ASAM AMINO

• STRUKTUR ASAM AMINO

• H
•
•
• NH2 C COOH
•
• R

• Asam amino yg terdapat pd semua protein adalah L-amino

• Kecuali pd dinding sel bakteri dan beberapa antibiotik

• Sifat fisikokimia, spt muatan netto, kelarutan, reactivitas kimia, dan

potensi ikatan hidrogen tergantung pd sifat dr rantai samping.
• amino acid sequence of cellular proteins is
• enough to guide a protein into its three-dimensional
structure,
• to determine its specificity for interaction with other
molecules, to determine its
• ability to function as an enzyme, and to set its stability
and lifetime.
• Organize the amino acids based on the functional
group of the side chain
 KLASIFIKASI AA BERDASARKAN DERAJAT
KETERIKATANNYA DENGAN AIR

• Asam amino hidrofobik : AA dg R alifatik (Ala, Ile, Leu,

Met, Pro, and Val) dan R aromatik (Phe, Trp, dan Tyr) ,
kelarutan terbatas dlm air.

• Asam amino polar (hidrofilik) : larut dalam air dan

juga bermuatan listrik (Arg, Asp, Glu, His, and Lys)
atau tidak bermuatan (Ser, Thr, Asn, Gln, and Cys).

• R pd Arg mengandung guanidin dan Lys memiliki

gugus amino shg bermuatan positif (basa) pd pH
netral.
• Gugus imidazole pd His adlh basa secara alami
• Gugus R pd Asp dan asam Glu mgd ggs
karboksil . AA tsb bermuatan negatif pd pH
netral .
• AA asam maupun basa : sangat hidrofilik.

• Muatan bersih dari suatu protein pd kondisi

fisiologis tergantung pd jumlah relatif
residu AA asam dan basa pada protein tsb.
PENGELOMPOKAN ASAM AMINO BERDASARKAN
RANTAI SAMPING
• 1. AA RANTAI SAMPING NON POLAR
• Contoh : alanin, valin, leusin, isoleusin, prolin,
• fenilalanin, triptofan, metionin

• 2. AA RANTAI SAMPING POLAR TDK BERMUATAN

• Contoh : Glisin, Serin, Asparagin, Glutamin, Treonin,
• Tirosin, Sistein

• 3. AA RANTAI SAMPING ASAM (BERMUATAN _ )

• Contoh : Asam aspartat, Asam glutamat

• 4. AA RANTAI SAMPING BASA (BERMUATAN + )

• Contoh : Lisin, arginin, Histidin
• Kepolaran AA netral tidak bermuatan terletak antara
hydrophobik dan AA bermuatan .
• Sifat AA yg polar memiliki ggs OH yang dpt membentuk
ikatan Hidrogen dengan air
• Sebagian besar residu sistein terdapat sebagai sistin
yaitu dimer dr sistein yg terbentuk akibat oksidasi gugus
tiol membentuk ikatan silang disulfida.
• Asam amino primer (20 jenis) memiiki kode genetik
• Masing2 AA memiliki t-RNA tertentu yg
menerjemahkan informasi genetik dari m-RNA menjadi
urutan AA selama sintesis protein

• Bbrp protein juga mgd AA yg mrp turunan dari AA

primer
Turunan AA : - AA primer berikatan silang
contoh : sistine, desmosine, isodesmosine,
dan di- dan tri-tyrosine (ditemukan pd
elastin and resilin)

- turunan sederhana dr AA tunggal

contoh :
4- hydroxyproline , 5-hydroxylysine (ditemukan pd kolagen)
N-Methyllysine ditemukan pd myosin,
carboxyglutamate ditemukan pd bbrp faktor penggumpal
darah dan protein pengikat Ca.
 MUATAN ASAM AMINO

• H H H
•
• NH+3 C COOH NH3+ C COO- NH2 C COO-
•
• R R R

• pH < PI pH = PI pH > PI
• (dipolar = zwiter ion)
 SIFAT ASAM-BASA ASAM AMINO
Contoh : Gly (glisin) dpt berada dalam 3 keadaan terion yg tergantung pd pH
larutan.
• Ketika zwiter ion (pH netral) ditirasi dg asam, ggs COO- menjadi
terprotonasi .
• pH pd saat konsentrasi COO- dan COOH sama disebut pKa1
• Ketika zwitterion ditirasi dg basa, ggs NH3+ menjadi terdeprotonasi.
• pH pd saat konsentrasi NH3+= [NH2] dikenal sebagai pKa2

• Asam amino yg memiliki rantai samping bermuatan memiliki pKa3

Titik Isoelektrik (pI) suatu AA dpt diestimasi berdasarkan rumus :

• Utk AA yg rantai sampingnya tidak bermuatan pI=(pKa1 + pKa2)/2.

• Utk AA asam pI = (pKa1 + pKa3)/2.

• Utk AA basa pI = (pKa2 + pKa3)/2.

• Subscripts 1,2, dan 3 secara berturut-turut menunjukkan suatu a-carboxyl,

suatu amino, dan gggs rantai samping yg dpt terion

• pKa = - log konstanta disosiasi Ka

• Pd protein, ggs –COOH dr suatu AA terikat dg ggs
-NH2 dr AA disampingnya melalui ik. amida (peptida)

• Akibatnya ggs yg dpt terion hanya ggs amino pd N-

terminal, ggs karboksil pd C terminal dan ggs rantai
samping yg dpt terion

• Pd protein , nilai pKa3 dr rantai samping asam (Glu

and Asp) lebih tinggi dan rantai samping basa lebih
rendah dari nilai pKa3 asam amino tersebut dlm bentuk
bebasnya.
 REAKTIVITAS KIMIA ASAM AMINO

• Gugus reaktif : amino, carboxyl, sulfhydryl, phenolic, hydroxyl,

thioether (Met), imidazole, and guanyl, pd AA bebas dan protein
dpt menyebabkan reaksi kimia ( = yg terjadi bila ggs ini bereaksi
dg molekul organik yg kecil).

• Sebagian dr reaksi tsb dpt digunakan utk memperkirakan sifat

hidrofilik, hidrofobik dan fungsional protein dan peptida.

• Sebagian dr reaksi tsb juga dpt digunakan utk menghitung residu

AA dlm protein. Contoh reaksi AA dg ninhydrin, O-phthaldialdehyde,
or fluorescamine.
 REAKSI DG NINHYDRIN
• Reaksi ninhydrin sering digunakan utk menghitung AA bebas.
• Jika suatu AA direaksikan dg ninhydrin dlm jml berlebih maka
Utk setiap mol AA yg bereaksi dg ninhydrin, akan terbentuk :
1 mol ammonia, 1 mol aldehid, 1 mol CO2, dan 1 mol hydrindantin.
Amonia yg dibebaskan akan bereaksi dg 1 mol ninhydrin dan one mol
Hydrindantin menghasilkan produk berwarna ungu ( Ruhemann's
Purple), (Abs maximum pd 570 nm.
Proline dand hydroxyproline : produk berwarna kuning (abs maks pd
440 nm.
Reaksi warna ini : penentuan asam amino