KELAS ANTIBODI

Pengertian
Jika kita pelajari serum dengan elektroforesis maka akan terlihat beberapa fraksi protein dalam
serum yang mempunyai kecepatan berlainan. Berturut-turut akan dapat dibedakan puncak dari
albumin, alpha 1, alpha 2, beta dan gama globulin. Jika binatang percobaan disuntik dengan
antigen, misalnya polisakarida dari kuman pneumokokus, maka pada elektroforesis serum akan
tampak meningkatnya puncak globulin terutama dari fraksi gama globulin. Dulu dikira bahwa
antibodi adalah sama dengan gama-globulin, tetapi kemudian ternyata ada globulin dari fraksi
lain yang dapat berfungsi sebagai antibodi. Sekarang antibodi juga disebut imunoglobulin
tanpa menyebut fraksinya. Imunoglobulin dalam serum terdiri dari fraksi protein yang
mempunyai berat molekul sekitar 150.000 (angka sedimentasi 7S) dan komponennya adalah
lgG, dan fraksi lain dengan berat molekul 200.000 (19 S) yang ternyata lg M (Staf Pengajar
Fakultas Kedokteran UI, 1994).
Struktur Dasar
Imunoglobulin merupakan rangkaian 4 rantai polipeptida yang terdiri dari 2 rantai “berat”
(Heavy Chain =H) dan 2 rantai “ringan” (Light Chain = L) yang tersusun secara simetris dan
saling berhubungan satu sama lainnya melalui ikatan disulfida (Interchain Disulfide Bonds).
Struktur dasar ini ditemukan oleh Porter (Staf Pengajar Fakultas Kedokteran UI, 1994).

Molekul IgG dapat dipecah oleh enzim papain menjadi tiga fragmen. Dua fragmen ternyata
identik dan dapat mengikat antigen membentuk kompleks yang larut yang menunjukkan bahwa
fragmen itu univalen atau mempunyai valensi satu. Fragmen ini disebut Fab (fragmen antigen
binding). Fragmen yang ketiga tidak dapat mengikat antigen dan karena dapat membentuk
kristal disebut Fc (fragment crystallizable). Pepsin, Suatu enzimproteolitik lain, dapat
memecah IgG pada rempar Fc sehingga tertinggal satu fragmen besar yang masih dapat
mengendapkan antigen, sehingga masih bersifat divalen (bervalensi dua), dan disebut F(ab)².
Analisa asam amino menunjukkan bahwa terminal-N dari rantai-L maupun rantai-H selalu
variabel sehingga urutan asam amino yang ditemukan tidak konstan, disebut bagian variabel.
Sisa dari rantai ternyata menunjukkan struktur yang relatlf konstan; disebut bagian konstan.
Bagian variabel dari rantai-L dan rantai-H, yang membentuk ujung dari Fab
menentukan sifat khas dan antibodi itu. Oleh karena setiap molekul imunoglobulin mempunyai
2Fab, maka struktur dasar dan imunoglobulin dapat mengikat 2 determinan antigen (Staf
Pengajar Fakultas Kedokteran UI, 1994).
Rantai-L (light chain)
Dari hasil pemeriksaan protein Bence-Jones dalam air kemih penderita mieloma, ditemukan
dua macam rantai-L,yang disebut rantai-κ (kapa) dan rantai-λ). (lambda). Pada setiap orang
sehat dapat ditemukan kedua macam rantai-L itu dengan perbandingan, rantai-κ 65% dan
rantai-λ 35% atau rasio κ : λ = 2 : 1 (Staf Pengajar Fakultas Kedokteran UI, 1994).
Rantai-H
Seperti disebut di atas dapat dibedakan lima kelas imunoglobulin dan ternyata perbedaannya
antara lain terletak pada rantai-H. Maka setiap kelas imunoglobulin mempunyai rantai-H
terrentu, tetapi semua kelas imunoglobulin mempunyai rantai- κ atau λ (di dalam satu molekul
selalu hanya satu macam saja).
Rantai-H dari IgG disebut juga rantai γ (gamma)
Rantai-H dari IgM disebut rantai α (alpha).
Rantai-H dari IgM disebut rantai μ (mu)
Rantai-H dari IgD disebut rantai δ (delta)
Rantai-H dari IgE disebut rantai ε (epsilon)
Telah disebut di atas bahwa bagian variabel dari molekul imunoglobulin menentukan sifatnya
yang khas terhadap antigen. Bagian yang konstan sama sekali tidak berpengaruh langsung
terhadap antigen, tetapi kemungkinan besar bagian Fc dari imunoglobulin menentukan
aktivitas biologis dari antibodi itu, misalnya Fc dari IgG memungkinkan molekul itu menembus
jaringan plasenta dan Fc dari IgA ikut menentukan sifat molekul itu dikeluarkan pada sekret.
Selain fungsi biologis di atas, bagian Fc juga meningkatkan aktivitas tertentu setelah antibodi
bergabung dengan antigen, misalnya kemampuan mengikat zat yang disebut komplemen,
perlekatan dengan gel makrofag atau menyebabkan degranulasi mast cell. Fungsi biologis dari
bagian Fc pada berbagai jenis imunoglobulin berbeda satu sama lain, tergantung dari struktur
primer molekul itu dan mungkin memerlukan ikatan dengan antigen sebelum fungsi itu
menjadi aktif (Staf Pengajar Fakultas Kedokteran UI, 1994).

Berdasarkan jenis rantai-H yang dimiliki, maka pengklasifikasian kelas Imunoglobulin adalah
sebagai berikut :
A. lmunoglobulin G (lgG)
Pada reaksi imun sekunder yang diproduksi terbanyak adalah IgG. Karena IgG mampu
menembus jaringan plasenta, ia memberikan proteksi utama pada bayi terhadap infeksi selama
beberapa minggu pertama setelah lahir. IgG yang dikeluarkan melalui cairan kolostrum dapat
menembus mukosa usus bayi dan menambah daya kekebalan. IgG lebih mudah menyebar ke
dalam celah-celah ekstravaskuler dan mempunyai peranan utama menetralisis toksin kuman
dan melekat pada kuman sebagai persiapan fagositosis. Dikenal empat subkelas yang disebut
IgG1, IgG2, IgG3 dan IgG4. Perbedaannya tedetak pada rantai berat (H) yang disebut 1, 2, 3,
dan 4. Perbedaan ini bersangkutan dengan beberapa fungsi biologis (Staf Pengajar Fakultas
Kedokteran UI, 1994).

Setiap molekul IgG terdiri dari dua rantai L dan dua rantai H yang dihubungkan oleh ikatan
disulfida (rumus molekul H2L2). Karena mempunyai dua tempat pengikatan antigen yang
identik, imunoglobulin ini disebut divalen. Grdapat empat subkelas (IgGl sampai IgG4),
berdasarkan perbedaan antigenik pada rantai H dan jumlah serta lokasi ikatan disulfida. IgG 1
mencakup 650/o dari IgG total. IgG2 digunakan untuk melawan antigen polisakarida dan
mungkin merupakan pertahanan pejamu yang penting terhadap bakteri berkapsul. IgG adalah
antibodi yang dominan pada respons sekunder dan merupakan pertahanan penting terhadap
bakteri dan virus. IgG merupakan satu-satunya antibodi yang dapat melewati plasenta dan
dengan demikian merupakan imunoglobulin terbanyak pada bayi baru lahir (Brook et al, 2001).

B. lmunoglobulin A (lgA)
lmunoglobulin A (lgA) Terdapat di dalam serum terutama sebagai monomer 7S tetapi
cenderung membentuk polimer dengan perantara n polipeptida yang disebut rantai-J. Dapat
dikeluarkan secara selektif di dalam sekresi seperti air ludah, keringat, air mata, lendir hidung,
kolostrum, sekresi saluran pernapasan dan sekresi saluran pencernaan (yang terakhir dikenal
juga sebagai copro antibodies). Pada sekresi ini IgA ditemukan dalam bentuk dimer yang tahan
terhadap proteolisis berkat kombinasi dengan suatu zat protein khusus, disebut secretory
colmponent, yang disintesa oleh sel epitel lokal (BM 60.000). IgA yang keluar dengan sekret
juga diproduksi secara lokal oleh sel plasma. Fungsi IgA setelah bergabung dengan antigen
pada mikroorganisme mungkin dalam pencegahan melekatnya mikroorganisme pada sel
mukbsa. Telah ditemukan adanya sinergisme antara IgA dengan lisozim dan komplemen untuk
mematikan kuman koliform. Juga kemampuan IgA unnrk melekat pada sel polimorf dan
kemudian melancarkan reaksi komplemen melalui jalan metabolisme alternatif (Staf Pengajar
Fakultas Kedokteran UI, 1994).

IgA merupakan imunoglobulin utama dalam sekresi seperti susu, saliva, dan air mata serta pada
sekresi saluran pernapasan, pencernaan, dan genital. IgA melindungi selaput lendir dari
serangan bakteri dan virus. Setiap molekul IgA sekretoris (BM 400.000) terdiri dari dua unit
H2L2, dan satu molekul rantai J dan komponen sekretoris. Komponen sekretoris adalah suatu
protein yang berasal dari pemecahan reseptor poli-Ig. Reseptor tersebut berikatan dengan dimer
IgA dan mempermudah transpornya melewati sel-sel epitel mukosa. Beberapa IgA terdapat
dalam serum sebagai suatu monomer HrL, ('BM 170.000). Terdapat sekurang-kurangnya dua
subkelas, IgAl dan igA2. Beberapa bakteri (misalnya, Neisseriae) dapat menghancurkan IgAl
 dengan cara menghasilkan suatu protease sehingga dapat mengatasi resistansi yang
diperantarai antibodi pada permukaan mukosa (Brook et al, 2001).

C. lmunoglobulin M (lgM)
lmunoglobulin M (lgM) IgM terdapat dalam bentuk polimer terdiri dari lima subunit molekul
4-peptida, dihubungkan dengan rantai-J seperti terdapat pada IgA. Struktur polimer menurut
Hilschman adalah sebagai berikut: Polimer IgM dalam bentuk bebas diperkirakan berbentuk
seperti bintang, akan tetapi bila terikat pada permukaan sel ia akan berbentuk seperti kepiting
(libat Gambar 13.2). Secara teori valensi IgM adalah 10, tetapi ini hanya ditemukan pada reaksi
dengan hapten. Reaksi dengan antigen yang besar hanya menunjukkan valensi lima karena
adanya hambatan sebab gangguan ruang bereaksi. Karena mempunyai valensi tinggi, IgM
sangat efesien untuk reaksi aglutinasi dan reaksi sitolitik, dan karena timbulnya cepat setelah
infeksi dan tetap tinggal dalam darah maka IgM merupakan daya tahan tubuh penting pada
bakteremia. Isohemaglutinin (anti-A, anti-B) pada golongan darah terdiri dari IgM (Staf
Pengajar Fakultas Kedokteran UI, 1994).

lgM IgM adalah imunoglobulin utama yang dihasilkan pada awal respons imun primer. IgM
terdapat pada hampir semua permukaan sel B tak terikat. IgM terdiri dari lima unit H2L2,
(masing-masing serupa dengan satu unit IgG) dan satu molekul rantai J (joining) (Gambar 8-
4). Pentamer (BM 900.000) mempunyai total sepuluh tempat pengikat antigen yang identik
dan dengan demikian bervalensi 10. IgM merupakan imunoglobulin yang paling efisien pada
aglutinasi, fiksasi komplemen dan reaksi antigen-antibodi lainnya serta penting pada
pertahanan melawan bakteri dan virus. Imunoglobulin tersebut dapat dihasilkan oleh janin yang
mengalami infelai. Karena interaksinya dengan antigen dapat melibatkan kesepuluh tempat
pengikatan, imunoglobulin tersebut paling sering bereaksi di antara semua imunoglobulin
(Brook et al, 2001).
D. lmunoglobulin D (lgD)
lmunoglobulin D (lgD) Fungsi keseluruhannya belum jelas. Telah ditemukan IgD sebagai
antibodi terhadap inti sel. Juga telah dapat dibuktikan adanya IgD pada permukaan sel limfosit
dalam tali pusat dan mungkin IgD ini merupakan reseptor yang pertama dalam permulaan
kehidupan sebelum diambil alih fungsinya oleh IgM dan imunoglobulin lain setelah sel tubuh
berdiferensiasi lebih jauh (Staf Pengajar Fakultas Kedokteran UI, 1994). IgD bekerja sebagai
suatu reseptor antigen bila terdapat pada permukaan limfosit B tertentu. Di dalam serum hanya
terdapat sedikit IgD (Brook et al, 2001).

E. lmunoglobulin E (lgE)
lmunoglobulin E (lgE) Di dalam serum harrya ditemukan dalam konsentrasi sangat rendah. IgE
bila disuntikkan ke dalam kulit akan terikat pada mast cells. Kontadengan antigen akan
menyebabkan degranulasi dari mast cell dengan pengeluaran zat amin yang vasoaktif. Peranan
biologi IgE belum jelas, tetapi kadar di dalam serum akan naik pada infeksi parasit tertentu,
terutama infeksi oleh cacing (Staf Pengajar Fakultas Kedokteran UI, 1994).

Regio Fc pada IgE berikatan dengan reseptor di permukaan sel mast dan eosinofil. IgE yang
terikat tersebut bekerja sebagai suatu reseptor untuk antigen yang merangsang produksinya,
dan kompleks antigen-antibodi yang terbentuk mencetuskan respons alergik tipe segera
(anafilaktik) melalui pelepasan mediator. Pada orang-orang dengan hipersensitivitas alergik
yang diperantarai antibodi, konsentrasi IgE meningkat tajam, dan IgE dapat ditemukan pada
sekresi eksternal. IgE serum juga meningkat secara khas seiama infeksi cacing (Brook et al,
2001).
Daftar Pustaka
Brooks, G.F., Janet, S.B., Stephen A.M. 2001. Jawetz, Melnick and Adelbergs,
Mikrobiologi Kedokteran, Alih Bahasa oleh Mudihardi, E., Kuntaman,Wasito, E.B.,
Mertaniasih, N.M., Harsono, S., dan Alimsardjono, L. Jakarta : Penerbit Salemba Medika.
Staf Pengajar Fakultas Kedoktetan Universitas Indonesia, 1994, Buku Ajar Mikrobiologi
Kedokteran, Edisi Revisi, Binarupa Aksara, Jakarta