STRUKTUR DASAR

Imunoglobulin merupakan rangkaian 4 rantai polipeptida yang terdiri dari 2 rantai “berat” (Heavy Chain
=H) dan 2 rantai “ringan” (Light Chain = L) yang tersusun secara simetris dan saling berhubungan satu
sama lainnya melalui ikatan disulfida (Interchain Disulfide Bonds). Struktur dasar ini ditemukan oleh
Porter.

Molekul Imunoglobulin dapat dipecah oleh enzim Papain menjadi 3 fragmen. Dua fragmen adalah identik
dan dapat mengikat antigen untuk membentuk kompleks yang larut dan bervalensi satu (Univalen),
disebut Fab (Fragment Antigen Binding). Sedangkan untuk fragmen ketiga tidak dapat mengikat antigen
dan membentuk kristal Fc (Fragment Crytallizable).

Disamping itu, enzim proteolitik Pepsin juga dapat memecah antibodi pada tempat Fc sehingga tertinggal
satu fragmen besar yang masih dapat mengendapkan antigen, sehingga masih bervalensi dua (divalen),
disebut F(ab’)2.

Analisa asam amino menunjukkan bahwa terminal-N dari rantai L maupun rantai-H sehingga urutan asam
amino yang ditemukan tidak konstan yang disebut Variabel. Sisa dari rantai ternyata menunjukkan
struktur yang relatif konstan yang disebut Konstan. Bagian variabel dari rantai-L dan rantai-H, yang
membentuk ujung dari Fab menentukan sifat khas antibodi. Oleh karena itu, setiap molekul
Imunoglobulin dapat mengikat 2 determinan antigen.

Untuk bagian yang konstan, sama sekali tidak berpengaruh langsung terhadap antigen, tetapi
kemungkinan besar bagian Fc dari Imunoglobulin menentukan aktivitas biologis dari antibodi tersebut.
Selain itu, bagian Fc juga meningkatkan aktivitas tertentu setelah antibodi bergabung dengan antigen,
misalnya kemampuan mengikat zat Komplemen, perlekatan dengan sel Makrofag atau menyebabkan
degranulasi Mast Cell. Fungsi biologis dari bagian Fc pada berbagai jenis Imunoglobulin berbeda satu
sama lain, tergantung dari struktur primer molekul dan mungkin memerlukan ikatan dengan antigen
sebelum fungsi menjadi aktif.

Rantai-L (Light Chain)

Dengan pemeriksaan Bence-Jones menggunakan air kemih penderita Myeloma, ditemukan 2 macam
rantai-L, yaitu rantai-κ (Kappa) dan rantai-λ (Labda). Pengklasifikasian tersebut dibuat berdasarkan
perbedaan asam amino di daerah tetapnya. Kedua jenis ini terdapat pada semua kelas Imunoglobulin,
tetapi tiap molekul Imunoglobulin hanya mengandung satu jenis rantai-L saja. Bagian ujung amino pada
tiap rantai-L berisi bagian tempat pengikatan antigen.

Rantai-H (Heavy Chain)

Rantai Berat merupakan dasar pengklasifikasian kelas Imunoglobulin. Bagian ujung amino tiap rantai-H
ikut serta dalam tempat pengikatan antigen, ujung lainnya (karboksi) membentuk fragmen Fc, yang
mempunyai berbagai aktivitas biologik.

Imunoglobulin M (IgM)

Imunoglobulin utama yang pertama dihasilkan dalam respon imun primer. IgM terdapat pada
semua permukaan sel B yang tidak terikat. Struktur polimer IgM menurut Hilschman adalah
lima subunit molekul 4-peptida yang dihubungkan oleh rantai-J. Pentamer berbobot molekul
900.000 ini secara keseluruhan memiliki sepuluh tempat pengikatan antigen Fab sehingga
bervalensi 10, yang dapat dibuktikan dengan reaksi Hapten. Polimernya berbentuk bintang,
tetapi apabila terikat pada permukaan sel akan berbentuk kepiting.

Disebabkan bervalensi tinggi, maka antibodi ini paling sering bereaksi di antara semua
Imunoglobulin, sangat efisien untuk reaksi aglutinasi dan reaksi sitolitik, pengikatan komplemen,
reaksi antibodi-antigen yang lain dan karena timbulnya cepat setelah terjadi infeksi dan tetap
tinggal dalam darah, maka IgM merupakan daya tahan tubuh yang penting untuk bakteremia dan
virus. Antibodi ini dapat diproduksi oleh janin yang terinfeksi.

DAFTAR PUSTAKA

1. Ernets, Jawetz. 1996. “Mikrobiologi Kedokteran Edisi 20”. Penerbit Buku Kedokteran
EGC. Jakarta
2. Staf Pengajar Fakultas Kedokteran Universitas Indonesia. 1994. “Buku Ajar Mikrobiologi
Kedokteran Edisi Revisi”. Penerbit Binarupa Aksara. Jakarta
3. Handout Kuliah Mikrobiologi Fakultas Kedokteran Universitas Udayana. 2004
 Ig M adalah molekul immmonuglobulin yang paling besar ukuranya, karena hampir
seluruhya berasal dalam intravaskular. IgM koefisien sedimen 19 S dan berat molekul 850.000-
l.000.000. Molekul ini mempunyai 12% dari beratnya adalah karbohidrat Imunonoglobin ini
sangat penting dalam respon imun hari hari pertama respon imun primer. Bilamana antigen asing
dikenalkan pada hospes untuk pertama kalinya, sintesis antibodi IgM mendahui Ig G. Tetapi
kadar antibodi IgM mencapai puncaknya dalam beberapa hari, dan kemudian menurun lebih
cepat dari kadar antibodi IgG