NAMA : AISYAH LARASATY .

S
NPM : 2027011002
 Katalisis enzimatik dari reaksi sangat penting untuk sistem kehidupan, Enzimatik dapat
menjadi katalis dan apabilah Pada kondisi biologis yang relevan, reaksi tanpa katalis
cenderung akan lambat. Enzim menghindari masalah ini dengan memberikan spesifik
lingkungan tempat reaksi tertentu dapat terjadi lebih cepat. Itu ciri yang membedakan reaksi
yang dikatalisasi oleh enzim, bahwa reaksi tersebut terjadi di dalam batas pada enzim yang
disebut situs aktif.
Molekul yang terikat di situs aktif dan ditindaklanjuti oleh enzim disebut substrat.
Permukaan situs aktif dilapisi dengan residu asam amino dengan gugus substituen yang
mengikat substrat dan mengkatalisasi transformasi kimianya. Seringkali, situs aktif
membungkus a substrat, memisahkannya sepenuhnya dari larutan.
 E + S ES EP E + P
Di mana E, S, dan P mewakili enzim, substrat, dan produk. ES dan EP adalah kompleks
dimana enzim dengan substrat dan dengan produk. Untuk memahami katalisis, pertama-tama
kita harus menghargai perbedaan penting antara kesetimbangan reaksi dan laju reaksi. Fungsi
katalis adalah untuk meningkatkan laju reaksi. Katalis tidak mempengaruhi kesetimbangan
reaksi. (Ingatlah bahwa reaksi berada pada kesetimbangan ketika tidak ada perubahan bersih
dalam konsentrasi reaktan atau produk).
 Untuk menjalani reaksi, molekul harus diatasi penghalang ini dan karena
itu harus dinaikkan ke tingkat energi yang lebih tinggi. Di atas bukit energi
adalah titik di mana peluruhan ke keadaan S atau P kemungkinannya sama
besar. Ini disebut keadaan transisi.
Laju reaksi mencerminkan energi aktivasi, laju reaksi dapat ditingkatkan
dengan menaikkan suhu dan tekanan, sehingga meningkatkan jumlah
molekul dengan energi yang cukup untuk mengatasi penghalang energi.
Alternatifnya, energi aktivasi bisa diturunkan dengan menambahkan katalis
Katalis meningkatkan laju reaksi sebesar menurunkan energi aktivasi.
 ∆G’ = - RT ln K’ eq

V’ = k[s]

V’ = k [S1][S2]

Keadaan transisi kita dapat memperoleh ekspresi yang berhubungan

dengan besarnya konstanta laju terhadap energi aktivasi dengan k adalah
konstanta Boltzmann dan h adalah konstanta Planck. Yang penting Intinya di
sini adalah bahwa hubungan antara konstanta laju k dan energi aktivasi ΔG ‡
adalah kebalikan dan eksponensial.

Dimana R adalah gas kosntan = 8.315 J/mol·K

T adalah 297 K
 Apa sumber energi enzim dalam penurunan energi aktivasi dalam
mempercepat reaksi laju reaksi?

1. Sebagian besar kekuatan katalitik enzim pada akhirnya diturunkan energi

bebas dilepaskan dalam membentuk banyak ikatan lemah dan interaksi
antara enzim dan substratnya. Pengikatan ini energi berkontribusi pada
spesifisitas serta katalisis.
2. Interaksi lemah dioptimalkan dalam keadaan transisi reaksi; situs aktif
enzim tidak melengkapi substrat itu sendiri tetapi pada keadaan transisi
yang dilalui substrat sebagaimana adanya diubah menjadi produk selama
reaksi enzimatik.

Enzim (stickase) yang dirancang untuk menjadi katalis kerusakan

tongkat logam. (a) Sebelum tongkat patah, harus ditekuk dulu (keadaan
transisi). Dalam kedua contoh stickase, interaksi magnetik mengambil
tempat interaksi ikatan lemah antara enzim dan substrat
 Stickase dengan kantong berlapis magnet yang melengkapi struktur tongkat
(the substrat) menstabilkan media. Pembengkokan terhalang oleh daya tarik
magnet antara stick dan stickase.

Enzim dengan kantong melengkapi keadaan transisi reaksi membantu

mengguncang tongkat, berkontribusi pada katalisis reaksi. Energi pengikat
magnet interaksi mengkompensasi peningkatan energi bebas yang dibutuhkan
untuk menekuk tongkat. Diagram koordinat reaksi (kanan) menunjukkan
konsekuensi energi saling melengkapi dengan substrat versus saling melengkapi
dengan keadaan transisi (EP kompleks dihilangkan)
 Pentingnya energi pengikat untuk katalisis dapat segera dilakukan
didemonstrasikan. Misalnya, enzim glikolitik triosa fosfat isomerase
mengkatalisis interkonversi gliseraldehida 3-fosfat dan dihydroxyacetone
fosfat:
Ini adalah contoh Tingkat peningkatan dengan pengurangan entropi. Tampil
di sini adalah reaksi ester dengan gugus karboksilat untuk membentuk
anhidrida. R kelompoknya sama dalam setiap kasus