MAKALAH KIMIA ORGANIK

ASAM AMINO

DISUSUN OLEH :
1. Aldy Cahya Putra (19031010090)
2. Mhd Iqbal Khadafi (19031010094)
3. Firnanti Praditama (19031010102)
4. Elsyaff Visshilmi Kaffah (19031010105)
5. Anita Karlina (19031010113)
6. Kevin Christian Yustisi (19031010115)
7. Mukhamad Nurul Huda (19031010126)
8. Wahyu Arif Dharmawan (19031010127)
9. Alfina Noviyani (19031010128)
10. Dewi Novita Rachmayani (19031010130)

PROGRAM STUDI TEKNIK KIMIA

FAKULTAS TEKNIK
UNIVERSITAS PEMBANGUNAN NASIONAL “VETERAN” JAWA
TIMUR
2020
 KATA PENGANTAR

Puji syukur kami panjatkan kedahirat Tuhan Yang Maha Kuasa karena
berkat rahmat-Nya dan hidayah-Nya kami dapat menyelesaikan makalah dengan
judul “ASAM AMINO”. Makalah ini diajukan guna memenuhi tugas mata kuliah
Kimia Organik, kami mengucapkan banyak terimakasih kepada semua pihak yang
telah membantu sehingga makalah ini dapat diselesaikan sesuai dengan waktunya.
Makalah ini jauh dari sempurna, oleh karena itu saya mengharapkan kritik dan
saran yang bersifat membangun demi kesempurnaan makalah ini.
Semoga makalah ini memberikan informasi bagi pembaca dan bermanfaat
untuk pembangunan ilmu pengetahuan bagi semua pembaca khusunya kami.

Surabaya, 23 November 2020

Hormat Kami

Penulis

i
 DAFTAR ISI

KATA PENGANTAR ............................................................................................. i

DAFTAR ISI ........................................................................................................... ii
BAB I ...................................................................................................................... 1
PENDAHULUAN .................................................................................................. 1
I.1 Latar Belakang ............................................................................................... 1
BAB II ..................................................................................................................... 3
TINJAUAN PUSTAKA ......................................................................................... 3
II.1 Asam Amino ................................................................................................. 3
II.2 Tata Nama Asam Amino .............................................................................. 4
II.3 Klasifikasi Asam Amino............................................................................... 5
II.4 Sifat Fisik dan Kimia Asam Amino.............................................................. 8
II.5 Reaksi Pembentukan Asam Amino ............................................................ 11
II.6 Identifikasi Asam Amino ............................................................................ 14
II.7 Fungsi Asam Amino ................................................................................... 16
II.8 Aplikasi Asam Amino dalam Industri ........................................................ 17
PENUTUP ............................................................................................................. 19
DAFTAR PUSTAKA ........................................................................................... 20

ii
 BAB I
PENDAHULUAN

I.1 Latar Belakang

Asam amino adalah salah satu zat penting dan dibutuhkan oleh tubuh. Asam
amino diperoleh dari protein dalam makanan atau hasil degradasi protein di dalam
tubuh. Protein tersusun oleh rangkaian asam amino yang panjang. Protein yang
terdapat di dalam tubuh akan dicerna dalam lambung dan usus menjadi asam-
asam amino, yang diabsorbsi dan dibawa oleh darah ke hati. Kelebihan asam
amino akan diubah menjadi asam ketogkutarat yang dapat masuk ke dalam siklus
asam sitrat.

Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino.

Salah satu fungsi asam amino sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai
penyusun protein. Asam amino dibedakan menjadi tiga jenis, yaitu asam amino
esensial, asam amino non esensial dan asam amino conditional. Ketiga jenis asam
amino tersebut memiliki sifat dan fungsi yang berbeda-beda. Oleh karena itu,
makalah ini dibuat agar dapat mempelajari sifat-sifat maupun jenis-jenis dari asam
amino.

I.2 Rumusan Masalah

1. Apa yang dimaksud dengan asam amino?

2. Bagaimana sifat fisika dan kimia dari asam amino?

3. Bagaimana klasifikasi dari asam amino?

4. Apa fungsi dari asam amino?

5. Bagaimana reaksi pembentukan pada asam amino?

6. Bagaimana identifikasi pada asam amino?

7. Bagaimana aplikasi asam amino dalam industri?

1
I.3 Tujuan

1. Untuk mengetahui definisi asam amino.

2. Untuk mengetahui sifat fisika dan kimia dari asam amino.

3. Untuk mengetahui klasifikasi dari asam amino.

4. Untuk mengetahui fungsi dari asam amino.

5. Untuk mengetahui reaksi pembentukan pada asam amino.

6. Untuk mengetahui identifikasi pada asam amino.

7. Untuk mengetahui aplikasi asam amino dalam industri.

2
 BAB II
TINJAUAN PUSTAKA

II.1 Asam Amino

Asam-asam amino yang terdapat dalam protein adalah asam α-

aminokarboksilat. Asam amino mengandung gugus amino (-NH2) dan karboksilat
(-COOH). Struktur asam amino dapat digambarkan seperti di bawah ini dengan
variasi dalam struktur monomer-monomer ini terjadi dalam rantai samping (R).

Asam amino akan berikatan sehingga membentuk poliamida, ikatan yang

terbentuk disebut dengan ikatan peptida.

Asam amino mengandung suatu gugus amino yang berada dalam bentuk kation
amonium dan gugus karboksil yang berada dalam bentuk anion karboksilat.
Sehingga asam amino mengandung gugus yang bersifat basa dan gugus bersifat
asam dalam molekul yang sama. Suatu asam amino mengalami reaksi asam-basa
internal yang menghasilkan suatu ion dipolar, yang juga disebut zwitterion.
Karena strukturnya ini maka asam amino tidak selalu bersifat seperti senyawa-

3
senyawa organik. Asam amino mempunyai titik leleh yang tinggi (di atas 200 0C),
tidak larut dalam pelarut organik tetapi larut dalam pelarut polar.
Asam amino berdasarkan fungsi biologisnya diklasifikasikan menjadi :
1. asam amino esensial, yaitu asam amino yang hanya diperoleh dari makanan
yang dikonsumsi karena asam amino jenis ini tidak dapat disintesis dalam tubuh.
2. asam amino non esensial, yaitu asam amino yang diperoleh dari makanan juga
dapat disintesis dalam tubuh sendiri.

II.2 Tata Nama Asam Amino

Asam-asam amino yang terdapat dalam protein adalah asam α-

aminokarboksilat. Asam amino mengandung gugus amino (-NH2) dan karboksilat
(-COOH). Struktur asam amino dapat digambarkan seperti di bawah ini dengan
variasi dalam struktur monomer-monomer ini terjadi dalam rantai samping (R).

Asam amino mengandung suatu gugus amino yang berada dalam bentuk kation
amonium dan gugus karboksil yang berada dalam bentuk anion karboksilat.
Sehingga asam amino mengandung gugus yang bersifat basa dan gugus bersifat
asam dalam molekul yang sama. Suatu asam amino mengalami reaksi asam-basa
internal yang menghasilkan suatu ion dipolar, yang juga disebut zwitterion..

Asam amino berdasarkan fungsi biologisnya diklasifikasikan menjadi :

1. asam amino esensial, yaitu asam amino yang hanya diperoleh dari makanan
yang dikonsumsi karena asam amino jenis ini tidak dapat disintesis dalam
tubuh.

4
2. asam amino non esensial, yaitu asam amino yang diperoleh dari makanan
juga dapat disintesis dalam tubuh sendiri.
Asam amino yang mengandung rantai samping karboksil dikelompokkan
dalam asam amino asam, sedangkan asam amino yang mengandung rantai
samping amino dikelompokkan sebagai asam amino basa, sisa dari kedua
kelompok ini disebut sebagai asam amino netral. Asam amino asam adalah asam
glutamat dan asam aspartat, asam amino basa adalah lisina, histidina, dan
arginina, sedangkan sisanya adalah asam amino netral (Wardiyah, 2016)

II.3 Klasifikasi Asam Amino

a) Senyawa Asam amino bersifat netral, asam, dan basa

Rantai samping atau rantai cabang asam-asam amino mempunyai sifat yang
khas. Berdasarkan sifat yang khas ini, asam-asam amino diklasifikasikan menjadi
tiga kelompok: (a) asam amino bersifat basa (basic amino acid), yaitu asam amino
dengan rantai samping mengandung gugus amino atau lingkar heterosiklik berupa
hetero atom nitrogen; (b) asam amino bersifat asam (acidic amino acid), yaitu
asam amino dengan rantai samping mengandung gugus karboksil; dan (c) asam
amino netral (neutral amino acid), yaitu asam amino dengan rantai samping selain
yang telah disebutkan.
Tabel 1. Asam Amino Netral, Asam, dan Basa
Asam amino Asam amino
Asam amino netral
asam basa
Glisin Fenilalanin Asam asparat Lisin
Valin Triptofan Asam glutamat Arginin
Alanin Tirosin Histidin
Leusin Serin
Isoleusin Metionin
Prolin Treonin
Hidroksiprolin Sistein

5
b) Asam amino esensial dan nonesensial
Dengan bantuan enzim stereospesifik, sel hidup dalam tubuh kita mempunyai
kemampuan untuk mensintesis beberapa asam amino. Asam-asam amino yang
dapat disintesis dalam tubuh dari zat makanan tertentu ini disebut asam-asam
amino nonesensial (nomes sential amino acid). Selain itu, ada asam-asam amino
yang tidak dapat disintesis di dalam tubuh kita. Oleh karena itu, untuk mencukupi
kebutuhan harus diperoleh dari protein makanan yang kita makan. Asam-asam
amino ini disebut disebut asam-asam amino esensial (essential amino acid).
Tabel 2. Asam Amino Esensial dan Nonesensial
Esensial Nonesensial
Valin Glisin
Leusin Alanin
Isoleusin Tirosin
Fenilalanin Serin
Triptofan Prolin
Treonin Hidroksiprolin
Metionin Sistein
Lisin Sistin
Arginin Asam aspartat
Histidin Asam glutamat
Perlu diingat bahwa asam-asam amino esensial tidak berarti lebih penting
daripada asam-asam amino nonesensial. Kedua jenis asam amino ini dibutuhkan
untuk pertumbuhan (perkembangan) dan pemeliharaan kesehatan. Histidin
bersifat nonesensial untuk pria dewasa. Arginin dapat disintesis dalam tubuh,
tetapi ku rang cepat untuk pertumbuhan yang normal.

c) Asam amino polar dan nonpolar

Pada pH mendekati 7, polaritas rantai samping Rasam-asam amino hasil
hidrolisis protein bervariasi, mulai dari yang bersifat nonpolar atau hidrofobik
(tidak menyukai air) sampai yang bersifat sangat polar atau hidro filik (menyukai

6
air). Berdasarkan polaritas, asam amino dapat dikelompokkan atas asam amino
polar dan asam amino nonpolar.
Tabel 3. Asam-asam Amino dengan Rantai Samping Polar dan Nonpolar
Polar
Non polar
Bermuatan Tidak bermuatan
Lisin Asparagin Glisin
Histidin Glutamin Valin
Arginin Serin Leusin
Asam aspartat Treonin Isoleusin
Asam glutamat Sistein Fenilalanin
Tirosin Metionin
Prolin
Alanin

d) Asam amino alifatik dan siklik

Berdasarkan keistimewaan struktur kimia, asam amino penyusun protein
dibedakan atas asam amino alifatik, yaitu asam amino yang rantai sampingnya
terbuka atau tidak membentuk lingkar, dan asam amino siklik, yaitu yang
rantainya tertutup atau membentuk lingkar. Asam amino siklik dibedakan atas
asam amino aro matik dan asam amino heterosiklik.
Tabel 4. Asam Amino Alifatik dan Siklik
Asam amino siklik
Asam amino alifatik
Aromatic Heterosiklik
Alanin Arginin Fenilalanin Polin
Valin Asparagin Tirosin Hidroksipolin
Glisin Metionin Histidin
Serin Glutamin Tritofan
Treonin Isoleusin
Leusin Sistein

7
e) Asam Amino Glikogenik dan Ketogenik
Melalui reaksi biokimiawi, beberapa asam amino dalam tubuh dapat diubah
menjadi glukosa atau glikogen; asam amino ini disebut asam amino glukogenik
atau glikogenik. Asam amino yang di dalam tubuh dapat diubah menjadi
senyawa-senyawa keton (keton bodies) atau menjadi Asetil-S-KoA dikenal
sebagai asam-asam amino ketogenik. Beberapa asam amino termasuk keduanya,
yaitu sebagai asam amino glikogenik dan ketogenik.
Tabel 5. Asam Amino Glikogenik dan Ketogenik
Glikogenik dan
Glikogenlik Ketogenik
ketogenik
Glisin Arginin Leusin Fenilalanin
Alanin Metionin Isoleusin
Sistein Valin Lisin
Serin Histidin Triptofan
Treonin Prolin Tirosin
Asam aspartat
Asam glutamat

(Sumardjo,2009)

II.4 Sifat Fisik dan Kimia Asam Amino

Asam amino adalah zat yang sangat mudah mengkristal, pada umumnya
larut dalam air. sedikit atau bahkan tidak larut dalam alkohol dan tidak larut sama
sekali dalam air. Artinya adalah asam amino itu lebih mudah larut dalam pelarut
polar dan tidak larut dalam pelarut nonpolar. Titik lebur asam amino berada diatas
200 sampai 300 derajat celsius Asam amino sebagian besar akan mengalami
perubahan jika dipanaskan sampai titik leburnya

Pada umumnya asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut
organic nonpolar seperti eter, aseton, dan kloroform.Sifat asam amino ini berbeda
dengan asam karboksilat maupun asam amina. Asam karboksilat alifatik maupun

8
aromatik yang terdiri atas beberapa atom karbon umumnya kurang larut dalam
air,tetapi telarut dalam pelarut organic. Demikian pula amina pada umumnya tidak
larut dalam iar, tetapi terlarut dalam pelarut organik.

Asam amino ada yang mempunyai rasa manis pahit ataupun tidak berasa
Perlu diketahui, bahwa mariosadium glutamat itu tidak mempunyai rasa, namun
apabila dipakai sebagai bumbu masakan maka rasa masakan jadi enak Semua
asam amino mempunyai ato C yang asimetris yaitu atom C alfa yang mengikat
gugus amino, namun beberapa diantaranya mempunyai dua buah atom C yang
simetris Atom C asimetri adalah atom C yang keempat ikatan kovalennya diikat
oleh gugus yang berbeda. Namun beberapa asam amino bahkan memiliki 2 buah
stom C asimetri

Asam amino juga mempunyai sifat sebagai elektrolit. Apabila asam

amino larut dalam air, gugus karboksilat akan melepaskan ion H+, sedangkan gugus
amina akan menerima ion H+, seperti reaksi berikut:

-COOH ↔ -COO- + H+

-NH2 + H+ ↔ -NH3+

Oleh adanya kedua gugus tersebut, asam amino dalam larutan dapat membentuk
ion yang bermuatan positif dan juga bermuatan negatif atau disebut juga ion
amfoter (zwitter ion). Keadaan ion ini sangat tergantung pada pH larutan. Apabila
asam amino dalam air ditambah dengan basa, maka asam amino akan terdapat
dalam bentuk (I) karena konsentrasi ion OH- yang tinggi mampu mengikat ion-ion
H+ pada gugus –NH3+. Sebaliknya bila ditambahkan asam ke dalam larutan asam
amino, maka konsentrasi ion H+ yang tinggi mampu berikatan dengan ion –COO-
sehingga terbentuk gugus –COOH sehingga asam amino akan terdapat dalam
bentuk (II).

Pada pH rendah asam amino bersifat asam sedangkan pada pH tinggi asam
amino bersifat basa. Perhatikan keseimbangan bentuk asam amino berikut.

9
Perhatikan kurva titrasi alanin pada berbagai pH berikut.

Gambar II.4 Kurva titrasi alanin pada berbagai pH

Pada kurva tersebut memperlihatkan bahwa pada pH rendah (larutan

asam) asam amino berada dalam bentuk ion amonium tersubstitusi dan pada pH
tinggi (larutan basa) alanin hadir sebagai ion karboksilat tersubstitusi. Pada pH
pertengahan yaitu 6,02, asam amino berada sebagai ion dipolar.

Jadi secara umum, asam amino dengan satu gugus amino dan satu gugus
karboksilat dan tidak ada gugus asam atau basa lain di dalam strukturnya,
memiliki dua nilai pKa di sekitar 2 sampai 3 untuk proton yang lepas dari gugus
karboksil dan di sekitar 9 sampai 10 untuk proton yang lepas dari ion amonium
serta memiliki titik isoelektrik di antara kedua nilai pKa, yaitu sekitar pH 6
(Poedjiadi, 1994).

10
II.5 Reaksi Pembentukan Asam Amino

a. Aminasi Asam α-halogen

Dipertimbangkan dalam berbagai modifikasi, metode ini mungkin yang
paling umum dan bermanfaat, meskipun salah satu metode tidak dapat diterapkan
pada sintesis semua asam amino. Terkadang asam α-kloro atau bromo- dikenakan
ammonolysis langsung dengan kelebihan besar amonia berair pekat. Sebagai
contoh:

Diperlukan asam α-halogen atau ester dapat dibuat oleh Hell-Volhard-

Halogenasi Zelinsky dari asam yang tidak tersubstitusi atau dengan modifikasi
sintesis ester malonat, reaksi biasa untuk asam tersubstitusi. Contoh:

b. Sintesis Ftalimida Gabriel

Sintesis ini merupakan jalur yang lebih baik untuk menghasilkan asam amino.
Keuntungan sintesis ini terhadap aminasi langsung ialah bahwa tidak terjadi
alkilasi berlebih. Ester α-halogen yang digunakan sebagai penggantian asam α-

11
halogen modifikasi lebih lanjut, metode ester phthalimidomalonic, adalah
gabungan malonat ester-Gabriel sintesis.

(Marelita,2014)

c. Sintesis Strecker
Sintesis ini dari asam amino yang dikembangkan pada tahun 1850,
merupakan rentetan dua tahap. Pada tahap pertama, terjadi kondensasi aldehida
dan amonia. Efek dari reaksi semacam itu adalah untuk memprotonasi

12
(penambahan proton, H+) oksigen karboksil dengan hidrogen ion amonium, dan
menambahkan gugus amina ke karbon karbonil dengan molekul amonia yang
dihasilkan. Setelah transfer proton, air dipecah dari molekul, menghasilkan
perantara ion iminium

Pada tahap 2, hidrogen sianida selanjutnya digunakan untuk menyerang ion

iminium. Sianida ditambahkan melintasi ikatan rangkap imina, menghasilkan zat
antara nitril. Untuk melakukannya, α-amino nitril dipecah menggunakan asam
(hidrolisis asam) untuk menghasilkan asam karboksilat α-amino. Di sini, α-amino
nitril diprotonasi oleh asam, mengalami langkah transfer proton dan kemudian
diserang oleh molekul air. Ini menghasilkan 1,2-diamino-diol. Kondisi asam pada
tahap ini menghasilkan protonasi amida dan deprotonasi gugus hidroksil. Ini
memfasilitasi perpindahan amina dengan air. Penataan ulang produk ini
menghasilkan karakteristik gugus asam karboksilat dan asam amino akhir:

13
 (Aliouche,2018)

d. Aminasi Reduktif
Suatu asam α-keto merupakan suatu prosedur lain untuk memperoleh asam
amino rasetamat.

(Marelita,2014)

II.6 Identifikasi Asam Amino

1. Uji Millon
Metode Millon (Millon test) digunakan pada penetapan tirosin sisa dan
merupakan metode spesifik untuk pengujian tirosin (satu satunya asam amino
yang memiliki gugus fenol). Pada metode ini, mula mula gugus fenol pada tirosin

14
dinitrasi dengan asam nitrat dari reaksi natrium nitrit dan asam sulfat (Irianti,
2016).
2. Uji Ninhidrin
Uji ninhidrin dilakukan untuk mengetahui adda tidaknya asam amino pada
suatu zat yang diuji. Pada uji Ninhidrin warna ungu pada larutan disebabkan
karena adanya reaksi yang terjadi antara α-amino acids dengan ninhidrin.
Senyawa ninhidrin yang bersifat oksidasi tinggi menyebabkan terjadinya
dekarboksilasi oksidatif terhadap α-amino acids, menghasilkan hidrindantin, CO2,
NH3, dan aldehid. Bergabungnya senyawa NH3, hidrindantin dan ninhidrin
tersebutlah yang memberikan warna biru/ungu pada larutan. Uji Ninhidrin
bertujuan untuk membuktikan keberadaan asam amino bebas dalam zat yang diuji
(Lestari, 2019).
3. Uji Biuret
Uji ini digunakan untuk menguji adanya ikatan peptida. Larutan pereaksi
Biuret terdiri atas CuSO4 dan KNa-tartrat, dalam NaOH. Protein akan membentuk
warna ungu-violet. Terjadinya warna ungu terbentuk dari ikatan antara ion Cu2+
dengan –CO dan –NH dari ikatan peptida dalam suasana basa (melalui
penggunaan NaOH). Uji Biuret berlaku untuk senyawa yang mempunyai ikatan
peptida lebih dari satu. Semakin panjang suatu ikatan peptida, maka warna ungu
yang terbentuk semakin jelas dan warna semakin tua.
4. Uji Hopkins Cole
Uji Hopkins-Cole spesifik pada protein yang mengandung asam amino
triptofan. Untuk mengetahui apakah terdapat asam amino ini, sampel direkasikan
dengan pereaksi Hopkins-Cole lalu ditambahkan asam pekat. Hasil positif
ditunjukkan bila terbentuk cincin ungu. Prinsip pengujian ini adalah triptofan akan
terkondensasi dengan aldehid (asam glioksilat) dan membentuk kompleks
berwarna ungu. Reaksi tersebut hanya akan berhasil jika terdapat oksidator kuat
yang mana pada pengujian ini menggunakan H2SO4.
5. Uji Presipitasi Sulfur
Unsur sulfur (S) dapat ditemui pada dua asam amino, yaitu sistein dan
metionin. Reaksi Pb-asetat dengan asam-asam amino tersebut akan membentuk

15
endapan berwarna kecoklatan hingga hitam, yakni garam PbS. Sistein dan
metionin merupakan asam amino yang mengandung unsur S pada molekulnya.
Pb-asetat berfungsi sebagai pendonor ion Pb+, penambahan NaOH 10% berfungsi
untuk memutuskan ikatan S, sehingga S dapat membentuk ikatan dengan Pb+
menghasilkan garam PbS (Indrawan, 2016).

II.7 Fungsi Asam Amino

1. Menjaga Kesehatan Jantung
Fungsi asam amino untuk tubuh yang pertama yaitu menjaga kesehatan
jantung. Sebuah penelitian menunjukkan bahwa asam amino baik untuk menjaga
kesehatan jantung. Hal ini karena beberapa jenis asam amino dipercaya mampu
menjaga fungsi kardiovaskular dengan baik. Selain itu, asam amino juga dapat
menjadi nutrisi penting bagi jantung.

2. Menjaga Keseimbangan Enzim

Fungsi asam amino untuk tubuh yang kedua yaitu menjaga keseimbangan
enzim dan hormon. Asam amino diketahui dapat melepaskan insulin sehingga
mampu menjaga tingkat gula darah. Tak hanya itu, hormon pertumbuhan juga
dapat meningkatkan masa otot, memperkuat tulang dan kolagen, serta membantu
proses pembakaran lemak dan energi.

3. Membentuk Neutotransmitter
Fungsi asam amino untuk tubuh yang ketiga yaitu membentuk
neurotransmitter. Neurotransmitter merupakan senyawa kimia yang membantu
mengirimkan sinyal di antara sel-sel otak. Beberapa contoh neurotransmitter yang
dibentuk, yaitu norepinephrine, serotonin, dan dopamin.

4. Membentuk Antibodi
Fungsi asam amino yang keempat yaitu membentuk antibodi. Asam amino
memiliki fungsi untuk membentuk antibodi untuk menyerang sel asing yang
masuk ke dalam tubuh manusia.

16
5. Menjaga Keseimbangan Cairan dan Memperbaiki Jaringan Tubuh
Fungsi asam amino berikutnya yaitu menjaga keseimbangan cairan dan
memperbaiki jaringan tubuh. Manfaat asam amino ini dapat Anda peroleh jika
mengonsumsi makanan yang mengandung asam amino.

Selain itu asam amino merupakan salah satu zat yang sangat penting untuk
tubuh manusia, saat protein dicerna, maka asam amino akan tertinggal. Asam
amino berperan untuk membuat protein guna membantu tubuh untuk
memperbaiki jaringan tubuh, menghancurkan makanan, tumbuh, melakukan
banyak fungsi tubuh lain, dan juga dapat sebagai sumber energi tubuh
(Fa’izah,2020)

II.8 Aplikasi Asam Amino dalam Industri

Asam amino sangat penting untuk rasa makanan. Mereka berinteraksi
dengan bahan lain dalam makanan untuk menciptakan rasa akhir. Setiap asam
amino memiliki rasanya masing-masing. Misalnya, glisin, alanin, treonin, prolin,
dan serin adalah manis; fenilalanin, tirosin, arginin, valin, leusin, isoleusin,
metionin, dan lisin bersifat pahit; dan glutamat dan aspartat memiliki rasa umami.
Berbagai kombinasi asam amino sangat penting untuk menentukan rasa makanan.
Misalnya, glutamat, glisin, alanin, dan arginin sangat penting untuk rasa kepiting
atau kerang. Aspartam, asam aspartat-fenilalanin metil ester, sejenis peptida,
digunakan sebagai pemanis rendah kalori. Dalam industry pangan, asam amino
digunakan untuk membuat MSG yang dijual sebagai bumbu pada makanan.

Fungsi nutrisi asam amino juga penting dalam bidang medis. Asam amino
digunakan sebagai bahan pada infus. Secara khusus, asam amino rantai cabang
(BCAA) banyak digunakan. Mereka dapat meningkatkan status gizi bahkan pada
pasien dengan sirosis dekompensasi, penyakit hati yang serius. Hepatitis adalah
radang hati, dan dapat berkembang menjadi sirosis jika tidak diobati; sirosis dapat
berkembang lebih jauh menjadi gagal hati atau kanker hati. Obat-obatan yang
mengandung BCAA secara langsung bekerja pada sel-sel hati untuk

17
meningkatkan sintesis protein. Dengan membantu fungsi hati, obat-obatan ini
memperbaiki kondisi pasien dan memperlambat perkembangan penyakit.

Asam amino juga digunakan untuk perawatan kulit. Pola makan kaya
protein dengan keseimbangan asam amino yang baik efektif untuk menjaga
kecantikan kulit. Menggunakan lotion atau krim yang diperkaya dengan asam
amino akan secara efisien meningkatkan kadar air kulit. Turunan asam amino
digunakan untuk bahan pembersih berbusa. Khususnya, N-asil glutamat, yang
dihasilkan oleh reaksi glutamat dan asam lemak yang diperoleh dari minyak sawit,
dikenal sangat lembut untuk kulit dan rambut; itu juga ramah lingkungan. Sabun
ini menyebabkan iritasi kulit yang lebih ringan dan memiliki biodegradabilitas
yang lebih tinggi daripada sabun biasa. N-asil glutamat banyak digunakan di
banyak sampo tubuh untuk individu dengan kulit sensitif dan sebagai bahan dasar
sabun bayi.

Asam amino juga digunakan di bidang perawatan rambut. Asam amino

berperan dalam melindungi rambut dari kerusakan lebih lanjut, mengisi kembali
kekosongan yang diciptakan oleh hilangnya protein dan melembabkan rambut.
Sistein adalah asam amino paling melimpah yang terkandung dalam protein
rambut. Pembentukan ikatan disulfida (ikatan S – S) dengan rantai protein lain
bertanggung jawab atas ketangguhan rambut. Sistein dan turunannya, N-asetil
sistein, memiliki sifat reduktif yang kuat yang diberikan oleh residu tiol. Mereka
digunakan dalam reagen reduksi untuk gelombang permanen. Agen reduksi kimia
seperti asam tioglikolat (TGA) sering digunakan; Namun, sistein memiliki
keuntungan dalam mengurangi kerusakan rambut dan cocok untuk pembentukan
gelombang lembut. Sistein memiliki toksisitas fase akut yang lebih rendah dan
menyebabkan iritasi kulit yang lebih ringan daripada TGA (Tonouchi, 2016).

18
 BAB III

PENUTUP

III.1 Kesimpulan
Asam amino yang terdapat dalam protein adalah asam α-aminokarboksilat.
Asam amino mengandung gugus amino (-NH2) dan karboksilat (-COOH). Asam
amino adalah zat yang mudah mengkristal, larut dalam air, memiliki titik lebur
diatas 200 sampai 300 derajat celsius, bersifat elektrolit, dan mempunyai PH 6.
Yang dapat diklasifikasikan menjadi asam amino basa, netral dan asam, asam
amino esensial dan non-esensial, polar dan non-polar maupun glikogenik dan
katogenik. Senyawa ini dapat bereaksi dengan aminasi asam α-halogen, sintesis
ftalimida gabriel, sintesis strecker, dan aminasi reduktif dan didentifikasi dengan
beberapa uji, diantaranya yaitu uji millon, uji ninhidrin, uji biuret, uji hopkins
cole, dan uji presipitasi sulfur. Fungsi dari asam amino sendiri biasanya
digunakan untuk Menjaga Kesehatan Jantung, Menjaga Keseimbangan Enzim,
Membentuk Neutotransmitter, Membentuk Antibodi, Menjaga Keseimbangan
Cairan dan Memperbaiki Jaringan Tubuh. Selain itu asam amino juga dapat
membentuk protein guna membantu tubuh untuk memperbaiki jaringan tubuh, dan
sumber energi. Dalam dunia industri, asam amino sangat penting untuk rasa
makanan. Dan dapat digunakan sebagai bahan pada infus. Asam amino juga dapat
digunakan untuk perawatan kulit dan rambut.

III.2 Saran
Penulis menyadari bahwa makalah ini banyak sekali kesalahan dan sangat
jauh dari kesempurnaan, tentunya penulis akan terus memperbaiki makalah
dengan mengacu pada sumber yang dapat dipertanggungjawabkan serta kritik
yang membangun dari para pembaca.

19
 DAFTAR PUSTAKA

Aliouche, H 2018, Overview of Strecker Amino Acid Synthesis, diakses pada 22

November 2020, https://www.news-medical.net/life-sciences/Overview-of-
Strecker-Amino-Acid-Synthesis.aspxs
Fa’izah, AZ 2020, Fungsi Asam Amino Untuk Tubuh, Jenis, Serta Sumber
Makanannya, diakses pada 21 November 2020,
https://m.merdeka.com/trending/fungsi-asam-amino-untuk-tubuh-jenis-
serta-sumber-makanannya-kln.html?page=2
Indrawan, M. R. 2016, ‘Ekstraksi Gelatin dari Kaki Ayam Broiller Melalui
Berbagai Larutan Asam dan Basa dengan Variasi Lama Perendaman’,
Jurnal Trop. Pharm. Chem, Vol. 3, No. 4, Hal. 315-319.
Irianti, Tatang 2016, ‘Perbandingan Inhibisi Berbagai Ekstrak Tumbuhan dan
Vitamin C pada Fotodegradasi Tirosin yang Diinduksi Ketoprofen dan
Kandungan Fenolik Totalnya’, Traditional Medicine Journal, Vol. 21, No.
3, Hal. 128.
Lestari, N. K. L. 2019, ‘Karakteristik Fisiokimia dan Uji Aktivitas Antimikroba
Bakteriosin dari Isolat Bakteri Asam Laktat 15B Hasil Isolasi Kolon Sapi
Bali’, Jurnal Veteriner Udayana, Vol. 11, No. 1, Hal. 67-69.
Marelita, W 2014, T-14 Asam Amino dan Peptida, diakses pada 22 November
2020,
https://www.academia.edu/9743864/MAKALAH_ASAM_AMINO_DAN_
PEPTIDA
Poedjiadi, Anna, 1994, Dasar-Dasar Biokimia, UI Press, Jakarta
Sumardjo, S 2009, Pengantar Kimia : Buku Panduan Kuliah Mahasiswa
Kedokteran dan Program Strata I Fakultas Bioeksakta, Kedokteran EGC,
Jakarta.
Tonouchi, N., & Ito, H. 2016, Present Global Situation of Amino Acids in Industry”,
Advances in Biochemical Engineering/Biotechnology, vol. 159, pp. 3–14.

Wardiyah, 2016, Kimia Organik, Kementrian Kesehatan Republik Indonesia,

Jakarta.

20