METABOLISME ASAM AMINO

DISUSUN OLEH:

KELOMPOK 3

REISHI SKOLASTIKA CINTESAFERLA [H031201049]

AFIFAH NUR FALAH MADANI PERTIWI [H031201050]

ANDI MUHAMMAD ISKAR ISMAIL [H031201051]

NURTARISHA.A [H031201052]

DEPARTEMEN KIMIA
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS HASANUDDIN
MAKASSAR
2022
 KATA PENGANTAR

Assalamu’alaikum Warahmatullahi Wabarakatuh

Alhamdulillah, puji syukur kehadirat Tuhan Yang Maha Esa senantiasa

kita ucapkan. Atas rahmat dan karunia-Nya yang berupa iman dan kesehatan
akhirnya kami dapat menyelesaikan makalah ini. Shawalat serta salam tercurah
pada Rasulullah SAW, semoga syafaatnya mengalir pada kita kelak. Makalah
dengan judul “Metabolisme Asam Amino” dibuat untuk melengkapi tugas mata
kuliah Biokimia Lanjutan.
Kami ucapkan terima kasih kepada semua pihak yang telah mendukung
serta membantu penyelesaian makalah ini. Besar harapan kami agar makalah ini
bisa menjadi bahan bacaan dan isi makalah ini dapat bermanfaat bagi pembaca.
Dengan kerendahan hati, kami memohon maaf apabila ada kesalahan penulisan.
Kritik yang terbuka dan membangun sangat penulis nantikan demi kesempurnaan
makalah. Demikian kata pengantar ini kami sampaikan.
Wassalamualaikum Warahmatullahi Wabarakatuh.

Makassar, 26 April 2022

Penulis

ii
 DAFTAR ISI

KATA PENGANTAR ............................................................................................ ii

DAFTAR ISI .......................................................................................................... iii

BAB I .......................................................................................................................4

PENDAHULUAN ...................................................................................................4

1.1 Latar Belakang ...................................................................................................4

1.2 Rumusan Masalah ..............................................................................................5

1.3 Maksud dan Tujuan ............................................................................................5

BAB II ......................................................................................................................6

PEMBAHASAN ......................................................................................................6

2.1 Asam Amino ......................................................................................................6

2.2 Katabolisme Asam Amino .................................................................................7

2.3 Konversi Rangka Karbon Asam L-α-Amino Menjadi Zat Antara Amfibolik .11

2.4 Asam-Asam Amino Pembentuk Oksaloasetat .................................................11

2.5 Asam-Asam Amino Pembentuk Alfa-Ketoglutarat .........................................12

2.6 Asam-Asam Amino Pembentuk Piruvat ..........................................................14

BAB III ..................................................................................................................16

PENUTUP ..............................................................................................................16

3.1 Kesimpulan ......................................................................................................16

3.2 Saran .................................................................................................................16

DAFTAR PUSTAKA ............................................................................................17

iii
 BAB I
PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Biokimia adalah ilmu yang menghubungkan, bahkan sebagai perekat antara
disiplin ilmu biologi dan kimia yang memanfaatkan Hukum-hukum Fisika dan
Kimia untuk menjelaskan proses kehidupan. Biokimia mempelajari proses
kehidupan yang dimulai dari sel, karena sel adalah satuan terkecil dari kehidupan
(Wahyudiati, 2017). Sel dapat memproduksi protein dengan susunan dan fungsi
yang berbeda menggunakan kombinasi dari 20 jenis asam amino. Ada lebih dari
300 jenis asam amino yang dapat ditemukan di alam, tetapi hanya 20 jenis asam
amino yang menyusun protein (Simamora, 2015).
Asam amino adalah senyawa yang memiliki gugus amino (-NH2) dan asam
karboksilat pada molekul yang sama. Tiap asam amino tersusun atas suatu atom
karbon yang mengikat atom hidrogen, gugus amino, dan gugus karboksillat dan
salah satu gugus R yang berbeda pada 20 asam amino dan struktur gugus R
menentukan identitas asam amino dan sifat-sifat khasnya. Rantai samping (gugus
R) tergantung pada gugus fungsionalnya dapat berupa alifatis, aromatis, asam,
basa, hidroksilik, mnegandung sulfur, atau amidik (Simamora, 2015).
Asam amino secara kuantitatif merupakan sumber amonia yang terpenting.
Meskipun demikian, sejumlah ammonia dapat juga diperoleh dari sumber lainnya.
Tidak seperti lemak dan karbohidrat, asam amino tidak disimpan didalam tubuh,
yang berarti tidak ada protein yang berfungsi khusus untuk mempertahankan
suplai asam amino untuk digunakan di masa mendatang. Oleh karena itu, asam
amino harus diperoleh dari makanan, disintesis secara de novo atau dihasilkan dari
degradasi protein uang normal. Setiap asam amino yang melebihi kebutuhan
biosintesis sel akan didegradasi dengan cepat (Ferrier, 2014).
Berdasarkan penjelasan tersebut, asam amino memiliki proses metabolisme
dan struktur tertentu yang disusun atas beberapa gugus yang kemudian akan
menentukan sifat dari asam amino. Makalah ini secara khusus akan membahas
mengenai proses metabolisme asam amino, konversi rangka karbon asam L-∝-

4
amino menjadi zat amfibolik dan asam-asam amino pembentuk oksaloasetat, ∝-
ketoglutarat dan piruvat.

1.2 Rumusan Masalah

Adapun rumusan masalah dalam makalah ini adalah:
1. Bagaimana proses katabolisme rangka asam amino?
2. Bagaimana konversi rangka karbon asam L-∝-amino menjadi zat amfibolik?
3. Apa saja asam-asam amino pembentuk oksaloasetat, ∝-ketoglutarat dan
piruvat?

1.3 Maksud dan Tujuan

1.3.1 Maksud Makalah

Maksud dari makalah ini adalah untuk memahami dan mempelajari proses
metabolisme asam amino yang meliputi katabolisme, konversi rangka karbon
asam L-∝-amino menjadi zat amfibolik, asam-asam amino pembentuk
oksaloasetat, ∝-ketoglutarat dan piruvat.

1.3.2 Tujuan Makalah

Adapun tujuan dari makalah ini adalah:

1. Mendeskripsikan proses katabolisme asam amino.

2. Menjelaskan konversi rangka karbon asam L-α-amino menjadi zat amfibolik.

3. Menjelaskan asam-asam amino pembentuk oksaloasetat, ∝-ketoglutarat dan

piruvat.

5
 BAB II
PEMBAHASAN

2.1 Asam Amino

Asam amino adalah asam alkanoat yang mengandung gugus amino. Ke-20
macam asam amino pembentuk protein memiliki kesamaan struktur (kecuali
prolin) yaitu gugus karboksilat dan amino terikat pada atom C yang sama yaitu
pada atom C-α. Perbedaan satu asam amino dengan asam amino yang lain terletak
pada rantai sampingnya (gugus R), yang bervariasi dalam struktur, ukuran, dan
muatan listriknya. Variasi sifat gugus R menentukan kelarutan asam amino dalam
air (Simamora, 2015).

Gambar 1. Struktur Umum Asam Amino

Pada hampir semua asam amino, atom C-α mengikat empat gugus yang
berbeda, yaitu gugus karboksil, amino (kation amonium), R, dan H. Pengecualian
hanya pada glisin dimana R adalah atom H. Dengan demikian atom C-α pada
hampir semua asam amino merupakan atom C asimetrik dan menjadi pusat khiral.
Senyawaan yang mempunyai pusat khiral bersifat optis aktif. Jika suatu molekul
bersifat optis aktif, molekul tersebut dapat memutar bidang cahaya terpolarisasi ke
kiri atau ke kanan. Pada penggambaran molekul berdasarkan proyeksi Fischer,
keempat gugus yang berbeda di sekitar atom C asimetrik dapat menempati dua
susunan ruang yang berbeda sehingga membentuk dua jenis stereoisomer
(Simamora, 2015).

6
2.2 Katabolisme Asam Amino
Katabolisme asam amino merupakan bagian dari proses metabolism
nitrogen yang lebih besar didalam tubuh. Nitrogen masuk ke dalam tubuh melalui
berbagai senyawa yang terdapat di dalam makanan, tetapi kandungan asam amino
yang terpenting terdapat pada protein yang berasal dari makanan. Nitrogen
meninggalkan tubuh dalam bentuk urea, ammonia, dan produk turunan
metabolism asam amino lainnya (Ferrier, 2014).
Katabolisme asam amino untuk produksi energy ditingkatkan oleh asupan
protein yang melebihi kebutuhan. Beberapa langkah spesifik dalam jalur
katabolisme asam amino adalah kompleks, tetapi biasanya menghasilkan
NAD/FAD tereduksi (NADH atau FADH) yang menyediakan sumber electron,
memasuki rantai transport electron dan fosforilasi oksidatif (Kerr dkk., 2014).

2.2.1 Transaminasi
Transaminasi adalah proses di mana gugus amino dikeluarkan dari asam
amino dan dipindahkan ke asam keto akseptor untuk menghasilkan versi asam
amino dari asam keto dan versi asam keto dari asam amino asli (Litcwak, 2018).
Katabolisme asam amino sebagian besar adalah pemindahan gugus α-amino ke
gugus α-ketoglutarat. Produknya adalah asam α-keto yang berasal dari asam
amino lainnya dan glutamate (Pudlik dan Lolkema, 2012). α-ketoglutarat
berperan unik dalam metabolisme asam amino dengan menerima gugus amino
dari asam amino lainnya sehingga menjadi glutamate. Glutamat yang dihasilkan
melalui proses transaminase dapat mengalami deaminasi oksidatif atau digunakan
sebagai donor gugus amino pada sintesis asam amino non-esensial (Ferrier, 2014).

Gambar 2. Reaksi aminotransferase menggunakan α-ketoglutarat

7
 Pemindahan gugus amino dari satu rangka karbon ke rangka karbon
lainnya ini dikatalisi oleh kelompok enzim yang dikenal dengan aminotransferase.
Enzim ini ditemukan di dalam sitosol dan mitokondria sel di seluruh tubuh,
terutama sel yang terdapat di hati, ginjal, usus dan otot. Semua asam amino,
dengan pengecualian lisin dan treonin akan berperan dalam proses transaminase
dibeberapa proses katabolismenya. Kedua asam amino tersebut akan kehilangan
α-amino melalui deaminasi. Setiap aminotransferase berifat spesifik untuk satu
atau sebagian besar beberapa donor gugus amino. Aminotransferase dinamakan
donor gugus amino yang spesifik karena akseptor gugus amino hampir selalu
merupakan α-ketoglutarat. Dua reaksi aminotransferase terpenting dikatalisasi
oleh alanine aminotransferase (ALT) dan aspartate aminotransferase (AST).

Gambar 3. Reaksi yang dikatalisasi selama katabolisme asam amino: ALT & AST

2.2.2 Deasiminasi Oksidatif

Deasiminasi Oksidatif adalah proses pelepasan amin dari glutamat
menghasilkan ion ammonium. Gugus-gugus amin dilepaskan menjadi ion
amonium (NH4+) yang selanjutnya masuk ke dalam siklus urea di hati. Dalam
siklus ini dihasilkan urea yang selanjutnya dibuang melalui ginjal berupa urin
(Litcwak, 2018).
Banyak asam amino memiliki mekanisme yang sama untuk menghilangkan
gugus amino untuk membentuk zat antara dalam siklus TCA. Hal ini merupakan
reaksi transaminase yang diikuti oleh reaksi dehidrogenasi, seperti yang
ditunjukkan pada gambar 4. α-ketoglutarat yang terbentuk pada reaksi
transaminase di mitokondria kemudian dapat memasuki siklus TCA. Hasil
deaminasi dalam pembebasan ammonia. Amonia yang dilepaskan selama

8
deaminasi kemudian dikeluarkan dari darah hampir seluruhnya melalui konversi
menjadi urea di hati. Ini terjadi melalui proses metabolisme lain yang disebut
dengan siklus urea (Degani dkk., 2018).

Gambar 4. Deaminasi Oksidatif oleh glutamate dehydrogenase.

2.2.3 Siklus Urea

Urea adalah produk akhir dari metabolisme asam amino. Nitrogen dari
asam amino diubah menjadi ammonia yang merupakan racun bagi tubuh. Amonia
tersebut di ubah menjadi urea dan didetoksifikasi. Dengan demikian, 80% urea
disintesis dari amonia di hati dalam siklus urea. Urea disintesis dihati dan
diangkut ke ginjal untuk di ekskresikan dalam urin. Siklus urea adalah siklus
metabolisme pertama yang dijelaskan oleh Hans Krebs dan Kurt Henseleit (1932),
maka dikenal sebagai Siklus Krebs-Henseleit (Litcwak, 2018).
Amonia berasal dari asam amino dan protein makanan. Protein dipecah di
saluran usus dan diserap sebagai peptida dan asam amino bebas. Kemudian
menjadi prekursor protein manusia dan kelebihan asam amino yang dimana tidak
diperlukan untuk sintesis protein kemudisn dideaminasi untuk menghasilkan
amonia. Produk deaminasi memasuki Siklus Asam Tricarboxylic (TCA). Amonia
(ion amonium) dari metabolisme asam amino memasuki matriks mitokondria dan
digabungkan dengan bikarbonat dan ATP untuk membentuk karbamoil fosfat
yang merupakan langkah pertama dalam siklus urea (Litcwak, 2018).

9
 Gambar 5. Diagram siklus urea

Langkah pertama dikatalisis oleh karbamoil fosfat sintase-I. Kemudian

Ornithine transcarbamylase mengubah carbamoyl fosfat menjadi sitrulin. Kedua
langkah ini terjadi dalam matriks mitokondria. Citrulline diangkut keluar dari
matriks mitokondria oleh transporter ke sitoplasma terlarut. Dalam sitosol,
citrulline digabungkan dengan aspartate dan diubah menjadi argininosuksinat oleh
argininosuksinat sintase. Argininosuksinat diubah menjadi fumarat dan arginin
oleh argininosuksinat liase. Fumarat dapat memasuki siklus TCA mitokondria dan
arginine diubah oleh arginase, enzim terminal dari siklus urea, menjadi satu
molekul urea dan satu molekul ornitin. Kaleng ornitin diangkut ke matriks
mitokondria oleh transporter ornitin dan mengambil bagian dalam siklus urea.
Interaksi antara siklus urea dan matriks mitokondria dapat dilihat pada gambar
berikut (Litcwak, 2018).

Gambar 6. Interaksi antara siklus urea dan siklus TCA mitokondria

10
Reaksi keseluruhan dari siklus TCA dan siklus urea dapat ditulis sebagai berikut:
2NH4+ + HCO3- + 3ATP4- urea + 2ADP3- + 4Pi + AMP2- + 5H+

2.3 Konversi Rangka Karbon Asam L-α-Amino Menjadi Zat Antara

Amfibolik
Protein memiliki fungsi selular penting dalam tubuh karena berpartisipasi
dalam biosintesis porfirin, purin, pirimidin dan urea. Rantai protein merupakan
jenis polipetida yang terdiri atas L-α-amino. Molekul asam amino dikatakan
mempunyai konfigurasi L, apabila gugus –NH2 di sebelah kiri atom karbon α.
Asam amino yang melebihi keperluan untuk biosintesis protein tidak dapat
disimpan, juga tidak dapat diekskresi sedemikian rupa. Gugus amino dari
kelebihan asam amino dikeluarkan dengan transaminasi atau deaminasi oksidatif,
dan rangka karbonnya dikonversi menjadi perantara amfibolik (Bolly dkk., 2018).
Asam amino ekstraseluler dan intraseluler berkontribusi pada
kompartemen terbatas dimana asam amino disalurkan menuju sintesis protein.
Pergerakan asam amino ke dalam kompartemen terbatas oleh reaksi siklus krebs
amfibolik tergantung insulin. Pada stimulasi penggabungan karbon valin menjadi
protein oleh insulin benar-benar refleksi dari stimulasi aktivitas amfibolik dari
siklus Krebs (Mohan dkk., 2019). Pemecahan asam amino bentuk zat antara
metabolik utama yang dapat diubah menjadi glukosa atau dapat dioksidasi pada
daur asam sitrat. Kerangka karbon 20 asam amino pembentuk protein disalurkan
menjadi 7 molekul : piruvat, asetil KoA, asetoasetil KoA, α-ketoglutarat, suksinil
KoA, fumarat dan oksalo asetat. Asam amino yang dipecah menjadi asetil-KoA
atau asetoasetil- KoA disebut ketogenik (Bolly dkk., 2018).

2.4 Asam-Asam Amino Pembentuk Oksaloasetat

Oksaloasetat yang terbentuk dari asetil-Ko.A ini tidak menambah jumlah
oksaloasetat dalam siklus TCA, sebab asetil-KoA di sini masuk siklus TCA dengan cara
bereaksi dengan oksaloasetat, membentuk kembali oksaloasetat semula. Jadi, asetil-KoA
hanya membentuk kembali oksaloasetat yang mulanya dipakai dalam reaksi, tanpa
menambah jumlah oksaloasetat, Dengan demikian, tidak ada kelebihan jumlah

11
oksaloasetat yang bisa dipakai untuk proses glukoneogenesis. Dengan demikian lipida
(kecuali asani lemak rantai ganjil dan sisa kerangka gliserol) tidak mungkin membentuk
lipida berlainan dengan lipida, beberapa jenis asam amino dapat membentuk
karbohidrat.karena beberapa kerangka karbon dari asam-asam amino tersebut, dengan
cara tranaminasi atau deaminasi, dapat membentuk beberapa senyawa anggota siklus
TCA (oksaloasetat, alfa ketoglutarat, suksinil-KoA dan fumarat), maupun membentuk
piruvat sehingga menambah jumlah oksaloasetat atau piruvat, dapat mengalami
gluconeogenesis (Wahjuni, 2013).

2.5 Asam-Asam Amino Pembentuk Alfa-Ketoglutarat

AKG adalah molekul biologis penting yang memainkan peran kunci dalam
berbagai jalur metabolisme dan seluler. Sebagai metabolit siklus Krebs, ia
mengatur produk dan substrat TCA anabolik dan katabolik, sehingga mengatur
sintesis asam amino, produksi ATP, dan generasi reduksi setara (NAD+/NADH),
yang pada gilirannya dapat mempengaruhi tingkat spesies oksigen reaktif. AKG
juga merupakan co-substrat wajib untuk 2-oxoglutarate-depen dent dioxygenases
(2-OGDDs) sekelompok besar enzim yang dikonservasi secara filogenetik, yang
mengkatalisis reaksi hidroksilasi pada berbagai jenis substrat termasuk protein,
asam nukleat, lipid, dan zat antara metabolisme. Enzim-enzim ini membutuhkan
keberadaan Fe (II) sebagai kofaktor serta O2 dan AKG sebagai co-substrat. Dalam
reaksi hidroksilasi substrat, satu atom oksigen dari O2 dilekatkan pada gugus
hidroksil di substrat sementara yang lain diambil oleh AKG, yang mengarah ke
dekarboksilasi AKG dan selanjutnya pembentukan CO2 dan suksinat (Zdzisin´ska
dkk., 2017).

Gambar 7. Skema representasi dari aktivitas pleiotropic dari molekul AKG.

12
 AKG adalah perantara kunci dalam siklus TCA (tricarboxylic acid), proses
produksi energi yang terjadi dalam sel. TCA adalah jalur siklik dari delapan reaksi
enzimatik, yang mengoksidasi senyawa yang berasal dari glukosa, asam lemak,
dan asam amino dalam matriks mitokondria, yang mengarah pada pembentukan
CO2 dan koenzim tereduksi (NADH dan FADH2). Koenzim ini memberi makan
elektron ke rantai pernapasan yang selanjutnya digunakan untuk menghasilkan
ATP. Dalam siklus TCA, AKG dibentuk dari isositrat melalui dekarboksilasi
oksidatif yang dikatalisis oleh IDH. Ini dapat diubah lebih lanjut oleh AKG
dehidrogenase menjadi suksinil-KoA dan NADH (Zdzisin´ska dkk., 2017).
Jumlah AKG yang diproduksi di mitokondria tergantung pada keadaan
oksidasi-reduksi (redoks). Keuntungan dari NAD+ over NADH menyebabkan
dekarboksilasi oksidatif AKG dan pembentukan suksinil-KoA, sedangkan dalam
kasus peningkatan konsentrasi NADH dan kekurangan NAD+, transaminasi
reduktif AKG terjadi dengan partisipasi glutamat dehidrogenase, yang mengarah
pada pembentukan glutamate. Glutamat yang terbentuk dalam reaksi ini kemudian
dapat, dalam reaksi yang melibatkan glutamin sintetase, mengikat ion amonium
lain, yang menghasilkan pembentukan glutamin (Rhoads dan Anderson, 2020).
AKG juga dapat diproduksi dalam reaksi glutamat dan piruvat yang
dikatalisis oleh glutamat piruvat transaminase. Selain itu, transfer reversibel gugus
amino (NH3+) dari glutamat ke oksaloasetat juga menghasilkan pembentukan
AKG (dan aspartat). Reaksi ini dikatalis oleh glutamat oksaloasetat transaminase,
yang terdapat dalam bentuk sitoplasma dan membran dalam mitokondria. Alfa-
ketoglutarat dapat diproduksi secara anaplerotik dari glutamat oleh deaminasi
oksidatif menggunakan glutamat dehidrogenase, dan sebagai produk dari reaksi
trans-aminasi yang bergantung pada piridoksal fosfat di mana glutamat adalah
donor amino yang umum (Wu dkk., 2016).
Dalam metabolisme seluler, Alfa-Ketoglukarat menyediakan sumber penting
glutamin dan glutamat yang merangsang sintesis protein, menghambat degradasi
protein di otot, dan merupakan bahan bakar metabolisme penting untuk sel-sel
saluran pencernaan. Glutamin adalah sumber energi untuk semua jenis sel dalam
organisme yang merupakan lebih dari 60% dari total kumpulan asam amino,

13
sehingga Alfa-Ketoglukarat sebagai prekursor glutamin, merupakan sumber
energi utama untuk sel usus dan substrat pilihan untuk kedua enterosit dan sel-sel
lain yang membelah dengan cepat (Wu dkk., 2016).

2.6 Asam-Asam Amino Pembentuk Piruvat

Hanya sedikit organisme yang dapat mengubah nitrogen bebas (N2) menjadi
senyawa biologis yang berguna seperti NH3, oleh karenanya organisme umumnya
menggunakan nitrogen dari asam amino. Pada umumnya, asam amino dimetabolisasi di
hepar Ammonia yang dihasilkan didaur ulang dan digunakan untuk bermacam-macam
proses biosintesis, kelebihannya akan dibuang sebagai urea. Kelebihan ammonia yang
dihasilkan oleh jaringan ekstrahepatik akan diangkut ke hepar (dalam bentuk gugus
amino) untuk diubah menjadi senyawa yang bisa diekskresi (Wahjuni, 2013).
Di dalam katabolisme ini, asam amino glutamat dan glutamin berperan penting,
Gugus amino dari asam amino akan dialihkan ke Į-keto glutamat membentuk glutamat
(terjadi disitosol). Selanjutnya, glutamat akan diangkut ke mitokondria dan gugus amino
dilepaskan berupa NH4. Kelebihan ammonia jaringan lain akan diubah menjadi glutamin
lalu diangkut ke mitokondria hepar. Kelebihan gugus amino di jaringan otot dialihkan ke
piruvat, karenanya piruvat berubah menjadi alanin yang selanjutnya akan dibawa ke
mitokondria hepatosit untuk dilepas gugus NH4nya. Manusia merupakan makhluk
ureotelik artinya dapat mengubah nitrogen asam amino menjadi urea yang tidak toksik
dan mudah larut dalam air. Biosintesis urea (Gb.2.4) dibagi menjadi 4 tahap: (1),
Transminasi, (2), Deaminasi oksidatif, 3) Pengangkutan amonia dan (4) Reaksi siklus
urea. Asam-asam amino yang telah kehilangan gugus amino, kerangka karbonnya akan
mengikuti siklus glukoneogenesis. Asam-asam amino yang demikian ini disebut sebagai
asam amino glukogenik (ala, ser, cys, gly, thre, glu, arg, pro, his, val, meth, dan asp
(Wahjuni, 2013).
Beberapa jalur asam amino menunjukkan hasil akhir produk katabolisme
utama seperti pada gambar 8. Setiap asam amino didegradasi menjadi piruvat atau
zat siklus asam sitrat lainnya dan dapat menjadi prekrusor sintesis glukosa di
hepar yang disebut glikogenik atau glukoneogenik. Untuk beberapa asam amino
seperti tirosin dan fenilalanin, hanya sebagian dari rantai karbonnya yang
digunakan untuk mensintesis glukosa karena sisa rantai karbon diubah menjadi
asetil koa yang tidak dapat digunakan untuk sintesis glukosa (Wahjuni, 2013).

14
Gambar 8. Metabolisme asam amino dalam siklus asam sitrat

15
 BAB III
PENUTUP

3.1 Kesimpulan
Adapun kesimpulan dari makalah ini yaitu:
1. Katabolisme asam amino merupakan bagian dari proses metabolism nitrogen
yang lebih besar didalam tubuh. Nitrogen masuk ke dalam tubuh melalui
berbagai senyawa yang terdapat di dalam makanan kemudian meninggalkan
tubuh dalam bentuk urea, ammonia, dan produk turunan metabolism asam
amino lainnya.
2. Pada konversi rangka karbon asam l-α-amino yang melebihi keperluan untuk
biosintesis protein tidak dapat disimpan dan diekskresi sedemikian rupa.
Gugus amino dari kelebihan asam amino dikeluarkan dengan transaminasi
atau deaminasi oksidatif, dan rangka karbonnya dikonversi menjadi perantara
amfibolik.
3. Oksaloasetat terbentuk dari asetil-Ko.A dimana hal tersebut tidak menambah
jumlah oksaloasetat dalam siklus TCA, dikarenakan asetil-KoA masuk
kedalam siklus TCA dengan cara bereaksi dengan oksaloasetat kemudian
membentuk kembali oksaloasetat semula. Pada α-ketoglutarat diproduksi
secara anaplerotik dari glutamat oleh deaminasi oksidatif menggunakan
glutamat dehidrogenase, dan sebagai produk dari reaksi trans-aminasi yang
bergantung pada piridoksal fosfat di mana glutamat adalah donor amino yang
umum. Untuk piruvat, setiap asam amino akan didegradasi dan menjadi
prekrusor sintesis glukosa di hepar yang disebut glikogenik atau
glukoneogenik.

3.2 Saran
Kami selaku penulis menyadari jika makalah ini memiliki banyak
kekurangan dan jauh dari kata sempurna. Oleh sebab itu, penulis sangat
mengharapkan adanya kritik serta saran mengenai pembahasan makalah diatas.

16
 DAFTAR PUSTAKA

Bolly, H.M.B., Tanjung, R.H.R., dan Ngili, Y., 2018, Asam Amino, Peptida, dan
Protein, Innosain, Yogyakarta.

Degani, G., Barbiroli, A., Regazzoni, L., Popolo, L., dan Vanoni, M.A., 2018,
Imine Deaminase Activity and Conformational Stablity of UK114, the
Mammalian Member of the Rid Protein Family Active in Amino Acid
Metabolism, International Journal of Molecular Sciences, 19(4): 945.

Ferrier, D.R., 2014, Lippincott’s Illustrated Reviews Biokimia Edisi Ke-6 Jilid 2,
Department of Biochemistry and Molecular Biology Drexel University
College of Medicine Philadelphia, Pennsylvania.

Kerr, D.S., DeBrosse, S.D., dan Hoppel, S.L., 2014, 1Mitochondrial Disorders:
Metabolic and Genetic Basic, Encyclopedia of the Neurological Sciences,
3(1): 81-85.

Litwack, G., 2018, Metabolism of Amino Acids, Academic Press/Elsevier,

Amsterdam.

Mohan, C., Memon, RA., dan Bessman, S.P., 2019, Amphibolic Role of the Krebs
Cycle in the Insulin-Stimulated Protein Synthesis, Archives of Biochemistry
and Biophysics, 289(1): 83-89.

Pudlik, A.M., dan Lolkema, J.S., 2012, Rerouting Citrate Metabolism in

Lactococcus Lactis to Citrate-Driven Transamination, Journal Applied and
Environmental Microbiology, 78(18): 6665-6673.

Rhoads, T.W., dan Anderson, R.M., 2020, Alpha-Ketoglutarate the Metabolite

that regulates Aging in Mice, Cell Metabolism Previews, 32(1): 323-325.

Wahjuni, S.,2013, Metabolisme Biokimia, Udayana University Press, Denpasar.

Wu, N., Yang, M., Gaur, U., Xu, H., Yao, Y., dan Li, D., 2016, Alpha-
Ketoglutarate: Physiological Functions and Applications, Biomolecules &
Therapeutics, 24(1): 1-8.

Zdzisin´ska, B., Zurek, A., dan Kandefer-Szerszen, M., 2017, Alpha-

Ketoglutarate as a Molecule with Pleiotropic Activity: Well-Known and
Novel Possibilities of Therapeutic Use, Maria Curie-Sklodowska University,
63(1): 21-36.

17