Asam amino adalah molekul dasar penyusun protein dengan membentuk

rantai Panjang yang disebut ikatan peptida. Satu rangkaian ikatan peptida dalam
protein dapat tersusun dari 12 sampai 18 macam asam amino dan dapat mencapai
jumlah raturan asam amino. Asam amino terdiri dari atom N, C, O, dan H yang akan
membentuk suatu senyawa. Setiap senyawa mempunyai gugus fungsi amida (-NH),
gugus karboksilat (-COO), dan setidaknya terdapat atom C berkakter karbon kiral
(C*) yang membentuk dua isomer yaitu isomer dekstro (d) dan levo (l), serta
memiliki satu rangkaian alkil. Gugus alkil pada asam amino memiliki peran penting
dalam menentukan karakter suatu asam amino. Oleh karena itu, setiap asam amino
memiliki gugus alkil yang tidak sama. Asam amino terdiri dari 20 jenis senyawa
yang bermanfaat bagi metabolisme manusia (Sumbono, 2016).

Gambar 1. Beberapa rangkaian asam amino

Proses sistesis protein dari asam amino terjadi dalam dua tahapan yaitu
transkripsi dan translasi (Handayani et al., 2022). Residu asam amino akan dihasilkan
setelah semua proses sintesis lengkap. Beberapa residu asam amino mengalami
perubahan kimiawi yang disebut sebagai modifikasi pasca translasi (Marks et al.,
2000). Reaksi modifikasi pasca translasi adalah reaksi pengikatan gugus fungsional
(fosfor, gula, nitril, metil, asetil, lipid) melalui proses fosforilasi, glikosilasi,
ubiquitinasi, nitrosilasi, metilasi, asetilasi, lipidisasi, penambahan ion logam (Fe, Mn,
Mg, Ca, dsb.) atau pemotongan rantai protein melalu proteolisis (Suhartono et al.,
2022).

Gambar 2. Beberapa jenis rekasi modifikasi pasca translasi dan fungsinya

 Modifikasi asam amino yang sering terjadi adalah fosforilasi. Proses
fosforilasi sering terjadi pada residu serin, treonin, atau tirosin. Perubahan aktivitas
enzim oleh sel banyak menggunakan proses fosforilasi (Marks et al., 2000). Proses
fosforilasi adalah proses penambahan γ-fosfat dari ATP pada residu serin, treonin,
atau tirosin oleh protein kinase dan defosforilasi (reaksi kebalikannya oleh protein
fosfatase). Efek modifikasi fosforilasi adalah perubahan konformasi yang disebabkan
oleh perubahan karakteristik biokimia, interaksi protein-protein baru, berpengaruh
terhadap stabilitas dan lokasi protein dalam sel (Haryono et al., 2018).

Gambar 3. Modifikasi pasca translasi fosforilasi

Glikosilasi merupakan proses modifikasi asam amino yang melibatkan gugus
amina protein dan aldehida yang dapat menghasilkan produk reaktif. Reaksi antara
glukosa dan protein pada glikosilasi terjadi pada konsentrasi tinggi. Residu N-
glikosilasi, O-glikosilasi dan C-glikosilasi merupakan glikosilasi yang sering terjadi
pada manusia. N-glikosilasi dalam prosesnya melibatkan asam asparagin, O-
glikosilasi mengikat hidroksil serin atau treonin, sedangkan C-glikosilasi proses
ikatan karbon dalam pusat anomerik karbohidrat (Lumbanraja et al., 2022).

Gambar 4. Modifikasi pasca translasi glikosilasi

Proses modifikasi pasca translasi asetilasi banyak terjadi pada residu lisin.
Asetilasi memiliki tiga bentuk yaitu Nα-asetilasi yang modifikasinya bersifat
ireversibel, serta Nε-asetilasi dan O-asetilasi yang bersifat modifikasi reversibel.
Asetilasi berguna dalam proses biologis seperti metabolisme sel, nukleasi aktin,
kontrol siklus sel, interaksi protein-protein, stabilitas kromatin, dan transpor nuklir.
Metilasi adalah modifikasi pasca translasi yang bersifat reversibel, yang sering terjadi
pada inti sel dan pada protein inti seperti protein histon. Lisin dan arganin merupakan
dua residu yang sering menjadi target dalam proses metilasi. Metilasi memiliki peran
penting dalam modifikasi histon (Ramzi & Zahiri, 2021).

(a)

(b)
Gambar 5. Modifikasi pasca translasi (a) Nitrasi; (b) Asetilasi
Modifikasi pasca translasi yang bersifat reversibel lainnya adalah ubiquitinasi.
Proses ubiquitinasi juga lebih sering terjadi pada residu lisin. Ubiquitinasi adalah
polipeptida yang tersusun dari 76 asam amino, yang ditambahkan dari ikatan
isopeptida ke residu lisin ke targetnya sebagai penanda degradasi atau untuk
mengubah interaksi target. Proses ini dikatalis oleh tiga enzim yaitu E1 (enzim
pengaktif ubiquitin), E2 (enzim konjugasi ubiquitin), dan E3 (ligase ubiquitin).
Modifikasi pasca translasi lainnya yang bersifat ireversibel adalah nitrasi. Proses
modifikasi ini sering terjadi pada residu tirosin, khususnya dengan adanya radikal
oksida nitrat. Gugus fenol tirosin akan diubah menjadi 3-nitro-tirosin yang dikatalisi
oleh spesies nitrogen reaktif, seperti peroksinitrit, oksidan yang dibentuk oleh reaksi
oksida nitrat dan radikal superoksida (Bell & Vendruscolo, 2021).
Lipidasi adalah modifikasi pasca translasi dengan mengikat gugus lipid yang
biasanya menargetkan sebagian maupun seluruh bagian protein yang akan berasosiasi
dengan membran sel. Salah satu modifikasi pasca translasi yang tidak kalah penting
selanjutnya adalah pemutusan ikatan peptida. Proses ini biasanya terjadi pada saat
pengaktifan zimogen atau proenzin menjadi enzim aktif. Pada hidrolisis metionin
(asam amino pertama dalam sintesis protein) juga dijumpai proses penguraian ikatan
peptida (Suhartono et al., 2022).
Modifikasi pasca translasi sulfatasi merupakan salah satu modifikasi yang
paling jarang ditemui dibandingkan dengan modifikasi fosforilasi. Pada protein
tersufasi gugus bermuatan memiliki perang yang sangat penting. Proses ini sering
terjadi pada residu tirosin dan terkadang terjadi pada residu treonin maupun serin.
Lokasi sulfatasi berada di daerah asam dari permukaan protein dan penambahan
gugus sulfat menyebabkan meningkatnya muatan negatif yang mengakibatkan
berubahnya interaksi protein-protein (Semenyuk & Muronetz, 2019).
Daftar Pustaka

Bell, R., & Vendruscolo, M. (2021). Modulation of the Interactions Between α-

Synuclein and Lipid Membranes by Post-translational Modifications.
Frontiers in Neurology, 12, 1-22.

Handayani, S., Permatasari, S., & Widayati, R. (2022). Sistem Hemopoetik:

Pendekatan Embriologi, Biologi Molekuler, dan Biokimia. Yogyakarta : Nas
Media Pustaka.

Haryono, S. J., Anwar, S. L., Salim, A., & Haryana, S. M. (2018). Dasar-Dasar
Biologi Molekuler Kanker bagi Praktis Klinis. Yogyakarta : UGM Press.

Lumbanraja, F. R., Nazhifah, N., Shofiana, D. A., & Junaidi, A. (2022).

Implementasi Algoritme Support Vector Machine dan Fitur Seleksi MRMR
untuk Prediksi Glikosilasi. Jurnal Pepadun, 3(1), 13–21.

Marks, D. B., Marks, A. D., & Smith, C. M. (2000). Biokimia Kedoketran Dasar.
Jakarta : EGC.

Ramzi, S., & Zahiri, J. (2021). Posttranslational Modifications in Proteins:

Resources, Tools and Prediction Methods. Database : The Journal of
Biological Databases and Curation, 2021, 1-20.

Semenyuk, P., & Muronetz, V. (2019). Protein Interaction with Charged

Macromolecules: From Model Polymers to Unfolded Proteins and Post-
Translational Modifications. International Journal of Molecular Sciences,
20(5), 1-20.

Suhartono, M. T., Ismaya, W. T., & Retnoningrum, D. S. (2022). Biokimia Asam

Nukleat. Yogyakarta : PT Kanisius.

Sumbono, A. (2016). Biokimia Pangan Dasar. Yogyakarta : Deepublish.