ENZIM EPIMERASE

Disusun sebagai Tugas Mata Kuliah Bioteknologi

Dosen Pengampu : Dr. Eng. Vita Paramita, ST , MM., M.Eng

Kelompok 14 :
Hanif M Fathurrahman 40040117640007
Sagitha Fitri Novia 40040117640018

PROGRAM STUDI S.Tr TEKNOLOGI REKAYASA KIMIA INDUSTRI

SEKOLAH VOKASI
UNIVERSITAS DIPONEGORO
TAHUN 2018/2019
 TINJAUAN PUSTAKA

2.1 Pengertian Enzim

Enzim merupakan biokatalisator atau katalisator organik yang diproduksi oleh

makhluk hidup untuk mengkatalisis lebih dari satu proses dinamik dan mengendalikan reaksi
kimia yang penting dalam tubuh atau sel hidup. Enzim biasanya disebut dengan protein,
dimana protein ini merupakan aktivitas kimia enzim yang sangat kompleks. Katalisator ini
terlibat dalam reaksi, tetapi kemudian kembali ke struktur asalnya dan tidak habis begitu
saja. Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme dikatalis
oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme
sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu (Ilmudasar, 2016).

2.2 Klasifikasi Enzim

Dengan terus meningkatnya jumlah enzim yang baru ditemukan, suatu dasar penggolongan
enzim secara sistematis telah dikemukakan oleh persetujuan Internasional. Sistem ini
menempatkan semua enzim ke dalam enam kelas utama, masing-masing dengan subkelas,
berdasarkan atas jenis reaksi yang dikatalisisnya (file.upi.edu).

Tabel 2.2 Klasifikasi Enzim Secara Internasional

http://file.upi.edu/Direktori/FPMIPA/JUR._PEND._BIOLOGI/196512271991031-SUHARA/9._BAB-9__Enzim__ppt_UPI.pdf
2.3 Enzim Epimerase

Enzim epimerase merupakan salah satu contoh dari enzim kelas isomerase atau bisa
disebut satu keluarga dengan kelas isomerasi. Enzim empimerase bekerja pada asam amino
dan turunannya sama seperti enzim rachemases,selain itu enzim epimerase itu sendiri
berfungsi untuk mengkatalis perubahan suatu gula atau suatu drivat gula menjadi
epimernya.

2.4 Tata Penamaan Enzim

Nama trivial enzim sudah lama dikenal dan masih digunakan hingga saat ini.
Misalnya seperti tripsin, pepsin, papain dan lain – lain. Perkembangan tata nama enzim
selanjutnya memberikan nama khusus bagi enzim yaitu dengan akhiran –ase pada jenis
reaksi yang dikatalisnya. Misalnya enzim dehidrogenase untuk reaksi dehidrogenasi,
transferase untuk reaksi transfer gugus dan dekarboksilase.

Untuk perenggut CO2, akhiran –ase juga diberikan pada akhir nama substrat untuk
menunjukkan enzim hidrolitik, misalnya protease untuk penguraian protein, amylase untuk
penguraian amilum dan fosfofotase untuk penguraian ester fosfat secara hidrolitik.

Tatanama enzim yang lebih jelas dan lengkap menggunakan nama substrat dan
reaksi yang di katalisis + akhiran –ase. Misalnya enzim laktat dehydrogenase, sitokrom
oksidase dan glukosa-6-fosfatase (Martina restuati, dkk. 2016).

Sedangkan tata penamaan enzim berdasarkan sistem klasifikasi menurut Enzyme Comission
(EC) dari International Union of Biochemistry (IUB) dilakukan dengan cara melengkapi setiap
enzim dengan E.C number sebanyak 4 digit yang dipisahkan dengan titik.

 E.C.a.b.c.d
- a. Kelas enzim
- b. Subkelas enzim
- c. Sub-sub kelas enzim
- d. Sub-sub-sub kelas enzim (Anonymous, 2018)
2.5 Tata Penamaan Enzim Kelas Isomerase

Enzim isomerase memiliki peranan sebagai katalisator penataan struktur atau

geometri dalam molekul. Enzim kelas isomerase ini diklasifikasikan berdasarkan jenis reaksi
yang terlibat. Adapun sistem penamaannya, sebagai berikut:

 EC. 5.b.c.d
- Digit pertama: menunjukan kelas enzim. Untuk enzim kelas isomerase ditunjukan
oleh angka 5
- Digit Kedua: menunjukan jenis reaksi
 1. Rasemisasi atau epimerisasi
 2. Isomerisasi cis – trans
 3. Oksidoreduktase intramolekul
 4. Reaksi transfer intramolekul

- Digit Ketiga: menunjukan jenis molekul yang mengalami isomerisasi

 1. Asam amino
 2. Asam hidroksi
 3. Karbohidrat (anonymous, 2018)

Contoh: D-psicose 3-epimerase, memiliki nomor EC 5.1.3.30

2.6 D-psicose 3-epimerase

D-Psicose (D-ribo-2-hexulose atau D-allulose), merupakan senyawa C3 epimer dari D-

fruktosa yang dianggap sebagai jenis dari gula langka. Menurut International Society of Rare
Sugars (ISIRS), D-Psicose termasuk ke dalam monosakarida dan turunannya yang ada di alam
dalam jumlah yang sangat sedikit (Zhang W, Fang D, Xing Q, Zhou L, Jiang B, et al. (2014).
 D-Psicose dapat berasal dari beberapa organisme seperti bakteri Clostridium
scindens, Clostridium sp.1100, Clostridium boltae, dan Ruminococcus sp. Pada Clostridium
scindens, enzim ini memerlukan Mn2+ sebagai kofaktor optimumnya, sedangkan Clostridium
sp. BNL1100, dan Clostridium boltae memerlukan CO2+ sebagai kofaktor optimumnya. Untuk
D-Psicose yang berasal dari Ruminococcus sp. tidak bergantung pada ion logam tetapi
aktivitas enzim tersebut dapat ditingkatkan oleh Mn2+ (BRENDA:EC5.1.3.30).

Struktur kristal dari D-Psicose 3-Epimerase

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structure/pdb/2HK1

2.7 Reaksi (Mekanisme Reaksi) D-Psicose 3-Epimerase

Gambar 2.7 Mekanisme reaksi D-psicose 3-epimerase

https://www.brenda-enzymes.org/structure.php?show=reaction&id=51146&type=I&displayType=marvin
Berdasarkan tata penamaannya, enzim D-Psicose 3-epimerase memiliki substrat D-psicose,
dengan jenis reaksi yang dilakukan ialah epimerisasi. Epimerisasi merupakan suatu peristiwa
perubahan struktur senyawa hidrokarbon asimetrik tanpa merubah rumus molekulnya.

Dari Gambar 2.7 menunjukan bahwa substrat D-psicose 3-epimerase ialah D-psicose,
dengan D-fructose sebagai produknya (BRENDA:EC5.1.3.30)

2.8 Kegunaan Enzim D-Psicose 3-Epimerase

2.8.1 Dapat menurunkan tekanan gula darah, terutama pada penderita diabetes

2.8.2 Dapat menghasilkan cita rasa yang baik pada produk makanan

2.8.3 Memberikan efek neuroprotektif

(Zhang W, Fang D, Xing Q, Zhou L, Jiang B, et al. (2014)

2.9 Faktor-faktor yang Mempengaruhi Enzim D-Psicose 3-Epimerase

Aktivitas pada enzim dapat diketahui setelah adanya 1mM Mn2+. Suhu optimal dan pH
optimal untuk aktivitas relatif D-psicose 3-epimerase ialah 7,5 dan 60oC. Adapun pengaruh
suhu dan temperatur terhadap aktivitas relatif dapat dilihat pada tabel 2.9A dan 2.9B

Tabel 2.9 Hubungan Temperatur dan pH dengan aktivitas enzim

https://journals.plos.org/plosone/article?id=10.1371/journal.pone.0062987#pone-0062987-t001
2.10 Pengaruh Aktivator Terhadap Aktivitas Enzim

Grafik 2.10 https://journals.plos.org/plosone/article?id=10.1371/journal.pone.0062987#pone-0062987-g005

Pada Grafik 2.10A menunjukan aktivitas relatif enzim pada kondisi 0 – 100 µM Mn2+. Ketika
konsentrasi Mn2+ lebih dari 60 µM, aktivitas relatif enzim cenderung statis. Hal ini dapat
dikarenakan ikatan enzim terhadap ion logam mendekati kejenuhan.

Pada Grafik 2.10B menunjukan garis linear dari efek konsentrasi Mn2+ terhadap aktivitas
enzim. Percobaan ini menggunakan 1 µM C. scindens DPEase (Zhang W, Fang D, Xing Q,
Zhou L, Jiang B, et al. (2014).

2.11 Pengaruh Inhibitor Terhadap Aktivitas Enzim

Zn2+ dan Cu2+ merupakan inhibitor kuat pada aktivitas D-psicose 3-epimerase. Ion logam ini
termasuk ke dalam inhibitor irreversible karena masing – masing ion logam tersebut
menyebabkan 4,4% dan 2,2% aktivitas residu pada enzim (Appl Environ Microbiol. 2006 Feb;
72(2): 981–985).
 DAFTAR PUSTAKA

Anonymous, 2018. Aspek Umum Molekul Enzim. https://nanopdf.com/download/aspek-

umum-molekul-enzim_pdf

BRENDA:EC5.1.3.30. https://www.brenda-
enzymes.org/enzyme.php?ecno=5.1.3.30#INHIBITORS

Hayashi N, Iida T, Yamada T, Okuma K, Takehara I, et al. (2010) Study on the postprandial
blood glucose suppression effect of D-psicose in borderline diabetes and the safety of long-
term ingestion by normal human subjects. Biosci Biotechnol Biochem 74: 510–519.

Ilmudasar, 2016. Enzim: Pengertian, Struktur, Fungsi, Macam Jenis

https://www.ilmudasar.com/2016/11/Pengertian-Fungsi-Karakteristik-Struktur-dan-
Macam-Macam-Enzim-adalah.html

Martina restuati, dkk. 2016. Biokimia Untuk Biologi. Medan : Unimed Press

Sun Y, Hayakawa S, Ogawa M, Izumori K (2005) Evaluation of the site specific protein
glycation and antioxidant capacity of rare sugar-protein/peptide conjugates. J Agric Food
Chem 53: 10205–10212

Zhang W, Fang D, Xing Q, Zhou L, Jiang B, et al. (2014).

https://journals.plos.org/plosone/article?id=10.1371/journal.pone.0062987