Anda di halaman 1dari 19

ENZIM

Dr. Chakrawati H, SpPK


Instalasi Patologi Klinik
RSU Kab Tangerang
Enzim :
- Adalah biomolekul berupa protein yang
berfungsi sbg katalis (senyawa yg
mempercepat proses reaksi tanpa habis
bereaksi) dalam suatu reaksi kimia
organik.

- Molekul awal disebut substrat akan


dipercepat perubahannya menjadi
molekul lain yg disebut produk.
- Sebagian besar enzim bekerja scr khas,
yaitu setiap jenis enzim hanya dapat
bekerja pd satu macam senyawa atau
reaksi kimia.

- Hal ini disebabkan perbedaan struktur


kimia tiap enzim yg bersifat tetap.

- Contoh : enzim α-amilase hanya dpt


digunakan pd proses perombakan pati
menjd glukosa
Kerja enzim dipengaruhi oleh :
- Substrat
- Suhu
- Keasaman
- Kofaktor
- Inhibitor molekul yg menurunkan aktivitas
enzim

Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat


keasaman) optimum yg berbeda-beda krn
enzim adalah protein, yg dpt mengalami
perubahan bentuk jika suhu dan keasaman
berubah tidak dpt bekerja scr optimal atau
strukturnya rusak  kehilangan fungsinya
- Nama enzim seringkali diturunkan dari nama
substrat ataupun reaksi kimia yg ia
kataliskan dengan akhiran –ase.
- Contoh :
- laktase,
- alkohol dehidrogenase
(mengkatalisis penghilangan
hidrogen dari alkohol)
- DNA polimerase
Fungsi biologis enzim :
-Berperan dalam transduksi signal dan
regulasi sel, sering melalui enzim kinase
dan fosfatase
-Berperan dlm menghasilkan pergerakan
tubuh, dgn miosin menghidrolisis ATP utk
menghslkan kontraksi otot.
- ATPase lain dlm membran sel adalah
pompa ion yg terlibat dlm transpor aktif.
Faktor-faktor yang mempengaruhi
pengukuran aktivitas enzim
1) Waktu kontak enzim dengan substrat
2) Sifat alami substrat
3) Konsentrasi substrat
4) Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim
5) Pengaruh konsentrasi proton (pH)
6) Faktor-faktor lain yang dapat
memodifikasi aktivitas enzim
Cara menyatakan aktivitas enzim
•IU (international unit) :
Jumlah enzim yg mengkatalisis perubahan
1 mikromol substrat setiap menit di dalam
kondisi tertentu.
Dasar : pengukuran laju reaksi

• SI (systeme internationale) = kat (katal) :


jumlah enzim yg mengkatalisis perubahan
1 mol substrat setiap detik di dalam kondisi
tertentu.
Dasar : pengukuran daya katalisis
Teknik pengukuran aktivitas enzim

Metode kinetik (multipoint method)


Dasar : menghitung rata-rata laju reaksi
pada berbagai interval waktu

Metode diskontinyu (one point method)


Dasar: mengukur jumlah substrat atau
produk selama waktu kontak enzim
dengan substrat
Teknik pengukuran aktivitas enzim
1) Pengukuran berdasarkan laju pemakaian
substrat
Mis : a-amilase, lipase
2) Pengukuran berdasarkan laju pembentukan
produk
- Langsung : ALP (fosfatase basa)
- Tidak langsung : ACP (fosfatase asam)
- Kinetik menggunakan koenzim
NAD+/NADH,H+ : LDH (laktat
dehidrogenase)
- Pasangan reaksi utama dengan reaksi redoks
koenzim NAD+/NADH,H+ : AST
(aspartat transaminase), CK (kreatin
kinase)
Perhitungan aktivitas enzim
Aktivitas katalitik diukur dari koefisien serapan
Linier molar produk reaksi.
Mis. pada pengukuran aktivitas kreatin kinase &
aminotransferase :
DA/menit 1
IU/liter = -------- x --------- x 106
el NADH,H+ faktor dilusi

DA/menit : perubahan serapan setiap menit


Faktor dilusi : tingkat pengenceran larutan
el NADH,H+ : koefisien serapan molar koenzim
pada panjang gelombang l
APLIKASI KLINIK

Pengukuran aktivitas enzim dalam serum


merupakan pemeriksaan klinik yang
penting, mengingat enzim dalam plasma
kadarnya sangat rendah dan berada dalam
jumlah yang tertentu.
Jika organ atau jaringan mengalami kerusakan
maka enzim-enzim akan dilepaskan dalam bentuk
bebasnya ke dalam sirkulasi darah.

Misalnya, untuk mengetahui tingkat kerusakan


suatu organ/jaringan lebih mudah ditentukan
dari aktivitas enzim dalam darah ketimbang dari
hasil biopsi organ/jaringan.
Enzim plasma dapat berasal dari hati, jantung,
pankreas, prostat dan jaringan otot
Jantung Hati

Jaringan Sirkulasi
darah Pankreas
Kanker

Otot Rangka Prostat

Aktivitas enzim dinyatakan dalam IU (international unit),


misalnya dalam cairan biologis digunakan satuan IU/liter.
Satu IU adalah jumlah enzim yang mengubah satu
mikromol substrat setiap menit dalam kondisi optimum
terdefinisikan (suhu, pH, jumlah substrat).
Manfaat pemeriksaan enzim plasma a.l. :

1.Untuk mengetahui awal penyakit sebelum


gejala klinik muncul;
2. Untuk mengetahui tingkat kerusakan organ;
3. Beberapa enzim tertentu digunakan sebagai
indikator untuk mengetahui evolusi penyakit.

Penyakit molekuler dapat dianalisis dengan


metode enzimologi. Demikian pula defisit enzim
secara genetik dapat diketahui dan dikonfirmasi
secara enzimologi klinik.
Enzim plasma spesifik

Enzim plasma spesifik biasa terdapat dan berfungsi


dalam plasma, kadarnya tetap karena diatur oleh sistem
produksi aktif berbagai organ. Contoh :
1. Ceruloplasmin
Enzim oksidator yang mengandung atom tembaga
yang terikat kuat dan tidak dapat dipisahkan kecuali
dengan mendenaturasi enzim. Jika terjadi inflamasi
akut, interleukin-I menstimulasi secara spesifik
transkripsi dan tranduksi gen pengkode utama
protein plasma, yakni ceruloplasmin. Kadar
ceruloplasmin dalam darah akan meningkat cepat
jika terjadi inflamasi.
2. Lipoprotein lipase
Enzim yang diproduksi pada permukaan
endotelium kapiler oleh sel-sel endotel,
mengkatalisis reaksi hidrolisis trigliserida dari
kilomikron dan VLDL melepaskan asam lemak.
Enzim ini sbg faktor penyebab penjernihan
plasma.

3.Enzim-enzim koagulasi dan fibrinolisis


Enzim plasma spesifik yang berfungsi khusus pada
cascade reaksi hemostasis atau fibrinolisis. Enzim
ini disintesis oleh hati, jika kemampuan sintesis
hati menurun maka aktivitas enzim akan rendah.
Pengukuran aktivitas enzim ini diperlukan pada
diagnosis fungsi hati.
Enzim plasma non-spesifik
Jenis enzim ini hanya lewat di dalam sirkulasi
darah, tidak memiliki fungsi jelas dalam plasma
dan biasanya terdapat dalam kadar yang rendah.
Terdiri dari :
1. Enzim-enzim ekskresi
Disintesis di dalam kelenjar eksokrin, misalnya
: fosfatase asam prostat, fosfatase basa hati,
amilase pankreas, lipase pankreas.
2. Enzim-enzim sel
Berperan dalam berbagai metabolisme, beberapa
enzim terlokalisasi pada jaringan tertentu.
Kadar dalam serum berubah-ubah karena dipengaruhi
oleh aktivitas organ penghasilnya.
Pada suatu penyakit parah, ditemukan setelah
diagnosis dengan membandingkan hasil ukur enzim-
enzim yang lewat dg cepat dalam plasma dan masa
hidupnya pendek (misalnya CK, AST) dengan hasil
ukur enzim-enzim yang lambat dan masa hidupnya
panjang (misalnya GPT, a-HBDH).

Anda mungkin juga menyukai