biokimia

DR. NURHIDAYAT, MPH

 Pendahuluan
 Definisi : ilmu pengetahuan pelajari pelbagai molekul di dalam
sel hidup serta organisme hidup, dengan reaksi kimianya.
 Biokimia merupakan ilmu kimia kehidupan
 Tujuan biokimia :
1. Pahami secara lengkap semua proses kimia yg berkaitan dg sel-sel
hidup pd tk molekullar.
2. Pahami bagaimana kehidupan dimulai
 Lingkup biokimia sama luas dg kehidupan itu sendiri.
 Biokimia asam nukleat merupakan jantung ilmu genetika
 Proses biokimia yg normal merupakan dasar kesehatan
 Semua penyakit mempunyai landasan biokimia
 Penyebab utama penyakit. (pengaruhi pelbagai mekanisme biokimiawi di
dalam sel/tubuh)
1. Penyebab fisik : trauma mekanis, suhu ekstrem, radiasi, syok listrik
2. Penyebab kimiawi yg mencakup obat-obatan
3. Preparat biologik : virus, bakteri, jamur, parasit
4. Kekurangan oksigen : ggn pasokan darah, keracunan enzim2 oksidatif
5. Kelainan genetika : kongenital, molekular
6. Reaksi imunologik : anafilaktik, peny. Autoimun
7. Ggn keseimbangan nutrisi
8. Ggn keseimbangan endokrin
Contoh penyakit
1. Peny. Skorbut : def. vit C dan D
2. Kwashiorkor : def. protein dlm makanan
3. Aterosklerosis : faktor genetik, makanan dan lingkungan
4. Fenilketonuria : mutasi gen yg mengkodekan enzim fenilalanin
hidroksilase
5. Fibrosis kistik : mutasi gen yg mengkodekan protein CFTR
6. Kolera : eksotoksin vibirio cholerae
7. DM tipe I : faktor genetika dan lingkungan yg akibatkan def insulin
Jalur hubungan biokimia
dengan ilmu kedokteran.

BIOKIMIA
Asam karbohidrat
Protein Lipid
nukleat

Penyakit Anemia
genetik sel sabit Aterosklerosis DM
ILMU
KEDOKTERAN
 BIOKIMIANH
ENZIM dan KOENZIM
 Enzim merupakan senyawa organik
bermolekul besar yang berfungsi untuk
mempercepat jalannya reaksi metabolisme di
dalam tubuh tanpa mempengaruhi
keseimbangan reaksi
 Enzim tidak ikut bereaksi, struktur enzim tidak
berubah baik sebelum dan sesudah reaksi tetap
 Enzim sebagai biokatalisator
 Bagian enzim yang aktif adalah sisi aktif dari
enzim
 Suatu zat bekerja sebagai katalis pada organisme hidup, mengatur
kecepatan dimana reaksi kimia diproses dan enzim itu tidak berubah dalam
pro-ses tersebut
 Proses biologis pada seluruh organisme hidup adalah reaksi kimia dan
kebanyakan diatur oleh enzim, tanpa enzim banyak reaksi kimia ini tidak
akan terjadi. Enzim mengkatalisa semua aspek metabolisme sel.
 Ada 2 karakteristik penting enzim :
1. Enzim tidak berubah masuk ke dalam reaksi kimia dan bertindak hanya
sebagai katalisa.
2. Enzim tidak mengubah keseimbangan yang konstan pada reaksi kimia
tersebut, enzim in hanya meningkatkan kecepatan dimana reaksi mendekati
keseimbangan.
 Tata nama enzim

BIOKIMIANH
 Enzim diberi nama sesuai dengan nama substrat dan
reaksi yang dikatalisis
 Biasanya ditambah akhiran ase
 Enzim dibagi ke dalam 7 golongan besar
KLASIFIKASI ENZIM

 Dulu : nama enzim diidentifikasikan dg akhiran –ase pd nama substansi

atau substrat yg dihidrolisiskan.
--- ct. lipase menghidrolisis lemak, protease menghidrolisis protein
 sekarang : menekankan tipe reaksi yg dikatalisiskan.
--- ct. enz. Dehidrogenase mengkatalisis pengeluaran hidrogen, enz.
Transferase mengkatalisis reaksi pemindahan gugus.
 Dengan semakin banyak diketemukan enzim maka
pengklasifikasian menggunakan sistem IUB
(international union of biochemistry) yaitu :
1. Reaksi dan enzim yg mengkatalisis rekasi tersebut
membentuk 6 kelas, masing2 punyai 4-13 subkelas
2. Nama enzim terdiri 2 bagian. Nama pertama tunjukan
substrat, nama kedua yg berakhiran –ase, menyatakan
tipe reakasi yg dikatalisis
3. Informasi tambahan, bila diperlukan utk perjelas reaksi,
dpt dituliskan dalam tanda kurung pd bagian akhir.
4. Setiap enzim punya nomer kode (EC) yg mencirikan
tipe reaksi ke dlm kelas (digit I), subkelas (digit II),
subsubkelas (digit III), digit IV untuk enzim spesifik.
 Klas Tipe reaksi

Oksidoreduktase memisahkan dan menambahkan elektron atau

(nitrat reduktase) hidrogen

BIOKIMIANH
Transferase memindahkan gugus senyawa kimia
(Kinase)
Hidrolase memutuskan ikatan kimia dengan penambahan
(protease, lipase, air
amilase)

Liase membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan

(fumarase) satu gugus kimia
Isomerase mengkatalisir perubahan isomer
(epimerase)
Ligase/sintetase menggabungkan dua molekul yang disertai
(tiokinase) dengan hidrolisis ATP
Polimerase menggabungkan monomer-monomer
(tiokinase) sehingga terbentuk polimer
Susunan enzim
 Komponen utama enzim adalah protein

BIOKIMIANH
 Protein yang sifatnya fungsional, bukan protein struktural
 Tidak semua protein bertindak sebagai enzim
 Protein Enzim protein
sederhana

Enzim Konjugasi

BIOKIMIANH
Enzim

Protein +
Bukan Protein

Bukan protein =
Protein = apoenzim Gugus prostetik

Organik = Anorganik = kofaktor

Koenzim
enzim
 Enzim merupakan katalisator stereospesifik
 Enzim besifat spesifik bagi tipe reaksi yg dikatalisisnya.
 Enzim dapat ditemukan dalam organel spesifik
 Analisis kuantitatif enzim plasma tertentu mempunyai makna dignostik
 Kadar banyaknya enzim dapat diukur dengan merangkainya pada enzim
dehidrogenase
 Enzim diperoleh dari sumber2 alami dari sel tempat enzim tsb
diekspresikan oleh gen yg diklon
 Enzim
Enzim serum Manfaat diagnosa
Aminotransferase
Aspartat aminotransferase Infark miokard
(AST/SGOT)
Alanin aminotrasferase (ALT/SGPT) Hepatitis virus

Amilase Pankreatitis akut

Seruloplasmin Degenerasi hepatolentikular (peny.
Wilson)
Kreatinin kinase Kelainan otot dan infark miokard
γ – glutamil transpeptidase Berbagai penyakit hati
Laktat dehidrogenase (isozim) Infark miokard
Lipase Pankreatitis akut
Asam fosfatase Karsinoma metastatik prostat
Alkali fosfatase Berbagai kelainan tulang, penyakit
obstruktif hepar.
Analisa enzim
1. Amilase: enzim yang mencerna tepung, terutama berasal dari kelenjar
ludah dan pan-kreas; aktifitas serum biasnya naik pada tahap awal
imflamasi pankreas yang akut, pada gang-guan duktus pankreatik dan
pada penyakit gondok.
2. Lipase: enzim yang mencerna lemak mulai dida-lam pankreas dan
memperlihatkan variasi klinis yang sama seperti amilase pada penyakit
yang melibatkan pankreas.
3. Alkalin fosfat: ditemukan pada kebanyakan jaringan tubuh, khususnya
pada sumsum tulang (bone marrow) dan liver. Dan memperlihatkan nilai
yang tinggi didalam serum pada kondisi penyakit radang tulang,
osteomalacia (melemahkan tulang), hepatitis dan gangguan penyakit
kuning.
4. Fosfatase asam: ditemukan dalam jaringan tu-buh tetapi biasanya tidak
dalam konsentrasi ting-gi pada kelenjar prostat dewasa; enzim ini
dilepaskan kedalam sirkulasi pada kanker prostat metastatik
Analisa enzim
5. Peptidase: sekelompok protein enzim pencer- na
ditemukan dalam konsentrasi yang lebih besar pada serum
yang terkait dengan ganggu-an jaringan begitu banyak; seperti
shock, demam, luka traumatik dan pada anemia yang
disebabkan oleh kerapuhan sel-sel darah merah
6. Transaminase: yaitu transaminase glutamik-aspartik dan
glutamik-alanin, enzim yang ditemukan pada kebanyakan
jaringan tubuh. Enzim ini meningkat besar didalam serum
pada penyakit liver, seperti hepatitis, hati dan infraksi
miokardium.
Faktor pengaruhi enzim
Kinetik
 Faktor mayor yg pengaruhi kecepatan reaksi yg dikatalisis enzim
 Konsentrasi enzim
 Konsentrasi substrat
 Suhu
 pH
 Keberadaan inhibitor
 Enzim merubah kecepatan reaksi dengan

1. Menurunkan energi aktivasi

2. Bekerja sebagai cetakan yg meningkatkan
konsentrasi lokal substrat, serta pertahankan
substrat dlm konformasi yg dukung rekasi
kimia spesifik
3. Memberikan residu asam amino yg gugus
fungsionalnya mainkan peranan spesifik pada
katalisis
Mekanisme kerja
 Mekanisme katalisis enzimatik sangat menyerupai mekanisme reaksi kimia.
 Jalur/lintasan yg digunakan enzim untuk mengubah substrat menjadi
produk libatkan serangkaian intermediate yg terikat enzim, dan bukan satu
intermediat substrat-enzim tunggal.
 Enzimologi intermediat kimotripsin melukiskan sifat umum katalisis enzim
 Enz. Kimotripsin mengkatalsis proses hidrolisis ikatan peptida
 Dlm proses ini gugus karboksil disumbangkan oleh asma amino aromatik (Phe,
Tyr atau Trp) atau asam amino dengan gugus R nonpolar berukuran besar (Met)
Sifat enzim

BIOKIMIANH
 Enzim dibentuk dalam protoplasma sel
 Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut
endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat
sintesisnya (disebut eksoenzim)
 Sebagian besar enzim bersifat endoenzim
1. Enzim bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat
hidrofil
2. Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa, kation
maupun anion

BIOKIMIANH
3. Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabka
n denaturasi protein misalnya suhu, pH dll
4. Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya
5. Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit
memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi
6. Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur enzim tetap
baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung
7. Enzim bermolekul besar
8. Enzim bersifat khas/spesifik
 Suhu: optimum 300C, minimum 0 0C, maksimum 400C
 Logam, memacu aktifitas enzim: Mg, Mn, Co, Fe
 Logam berat, menghambat aktivitas enzim: Pb, Cu, Zn,

BIOKIMIANH
Cd, Ag
 pH, tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif kondisi
masam, amilase kondisi netral, tripsin kondisi basa)
 Konsentrasi substrat, substrat yang banyak mula-mula
memacu aktifitas enzim, tetapi kemudian menghambat
karena: penumpukan produk (feed back effect)
 Konsentrasi enzim, peningkatan konsentrasi enzim
memacu aktifitasnya
 Air, memacu aktifitas enzim
 Vitamin, memacu aktifitas enzim
Penghambatan aktifitas enzim ada dua tipe:
1. Kompetitif: zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan
substrat sehingga dapat bergabung dengan sisi aktif enzim. Terjadi
kompetisi antara substrat dengan inhibitor untuk bergabung dengan sisi

BIOKIMIANH
aktif enzim (misal feed back effect)
2. Non kompetitif: zat penghambat menyebabkan struktur enzim rusak
sehingga sisi aktifnya tidak cocok lagi dengan substrat
 Spesifik:hanya cocok untuk satu macam substrat saja
atau sekelompok kecil substrat yang susunanya
hampir sama dan fungsinya sama

BIOKIMIANH
E5

A E1 B E2 C E3 D

E4
BIOKIMIANH
BIOKIMIANH
Koenzim

 Merupakan molekul organik sekunder.

BIOKIMIANH
 Banyak enzim yg mengkatalisis proses pemindahan gugus memerlukan
koenzim, krn tanpanya enzim tsb tidak aktif.
 Koenzim akan perbesar kemampuan katalitik sebuah enzim jauh melebihi
kemampuan yg ditawarkan hanya oleh gugus fungsional asam aminonya,
yg susun massa enzim.
 Gugus prostetik : koenzim yg berikatan secara erat dg enzim lewat ikatan
kovalen atau gaya nonkovalen.
 Koenzim yg berdifusi secara bebas umumnya berfungsi sbg unsur
pembawa hidrogen (FADH), hidrida (NADH dan NADPH)
 Maka koenzim disebut sbg substrat sekunder
 Fungsi koenzim sebagai reagensia pemindah gugus
 Tipe reaksi biokimia pemindahan gugus
D—G + A <===> A—G + D
Pindahkan gugus fungsional (G) dari molekul donor (D-G) kepada sebuah
molekul akseptor (A) melibatkan koenzim sebagai akseptor akhir (misal
reaksi dehidrogenasi) atau pembawa gugus intermediate (misal reaksi
transaminasi).
D—H KoE A—H

D KoE—H A
Klasifikasi
 koenzim menurut gugus pemindahnya :

BIOKIMIANH
1.Pemindahan gugus bukan hidrogen :
 gula fosfat
KoA-SH
Tiamin pirofosfat
Piridoksal fosfat
Koenzim folat
Biotin
Koenzim kobamida (B12)
Asam lipoat
2. Pemindahan hidogen
 NAD, NADP
 FMN, FAD
 Asam lipoat
 Koenzim Q

 Banyak koenzim merupakan derivat vitamin B dan derivat

adenosin monofosfat
Contoh koenzim

BIOKIMIANH
1. NAD (koenzim 1)
2. NADP (koenzim 2)
3. FMN dan FAD
4. Cytokrom: cytokrom a, a3, b, b6, c, dan f
5. Plastoquinon, plastosianin, feredoksin
6. ATP: senyawa organik berenergi tinggi, mengandung 3
gugus P dan adenin ribose
SELAMAT BELAJAR