LEMBAR KERJA MAHASISWA (LKM)

STRUKTUR DAN SIFAT ENZIM

CAPAIAN PEMBELAJARAN
Mampu menganalisis berbagai senyawa kimia dan perubahannya pada tubuh makhluk
hidup, melakukan penelitian laboratoris terbatas dengan menggunakan berbagai metode
yang relevan, serta penerapannya dalam pembelajaran dan kehidupan, secara cermat,
teliti, jujur, dan bertanggung jawab.

KOMPETENSI DASAR
Mampu mendeskripsikan struktur dan sifat kimia senyawa kimia pada makhluk hidup
berdasarkan hasil studi pustaka yang disajikan dalam bentuk tulisan dengan penuh
tanggung jawab.

INDIKATOR
1. Menjelaskan pengertian enzim berdasarkan etimologi dan terminology Bahasa.
2. Menjelaskan struktur enzim tubuh berdasarkan tingkatannya.
3. Memberi contoh macam enzim penyusun organisme berdasarkan pengelompokan
dan tata nama tertentu
4. Menjelaskan sifat enzim di dalam tubuh makhluk hidup
5. Menunjukkan sikap tanggung jawab dalam melaksanakan tugas
6. Melakukan kerja sama dalam melaksanakan tugas

TUGAS DISKUSI
Bekerjalan secara kolaboratif bersama angggota kelompok. Gunakanlah berbagai
sumber untuk mendiskusikan masalah-masalah di bawah ini.

BAHAN DISKUSI
1. KASUS:
Seorang pasen perempuan berusia 43 tahun, datang ke RS berobat dengan keluhan
nyeri perut bagian kanan atas dan menjalar hingga ke bagian pinggang kanan. Nyeri
dikatakan bertambah berat bila pasien tertidur dan membaik bila dalam keadaan
 tegak dan menarik bagian badannya ke arah belang. Hasil pemeriksaan darah
diketahui nilai Amilase 1071,90 U/L dan Lipase 1111,00 U/L. Dokter
mendiagnostik bahwa pasien mengalami radang pankreas akut (Pankreatitis akut).

Berdasarkan kasus di atas:

a. Senyawa apa yang dimaksud amilase dan lipase?

o Amilase adalah enzim yang mengkatalisis hidrolisis dari alpha-1,4-

glikosidik polisakarida untuk menghasilkan dekstrin, oligosakarida,
maltosa, dan D-glukosa. Amilase bisa berasal dari hewan, jamur, dan
sumber tanaman.
o Menurut Mingrui Yu dkk., (2007) lipase merupakan kelompok enzim
yang secara umum berfungsi dalam hidrolisis triasilgliserol
(trigliserida) untuk menghasilkan asam lemak rantai panjang dan
gliserol
b. Apakah nilai amilase dan lipase hasil pemeriksaan laboratorium pasen tersebut
normal?

TIDAK
Amilase dalam darah
Dewasa (usia ≤ 60 25–125 unit per liter (U/L) atau 0.4–2.1 microkatals/liter
tahun): (mckat/L)
Dewasa (usia > 60 24–151 U/L atau 0.4–2.5 mckat/L
tahun):

Pasien perempuan, 43 tahun dengan keluhan nyeri perut bagian kanan atas dan menjalar
hingga ke pinggang kanan. Nyeri dikatakan bertambah berat bila pasien tertidur dan membaik bila
dalam keadaan tegak dan menarik badannya ke arah belakang. Berdasarkan anamnesis, pemeriksaan
fisik dan pemeriksaan penunjang pasien didagnosis dengan Pankreatitis akut dan kolelitiasis. Pasien
di tata laksana dengan tirah baring di rumah sakit, puasa, IVFD RL 20 tetes permenit, Puasa,
Pemasangan Naso Gastrik tube (NGT), Pethidin 1 x 50 mg, Pantoprazol 2 x 40 mg, dan Simvastatin
1x 20 mg. Prognosis pasien ini adalah baik.
c. Mengapa amilase dan lipase dalam medis dapat digunakan sebagai bahan
diagnosis suatu penyakit Pankreatitis Akut? Jelaskan!

Pemeriksaan laboratorium nnhhdarah pada pasien yang dicurigai pankreatitis akut adalah

pemeriksaan kadar amilase dan lipase. Enzim amilase diproduksi di pankreas berfungsi
dalam proses pencernaan untuk mengubah pati di karbohidrat makanan menjadi gula yang
bisa digunakan tubuh. Kadar amilase yang tidak normal dapat dicurigai akibat adanya
gangguan pada pankreas. Pada pemeriksaan didapatkan amilase yang lebih tinggi dari
normal, namun pada kasus pankreatitis akut kadar amilase dapat meningkat hingga 3-6 kali
kadar amilase normal.

Enzim lipase berfungsi untuk memecah lemak dalam makanan agar dapat dimanfaatkan oleh
tubuh. Enzim lipase juga diproduksi oleh pankreas, namun enzim ini diproduksi juga oleh
organ lain seperti hati dan lambung. Pada gangguan pankreas umumnya nilai lipase juga
akan meningkat. Bila hanya dari pemeriksaan darah saja, amilase meningkat dan lipase
normal dapat dicuriga kelainan macroamylasemia, akibat amilase molekul besar tidak bisa
dikeluarkan bersama urin. Bisa berhubungan dengan kondisi/ penyakit lain seperti Celiac
disease, kolitis ulserativa, rheumatoid artritis, hingga limfoma
2. Enzim mengkatalisis reaksi kimia di dalam tubuh makhluk hidup, baik hewan maupun
tumbuhan.
a. Carilah contoh reaksi kimia yang dikatalisis enzim pada tumbuhan!
Enzim katalase merupakan salah satu enzim yang terdapat pada tumbuhan. Enzim ini
diproduksi oleh peroksisom dan aktif melakukan reaksi oksidatif terhadap bahan yang
dianggap toksik oleh tanaman, seperti hidrogen peroksida (H2O2). Apabila H2O2 tidak
diuraikan dengan enzim ini, maka akan menyebabkan kematian pada sel-sel.

b. Arti Enzim secara etimologi dan terminology;

Kata enzim berasal dari bahasa Yunani “enzyme” yang berarti “di dalam sel”. Willy
Kuchne (1876) mendefinisikan enzim sebagai fermen (ragi) yang bentuknya tidak tertentu
dan tidak teratur, yang dapat bekerja tanpa adanya mikroba dan dapat bekerja di luar
mikroba. Definisi tersebut berubah setelah dilakukan penelitian lanjutan oleh Buchner
pada tahun 1897. Enzim dapat diproduksi oleh mikroba atau bahan lainnya seperti hewan
dan tumbuhan. Enzim juga dapat diisolasi dalam bentuk murni (Winarno, 1986).
Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang
mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Bila zat
ini tidak ada maka proses-proses tersebut akan teljadi lambat atau tidak
berlangsung sama sekali. Hampir semua enzim· merupakan protein. Enzim adalah
biokatalisator, yang artinya dapat mempercepat reaksi- reaksi biologi tanpa
mengalami perubahan struktur kimia. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim,
molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul
tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Hampir semua
proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cepat.

c. Struktur Enzim

Apoenzim merupakan bagian protein dari enzim dan bersifat tidak tahan panas
(termolabil). Gugus prostetik merupakan bagian nonprotein dari enzim dan bersifat tahan
 panas.Jika gugus prostetik berupa molekul anorganik, seperti logam seng dan besi, disebut
kofaktor. Adapun jika berupa molekul organik, seperti vitamin B1 , B2 , dan NAD+ (ion
Nicotinamide Adenine Dinucleotide) disebut koenzim. Enzim pada umumnya ialah senyawa
protein globular yang cukup besar. Struktur enzim disebut sebagai holoenzim yang
menggambarkan penyusun enzim itu sendiri. Holoenzim tersusun atas apoenzim dan cofactor.
Apoenzim ialah senyawa protein globular yang menyusun sebagian besar enzim. Sementara
kofaktor merupakan senyawa nonprotein yang akan berikatan secara permanen atau tidak
dengan apoenzim dalam suatu enzim tertentu. Kofaktor dapat berupa koenzim, gugus prostetik
atau ion logam.
Macam – macam kofaktor dibedakan sebagai berikut:
 Koenzim merupakan senyawa organik non protein yang tidak berikatan secara
permanen dengan protein penyusun enzim. Koenzim dapat berupa vitamin, lemak, dan
lainnya yang dapat diekstrak atau dipisahkan dengan enzim pada suatu waktu tertentu
dalam reaksi kimia 2
 Gugus prostetik merupakan senyawa organik non protein yang berikatan permanen
(kuat) dengan apoenzim (protein). Sehingga gugus prostetik sulit dipisahkan dengan
komponen apoenzim.
 Ion logam adalah senyawa non organik berupa ion – ion logam yang bermuatan seperti
magnesium (Mg2+), besi (Fe2+), dan lainnya yang berikatan pada sisi aktif enzim. ion
logam bertindak sebagai aktivator enzim.

Enzim memiliki sisi aktif sebagai tempat untuk berikatan dengan substratnya. Enzim dapat
pula memimiliki sisi allosterik yaitu sisi di luar sisi aktif yang memungkinkan terjadinya ikatan enzim
dengan aktivator yang dapat meningkatkan kerja enzim atau justru menghambat kerja enzim. Pada
umumnya, enzim berukuran lebih besar dibanding substrat. Baik apoenzi maupun kofaktor tidak
memiliki aktivitas katalitik, namun, ketika apoenzim dan kofaktor berikatan menjadi holoenzim maka
akanmemiliki kemampuan untuk mengkatalisis senyawa lainnya dalam suatu reaksi kimia. (Redhana et
al, 2004)

d. Sifat-sifat kerja Enzim

Sifat -sifat enzim adalah sebagai berikut :

1. Enzim aktif dalam jumlah yang sangat sedikit. Dalam reaksi biokimia hanya sejumlah
kecil enzim yang dibutuhkan untuk mengubah sejumlah besar substrat menjadi produk
hasil.
2. Enzim tidak terpengaruh oleh reaksi yang dikatalisnya pada kondisi stabil. Karena
sifat protein dan enzim, aktivitasnya dipengaruhi antara lain oleh pH dan suhu.  Pada
 kondisi yang dianggap tidak optimum suatu enzim merupakan senyawa relatif tidak
stabil dan dipengaruhi oleh reaksi yang dikatalisisnya.
3. Walaupun enzim mempercepat penyelesaian suatu reaksi, enzim tidak mempengaruhi
kesetimbangan reaksi terse but. Tanpa enzim reaksi dapat balik yang biasa terdapat
dalam sistem hid up berlangsung ke arah kesetimbangan pada laju yang sangat lambat.
Suatu enzim akan menghasilkan kesetimbangan reaksi itu pada kecepatan yang lebih
tinggi.
4. Kerja katalis enzim spesifik. Enzim menunjukkan kekhasan untuk reaksi yang
dikatalisnya. Suatu enzim yang mengkatalisis satu reaksi, tidak akan mengkatalis
reaksi yang lain
5. Umumnya enzim bekerja mengkatalisis reaksi satu arah, meskipun ada juga yang
mengkatalisis reaksi dua arah,
contoh: lipase, mengkatalisis pembentukan dan penguraian lemak.
Lemak+H20 --> Asam lemak + Gliserol
6. Umumnya enzim tak dapat bekerja tanpa adanya suatu zat non protein tambahan yang
disebut kofaktor.
7. Thermolabil; mudah rusak, hila dipanasi lebih dari suhu 60° C, karena enzim tersusun
dari protein yang mempunyai sifat thermolabil.

e. Mekanisme kerja enzim

Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat

yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi
karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan
mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang
artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau
reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat
tetap. Sebagai contoh, enzim a-amilase hanya dapat digunakan pada proses
perombakan pati menjadi glukosa
Mekanisme Reaksi Enzim Terikatnya substrat pada sisi aktif enzim
menyebabkan berubahnya keadaan substrat sehingga berada dalam keadaan transisi
dan akibatnya molekul substrat mengalami perubahan konformasi transisi yang
 diperlukan agar dapt diubah menjadi produk. Beberapa ion logam yang merupakan
kofaktor juga membantu terjadinya ikatan sustrat dengan enzim (Wheeler, 1994).
Jika enzim telah melakukan pembentukan ikatan antara enzim dengan substrat
dengan membentuk molekul kompleks enzim substrat, pembentukan molekul ini
sangat dipengaruhi oleh bentuk sisi aktif enzim dan kespesifikan substrat. Menurut
Shahib (2005) ada dua teori yang mendukung dalam penjelasan pembentukan
kompleks enzim substrat, teori pertama yang diajukan oleh Fisher yaitu teori Kunci
dan Gembok / “Lock and Key” yang menjelaskan bahwa adanya kespesifikan
enzim terhadap substrat tertentu yang bentuknya sesuai dengan sisi aktif enzim.
Teori kedua adalah teori yang diajukan oleh Koshland yaitu teori “ Induced Fit”
yang menjelaskan bahwa substrat akan menginduksi suatu perubahan bentuk sisi
aktif enzim sehingga dapat dengan mudah berikatan
1) Lock and key (gembok dan kunci) Menurut teori kunci-gembok, terjadinya
reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang
antara substrat dengan situs aktif (active site) dari enzim, sehingga sisi aktif
enzim cenderung kaku.Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs
aktif, yang berperan sebagai gembok, sehingga terjadi kompleks enzim-
substrat. Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus, produk hasil reaksi
akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. Berbeda dengan
teori kunci gembok. Jika enzim mengalami denaturasi (rusak) karena panas,
maka bentuk sisi aktif berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi.
2) Teori Kecocokan Induksi (Daniel Koshland) Menurut teori kecocokan induksi
reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat
terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan
struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Menurut teori ini situs aktif
tidak bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel.

f. Faktor yang mempengaruhi kerja enzim

 Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor; terutama adalah
temperatur; derajat keasaman (pH), konsentrasi enzim dan substrat, kofaktor
dan in-hibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman)
optimum yang ]Jerbeda-beda, karena enzim adalah protein, yang dapat
mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu
atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya
akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan
fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain.
Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator
adalah yang meningkatkan aktivitas enzim.

Faktor - faktor tersebut diantaranya:

a. Temperatur
Enzim tersusun dari protein, maka enzim sangat peka terhadap
temperature. Temperature yang terlalu tinggi dapat menyebabkan denaturasi
protein. Temperature yang terlalu rendah dapat menghambat reaksi. Pada
umumnya temperatur optimum enzim adalah 30- 400C. Kebanyakan enzim
tidak menunjukkan reaksi jika suhu turun sampai Oc , namun enzim tidak rusak,
bila suhu normal maka enzim akan aktif kembali. enzim tahan pada suhu
rendah, namun rusak diatas suhu SOOc.
b. Perubahan pH
Enzim juga sangat terpengaruh oleh pH. Perubahan pH dapat
mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim sehingga
menghalangi sisi aktif berkombinasi dengan substratnya. pH optimum yang
diperlukan berbeda - beda tergantung jenis enzimnya.
c. Konsentrasi Enzim dan Substrat
Agar reaksi betjalan optimum, maka perbandinganjumlah antara enzim
dan substrat harus sesuai. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak
reaksi akan betjalan lambat bahkan ada substrat yang tidak terkatalisasi.
Semakin banyak enzim, reaksi akan semakin cepat
d. Inhibitor Enzim
Seringkali enzim dihambat oleh suatu zat yang disebut inhibitor, ada dua
jenis inhibitor yaitu sebagai berikut:
1. Inhibitor kompetitif.
Pada penghambatan ini zat- zat penghambat mempunyai struktur
yang mirip dengan struktur substrat. Dengan demikian baik substrat
maupun zat penghambat berkompetisi a tau bersaing untuk bersatu
dengan sisi aktif enzim, jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan
sisi aktif enzim, maka substratnya tidak dapat lagi berikatan dengan sisi
aktif enzim
2. Inhibitor nonkompetitif
 Pada penghambatan ini, substrat sudah tidak dapat berikatan
dengan kompleks enzim- inhibitor, karena sisi aktif enzim berubah