Kinetika Reaksi Enzim dan Inhibitor

Kelompok 5

1.Ariska Wulan Febrianti

2.Febi Tri wenita
3.Novianti
 Kinetika reaksi enzim
Untuk mengetahui hubungan antar
komponen-komponen reaksi yang terlibat
dengan kecepatan reaksi
Persamaan Michaelis-Menten merupakan dasar
bagi semua aspek kinetika kerja enzim.

Hampir semua reaksi enzimatik, termasuk reaksi dengan

2 > substrat, dapat dianalisa secara kuantitatif dengan
teori Michaelis- Menten
Reaksi Dasar Yang Terlibat Dalam Pembentukan Dan Penguraian
Kompleks Enzim-substrat

E+S ES

ES E +P

Penurunan rumus ini dimulai dengan memperhatikan kecepatan

pembentukan dan penguraian ES

1. Kecepatan pembentukan ES 2. Kecepatan penguraian ES

V=k1 ( [Et]- [ES]) [S] V= k2 [ES]+ K3 [ES]
3. Keadaan seimbang
Kecepatan pembentukan ES= kecepatan penguraian ES
k1 ( [Et]- [ES]) [S] = k2 [ES]+ k3 [ES]

4. Pemisahan tetapan kecepatan, bagian kiri dikalikan dan

bagian kanan disederhanakan.
k1 [Et] [S] - k1[ES] [S] = (k2 + k3) [ES]

k1 [Et] [S] = k1[ES] [S] + (k2 + k3) [ES]

k1 [Et] [S] = (k1 [S] + k2 + k3) [ES]

sederhanakan
k1 [Et] [S]
[ES] =
(k1 [S] + k2 + k3)

[Et] [S]
[ES] =[S] + (k3+ k2)/k1
5. Definisi kecepatan awal v0 dengan melibatkan [ES]
vO=k2[ES]

vO=[S ]k+2(k[Et]3+ [S]

k2)/k1

KM= (k3+ k2)/k1 Tetapan Michaelis-menten

Vmaks = k2[Et] Kecepatan pada semua E sebagai ES

Substitusikan

PERSAMAAN MICHAELIS-MENTEN,
vO=Vmaks[S]
[S ] +K𝑴 REAKSI ENZIMATIK SATU SUBSTRAT
 JIKA KECEPATAN AWAL = ½ KECEPATAN MAKSIMUM
Vo=1/2 Vmaks

Vmaks Vmaks [𝑆]

=
2 𝐾𝑀 + [𝑆]

𝐾𝑀 + [𝑆]= 2[S]
Dengan
menyelesaikan KM pada saat VO= Vmaks
𝐾𝑀 = [S]
Grafik antara v dengan [S]
 Michaelis-Menten

Kelebihan Kelemahan

Dapat menunjukkan Tidak dapat melihat

konsentrasi subsrat enzim pengaruh dari inhibitor
murni terhadap reaksi enzim
 Transformasi persamaan Michaelis-menten ke persamaan Linewever—
Burk (pemetaan kebalikan ganda)

vO=Vmaks[S]
[S ] +K𝑴

Kebalikan kedua sisi 1 𝐾𝑀 + [𝑆]

=
persamaan 𝑣0 𝑉𝑚𝑎𝑘𝑠 [𝑆]

Dipisahkan komponen 1 𝐾𝑀 [𝑆]

= +
pembilang 𝑣0 𝑉𝑚𝑎𝑘𝑠 [𝑆] 𝑉𝑚𝑎𝑘𝑠 [𝑆]

1 𝐾𝑀 1 1
disederhanakan = +
𝑉0 𝑉𝑚𝑎𝑘𝑠 [𝑆] 𝑉𝑚𝑎𝑘𝑠
grafik hubungan antara 1/v dengan 1/[S]
 Harga Km untuk beberapa enzim

Enzim Substrat Km
Kimotripsin Asetil L-triptofanamida 5 x 10−3 M
Galaktosidase Laktosa 6 x 10−6 M
Treonin deaminase Treonin 5 x10−3 M
Penisilinase Benzil Penisilin 5 x 10−5 M
Piruvat Karboksilase Asam Piruvat 4 x 10−3 M
 Inhibitor
Aktivitas suatu enzim dapat
dihambat oleh suatu se-nyawa yang
dikenal sebagai inhibitor.
 Senyawa penghambat enzim berguna dalam menjelaskan lintas metabolik di
dalam sel
 beberapa obat yang bermanfaat di dalam dunia kedokteran nampaknya
berfungsi karena senyawa ini dapat menghambat enzim-enzim tertentu yang
mengganggu kerja sel.

Terdapat dua jenis utama penghambat enzim:

yaitu yang bekerja secara tidak dapat balik
(irreversible) dan dapat balik (reversible)
 Penghambat irreversible

Penghambat yang irreversible adalah golongan

yang bereaksi dengan, atau merusakkan suatu
gugus fungsional pada molekul enzim yang
penting bagi aktivitas katalitiknya

senyawa DFP merupakan gas syaraf yang

diisoprofilfluorofosfat (DFP),
yang menghambat enzim
asetilkolinesterase, yaitu
enzim yang penting di dalam
transmisi impuls syaraf
pertama kali ditemukan, jika
diberikan pada hewan, hewan
tersebut menjadi lemah, tidak
dapat lagi melaksanakan fungsi
bagian-bagian tertentu, karena
impuls syaraf tidak lagi dapat
ditransmisikan secara normal.
 Penghambat Reversible

kompetitif non-kompetitif

Suatu penghambat kompetitif

berlomba dengan substrat untuk
Penghambat non kompetitif dapat
berikatan dengan sisi aktif enzim,
menempel pada enzim, pada sisi
tetapi, sekali terikat tidak dapat diubah
regulasi enzim, sehingga mengubah
oleh enzim tersebut. Ciri penghambat
konformasi molekul enzim, sehingga
kompetitif adalah penghambatan ini
menyebabkan inaktifasi enzim
dapat dihilangkan dengan
meningkatkan konsentrasi substrat.
 Contoh jenis
penghambatan kompetitif
adalah peng-hambatan
kompetitif dehidrogenase
suksinat oleh anion
malonat dan
oksaloasetat.
Dehidrogenase suksinat
adalah anggota golongan
enzim yang
mengkalatisis siklus
asam sitrat yang dapat
membebaskan 2 atom
hidrogen dari suksinat.
Dehidrogenase suksinat
dihambat oleh malonat
yang struktur molekulnya
mirip suksinat.
Contoh penghambat non-kompetitif
yaitu penghambat dehidratase L-
treonin oleh L-isoleusin