Glikolisis

Pengertian Glikolisis

Glikolisis secara harfiah berarti "pemecahan gula". Dalam glikolisis, glukosa (gula yang
mempunyai 6 atom karbon) dibagi menjadi dua molekul gula yang mempunyai 3 atom
karbon. Glikolisis menghasilkan dua molekul ATP (energi bebas molekul), dua molekul asam
piruvat dan dua elektron energi tinggi pembawa molekul NADH. Glikolisis dapat terjadi
dengan atau tanpa oksigen. Dengan adanya oksigen, glikolisis merupakan tahap pertama dari
respirasi seluler. Tanpa oksigen, glikolisis memungkinkan sel untuk membuat sejumlah kecil
ATP. Proses ini disebut fermentasi.

Proses Tahapan Glikolisis

Secara umum, glikolisis terdiri dari bebarapa tahap. Masing-masing proses langkah-langkah
glikolisis mempunyai reaksi kimia yang khas. Inilah tahapan-tahapan glikolisis lengkap
disertai dengan gambar glikolisis.

Tahap 1

Gugus fosfat ditambahkan oleh heksokinase fosforilat pada glukosa dalam sitoplasma. Dalam
proses ini, gugus fosfat dari ATP ditransfer ke glukosamenghasilkan glukosa 6-fosfat. Reaksi
ini tak dapat balik (irreversible).

Glukosa (C6H12O6) + heksokinase + ATP ADP + Glukosa 6-fosfat (C6H11O6P1)

Tahap 2

Enzim fosfoglukoisomerase mengubah glukosa 6-fosfat menjadi isomernya, yaitu fruktosa 6-

fosfat. Isomer adalah senyawa yang memiliki rumus molekul sama, tetapi berbeda susunan
atom-atomnya. Reaksi pada tahap dua bersifat reversible.

Glukosa 6-fosfat (C6H11O6P1) + Fosfoglukoisomerase Fruktosa 6-fosfat (C6H11O6P1)

Tahap 3

Enzim fosfofruktokinase menggunakan molekul ATP lain untuk mentransfer gugus fosfat
menjadi fruktosa 6-fosfat untuk membentuk fruktosa 1, 6-bisfosfat.

Fruktosa 6-fosfat (C6H11O6P1) + fosfofruktokinase + ATP ADP + Fruktosa 1, 6-bisfosfat

(C6H10O6P2)

Tahap 4

Enzim aldolase membagi fruktosa 1, 6-bisfosfat menjadi dua gula yang berisomerisasi satu
sama lain. Kedua gula tersebut adalah fosfat dihidroksiaseton dan fosfat gliseraldehida.

Fruktosa 1, 6-bisfosfat (C6H10O6P2) + aldolase dihidroksiaseton fosfat (C3H5O3P1) +

gliseraldehida fosfat (C3H5O3P1)

Tahap 5
Enzim triose fosfat isomerase mengubah molekul dihidroksiaseton fosfat dan gliseraldehida
fosfat. Gliseraldehida fosfat dihapus setelah dibentuk untuk digunakan pada langkah
glikolisis berikutnya.

Dihidroksiaseton fosfat (C3H5O3P1) gliseraldehida fosfat (C3H5O3P1)

Hasil bersih untuk langkah 4 dan 5 adalah fruktosa 1, 6-bisfosfat (C3H5O3P1) 2 molekul
gliseraldehida fosfat (C3H5O3P1)

Tahap 6

Enzim triose fosfat dehidrogenase memiliki dua fungsi dalam langkah ini. Pertama transfer
enzim hidrogen (H-) dari gliseraldehida fosfat ke oksidator nikotinamida adenin dinukleotida
(NAD+) untuk membentuk NADH. Selanjutnya menambahkan fosfat (P) dari sitosol ke
gliseraldehida fosfat teroksidasi untuk membentuk 1, 3-bisfosfogliserat. Proses ini melibatkan
dua molekul gliseraldehida fosfat yang dihasilkan pada langkah 5.

A. Triose fosfat dehidrogenase + 2 H- + 2 NAD+ 2 NADH + 2 H+

B. Triose fosfat dehidrogenase + 2 P + 2 gliseraldehida fosfat (C3H5O3P1) 2 molekul dari

1,3-bisfosfogliserat (C3H4O4P2)
Tahap 7

Enzim fosfogliserokinase memindahkan P dari 1,3-bissfosfogliserat ke molekul ADP untuk

membentuk ATP, yang terjadi untuk setiap molekul dari 1,3-bisfosfogliserat. Proses ini
menghasilkan dua molekul 3-fosfogliserat dan dua molekul ATP.

2 molekul 1,3-bisfosfogliserat (C3H4O4P2) + fosfogliserokinase + 2 ADP 2 molekul 3-

fosfogliserat (C3H5O4P1) + 2 ATP
Tahap 8

Enzim fosfogliseromutase memindahkan P dari 3-fosfogliserat dari karbon ketiga menuju

karbon kedua untuk membentuk 2-fosfogliserat.

2 molekul 3-fosfogliserat (C3H5O4P1) + fosfogliseromutase 2 molekul 2-fosfogliserat

(C3H5O4P1)

Tahap 9

Enzim enolase melepas molekul air dari 2-fosfogliserat untuk membentuk asam
fosfoenolpiruvat (PEP). Hal ini terjadi untuk setiap molekul 2-fosfogliserat.

2 molekul 2-fosfogliserat (C3H5O4P1) + enolase 2 molekul asam fosfoenolpiruvat (PEP)

(C3H3O3P1)
 Tahap 10

Enzim piruvat kinase memindahkan P dari PEP ke ADP untuk membentuk asam piruvat dan
ATP. Hal ini terjadi untuk setiap molekul PEP. Reaksi ini menghasilkan 2 molekul asam
piruvat dan 2 molekul ATP.

2 molekul PEP (C3H3O3P1) + piruvat kinase + 2 ADP 2 molekul asam piruvat (C3H4O3) + 2
ATP

Ringkasan Tahapan Proses Glikolisis

Jika diringkas, proses glikolisis adalah sebagai berikut. Sebuah molekul glukosa tunggal
dalam glikolisis menghasilkan total 2 molekul asam piruvat, 2 molekul ATP, 2 molekul
NADH dan 2 molekul air.

Sebanyak 2 molekul ATP digunakan dalam langkah 1 sampai 3. Sebanyak 2 molekul ATP
dihasilkan pada langkah 7, dan 2 molekul ATP lainnya dihasilkan pada langkah 10. Sehingga
total ATP yang dihasilkan adalah 4 molekul. Dengan demikian, seluruh proses glikolisis
menyisakan 2 molekul ATP.

enzim dan koenzim

ENZIM DAN KOENZIM

1. Pengertian Enzim
Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang
mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik.Molekul
awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut
produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut
promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan
 cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai
promoter.

2. Sifat Umum Enzim

Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa
intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih
rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi
lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Enzim umumnya merupakan protein globular
dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat
tautomeras, sampai dengan lebih dari 2.500 residu pada asam lemak sintase.Terdapat pula
sejumlah kecil katalis RNA, dengan yang paling umum merupakan ribosom; Jenis enzim ini
dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga
dimensinya (struktur kuaterner).Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya, prediksi
aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit. Secara
spesifik enzim memiliki beberapa sifat yaitu sebagai berikut.
SIFAT UMUM ENZIM
Sifat Enzim
a. Merupakan protein
b. Merupakan biokatalisator.
c. Mempercepat reaksi kimia dengan jalan menurunkan energy aktivasi yaitu energy
awal yang diperlukan untuk memulai reaksi kimia.
d. Enzim bekerja spesifik artinya untuk mengubah atau mereaksikan suatu zat tertentu
memerlukan zat tertentu pula.
e. Bekerja sangat cepat
f. Tidak ikut bereaksi (tidak mengalami perubahan).
g. Tidak mengubah keseimbangan reaksi
h. Memliki sifat aktif atau sisi katalitik yaitu bagian enzim tempat substrat berkombinasi.
i. Substrat asing yang berfungsi menghambat reaksi disebut inhibitor dan yang berfungsi
mempercepat reaksi disebut activator.

Enzim memiliki beberapa sifat, yaitu:

1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil, membutuhkan pH dan suhu
yang tepat.
2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substrat.
3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa
mengubah kesetimbangan reaksi.
4. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit.
5. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik.
6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan lain-lain.

3. Manfaat Enzim
Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya, tetapi hanya sebagian kecil
asam amino enzim (sekitar 34 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis.
Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian
menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Enzim juga dapat mengandung tapak yang
mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat
untuk molekul kecil, yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari
reaksi yang dikatalisasi. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas
enzim. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik.
 Sama seperti protein-protein lainnya, enzim merupakan rantai asam amino yang melipat.
Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang
khas. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk
kompleks protein. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari
lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Tergantung
pada jenis-jenis enzim, denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel

4. Kegunaan Enzim
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman,
kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum
yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk
jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja
secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim
kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor
adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang
meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.
5. MODEL SISI AKTIF ENZIM
Dibagi menjadi 2 Model sisi supaktif Enzim :
Model Kunci dan Gembok
Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini
dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Hal
ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Manakala model ini menjelaskan
kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh
enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang
sekarang paling banyak diterima.
Model Ketepatan Induksi
Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. tapak aktif. Tapak aktif akan
terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir
dan muatan enzim ditentukan
Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok:
oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah
bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Akibatnya, substrat tidak
berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai
dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada
beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia
memasuki Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan G
 Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan
transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan
transisi ketika ia terikat dengan enzim.)
Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan
lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.
Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu
untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.
Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi
yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan
dasar,dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.
Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas
penuhnya. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor
untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. [38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik
organik (contohnya flavin dan heme). Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat
dengan kuat, ataupun koenzim, yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa
reaksi. (contohnya ion logam) ataupun zat
Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya
disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut
holoenzim (bentuk aktif). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim,
tetapi terikat dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen
(contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Istilah holoenzim juga
dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda,
seperti DNA polimerase. Pada kasus ini, holoenzim adalah kompleks lengkap yang
mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif.
Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan kofaktor
seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya.
Hal- hal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia
pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi
sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam
kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman,
kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum
yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk
jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja
secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim
kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor
adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator obat dan racun adalah
inihibitor enzim. adalah yang meningkatkan aktivitas enzim.
Ada tiga hal yang diperlukan untuk metabolisme dalam tubuh kita yaitu bahan makanan,
enzim dan hormon. Antara ketiganya perlu suatu kerjasama yang sinergis. Ibarat pabrik,
bahan makanan (vitamin, protein, mineral) adalah materialnya, enzim sebagai
pekerjanya, sedangkan hormon sebagai mandornya. Itu sebabnya, meskipun kita cukup
mengonsumsi vitamin, mineral dan protein tetapi bila bahan-bahan tersebut tidak dapat
diserap oleh sel-sel tubuh kita karena kekurangan atau tiadanya enzim, kita tetap dengan
mudah terkena penyakit. Disini, tugas enzim metabolisme khususnya, mengubah bahan-
bahan makanan yang kita makan sehingga dapat dimanfaatkan oleh sel-sel tubuh.
Dalam tubuh kita terdapat berbagai macam enzim yang jumlahnya ribuan. Kemampuan
tubuh kita untuk memperbaiki diri ketika terluka dan menangkal penyakit, secara langsung
berhubungan dengan kekuatan dan jumlah enzim dalam tubuh kita. Setiap jenis enzim
mempunyai tugas spesifik dalam tubuh seperti mencerna makanan, memecah toksin,
membersihkan darah, memperkuat sistem kekebalan tubuh, membentuk protein menjadi otot,
menghilangkan karbondioksida dari paru-paru, dll.
Semua organ tubuh kita seperti jantung, paru-paru, ginjal, organ-organ yang berhubungan
dengan pencernaan, pembuluh darah dll, serta apapun tugas masing-masing organ tersebut,
tidak akan dapat berfungsi tanpa adanya enzim. Bahkan, karena masing-masing organ tubuh
kita memiliki fungsi beragam dan sel yang berbeda-beda, sehingga membutuh-kan enzim
yang beragam pula. Pada jantung misalnya, karena ada bermacam-macam sel, maka
diperlukan pula bermacam-macam enzim dalam jantung.
Enzim adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang berfungsi sebagai
katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi
kimia. Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi
dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim
menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya
reaksi.
Berdasarkan strukturnya, enzim terdiri atas komponen yang disebut apoenzim yang berupa
protein dan komponen lain yang disebut gugus prostetik yang berupa nonprotein. Gugus
prostetik dibedakan menjadi koenzim dan kofaktor. Koenzim berupa gugus organik yang
pada umumnya merupakan vitamin, seperti vitamin B1, B2, NAD+ (Nicotinamide Adenine
Dinucleotide). Kofaktor berupa gugus anorganik yang biasanya berupa ion-ion logam, seperti
 Cu2+, Mg2+, dan Fe2+. Beberapa jenis vitamin seperti kelompok vitamin B merupakan
koenzim. Jadi, enzim yang utuh tersusun atas bagian protein yang aktif yang disebut
apoenzim dan koenzim, yang bersatu dan kemudian disebut holoenzim.
Enzim bekerja dengan dua cara, yaitu menurut Teori Kunci-Gembok (Lock and Key
Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). Menurut teori kunci-gembok,
terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara
substrat dengan situs aktif (active site) dari enzim, sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku.
Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif, yang berperan sebagai gembok,
sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus,
produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. Berbeda
dengan teori kunci gembok, menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan
substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian
rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi.
Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel.

6. FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM

Ada empat factor yang mempengaruhi kerja enzim yaitu temperature, PH, konsentrasi
dan inhibitor.
Temperatur
Karena enzim tersusun dari protein maka enzim sangat peka terhadap temperature.
Temperature yang terlalu tinggi dapat menyebabkan denaturasi protein. Temperature terlalu
rendah dapat menghambat reaksi. Pada umumnya, temperature optimum enzim adalah 30
40 0C.
Kebanyakan enzim tidak menunjukkan reaksi jika suhu turun sampai sekitar 0 0C, namun
enzim tidak rusak. Jika suhu normal kembali, maka enzim akan aktif kembali. Enzim tahan
pada suhu rendah, namun dapat rusak di atas suhu 500C.

Perubahan PH
Enzim juga sangat terpengaruh oleh pH. Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan
pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim sehingga
menghalangi sisi aktif bergabung dengan subtratnya. pH optimum yang diperlukan berbeda
beda, tergantung pada jenis enzimnya.
Konsentrasi Enzim dan Substrat
 Agar reaksi berjalan optimum, maka perbandingan jumlah antara enzim dan substrat harus
sesuai. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak, reaksi akan berjalan lambat dan
bahkan ada substrat yang terkatalisasi. Semakain banyak enzim, reaksi akan semakin cepat.
Inhibitor Enzim
Seringkali kerja enzim dihambat oleh suatu zat yang disebut Inhibitor. Jika inhibitor
ditambahkan ke dalam campuran enzim dan substrat, kecepatan reaksi akan turun. Cara kerja
inhibitor ini adalah berikatan dengan enzim dan membentuk kompleks enzim inhibitor yang
masih mampu atau tidak mampu berikatan dengan substrat.
Ada dua jenis inhibitor yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif.
Inhibitor kompetitif
Pada penghambatan ini, zat zat penghambatan mempunyai stuktur yang mirip dengan
substrat. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing
untuk bergabung dengan sisi aktiv enzim. Jika zat penghambat lebih dulu berikatan dengan
sisi aktif enzim, maka substrat tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim.
Inhibitor Nonkompetitif
Pada penghambatan ini, substrat sudah tidak dapat berikatan dengan kompleks enzim
inhibitor, karena sisi aktif enzim berubah.

GAMBAR INHIBISI/ INHIBITOR

A. KOENZIM
Koenzim adalah suatu molekul organik yang merupakan kobaktor non protein dari
enzim, yang dibutuhkan untuk fungsi katalitiknya. Kobaktor enzim walaupun jumlahnya
kecil dalam sel tetapi sangat esensial bagi kerja beberapa enzim, dan oleh karena itu
memegang peranan.
 Model pengisian ruang koenzim NADH
Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus
kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim mencakup NADH,
NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H)
yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil,
metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh
S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah
vitamin.
Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan
koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar
700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH. Regenerasi serta pemeliharaan
konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya, NADPH diregenerasi melalui lintasan
pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase.

Koenzim dan hubungannya dengan beberapa vitamin :

1. Koenzim: molekul organic kecil, tahan terhadap panas yang mudah terdisosiasi dan dapat
dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialysis. Contoh: NAD, NADP, ATP.
2. Vitamin: golongan senyawa kimia yang terdapat dalam jumlah kecil makanan tetapi
mempunyai arti penting, sebab jika kekurangan vitamin maka akan menimbulkan penyakit
seperti beri-beri, skorbut, rabun senja, dan lain-lain.
3. Hubungan keduanya adalah beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan
vitamin tertentu. Pada koenzim tertentu molekul vitamin menjadi bagian dari molekul
tersebut. contohnya ada 9, salah satumya Niasin. Niasin adalah nama vitamin yang beberapa
molekul nikotinamida/asam nikotinat. Niasin terdapat dalam jaringan hewan maupun
tumbuhan. Daging adalah bahan makanan yang mengandung banyak niasin. Molekul
nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD+ atau NADP+ yang merupakan
koenzim. Penting dalam metabolisme sel.
Enzim dan Fungsinya - Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan
organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang
berikatan dengan protein. Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagai berikut.

1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia.

2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.

Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian diaktifkan dalam
lingkungan pada kondisi yang tepat. Misalnya, tripsinogen yang disintesis dalam pankreas,
diaktifkan dengan memecah salah satu peptidanya untuk membentuk enzim tripsin yang aktif.
Bentuk enzim yang tidak aktif ini disebut zimogen.

Enzim dan Fungsinya

Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama lainnya menyebabkan
enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat digabungkan menjadi satu, yang disebut
holoenzim. Kedua bagian enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.

1. Apoenzim

Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan berfungsi
menentukan kekhususan dari enzim. Contoh, dari substrat yang sama dapat menjadi senyawa
yang berlainan, tergantung dari enzimnya.

2. Koenzim

Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada apoenzim. Akan tetapi,
koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan dari apoenzim. Koenzim bersifat termostabil
(tahan panas), mengandung ribose dan fosfat. Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya.
Misalnya, Apabila koenzim NADP (Nicotiamida Adenin Denukleotid Phosfat) maka reaksi
yang terjadi adalah dehidrogenase. Disini NADP berfungsi sebagai akseptor hidrogen.

Koenzim dapat bertindak sebagai penerima/akseptor hidrogen, seperti NAD atau donor dari
gugus kimia, seperti ATP (Adenosin Tri Phosfat).
Sifat-sifat enzim sebagai berikut.

Enzim mengalami denaturasi/kerusakan pada temperatur tinggi.

Efektif dalam jumlah kecil.

Tidak berubah pada waktu reaksi berlangsung.

Tidak memengaruhi keseimbangan, tetapi hanya mempercepat reaksi.

Spesifik untuk reaksi tertentu.

Faktor-faktor yang memengaruhi enzim dan aktivitas enzim sebagai berikut.

1. Temperatur atau suhu

Umumnya enzim bekerja pada suhu yang optimum. Apabila suhu turun, maka aktivitas akan
terhenti tetapi enzim tidak rusak. Sebaliknya, pada suhu tinggi aktivitas menurun dan enzim
menjadi rusak.

2. Air

Air berperan dalam memulai kegiatan enzim. Contoh pada waktu biji dalam keadaan kering
kegiatan enzim tidak kelihatan. Baru setelah ada air, melalui imbibisi mu-lailah biji
berkecambah.

3. pH

Perubahan pH dapat membalikkan kegiatan enzim, yaitu mengubah hasil akhir kembali
menjadi substrat.

4. Hasil akhir

Kecepatan reaksi dalam suatu proses kimia tidak selalu konstan. Misal, kegiatan pada awal
reaksi tidak sama dengan kegiatan pada pertengahan atau akhir reaksi. Apabila hasil akhir
(banyak), maka akan menghambat aktivitas enzim.

5. Substrat
Substrat adalah zat yang diubah menjadi sesuatu yang baru. Umumnya, terdapat hubungan
yang sebanding antara substrat dengan hasil akhir apabila konsentrasi enzim tetap, pH
konstan, dan temperatur konstan. Jadi, apabila substrat yang tersedia dua kali lipat, maka
hasil akhir juga dua kali lipat.

6. Zat-zat penghambat

Zat-zat penghambat adalah zat-zat kimia yang menghambat aktivitas kerja enzim. Contoh,
garam-garam dari logam berat, seperti raksa.

Contoh-contoh enzim dalam proses metabolisme sebagai berikut.

1. Enzim katalase

Enzim katalase berfungsi membantu pengubahan hidrogen peroksida menjadi air dan
oksigen.

2. Enzim oksidase
Enzim oksidase berfungsi mempergiat penggabungan O2 dengan suatu substrat yang pada
saat bersamaan juga mereduksikan O2, sehingga terbentuk H2O.

3. Enzim hidrase

Enzim hidrase berfungsi menambah atau mengurangi air dari suatu senyawa tanpa
menyebabkan terurainya senyawa yang bersangkutan. Contoh: fumarase, enolase, akonitase.

4. Enzim dehidrogenase

Enzim dehidrogenase berfungsi memindahkan hidrogen dari suatu zat ke zat yang lain.

5. Enzim transphosforilase

Enzim transphosforilase berfungsi memindahkan H3PO4 dari molekul satu ke molekul lain
dengan bantuan ion Mg2+.

6. Enzim karboksilase

Enzim karboksilase berfungsi dalam pengubahan asam organik secara bolak-balik. Contoh
pengubahan asam piruvat menjadi asetaldehida dibantu oleh karboksilase piruvat.

7. Enzim desmolase

Enzim desmolase berfungsi membantu dalam pemindahan atau penggabungan ikatan karbon.
Contohnya, aldolase dalam pemecahan fruktosa menjadi gliseraldehida dan dehidroksiaseton.
8. Enzim peroksida

Enzim peroksida berfungsi membantu mengoksidasi senyawa fenolat, sedangkan oksigen

yang dipergunakan diambil dari H2O2.

Kata Kunci :

enzim,fungsi enzim,enzim adalah,pengertian enzim,macam macam enzim,enzim dan

fungsinya,fungsi-fungsi enzim,fungsi enzim dehidrogenase,Apakah fungsi enzim,macam-
macam enzim

Enzim adalah salah satu komponen penunjang yang penting dalam metabolisme tubuh.
Tanpa komponen-komponen tersebut, peristiwa metabolisme tidak dapat berjalan dengan lancar.

Fungsi Enzim
Reaksi-reaksi dalam metabolisme adalah suatu peristiwa perubahan dari
suatu bentuk ke bentuk lain. Untuk terjadinya perubahan dibutuhkan
penyediaan energi untuk mengaktifkan reaksi yang disebut energi aktivasi.
Setiap reaksi membutuhkan energi tersebut. Dalam suatu reaksi biokimia
tanpa enzim, energi aktivasi yang dibutuhkan jauh lebih besar dibandingkan
reaksi biokimia dengan bantuan enzim. Dengan kata lain, fungsi enzim adalah
untuk menurunkan energi aktivasi, yang berarti kebutuhan energi menjadi berkurang
dan reaksi menjadi lebih efisien. Jadi, dapat dikatakan bahwa enzim adalah
suatu biokatalisator (katalis kehidupan).

Pengertian Enzim Dan Koenzim

Dengan demikian, dapat dikatakan bahwa enzim adalah suatu katalis
biologis yang sangat penting dalam suatu reaksi biokimia karena tanpa adanya
enzim, reaksi tersebut akan berlangsung sangat lambat dan membutuhkan
energi aktivasi yang tinggi dan kelangsungan hidup sel menjadi terganggu.
Enzim dapat bekerja dalam reaksi pembentukan maupun penguraian.

Enzim adalah suatu senyawa yang terdiri atas dua bagian (enzim lengkap/
holoenzim), yaitu bagian protein dan bagian bukan protein. Bagian protein disebut
apoenzim dan bagian bukan protein disebut gugus protestik. Gugus prostetik
yang berasal dari molekul anorganik (misalnya besi, tembaga, atau seng) disebut
kofaktor, sedangkan gugus protestik yang berasal dari senyawa organik
kompleks disebut koenzim (misalnya NADH, FADH, koenzim A).
Dalam sel hidup dapat terkandung beratus-ratus enzim untuk
mengatalisis reaksi-reaksi yang berlainan.

Sifat Enzim
Sifat utama enzim adalah bersifat sangat spesifik, yaitu hanya dapat mengatalisis
suatu reaksi tertentu, misalnya enzim sukrase hanya dapat mengatalisis reaksi
perubahan dari sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa. Bahan tempat enzim bekerja
disebut substrat, sedangkan hasil reaksinya disebut produk.
Struktur Enzim
Spesifitas enzim berhubungan dengan strukturnya. Pada permukaan
molekul enzim terdapat suatu area kecil yang disebut tapak aktif (active site)
yang merupakan tempat terikatnya substrat dengan molekul enzim. Bentuk
active site menentukan substrat yang dapat bereaksi dengan enzim tersebut
untuk membentuk suatu produk. Kesesuaian antara permukaan substrat dan
active site seperti kecocokan antara kunci dan anak kuncinya.
Sifat lain enzim adalah tidak ikut dalam reaksi. Berarti enzim hanya
memproses substrat menjadi suatu produk tanpa ikut mengalami perubahan
dalam reaksi tersebut sehingga enzim dapat digunakan kembali untuk
mengatalisis reaksi yang sama pada kesempatan berikutnya. Jadi, secara
umum enzim mempunyai sifat bekerja pada substrat tertentu, bekerja pada
suhu tertentu, tidak ikut bereaksi, dan bekerja pada pH tertentu.

Dalam melakukan aktivitasnya, kecepatan reaksi enzim dipengaruhi oleh

beberapa faktor. Faktor-faktor tersebut meliputi konsentrasi enzim,
konsentrasi substrat, temperatur dan pH.

Pengantar Biokimia

Biokimia adalah ilmu yang menghubungkan, bahkan sebagai perekat antara disiplin
ilmu kimia dan biologi. Benda mati dan organisme sama-sama dibangun oleh unsure-unsur
kimia yang sama, tetapi berbeda dalam struktur dan tatanan. Sel dibangun oleh 4
makromolekul yaitu: protein, asam nukleat, karbohidrat, dan lipid. Keempatnya disebut
biomolekul. Makromolekul asam amino disusun oleh dua puluh -asam amino (alanin, valin,
leusin, isoleusin, prolin, metionin, fenilalanin, triptofam, glisin, serin, treonin, sistein,tirosin,
asparagin, glutamate, lisin, arginin, histidin, as. Aspartat, dan as. Glutamat), makromolekul
karbohidrat disusun oleh tiga monosakarida utama (glukosa, ribosa, deoksiribosa),
makromolekul lipid disusun oleh tujuh komponen utama (gliserol, cholesterol, as. Lemak
jenuh, as. Lemak tak jenuh, fosfatidikholin, fosfatidilinosetol, asam fosfat), dan asam nukleat
disusun oleh delapan komponen utama (sitosin, urasil, timin, adenine, guanin, as. Fosfat).
Pada masa pertumbuhan ion atau molekul yang masuk akan lebih banyak daripada yang
digantikan, jika sudah tidak mengalami masa pertumbuhan ion atau molekul yang masuk dan
keluar akan seimbang. Proses bongkar pasang ion atau molekul disebut metabolisme.
Metabolisme adalah satu dari 5 proses kehidupan yaitu gerak, tumbuh, iritabilitas, reproduksi.

Hubungan Biokimia Dengan Ilmu Lain :

 Biokimia asam nukleat (DNA dan RNA) inti ilmu genetika.
Fisiologi: ilmun tentang faal tubuh, pengkajianya overlaping dengan biokimia.
Imunologi: penjelasan proses reaksi antigen antibodi (imunoglobulin), reaksi alergi perlu
ilmu biokimia.
Farmakologi: metabolisme obat perlu ilmu biokimia dan fisiologi.
Toksikologi: ilmu yang mempelajari racun tubuh, perlu biokimia.
Patologi: ilmu tentang penyakit (inflamasi, cedera sel, kanker), perlu biokimia.
Mikrobiologi: ilmu tentang bakteri, perlu biokimia.
Zoologi dan botani: juga perlu biokimia.

Enzim dan Koenzim

1. Enzim
1.1 Pengertian Enzim
Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang
mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik.
Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang
disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang
disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung
dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan
oleh hormon sebagai promoter.
Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan
senyawaintermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi
aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan
energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh:
X + C XC (1)
Y + XC XYC (2)
XYC CZ (3)
CZ C + Z (4)
Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul
katalis akan kembali ke bentuk semula.
Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat
bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaanstruktur
kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim -amilase hanya dapat digunakan
pada proses perombakan pati menjadi glukosa.
 Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama
adalah substrat, suhu,keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu
dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang
dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH
yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami
kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim
juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas
enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim.
Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.
1.2 Sifat-sifat Khusus Enzim
Enzim dibentuk dalam protoplasma sel.
Enzim beraktifitas didalam sel tempat sintetisnya (endoenzim) maupun ditempat yang lain
diluar tempat sintesisnya (eksoenzim).
Sebagian enzim bersifat endoenzim.
Enzim bersifat koloid, luar permukaan besar, bersifat hidrofit.
Dapat beraksi dengan senyawa asam maupun basa kation maupun amino.
Enzim dapat dihambat atau dipacu aktivitasnya.

1.3 Inhibisi Enzim

Kompetitif : zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan substrat sehingga dapat
bergabung dengan sisi aktif enzim. Terjadi kompetisi antara substrat dengan inhibitor untuk
bergabung dengan sisi aktif enzim (misal feed back effect)
Non kompetitif: zat penghambat menyebabkan struktur enzim rusak sehingga sisi aktifnya
tidak cocok lagi dengan substrat
Koenzim adalah merupakan molekul organik kecil, tahan terhadap panas, yang mudah
terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis

1.4 Struktur dan Mekanisme

Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62
asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase, sampai dengan lebih dari 2.500
residu pada asam lemak sintase. Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA, dengan yang
paling umum merupakan ribosom; Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim
ataupun ribozim. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur
kuaterner). Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya, prediksi aktivitas enzim baru
yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit.
Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya, tetapi hanya sebagian
kecil asam amino enzim (sekitar 34 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam
katalisis. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan
 kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Enzim juga dapat mengandung
tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. Beberapa enzim juga memiliki
tapak ikat untuk molekul kecil, yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak
langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun
menurunkan aktivitas enzim. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik.
Sama seperti protein-protein lainnya, enzim merupakan rantai asam amino
yang melipat. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat
kimiawi yang khas. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan
membentuk kompleks protein. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni
terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi.
Tergantung pada jenis-jenis enzim, denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel.

1.5 Mekanisme
Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan G.
Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan
transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan
transisi ketika ia terikat dengan enzim.)
Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan
lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.
Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu
untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.
Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi
yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan
dasar, dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.

2. Koenzim
Banyak enzim yang memerlukan koenzim untuk dapat berfungsi aktif sebagai
biokatalisator. Koenzim akan memperbesar kemampuan katalik suatu enzim sehingga jauh
melebihi kemampuan yang ditawarkan. Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim
melalui ikatan konvalen atau non konvalen sering disebut sebagai gugus protestik. Reaksi-
reaksi yang memerlukan koenzim antara lain: reaksi oksidoreduksi, pemindahan gugus serta
isomerisasi, dan reaksi yang membentuk ikatan konvalen.
Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia
atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim
mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup
ion hidrida (H) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim
 A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang
dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam
folat adalah vitamin.
Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan
koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar
700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.
Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya,
NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui
metionina adenosiltransferase.

3. Perbedaan enzim dan koenzim

Perbedaan antara enzim dan koenzim adalah :
Enzim : biokatalisator, termolabil, memiliki fungsi yang spesifik, mudah rusak oleh logam
berat, pengukuran aktivitasnya dilakukan dengan kecepatan reaksi enzimatik, memiliki letak
tertentu di dalam sel, dan hanya satu macam reaksi yang mampu dikatalis olehnya.
Koenzim : diperlukan untuk aktivitas enzim tertentu, termostabil, memiliki berat molekul
yang rendah, bisa dikatakan sebagai substrat kedua, banyak koenzim yang merupakan derivat
vitamin b