1

MENU KIMIA PANGAN II

 Pendahuluan (1 Pertemuan)
 Protein: struktur, sifat fisiko-kimia, sumber protein (1 Pertemuan)
 Protein: Jenis reaksi dan perubahan yang melibatkan protein – Isoelectric Solubility Salting
Interfacial (1 pertemuan)
 Protein: Jenis reaksi dan perubahan yang melibatkan protein – Denaturasi, Agregasi & Gelasi
& Nutr. Loss (1 pertemuan)
 Protein: Jenis dan karakteristik fungsional protein dalam bahan pangan (1 pertemuan)
 Vitamin: Sumber, fungsi, struktur, sifat fisiko kimia, jenis dan reaksi dan perubahan yang
melibatkan vitamin (1 Pertemuan)
 Vitamin: Pengaruh penanganan pasca panen/pasca potong/pasca tangkap, proses pengolahan
terhadap kandungan vitamin dalam bahan dan produk pangan (1 pertemuan)
 UTS
 BTP - Bahan Tambahan Pangan: Definisi, jenis BTP berdasarkan permenkes No.33, tahun 2012
(1 Pertemuan)
 BTP: Jenis, Struktur, Mekanisme, dan Regulasi (3 Pertemuan)
 BTP: Undang-undang, Peraturan Presiden, Peraturan Menteri (PerMen), PerKa, PerDa, BPOM,
SNI (1 Pertemuan)
 Bahan Pencemar: Senyawa beracun alami dalam bahan pangan, Senyawa beracun kimia (1
Pertemuan)
 Bahan Pencemar: Senyawa beracun kimia, Senyawa beracun mikroba (1 Pertemuan)
 UAS
 2

Jenis Reaksi-reaksi & Perubahan Protein (II)

E. Denaturation
Denature  perubahan dari status nature (alami)nya
De-nature  Hilangnya aktivitas biologis
 Berubahnya konformasi struktur alami dan aktivitas biologis
Denaturasi protein: Perubahan sebuah struktur protein yang diakibatkan oleh gangguan
interaksi-interaksi non-kovalen (….terkadang mungkin hingga ikatan disulfida), namun tidak
menyebabkan terhidrolisisnya ikatan peptida.

Proses yang terjadi selama denaturasi:

- Terputusnya ikatan hidrogen yang menyangga struktur quartenary
- Proses denaturasi ini membuat asam-asam amino hydrophobic (water repelling)
terbuka dan berada pada bagian luar molekul.
- Misalnya dalam proses pemanasan protein, maka di dalam larutan terdapat
penambahan energi ke dalam molekul protein.
- Penambahan energi ini relatif cukup untuk memutuskan ikatan hidrogen dan
ikatan lemah lainnya sehingga lipatan wiru protein pada struktur sekunder
maupun tersier menjadi terbuka.

Hilangnya struktur quarternary

Panas

Dapat berinteraksi Hilangnya struktur tersier

dengan protein lain  Terekspose-nya gugus
-> Aggregasi
hidrofobik
 Terekspose-nya gugus
sulfydryl

Panas
Hilangnya sebagian besar Dapat berinteraksi
(tidak semua) struktur sekunder dengan protein lain
-> Aggregasi
 3

Denaturant / Penyebab denaturasi:

1. Panas
2. Agen pereduksi, contoh Ethanol, Thiol
3. Perubahan pH (asam/alkali konsentrasi tinggi)
4. Sinar Ultraviolet dan juga X Ray
5. Tekanan tinggi
6. Garam (tergantung jenis garam – contoh: Amoniumsulfate menstabilkan, namun
Calcium chloride mendenaturasi protein)
7. Logam berat
8. Suara
Denaturasi oleh Ethanol, Alkohol
 Menyebabkan terputusnya ikatan hidrogen

Denaturasi oleh Asam/Basa

 Menyebabkan terputusnya ikatan ionik

Denaturasi oleh Agen pereduksi

 Menyebabkan terputusnya ikatan disulfida dengan cara penambahan atom hidrogen yang
membentuk gugus Thiol
 4

Tergantung tingkat eksposure denaturant, bisa reversible (re-naturasi terbatas), bisa irreversible.

Tergantung konsentrasi protein dalam suatu sistem, hasil protein terdenaturasi ini dapat berupa
gel atau endapan.
- Membentuk gel apabila jumlah protein cukup banyak dan ikatan-ikatan antara gugus-
gugus reaktif protein tersebut dapat menahan seluruh cairan pada sistem.
- Membentuk endapan / sedimentasi maupun curds yang mengapung apabila konsentrasi
protein tidak terlalu banyak dalam suatu sistem dan hingga aggregate protein terpisah dari
larutan.
 5

Contoh Kasus
Koagulasi Telur
Putih telur (albumin) ketika digoreng, proses denaturasi molekul protein yang berlangsung
irreversible menghasilkan gel padat.
Molekul-molekul gel padat ini mengikat air membentuk struktur semi-padat. Dan protein
terdenaturasi ini berubah bentuk dari keadaan alamiahnya yaitu dari bentuk cair menjadi
padat (gel).

panas

Pemisahan Cheese curds dari whey (serum)

Membentuk endapan /
sedimentasi maupun curds yang
mengapung
 6

F. Aggregation and Gelation

Aggregasi – Menempelnya 2 atau lebih molekul protein membentuk suatu aggregate
(biasanya dikarenakan interaksi hidrofobik). Dapat berupa aggregate yang masih dapat
larut, maupun yang sudah tidak larut/ presipitasi (tergantung beberapa faktor, salah
satunya ukuran partikel aggregate).

Gelasi – Banyak molekul (>>>>>>>) protein saling berinteraksi untuk membentuk jaringan
gel, menahan sejumlah besar air. Sebuah struktur jaringan protein berkelanjutan yang
disekeliling air. Merupakan bahan semi-padat maupun bahan padat yang lunak.
Ketika konsentrasi protein mencapai jumlah yang melewati nilai kritis gelasi  akan
terbentuk jaringan gel
 7

G. Nutritional Loss / Kehilangan nutrisi

- Jika pada lipid, biasanya dalam bentuk hilangnya asam lemak akibat oksidasi
- Pada protein, akan sedikit berbeda, yaitu dalam bentuk kehilangan asam amino fungsional (yang
nantinya untuk sintesis protein lain-lainnya dalam tubuh)
- Reaksi Maillard, AA Racemization, Pembentukan Lysinoalanine, Pembentukan kompleks flavonoid
dan lysine, oksidasi protein, radikal bebas.

1. Reaksi Maillard
o Penurunan jumlah ketersediaan lysine dan kehilangan sejumlah asam amino-asam amino lain
o Terjadi biasanya pada suasana pH tinggi (>7)

2. Racemization / Rasemisasi asam amino

o Konversi L-asam amino (struktur alami) menjadi D-asam amino (tidak dapat digunakan pada
sintesis protein).
o Terjadi biasanya pada suasana pH tinggi (>7)
 8

3. Pembentukan senyawa Lysinoalanine

 Pembentukan senyawa berikatan kovalen lysinoalanine (senyawa amino yg tidak dikenali
bagi tubuh) yang berdaya reaksi antagonistik / toksik bagi tubuh, termasuk kerusakan ginjal.
 Biasanya terjadi pada protein nabati (protein isolates dari tanaman, jagung, kedelai, dan
bahan lainnya) yang diproses pada suasana basa (alkali), namun juga dapat terjadi pada jenis
protein lainnya termasuk protein hewani yang diolah dengan panas pada kondisi non-alkali.
Contoh proses produk: tepung kasar jagung (Grits) yang dioleh pada pH tinggi (alkali)
 Dapat dicegah dengan penambahan ekstra cysteine setelah pembentukan dehydroalanine
sehingga terbentuk lanthionine (senyawa alami yg juga terdapat di alam)
Contoh salah satu mekanisme pembentukan Lysinoalanine
1. Pada kondisi alkali, beberapa asam amino menjadi sangat reaktif: contoh cysteine dan serine
2. Diawali oleh eliminasi gugus S-H maupun ikatan S-S nya cysteine dan gugus OH nya serine
(yang dikatalisis oleh ion hidroksida dari air dan atau hidrogen sulfur) untuk membentuk
senyawa intermediate dehydroalanine
3. Lysine menjadi sangat reaktif pada pH tinggi dan bereaksi dengan dehydroalanine membentuk
cross-link (pautan silang), struktur alami Lysine jadi tidak available
4. Reaksi ikatan rangkapnya dehydroalanine dengan gugus ɛ-NH2 nya lysine untuk membentuk
struktur pautan silang (cross-link) lysinoalanine
Mekanisme pembentukan Lysinoalanine dan Lanthionine:

4. Pembentukan kompleks flavonoid dan lysine

 9

Contoh: oxidized caffeic acid and the lysine residues of casein  kompleks lysine-caffeoquinone -
penurunan availability AA lysine
Terjadi pada kondisi basa (alkali) atau secara enzimatis dengan enzim tyrosinase (enzim yg
terdapat pada jaringan tumbuhan, hewan, jamur)
Produk lysine–caffeoquinone tidak dapat diserap oleh tikus percobaan dan langsung diekskresikan
di dalam faeces. – penurunan nilai biologis kecernaan protein

Caffeic acid

O- CO2H

HO C C C NH (CH2)4 C H

HO OH NH2
lysine-caffeoquinone

5. Oksidasi protein + cahaya matahari

 Menyebabkan terbentuknya perubahan flavor dan rusaknya AA essensial pada susu
 Sinar matahari menyerang AA Methionine dan mengubahnya (melalui streckter
reaction/degradation) menjadi Methional (Patton, 1954)
 10

6. Radikal bebas hasil oksidasi Lipid + AA

 Radikal bebas ini bereaksi dengan asam amino pada protein sehingga kandungan AA lysine,
triptophan dan histidin menghilang (Nielsen, 1985)