PENGERTIAN DAN SIFAT ENZIM

Tubuh makhluk hidup melakukan berbagai macam reaksi kimia setiap saat. Produksi energi, penggandaan DNA, dan

sintesis protein merupakan sebagaian kecil dari ribuan reaksi kimia yang terjadi di dalam tubuh. Reaksi kimia tersebut

dapat berlangsung dengan lancar dan dalam tempo singkat karena bantuan enzim dalam tubuh. Enzim adalah molekul
organik yang disekresikan oleh makhluk hidup untuk mempercepat jalannya reaksi tetapi enzim tersebut tidak
ikut bereaksi.

Sekresi (en:secretion) adalah proses untuk membuat dan melepaskan substansi kimiawi dalam bentuk lendir
(en:soft liquid mud) yang dilakukan oleh sel tubuh dan kelenjar. Substansi kimiawi pada sekresi mempunyai
kegunaan tertentu sebelum akhirnya terbuang melalui ekskresi. misalnya enzim pencernaan.

Misalnya saja reaksi pemecahan maltosa menjadi 2 molekul glukosa yang terjadi di usus halus. Enzim maltase

mempercepat proses pemecahan maltosa menjadi glukosa sehingga bisa cepat diserap oleh tubuh dan digunakan

sebagai sumber energi. Setelah membantu memecah maltosa, enzim maltase tersebut tidak mengalami perubahan

apapun dan dapat bekerja untuk memecah molekul maltosa yang lain.

Molekul-molekul yang diolah oleh enzim disebut sebagai substrat, sedangkan hasil dari
pengolahan enzim disebut sebagai produk.

Di dalam sel, enzim bekerja untuk memudahkan ribuan reaksi kimia yang memungkinkan sel tetap bertahan hidup,

berkembang biak, dan memperbaiki dirinya. Karena fungsinya dalam mempercepat reaksi kimia yang terjadi dalam

makhluk hidup, enzim sering disebut dengan nama biokatalisator.

Sebagai biokatalisator, enzim memiliki sifat-sifat khas yang berbeda dengan molekul-molekul lain dalam tubuh. Sifat-sifat

enzim adalah sebagai berikut :

Sangat aktif walaupun dalam konsentrasi yang sangat rendah
Molekul enzim biasanya dihasilkan dalam jumlah terbatas oleh tubuh. Namun molekul tersebut dapat bekerja

berulangkali untuk mengolah substrat menjadi produk dalam tempo yang sangat singkat. Setelah selesai mengolah satu

substrat, enzim tersebut akan langsung mengolah substrat lain yang ada di dekatnya.

Sangat spesifik terhadap substrat tertentu

Enzim tertetu hanya spesifik mengolah substrat tertentu. Seperti enzim maltase di atas, hanya spesifik untuk mengolah

maltosa menjadi glukosa saja. Enzim lain, aspartase hanya bekerja untuk mengolah fumarat menjadi aspartat saja.

Dengan adanya ribuan molekul kimia berbeda yang ada di dalam tubuh, menunjukkan adanya banyak sekali jenis enzim

yang dimiliki makhluk hidup.

Bekerja dalam keadaan reaksi yang ringan

Enzim terbuat dari protein sehingga sangat terpengaruh oleh keadaan lingkungan sekitarnya. Enzim bekerja dengan

optimum pada keadaan tubuh yang biasa dan tanpa adanya racun-racun dalam bentuk logam berat. Logam berat dapat

mendenaturasi struktur enzim sehingga kehilangan kemampuan untuk mengolah substrat.

Aktif pada rentang suhu dan pH yang sempit

Enzim bekerja optimal pada suhu dan pH (kaasaman) tertentu. Enzim dalam tubuh hewan bekerja optimal pada suhu

37OC dan akan kurang aktif saat suhu tubuh rendah dan rusak saat suhu tubuh terlalu tinggi. Inilah penyebab suhu

tubuh terlalu tinggi dapat mematikan hewan, dapat merusak enzim dalam tubuh. Enzim-enzim yang aktif di lambung,

akan bekerja optimal pada pH 2 (kondisi yang sangat asam), sedangkan enzim yang bekerja di dalam usus halus akan

bekerja optimal pada pH yang lebih tinggi.

Enzim adalah molekul organik yang sangat penting, keberlangsungan hidup organisme dipengaruhi oleh aktivitas enzim-

enzim di dalam tubuh. Tubuh yang tidak mampu manghasilkan jenis-jenis enzim tertentu dapat mengakibatkan penyakit

yang mematikan seperti diabetes tipe 1, dimana tubuh kehilangan kemampuan untuk memproduksi insulin dalam

jumlah cukup. Diabetes merupakan salah satu penyakit yang banyak menyebabkan kematian karena dapat

menimbulkan berbagai macam komplikasi seperti buta, rusaknya jaringan, dan stroke.

KLASIFIKASI ENZIM

Enzim adalah molekul protein yang berfungsi mempercepat jalannya reaksi kimia pada makhluk hidup.

Enzim dihasilkan dalam jumlah sedikit oleh tubuh namun memiliki peran yang sangat penting bagi

kelangsungan hidup organisme. Terdapat banyak sekali jenis enzim dalam tubuh yang menjadi perantara

bagi ratusan bahkan ribuan reaksi kimia penting. Berdasarkan International Union of Biochemistry (IUB),

enzim-enzim dibagi menjadi 6 kelompok berdasarkan sifat katalitiknya .

Enam kelompok enzim yang telah disepakati adalah sebagai berikut.

Oksidoreduktase
Adalah enzim-enzim yang mengkatalisis (mengolah) reaksi oksidasi dan reduksi dan biasanya

menggunakan koenzim NAD, NADP, FAD, atau Koenzim Q. Contohnya adalah enzim dehidrogenase,

oksidase, dan oksigenase.

Transferase
Adalah enzim-enzim yang mengkatalisis pemindahan gusus tertentu seperti aldehid, keton, fosfat, atau

glikosil. Contohnya adalah enzim aminotransferase, transketolase, dan transaldolase.

Hidrolase
Adalah enzim-enzim yang mengkatalisis pemecahan ikatan antara karbon dengan atom lainnya melalui

penambahan molekul air. Contohnya adalah enzim amidase, peptidase, dan fosfatase.
Liase
Adalah enzim-enzim yang mengkatalisis pemecahan ikatan karbon-karbon, karbon-sulfur, dan karbon-

nitrogen. Contohnya adalah enzim dekarboksilase, aldolase, dan deaminase.

Isomerase
Adalah enzim-enzim yang mengkatalisis reseminasi optik atau isomer geometrik dan reaksi oksidasi

reduksi intra molekuler. Contohnya adalah enzim epimerase, mutase, dan isomerase.

Ligase
Adalah enzim-enzim yang mengkatalisis pembentukan ikatan antara karbon dengan karbon, karbon

dengan sulfur, karbon dengan nitrogen, serta karbon dengan oksigen. Contohnya adalah enzim sintetase

dan karboksilase.

ENZIM-ENZIM YANG BERGUNA DALAM DIAGNOSIS KLINIK DASAR

UMUM
Enzim ialah katalisator yang menggalakan reaksi tanpa langsung ikut serta dalam reaksi itu.
Hampir semua reaksi untuk menyelenggarakan fungsi-fungsi tubuh yang tak terhingga banyaknya
mempunyai enzimnya sendiri. Tiap enzim yang jenis-jenisnya juga tak terhitung memiliki substrat
spesifik. Sedangkan hasil reaksi spesifik juga. Kebanyakan dari enzim-enzim terdapat di dalam sel;
ada yang terdapat di dalam banyak tipe sel. Di dalam klinik hanya sedikit sekali enzim yang di periksa
secara rutin. Untuk mempelajari penyakit-penyakit yang didasari genetika digunakan analisis enzim
yang canggih, tetapi di dalam lapangan diagnostic hanyalah beberapa enzim yang di tentukan, yakni
penyimpangan dari nilai normalnya dapat digunakan guna menunjuk kepada atau dapat
membenarkan persangkaan tentang salah satu kelainan. Karena kbanyakan enzim ada di dalam sel,
maka terdapatnya enzim dalam cairan tubuh menjadi petunjuk bahwa telah rerjadi perubahan pada
dinding sel, sehingga molekul enzim dapat menembusnya.

KADAR ENZIM DALAM SERUM

Dalam darah beredar ada banyak macam enzim dengan kadar rendah dan fungsinya dalam
sirkulasi darah tidak di ketahui; adanya itu mungkin hanya pencerminan dari sintesis dan destruksi
dan sel-sel yang terus menerus berlangsung. Kadar enzim dalam darah yang meningkat adalah
akibat kerusakan sel yang mengandung enzim itu atau mungkin juga akibat perubahan yang tidak
mematikan sel tetapi sudah melemahkan permebealitas dinding sel sehingga makromoleku-
makromolekul dapat menembusnya dan terlepas ke dalam cairan ekstrasel. Kadang-kadang kadar
enzim dalam serum meningkat apabila sel yang berisi enzim itu bertambah banyak atau bertambah
aktif. Peningkatan juga terjadi kalau mekanisme yang normalnya ada untuk mengekskresikan atau
merombak enzim menjadi berkurang.
Kadar enzim dalam serum yang menurun jarang mempunyai makna diagnostic Karena hanya
ada beberapa enzim yang kadarnya cukup tinggi. Penurunan itu dapat terjadi jika jumlah sel pembuat
enzim yang bersangkutan berkurang, jika ada hambatan dalam sintesis protein secara umum atau
secara khusus dan jika ekskresi atau degradasi enzim meningkat.

SPESIFITAS
Bermacam-macam reaksi metabolic yang sama berlansung dalam banyak macam jaringan,
sehingga enzim-enzim yang tersangkut terdapat dalam banyak tipe sel. Enzim-enzim yang
mempunyai fungsi metabolic bersifat lebih spesifik dan adanya hanya didalam satu tipe saja atau
hanya dalam sel-sel yang khusus. Tujuan memeriksa enzim ialah terutama untuk mendapat petunjuk
tentang organ mana yang sedang sakit dan sedapat-dapatnya fungsi mana dari organ itu terganggu,
bahkan kalau mungkin sel jenis apa dalam organ itu. Khususnya enzim yang hanya terdapat di dalam
sel tertentu, atau lokasitertentu, sangat bermanfaat untuk tujuan melokalisasinya kelainan. Banyak
enzim yang lokasinya tersebar mempunyai perbedaan-perbedaan kecil di antara dirinya, tergantung
lokasinya. Bentuk-bentuk itu bernama isoenzim yang cici-cirinya berselisih berdasarkan struktur
imunologi, fisik atau kimia sesuai lokasi asalnya masing-masing. Kerapkali makna pengukuran enzim
total diperbesar dengan fraksionasi satu macam enzim menjadi beberapa isoenzim.

TERMINOLOGI
Terminology untuk member nama dan mengukur enzim belum mantap. Komisi mengenai
Enzim dari Uni Biokimia Internasional (the Commission on Enzymes of the International Union Of
Biochemitry, IUB) berusaha untuk mengadakan klasifikasi enzim atas dasar fungsi biokimianya
dengan memberi angka kepada enzim memakai kelas, subkelas dan nomor identifikasi spesifik. IUB
juga menentukan nama yang menjelaskan reaksi spesifik yang digalakkan oleh enzim yang
bersangkutan, dan sering juga nama praktis untuk dipakai sehari-hari. Beberapa enzim yang sudah
bertahun-tahun dipelajari mempunyai nama-nama berbeda untuk enzim yang itu-itu juga, selain itu
banyak enzim dikenal dengan singkatan yang banyak dipakai, meskipun itu tidak disebut oleh IUB;
singkatan-singkatan itu yang tersusun dari dua atau tiga huruf mudah kditerapkan untuk bahasa yang
dilafalkan, ditulis dan dipakai dalam/ computer. Sebagai contoh: enzim yang mengkatalisis reaksi
reversibel (kreatine+ATP kreatinefosfat + ADP) mempunyai nama resmi ATP:
kreatinefosfottransferase; nomor yang di berikan oleh EC (enzyme commission) adalah 2.7.3.2. tetapi
nama populernya adalah kreatinefosfokinase (CPK, Creatine phosphokinase) atau kreatine kinase
(CK, Creatine kinase).

SATUAN ENZIM
Upaya lain untuk melakukan standarisasi adalah menggunakan satuan internasional, SI (IU,
international units) dalam melaporkan aktifitas enzim. Satu SI dari enzim apapun juga ialah
banyaknya enzim yang dapat mengkatalisis transformasi 1 µmol substrat dalam satu menit pada
kondisi tertentu. Banyaknya dari enzim itu yang disebut dengan SI tidak sama jika disebut dengan
angka mutlak; SI itu tidak menggambarkan nilai yang dapat dipakai guna membandingkan satu enzim
dengan enzim lain dengan cirri-cirinnya berlain-lainan. Dalam pembahasan enzim-enzim berikut, nilai-
nilai rujukan rujukan dan prosedur pengukuran tidak disebut. Perbedaan-perbedaan dalam tehnik dan
satuan yang dipakai untuk melaporkan hasil oleh masing-masing laboratorium menharuskan pemakai
jasa laboratorium untuk menyesuaikan diri dengan nilai rujukan pada laboratorium itu, untuk menilai
keadaan pasien.

AMINOTRANSFERASE (TRANSAMINASE)
Sebagai nama untuk enzim yang mengkatalisis perpindahan reversible satu gugusan amino
dari asam amino ke asam alfa-keto, sekarang lebih baik dipakai aminotransferase. Istilah lama
transferase tidak sesuai dengan rekomendasi dari komisi mengenai enzim tentang aktivitas enzim.
Kedua macam aminotransferase yang paling sering dukur ialah alanine aminotransferase (ALT) yang
dulu disebut glutamate-piruvat transminase (GPT) dan aspartat aminotransferase (AST) yang dulu
bernama glutamate-oxaloasetat transminase (GOT). Baik nama-nama yang baru, maupun yang lama
masih dipakai berdampingan, tetapi nama baru disukai dan itulah yang dipakai dalam buku ini.

FISIOLOGI
Asam amino ikut serta dalam banyak reaksi dan aminotransferase tersebar luas. Hati yang
merupakan pusat sintesis protein dan penyaluran asam amino ke dalam jalur-jalur biokimia lain,
adalah salah satu organ yang sangat banyak mengandung aminotransferase. Hanya sel-sel hati yang
memiliki konsentrasi ALT tinggi biarpun ginjal, jantung dan otot bergaris mengandung ALT dalam
jumlah sedang. Banyak AST ada dalam hati dan didalam sel miokard, sedangkan AST juga terdapat
dalam konsentrasi bermakna, biarpun kurang, dalam otot bergaris, ginjal, otak dan pancreas.
Hepatosit berisi 3-4 kali lebih banyak AST dari ALT. akan tetapi kadar ALT dalam serum menjadi
petunjuk yang lebih sensitive kea rah kerusakan hati karena sangat sedikitnya kondisi bukan hati
berpengaruh kepada kadar ALT dalam serum.

KEGUNAAN AMINOTRASFERASE DALAM DIAGNOSTIK (SELAIN PENYAKIT HATI)

Kadar aspartat aminotransferase meningkat pada banyak kejadian. Bilat otot jantung
menderita kerusakan oleh iaschemia, AST dalam serum meningkat setelah 6-8 jam; puncak kadar di
capai antara 24-48 jam. Sedangkan pemulihan kepada normal terjadi antara 72- 96 jam. Peningkatan
AST terjadi dalam kurun waktu antara meningginya kreatine fosfokinase (CPK ) yang sangat dini
terjadi dan cepat pula menurun lagi, yakni dalam dwaktu 48 jam dan meningginya laktat
dehidrogenase (LDH) yang baru mulai meningkat 12 jam atau lebih setelah terjadi infark dan menetap
pada nilai tinggi itu sampai seminggu atau lebih. Penigkatan AST tidak dapat dipakai selaku satu-
satunya indicator enzimatik utnuk adanya infark miokard karena ia meningkat juga pada kondisi-
kondisi lain yang perlu ikut dipertimbangkan dalam diagnosis banding serangan jantung. AST dalam
serum meninggi pada renjatan atau kolaps sirkulasi darah apa juga sebabnya, mungkin sekali karena
terjadi kerusakan hati. Pancreatitis akut juga mendatangkan kadar AST yang sangat tinggi.
Peningkatan sedang mungkin muncul pada aritmia jantung dan pada ischemia yang tidak berlanjut
menjadi infark. Keadaan-keadaan yang berpengaruh kepada kadar AST dapat di tmeukan dalam
tabel 1.

AMILASE
FISIOLOGIS
Amylase ialah enzim cerna yang memecahkan zat pati (amilum) menjadi molekul-molekul
karbohidrat yang lebih kecil, lokasi berfungsinya adalah di luar sel. Enzim itu disekresikan ke dalam
air liur dan kedalam saluran cerna bagian atas dan mendepolimer zat-zat pati dalam makanan mejadi
potongan-potongan dapat diserap. Banyak jenis sel mempunyai aktivitas amylase, tetapi yang
bermakna dalam fisiologis dan diagnosis adalah kelenjar ludah dan pancreas. Amylase yang terdapat
pada serum normal berasal dari kelenjar ludah dan dari pancreas; kalau terjadi peningkatan patologis,
itu hamper slalu dating dari pancreas

KEGUNAAN UNTUK DIAGNOSIS

Amylase dalam serum meningkat pada radang pancreas. Mungkin sekali karena sel-sel
sekretorik pecah dan juga karena enzim yang ada di luar sel diserap dari usus dan dari cairan asites
melalui saluransaluran limfe dalam peritoneum yang melebar dan lebih mudah ditembus. Pada
pancreatitis akut amylase dalam serum mulai meningkat dalam waktu 6-24 jam. Amylase mudah
menembus filter glomeluri, sehingga beberapa jam setelah terjadi penigkatan dalam serum, urin juga
menunjukan kadar meningggi. Amylase dalam serum hanya meninggi selama beberapa hari, dalam
waktu 2-7 hari nilai menjadi normal kembali. Jika tes diagnostic dilakukan setelah penyakit
berlangsung beberapa hari, ada kemungkinan kadar amylase telah menyusut kadar yang bersifat
non-diagnostik. Nilai yang meningkat dala urin masih dapat bertahan beberapa hari lagi, jadi
memeriksa urin berguna dalam evaluasi klinis.

Table1. Kondisi Yang Meningkatkan Aspartat Aminotransferare

(Glutamat-Oxaloasetat Transaminase)

Peningkatan tegas (5 atau lebih kali nilai normal)

Kerusakan hematoseluler akut
Infarct miokard
Kolaps sirkulasi (renjatan)
Pancreatitis akut
Mononucleosis infeksiosa
Peningkatan sedang (3-5 kali nilai normal)
Obstruksi saluran empedu
Aritmia jantung
Gagal jantung kongestif
Tumor hati (metastasis atau primer)
 Dystrophia muscularis
Peningkatan ringan (sampai 3 kali normal)
Perikarditis
Sirosis
Infark paru
Delirium tremeus
Cerebrovascular accident

PENYULIT PADA PENETAPAN

Beberapa hal berpengaruh kepada kadar amylase dalam serum. Kadar itu memuncak apabila
kepada pasien diberikan obat yang melakukan konstriksisfinkter ductus pancreaticus. Yang paling
sering menyebabkan itu ialah morfin. Darah pasien harus di ambil sebelum kepadanya deberikan
morfin untuk meringankan nyeri abdomen yang mungkin disebabkan oleh radang pancreas. Codein,
chlorothiazide, pancreozymin atau secretin juga mendatangkan kenaikan amylase dalam serum.
Kadar sedikit meningggi pada pasien dengan gagal ginjal karena ekskresi terhambat. Kadar glukosa
yang tinggi menekan nilai amylase dalam serum, nilai amylase menurun sekali kalau darah untuk
pemeriksaan diambil dari pasien yang sedang diinfus glukosa. Keadaan patologis yang berpengaruh
kepada amylase dalam serum didapat di table 2

Tabel 2. Kondisi yang meningkatkan amylase dalam serum

Peningkatan tegas (5 atau lebih kali nilai normal)
Pancreatitis akut
Pseudokista dalam pancreas
Pemberian morfin
Peningkatan sedang (3-5 kali nilai normal)
Karsinoma pancreas di kepala pancreas (tahap akhir)
Parotitis (Gondongan)
Radang kelenjar liur
Ulcus pepticum perforans (kadang-kadang)

CHOLINESTERASE
FISIOLOGI
Cholinesterase itu lain dari enzim lain-lain oleh karena makna untuk diagnosis terletak dalam
menurunnya- bukan meningkatnya – kadar dalam serum. Serum normal berisi banyak dari suatu
enzim yang menghidrolisis asetilcholine pekat dan juga menceraikan ester-ester choline. Enzim itu
sering dinamai pseudocholinesterase untuk membedakannya dari asethilcholinesterase sejati yang
substratnya sangat spesifik terbatas kepada asetilcholine dan yang optimal bekerja terhadap
asetilcholine dalam konsentrasi rendah6 . asetilcholinesterase (AcCHS, acetylcholinesterase)
terutama ada pada ujung saraf dan di dalam eritrosit; dalam keadaan normal hanya ada sedikit sekali
dalam serum. Pseudocholinesterase (CHS) dalam serum berasal dari hati. Biarpun CHS dalam serum
menurun pada banyak penyakit hepatoseluler, teristimewa pada proses destruktif, mengukur CHS
hanya dapat menambah sedikit saja dalam diagnostic penyakit hati.
Kedua macam cholinesterase di hambat oleh senyawa organofosfor. Menurunnya kadar CHS
dalam seru merupakan petunjuk sensitive kepada terkenanya seorang oleh insektisida jenis
organofosfor. Kadar AcCHS dalam eritrosit menurun kalau terkena secara berat, CHS dalam serum
berubah dini. Jika tidak terkena lagi, CHS dalam serum lebih dulu pulih dari AcCHS dalam eritrosit.
CHS dalam serum kurang berguna untuk menunjuk seorang pernah terkena organofosfor
dibandingkan AcCHS dalam serum2 .

RESISTENSI TERHADAP DUBUCAINE

CHS mempunyai variant genetic. Pada orang yang homozigot dalam variant itu ditemukan
aktifitas total yang menurundalam serum, sedangkan enzimnya mempunyai enzim berlainan. CHS
normal dihambat oleh dibucaine; yang abnormal resistant terhadap dibucaine. Variant abnormal itu
tidak menginaktifkan suksinilcholine, yakni semacam inhibitor asetilchiline yang sering dipakai untuk
merintis anesthesia. Orang yang homozigot dalam variant abnormal itu, mengalami depresi
pernapasan yang berkepanjangan kalau diberikan suksinilcholine. Resistensi terhadap dibucaine
dapat dipakai untuk menyatakan adanya CHS abnormal.

KREATINE FOSFOKINASE
FISIOLOGI
Kreatine fosfokinase (CPK, creatinephosphokinase) yang juga dinamai kreatinekinase mengkatalis
pertukaran fosfat secara reversibel antara kreatine dan adenosinetrifosfat (ATP,
adenosinetriphosphate). Ia memainkan perananpenting dalam menyimpan dan melepaskan energy
dalam sel dan didapat hamper secara eksklusif dalam otot bergaris, otot jantung dan dalam berjumlah
kecil juga dalam otak. Kadar CPK dalam serum memuncak tegas setelah terjadi kerusakan pada otot;
kerusakan otak tidak terlalu berpengaruh kepada kadar CPK dalam serum, mungkin karena hanya
sedikit dari enzim itu dapat melintasi sawar (barrier) darah-otak.

KEGUNAAN DALAM DIAGNOSTIK

Kerusakan macam apapun pada otot bergaris atau otot jantung meningkatkan kadar CPK
dalam serum. Nilai-nilai 2-5 kali dari yang normal di temukan setelah rangsangan minimal seperti
olahraga berat, injeksi intramuscular, delirium tremens dan pada tindakan bedah yang menyayat atau
menindas otot bergaris.
Peningkatan CPK yang sunguh-sunguh menyolok didapat pada tahap ini distrofia otot
(progresif muscular dystrophy), tetapi penigkatan ini berkurang penyakit berlanjut dan masa otot
menyusut. Kalau penyakit itu sudah tahap akhir, kadar CPK mungkin normal. Wanita yang
heterozigotdalam gen yang menjadi sebab distrofia otot Duchenne itu, mempunyai kadar CPK yang
rata-rata lebih tinggi dari wanita normal, tetapi selisih itu tidak terlalu menonjol sehingga tidak
miungkin atas dasar nilai itu mengambil kesimpulan apakah seorang wanita itu seoran gkarier atau
tidak.
Infark miokard akut melepaskan CPK ke dalam serum dalam 48 jam setelah kejadian dan
nilai menjadi normal lahi lewat kira-kira 3 hari. Kalau kemudian nilai itu meninggi lagi, itu menjadi
petunjuk terjadi infark baru atau peluasan kerusakan pertama, asal saja tidk ada otot lain yang
menjadi sumber lain CPK dalam serum. Didalam hati tidak ada CPK, nilai CPK meniggi menolong
utuk membedakan infark miokard dari gagal jantung kongesti dan kondisi-kondisi lain yang
mengganggu hati. Hipotiroidisme menyebabkan nilai CPK dalam serum menjadi tinggi. Dalam table 3
terpampang sebab-sebab kadar CPK meninggi.

Peningkatan Tegas (5 Atau Lebih Kali Nilai Normal)

Dystrophia Miscularis Duchene
Polimisitis
Infark Miokard
Penigkatan Ringan atau Sedang (2-4 kali nilai normal)
Kerja sangat berat, trauma, tidak bedah, intra intramuscular
Delirium tremens, myopatia alcoholic
Infark miokard, kerusakan oleh inscemia berat
Infark paru
Edema paru (beberapa pasien)
Hipotirodisme
Psikosis akut

ISOENZIM
Molekul CPK merupakan dimer, kedua belahan mungkin sama, mun
berbeda. Rantai penyusun dimer itu dinamai M (Muskular) dan B (Brain). CPK dari
otak hampir semua terjadi dari dimer BB, otot bergaris berisi sekitar 90% MM dan
10% MB, sedangkan otot jantung berisi 60% MM dan 40% MB. Enzim yang ada
dalam serum normal hampir semua MM, dan hany MM meninggi pada kerusakan
otot bergaris. Kadae isoenzim MB hanya meningkat kalau otot jantung mengalami
kerusakan.

Tabel kondisi yang menigkatkan laktat dehidrogenase (total)

Peningkatan tegas (5 atau lebih kali normal)
Anemia megaloblastik
Karsinoma tersebar, khususnya metastase ke hati
Renjatan dan hipaksia
Hepatitis
Infark miokard
Peningkatan sedang (3-5 kali nilai normal)
Infark miokard
Infark paru
Kondisi hemolitik
Leukemia
Mononucleosis infeksiosa
Delirium tremeus
Distrofia otot
Peningkatan ringan (sampai 3 kali nilai normal)
Kebanyakan dari penyakit hati
Sindrom neprotik
Hi[potiroidisme
Kholangitis
Dalam menyusun diagnosis banding pada perasangkaan infark miokard
adanya CPK-MB merupakan keras ke arah kerusakan jantung yang tidak perlu
berarti infark jantung. Baik CPK total, maupun infark MB dapat meningkat pada
angina pectoris atau pada pengguna ischemic yang revelsibel. Alasanya, mungkin
jumlah sel yang rusak kurang banyak, mungkin sirkulasi darah sekitar jaringan
rusak kurang memadai sehingga enzim tak dapat masuk ke dalam peredaran
darah, mungkin lagi pemeriksaan laboratorium terlalu lambat dilakukan. Isienzim MB
hanya sebentar saja ada dalam serum, munculnya 6-24 jam setelah kejadian,
sedangkan setelah 73 jam ia tidak ada lagi.

GAMA GLUTAMIL TRANSPEPTIDASE

MAKANAN PATOFISIOLOGIK
Gama glutamine traspeptidase (GGT, gamma glutamyl traspeptidase)
mengkatalisi pemindahan gugusan glutamil antara peptide atau asam amino. Sel
epitel tubuli ginjal mengandung banyak, sedangkan hati dan pangkreas berisi agak
banyak enzim itu. Enzim yang ada dalam terutama berasal dari hati bersama saluran
empedu, jadi peningkatan kadar mengarah ke penyakit hepatobiliar.
GGT meningkat sama maknanya dengan fospatase alkalis yang meningkat,
sedangkan polanya juga sama. Sangant tinggi nilainya pada penyakit obstruksi dan
karsinoma hepatoseluler dan oeningkatan sedang pada ddegenerasi hepatoseluler.
Penyakit tulang tidak berpengaruh pada GGT dank arena itu GGT lebih spesifik
sebagai indicator kepada penyakit hati dari pada fospatase alkalis. Tetapi biasanya
GGT tidak dapat menmbah informasi daripada yang sudah diketahui dengan
mengukur fospatase alkalis.

ALKOHOL DAN RANGSANGAN PRODUKSO ENZIM

Banyak GGT dalam sel-sel hati bertambah kalau terjadi rangsangan kepada
system mikrosom. Barbiturate, fenitoin dan alcohol merupakan perangsang produksi
enzim. Nilai GGT dalam serum meningkat kalau hati terkena rangsangan terus-
menerus oleh zat-zat macam tadi. Jika minum alcohol enam kali sehari atau lebih
sering, GGT dalam serum jelas meningkat dengn terus menerus. Kalau minum
kurang dari itubiarpun biasanya ada peningkatan sedikit, biarpun tidak dapat
ditemukan adanya penyakit hati. Nilai GGT dapat membantu untuk mengetahui
apakah seseorang betul-betil sudah minum lagi. Mengukur nilai GGT dapat
membantu untuk mengetahui seseorang betul-betul sudah tidak minum lagi. Tetapi
belum ada kepastian apakah tinggi nilainya dapat dipakai selaku indicator untuk
memastikan apa seseorang pasien yang berobat untuk penyakit itu peminum ringan
atau peminum berat.

LAKTAT DEHIDROGENASE
Banyak jaringan mengandung laktat dehidrogenase (LDH) yang
mengkatalisis perubahan refelsibel laktat ke virupat. Karena ia begitu luas tersebar
dalam macam-maca jaringan, maka penigkatan LDH adalah sangan non-spesifik.
Pada tabel dilihat kondisi-kondisi yang disertai peningkatan LDH. Laktat
dehidrogenase yang berasal dari jaringan-jaringan yang berbeda-beda, dapat
dikenali dengan melakukan analisis isoenzim; analis serupa itu lebih berguna untuk
menilai perubahan-perubahan pada lDH dibandingkan dengan enzim-enzim lain.

ISOENZIM
Molekul aktip LDH tersusun dari empat rantai polipeptida. Ada dua macam
rangkaian polipeptida, rangkaian H dan M; tetramer yang menyusun molekul LDH
bias berkombinasi secara acak dari rangkaian H dan M. Tetramer yang tersusun
dari dari empat rangkaian H bergerak paling cepat kearah anoda pada elektrofoesis,
sedangakan yang berisi empat potongan M itu paling lambat. Isoenzim-isoenzim
diberi nomor dari 1-5 seperti terlihat pada tabel.
Tabel. Isoenzim-isoenzim laktat dehidrogenase
Isoenzim Kompasisi %dri ttl ygJaringan yg ky akan
Rantai normal isoenzim
dlm serum
LD1 HHHH 29-37 Jantung,otak,eritrosit

LD2 HHHM 42-48 Jantung,otak, eritrosir

LD3 HHMM 16-20 Otak, ginjal, paru

LD4 HMMM 2-4 Hati, otot rangka,

gimjal
LD5 MMMM 0,5-1,5 Hati,otot rangka,ileum

Kegunaan dalam Klinik

Melakukan penetapan LDH total dan isoenzim-isoenzim secara tergabung
sangat bergunadalam diagnostic. Kadang-kadang nilai LDH total meningkat dalam
hubungan tertantu sehungga jaringan asal dengan sendirinya sudah jelas, seperti
pada anemia megaloblastik, hemolisis, distrofia otot atau mononukleus infeksiosa.
Analisi isoenzim berguna pada albagasi situasi seperti ; membedakan infark miokard
dari kejadian di paru atau dihati ; mendiagnosis infark miokard dalam situasi yang
sukar, umpamanya dalam masa pasca bedah atau pada renjatan berat; menemukan
hemolisis di samping hipaplasia sum-sum tulang.
 Dalam keadaan normal LDH merupakan hanya bagian amat kecil dari LDH
5

total dalam isoenzim itu mungkin meningkat tinggi tanpa ada penigkatan LDH total
sampai melampaui batas normal. Infark paru khususnya meninggalkan LDH dan 4

LDH (kadang-kadang LDH ), sedangkan infark miokard dengan LDH dan LDH .
5 3 1 2

Perbandingan LDH dan LDH yang terbaik

1 2

serum normal berisi lebih banyak LDH dari LDH . Khususnya miokard dan
1 2

eritrosit merupakan sumber kaya LDH , sehingga kerusakan pada jaringan-jaringan

1

itu menyebabkan perbandingan LDH : LDH menjadi terbaik. Dalam 48jam pertama
1 2

dari infark miokard pada 80% dari pasien ditemukan keterbalikan perbandingan
LDH : LDH LDH menjadi lebih besar dari LDH Perbandingan terbalik itu sangat
1 2 1 2.

penting dan itu bias terjadi dengan atau tanpa penigkatan LDH total. Keterbalikan itu
hanya singkaat adanya. Satu minggu setelah infark terjadi, LDH total mungkin masih
tinggi, tetapi pola normal LDH > LDH biasanya tercapai kembali. Adalanya
2 1

keterbalikan dalam perbandingan LDH dan paling berarti dalam diagnosis eritrosit
1

dan infark ginjal ; kemungkinan-kemungkinan itu harus dapat disingkirkan trlebih

dahulu sebelum boleh dikaitkan dengn infark miolard.

Hidroksibutirat Dehidrogenase
Beberapa dari isoenzim-isoenzim LDH lain, LDH tahan pemanasan sampai 1

65 C. ada laboratorium-laboratorium yang tidak melakukan elektrofoesis isoenzim;

0

mereka memeriksa beberapa banyak LDH yang ada than panas. Isoenzim LDH
dikatakan meningkat apabila labih dari 29-37% dari LDH total bersifat tahan panas.
Aktifitas LDH praktis sama dengan aktifitas HBD dan serum, karena informasi sama
1

dapat diperoleh dari elektrofoesis LDH atau dari pengukuran banyaknya LDH yang
tahan panas.
MENANGANI SPESIMEN
Spesimen untuk analisis LDH samasekali tidak boleh ada hemolisis dan
serum harus segera dipisahkan guna mencegah eritrosit-eritrosit melepaskan LDH . 1

enzim LDH relatip stabil pada suhu kamar, tetapi pemeriksaan sebaikanya dilakukan
waktu kuran gadari 48jam. LDH dan LDH berkurang sebanyak pada suhu rendah,
4 5

karena itu spesimen untuk analisis isoenzim LDH jangan disimpan dalam lemari es.

LIPASE
lipase ialah enzim yang mencegah trigliserida menjadi asam lemak dan
gliserol. Enzim semacam itu ada beberapa jenis dan masing-masing mempunyai
substrat yang spesifik baginya, tetapi secara menyeluruh aktipitas lipolitik enzim-
enzim itu menggolongkannya sebagai lipase. Pancreas adalah sumber satu-satunya
lipase yang disekkresikan ke dalam lumen saluran cerna. Kadar lipase dalam
serum berkaitan lebih spesifik dengan pangkreas dari kadar amylase. Tetapi ters
untuk menetapkan kadar lipase bersifat dan lebih sulit dari pengukuran amylase.
Kadar lipase dalam serum meningkata pada radang pangkreas dan peningkatan itu
tinggal lebih lama dibandingkan dengan kadar amylase. Lipase tidak dikeluarkan ke
dalam urin.
Kadar lipase dalam serum yang tertinggi terjadi pada pangkreatitis akut, tetapi
karsinoma pancreas menyebabkan penigkatan sedang yang terus menerus. Morfin
dan obat cholinergic berpengaruh pada kadar lipase kea rah sama seperti kepada
lipase.
Lipase dalam serum tahan simpan sampai seminggu atau lebih. Spesimen yang
mengalami hemolisis sedikit boleh dipakai untuk analisis, tetapi kalau hemolisis
berat, penetapan akan terganggu.

LIPOPROTEIN LIPASE
Lipase-lipase yang melepaskan asam lemak dari lipoprotein dan membersihkan
darah dari kilomikron, jauh berbeda dari lipase yang ada dalam saluran cerna. Darah
puasa berisi sedikit kilomikron dan mempunyai aktifitas lipoprotein lipase rendah.
Setelah bersantap, darah orang normal dibersihkan dari kilomikron oleh lipase yang
terikat pada membrane sel hati(lipoprotein lipase hepatic) dan oleh enzim-enzim
yang diperkirakan terikat pada membrane endotel kapiler (lipoprotein lipase
ekstrahepatik). Pemberian heparin melepaskan lipase-lipase itu yang terikat pada
membrane dan kadarnya dalam plasma dapat diukur sebagai aktifitas lipolitik pasca
heparin (PHLA, postheparin lipolytik activity). Orang dengan hiperlipoproteinemia
tipe 1 mempunyai kadar kilomikron puasa yang amat tinggi dan PHLA yang tegas
lebih dari normal. Kilomiron juga menigkat pada hiperlipoproteinemia tipe v, tetapi
orang-orang itu mempunyai PHLA normal atau dekat normal.

Fosfatase
Dalam serum ada bermacam-macam enzim yang melepaskan fosfat dari
senyawa-senyawa yang berisi satu gugus fosfat; enzim-enzim itu secara kolektif
diberi namaortofosfat ester monohidrolase, tetapi masing-masing enzim mempunyai
substrat dan pH optimal sehari-hari. Telah menjasi kebiasaan untuk menggolongka
semua enzim yang optimal aktip pada pH 5 sebagai fosfatase asam (ACP, acid
Phosphatase) dan yang paling aktif pada pH 9 sebagai fosfatase alkalis (ALP, alkalin
phospatase). Enzim-enzim itu sudah bertahun-tahun dipelajari dan dalam literature
dipakai banyak macam teknik, substrat dan nilai rujukan.

FOSFATASE ASAM
Banyak jaringan berisi ACP, tetapi yang paling banyak mengandung adalah
kelenjar prostat, eritrosit, dan trombosit. ACP dalam serum diukur terutama untuk
menemukan adanya dan luas menyebarnya karsinoma prostet. Peningkatan ACP
dari eritrosit tidak mempunyai makna diagnostik , biarpun pada penyakit gaucher
dan bermacam-macam penyakit tulang metabolic ditemukan kadar yang tinggi.

ACP dari Eritrosit dan Prostat

ACP dari eritrosit berlainan dari ACP dari prostat karena substret yang paling
sesuai untuk masing-masing jenis itu berbeda dan karena zat yang menghambat
enzim masing-masing berbeda juga. Cara menetapkan menurut Bodansky yang
memakai beta-gliserofosfat sebagai substrat lebih sesuai denga ACP dari prostat;
sedangkan cara Gutman dan King-Amstrong mengukur ACP dari eritrosit dan
prostat bersama-sama. Serum normal mengandung lebih banyak ACP dari eritrosit
dibandingkan ACP dari prostat; perubahan-perubahan yang mungkin terjadi dalam
fraksi ACP dari prostat sukar ditemukan. Asam tartrat menghambat ACP dari prostat,
banyak laboratorium melaporkan banyaknya ACP yang dapat dihambat oleh tartrat
di samping ACP total; itu dilakukan untuk menonjolkan banyaknya enzim dari
prostat/
Karsinoma Prostat
ACP dari prostat meningkat pada 50-75% dari pasien karsinoma prostat
yang telah meluas sampai du luar prostat. karsinoma itu biasanya menyebarkan
2

metastasisnyake tulang, tetapi berluasan dalam pinggul juga meningkatkan ACP.

Kalau kanker itu masi ada dalam kelenjar, peningkatan ACP hanya ditemukan pada
10-25% dari pasien. ACp kembali menjadi normal 3-44 hari setelah berhasilnya
terapi estrogen. Jika kemudian nilai itu meninggi lagi, itu petunjuk kuat kearah
metastasis di tulang yang akltif. Hyperplasia prostat yang jinak, radang atau
ischemia hamper tak pernah mengubah kadar ACP.
Tehnik radioimmunoassay pernah dipakai untuk meningkatkan identifikasi
dan penilaian banyaknya ACP dari prostat, tetapi hasilnya tidak mantap. Penelitian-
penelitian telah membuktikan bahwa adanya karsinoma prostat dluar kelenjar tetap
masih paling bagus dilakukan perabaan jari seorang klinikus yang berpengalaman.
Penepatan kadar ACP tidak dapat menentukan dengan pasti apakah kanker prostat
ada atau tidak ada, tetapi penetapan ldapat memperkuat diagnosis dan berguna
juga untuk menguji hasil terapi.
Specimen tidak bole mngalami hemolisis dan serum harus segera dipisahkan
dari sel-sel darah. Bila tes tidak dapat dilakukan selang beberapa jam, serum harus
dibekukan.
FOSFATASE ALKALIS
Janis-jenis enzim
Fosfatase alkalis (ALP, alkaline phosphatase) dibuat oleh bermacam-macam
jaringan. Hati, tulang dan usus adalah sumber-sumber paling penting ; dalam
kehamilan plasenta menjadi sumber yang subur juga. Beberapa jenis kanker tertentu
memuat sedikit ALP yang khusus dan yang disebut enzim mregan . dalam serum 18

normal yang paling banyak terdapat adalah ALP dari tulang, di samping itu ada
sedikit isoenzim yang berasal dari hati. Kadar ALP dari usus berbeda-beda dari
seorang kepada yang lain, kebanyakan orang mempunyai kadar yang relative
rendah, tetapi kadang-kadang orang yang menunjukan kadar isoenzim itu
meningkat. ALP dari usus sepintas masuk ke dalam darah pada waktu lemak
dicerna dandiserap, tetapi penyakit intestinal jarang berpengaruh, kepada kadar ALP
dalam serum.

Makna patofisiologis
Mengukur ALP bermanfaat pada penyakit hati dan tulang. Kegiatan
osteoblastik dan osteoklastik meninggikan Alp dalam serum, kadar itu bertambah
pada waktu terjadi pertumbuhan tulang, perombakan tulang dan kalau tidak ada
keseimbangan antara kedua prose itu. ALP hati terutama berasal dari epitel saluran
empedu intrahepatik; ,masih tidak jelas sampai di mana aktifitas sel hati beperan
dalam prose itu. Pada penyakit haptobiliar perembesan ALP ke dalam cairan
interstisial mempunyai efek sama atau lebih besar dari pada obstruksi atau
peradangan pada saluran-saluran hepatobiliar. Penyakit parenkrim biasanya tidak
menyebabkan peningkatan begitu tinggi. Penggolongan diagnostic dapat dilihat
pada table 6

Pemisahan Isoenzim
Biasanya tidak ada kesulitan untuk membedakan antara ALP dari hati dan dari tulang pada keadaan yang di sertai peningkatan
ALP; tetapi ada kalanya itu susah juga. Elektoforesis pernah diterapkan dalam upaya memisahkan isoenzim ALP, tetapi suksesnya
kurang baik, memisahkan isoenzim hati dan isoenzim usus lebih mudah dari membedakan isoenzim hati dari isoenzim tulang.
Memanaskan serum sampai 56 0 C adalah cara yang paling biasa pada upaya fraksionasi; ALP dari hati lebih tahan panas dari ALP dari
tulang. Peningkatan kadar enzim-enzim lain lyang juga mempunyai kaitan dengan hati dapat membantu untuk menentukan apakah
sumber meningkatnya ALP itu hepatobiliar. Untuk tujuan itu dipakai penetapan GGT, leucine aminopeptidase (LAP) dan 5-nukleutidase
(5”- N).

Tabel 6 kondisi yang meningkatkan fosfatase alkalis

Peningkatan tegas (5 atau lebih kali nilai normal)
Obstruksi saluran empedu (intrahepatik atau
ekstrahpatik)
Sirosis biliar
Osteitis deformans
Sarcoma osteogenik
Hiperparatroidisme
Peningkatan sedang (3-5 kali nilai normal)
Penyakit granulomatosa atau infiltrative dalam
hati
Mononukleusis infeksiosa
Metastasis tumor ke tulang
Penyakit tulang yang metabolic (rhachitis,
osteomalacia)
Peningkatan ringan (sampai 3 kali nilai normal)
Hepatitis oleh virus
Sirosis (sering ada isoenzim dari usus)
Patah tulang dalam penyembuhan
Anak normal dalam masa pertumbuhan

Sumber : http://herdianaakhyar.blogspot.co.id/2012/10/enzim-enzim-yang-berguna-dalam.html

Dalam reaksi kimia terdapat beberapa type reaksi yang dapat digunakan pada pemeriksaan kimia ini
diantaranya:
1. End Point ( Colorimetric )
2. Two Point ( Fixed Time )
3. Rate (Kinetic / Enzymatic )

End Point (Colorimetric)

Reaksi kimia antara Analyte dengan reagent yang menghasilkan kimia warna, yang dibaca pada satu waktu
tertentu (satu kali pembacaan). Kestabilan warnanya antara 30-60 menit.
Jenis Pemeriksaan yang dapat dilakukan dengan type End Point (Colorimetric) yaitu : Glucose, Cholesterol,
Triglyceride, Ureum Barthelot, Uric Acid, Total Protein, Albumin, Bilirubin, Ureum Barthelot, dll.

Two Point ( Fixed Time )

Reaksi kimia antara Analyte dengan reagent, yang dilakukan 2 (dua) kali pembacaan absorbance (Penyerapan
Cahaya). Perbedaan pembacaan pertama dengan pembacaan kedua dipergunakan sebagai dasar perhitungan
untuk mendapatkan hasil pemeriksaan. Ketepatan waktu pembacaan akan berpengaruh terhadap hasil
pemeriksaan.
Jenis Pemeriksaan yang dapat dilakukan dengan type Two Point (Fixed Time) yaitu : Creatinine, HDL-
Cholesterol, Ureum uv, dll.

Rate ( Kinetic / Enzymatic )

Reaksi kimia antara analyte dan reagent dimana pengukuran dilakukan terhadap aktifitas enzymes dalam reaksi
tersebut. Pembacan Absorbance dilakukan tiap menit selama 3 kali lalu diambil rata-ratanya. Rata-rata nilai
Absorbancenya dipergunakan sebagai dasar perhitungan untuk mendapatkan hasil pemeriksaan. Ketepatan
waktu pembacaan akan berpengaruh terhadap hasil pemeriksaan.
Jenis Pemeriksaan yang dapat dilakukan dengan type Rate (Kinetic) yaitu : SGOT, SGPT, dll.
Lipid / Lemak itu apa ya?

Secara sederhana lipid bisa di artikan sebagai senyawa heterogen yang terdapat dan diperlukan oleh tubuh manusia, biasanya tersusun atas
hidrogen dan karbon yang bersifat non polar, karena sifatnya yang non polar si lipid ini sukar diserap atau tidak larut didalam air. Saat makanan
yang mengandung lemak masuk kedalam tubuh, maka lemak tersebut akan diubah menjadi gliserol dan asam lemak oleh enzim lipase (enzim
yang dihasilkan oleh pankreas) tujuannya yaitu supaya senyawa lemak yang masuk tadi bisa diserap oleh tubuh.

Darimana lemak diperoleh ?

Faktanya lemak diperlukan oleh tubuh salah satunya adalah sebagai cadangan energi (Lihat Fungsi lemak). Logikanya, Jika lemak diperlukan
oleh tubuh otomatis harus ada intake lemak ke dalam tubuh. Namun cara masuknyapun tentu berbeda, kita tidak mungkin memakan lemak
seperti gajih ayam, kambing atau apalah itu yang hampir semuanya tersusun atas lemak karena tanpa kita sadari setiap hari si lemak ini ada
pada makanan yang kita konsumsi.
Lemak / Lipid bisa kita jumpai pada minyak (bisa minyak kelapa, salvia, minyak ikan, dan minyak-minyak yang lainnya). Apakah anda termasuk
golongan orang yang doyan gorengan ? Atau makanan yang dalam proses penyajiannya harus digoreng terlebih dahulu? Jelas "IYA"
jawabannya. Hampir 90% makanan yang kita makan mengandung lemak. Lemak juga terdapat pada mentega, daging, susu bahkan ada pada
buah-buahan dan kacang, salah satu buah yang mengandung lemak adalah alpukat.

Lemak dalam Tubuh

~ Trigliserida
Trigliserid atau disebut juga lemak netral merupakan jenis lemak yang terdapat dalam tubuh manusia, trigliserida ini tersusun atas 3 asam lemak
dan gliserol. Kadar normalnya dalam tubuh adalah <150 mg/dL . Keadaan dimana kadar trigliserid melebihi nilai normal disebut
dengan Hipertrigliseridemia, biasanya peningkatan trigliserida ini dipacu oleh konsumsi tepung atau glukosa berlebih, makanan yang
mengandung lemak jenuh dll.
Cara sederhana untuk mengetahui apakah kadar trigliserid dalam darah tinggi atau tidak adalah sebagai berikut: Plasma darah ditaruh di lemari
pendingin (kulkas) kurang lebih 9 jam, jika terdapat kekeruhan berarti kadar trigliserid dalam darahnya tinggi, semakin keruh plasma darah maka
semakin tinggi pula kadar trigliseridnya. Biasanya darah yang kadar trigliseridnya tinggi akan lebih kental dari darah normal.

~ Kolesterol atau Sterol

Kolesterol merupakan jenis lipid penyusun membran sel serta bahan baku untuk pembentukan hormon steroid (hormon yang berhubungan
dengan sistem reproduksi seperti estrogen, testosteron, kortisol dll). Kolesterol juga merupakan bahan baku pembentuk garam empedu, yaitu
cairan yang mengalir dalam darah yang berfungsi untuk menetralisir racun yang tidak disengaja masuk bersama makanan.
Salah satu fungsi dari kolesterol adalah menjaga kulit kedap air, artinya pada saat tertentu ketika hasil metabolisme berupa keringat ingin
dikeluarkan, maka kulit akan secara otomatis membuka pori-porinya dan keringat dapat dikeluarkan melalui pori kulit, lain halnya saat kita mandi
atau kehujanan, air yang kita pakai tidak akan bisa masuk dengan begitu saja kedalam tubuh karena dilindungi oleh kolesterol yang ada pada
kulit kita, bisa kita bayangkan jika air mampu menembus kulit dan masuk kedalam tubuh secara bebas, mungkin kita akan jadi manusia
gelonggongan yaa?? haha #just kidding
Namun kolesterol dalam tubuhpun mempunyai batas normal, dia tidak bisa seenaknya ada dalam tubuh karena jika jumlahnya melebihi batas
normal maka tubuh akan mengalami kelainan yang disebut Hiperkolesterolemia. Kadar normalnya adalah 150 - 200 mg/dL. Peningkatan kadar
kolesterol ini dapat dipacu oleh konsumsi makanan yang mengandung asam lemak jenuh, minyak goreng yang dipakai berulang-ulang akan
merusak dan merubah susunan kimia sehingga akan sulit teroksidasi karena bersifat lebih stabil oleh karena itu asam lemak jenuh akan lebih
sulit bereaksi dibanding asam lemak tak jenuh.
Ciri minyak yang mengandung asam lemak jenuh adalah mudah membeku dan baunya cepat berubah menjadi tengik.

~ Lemak Majemuk
Lemak ini merupakan lemak yang telah berikatan dengan senyawa lain dan berfungsi untuk pembentukan dinding sel. Salah satu contoh lemak
majemuk adalah Fosfolipid (Fosfat + lipid), Glikolipid (glikogen + lipid)

Metabolisme Lemak
Lemak yang diikat oleh apoprotein akan membentuk komposisi lemak yang dapat larut dalam air dan membentuk partikel dalam darah yang
disebut dengan lipoprotein sehingga transportasi menjadi lebih mudah. Jenis LipoProtein yang tersirkulasi dalah darah ada 4 jenis yaitu
Chylomicron, VLDL, LDL dan HDL dan salah satu komponen dari Lipoprotein ini bertugas untuk mengangkut kolesterol dan trigliserid yaitu dari
jenis protein. Untuk lebih memahaminya lihat tabel dibawah ini !

Jika kita ambil darah kemudian serum/plasma darahnya disentrifuge dengan kecepatan tinggi (ultrafugasi), maka kita akan mendapatkan hasil
sebagai berikut:
- High Density Lipoprotein (HDL) = berada pada lapisan paling bawah, karena berat jenisnya (BJ) paling besar
- Low Density Lipoprotein (LDL) = berada pada lapisan kedua di atas HDL
- Very Low Density Lipoprotein (VLDL) = Lebih ringan dari LDL dan berada diatasnya
- Chylomicron = Mengapung pada lapisan paling atas karena paling ringan BJ-nya
Pada kehidupan sehari-hari kita seing mendengar ada istilah lemak jahat (LDL) dan lemak baik (HDL). Sebenarnya kenapa LDL disebut lemak
jahat sedangkan HDL sebaliknya ?
Jika dilihat dari tabel di atas kita bisa lihat bahwa LDL tersusun atas 43% kolesterol dan 25% Protein, kadar protein yang lebih kecil dibanding
dengan Kolesterol akan menyebabkan penimbunan kolesterol pada pembuluh darah (*ingat ! protein berfungsi untuk mengangkut kolesterol).
Berbeda dengan HDL yang tersusun atas 20% kolesterol dan 45% protein, ini sangat menguntungkan bagi tubuh kita, karena kadar protein yang
berperan untuk mengangkut kolesterol lebih besar dibanding dengan si kolesterol itu sendiri, otomatis tidak akan ada sampah kolesterol yang
tertimbun di pembuluh darah, sisa protein yang terdapat pada HDL tersebut akan mengangkut kolesterol yang tadi tertimbun dari LDL, itulah
sebabnya si HDL ini disebut lemak baik. #begitulah gambaran sederhananya ^_^

Metode Analisa Trigliserid

~ Reaksi Enzimatik Kolorimetri

Metode GPO-PAP : Prinsip dari metode ini yaitu pertama-tama Trigliserida akan diurai menjadi gliserol oleh enzim Lipoprotein Lipase kemudian
gliserol hasil penguraian tadi oleh enzim Gliserofosfooksidase (GPO) akan diubah menjadi H2O2. Warna merah yang terbentuk adalah hasil
reaksi dari H2O2 dan phenol ditambah aminopenazon dengan bantuan enzim peroksidase (POD). Intensitas warna yang terbentuk sebanding
dengan kadar trigliserid, semakin pekat warnanya maka kadar trigliseridnyapun semakin besar.
*untuk pemeriksaan menggunakan metode ini harus puasa terlebih dahulu selama 10-12 jam
*kekurangannya: masa inkubasi agak lama yaitu sekitar 3-5 menit

~ Reaksi Kinetik Ultra Violet

Reaksi ini didasarkan pada kecepatan reaksi yang diukur pada panjang gelombang UV dan biasanya menggunakan photometer dengan panjang
gelombang <400 nm. Nilai normal trigliserid < 200 mg/dL
*Syarat : Fasting Nuchter
*Kelebihan: masa inkubasi pendek yaitu 1 menit

Pedoman Hasil Trigliserida

(Europe)

Metode Analisa Kolesterol Total

~ Konvensional
Metode yang digunakan Zurkowsky yang dikembangkan oleh Libermann Buchard. Komposisinya ialah As. Sulfosalisilat, Asam asetat ahidrat dan
asam sulfat jenuh, karena reagen yang digunakan hampir semuanya pekat, sehingga sangat mengancam keselamatan kerja analis, maka cara
konvensional ini sudah ditinggalkan dan diganti oleh cara yang lebih modern.

~ Enzimatik Kolorimetri
Metode : CHOD-PAP dan CHOD-IODIDE
Prinsip kerjanya yaitu Kolesterol akan dibebaskan dari lipoprotein oleh enzim kolesterol esterase, kolesterol yang sudah terlepas akan dioksidasi
menjadi H2O2 oleh bantuan enzim Kolesterol oksidase, reaksi warna terjadi jika H2O2 yang teroksidasi bereaksi dengan Phenol ditambah
aminophenazon oleh bantuan enzim peroksidase dan timbul warna merah.

Metode Anlisa HDL

Tahapan:
- Pengendapan Chylomicron, VLDL dan LDL. Cara mengendapkannya : Serum + [Polietilen glikol / AFT (Asam Fosfo Tungstat) + ion Mg] atau
Serum + Heparin + ion Mg. Larutan ini disebut presipitator (larutan yang mengendap)
- Kolesterol yang terdapat pada supranatan direaksikan secara enzimatik dengan metode CHOD-PAP, dan intensitas warna yang terbentuk
sebanding dengan kadar HDL
*Nilai normal HDL adalah > 35 mg/dL
Untuk Nilai Rujukan HDL lihat tabel berikut !

Rujukan I (G.Assmann,1979) Eropa

Rujukan II ( Baraas 1994 dikembangkan oleh Alison H, 1996 ) ASIA

Metode Analisa LDL

~ Indirect Method
Caranya yaitu dengan mengendapkan LDL dari serum, kenapa malah LDL yang diendapkan padahal tujuan kita mau periksa LDL? Karena LDL
merupakan jenis lipoprotein yang sukar untuk dipisahkan dari lipoprotein yang lain, dia susah untuk diapungkan oleh sebab itu cara pemisahan si
LDL ini harus diendapkan dengan Heparin + Buffer pH 5,12 (saat ini hanya larutan inilah yang bisa mengendapkan LDL doang). Karena presipitat
(yang mengendap) tidak bisa diukur dengan metode kolorimetri, maka kolesterol yang ada pada supranatan lah yang akan kita ukur dengan
menggunakan reaksi enzimatik kolorimetri metode CHOD-PAP.
*Untuk menghitung kadar LDL digunakan rumus: LDL= Kolesterol total - Kolesterol supranatan
~ Formula Fried Wald
Sesuai dengan namanya, cara pemeriksaan LDL ini paling unik yaitu menggunakan sebuah formula (rumus) yaitu sebagai berikut: LDL= K.Total -
HDL - (Trigliserida : 5)
Jika dokter merekomendasikan untuk pemeriksaan Kolesterol total, HDL, LDL dan trigliserid maka cukup kita melakukan pemeriksaan (secara
praktik) HDL, Kolesterol total dan Trigliserid sedangkan untuk LDL kita lakukan dengan perhitungan, Namun cara ini tak lepas dari syarat dan
ketentuan yaitu kadar Trigliseridanya tidak boleh lebih dari 400 (Trigliserid <400).
~ Direct Method
Cara ini merupakan cara yang cepat dengan tingkat akurasi yang baik, namun untuk membeli reagennya cukup menguras saku. tapi tenang saja
yang beli kan Rumah Sakit bukan kita... haha :D
Caranya : Serum kita ambil lalu tambahkan reagen maka akan terbentuk warna. (serum + reagen --> warna)
Namun reagen yang digunakan harus spesifik untuk LDL dan bereaksi hanya dengan LDL saja. Perlu diperhatikan, sebagai seorang analasi kita
harus mampu menggunakan metode sesuai dengan keadaan demi kemajuan lab dan menjaga profesionalisme analis.

Rujukan LDL Assmann, 1979 (Europe)