Makalah Enzim Amilase
Makalah Enzim Amilase
I. PENDAHULUAN
Peranan enzim sebagai biokatalisator dalam berbagai bidang industri semakin penting.
Enzim yang diproduksi secara komersial, telah banyak digunakan dalam bidang industri, analisis, dan
kedokteran. Oleh karena itu, berkembangnya berbagai teknologi proses pada industri biologi yang
menggunakan enzim akan memerlukan berbagai jenis enzim dengan spesifikasi masing-masing
(Richana, et al., 2009).
Saat ini, enzim amilase (α-amilase, β-amilase dan glukoamilase) merupakan salah satu enzim
paling penting di bidang bioteknologi. Enzim yang berasal dari famili amilase memiliki potensi luas
pada berbagai aplikasi industri. Amilase yang menguasai kurang lebih 25 % perdagangan enzim
sangat berperan pada proses hidrolisis pati di bidang industri untuk berbagai keperluan. Jumlah
aplikasi enzim menjadi semakin meningkat dengan ditemukannya enzim termostabil. Hal ini
berdampak pada semakin berpeluangnya penggunaan enzim di berbagai jenis aplikasi industri (Haki,
2003), sebab proses termofilik lebih stabil, cepat, murah, serta memudahkan aktivitas reaktan
(Rasooli, et al., 2008).
Enzim amilase merupakan enzim yang penting dalam bidang pangan maupun non
pangan. Beberapa jenis kapang yang menghasilkan enzim amilase dalam jumlah relatif
banyak adalah kapang Aspergillus, Penicillium, Neurospora, Humicola, Mucor dan
RhizopusV(Rosa, 2010).
Penulisan ini bertujuan untuk mempelajari sifat, struktur.mekanoisme reaksi,fungsi
,faktor dan pernan ezim amilase....
ii. PEMBAHASAN
1. Pengertian Enzim
Enzim adalah katalis untuk reaksi-reaksi dalam sistem biologi (biokatalisator), yaitu
substansi yang dapat mempercepat atau membantu suatu reaksi kimia tanpa harus ikut terlibat
di dalam reaksi itu sendiri. Ezim ditemukan dalam setiap sel hidup, mulai dari organisme
bersel tunggal sederhana sampai organisme multiseluler yang kompleks, termasuk manusia.
Gugus Prostetik (Kofaktor), yaitu bagian enzim yang tidak tersusun dari protein,
tetapi dari ion-ion logam atau molekul-molekul organik yang disebut KOENZIM. Molekul
gugus prostetik lebih kecil dan tahan panas (termostabil), ion-ion logam yang menjadi
kofaktor berperan sebagai stabilisator agarenzim tetap aktif.
1. Mempunyai daya katalitik yang sangat baik; jauh lebih baik dari katalis anorganik atau
sintetik (kec. Reaksi dapat meningkat sampai 1 juta kali).
3. Dapat berfungsi baik dalam larutan pada pH dan suhu sedang (kondisi physiologic).
2. Sifat-sifat Enzim
2. Thermolabil; mudah rusak, bila dipanasi lebih dari suhu 60º C, karena enzim tersusun dari
protein yang mempunyai sifat thermolabil.
3. Merupakan senyawa protein sehingga sifat protein tetap melekat pada enzim.
4. Dibutuhkan dalam jumlah sedikit, sebagai biokatalisator, reaksinya sangat cepat dan dapat
digunakan berulang-ulang.
5. Bekerjanya ada yang di dalam sel (endoenzim) dan di luar sel (ektoenzim), contoh
ektoenzim: amilase, maltase.
6. Umumnya enzim bekerja mengkatalisis reaksi satu arah, meskipun ada juga yang
mengkatalisis reaksi dua arah, contoh : lipase, meng-katalisis pembentukan dan penguraian
lemak.
Lipase: Lemak + H2O —————————> Asam lemak +
Gliserol
7. Bekerjanya spesifik ; enzim bersifat spesifik, karena bagian yang aktif (permukaan tempat
melekatnya substrat) hanya setangkup dengan permukaan substrat tertentu.
8. Umumnya enzim tak dapat bekerja tanpa adanya suatu zat non protein tambahan yang
disebut kofaktor.
3. Jenis-jenis Enzim
Koenzim : komponen bukan protein yang membantu aktivitas enzim dalam bentuk senyawa
organik
Kofaktor : komponen bukan protein yang membantu aktivitas enzim dalam bentuk senyawa
anorganik
Holoenzim : seluruh bagian enzim yang strukturnya sempurna dan aktif mengkatalisis
bersama koenzim/kofaktor.
Enzim bekerja dengan dua cara, yaitu menurut Teori Kunci-Gembok (Lock and Key
Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory).
Menurut
teori kunci-gembok, terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya
kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs aktif (active site) dari enzim,
sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke
dalam situs aktif, yang berperan sebagai gembok, sehingga terjadi kompleks enzim-
substrat. Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus, produk hasil reaksi akan
dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. Berbeda dengan teori kunci
gembok.
Menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung
karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga
keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Menurut teori
ini situs aktif tidak bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel.
- Pengaruh pH:
Contoh: enzim pepsin, karena bekerja di lambung yang bersuasana asam, memiliki pH
optimal 2. Enzim ptialin, karena bekerja di mulut yang bersuasana basa, memiliki pH optimal
7,5-8.
- Pengaruh suhu:
Semua reaksi kimia dipengaruhi suhu, makin tinggi suhu makin tinggi kecepatan
reaksi. Pada reaksi enzimatik, suhu tinggi dapat menyebabkan denaturasi enzim dan aktivitas
enzim akan berkurang. Suhu saat enzim mempunyai aktivitas maksimal dinamakan suhu
optimum.
Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim.
Contohnya ion klorida, yang dapat mengaktifkan enzim amilase.
Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim. Berdasarkan cara kerjanya,
inhibitor terbagi dua, inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif. Inhibitor kompetitif
adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk mendapatkan situs aktif enzim,
contohnya sianida bersaing dengan oksigen dalam pengikatan Hb. Sementara itu, inhibitor
nonkompetitif adalah inhibitor yang melekat pada sisi lain selain situs aktif pada enzim, yang
lama kelamaan dapat mengubah sisi aktif enzim.
Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi. Dan
konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.
Jika sudah mencapai titik jenuhnya, maka konsentrasi substrat berbanding terbalik
dengan kecepatan reaksi.
DAFTAR PUSTAKA
Haki, G. D., Rakshit, S.K. 2003. ’Developments in Industrially Important Thermostable Enzymes: a
Review’. Biosourche Technology, Vol.39:17-34.
Rasooli, I., Astaneh, S.D.A., Borna, H., Barchini, K.A. 2008. ‘A Thermostable α-amylase
Producing Natural Variant of Bacillus spp. Isolated from Soil in Iran’. American Journal of
Agricultural and Biological Sciences 3, Vol. 3:591-596.
Richana, N., Ahmad T., dan Pia P., 2009. ‘Tehnik Produksi Amilase Skala Pilot dari Isolat Rekombinan
Pembawa Gen Amilase’. Prosiding Seminar Hasil Penelitian Rintisan dan Bioteknologi
Tanaman. Hlm.365-372.
Rosa Bella
Isolasi dan Seleksi Kapang Penghasil Enzim Amilase dari Limbah Padat Industri Tapioka