ENZIM DAN KINETIKA

ENZIM
Dinar Meltiara (1806185550)
Andini Nadya Putri (1806193930)
Helen Pricilia (1806193880)
Dimas Prayuda (1806194170)
Indah Dewi Lestari (1806194113)
Sartika Harka Putri (1806136265)
Risa Rahmayati (1806194164)
HG 2 Hana Khairunnisa S. (1806194095)
Sharon Hanandi (1806194006)
Audrew Johnson Budianto (1806193855)
Lydia Graciella (1806194126)
Victoria (1806239704)
Kelly Nagaruda (1806193962)
TATA NAMA DAN KLASIFIKASI
BERDASARKAN TEORI
 PENAMAAN ENZIM SECARA TRIVIAL

● Menambahkan akhiran -ase pada keterangan tipe reaksi yang dikatalisis

● Contoh:
○ Enzim yang mengeluarkan hidrogen → dehidrogenase
○ Enzim yang menghidrolisis protein → protease
● Mengawali keterangan umum tersebut dengan istilah yang menunjukkan substrat
yang menjadi sasaran enzim (xantin oksidase), sumber enzim (ribonuklease
pankreas), pengaturannya (lipase pekahormon), atau ciri mekanisme kerjanya
(protease sistein)
● Menambahkan penanda alfanumeril untuk menunjukkan berbagai bentuk suatu
enzim
● Contoh: RNA Polimerase III, Protein kinase Cß
 SISTEM PENAMAAN ENZIM
THE INTERNATIONAL OF BIOCHEMISTRY (IUB)

Sistem penamaan IUB menunjukkan tipe reaksi yang dikatalisis dan substrat yang terlibat

Setiap penamaan enzim berdasarkan Sistem Klasifikasi menurut Enzyme Commission (EC) dari
International Union of Biochemistry (IUB) dilengkapi E.C. number sebanyak 4 dijit yang
dipisahkan dengan titik.

● Dijit ke-1 menunjukkan kelas enzim

● Dijit ke-2 menunjukkan subkelas enzim
● Dijit ke-3 menunjukkan sub-subkelas enzim
● Dijit ke-4 menunjukkan kespesifikan dari sub-subkelas dan biasanya berupa nomor list
yang diberikan oleh Enzyme Commision.
● Dijit 2-4 karena pembagiannya atau artinya bergantung pada kelas utamanya
KELAS ENZIM
 1. PENAMAAN KELAS OKSIDOREDUKTASE

● Dijit ke-2 menerangkan donor ● Dijit ke-3 menerangkan akseptor

hidrogen atau elektron
● 1 → alkohol (>CHOH)
● 2 → aldehid atau keton (>C=O)
● 3 → gugus -CH=CH-
● 4 → amina primer (-CH2NH2
atau -CH2N+H3)
● 5 → amina sekunder (>CHNH-)
● 6 → NADH atau NADPH4
hidrogen atau elektron.
● 1 → NAD+ atau NADP+
● 2 → Fe3+ (contoh dalam
sitrokom)
● 3 → O2
● 99 → akseptor lain tidak
terklisifikasi

Contoh: L-laktat : NAD+ oksidoreduktase

(E.C.1.1.1.27)
 2. PENAMAAN KELAS TRANSFERASE

Dijit ke-2 menerangkan gugus transfer
● 1 → 1 gugus C
● 2 → gugus aldehid atau keton
(>C=O)
● 3 → gugus asil (R-C=O)
● 4 → gugus glikosil (karbohidrat)
● 6 → transfer gugus mengandung
N transferase (transfer -COOH atau -
● 7 → gugus fosfat
● 8 → transfer gugus mengandung S
Tidak ada aturan umum untuk dijit ke-3.
Dijit ini menerangkan lebih lanjut gugus
yang ditransfer
● E.C.2.1.1 : metiltransferase
(transfer -CH3)
● E.C.2.1.2 : hidroksimetiltransferase
(transfer -CH2OH)
● E.C.2.1.3 : karboksil atau karbamoil
CONH2)

Contoh: Metilmalonil-Coa: piruvat karboksiltransferase (E.C.2.1.3.1)

 3. PENAMAAN KELAS HIDROLASE
Dijit ke-2 menerangkan ikatan
terhidrolisis
● 1 → ester
● 2 → glukosida (ikatan antar
unit karbohidrat)
● 4 → peptida (-CO-NH-)
● 5 → ikatan C-N selain
peptide
● 6 → ikatan asam anhidrida
Dijit ke-3 menerangkan lebih lanjut jenis
ikatan yang dihidrolisis.
● E.C.3.1.1 : menghidrolisis ester
karboksilat
● E.C.3.1.2 : menghidrolisis ester tiol
● E.C.3.1.3 : menghidrolisis
monoester fosfat
● E.C.3.1.4 : menghidrolisis diester
fosfat
 4. PENAMAAN KELAS LIASE

Dijit ke-2 menerangkan ikatan Dijit ke-3 menerangkan gugus

terputus terputus
● 1 → C-C ● 1 → gugus karboksil (CO2)
● 2 → C-O
● 2 → gugus aldehid (-CH=O)
● 3 → C--N
● 4 → C-S ● 3 → gugus asam keton (-CO-
CO2)

Contoh: L-Histidin karboksi-liase (E.C.4.1.1.22)

Nama trivial : Histidin dekarboksilase.
Catatan: penulisan nama karboksi-liase tidak sama dengan karboksilase.
Karboksilase menunjukkan reaksi pelepasan CO2 tanpa menunjukkan secara
 5. PENAMAAN KELAS ISOMERASE

Dijit ke-2 menunjukkan tipe reaksi Dijit ke-3 menerangkan molekul

● 1 → rasemisasi atau epimerisasi terisomerisasi
(inversi pada C*)
● 2 → isomerisasi cis-trans ● 1 → asam amino
● 3 → oksidoreduktasi ● 2 → asam hidroksi
intramolekuler ● 3 → karbohidrat
● 4 → reaksi transfer intermolekuler

Contoh: Alanin rasemase (E.C.5.1.1.1)

Mengkatalisis L-Alanin D-Alanin

 6. PENOMORAN KELAS LIGASE

Dijit ke-2 menunjukkan ikatan Dijit ke-3 menerangkan lebih lanjut

tersintesis ikatan yang terbentuk
● 1 C-O ● E.C.6.3.1 : asam-amonia ligase
● 2 C-S
(amida, -CO-NH2, sintase)
● 3 C-N
● 4 C-C ● E.C.6.3.2 : asam-asam amino
ligase (peptide, -CO-NH-,
sintase)

Contoh : L-glutamat → amonia ligase (E.C.6.3.1.2)

Nama trivial : glutamin sintase
TEORI LOCK & KEY DAN
INDUCED FIT
 TEORI LOCK & KEY

● Dikemukakan oleh Fischer pada tahun 1898

● Enzim diandaikan sebagai gembok yang
memiliki bagian kecil dan dapat mengikat
substrat
● Bagian enzim yang dapat mengikat substrat
→ sisi aktif
● Substrat yang dapat berikatan dengan sisi
aktif enzim → kunci
● Tidak memerlukan banyak energi
● Setelah reaksi, kompleks dapat terurai
kembali dan berpisah
 TEORI INDUCED FIT

● Dikemukakan oleh Daniel Koshland

● Sisi aktif enzim bersifat fleksibel sehingga dapat berubah bentuk menyesuaikan
substrat
● Ketika produk sudah terlepas dari kompleks, enzim tidak aktif akan kembali menjadi
bentuk lepas sehingga substrat yang lain kembali bereaksi dengan enzim tersebut
MACAM-MACAM REAKSI
KATALITIK ENZIM
 KATALISIS KEDEKATAN DAN ORIENTASI

● Terjadi reaksi terhadap molekul-molekul yang berdekatan satu sama lain.

● Semakin tinggi konsentrasi mereka, semakin sering mereka akan bertemu

satu sama lain, dan yang lebih besar akan menjadi tingkat di mana mereka
bereaksi.

● Ketika enzim berikatan substrat molekul di lokasi yang aktif, ia menciptakan

daerah konsentrasi substrat lokal yang tinggi di mana substrat molekul yang
berorientasi pada posisi yang ideal bagi mereka untuk kimia berinteraksi.
 KATALISIS ASAM - BASA

Katalisis asam-basa spesifik Katalisis asam-basa umum

● Reaksi yang laju nya responsif terhadap semua

● Reaksi dengan hanya asam atau basa
asam atau basa yang ada
yang berperan adalah proton atau ion
hidroksida
● Laju reaksi dipengaruhi oleh perubahan
pada konsentrasi proton atau ion
hidroksida, tetapi tidak dipengaruhi oleh
konsentrasi asam lain (donor proton)
dan basa lain (akseptor proton) yang
ada dalam larutan atau basa lain,
 KATALISIS TEGANGAN

● Enzim mengikat pada substrat dengan konformasi sedemikian rupa sehingga

melemahkan bagian ikatan yang akan diputuskan. Konformasi ini meniru transition state
intermediate.

● Tegangan akan menyebabkan distorsi pada ikatan yang dituju sehingga kompleks
enzim-substrat menjadi tidak stabil.

● Kecepatan sebuah reaksi dapat ditingkatkan dengan mekanisme transition state

stabilization.

● Contoh: katalisis reaksi lisis

 KATALISIS KOVALEN

● Terjadi pembentukan ikatan kovalen antara enzim dengan substrat. Enzim

menggunakan gugus nukleofil seperti sistein, serin dan histidine untuk membentuk
ikatan kovalen

● Enzim yang telah termodifikasi dapat kembali ke bentuk semula.

● Contoh: enzim untuk mengkatalisis reaksi transfer gugus

 HUBUNGAN ENZIM DAN
DENGAN ENERGI AKTIVASI
DAN KEQ DAN FAKTOR-
FAKTOR YANG
MEMPENGARUHI AKTIVITAS
ENZIM
 HUBUNGAN ENZIM DAN DENGAN
ENERGI AKTIVASI DAN KEQ
● Enzim membantu menurunkan
hambatan energi aktivasi suatu
reaksi
○ Seluruh enzim mempercepat laju
reaksi dengan cara menurunkan
ΔGF pembentukan pada
keadaan transisi.
○ Lingkungan di gugus aktif
menurunkan ΔGF dengan
menstabilkan zat-zat antara
keadaan transisi
 ENZIM / KATALIS MEMPENGARUHI
ENERGI AKTIVASI

• Ketika suatu senyawa dalam suatu keadaan transisi , maka Energi aktivasi suatu
reaksi tersebut akan setara dengan dG = -RT ln Keq = Ea ( Energi Aktivasi )

• Hal ini terjadi karena ada suatu katalis dapat menurunkan Ea dari suatu reaksi
yang berjalan.
Asparnin sebagai
katalis dari suatu
Protoase
 ENZIM TIDAK MEMPENGARUHI KEQ (KONSTANTA
KESEIMBANGAN)

⮚ Pada saat proses katalisis dan enzim dimodifikasi sementara, tidak ada perubahan
bahkan sampai pada saat penyelesaian reaksi. Pada reaksi keseluruhan keberadaan
enzim tidak akan mempengaruhi ΔG0. Hubungan antara konstanta kesetimbangan
untuk suatu reaksi dan perubahan energi bebas standar dinyatakan melalui persamaan:
ΔG + → kesetimbangan bergeser ke kiri
ΔG - → kesetimbangan bergeser ke kanan

⮚ Persamaan reaksi yang dikatalisis oleh enzim:

A + B + Enzim ⬄ P + Q + Enzim
⮚ Konstanta kesetimbangan dirumuskan:
 FAKTOR-FAKTOR YANG
MEMPENGARUHI KERJA ENZIM
A. Suhu
● Peningkatan suhu akan mempercepat laju reaksi karena terjadinya peningkatan energi kinetik dan
frekuensi tumbukan dari molekul.
● Energi panas juga dapat meningkatkan kelenturan enzim sampai melewati penghalang energi untuk
mengganggu interaksi nonkovalen yang mempertahankan struktur 3 dimensi sehingga rantai
polipeptida terbuka dan terdenaturasi diikuti dengan hilangnya aktivitas katalitiknya.
● Rentang suhu optimum enzim tergantung pada suhu normal enzim tersebut berada, manusia 45-
55˚C, sedangkan pada mikroorganisme termofilik stabil hingga suhu 100 ˚C atau lebih
● Koefisien suhu (Q10) adalah faktor yang menunjukkan seberapa besar laju suatu proses biologis
● Pada suhu enzim stabil, peningkatan suhu 10˚C -->🡪 laju reaksi sebagian besar naik 2 kali lipat
 FAKTOR-FAKTOR YANG
MEMPENGARUHI KERJA ENZIM
B. pH
○ Kebanyakan enzim intraseluler akan
menunjukan aktivitas optimal pada pH
5-9
○ Hubungan antara konsentrasi ion
hidrogen dengan aktivitas enzim dapat
terlihat pada keseimbangan denaturasi
enzim pada pH yang rendah atau tinggi
dan efek pada keadaan bermuatan dari
enzim, substrat, atau keduanya.
○ Untuk enzim yang mekanismenya
melibatkan katalis asam-basa, maka
residunya akan terlibat pada keadaan
yang terprotonasi
KURVA AKTIVITAS ENZIM TERHADAP SUHU,
PH, DAN KONSENTRASI SUBSTRAT
 FAKTOR-FAKTOR YANG
MEMPENGARUHI KERJA ENZIM
C. Konsentrasi Substrat
○ Kecepatan reaksi akan meningkat apabila konsentrasi substrat meningkat.
○ Peningkatan kecepatan reaksi ini akan semakin kecil hingga tercapai suatu titik
batas yang pada akhirnya penambahan konsentrasi subtrat hanya akan sedikit
meningkatkan kecepatan reaksi (Lehninger, 1982).

D. Konsentrasi Enzim
○ Peningkatan konsentrasi enzim dapat mempercepat laju reaksi hingga batas
konsentrasi tertentu.
○ Hasil hidrolisis substrat akan konstan dengan naiknya konsentrasi enzim →
karena penambahan enzim sudah tidak efektif lagi (Reed, 1975).
 FAKTOR-FAKTOR YANG
MEMPENGARUHI KERJA ENZIM
E. Aktivator dan Inhibitor
○ Aktivator adalah senyawa atau ion yang dapat meningkatkan kecepatan
reaksi enzimatis.
○ Komponen kimia yang membentuk enzim disebut juga kofaktor.
○ Kofaktor tersebut dapat berupa ion-ion anorganik seperti Zn, Fe, Ca, Mn, Cu,
Mg atau dapat pula sebagai molekul organik kompleks yang disebut koenzim
(Martoharsono, 1997).
 FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI
KERJA ENZIM
○ Inhibitor merupakan suatu zat kimia tertentu yang ○ Inhibitor akan berikatan dengan
dapat menghambat aktivitas enzim permukaan enzim sehingga tidak
(Wirahadikusumah, 1989). dapat lagi berikatan dengan substrat.
○ Pada umumnya cara kerja inhibitor adalah dengan
menyerang sisi aktif enzim sehingga enzim tidak
dapat berikatan dengan substrat sehingga fungsi
katalitiknya terganggu (Winarno, 1989).
1. Inhibitor Kompetisi
Inhibitor bersaing dengan substrat untuk
mengikat bagian aktif enzim.
2. Inhibitor Non-Kompetisi
Inhibitor nonkompetisi pengaruhnya tidak dapat
dihilangkan dengan penambahan substrat lain
KINETIKA ENZIM
 KINETIKA ENZIM

● Merupakan pengukuran kuantitatif laju reaksi yang dikatalisis oleh enzim dan studi
sistematik tentang faktor-faktor yang memengaruhi laju tersebut
● Sebagai alat utama untuk analisis, diagnosis, dan pengobatan ketidakseimbangan
enzimatik yang mendasari berbagai penyakit manusia.
● Fungsi kinetika enzim :
1. Untuk mengungkapkan jumlah dan urutan tahapan-tahapan transformasi substrat

menjadi produk oleh enzim

2. Bersama dengan site-directed mutagenesis, analisis kinetik juga dapat mengungkapkan

detail mekanisme katalitik suatu enzim.

 FUNGSI KINETIKA ENZIM (CONT’D)

3. Mengidentifikasi dan menentukan karakter obat yang secara selektif

menghambat laju proses tertentu yang dikatalisis oleh enzim.
4. Berperan sentral dan penting dalam penemuan obat,
farmakodinamika perbandingan, dan penentuan cara kerja obat.
 PERSAMAAN MICHAELIS-MENTEN

Memperlihatkan efek dari konsentrasi substrat dengan kecepatan reaksi awal

v1. Km merupakan konstanta michaelis, S adalah konsentrasi substrat, Vmax
adalah kecepatan maksimal.

Persamaan ini memiliki 3 kondisi yang dapat diilustrasikan sebagai berikut :

 KONDISI 1

Kondisi dimana konsentrasi substrat jauh lebih kecil daripada Km. Km + [S]
dapat dianggap Km dan v1 berbanding lurus dengan konsentrasi Substrat
 KONDISI 2

Pada persamaan ini Km jauh lebih kecil daripada konsentrasi substrat sehingga Km + [S]
dapat dianggap [S], menunjukkan kecepatan awal adalah kecepatan maksimal
 KONDISI 3

Pada persamaan ini, Km memiiki nilai yang sama dengan konsentrasi substrat sehingga
kecepatan awal dapat dianggap kecepatan maksimal dibagi 2
 LINEWEAVER-BURK PLOT

● Untuk mengetahui Km & Vmax

● Berdasarkan turunan dari persamaan Michaelis-Menten
LINEWEAVER-BANK UNTUK INHIBITOR KOMPETITIF

● Untuk mengurangi efek dari inhibitor kompetitif, bisa ditambahkan konsentrasi dari
substrat

● Double-reciprocal plots digunakan unruk membedakan inhibitor kompetitif dan non-

kompetitif dan untuk menyederhanakan konstanta dari inhibisi
 INHIBISI NON-KOMPETITIF

● Pengikatan dari inhibitor tidak merubah pengikatan pada substrat

● Menurunkan Vmax, tapi tidak merubah Km
 MACAM-MACAM INHIBISI,
PERBEDAAN INHIBISI, DAN
REAKSI BIBI DAN PING-PONG
FG 5
ANDINI NADYA PUTRI
DINAR MELTIARA
SARTIKA HARKA PUTRI
 IRREVERSIBLE INHIBITOR REVERSIBLE INHIBITOR

inhibitor yang reaksi

Inhibitor akan terikat secara
kimianya berjalan dua arah
kovalen pada lokasi aktif
atau dapat balik dan bersifat
enzim atau senyawa tersebut
tidak stabil. Dibagi menjadi 3
terikat sedemikian kuat
yaitu competitive,
sehingga disosiasi terjadi
noncompetitive dan
sangat lambat.
uncompetitive
 COMPETITIVE
INHIBITOR
• Inhibitor mempunyai struktur yang mirip
dengan struktur substrat
• Jika zat penghambat lebih dulu berikatan
dengan sisi aktif enzim , maka substratnya
tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif
enzim
• Derajat inhibisi dipengaruhi oleh konsentrasi
substrat, dimana akan menurun dengan
meningkatnya konsentrasi substrat.
• Pada grafik Lineweaver Burk; Tidak berefek
pada Vmax, Meningkatkan Km
 NON-COMPETITIVE INHIBITOR
• Dapat berikatan dengan E bebas dan kompleks ES
• Substrat sudah tidak dapat berikatan dengan
kompleks enzim- inhibitor, karena sisi aktif enzim
berubah

• Berikatan pada luar sisi aktifnya sehingga

penambahan substrat tidak mempengaruhi aktivitas
penghambatan enzim.
• Dapat berikatan dengan Enzim bebas dan ES
Kompleks membentuk kompleks EI dan EIS
• Menurunkan Vmax

• Tidak memengaruhi Km
• Pada grafik Lineweaver Burk; Menurunkan Vmax,
Tidak memengaruhi Km
 UNCOMPETITIVE
INHIBITOR

• Inhibitor unkompetitif merupakan

senyawa yang berikatan secara
reversibel dengan kompleks enzim-
substrat
• Tidak dapat berikatan dengan molekul
enzim bebas
• Derajat inhibisi meningkat dengan
meningkatnya konsentrasi substrat
 GRAFIK LINEWEAVER-BURK

V = kecepatan reaksi. Km is the Michaelis–Menten constant, Vmax = kecepatan

maksimum reaksi, dan [S] = konsentrasi substrat
 MEMBEDAKAN INHIBISI
KOMPETITIF , NON-KOMPETITIF,
DAN UNKOMPETITIF

• Inhibitor dapat diklasifikasikan berdasarkan :

a. Situs kerjanya di enzim
b. Parameter kinetik yang dipengaruhinya
• Secara kinetis, kita membedakan dua kelas inhibitor
berdasarkan peningkatan konsentrasi substrat akan
mengatasi inhibisi atau tidak.
 MEMBEDAKAN INIBISI
Perbedaan Inhibisi Kompetitif Inhibisi Non- Inhibisi Anti
Kompetitif Kompetitif
Ikatan Bersaing dengan Berikatan dengan E Berikatan hanya
substrat bebas ataupun dengan kompleks
kompleks ES ES
Tempat pelekatan Pada sisi aktif Di luar sisi aktif Di luar sisi aktif

Struktur Mirip dengan Tidak mirip dengan Tidak mirip dengan

substrat substrat substrat

Nilai Vmax Vmax tetap Vmax menurun Vmax menurun

Km Km meningkat Km tetap Km menurun

 REAKSI BI-BI DAN
PING-PONG

Reaksi Bi-Bi
Reaksi Bi-Substrat Bi-
Produk atau dua substrat
dan dua produk

Reaksi Ping-Pong
 Reaksi yang membebaskan
satu atau lebih produk dari
enzim sebelum semua
substrat ditambahkan
 CONTOH OBAT YANG
BEKERJA SEBAGAI INHIBITOR

• Salah satu kerja obat yang dapat digunakan untuk mengobati penyakit diabetes mellitus
adalah dengan menghambat kerja enzim αglukosidase. Agen penghambat enzim α-
glukosidase diantaranya akarbosa dan miglitol (Dipiro et al., 2008).
• Inhibitor α-glukosidase adalah target obat yang dapat digunakan untuk pengobatan
diabetes, obesitas, dan hiperlipidemia. Inhibitor menghambat aksi enzim saat terjadi
hidrolisis pati sehingga menimbulkan efek yang menguntungkan pada indeks glikemik.
• Inhibitor ini dapat menghambat pembebasan glukosa dari karbohidrat serta
penyerapan glukosa menjadi terlambat, sehingga kadar glukosa darah
prosprandial menjadi berkurang dan menekan hiperglikemik prosprandial
(Suthindhiran et al., 2009).
 OBAT YANG BEKERJA SEBAGAI
INHIBITOR
• Enzim tirosinase yang dikenal dengan polifenol oksidase merupakan enzim kunci
yang berperan dalam biosintesis melanin di dalam sel tumbuhan, mikroorganisme,
dan juga mamalia.
• Inhibitor tirosinase merupakan senyawa yang dapat menghambat proses
pembentukan melanin. Inhibitor tirosinase pada saat ini banyak digunakan dalam
produk kosmetik dan farmasi sebagai penghambat produksi melanin berlebih pada
lapisan epidermis dan membuat kulit tampak lebih putih (Arung et al. 2006).
• Inhibitor tirosinase dapat bekerja secara kompetitif dan non-kompetitif
dengan substrat tirosinase, yaitu L-tirosin dan LDOPA. Inhibitor tirosinase
yang spesifik akan berikatan kovalen dengan enzim tirosinase sehingga enzim
menjadi tidak aktif selama reaksi katalitik berlangsung (Chang 2009).
TERIMAKASIH
REFERENSI
● Rodwell,V., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., & Weil, P. Harper's illustrated
biochemistry (31st ed., pp. 197-200). McGraw-Hill Education.
● Sari, M., Hartini,Y., Anggraini, N., Wulan, M., Putri, O., & Sitorus, R. (2017). Enzim.
Retrieved 16 September 2019, from
https://www.academia.edu/32274838/Biokimia_Enzim.docx
● Rahman, C. (2016). Aktivitas Penghambatan Ekstrak Daun Sirsak (Annona
muricata) Terhadap Enzim 5alfa-reduktase secara In vitro. Retrieved 16 September
2019, from
https://repository.ugm.ac.id%2Fdownloadfile%2F102906%2Fpotongan%2FS1-2016-
287072 introduction.pdf&usg=AOvVaw3oWA4BK3yf84QCYZO-Xi5D
● University of Ottawa. Enzyme Kinetics
https://mysite.science.uottawa.ca/jkeillor/English/Teaching_files/Enzyme%
20Catalysis.pdf
 REFERENSI
•https://repository.ipb.ac.id/jspui/bitstream/123456789/53000/4/BAB%20III%20Ti
njauan%20Pustaka.pdf
•Murray, R. K., Granner, D. K., & Rodwell, V. W. Biokimia Harper (30 ed.). Jakarta:
Buku Kedokteran EGC; 2015
•Campbell and Farrel. (2009). Biochemistry 6th ed. Belmont: Thomson Higher
Education
•https://repository.ipb.ac.id/jspui/bitstream/123456789/51447/5/BAB%20II%20Tin
jauan%20Pustaka_%20G11cvi.pdf
•http://eprints.ums.ac.id/49149/6/BAB%20I.pdf
 REFERENSI
•https://repository.ipb.ac.id/jspui/bitstream/123456789/53000/4/BAB%20III%20Ti
njauan%20Pustaka.pdf
•Murray, R. K., Granner, D. K., & Rodwell, V. W. Biokimia Harper (30 ed.). Jakarta:
Buku Kedokteran EGC; 2015
•Campbell and Farrel. (2009). Biochemistry 6th ed. Belmont: Thomson Higher
Education
•https://repository.ipb.ac.id/jspui/bitstream/123456789/51447/5/BAB%20II%20Tin
jauan%20Pustaka_%20G11cvi.pdf
•http://eprints.ums.ac.id/49149/6/BAB%20I.pdf
● https://www.academia.edu/31543905/Definisi_Perkembangan_dan_Tata_Na
ma_Enzim