ANTONI, S.Pd
1/9/2010
METABOLISME
MERUPAKAN PROSES KIMIAWI YANG MELIBATKAN ENERGI (ATP) DAN ENZIM PADA ORGANISME. PROSES METABOLISME ADA 2, YAITU : 1. ANABOLISME PEMBENTUKAN SENYAWA KOMPLEKS DARI SENYAWA SEDERHANA. 2. KATABOLISME PENGURAIAN SENYAWA KOMPLEKS MENJADI SENYAWA SEDERHANA.
1/9/2010
ATP
ATP (ADENOSIN TRIPHOSPAT) MERUPAKAN MOLEKUL BERENERGI TINGGI YANG MEMPUNYAI IKATAN LABIL, SEHINGGA MELEPASKAN GUGUS FOSFATNYA SAAT MENGALAMI HIDROLISIS. ATP DIGUNAKAN UNTUK PROSES : 1. PROSES FOTOSINTESIS DAN MEREDUKSI CO MENJADI KARBOHIDRAT PADA REAKSI GELAP. 2. PROSES RESPIRASI : GLIKOLISIS.
1/9/2010
ENZIM
MERUPAKAN BIOKATALISATOR. TERDIRI DARI : 1. PROTEIN, BERSIFAT TERMOLABIL YANG DISEBUT APOENZIM. 2. GUGUS PROSTETIK, BAGIAN BUKAN PROTEIN YANG RELATIF TAHAN PANAS (100 C).
1/9/2010
GUGUS PROSTETIK
BERUPA LOGAM SEPERTI Fe, Cu, Zn, ATAU SENYAWA ORGANIK SEPERTI TIAMIN, RIBOFLAVIN, PIRIDOKSIN, NIASIN, DAN BIOTIN. GOLONGAN PROSTETIK YANG TERDIRI DARI SENYAWA ORGANIK DISEBUT KOENZIM.
1/9/2010
SIFAT-SIFAT ENZIM
MERUPAKAN PROTEIN. MERUPAKAN BIOKATALISATOR. KERJANYA KHAS. KERJANYA BOLAK-BALIK. MEMILIKI SISI AKTIF ATAU SISI
KATALITIK.
1/9/2010
INDUCED FIT
ENZIM DIMISALKAN SEBAGAI GEMBOK KARENA MEMILIKI SEBUAH BAGIAN KECIL YANG DAPAT BERKAITAN DENGAN SUBSTRAT. BAGIAN TERSEBUT DISEBUT SISI AKTIF. SUBSTRAT DIMISALKAN SEBAGAI KUNCI KARENA DAPAT BERIKATAN SECARA PAS DENGAN SISI AKTIF ENZIM.
SISI AKTIF ENZIM DAPAT BERUBAH BENTUK SESUAI DENGAN BENTUK SUBSTRAT.
1/9/2010
ENZIM
SUBSTRAT
KOMPLEKS ENZIM-SUBSTRAT
ENZIM
PRODUK
1/9/2010
INDUCED FIT
ENZIM
SUBSTRAT
KOMPLEKS ENZIM-SUBSTRAT
ENZIM
PRODUK
1/9/2010
1/9/2010
TEMPERATUR
KECEPATAN REAKSI ENZIM 10
ENZIM TERSUSUN DARI PROTEIN, SEHINGGA ENZIM PEKA TERHADAP TEMPERATUR. TEMPERATUR OPTIMUM ENZIM ADALAH 30 C - 40 C. PADA SUHU 0 C ENZIM TIDAK AKTIF, NAMUM ENZIM TIDAK RUSAK DAN ENZIM RUSAK PADA SUHU 50 C.
20
30
40
50
60
TEMPERATUR ( C)
1/9/2010
AIR
KERJA ENZIM SANGAT DIPENGARUHI
OLEH KADAR AIR. RENDAHNYA KADAR AIR DAPAT MENYEBABKAN ENZIM TIDAK AKTIF. CONTOHNYA, BIJI TANAMAN YANG DALAM KEADAAN KERING TIDAK DAPAT BERKECAMBAH.
1/9/2010
pH (DERAJAT KEASAMAN)
PERUBAHAN pH DAPAT MEMPENGARUHI PERUBAHAN ASAM AMINO PADA SISI AKTIF ENZIM SEHINGGA MENGHALANGI SISI AKTIF BERGABUNG DENGAN SUBSTRATNYA. pH OPTIMUM ENZIM BERBEDA-BEDA TERGANTUNG JENIS ENZIMNYA.
6 6
2 2
0 0 0 0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 pH
1/9/2010
PERBANDINGAN JUMLAH ANTARA ENZIM DAN SUBSTRAT HARUS SESUAI, SUPAYA REAKSI BERJALAN OPTIMUM. SEMAKIN BANYAK ENZIM, REAKSI AKAN SEMAKIN CEPAT.
KONSENTRASI ENZIM
1/9/2010
INHIBITOR
INHIBITOR KOMPETITIF INHIBITOR MENYERUPAI MOLEKUL SUBSTRAT YANG NORMAL DAN BERSAING AGAR DAPAT TERIKAT PADA SISI AKTIF ENZIM. INHIBITOR INI MENGHALANGI SUBSTRAT UNTUK TIDAK TERIKAT PADA SISI AKTIF ENZIM.
INHIBITOR NON KOMPETITIF INHIBITOR INI MENGHENTIKAN REAKSI ENZIMATIK DENGAN CARA MENGIKAT DIRI PADA BAGIAN LAIN DARI ENZIM SELAIN SISI AKTIF. INTERAKSI MENYEBABKAN MOLEKUL ENZIM MENGALAMI PERUBAHAN BENTUK SEHINGGA SISI AKTIF TIDAK DAPAT MENGIKAT SUBSTRAT.
1/9/2010
INHIBITOR
ENZIM INHIBITOR KOMPETITIF INHIBITOR NONKOMPETITIF ENZIM
SUBSTRAT
SUBSTRAT
INHIBITOR KOMPETITIF
1/9/2010
INHIBITOR NONKOMPETITIF
PERANAN ENZIM
1. 2. 3. 4.
5. 6.
REDUKSI, YAITU REAKSI PENAMBAHAN HIDROGEN, ELEKTRON, ATAU PELEPASAN O . DEHIDRASI, YAITU REAKSI PELEPASAN MOLEKUL UAP AIR. OKSIDASI, YAITU REAKSI PELEPASAN MOLEKUL HIDROGEN, ELEKTRON, ATAU PENAMBAHAN O . HIDROLISIS, YAITU REAKSI PENAMBAHAN H O PADA SUATU MOLEKUL DAN DIIKUTI PEMECAHAN MOLEKUL PADA IKATAN YANG DITAMBAH H O. DEAMINASE, YAITU REAKSI PELEPASAN GUGUS AMIN (NH ). DEKARBOKSILASE, YAITU REAKSI PELEPASAN CO DAN GUGUSAN KARBOKSIL (-COOH).
1/9/2010