PROTEIN

Makalah
Disusun untuk memenuhi tugas mata kuliah Biokimia Hasil Perikanan
yang dibina oleh Prof. Dr. Ir. Eddy Suprayitno, MS

Agung Renaldy

125080301111035

Apriani Dwi H.

1550803011110

Annas Dwi B. I.S

155080300111002

Proyustitia Indri P

1550803011110

Moh. Dwi Pratomo

155080300111007

Yohanes Ricky D.S. 1550803011110

Chusnul Liyah

155080300111017

Oktavia Cahyaningati 1550803011110

Pratiwi Mukti L.

155080300111026

Dian Izzatul Laila

1550803011110

M. Awwaluddin H.

155080300111042

Ahadina Dewi M.

1550803011110

Robeth Fuady

155080300111055

Dysa Nurrachma

1550803071110

Sitasya Lolita S.

155080301111001

Ratna Aprilia Silvi R.15508030711100

Dwi Indah M.

155080301111008

Ifky Faisal A.A.A

Benarivo Hasti P.

155080301111014

1550803071110

Oleh :
Program Studi Teknologi Hasil Perikanan
Jurusan Manajemen Sumberdaya Perairan
Fakultas Perikanan dan Ilmu Kelautan
Universitas Brawijaya
Malang
Desember 2016
1

KATA PENGANTAR

Alhamdulillah, puji dan syukur penyusun panjatkan kehadirat Allah SWT

yang telah memberi rahmat dan karunianya sehingga penyusun dapat
menyelesaikan makalah yang berjudul Protein.
Penyusunan makalah ini dimaksudkan untuk memenuhi tugas terstruktur
mata kuliah Biokimia Hasil Perikanan. Selain itu sebagai upaya untuk
meningkatkan kemampuan dan memotivasi mahasiswa dalam memahami materi
tentang Protein dan Peranannya bagi kehidupan.
Kendala dalam pembuatan makalah ini adalah saat mencari sumber referensi
yang terpercaya dan dapat dipertanggungjawabkan, solusi dari kendala tersebut
yaitu dengan tidak mencari sumber referensi pada beberapa situs blog internet,
tetapi mencari pada buku dan web resmi yang sesuai dengan judul dari makalah.
Penyusun menyadari bahwa masih terdapat banyak kekurangan dalam
penyusunan makalah ini. Oleh karena itu penyusun dengan tangan terbuka
menerima saran dan kritik dari pembaca sekalian demi memperbaiki penulisan
lain di kemudian hari.
Akhirnya, semoga makalah ini dapat mendatangkan manfaat bagi semua
pihak.
Sekian dan terimakasih.

Malang, 10 Desember 2016

Penyusun

DAFTAR ISI
KATA PENGANTAR..............................................................................................ii
DAFTAR ISI...........................................................................................................iii
1. PENDAHULUAN.............................................................................................1
2. HASIL DAN PEMBAHASAN..........................................................................3
2.1

Definisi Protein..........................................................................................3

2.2

Ciri Makromolekul Protein.......................................................................4

2.3

Komponen Penyusun Protein....................................................................6

2.3.1.

Pengertian dan Struktur......................................................................6

2.3.2.

Pengelompokan / Klasifikasi.............................................................9

2.3.3.

Ikatan Peptida...................................................................................12

2.4

Struktur Protein.......................................................................................13

2.4.1.

Struktur Primer.................................................................................13

2.4.2.

Struktur Sekunder............................................................................13

2.4.3.

Struktur Tersier.................................................................................14

2.4.4.

Struktur Kuartener............................................................................15

2.5

Penggolongan Protein..............................................................................15

2.5.1.

Berdasarkan Bentuk dan Sifat Fisik.................................................15

A. Globular...............................................................................................15
B. Fibrilar.................................................................................................15
2.5.2.

Berdasarkan Kelarutannya...............................................................16

2.6

Sintesis Protein........................................................................................17

2.7

Denaturasi Protein...................................................................................18

2.8

Pencernaan dan Metabolisme Protein.....................................................20

2.9

Fungsi Protein..........................................................................................23

2.10

Dampak...................................................................................................24

3. PENUTUP........................................................................................................27
3.1

Kesimpulan..............................................................................................27

3.2

Saran........................................................................................................27

DAFTAR PUSTAKA.............................................................................................28

1. PENDAHULUAN

1.1. Latar Belakang

Protein merupakan zat makanan yang paling komplek, terdiri dari karbon,
hidrogen, oksigen, nitrogen, sulfur, dan biasanya fosfor. Protein sering disebut zat
makanan bernitrogen karena merupakan satu-satunya zat makanan yang
mengandung nitrogen. Menurut sumbernya protein dibagi menjadi dua golongan
yaitu protein nabati dan hewani, protein hewani merupakan protein sempurna
karena mengandung asam amino lisin dan metionin yang diperlukan dalam
pertumbuhan dan perawatan jaringan. Protein hewani salah-satunya dapat
diperoleh dari telur (Sidiq, 2014).
Protein sangat berperan dalam penyerapan kalsium ke dalam mukosa usus
karena transportasi kalsium melalui sel usus dapat terjadi melalui difusi yang
menggunakan jasa protein pengikat kalsium yang mengantarkan sitoplasma
eritrosit ke membrane basal. Komponen protein yang mendorong penyerapan
kalsium berupa asam amino lisin dan arginin (Trilaksani et al., 2006).
Protein adalah senywa organik yang molekulnya sangat besar dan
susunannya sangat kompleks serta merupakan polimer dari alfa asam-asam amino.
Jadi, sebenarnya protein bukan merupakan zat tunggal, serta molekulnya
sederhana, tetapi masih merupakan asam amino. Oleh karena protein tersusun atas
asam-asam amino, maka susunan kimia mengandung unsur-unsur seperti terdapat
pada asam-asam amino penyusunnya yaitu C, H, O, N dan kadang-kadang
mengandung unsur-unsur lain, seperti misalnya S, P, Fe, atau Mg.

Protein adalah bagian dari semua sel hidup dan merupakan bagian terbesar
tubuh sesudah air. Seperlima bagian tubuh adalah protein, separuhnya ada didalam
otot, seperlima didalam tulang dan tulang rawan, sepersepuluh didalam kulit, dan
selebihnya didalam jaringan lain dan cairan tubuh. Semua enzim, berbagai
hormon, pengangkut zat-zat gizi dan darah, matriks interseluler dan sebagainya
protein. Disamping itu asam amino yang membentuk protein bertindak sebagai
prekursor sebagian besar koenzim, hormon, asam nukleat, dan molekul-molekul
yang esensial untuk kehidupan.
1.2. Identifikasi Masalah
1. Apa definisi protein ?
2. Apa ciri molekul protein ?
3. Apa saja komponen penyusun protein ?
4. Bagaimana struktur protein ?
5. Bagaimana penggolongan protein ?
6. Bagaimana kerja Sintesis protein ?
7. Apa denaturasi protein ?
8. Bagaimana Pencernaan dan metabolisme protein dalam tubuh ?
9. Apa fungsi protein ?
10. Bagaimana dampak jika kelebihan dan kekurangan protein ?
1.3. Maksud dan Tujuan
1. Mengetahui definisi Protein
2. Mengetahui ciri molekul protein
3. Mengetahui komponen penyusun protein
4. Mengetahui struktur protein
5. Mengetahui klasifikasi protein
6. Mengetahui cara kerja sintesis protein
7. Mengetahui Denaturasi Protein
5

8. Mengetahui Pencernaan dan metabolisme protein dalam tubuh

9. Mengetahui Fungsi Protein
10. Mengetahui dampak kelebihan dan kekurangan protein

2. HASIL DAN PEMBAHASAN

1

Definisi Protein
Protein merupakan makromolekul yang tersusun dari bahan dasar asam

amino. Asam amino yang menyusun protein ada 20 macam. Protein terdapat
dalam sistem hidup semua organisme baik yang berada pada tingkat rendah
maupun organisme tingkat tinggi dan merupakan suatu zat makanan yang amat
penting bagi tubuh, karena zat ini disamping berfungsi sebagai bahan bakar dalam
tubuh juga berfungsi sebagai zat pembangun dan pengatur. Protein adalah sumber
asam-asam amino yang mengandung unsur-insur C,H,O,dan N yang tidak dimiliki
oleh

lemak

atau

karbohidrat.

Molekul

protein

mengandung

pula

fosfor,belerang,dan ada jenis protein yang mengandung unsur logam seperti besi
dan tembaga. Protein mempunyai fungsi utama yang kompleks di dalam semua
proses biologi. Protein berfungsi sebagai katalisator, sebagai pengangkut dan
penyimpan molekul lain seperti oksigen, mendukung secara mekanis sistem
kekebalan (imunitas) tubuh, menghasilkan pergerakan tubuh, sebagai transmitor
pergerakan syaraf dan mengendalikan pertumbuhan dan perkembangan. Peran
lainnya dari protein dalam sistem biologi adalah sebagai transport dan
penyimpanan. Contohnya transport oksigen dalam eritrosit oleh hemoglobin dan
rnioglobin yakni sejenis protein yang mentransport oksigen dalam otot.
Sebagai zat pembangun, protein merupakan bahan pembentuk jaringanjaringan baru yang selalu terjadi dalam tubuh. Pada masa pertumbuhan proses
pembentukan jaringan terjadi secara besar-besar pada masa kehamilan proteinlah
yang membentuk jaringan janin dan pertumbuhan embrio. Protein mengganti
jaringan tubuh yang rusak dan yang perlu dirombak. Fungsi utama protein bagi
tubuh ialah untuk membentuk jaringan baru dan mempertahankan jaringan yang
telah ada (Katili, 2009).
Protein dapat juga digunakan sebagai bahan bakar apabila keperluan energy
tubuh tidak terpenuhi oleh karbohidrat dan lemak. Protein ikut pula mengatur
berbagai proses tubuh, baik langsung maupun tidak langsung dengan membentuk
zat-zat pengatur proses dalam tubuh. Protein mengatur keseimbangan cairan
dalam jaringan dan pembuluh darah, yaitu dengan menimbulkan tekanan

osmotosmoticid yang dapat menarik cairan dari jaringan ke dalam ppembuluh

darah. Sifat amfoter protein yang dapat bereaksi dengan asam dan basa, dapat
mengatur keseimbangan asam-basa dalam tubuh.
Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain
berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang
membentuk batang dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan
(imun) sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen
penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai salah satu
sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang
tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof).
Dalam setiap sel yang hidup, protein merupakan bagian yang sangat
penting. Pada sebagian besar jaringan tubuh, protein merupakan komponen
terbesar setelah air. Diperkirakan separuh atau 50% dari berat kering sel dalam
jaringan seperti misalnya hati dan daging terdiri dari protein dan dalam tenunan
sega sekitar 20%.
Protein dalam bahan makanan yang dikonsumsi manusia akan diserap oleh
usus dalam bentuk asam amino. Kadang-kadang beberapa asam amino yang
merupakan peptide dan molekul-molekul protein kecil dapat juga diserap melalui
dinding usus,masuk ke dalam pembuluh darah. Hal semacam inilah yang akan
menimbulkan reaksi-reaksi alergik dalam tubuh yang sering kali timbul pada
orang yang makan bahan makanan yang mengandung protein seperti susu, ikan
laut, udang, telur, dan sebagainya. Protein berfungsi sebagai penyimpan dan
pengantar seperti hemoglobin yang memberikan warna merah pada sel darah
merah kita, bertugas mengikat oksigen dan membawanya ke bagian tubuh yang
memerlukan (Winarno, 2004).

Ciri Makromolekul Protein

Protein diperkenalkan sebagai molekul makro pemberi keterangan, karena

urutan asam amino dari protein tertentu mencerminkan keterangan genetik yang
terkandung dalam urutan basa dari bagian yang bersangkutan dalam DNA yang
mengarahkan biosintesis protein. Ciri-ciri protein adalah sebagai berikut:
8

1. Susunan kimia yang khas

Setiap protein individual merupakan senyawa murni

2. Bobot molekular yang khas

Semua molekul dalam suatu contoh tertentu dari protein murni
mempunyai bobot molekular yang sama. Karena molekulnya
yang besar maka protein mudah sekali mengalami perubahan
fisik ataupun aktivitas biologisnya.

3. Urutan asam amino yang khas

Urutan asam amino dari protein tertentu adalah terinci secara
genetik. Akan tetapi, masih ada perubahan-perubahan kecil
dalam urutan asam amino dari protein tertentu (Page, D.S.
1997).

Protein merupakan molekul yang sangat besar, sehingga mudah sekali

mengalami perubahan bentuk fisik maupun aktivitas biologis. Banyak faktor yang
menyebabkan perubahan sifat alamiah protein misalnya: panas, asam, basa,
pelarut organik, pH, garam, logam berat, maupun sinar radiasi radioaktif.
Perubahan sifat fisik yang mudah diamati adalah terjadinya penjendalan (menjadi
tidak larut) atau pemadatan, Ada protein yang larut dalam air, ada pula yang tidak
larut dalam air, tetapi semua protein tidak larut dalam pelarut lemak seperti
misalnya etil eter. Daya larut protein akan berkurang jika ditambahkan garam,
akibatnya protein akan terpisah sebagai endapan. Apabila protein dipanaskan atau
ditambahkan alkohol, maka protein akan menggumpal. Hal ini disebabkan alkohol
menarik mantel air yang melingkupi molekul-molekul protein. Adanya gugus
amino dan karboksil bebas pada ujung-ujung rantai molekul protein,
menyebabkan protein mempunyai banyak muatan dan bersifat amfoter (dapat
bereaksi dengan asam maupun basa). Dalam larutan asam (pH rendah), gugus
amino bereaksi dengan H+, sehingga protein bermuatan positif. Bila pada kondisi
ini dilakukan elektrolisis, molekul protein akan bergerak kearah katoda. Dan
sebaliknya, dalam larutan basa (pH tinggi) molekul protein akan bereaksi sebagai
asam atau bermuatan negatif, sehingga molekul protein akan bergerak menuju
anoda (Winarno. F.G, 1992).

Komponen Penyusun Protein

Protein merupakan makromolekul yang tersusun dari bahan dasar asam

amino. Asam amino yang menyusun protein ada 20 macam.

2.3.1. Pengertian dan Struktur
Asam amino adalah senyawa organik yang memiliki gugus fungsional
karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali
pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang
sama (disebut atom C "alfa" atau ). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan
gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat
amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada
larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion.
Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena
salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun
protein (Rediatning dan Kartini, 1987)
Asam amino merupakan unit pembangun protein. Dalam molekul protein,
asam-asam amino saling berikatan membentuk suatu ikatan peptida (-CONH-).
Asam amino ada dua jenis, yaitu asam amino esensial dan asam amino nonesensial. Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat disintesis oleh
tubuh manusia dan harus disuplai dari makanan yang dikonsumsi setiap hari.
Sementara itu, asam amino non-esensial merupakan asam amino yang dapat
disintesis tubuh sepanjang bahan dasarnya memenuhi bagi pertumbuhannya
(Rafiki dan junaidi, 2011).

10

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat
gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan
satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang
membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya (Rafiki dan junaidi,
2011).

Atom C pusat tersebut dinamai atom C ("C-alfa") sesuai dengan

penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung
dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom C ini,
senyawa

tersebut

merupakan

asam

-amino.

Asam

amino

biasanya

diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat

kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa
lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.
Di alam, terdapat sekitar 300 jenis asam amino. Namun, ternyata hanya
dua puluh asam amino yang secara alami merupakan bahan pembangun protein.
Asam amino pembangun atau penyusun protein adalah alfa asam amino, yaitu
asam amino yang gugus aminonya terikat pada atom karbon alfa (Sumardjo,
2006).
11

Beberapa asam amino yang bukan merupakan satuan pembentuk protein,

baik yang terdapat dalam keadaan bebas atau yang terikat pada sel jaringan,
mempunyai peranan penting dalam proses metabolisme. Ada 2 struktur kimia
asam amino, yaitu struktur yang tidak bermuatan dan struktur ion pada pH
fisiologis. Gugus karboksil bersifat sebagai donor proton; gugus amino bersifat
sebagai akseptor proton; dan gugus R yang dikenal sebagai rantai samping atau
rantai cabang mempunyai sifat yang khas. Dengan pengecualian glisin (karena R
= H), struktur kimia semua asam amino penyusun protein mengandung atom
karbon asimetris sehingga bersifat aktif optis. Oleh karena itu, asam amino dapat
memutar bidang cahaya terpolarisasi menuju ke suatu arah atau kebalikannya
(Sumardjo, 2006).

Semua asam amino yang berasal dari hidrolisis protein mempunyai

konfigurasi L yang berarti gugus-gugus di sekeliling atom karbon alfa mempunyai
konfigurasi yang sama seperti konfigurasi L-gliseraldehida. Apabila gugus
karboksil ditulis di atass, untuk konfigurasi L, gugus amino harus ditulis di kiri,
sedangkan untuk konfigurasi D, gugus amino harus ditulis di kanan. Bentuk
konfigurasi D atau L jarang dicantumkan di awal nama asam amino. Apabila tidak
ada tanda apa-apa, asam amino yang dimaksud adalah konfigurasi L. Konfigurasi
D atau L pada asam amino hanya menunjukkan letak gugus amino (-NH 2) di
kanan atau di kiri dan sama sekali tidak berhubungan dengan rotasi spesifik asam
amino tersebut. Jadi, bentuk D tidak selalu memutar bidang cahaya terpolarisasi

12

ke kanan dan bentuk L tidak selalu memutar bidang cahaya terpolarisasi ke kiri.
contoh, L-(+) -alanin, L-(-) -leusin ; dan D-()-Lisin.

2.3.2. Pengelompokan / Klasifikasi

Dr. William Rose, (1917) seorang peonir dalam penelitian protein dengan
menggunakan berbagai campuran asam amino dan meneliti pengaruhnya
pertumbuhan tikus percobaan dan manusia membagi asam amino dalam dua
golongan, yaitu asam amino esensial dan tidak esensial. Dalam penelitiannya
ternyata ada 10 macam asam amino yang dibutuhkan binatang ( tikus ) untuk
pertumbuhan yang tidak dapat disintesis tubuh, asam amino ini dinamakan asam
amino esensial. Asam amino lain dinamakan asam amino tidak esensial. Asam
amino tidak esensial juga penting untuk pembentukan protein tubuh, tetapi asam
amino ini bila tidak terdapat dalam tubuh dapat disintesis tubuh dalam jumlah
yang diperlukan. Ternyata ada sembilan jenis asam amino esensial untuk manusia
yang diperlukan untuk pertumbuhan dan pemeliharaan jaringan tubuh.
Kesembilan asam amino ini tidak dapat disintesis tubuh, yang berarti harus ada
dalam makanan sehari-hari. Bila tubuh mengandung cukup nitrogen, tubuh
mampu mensintesis sebelas jenis asam amino lain, yaitu asam amino tidak
esensial yang diperlukan untuk pertumbuhan dan pemeliharaan jaringan tubuh.
Nitrogen ini dapat berasal dari asam amino tidak esensial dan asam amino esensial
yang berlebihan. Sudah tentu ke 20 asam amino tersebut diperlukan untuk
pertumbuhan, perkembangan dan pemeliharaan kesehatan tubuh.

13

14

15

2.3.3. Ikatan Peptida

Ikatan peptida adalah jenis ikatan kovalen yang hanya ditemukan dalam
molekul protein. Ikatan ini menyatukan asam amino sama untuk menciptakan
rantai peptida, yang kemudian bergabung bersama-sama untuk membentuk
protein. Ikatan peptida terbentuk ketika atom karbon pada gugus karboksil suatu
molekul berbagi elektron dengan atom nitrogen pada gugus amina molekul
lainnya.
Reaksi pembentukan ikatan peptida antar asam amino dalam protein yang
terjadi merupakan reaksi kondensasi, yang ditandai dengan lepasnya molekul air
ketika reaksi berlangsung. Hasil dari ikatan ini merupakan ikatan CO-NH, dan
menghasilkan molekul yang disebut amida. Semua protein terbuat dari rantai
asam amino ikatan yang bersama-sama dalam cara yang sangat spesifik. Sebagian
besar asam amino memiliki gugus karboksil tunggal (-COOH) di satu sisi dan
gugus amino (NH2-) di sisi lain. Asam amino yang berdekatan dapat membentuk
ikatan peptida ketika satu kelompok asam karboksil yang bergabung dengan
gugus amino yang lain.
Ketika ikatan peptida terbentuk antara asam amino, molekul air hilang. Jenis
reaksi ini disebut reaksi kondensasi. Molekul air (H2O) yang dibuat oleh
hilangnya hidroksil (OH-) dari gugus karboksil dan atom hidrogen (H) dari gugus
amino. Fakta bahwa semua asam amino ikatan bersama-sama dengan cara ini
adalah salah satu faktor yang menentukan bentuk protein yang dibuat.
Ikatan peptida tunggal terjadi antara masing-masing pasangan asam amino.
Protein juga disebut polipeptida seperti yang sering terdiri dari puluhan bahkan
ratusan asam amino yang telah bergabung bersama menjadi rantai peptida. Ini
berarti bahwa protein mengandung banyak ikatan peptida.
Ikatan peptida dapat dirusak atau diputus dengan melakukan hidrolisis.
Ikatan peptida terbentuk dari protein yang mempunyai kecenderungan untuk putus
secara spontan ketika terdapat air. Dari hasil pemutusan tersebut, dilepaskan
energi sebesar 10 kJ/mol. Namun, proses pemutusan terjadi sangat lambat. Pada
umumnya, organisme menggunakan enzim untuk membantu proses pemutusan
atau pembentukan ikatan peptida untuk mempercepat reaksi.

16

Untuk memecahkan ikatan peptida, reaksi hidrolisis kebalikan dari reaksi

kondensasi harus terjadi. Reaksi hidrolisis terjadi ketika membelah protein
menjadi rantai peptida, atau peptida menjadi asam amino tunggal. Dalam
hidrolisis, molekul air ditambahkan ke ikatan peptida, menyebabkan air untuk
membagi. Gugus hidroksil (OH-) menempel pada gugus karboksil satu asam
amino, dan atom hidrogen (H) menempel pada gugus amino yang lain.

Struktur Protein
Menurut Winarno (2004), Struktur protein dapat dibagi menjadi beberapa

bentuk yaitu struktur primer, sekunder, tersier, kuarterner.

2.4.1. Struktur Primer
Susunan linear asam amino dalam protein merupakan struktur primer.
Susunan tersebut merupakan suatu rangkaian unik dari asam amino yang
menentukan sifat dasar darsi berbagai protein, dan secara umum menentukan
bentuk struktur sekunder dan tersier.
Bila protein mengandung banyak asama amino dengan gugus hidrofobik,
daya kelarutannya dalam air kurang baik dibandingkan dengan protein yang
banyak mengandung asama amino dengan gugus hidrofil.
2.4.2. Struktur Sekunder
Bila hanya struktur primer yang ada dalam protein, maka molekul pprotein
tersebut akan merupakan bentuk yang sangat panjang dan tipis. Struktur tersebut
memungkinkan terjadinya banyak sekali reaksi dengan senyawa lain, yang
kenyataannya hal tersebut tidak terjadi di alam. Dalam kenyataannya struktur
protein biasanya merupakan polipeptida yang terlipat lipat, merupakan bentuk
dimensi tiga dengan cabang cabang rantai polopeptidanya yang tersusun
berdekatan. Struktur yang demikian disebut struktur sekunder
Contoh bahan yang memiliki struktur ini ialah bentuk -helix pada wol,
bentuk lipatan-lipatan (wiru) pada molekuk-molekul sutera, serta bentuk helix
pada kolagen. Dalam bentuk lipatan-lipatan, kerangka peptida protein mempunyai

17

pola zig-zag dengan gugus R mencuat ke atas dan ke bawah. Strukur sekunder
terdiri atas polipeptida.

2.4.3. Struktur Tersier

Bentuk penyusun bagian terbesar rantai cabang disebut struktur tersier.
Artinya adalah susunan dari struktur sekunder yang satu dengan struktur sekunder
berbentuk lain. Contoh : beberapa protein yang mempunyai -helix. Biasanya
bentuk bentuk sekunder ini dihubungkan dengan ikatan hidrogen, ikatan garam,
interaksi hidrofobik, dan ikatan disulfida. Ikatan disulfida merupakan ikatan yang
terkuat dalam mempertahankan struktur tersier protein.
Ikatan hidrofobik terjadi antara ikatan ikatan non polar molekul-molekul,
sedang ikatan-ikatan garam ternyata tidak begitu penting peranannya terhadap
struktur tersier molekul. Ikatan garam mempunyai kecenderungan bereaksi
dengan ion ion disekitar molekul.

18

2.4.4. Struktur Kuartener

Struktur primer, sekunder dan tersier umumnya hanya melibatkan satu rantai
peptida. Tertapi bila struktur ini melibatkan beberapa polopeptida dalam
membentuk suatu protein, maka disebut struktur kuarterner. Pada umumnya
ikatan-ikatan yang terjadi sampai terbentuknya protein sama dengan ikatan ikatan
yang terjadi pada struktur tersier.

Penggolongan Protein
2.5.1. Berdasarkan Bentuk dan Sifat Fisik
A. Globular
Protein globular/sferoprotein yaitu protein yang berbentuk bola. Protein ini

banyak terdapat pada bahan pangan seperti susu, telur, dan daging. Protein ini
larut dalam larutan garam dan asam encer, juga lebih mudah berubah dibawah
pengaruh suhu, konsentrasi garam, pelarut asam, dan basa dibandingkan protein
fibriler. Protein ini mudah terdenaturasi, yaitu susunan molekulnya berubah yang
diikuti dengan perubahan sifat fisik dan fisiologiknya seperti yang dialami oleh
enzim da hormone (Winarno, 2004).
B. Fibrilar
Protein fibriler/skleroprotein adalah protein yang berbentuk serabut. Protein
ini tidak larut dalam pelarut-pelarut encer, baik larutan garam, asam, basa ataupun
alcohol. Berat molekulnya yang besar belum dapat ditentukan dengan pasti da
sukar dimurnikan. Susunan molekulnya terdiri dari rantai molekul yang panjang
sejajar dengan rantai utama, tidak membentuk Kristal dan bila rantai ditarik
memanjang, dapat kembali pada keadaan semula. Kegunaan protein ini terutama
hanya untuk membentuk struktur dan bahan jaringan. Kadang-kadang protein ini
disebut albuminoid dan sklerin. Contoh protein fibriler adalah kolagen yang
terdapat pada tulang rawan, myosin pada otot, keratin pada rambut, fibrin pada
gumpalan darah (Winarno, 2004).

19

2.5.2. Berdasarkan Kelarutannya

Menurut Winarno (2004), kelarutan protein globuler dapat dibagi dalam
beberapa grup, yaitu albumin, globulin, prolamin, dan protamin.
a. Albumin: larut dalam air dan terkoagulasi oleh panas. Contohnya albumin
telur, albumin serum, dan laktalbumin dalam susu.
b. Globulin: tidak larut dalam air, terkoagulasi oleh panas, larut dalam
larutan garam encer, dan mengendap dalam larutan garam konsentrasi
tinggi (salting out).
Contoh globulin: miosinogen dalam otot, ovoglobulin dalam
kuning telur, amandin dari buah almonds, legumin dalam kacangkacangan.

c. Glutelin: tidak larut dalam pelarut netral teetapi larut dalam asam/basa
encer. Contohnya glutenin dalam gadum dan orizenin dalam beras.
d. Prolamin atau gliadin: larut dalam alcohol 70-80% dan tak larut dalam air
maupun alcohol absolute. Contohnya gliadin dalam gandum, hordain
dalam barley, dan zein dalam jagung.
e. Histon: larut dalam air dan tidak larut dalam amonia encer.histon dapat
mengendap dalam pelarut protein lainnya. Histon yang terkoagulasi karena
pemanasan dapat larut lagi dalam larutan asam encer. Contohnya globin
dalam hemoglobin
f. Protamin adalah protein paling sederhana dibandingkan protein-protein
lain, tetapi lebih kompleks daripada pepton dan peptide. Protein ini larut
dalam air dan tidak terkoagulasi oleh panas. Larutan protamin encer dapat
mengendapkan protein lain, bersifat basa kuat, dan dengan asam kuat
membentuk garam kuat. Contohnya salmin dalam ikan salmon, klupein
pada ikan berring, skombrin (scrombrin) pada ikan mackerel, dan siprinin
(cyprinin) pada ikan karper.

20

Sintesis Protein
Sintesis protein adalah proses pembentukan partikel protein dalam bahasan

biologi molekuler yang didalamnya melibatkan sistesis RNA yang dipengaruhi

oleh DNA. Dalam proses sintesis protein, molekul DNA adalah sumber
pengkodean asam nukleat untuk menjadi asam amino yang menyusun protein
tetapi tidak terlibat secara langsung dalam prosesnya. Molekul DNA pada suatu
sel ditranskripsi menjadi molekul RNA. Molekul RNA inilah yang ditranslasi
menjadi asam amino sebagai penyusun protein. Dengan demikian molekul RNA
lah yang terlibat secara langsung dalam proses sintesis protein. Hubungan antara
molekul DNA, RNA, dan asam amino dalam proses pembentukan protein dikenal
dengan istilah "Dogma sentral biologi yang dijabarkan dengan rangkaian proses
DNA membuat DNA dan RNA, RNA membuat protein, yang dinyatakan dalam
persamaan DNA >> RNA >> Protein. Dogma Sentral Sebagai pernbawa informasi
genetika, DNA rnempunyai dua fungsi utama: 1) rnembuat kopi yang tepat dari
pada dirinya sendiri pada waktu proses repllkasi atau duplikasi dan 2) rneneruskan
koda-koda informasi yang dimiliki ke.nRNA (messenger RNA) pada waktu proses
transkripsi.

Dengan

demikian

mRNA

kelaknya

dapat

menterjemahkan

(mengtranslasikan) informasi-informasi "bahasa dalam 4 huruf" dari pada asam

nukleat ke dalam "bahasa dalam 24 huruf" darl pada protein (Soedigdo, 1973).
Sintesis protein dari asam amino berlangsung disebagian sel tubuh. Asam
amino bergabung dengan ikatan peptida pada rangkaian tertentu yang ditentukan
berdasarkan pengaturan gen. Sintesis protein meliputi pembentukan rantai
panjang asam amino yang dinamakan rantai peptida. Ikatan kimia yang
mengaitkan dua asam amino satu sama lain dinamakan ikatan peptida. Ikatan ini
terjadi karena satu hidrogen (H) dari gugus amino suatu asam amino bersatu
dengan hidroksil (OH) dari gugus asam karboksil asam amino lain. Proses ini
menghasilkan satu molekul air, sedangkan CO dan NH yang tersisa akan
membentuk ikatan peptida . sebaliknya, ikatan peptida ini dapat dipecah menjadi
asam amino oleh asam atau enzim pencernaan dengan penambahan satu molekul
air, proses ini dinamakan hidrolisis.

21

Ukuran panjang sintesis protein dapat diukur dengan melihat jumlah asam
amino yang berisi dengan total massa molekul, yang biasanya dilaporkan dalam
unit daltons (identik dengan unit massa atom), atau turunan unit kilodalton (kDa).
Yeast protein rata-rata panjangnya adalah 466 asam amino dan 53 kDa di massa.
Protein terbesar adalah titins, komponen dari otot sarkomer, dengan massa
molekular hampir 3.000 kDa, dan total panjang hampir 27.000 asam amino.

Denaturasi Protein
Susunan atau ruang rantai polipeptida suatu molekul protein berubah, maka

dikatakan protein ini terdenaturasi. Jika ikatan-ikatan yang membentuk

konfigurasi molekul tersebut rusak, molekul akan mengembang.
Menurut Winarno (1982), Denaturasi protein dapat diartikan suatu
perubahan atau modifikasi terhadap struktur sekunder, tersier, dan kuartener
terhadap molekul protein, tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatan kovalen.
Karena itu denaturasi dapat pula diartikan suatu proses terpecahnya ikatan
hidrogen, interaksi hidrofobik, ikatan garam, dan terbukanya lipatan atau wiru
molekul.
Ada dua macam denaturasi, yaitu pengembangan rantai peptida dan
pemecahan protein menjadi unit yang lebih kecil tanpa disertai pengembangan
melokul. Terjadinya kedua jenis denaturasi ini tergantung pada keadaan molekul.
Yang pertama terjadi pada rantai polipeptida, sedangkan yang kedua terjadi pada
bagian-bagian molekul yang tergabung dalam ikatan sekunder. Ikatan-ikatan yang
dipengaruhi oleh proses denaturasi ini adalah : a. Ikatan hidrogen; b. Ikatan
hidrofobik; c. Ikatan ionik; d. Ikatan intramolekuler seperti yang terdapat pada
gugus disulfida dalam sistin.
Pemekaran atau pengembangan molekul protein yang terdenaturasi akan
membuka gugus reaktif yang ada pada rantai polipeptida. Selanjutnya akan terjadi
pengikatan kembali pada gugus reaktif yang sama atau yang berdekatan. Bila unit
ikatan yang terbentuk cukup banyak sehingga protein tidak lagi terdispersi sebagai
suatu koloid, maka protein tersebut mengalami koagulasi. Apabila ikatan-ikatan
antara gugus-gugus reaksi protein tersebut menahan seluruh cairan, maka akan
22

terbentuk gel. Sedangkan bila cairan terpisah dari protein yang terkoagulasi itu,
protein akan mengendap.
Ikatan peptida protein tidak seluruhnya dapat terputus akibat denaturasi,
karena struktur primer protein tetap sama setelah proses denaturasi. Pada struktur
protein tersier terdapat empat jenis interaksi yang membentuk ikatan pada rantai
samping seperti; ikatan hidrogen, rantai garam, ikatan disulfida dan interaksi
hidrofobik non polar, yang kemungkinan mengalami gangguan. Denaturasi yang
umum ditemui adalah proses presipitasi dan koagulasi protein. Protein yang
terdenaturasi akan berkurang kelarutannya. Lapisan molekul bagian dalam yang
bersifat hidrofobik akan keluar sedangkan bagian hidrofilik akan terlipat ke
dalam. Pelipatan atau pembalikan akan terjadi bila protein mendekati pH
isoelektris lalu protein akan menggumpal dan mengendap. Viskositas akan
bertambah karena molekul mengembang menjadi asimetrik, sudut putaran optik
larutan protein juga akan meningkat. Enzim-enzim yang gugus prostetiknya terdiri
dari protein yang kehilangan aktivitasnya sehingga tidak berfungsi lagi sebagai
enzim yang aktif. Denaturasi protein dapat dilakukan dengan berbagai cara yaitu
oleh panas, ph, bahan kimia, mekanik, dan sebagainya. Protein yang menggumpal
atau mengendap merupakan salah satu ciri fisik dari terdenaturasinya suatu
protein. Terjadinya denaturasi pada protein ini dapat disebabkan oleh banyak
faktor, seperti pengaruh pemanasan, asam atau basa, garam dan pengadukan.
Masing-masing cara mempunyai pengaruh yang berbeda-beda terhadap denaturasi
protein.
Protein akan mengalami denaturasi apabila dipanaskan pada suhu 50oC
sampai 80oC. Laju denaturasi protein dapat mencapai 600 kali untuk tiap kenaikan
10oC. Koagulasi ini hanya terjadi apabila larutan protein berada pada titik
isoelektrisnya. Protein yang terdenaturasi pada titik isoelektrisnya masih dapat
larut pada ph diluar titik isoelektrik tersebut. Air ternyata diperlukan untuk proses
denaturasi oleh panas. Perlakuan panas dapat memberikan pengaruh yang
menguntungkan dan merugikan terhadap protein. Pengaruh yang menguntungkan
yaitu meningkatakan daya guna protein sebab adanya pemanasan pada proses
pengolahan dapat menginaktifkan atau menurunkan protein inhibitor. Pemanasan

23

akan membuat untuk protein bahan terdenatirasi sehingga kemampuan mengikat

airnya menurun.
Selain itu, ikatan hidrogen dan interaksi hidrofobik non polar protein dapat
dirusak akibat panas. Energi kinetik yang meningkat akibat suhu tinggi dapat
menyebabkan molekul penyusun protein bergerak atau berputar semakin cepat
sehingga merusak ikatan molekul tersebut. Selain itu, energi panas mengakibatkan
terputusnya interaksi non kovalen yang ada pada struktur alami protein tapi tidak
memutuskan ikatan kovalennya yang berupa ikatan peptida. Asam atau basa akan
memecah ikatan ion intramolekul yang menyebabkan koagulasi protein. Semakin
lama protein bereaksi dengan asam atau basa kemungkinan besar ikatan peptida
terhidrolisis sehingga struktur primer protein rusak.
Mekanisme penggumpalan protein sebenarnya masih belum sepenuhnya
diketahui, namun paling tidak melalui 2 cara. Pertama, akibat denaturasi protein,
konformasi molekul protein berubah, baik akibat pemnasan atau kimiawi. Kedua,
tahap penggumpalan karena peristiwa denaturasi protein merupakan syarat
mutlak, dimana penggumapalan akan membuka kesempatan melokul protein yang
berinteraksi satu dengan lainnya, sehingga peristiwa gelatinisasi atau terbentuknya
gel.
Denaturasi protein ini memiliki mempunyai sisi negatif dan sisi positif.
Adapun sisi negatifnya adalah protein kehilangan aktivitas biologi, pengendapan
protein, dan protein kehilangan beberapa sifat fungsional. Sisi positif denaturasi
antara lain protein yang terdenaturasi sebagian lebih mudah dicerna, sifat
pembentuk buih dan emulsi lebih baik daripada protein dan denaturasi oleh panas
merupakan prasyarat pembentukan gel protein yang dipicu panas.

Pencernaan dan Metabolisme Protein

2.8.1

Pencernaan

Menurut Kuchel dan Ralston (2006), sebagian besar protein dicerna

menjadi asam amino, selebihnya menjadi tripeptida dan dipeptida. Protein yang
terdapat dalam makanan adaah sumber utama untuk fiksasi nitrogen pada hewan

24

tingkat tinggi. Dalam pencernaan, protein dihidrolisis oleh serangkaian enzim

hidrolitik dalam perut dan usus halus menjadi peptida dan asam amino, yang
diserap dari lumen dalam traktus gastrointestinal. Enzim enzim ini dikenal
secara kolektif sebagai enzim proteolitik atau protease, dan termasuk kelompok
enzim yang disebut hydrolase. Semua enzim proteolitik mengkatalisis hidrolisis
ikatan peptide:

Enzim proteolitik disekresikan di dalam getah lambung atau oleh pancreas

sebagai precursor tak aktif yang disebut zymogen, yang diaktivasi oleh
pembelahan yang memungkinkan terjadinya perubahan konformasi dan
pembentukan suatu tapak aktif fungsional (Kuchel dan Ralston, 2006).

25

2.8.2

Metabolisme

Proses metabolisme protein dimulai dari proses pencernaan di mulut

sampai di usus halus, dilanjutkan dengan proses metabolisme asam amino. Yaitu
sebagian besar zat makanan yang mengandung protein dipecahkan menjadi
molekul-molekul yang lebih kecil terlebih dahulu sebelum diabsorpsi dari saluran
pencernaan. Protein diabsorpsi di usus halus dalam bentuk asam amino masuk
darah. Dalam darah asam amino disebar keseluruh sel untuk disimpan. Didalam
sel asam amino disimpan dalam bentuk protein (dengan menggunakan enzim).
Hati merupakan jaringan utama untuk menyimpan dan mengolah protein
Perubahan kimia dalam proses pencernaan dilakukan dengan bantuan enzimenzim saluran pencernaan yang mengkatalisis hidrolisis protein menjadi asam
amino.
Protein dalam makanan dicerna dalam lambung dan usus di katabolisme
menjadi asam amino yang diabsorbsi dan dibawa oleh darah. Asam amino dalam
darah di bawa ke hati menjadi asam amino dalam hati (ekstra sel), kemudian asam
amino tersebut ada yang di simpan dalam hati (intra sel) dan sebagian dibawa oleh
darah ke jaringan-jaringan tubuh. Asam amino yang dibawa ke hati dikatakan
ekstra sel karena sebagian asam amino dalam hati ini kemudian akan dibawa
sebagian keluar dari sel atau menuju ke seluruh jaringan tubuh yang
membutuhkan. Setelah masuk ke jaringan-jaringan tubuh asam amino ini akan
masuk ke sel-sel tubuh (asam amino dalam sel). Dan sebagiannya lagi tetap
didalam hati (intra sel) sebagai cadangan protein dalam tubuh, bila tubuh
kekurangan protein maka asam amino ini diubah menjadi protein dan sebaliknya
jika tubuh membutuhkan asam amino dari dalam tubuh maka protein di rombak
kembali menjadi asam amino. Dan asam amino ini juga berfungsi membentuk
senyawa N lain yang berfungsi untuk pembentukan sel-sel tubuh, senyawa
nitrogen ini merupakan bagian utama dari semu protein, enzim, dan proses
metabolik yang disertakan pada sintesa dan perpindahan energi.
Keseimbangan nitrogen tubuh dikatakan positif bila n masuk tubuh > n yg
keluar dari tubuh berarti sintesis protein > katabolismenya, terjadi misalnya pada
masa penyembuhan, masa pertumbuhan, masa hamil keseimbangan nitrogen yg

26

negatif berarti katabolisme protein > sintesisnya, terjadi misalnya pada waktu
kelaparan, sakit keseimbangan nitrogen yg setimbang terdapat pada orang dewasa
normal dan sehat. Bila ada kelebihan asam amino dari jumlah yang digunakan
maka asam amino diubah menjadi asam keto. Proses perubahan tersebut terjadi
dalam siklus asam sitrat. Atau diubah mejadi urea. Berikut proses perubahan asam
amino menjadi asam keto dalam siklus sitrat. Asam amino yang dibuat dalam hati
atau dihasilkan dari proses katabolisme protein dalam hati, dibawa oleh darah
kedalam jaringan untuk digunakan. Proses anabolisme dan katabolisme terjadi
dalam hati dan jaringan. Asam amino yang terdapat dalam darah berasal dari tiga
sumber yaitu:

Absorbsi dalam dinding usus

Hasil katabolisme protein dalam sel

Hasil anabolisme asam amino dalam sel

Fungsi Protein
Protein adalah zat yang paling penting dalam setiap organisme dan juga

merupakan bagian dari semua sel hidup yang merupakan bagian terbesar tubuh
setelah air. Protein di dalam tubuh berfungsi sebagai : sumber utama energi selain
karbohidrat dan lemak, sebagai zat pembangun, sebagai zat-zat pengatur. Protein
mengatur proses-proses metabolisme dalam bentuk enzim dan hormon dan
sebagai mekanisme pertahanan tubuh melawan berbagai mikroba dan zat toksik
lainyang datang dari tuar, sertamemeiiharasel dan jaringan tubuh. Dalam bentuk
kromosom, protein juga berperan dalam menyimpan dan meneruskan sifat-sifat
keturunan dalam bentuk gen. Di dalam gen ini tersimpan iodin untuk sintesa
protein enzim tertentu, sehingga proses metabolisme diturunkan dari orang tua
kepada anaknya dan terus kepada generasi-generasi selanjutnya, secara
berkesinambungan (Diana, 2010).
Protein dalam tubuh diperlukan untuk pembentukan dan perbaikan semua
jaringan di dalam tubuh termasuk darah, enzim, hormon, kulit, rambut, dan kuku.
27

Protein pembentukan hormon untuk pertumbuhan dan mengganti jaringan yang

aus, perkembangan seks dan metabolisme. Disamping itu, protein berguna untuk
melindungi supaya keseimbangan asam dan basa di dalam darah dan jaringan
terpelihara, selain itu juga mengatur keseimbangan air di dalam tubuh. Selain
fungsi tersebut, menurut Joko Pekik (2006: 15) protein juga berfungsi sebagai:
a. Membangun sel tubuh
b. Mengganti sel tubuh
c. Membuat air susu, enzim dan hormon
d. Membuat protein darah
e. Menjaga keseimbangan asam basa cairan tubuh
f. Pemberi kalori

10 Dampak
2.10.1

Kelebihan Protein

Protein secara berlebihan tidak menguntungkan tubuh. Makanan yang

tinggi proteinnya biasanya tinggi lemak sehingga dapat menyebabkan
obesitas.Diet protein tinggi yang sering dianjurkan untuk menurunkan berat badan
kurang beralasan. Kelebihan dapat menimbulkan masalah lain, terutama pada
bayi. Kelebihan asam amino memberatkan ginjal dan hati yang harus
memetabolisme dan mengeluarkan kelebihan nitrogen.
Kelebihan protein akan menimbulkan asidosis, dehidrasi, diare, kenaikan
amoniak darah, kenaikan ureum darah, dan demam. Ini di lihat pada bayi yang di
beri susu skim atau formula dengan konsentrasi tinggi, sehingga konsumsi protein
mencapai 6 g/kg BB. Batas yang dianjurkan untuk konsumsi protein adalah dua
kali Angaka Kecukupan Gizi (AKG) untuk protein.
2.10.2

Kekurangan Protein

28

Kurangnya jumlah protein yang ada di dalam tubuh membuat fungsi dari zat
tersebut menjadi tidak maksimal di dalam tubuh kita. Beberapa akibat kekurangan
protein yang dapat menimbulkan penyakit akibat kekurangan protein :
a) Kwashiorkor
Kwashiorkor adalah istilah yang pertama kali digunakan oleh Cecily
Williams bagi gejala yang sangat ekstrim yang diderita oleh bayi dan anak-anak
kecil akibat kekurangan konsumsi protein yang parah meskipun konsumsi energy
atau kalori telah mencukupi kebutuhan. Kwashiorkor lebih banyak terdapat pada
usia dua hingga tiga tahun yang sering terjadi pada anak yang terlambat menyapih
atau peralihan dari ASI (Air Susu Ibu) ke PASI (Pengganti Air Susu Ibu),
sehingga komposisi gizi makanan tidak seimbang terutama dalam hal protein.
Gejala dari kwashiorkor yang spesifik adalah adanya oedem (pembekakan),
ditambah dengan adanya gangguan pertumbuhan serta terjadi perubahan
psikomotorik.
Terjadinya oedem mula-mula dianggap sebagai akibat turunnya kadar serum
albumin. Hal ini selalu terjadi pada penderita kwarshiorkor. Turunnya serum
albumin akan menyebabkan turunnya tekanan osmotic darah, akibatnya terjadi
perembesan cairan menerobos buluh darah masuk ke dalam jaringan tubuh,
sehingga terjadi oedem.
b) Marasmus
Marasmus berasal dari kata Yunani yang berarti wasting merusak.Marasmus
umumnya merupakan penyakit pada bayi (12 bulan pertama), karena terlambat di
beri makanan tambahan.Hal ini dapat terjadi karena penyapihan mendadak,
formula pengganti ASI terlalu encer dan tidak higienis atau sering terkena
infeksi.Marasmus berpengaruh dalam waktu yang panjang terhadap mental dan
fisik yang sukar diperbaiki.Marasmus adalah penyakit kelaparan dan terdapat
banyak di antara kelompok sosial ekonomi rendah di sebagian besar negara
sedang berkembang dan lebih banyak dari Kwashiorkor.
Gejalanya :

Pertumbuhan terhambat.

29

Lemak di bawah kulit berkurang

Otot otot berkurang dan melemah.

Berat badan lebih banyak terpengaruh dari pada ukuran

kerangka, seperti : panjang, lingkar kepala dan lingkar
dada.

Pada

Muka seperti orang tua (Oldmans Face).

penderita

Marasmus

biasanya

tidak

ada

pembesaran

hati

(Hepatomegalia) dan kadar lemak serta kolesterol di dalam darah menurun. Suhu
badan juga lebih rendah dari suhu anak sehat dan anak tergeletak in aktif, tidak
ada perhatian bagi keadaan sekitarnya.
Marasmus ini merupakan suatu penyekit gizi buruk yang biasanya menimpa
bayi yang berusia dibawah 12 bulan. Penyebab penyakit ini tentu saja kekurangan
protein, namun juga terkadang disertai dengan kekurangan karbohidrat. Penyakit
seperti ini mempunyai sifat yang sedikit berbahaya. Artinya, jika dibiarkan maka
penyakit ini mempunyai resiko yang fatal.

30

3. PENUTUP
3.1 Kesimpulan
Protein merupakan makromolekul yang tersusun dari bahan dasar asam
amino yang terikat satu sama lain dalam ikatan peptida. Asam amino yang
menyusun protein ada 20 macam.
Penggolongan protein berdasarkan bentuknya yaitu 1) protein globular, 2)
protein serabut (fibrous). Dan struktur protein terdiri ; protein primer,
protein sekunder, protein tersier, dan protein kuartener.
Fungsi Protein antara lain : sumber utama energi selain karbohidrat dan
lemak, zat pembangun, mengatur metabolisme (enzim dan hormon),
mekanisme pertahanan tubuh, menyimpan dan meneruskan sifat-sifat
keturunan dalam bentuk gen.
Pencernaan protein, yaitu dari mulut, lambung, dan usus halus.
Metabolisme protein terdiri dari absorpsi dan transportasi protein,
katabolisme protein, dan anabolisme protein.
Kekurangan protein menyebabkan : Kwasiorkor, Hipotonus, gangguan
pertumbuhan, hati lemak, marasmus dan berkibat kematian. Dan kelebihan
protein menyebabkan ; akan memberatkan ginjal dan hati yang harus
memetabolisme dan mengeluarkan kelebihan nitrogen. Kelebihan protein
akan menimbulkan asidosis, obesitas, dehidrasi, diare, kenaikan amoniak
darah,kenaikan ureum darah, dan demam.

3.2 Saran
Sebaiknya dalam mengkonsumsi makanan tidak hanya yang mengandung
protein saja tapi juga unsur yang lain harus dipenuhi agar dapat seimbang
sehingga tidak menimbulkan kerugian bagi tubuh.

31

DAFTAR PUSTAKA

Kuchel, P. dan G. B. Ralston. 2006. Schaums Biokimia. Erlangga:

Jakarta Chayati, I dan Ari, A. 2008. Bahan Ajar Kimia Pangan. Fakultas

Teknik. Universitas Negeri Yogyakarta. Yogyakarta

Diana, F. M. 2010. Fungsi Dan Metabolisme Protein Dalam Tubuh Manusia.
Jurnal Kesehatan Masyarakat 4 (1). Fakultas Kedokteran : Universitas
Andalas.
Katili, A. S. 2009. Struktur dan Fungsi Protein Kolagen. 2(5):1-11.
Poedjiadi, Anna. 1994. Dasar-dasar Biokimia Untuk Mahasiswa Keperawatan .
Jakarta : UI Press.
Rafiqi, A. F. dan A. Junaidi . 2011 . Materi Ajar Gerak Perubahan Asam Amino .
Universitas Wiraraja : Sumenep.
Rediatning, S. L dan N. Kartini. 1987 . Analisis Asam Amino Dengan
Kromatografi Cairan Kinerja Tinggi Secara Derivatisasi Prakolom Dan
Pascakolom . Jurnal Proceedings ITB. 20(1/2).
Sidiq, A. 2014. Uji Kadar Protein Dan Organoleptik Pada Telur Ayam Leghorn
Setelah Disuntik Dengan Ekstrak Black Garlic. Universitas Muhammadiyah
Surakarta : Surakarta.
Sigit, L. 2012. Kualitas Protein dan Komposisi Asam Amino Ampas Sagu Hasil
Fermentasi Aspergillus niger dengan Penambahan Urea dan Zeolit.
Yogyakarta: Lumbung Pustaka, UNY.
Soedigdo, P. 1973. Tinjauan Ulang Mengenai Biokimia DNA dan RNA Serta
Biosintesa Protein. Jurnal Proceedings ITB. Vol (7) : 2.
Sumardjo, D. 2006 . Pengantar Kimia . Penerbit Buku Kedokteran EGC : Jakarta.
Trilaksani, W., E. Salamah, dan M. Nabil. 2006. Pemanfaatan Limbah Tulang Ikan
Tuna (Thunnus Sp.) Sebagai Sumber Kalsium Dengan Metode Hidrolisis
Protein. 9 (2). IPB : Bogor.

32

Triyono, A. 2010. Mempelajari Pengaruh Penambahan Beberapa Asam Pada

Proses Isolasi Protein Terhadap Tepung Protein Isolat Kacang Hijau
(Phaseolus radiatus L). Seminar Rekayasa Kimia dan Proses. Jurusan Teknik
Kimia. Fakultas Teknik. Universitas Diponegoro. Semarang.
Winarno, F. G. 1992. Kimia Pangan dan Gizi. PT. Gramedia Pustaka Utama :
Jakarta
Winarno, F. G. 2004. Kimia Pangan dan Gizi. PT. Gramedia Pustaka Utama :
Jakarta

33