NAMA : MUCHLIS ADI PUTRA

NIM : 1711012210007
TUGAS :

INTERAKSI LIGAN PADA ENZIM KATALASE

Struktur diatas adalah struktur 3 dimensi dari enzim katalasedengan kode PDB 1GGJ.
Struktur tersebut memuat banyak informasi yang dapat berguna dalam ilmu pengetahuan
khususnya pada ilmu kedokteran, forensik, ilmu sains dan sebagainya. Ilmu dari protein yang
telah ditemukan dan dipublikasi pada saat ini nantinya akan berguna untuk memudahkan bagi
para ilmuan di masa depan.
Enzim merupakan senyawa protein yang berfungsi sebagai katalisator reaksi-reaksi kimia
yang terjadi dalam sistem biologi (makhluk hidup). Enzim biasa disebut sebagai biokatalisator.
Tanpa adanya enzim, reaksi kimia akan berjalan lambat. Kerja enzim dipengaruhi oleh banyak
faktor, misalnya seperti suhu, keasaman dan sebagainya. Enzim katalase merupakan enzim yang
banyak ditemui dihampir semua makhluk hidup yang terekspos oksigen, seperti bakteri,
tumbuhan dan binatang. Enzim ini memecah Hidrogen Peroksida menjadi air dan oksigen.
Enzim katalase merupakan enzim yang sangat penting untuk memproteksi sel dari resiko stress
oksidatif, yaitu kondisi dimana jumlah radikal bebas ditubuh melebihi kapasitas tubuh untuk.
Situs aktif heme catalases terkubur jauh di dalam homotetramer yang sangat terlindungi secara
struktural. Saluran yang mengarah ke situs aktif telah diidentifikasi sebagai rute potensial untuk
aliran media dan pelepasan produk, meskipun bukti yang mendukung model ini terbatas. Untuk
menyelidiki lebih lanjut peran struktur protein dan saluran molekul dalam katalisis, struktur
kristal dari empat varian situs aktif katalase HPII dari Escherichia coli (His128Ala, His128Asn,
Asn201Ala, dan Asn201Anya) telah ditentukan pada resolusi sekitar 2,0-A. Organisasi pelarut
menunjukkan pengaturan ulang utama sehubungan dengan HPII asli, tidak hanya di sekitar
residu yang diganti tetapi juga di saluran molekul utama yang mengarah ke kantong heme distal.
Dalam dua varian His128 yang tidak aktif, rantai kontinu molekul air berikatan hidrogen
memanjang dari permukaan molekul ke kantong bagian heme yang mengisi saluran utama.
Perbedaan dalam kontinuitas molekul pelarut antara struktur asli dan varian menggambarkan
betapa sensitifnya matriks pelarut terhadap perubahan halus dalam struktur. Dihipotesiskan
bahwa H (2) O (2) yang sedikit lebih besar melewati saluran enzim asli akan mendorong
pembentukan rantai pelarut dan peroksida yang terus menerus. Struktur varian His128Asn yang
dikomplekskan dengan hidrogen peroksida juga telah ditentukan pada resolusi 2,3-A, yang
mengungkapkan keberadaan situs pengikatan hidrogen peroksida baik di saku heme distal
maupun di saluran utama. Tanpa diduga, perubahan terbesar dalam struktur protein yang
dihasilkan dari pengikatan peroksida dikelompokkan pada sisi proksimal heme dan terutama
melibatkan residu hanya dalam dua subunit, yang menyebabkan keberangkatan dari simetri
kelompok 222-titik dari enzim asli. Peran aktif untuk saluran dalam aliran selektif substrat
melalui molekul katalase diusulkan sebagai fitur integral dari mekanisme katalitik. Varian
Asn201His dari HPII ditemukan mengandung heme b yang tidak teroksidasi dalam kombinasi
dengan sisi proksimal ikatan His-Tyr menunjukkan bahwa jalur mekanistik dari dua reaksi dapat
dipisahkan.

Struktur ligan katalase [HDD] dengan kode PDB 1GGJ

Diagram dan interaksi 2D

1. Isoleucine

2. Phenylalanine

3. Aspartic Acid
4. Cis-Heme D Hydroxychlorin Gamma-Spirolactone

5. Leucine

6. Glycine
7. Arginine

8. Valine

9. Threonine
10. Serine

11. Tyrosine

12. Histidine
13. Glutamine

14. Alanine