MAKALAH

BIOKIMIA KEPERAWATAN
ENZIM KATALASE

OLEH
M.AWALUDIN
1910913310021
KELOMPOK

PROGRAM STUDI ILMU KEPERAWATAN

FAKULTAS KEDOKTERAN
UNIVERSITAS LAMBUNG MANGKURAT
BANJARBARU
2019
 BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Katalase adalah enzim-enzim yang fungsi utamanya adalah untuk

mengkatalisis dekomposisi hidrogen peroksida (H2HAI2) untuk air dan molekul
oksigen. adalah anggota penting dari sistem pertahanan antioksidan sel dari hampir
semua organisme aerobik. Namun, studi terbaru menunjukkan bahwa katalase
mungkin terlibat dalam berbagai proses lain dalam sel. Makalah ini memberikan
tinjauan reaksi dari catalases dengan substrat utama mereka, hidrogen peroksida,
dan dengan oksidasi spesies seperti radikal hidroksil, superoksida, oksida nitrat,
peroxynitrite, asam hipoklorit, dan oksigen singlet. Sejumlah individu-individu yang
dibentuk di bawah eustress oksidatif (stres yang baik) serta distress (stres yang
buruk), sementara yang lain hanya dalam kondisi tertekan oksidatif. signifikansi
biologis potensial dari reaksi mamalia serta katalase bakteri dengan spesies
pengoksidasi dibahas. Mayoritas reaksi ini menghambat katalase. Penulis
menekankan bahwa katalase penghambatan, yang dapat menyebabkan peningkatan
yang signifikan dari konsentrasi lokal dari hidrogen peroksida, dapat merugikan
jaringan tetangga, tetapi di beberapa negara patologis (misalnya pertahanan
ditujukan terhadap bakteri patogen kaya katalase, atau induksi apoptosis sel-sel
kanker yang memiliki membran-terkait katalase) mungkin bermanfaat bagi
organisme inang(Gebicka et al, 2019).

Metabolisme yang merupakan reaksi kimia memiliki biokatalisator yang di

sebut dengan enzim. Enzim adalah senyawa yang di bentuk oleh sel tubuh
organisme yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berkaitan dengan
protein. Didalam sel, enzim di produksi oleh organel badan mikro peroksisok. Enzim
merupakan zat yang membantu semua kegiatan yang di lakukan sel. Enzim
mempunyai dua fungsi pokok yaitu mempercepat reaksi tetapi tidak ikut bereaksi
dan mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.
Kegunaan enzim katalase adalah menguraikan Hidrogen Peroksida (H2O2) yang
memiliki sifat osidator kuat dan merupakan senyawa racun dalam tubuh uang
terbentuk pada proses prncernaan makanan. Dengan adanya enzim katalase,
senyawa Hidrogen Peroksida (H2O2) dapat di uaikan menjadi air (H2O) dan oksigen
(O2) yang tidak berbahaya di tandai dengan timbulnya gelombang.

Enzim merupakan senyawa yang dibentuk secara alamiah oleh tubuh

organisme. Enzim ini memiliki peranan dalam membantu proses penting di dalam
tubuh organisme tersebut. Salah satu jenis enzim yang memiliki peranan yang
cukup penting adalah enzim katalase. Enzim ini berperan dalam mengurai H2O2
atau Hidrogen Peroksida yang apabila tidak diurai akan menjadi senyawa
beracun.Lebih lanjut tentang enzim katalase.Dengan adanya enzim katalase senywa
hidrogen peroksida (H2O2) Dapat di urai menjadi air(H2O) Dan oksigen (O2) Yang
tidak berbahaya. cara kerja yang dilakukan enzim katalase adalah sebagai berikut :
molekul selalu bergerak dan saling bertumbukan satu sama lain nya.jika ada
molekul substarat menumbuk melekul enzim yang tepat maka akan menempel
pada enzim. Tempat menempelnya molekul substrat tersebut di sebut juga dengan
sisi aktif.Kemudian terjadi reaksi dan terbentuk molekul produk. Enzim katalase
jenis enzim yang dapat menguraikan hidrogen peroksida yang tidak baik pada
tubuh makluk hidup menjadi air dan oksigen yang sama sekali tidak berbahaya.
Tentunya dalam suatu reaksi kimia terdapat zat – zat atau senyawa – senyawa baik
yang sifatnya menghambat (inhibitor), atau mempercepat reaksi
(aktivator).Senyawa – senyawa yang mempercepat suatu reaksi dikenal dengan
sebutan katalisator.

Ada tidaknya gelombang merupakan indikator adanya air dalam wujud uap.
Sedangkan menyala atau tidaknya bara merupakan indikator adanya gas oksigen
dalam tabung tersebut. Enzim katalase yang di hasilkan peroksisom pada hati yang
akan mengalami denaturasi (kerusakan) pada suhu yang tinggi ataupun pada
suasana asam dan basa. Enzim katalase bekerja secara optimal pada suhu yang
netral. Hal ini dapat di lihat pada suasana asam, basa, dan suhu tinggi, laju reaksi
menjadi sangat lambat. Bahkan terhenti sama sekali. Indikasi adalah setidaknya
gelpmbang yang di hasilkan dan bara api yang tidak menyala. Sedangkan pada suhu
yang normal dan pH netral, reaksi berjalan dengan lancar. Katalisator adalah suatu
zat yang mempercepat reaksi kimia pada suhu tertentu, tanpa mengalami
perubahan atau terpakai oleh reaksi itu.Suatu katalis berperan dalam reaksi tapi
bukan sebagai pereaksi ataupun produk.Katalis memungkinkan reaksi berlangsung
lebih cepat atau memungkinkan reaksi pada suhu lebih rendah akibat perubahan
yang dipicunya terhadap pereaksi. Katalis menyediakan suatu jalur pilihan dengan
energi aktivasi yang lebih rendah. Katalis mengurangi energi yang dibutuhkan untuk
berlangsungnya reaksi.Metabolisme yang merupakan reaksi kimia memiliki
katalisator yang disebut dengan enzim.

Cara kerja yang di lakuakn enzim yaitu molekul selalu bergerak dan saling
bertumbukan satu sama lainnya. Jika ada molekul subtrat menumbuk molekul
enzim yang tepat maka akan menempel pada enzim. Tempat menempelnya
molekul subtrat tersebut di sebut dengan sisi aktif. Kemudian terjadi reaksi dan
terbentuk molekul produk. Katalase paling banyak terdapat di hati, ginjal, dan
eritrosit dan paling sedikit jumlahnya di jaringan ikat. Dalam sel hati, katalase
terutama terletak di peroksisom, tetapi juga telah diidentifikasi dalam endoplasma
retikulum dan sitoplasma. Meskipun sebelumnya percaya bahwa katalase hadir di
mitokondria, pandangan ini dipertanyakan. Kaya Catalase peroksisom telah
divisualisasikan dalam miokardium dan serat otot polos. Namun, pada otot rangka,
katalase tampaknya terkait dengan sarkoplasma retikulum. Dalam otot itu adalah
serat tipe I aerobik yang memiliki katalase; serat anerobik mengandung sangat
sedikit. Aktivitas tertinggi ditemukan dalam oksidatif lambat otot. Pada tipe otot
tertentu, aktivitas katalase bervariasi dari satu daerah ke daerah lain. Katalase
dalam sel darah merah dewasa telah dianggap sebagai sitoplasma. Dengan atau
hadir dalam membran eritrosit. Dalam sel hati, katalase disintesis sebagai
amonomer di retikulum endoplasma dan cepat dipindahkan ke peroksisom tempat
perakitan akhir tetramer berlangsung.

Kerja enzim tentunya di pengaruhi oleh faktor-faktor tertentu. Keinginan

kami untuk mengetahui faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim, dan
memenuhi tugas biologi, merupakan suatu motivasi kami untuk melakuakn
praktikum sederhana dengan menggunakan enzim katalase yang berasal dari darah
probandus.

Katalase adalah biokatalis yang berpotensi berguna dalam berbagai

bioproses industri (industri tekstil, pengolahan makanan, dan pulp dan kertas) yang
memerlukan penghilangan hidrogen peroksida. Proses ini dapat dicapai dalam
reaktor seperti itu bahkan di bawah kondisi isotermal. Namun, biasanya
dihubungkan dengan durasi proses yang panjang atau dengan pengeluaran
sejumlah besar biokatalis untuk satuan massa substrat yang ditransformasikan,
yang pada gilirannya mengarah pada peningkatan biaya operasi. Mereka dapat
dibatasi dengan menerapkan kontrol suhu yang optimal, yang memerlukan nilai-
nilai parameter termodinamika-energi aktivasi untuk reaksi dan energi aktivasi
untuk deaktivasi harus diketahui. Karya ini melaporkan parameter ini untuk
dekomposisi hidrogen peroksida dan penonaktifan Aspergillus niger catalase pada
suhu mulai dari 35 ° C hingga 50 ° C (J. Miłek, 2018).

Katalase adalah enzim heme yang mengandung milik keluarga Oxido-

reduktase. Ini adalah komponen yang signifikan dari mekanisme pertahanan sel
terhadap stres oksidatif, karena scavenges hidrogen peroksida untuk oksigen dan
air. Semua mikroorganisme aerobik telah berevolusi mekanisme perbaikan
diinduksi kompleks, dalam bentuk enzim ini, untuk mengurangi efek merusak
oksigen aktif. Katalase juga berperan dalam mempertahankan homeostasis redoks
sel sebagai bagian dari sistem respon antioksidan. Katalase juga telah digunakan
dalam berbagai metode analisis dan diagnostik dalam bentuk biosensor dan
biomarker selain aplikasi lain di tekstil, kertas, makanan dan industri farmasi.
aplikasi baru untuk catalases terus-menerus muncul berkat tingkat turnover tinggi,
asal evolusi yang berbeda, mekanisme reaksi yang relatif sederhana dan
didefinisikan dengan baik. Enzim ditemukan dalam berbagai organisme aerobik dan
anaerobik. Katalase digunakan dalam berbagai proses industri dan mereka adalah
enzim-enzim penting dalam pasar enzim global. Pasar enzim industri kini
berkembang untuk mencapai dari US $ 2,2 miliar menjadi US $ 3,4 miliar pada
tahun 2015 (Babiker et al, 2016).

Hidrogen peroksida yang dihasilkan in vivo terutama dalam mitokondria,

tetapi juga dalam kompartemen lain eukariotik sel, misalnya peroksisom dan
retikulum en-doplasmic. konsentrasinya diatur secara ketat melalui ac-tion tidak
hanya katalase tetapi juga beberapa isoform dari glutathione peroksidase (GPXs)
dan peroxiredoxins (PRXs). Sementara katalase memanfaatkan kelompok heme
untuk mengurangi oksidasi H/2HAI2, GPXs dan prxs bertindak melalui
selenocysteine atau sistein mereka residu dan kebutuhan glutathione (GSH) Dan
thioredoxin, masing-masing, untuk menyelesaikan siklus katalitik, dan NADPH
untuk mengurangi kofaktor teroksidasi. Katalase dalam sel eukariotik terutama
menghilangkan H2HAI 2 yang dihasilkan oleh oksidase peroxisomal. Tetapi juga
dapat memecah H2HAI2 yang menyebar ke peroxi-somes . Katalase memainkan
peran penting dalam menghilangkan H2HAI2 dalam eritrosit. Beberapa jumlah
katalase juga telah terdeteksi di mitokondria tikus dan tikus jantung , Dalam
sitoplasma, Serta pada membran sitoplasma sel kanker manusia. GPXs dan prxs
lebih luas didistribusikan ke seluruh sel. Karena pra-rasa enzim ini, konsentrasi
mapan H intraseluler 2HAI 2 dalam kondisi fisiologis disimpan di kisaran 1-10 nM.
Konsentrasi normal H2HAI2 dalam darah plasma tampaknya 2-3 lipat lebih tinggi
dari itu diperkirakan dalam sel. H2HAI2 dapat meninggalkan dan memasuki sel
melalui aquaporins(Gebicka et al, 2019).

BAB II

ISI

Reaksi katalitik berlangsung dalam dua langkah. Molekul hidrogen peroksida

pertama mengoksidasi heme untuk spesies oxyferryl di mana satu oksidasi setara
dihapus dari besi dan satu dari cincin porfirin untuk menghasilkan porfirin kation
radikal. Kedua hidrogen peroksida kemudian digunakan sebagai reagen dengan
senyawa. Hidrogen peroksida dekomposisi di itu rentang konsentrasi dari 0,001
mol / L untuk 0,015 mol / L oleh katalase dari Aspergillus niger dikaitkan dengan
deaktivasi terlihat dari enzim oleh substrat pada suhu mulai dari 35ºCsampai 50ºC.
kesepakatan yang baik antara data eksperimen dan simulasi model diperoleh.
Tingkat penonaktifan digambarkan oleh orde pertama persamaan kinetik dalam
kaitannya dengan enzim dan konsentrasi substrat. Parameter, yaitu, konstanta laju
deaktivasi dalam model matematika ini, diperkirakan dengan metode Levenberg-
Marquardt. Ketergantungan dari konstanta laju reaksi untuk penonaktifan pada
suhu ini sesuai dengan persamaan Arrhenius. Itu energi aktivasi yang diperoleh
untuk dekomposisi hidrogen peroksida sama 12,9 ± 0,7 kJ / mol. Energi aktivasi
untuk deaktivasi Aspergillus niger (J. Milek, 2018)

Katalase (EC 1.11.1.6) enzim adalah enzim oksidoreduktase karena

memainkan peran penting dalam pendinginan spesies oksigen reaktif (ROS), yaitu
hidrogen peroksida, sering diproduksi sebagai produk sampingan dari respirasi
aerobic.Oleh karena itu bertindak sebagai produk sampingan dari respirasi
aerobik.Oleh karena itu bertindak sebagai produk sampingan dari respirasi
aerobik.Oleh karena itu bertindak sebagai antioksidan dan melindungi sel terhadap
stres oksidatif sebagai antioksidan dan melindungi sel terhadap stres oksidatif.enzim
ditemukan dalam berbagai organisme aerobik dan anaerobik. Katalase memiliki
salah satu jumlah omset tertinggi sebagai satu molekul hydrolysing enzim lebih dari
satu juta molekul substrat yaitu hidrogen peroksida per detik.aplikasi baru untuk
catalases terus-menerus muncul berkat jumlah omset tinggi (Kaushal et al, 2018).

Catalases adalah enzim-enzim yang fungsi utamanya adalah untuk

mengkatalisis posisi decomhidrogen peroksida (H 2 HAI 2) air dan molekul oksigen.
Menurut kesamaan struktural dan fungsional catalases dibagi menjadi tiga
kelompok: catalases khas atau monofungsional, peroksidase catalases, dan catalases
nonheme. Catalases, enzim heme yang mengkatalisis dekomposisi hidrogen
peroksida menjadi air dan molekul oksigen, adalah anggota penting dari sistem
pertahanan antioksidan sel dari hampir semua organisme aerobik. Namun, studi
terbaru menunjukkan bahwa katalase mungkin terlibat dalam berbagai proses lain
dalam sel. Makalah ini memberikan tinjauan reaksi dari catalases dengan substrat
utama mereka, hidrogen peroksida, dan dengan oksidasi spesies seperti radikal
hidroksil, superoksida, oksida nitrat, peroxynitrite, asam hipoklorit, dan oksigen
singlet. Sejumlah individu-individu yang dibentuk di bawah eustress oksidatif (stres
yang baik) serta distress (stres yang buruk), sementara yang lain hanya dalam
kondisi tertekan oksidatif. signifikansi biologis potensial dari reaksi mamalia serta
catalases bakteri dengan spesies pengoksidasi dibahas. Mayoritas reaksi ini
menghambat katalase. Penulis menekankan bahwa katalase penghambatan, yang
dapat menyebabkan peningkatan yang signifikan dari konsentrasi lokal dari hidrogen
peroksida, dapat merugikan jaringan tetangga, tetapi di beberapa negara patologis
(misalnya pertahanan ditujukan terhadap bakteri patogen kaya katalase, atau
induksi apoptosis sel-sel kanker yang memiliki membran-terkait katalase) mungkin
bermanfaat bagi organisme inang.Catalases adalah enzim-enzim yang fungsi
utamanya adalah untuk mengkatalisis posisi decomhidrogen peroksida (H 2 HAI 2)
air dan molekul oksigen. (Lidia Gebicka, 2019)

Mekanisme dasar dari kerja enzim ini melibatkan pemecahan dan

selanjutnya rincian dari specie oksigen reaktif yaitu hidrogen peroksida (H 2 HAI 2)
menjadi oksigen dan air sehingga mengurangi stres oksidatif yang yaitu hidrogen
peroksida (H 2 HAI 2) menjadi oksigen dan air sehingga mengurangi stres oksidatif
yang yaitu hidrogen peroksida (H 2 HAI 2) menjadi oksigen dan air sehingga
mengurangi stres oksidatif yang yaitu hidrogen peroksida (H 2 HAI 2) menjadi
oksigen dan air sehingga mengurangi stres oksidatif yang yaitu hidrogen peroksida
(H 2 HAI 2) menjadi oksigen dan air sehingga mengurangi stres oksidatif yang
disebabkan oleh substrat ini seperti yang digambarkan dalam reaksi berikut (Kaushal
et al, 2018).

Katalase dikenal sebagai dismutating H antioksidan 2 HAI 2 untuk O 2 dan H 2

O. Namun, catalases berkembang ketika metabolisme sebagian besar sulfur
berbasis, jauh sebelum O 2 dan spesies oksigen reaktif (ROS) menjadi berlimpah,
menunjukkan katalase memetabolisme sul reaktif fi spesies de (RSS). Di sini kita
memeriksa katalase metabolisme H 2 S n, analog sulfur dari H 2 HAI 2, hidrogen sul fi
de (H 2 S) dan molekul sulfur-bearing lain menggunakan H 2 S-spesifik fi c elektroda
amperometri dan fl uorophores untuk mengukur polysul fi des (H 2 S n; SSP4) dan
ROS (dikloro fl uorescein, DCF). Katalase dihilangkan H 2 S n, tapi tidak anaerobik
menghasilkan H 2 S, produk yang diharapkan dari dismutasi. Sebaliknya, katalase
concentration- dan oksigen-dependen dimetabolisme H 2 S dan dengan demikian
bertindak sebagai sul a fi de oksidase dengan P 50 dari 20 mmHg. H 2 HAI 2 memiliki
sedikit e ff dll pada H katalase-dimediasi 2 metabolisme S tetapi dengan adanya
inhibitor katalase, natrium azida (Az), H 2 HAI 2 cepat dan e FFI sien dipercepat H 2 S
metabolisme di kedua normoxia dan hipoksia menyarankan H 2 HAI 2 adalah e ff
efektif akseptor elektron dalam reaksi ini. Tanpa diduga, katalase konsentrasi-
dependen dihasilkan H 2 S dari dithiothreitol (DTT) di kedua normoxia dan hipoksia,
bersamaan oksidasi H 2 S di hadapan O 2. H 2 S produksi dari DTT dihambat oleh
karbon monoksida dan ditambah dengan NADPH menyarankan bahwa katalase
heme besi adalah situs katalitik dan NADPH menyediakan mengurangi setara.
Katalase juga dihasilkan H 2 S dari minyak bawang putih, diallyltrisul fi de,
thioredoxin dan sulfur dioksida, tetapi bukan dari sul fi te, metabisul fi te, karbonil
sul fi de, sistein, sistin, glutation atau teroksidasi glutathione. Kegiatan oksidase juga
hadir di katalase dari Aspergillus niger. Hasil ini menunjukkan bahwa katalase dapat
bertindak baik sebagai sul fi de oksidase atau reduktase sulfur dan mereka
menyarankan bahwa kegiatan ini mungkin memainkan peran penting dalam
metabolisme sulfur selama evolusi dan dapat terus melakukannya dalam sel modern
juga. Ini juga tampaknya menjadi fi Pengamatan pertama katalase reduktase
aktivitas independen dismutasi peroksida. (Kenneth R. Olson, 2017)

Jenis-jenis katalase dengan semakin banyaknya sekuens lengkap yang

tersedia, homologi yang berbeda terdeteksi dan katalase diklasifikasikan menjadi
tiga kelompok berdasarkan struktur dan fungsinya. Kelompok pertama dan kedua
mengandung enzim hemecontaining, yaitu katalase khas atau benar dankatalase-
peroksidase, sedangkan kelompok ketiga mengandung (non-heme) katalase
mangan.Katalase khas, anggota kelompok terbesar ini ditemukan dalam organisme
yang bernafas aerobik. Sebaliknya, pada bakteri anaerob, protein katalase umumnya
tidak diekspresikan. Sebagian besar katalase ini adalah homotetramer, berukuran
antara 200 dan 340 kDa dan mengandung empat kelompok prostetik. Pada sebagian
besar katalase sejati, protoporfirin IX besi ditemukan di pusat aktif (yaitu heme b,
mirip dengan kelompok prostetik hemoglobin manusia). Beberapa varian memang
ada seperti kelompok ‘heme d’ yang dapat tinggal di beberapa katalase khas.
Setelah analisis filogenetik, katalase khas juga dapat dibagi menjadi tiga clade
utama. Clade 1 mengandung bakteri, alga, dan tanaman dengan ukuran unit kecil
(55-69 kDa) menggunakan heme b sebagai kelompok prostetik. Clade 2 menyusun
kembali katalase bakteri dan jamur dan memiliki ukuran subunit yang besar (75-84
kDa), dengan heme d sebagai kelompok prostetik dan domain 'flavodoxinlike'
tambahan. Clade 3 adalah subfamili yang paling banyak; katalase dari subkelompok
ini ditemukan di archaebacterial, jamur, protista, tumbuhan dan hewan. Human
katalase termasuk dalam clade ini dan ditandai oleh subunit kecil (62 kDa), dengan
heme b sebagai kelompok prostetiknya dan NADPH sebagai kofaktor.(Glorleux dan
Calderon,2017:1096)

Fungsi utama adalah penurunan drastis dari konsentrasi yang diperlukan

senyawa yang terlibat, dibandingkan dengan aplikasi tunggal senyawa individu. efek
samping yang tidak diinginkan dari senyawa individu demikian dapat dihindari dan di
samping itu, pendekatan dapat menjadi lebih ekonomis. Untuk tujuan analisis,
Bubarnya mekanisme efek sinergis membuka peluang baru untuk memahami
koneksi lintas baru dalam proses signaling. penelitian kami sebelumnya telah
menunjukkan bahwa langsung katalase inhibitor asam salisilat dan cyanidin NOD
inhibitor menyebabkan efek sinergis yang luar biasa. (Georg Bauer, 2015)

Katalase juga digunakan untuk menghilangkan hidrogen peroksida dari

limbah pemutihan industri tekstil karena dampak lingkungan yang ketat dari spesies
oksigen reaktif ini. Selanjutnya, katalase telah digunakan dalam proses bioremediasi
dimana hidrogen peroksida (H2O2) digunakan sebagai sumber oksigen dalam
kondisi aerobik karena menyebabkan pemecahan H2O2 menjadi air dan oksigen.
Limbah cair dari industri tekstil mengandung hidrogen peroksida dalam jumlah besar
untuk proses pemutihan yang digunakan dalam industri ini. Khususnya, tekstil
pemutihan adalah proses yang intensif air dan dengan demikian, beberapa metode
telah disarankan untuk menurunkan hidrogen peroksida, yang akan memungkinkan
daur ulang limbah pemutihan dalam proses pewarnaan. Penggunaan air untuk
pengolahan bahan baku tekstil bervariasi dengan berbagai tekstil seperti serat
Lyocell dan kapas (Chico et al., 2013; Amorim et al., 2002) (Kaushal dkk, 2018).

Katalase dikenal sebagai antioksidan yang menguraikan H2O2 menjadi O2

dan H2O. Namun, katalase berevolusi ketika metabolisme sebagian besar berbasis
sulfur, jauh sebelum O2 dan spesies oksigen reaktif (ROS) menjadi melimpah,
katalase memetabolisme spesies sulfat reaktif (RSS). Di sini kita menguji
metabolisme katalase H2Sn, analog sulfur H2O2, hidrogen sulfida (H2S) dan
molekul-molekul lain yang mengandung sulfur menggunakan elektroda
amperometrik spesifik H2S dan fluorofor untuk mengukur polisulfida (H2Sn; SSP4)
dan ROS (dichloro fl uorescein, DCF). Katalase menghilangkan H2Sn, tetapi tidak
secara anaerob katalase menghasilkan H2S, produk yang dihasilkan dari
pemecahan. Sebaliknya, konsentrasi katalase dan oksigen secara dependen
memetabolisme H2S dan dengan demikian bertindak sebagai sulfidase oksidase
dengan P50 20 mmHg. H2O2 sedikit berefek pada metabolisme H2S yang dimediasi-
katalase, tetapi saat bertemu katalase inhibitor, natrium azida (Az), H2O2 dengan
cepat dan efisien dipercepat metabolisme H2S di kedua normoxia dan hipoksia
menunjukkan H2O2 adalah akseptor elektron yang efektif dalam reaksi ini. Tanpa
diduga, H2S konsentrasi-dependen yang dihasilkan secara dependen dari
dithiothreitol (DTT) baik dalam normoksia maupun hipoksia, secara bersamaan
mengoksidasi H2S di hadapan produksi O2.H 2S dari DTT dihambat oleh karbon
monoksida dan ditambah oleh NADPH yang menunjukkan bahwa katalase heme-
besi adalah situs katalitik dan NADPH menunjukkan pengurangan setara. Katalase
juga menghasilkan H2S dari minyak bawang putih, diallyltrisulf de, thioredoxin, dan
sulfur dioksida, tetapi bukan dari sulfida, metabisulfida, karbonil sulfida, sistein,
sistin, glutathione atau glutathione teroksidasi. Aktivitas oksidase juga hadir dalam
katalase dari Aspergillus niger. Hasil ini menunjukkan bahwa katalase dapat
bertindak sebagai sulfidase oksidase atau reduktase belerang dan mereka
menunjukkan bahwa kegiatan ini kemungkinan memainkan peran penting dalam
metabolisme belerang selama evolusi dan dapat terus melakukannya dalam sel-sel
modern juga. Ini juga tampaknya menjadi pengamatan pertama aktivitas katalase
reduktase yang terlepas dari pemindahan peroksida (Olson, 2017).

Pemisahan membran xilosa dan glukosa dapat dicapai melalui oksidasi

glukosa menjadi asam glukonat dengan katalisis glukosa oksidase enzimatik. Oksigen
untuk reaksi ini dapat disuplai melalui dekomposisi hidrogen peroksida oleh katalase
katalitik enzimatik. Untuk memaksimalkan produktivitas biokatalitik glukosa
oksidase dan katalase (hasil asam glukonat per jumlah total enzim). Imobilisasi
enzim yang diinduksi fouling atau pembentukan lapisan deposit pada permukaan
perpindahan panas dari bahan atau senyawa yang tidak diinginkan, dalam dukungan
berpori membran ultrafiltrasi digunakan sebagai strategi untuk terperangkapnya
glukosa oksidase dan katalase. Produktivitas membran biokatalitik reaktor sangat
bergantung dengan ketersediaan oksigen, yang pada gilirannya tergantung pada
konfigurasi reaktor, konsentrasi hidrogen peroksida, dan asal katalase. Ketika
glukosa oksidase dan katalase (dari Aspergillus niger) bebas dalam bioreaktor
membran, total produktivitas biokatalitik adalah 122 mg asam glukonat/mg enzim
yang diperoleh setelah lima siklus reaksi berurutan. Enzim bebas menunjukkan
kinerja yang unggul dibandingkan dengan sistem amobil sebagai hasil dari substrat
terbatas dan difusi produk dalam kasus yang terakhir (Morthensen dkk, 2016).

Hidrogen peroksida (H2O2) adalah ROS yang biasanya terlibat dalam respons
tanaman, dan katalase (CAT) adalah salah satu enzim penangkap ROS yang paling
penting dari tanaman, mengingat hal itu, karena aksi katalase dan peroksidase yang
menguraikan zat ini, masa hidup H2O2 dalam jaringan hidup tidak terlalu lama (<1
detik) [2,3]. Catalase adalah enzim antioksidan pertama yang ditemukan dan
dikarakterisasi [2] dan menampilkan distribusi spasial dan temporal dalam jaringan
tanaman [4]. Yang sebenarnya (monofungsional) mengkatalisis reaksi dismutasi di
mana molekul H2O2 awal direduksi menjadi H2O dan H2O2, kemudian dioksidasi
menjadi O2 [5]. dibedakan dari yang monofungsional oleh ketidakpekaan relatifnya
terhadap inhibitor 3-AT [2]. Enzim bifungsional, melalui aktivitas peroksidasi mereka,
dapat mengubah H2O2 menjadi H2O dengan bantuan substrat pereduksi [5] (Chioti
dan Zervoudakis, 2017).

Hasil dan diskusi katalase, terutama diamati dan ditandai dalam daun
tembakau, adalah salah satu sistem utama untuk penghapusan enzim H2O2 pada
tanaman [6]. Spesies-spesies Angiosperma yang diteliti sampai saat ini (termasuk
monokotil dan dikot) semuanya berisi riwayat kematian.
TheCATgenes'sexpressionindifferenttuesues dari tanaman (fotosintesis, vaskular,
reproduksi, dan benih) telah diklasifikasikan berdasarkan penamaan gen tembakau
[2,11]. Hasil kami menunjukkan profil sensitivitas yang sangat berbeda antara enzim
daun dan akar terhadap inhibitor CAT 3-AT. Secara khusus, tes uji penghambatan
CAT di hadapan 20 mM 3-AT mengungkapkan bahwa aktivitas enzim daun secara
dramatis menurun (sebesar 75-97%) di semua spesies tanaman yang diperiksa,
menyiratkan bahwa dengan kata kunci KAT padaismonofungsienzim. Di sisi lain, CAT
yang diambil dari Lactucasativa, Cichoriumendivia, Lycopersicon esculentum, dan
Solanummelongena menunjukkan ketidakpekaan relatif terhadap 3-AT karena
aktivitasnya menurun hanya sebesar 19-30%, menyiratkan bifunctional catalase-
peroxidase. Namun, aktivitas enzim akar dari Apium graveolens dan Petroselinum
crispum menurun masing-masing sebesar 85 dan 87%, sesuai dengan profil
sensitivitas CAT daun. Hasil dari Lactucasativa, Cichoriumendivia,
Lycopersiconesculentum, dan Solanummelongena sesuai dengan temuan terbaru
dari laboratorium kami tentang Ocimum basilicum [6]. Isoenzim CAT dengan
aktivitas peroksidasi yang ditingkatkan dan resistensi terhadap 3-AT juga telah
dilaporkan dari tanaman lain seperti jagung, barley dan tembakau tetapi semuanya
isoenzim daun [7,9,12]. Meskipun CAT resisten 3-AT juga telah terdeteksi pada akar
jagung muda, telah dilaporkan bahwa seiring pertumbuhan dan pertumbuhan akar,
aktivitas CAT menurun dan dengan cepat turun di bawah sensitivitas pengujian [13].
Mempertimbangkan bahwa (a) ekspresi CAT monofungsional dilaporkan bergantung
pada cahaya sedangkan yang bifungsional tidak [12] dan (b) enzim bifungsional
diekspresikan secara istimewa dalam daun yang ditumbuhkan [13], itu adalah
diharapkan bahwa isoenzim katalase-peroksidase akan mendominasi dalam akar.
Karena katalase-peroksidase telah dilaporkan berada di mitokondria [11] dan
pembentukan H2O2 adalah antioksidan 2017, 6, 39 4 dari 6 dihasilkan oleh respirasi
mitokondria [14], peran fisiologis isoenzim akar ini mungkin terkait dengan respirasi
akar. Respirasi akar memberikan energi untuk pertumbuhan akar dan untuk
penyerapan ion dan transportasi dan bervariasi tergantung pada kondisi tanah yang
berbeda dan karakteristik anatomi dan biokimia tanaman [15]. Dengan demikian,
respirasi akar merupakan sumber utama hilangnya atmosfer dari CO2 yang
berasimilasi fotosintesis, dalam beberapa kasus bahkan hingga 52% [16]. Temuan
dari spesies tanaman yang berbeda yang mengungkapkan akar lebih tinggi dari
tingkat respirasi daun [17] menyiratkan peran penting katalase-peroksidase pada
pertahanan antioksidan akar, terutama di bawah kondisi tingkat respirasi yang
tinggi. ( Chioti,2017;Zervoudakis,2017)

Enzim katalase digunakan untuk menilai stres oksidatif.4Katalase termask ke

dalam golongan hidroperoksidase, golongan ini berfungsi melingdungi tubuh
terhadap hydrogen peroksida (H2O2) yang merugikan tubuh. Katalase ditemukan
dalam hepar, darah, sumsum tulang, membrane mukosa, dan ginjal. Organel yang
menghasilkan katalase adalah peroksisom yang banyak ditemukan di hepar
(miranti,2016).
 Radikal bebas yang terbentuk akan semakin merusak jaringan tubuh, untuk
mencegah terjadinya efek yang semakin buruk akibat radikal bebas, dibutuhkan
antioksidan. Antioksidan terbagi menjadi dua kelas, yaitu antioksidan preventif yang
mengurangi laju inisiasi reaksi berantai, dan antioksidan pemutus rantai yang
mengganggu propagasi reaksi berantai. Salah satu antioksidan preventif adalah
enzim katalase yang terdapat dalam darah, sumsum tulang, membran mukosa, ginjal
dan hati. Katalase memiliki aktivitas peroksidasi, enzim golongan ini mampu
menggunakan satu molekul H2O2 sebagai substrat atau donor elektron dan molekul
H2O2 lainnya sebagai oksidan atau akseptor elektron. Fungsi katalase sendiri
adalah menghancurkan hidrogen peroksida yang terbentuk oleh kerja oksidasi.3,8
Untuk meningkatkan pertahanan terhadap efek radikal bebas di ginjal, dibutuhkannya
sebuah antioksidan dari luar tubuh atau eksogen, salah satu antioksidan eksogen
adalah astaxanthin (Edi Alok, 2018)

Katalase adalah enzim yang fungsi utamanya adalah untuk mengkatalisasi

dekomposisi posisi hidrogen peroksida (H 2 O 2 ) terhadap air dan oksigen molekul.
Menurut persamaan struktural dan fungsional adalah dibagi menjadi tiga kelompok:
katalase khas atau monofungsional, katalase peroksidase, dan katalase non-
heme. Ulasan ini terbatas pada ty- pical katalase, hanya disebut katalase (EC
1.16.1.6). Empat subunit ini enzim ferriheme hadir di hampir semua aerobically
respiring or- ganisme (tanaman, hewan, jamur, dan bakteri). Karena ukuran subunit
katalase dapat dibagi menjadi dua kelompok: yang pertama mengandung kecil
subunit (55 hingga 69 kDa), sementara yang lain satu subunit besar (75 hingga 84
kDa). Kelompok terakhir termasuk katalase dari beberapa bakteri dan jamur.
Hidrogen peroksida dihasilkan in vivo terutama di mitokondria, tetapi juga di
kompartemen sel eukariotik lainnya, misalnya peroksisom dan en- retikulum
doplasma. Konsentrasinya diatur dengan ketat melalui tidak hanya katalase tetapi
juga beberapa isoform dari glutathione oksidase ( GPX ) dan peroxiredoxins
(PRXs). Sedangkan katalase memanfaatkannya kelompok heme untuk mengurangi /
mengoksidasi H 2 O 2 ( reaksi (1) dan (2) , di bawah), GPX dan PRX bertindak
melalui residu selenosistein atau sistein mereka dan butuh glutathione (GSH) dan
thioredoxin, masing-masing, untuk melengkapi siklus katalitik, dan NADPH untuk
mengurangi kofaktor teroksidasi. Katalase dalam sel eukariotik terutama
menghilangkan H 2 O 2 yang dihasilkan oleh peroksisomal oksidase tetapi juga dapat
memecah H 2 O 2 yang berdifusi menjadi peroksi- somes. Catalase berperan penting
dalam menghilangkan H 2 O 2 di dalam eritrosit. Beberapa jumlah katalase juga telah
terdeteksi di mitokondria jantung tikus dan tikus, dalam sitoplasma, dan juga pada
membran sitoplasma sel kanker manusia GPX dan PRXs lebih banyak didistribusikan
ke seluruh sel. Karena pra- Sensi dari enzim-enzim ini, konsentrasi tunak dari
intraseluler H 2 O 2 kondisi fisiologis disimpan di kisaran 1-10 nM. Konsentrasi
normal H 2 O 2 dalam plasma darah tampaknya 2-3 urutan besarnya lebih tinggi dari
yang diperkirakan dalam sel (dan referensi di dalamnya). H 2 O 2 dapat
meninggalkan dan memasuki sel melalui aquaporin (Lidia Gebicka,2019).

Antioksidan merupakan suatu senyawa yang berfungsi untuk menangkal

radikal yang masuk ke dalam tubuh, dancenzim katalase (CAT) merupakan salah
satunya.6 Enzim katalase berfungi menangkal radikal bebas dengan cara
mengubah hidrogen peroksida (H2O2) menjadi H2O dan O2. Enzim katalase ini
dihasilkan oleh organela sel yaitu peroksisom dan paling banyak terdapat di
hati.7,8 Antioksidan juga banyak terdapat dalam tanaman-tanaman herbal yang
penggunaannya sebagai obat untuk menangkal radikal bebas sudah banyak
diteliti dan diaplikasikan. Indonesia sendiri sebagai negara tropis kaya akan
tanamantanaman herbal yang memiliki khasita sebagai antioksidan. Salah satunya
adalah bauh manggis (Garcinia mangostana), dimana kulit buahnya mengandung
senyawa tricyclic isoprenylated polyphenol yang disebut sebagai xanthone.
Sejumlahpenelitian menunjkkan bahwa xanthone ini berfungsi sebagai
antioksidan,antproliferatif, pro-apoptotic, antiinflamasi, dan antikarsinogenesis
(Jimmy, 2018).
 BAB III

PENUTUP

Aktivitas enzim katalase dapat dipengaruhi oleh beberapa factor, yaitu

konsentrasi substrat, pH, dan suhu.
1. Pada jaringan hewan dan tumbuhan terdapat enzim katalase yang
ditunjukkan adanya gelembung saat pada jaringan hewan maupun tumbuhan
ditambahkan H2O2.
2. Penambahan substrat pada aktivitas enzim katalase akan menyebabkan
reaksi berlangsung lebih cepat, namun pada konsentrasi tertentu katalase
akan mengalami titik jenuh dan tidak terdapat peningkatan kecepatan reaksi.
3. Aktivitas enzim katalase bekerja dengan maksimal pada pH optimal yaitu
pH 7 atau pH netral.
4. Enzim katalase dapat bekerja pada suhu optimum, jika pada suhu rendah,
reaksi akan berlangsung lambat, namun jika suhu terlalu tinggi maka enzim
justru terdenaturasi.
 DAFTAR PUSTAKA

Gebicka, L., Krych-Madej, J. (2019). ‘The Role of Catalases in The Prevention/

Promotion of Oxidative Stress’ Journal of Inorganic Biochemistry, hh. 1-7.

Miłek, J. (2017). ‘Estimation of The Kinetic Parameters for H2O2 Enzymatic

Decomposition and for Catalase Deactivation’ Brazilian Journal of Chemical
Engineering, 35(3), pp. 995-1004.

Babiker et al.(2016).Isolation & Identification of Catalase Producing Baillus spp: A

Comparative Study. Vol 4 (2) : 1206-1211.

Kaushal et al.(2018).Biocatalysis and Agricultural Biotechnologi.vol 16 : 192-199.

Olson, K.R., Gao, Y., DeLeon, E.R., Arif, M., Arif,. F., Arora, N., Straub, K.D. (2017).
‘Catalase As A Sulfide-Sulfur Oxido-Reductase: An Ancient (And Modern?) Regulator
of Reactive Sulfur Species (RSS)’ Redox Biology, pp. 325-339.

Christophe Glorieuxa and Pedro Buc Calderon.(2017).Catalase, a remarkable

enzyme: targeting the oldest antioxidant enzyme to find a new cancer treatment
approach.pp 398(10): 1095-1108

Bauer, G. (2015). ‘Increasing The Endogenous NO Level Causes Catalase Inactivation

and Reactivation of Intercellular Apoptosis Signaling Specifically in Tumor Cells’
Redox Biology, pp. 353-371.

Kaushal, J., Mehandia, S., Singh, G., Raina, A., Arya, S.K. (2018). ‘Catalase Enzyme:
Application in Bioremediation and Food Industry’ Biocatalysis and Agricultural
Biotechnology, pp. 192–199.

Morthensen, S.T., Meyer, A.S., Jørgensen, H., Pinelo, M. (2017). ‘Significance of

Membrane Bioreactor Design on The Biocatalytic Performance of Glucose Oxidase
and Catalase: Free Vs. Immobilized Enzyme Systems’ Biochemical Engineering
Journal, pp. 41-47.

Chioti, V., Zervoudakis, G. (2017). ‘Is Root Catalase a Bifunctional Catalase-

Peroxidase?’ Antioxidants, 6(39), pp. 1-6.

Vasilea Chioti and Gorgeo Zevoudakis.(2017).Is Root Catalase a Bifunctional Catalase

Peroxida.antioxidants.
Miranti Anggun Sari, Astika Widy Utomo, Innawati Jusup. JURNAL KEDOKTERAN
DIPONEGORO. Semarang. 2016.

Edi Aluk, Andriani, Mitra Handini. Pengaruh Pemberian Astaxanthin terhadap

Aktivitas Spesifik Katalase Jaringan Ginjal Tikus Wistar yang diinduksi Formaldehid
secara Oral. Jurnal Cerebellum. Volume 4. Nomor 4. 2018.

Lidia Gebicka. Kinetics of the reactions of catechins with hypochlorite, peroxynitrite,

and amino acid–derived peroxyl‐ radicals. International Journal of Chemical
KineticsVolume 51, Issue 6. 2019.

Jimmy Setiawan, Trilaksana Nugroho. Pengaruh ekstrak kulit manggis terhadap

enzim Katalase hepar tikus terpapar minyak jelantah. JKD, Vol. 7, No. 1, Januari 2018
: 263-272.