Enzim merupakan senyawa yang dibentuk oleh organisme.

Enzim pencernaan banyak terdapat dalam sel-sel tubuh. Enzim

merupakan zat yang membantu semua kegiatan yang dilakukan
sel. Menurut Syamsuri metabolisme sangat bergantung pada
enzim. Enzim berperan sebagai pemercepat reaksi metabolisme
di dalam tubuh mahkluk hidup, tetapi enzim tidak ikut bereaksi.
Enzim adalah katalis yang terbuat dari protein dan dihasilkan
oleh sel.
Enzim mempunyai sifat spesifik yaitu hanya
mengatalisis reaksi kimia tertentu. Sebagai contoh enzim
katalase yang hanya menguraikan H2O2 menjadi H2O dan O2
dengan reaksi sebagai berikut :
2H2O2 -> 2H2O + O2
Enzim katalase merupakan jenis enzim yang karbon-nitrogen,
sehingga dinamai dengan enzim desmolase. Proses pemecahan
senyawa racun oleh hati disebut proses detoksifikasi. Tetapi
karena enzim katalase terdapat disemua organel, maka peneliti
ingin mencoba membuktikan bahwa enzim katalase tersebut
tidak hanya terdapat di dalam organ hati.Dalam penelitian ini
peneliti menggunakan hidrogen peroksida (H2O2) sebagai
substrat. Karena, H2O2 dimanfaatkan oleh enzim katalase untuk
mengoksidasi substrat lain (fenol, asam format, formaldehida,
dan alkohol). Reaksi oksidasi ini berperan untuk mendetoksifikasi
bermacam-macam molekul racun dalam darah.
ENZIM KATALASE
Enzim sangat berperan penting dalam tubuh, seperti halnya
dengan enzim katalase. Enzim ini merupakan enzim yang
mengandung empat gugus heme, pada tulang, membran
mukosa, ginjal dan hati. Enzim katalase adalah salah satu jenis
enzim yang umum ditemui di dalam sel-sel makhluk hidup. Enzim
katalase merupakan enzim yang dapat menguraikan senyawa
yang berbahaya menjadi senyawa yang sama sekali tidak
berbahaya bagi tubuh. Enzim ini berperan menghancurkan
hydrogen peroksida (H2O2), yaitu suatu senyawa beracun dalam
tubuh yang terbentuk pada proses pencernaan makananyang
dihasilkan dari aktivitas enzim oksidase. Enzim ini bekerja secara
aktif dalam tubuh dan aktifitas kerjanya dapat ditemukan pada
mitokondria, sitoplasma serta peroksosom. Enzim yang
mengandung empat gugus ini juga memiliki empat rantai
polypeptide yang masing-masing bagian terdiri atas 500 lebih
senyawa asam amino. Heme yang terdapat pada enzim katalase
juga terbentuk dari sebuah cincin protoporphyrin dan
mengandung atom besi tunggal. Adapun berat molekul yang
terdapat pada enzim ini adalah 118.054,25 gram/mol.

Keberadaan H2O2 pertama

kali
dideteksi
pada
kultur
Pneumococcus, sebuah organisme yang tidak memproduksi
katalase dan sedikit sensitif terhadap peroksida. Organisme yang
tidak memproduksi katalase dilindungi oleh penanaman dengan
jaringan hewan atau tumbuhan atau organisme lain yang
mempunyai
kemampuan
memproduksi
enzim.
Katalase
diproduksi oleh beberapa bakteri. Beberapa bakteri diantaranya
memproduksi katalase lebih banyak daripada yang lain. Ini
ditunjukkan dengan jumlah yang banyak pada bakteri aerob.
Sedangkan enzim tidak diproduksi oleh bakteri anaerob obligat
karena mereka tidak memerlukan enzim tidak diproduksi oleh
bakteri anaerob obligat karena mereka tidak memerlukan enzim
tersebut.
Bakteri katalase positif seperti S. Aureus bisa menghasilkan
gelembung-gelembung
oksigen
karena
adanya
pemecahan H2O2 (hidrogen peroksida) oleh enzim katalase yang
dihasilkan oleh bakteri itu sendiri. Hidrogen peroksida ditemukan
oleh
Louis
Jacquea
Thenard
pada
tahun
1818. Komponen H2O2 ini merupakan salah satu hasil respirasi
aerobik bakteri, misalnya S. Aureus, dimana hasil respirasi
tersebut justru dapat menghambat pertumbuhan bakteri karena
bersifat toksik bagi bakteri itu sendiri. Oleh karena itu,komponen
ini harus segera dipecah agar tidak bersifat toksik lagi.
Apabila H2O2 tidak diuraikan dengan enzim ini, maka akan
menyebabkan kematian pada sel-sel. Oleh sebab itu, enzim ini
bekerja dengan merombak H2O2 menjadi substansi yang tidak
berbahaya, yaitu berupa air dan oksigen. Selain bekerja secara
spesifik pada substrat tertentu, enzim juga bersifat termolabil
(rentan terhadap perubahan suhu) serta merupakan suatu
senyawa golongan protein. Pengaruh temperature terlihat sangat
jelas, karena dapat merusak enzim dan membuatnya
terdenaturasi seperti protein kebanyakan.
Enzim katalase termasuk enzim hidroperoksidase, yang
melindungi tubuh terhadap senyawa-senyawa peroksida yang
berbahaya. Penumpukan senyawa peroksida dapat menghasilkan
radikal bebas, yang selanjutnya akan merusak membrane sel dan
kemungkinan menimbulkan penyakit kanker serta arterosklerosis.
Enzim Katalase memiliki kemampuan untuk inaktivasi hydrogen
peroksida. Senyawa H2O2 dihasilkan oleh aktivitas enzim
oksidase.
H2O2 berpotensi
membentuk
radikal
karena
membentuk OH- .
KARAKTERISTIK ENZIM
1. Enzim katalase dapat bekerja optimal pada pH netral (7)
sampai pH basa lemah

2. Suhu optimal agar enzim katalase dapat bekerja dengan baik

adalah pada suhu ruangan (25-300C)
3. Konsentrasi hati ayam dan larutan H2O2 sangat berpengaruh
terhadap kerja enzim katalase.
4. Enzim katalase dapat ditemukan di darah, sumsum tulang,
membrane mukosa, ginjal dan hati.
5. Pada Sel Tumbuhan, Enzim katalase terdapat pada
peroksisome
Peroksisome Mengandung berbagai macam
enzim oksidatif.
6. Enzim juga bersifat termolabil (rentan terhadap perubahan
suhu) serta merupakan suatu senyawa golongan protein.
Pengaruh temperatur terlihat sangat jelas, karena dapat
merusak enzim dan membuatnya terdenaturasi seperti
protein kebanyakan.

Enzim tersebut berfungsi untuk menetralisir racun. Enzim

katalase ini pada umumnya terdapat di dalam hati, karena
berdasarkan fungsinya, hati termasuk sebagai alat ekskresi, hati
membantu fungsi ginjal dengan cara memecah beberapa
senyawa yang bersifat racun dan menghasilkan amonia, urea,
dan asam urat dengan memanfaatkan nitrogen dari asam amino.

SUMBER ENZIM
Enzim katalase merupakan enzim yang berada pada sel
hewan sel hati, juga banyak terdapat dalam sel mukosa, darah,
sumsum tulang, dan ginjal. Bagian organel sel dari jaringan
tersebut yang memiliki dua fungsi sekaligus yaitu untuk
menghasilkan dan untuk menghancurkan hydrogen peroksida
adalah enzim peroksisom. Enzim ini berperan menghancurkan
hydrogen peroksida yang dihasilkan dari aktivitas enzim
oksidase. Enzin katalase terdapat hampir di semua makhluk
hidup. Enzim ini diproduksi oleh sel di bagian badan mikro, yaitu
Perioksisom Bagi sel, enzim ini adalah bodyguard yang
melindungi bagian dalam sel dari kondisi oksidatif yang bagi
kebanyakan orgnisme ekuivalen dengan kerusakan. Peroksisom
ditemukan pada semua sel eukariota. Di dalam organel, terdapat
peroksisom yang mampu menghasilkan enzim katalase. Enzim
katalase adalah sebuah enzim yang terdapat di dalam semua
organel, tetapi dalam jumlah yang berbeda. Enzim tak hanya
ditemukan dalam sel-sel manusia dan hewan, namun sel-sel
tumbuhan juga memiliki enzim sebagai salah satu komponen
metabolismenya, enzim katalase merupakan salah satu enzim
yang terdapat pada tumbuhan. Di dalam tanaman, enzim
katalase dihasilkan oleh organel peroksisom. Sehingga isolasi
enzim katalase di tanaman, banyak dilakukan dengan mengambil
bagian batan atau daun yang telah dewasa dan memiliki
peroksisom. Adapun di dalam tubuh manusia dan hewan, enzim
katalase dapat diisolasi dari organ hati (hepar). Enzim katalase
mampu melakukan proses oksidasi terhadap bahan toksik di
dalam sel.

FUNGSI ENZIM
Seteperti telah dijelaskan sebelumnya, enzim katalase ini
berperan dalam mengurai senyawa peroksida yang ada di dalam
tubuh. Lebih detil, senyawa tersebut bernama Hidrogen Peroksida
atau H2O2. Ia merupakan hasil peranapasan dan terdapat di
dalam sel-sel organisme. Kegunaan enzim katalase adalah
menguraikan Hidogen Peroksida ( H2O2 ) bila tidak segera
diuraikan, senyawa ini akan bersifat racun dan merusak sel itu
sendiri. Dengan adanya enzim katalase, senyawa Hidrogen
Peroksida ( H2O2 ) dapat diuraikan menjadi air ( H2O ) dan
oksigen ( O2 ) yang tidak berbahaya. H2O2 ini harus dibuang.
Pada posisi inilah enzim katalase dibutuhkan. Enzim ini akan
melakukan serangkaian proses yang mengurai H2O2 menjadi
oksigen dan juga air. Pada kondisi tertentu, organisme utamanya
manusia bisa saja kekurangan enzim katalase. Kondisi akan akan
membawa sejumlah kerugian terutama yang berkaitan dengan
organ yang banyak menyimpan enzim katalase. Kondisi
kurangnya enzim ini akan memicu sejumlah penyakit antara lain:
Akatalasia, yakni penyakit dimana seseorang mengalami
kelainan pada darahnya sehingga gusi dan bagian mulutnya
mudah terluka. Gejala ini akan muncul semakin sering setelah
masa pubertas tiba. Penyakit ini diturunkan secara genetis.
Penyakit Vitiligo yakni sejenis penyakit kulit yang gejalanya
muncul berupa bercak putih di beberapa bagian kulit tubuh.
Hal ini merupakan indikasi H2O2 di dalam tubuh tidak
sebanding dengan enzim katalase.
Rambut beruban. Gejala ini disebabkan melimpahnya H2O2
dan
kurangnya enzim
katalase yang
pada
akhirnya

AKTIVITAS ENZIM
1. Aktivitas peroksidase, mengoksidasi senyawa yang analog
dengan substrat
2. Aktivitas katalase, enzim ini mampu menggunakan satu
molekul H2O2 sebagai substrat atau donor electron dan
molekul H2O2 yang lain sebagai oksidan atau akseptor
electron.

menghambat produksi melamin yakni pigmen yang menjadi

pewarna alamiah rambut manusia.
CARA KERJA ENZIM
Cara kerja yang dilakukan enzim katalase adalah sebagai
berikut bahwa molekul selalu bergerak dan saling bertumbukan
satu sama lainnya. Jika ada molekul substrat menumbuk molekul
enzim yang tepat makaakan menempel pada enzim. Tempat
menempelnya molekul substrat tersebut disebut dengan sisi
aktif. Kemudian terjadi reaksi dan terbentuk molekul produk.
Senyawa peroksida ini kemudian di uraikan menjadi air (H2O)
dan oksigen (O2) yang tidak berbahaya. Enzim katalase
mempercepat reaksi penguraian peroksida (H2O2) menjadi air
(H2O) dan oksigen (O2). Penguraian peroksida (H2O) ditandai
dengan timbulnya gelembung. Bentuk reaksi kimianya adalah:
H2O H2O + O2 .
Teori gembok - anak kunci
Sisi aktif enzim mempunyai bentuk tertentu yang hanya sesuai
untuk satu jenis substrat saja. Entuk substrat sesuai dengan sisi
aktif, seperti gembok cocok dengan anak kuncinya. Hal itu
menyebabkan enzim bekerja secara spesifik. Substrat yang
mempunyai bentuk ruang yang sesuai dengan sisi aktif enzim
akan berikatan dan membentuk kompleks transisi enzimsubstrat. Senyawa transisi ini tidak stabil sehingga pembentukan
produk berlangsung dengan sendirinya. Jika enzim mengalami
denaturasi (rusak) karena panas, bentuk sisi aktif berubah
sehingga substrat tidak sesuai lagi. Perubahan pH juga
mempunyai pengaruh yang sama.
HIDROGEN PEROKSIDA
Hidrogen peroksida dengan rumus kimia H2O2ditemukan oleh
Louis Jacques Thenard di tahun 1818. Senyawa ini merupakan
bahan kimia anorganik yang memiliki sifat oksidator kuat. Bahan
baku pembuatan hidrogen peroksida adalah gas hidrogen (H2)
dan gas oksigen (O2). Teknologi yang banyak digunakan di dalam
industri hidrogen peroksida adalah auto oksidasi Anthraquinone.
H2O2 tidak berwarna, berbau khas agak keasaman, dan larut
dengan baik dalam air. Dalam kondisi normal (kondisi ambient),
hidrogen peroksida sangat stabil dengan laju dekomposisi kirakira kurang dari 1% per tahun. Mayoritas pengunaan hidrogen
peroksida adalah dengan memanfaatkan dan merekayasa reaksi
dekomposisinya, yang intinya menghasilkan oksigen. Pada tahap
produksi hidrogen peroksida, bahan stabilizer kimia biasanya

ditambahkan dengan
maksud untuk menghambat laju
dekomposisinya. Termasuk dekomposisi yang terjadi selama
produk hidrogen peroksida dalam penyimpanan. Selain
menghasilkan oksigen, reaksi dekomposisi hidrogen peroksida
juga menghasilkan air (H2O) dan panas. Hidrogen peroksida
(H2O2) dimanfaatkan oleh enzim katalase untuk menguraikan
atau mengoksidasi substrat lain, seperti fenol, asam fomat,
formal dehid, dan alcohol. Reaksi oksidasi ini berperan untuk
mendetoksifikasi bermacam-macam molekul racun dalam darah.
Salah satu fungsi penting dari reaksi oksidatif yang dilakukan di
peroksisom adalah pemecahan molekul-molekul asam lemak
dalam proses yang disebut beta-oksidasi. Oksidasi asam lemak
diikuti pembentukan H2O2 yang berasal dari oksigen. H2O2akan
diuraikan oleh katalase dengan cara diubah menjadi molekul H2O
atau dioksidasi oleh senyawa lain.
Hal ini dapat dibuktikan dengan percobaan.
Percobaan ini bertujuan untuk melihat
aktivitas enzim katalase dilakukan dengan 3
metode berdasarkan faktor yang dapat
mempengaruhi kerja enzim yaitu PENGARUH
PADA SUHU, PENGARUH PADA pH dan PENGARUH BERBAGAI
MACAM SUBSTRAT terhadap aktivitas enzim Katalase dengan
bahan dasar menggunakan kentang, hati dan, jantung ayam,
buah nanas dan pepaya.
Yang terjadi pada ekstrak saat diberi perlakuan adalah sebagai
berikut :
1. PENGARUH SUHU
Enzim menjadi rusak bila suhunya terlalu tinggi atau rendah.
Protein akan mengental atau mengalami koagulasi bila suhunya
terlalu tinggi (panas). Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung
lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi
berlangsung lebih cepat. Kenaikan suhu dapat menyebabkan
denaturasi. Apabila terjadi proses denaturasi, maka bagian aktif
enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun menurun.
(Anna Poedjiadi, 2005)
a. Tabung 1 : 2H2O2 2H2O + O2
Kentang (Inkubasi pada suhu dingin) + H2O2 = 3,5 cm
Suhu yang terlalu tinggi membuat enzim katalase menjadi rusak
sehingga struktur dan fungsinya berubah. Hal tersebut
dikarenakan kerja enzim katalase yang terdapat di dalam hati

berjalan lambat pada suhu yang terlalu rendah, sehingga H2O2

yang bereaksi dengan enzim katalase terhambat.
b. Tabung 2 : 2H2O2 2H2O + O2
Kentang (Inkubasi pada suhu panas) + H2O2 = 2 cm
Suhu yang terlalu rendah akan me-non-aktifkan enzim katalase.
c. Tabung 3
Kentang (Suhu Kamar) + H2O2 = 4,5 cm
Pada tabung reaksi yang berisi kentang dan larutan HO terjadi
reaksi kimia, hal ini dikarenakan enzim katalase terdapat pada
kentang, sehingga dapat mengubah HO menjadi HO dan O, ini
juga ditunjukkan dengan adanya gelembung udara pada tabung
reaksi. Enzim bekerja dengan baik pada pH optimum. Keadaan
asam dan basa yang terlalu tinggi menghambat aktivitas enzim.
2. PENGARUH PADA pH
Enzim menjadi nonaktif jika diperlakukan pada asam dan basa
yang sangat kuat. Sebagian besar enzim bekerja paling efektif
pada kisaran pH lingkungan yang sedikit sempit (pH = 7). Diluar
pH optimal, kenaikan atau penurunan pH menyebabkan
penurunan aktivitas enzim dengan cepat.
a. Tabung 1 : HCl + 2H2O2 2H2O + 2O2 + HCl
Hati Ayam + HCL 0,1 N + H2O2 = 4cm
Pada percobaan tabung pertama, menggunakan tambahan HCL
yang dimaksudkan agar keaadaan hati menjadi terlalu asam,
yang teejadi menghasilkan lebih banyak gelembung. Secara
LITERATUR seharusnya gelembung yang dihasilkan dalam
keadaan asam akan menghasilkan sedikit gelembung karena
membuktikan bahwa dalam bekerja hati tidak dapat mengubah
secara sempurna dari H2O2 menjadi H2O (air) dan tidak timbul
nyala api itu berarti tidak adanya penguraian dari H2O2 menjadi
O2. Dan membuktikan bahwa pada keadaan yang terlalu asam
yaitu dengan ditambahnya HCL enzim tidak dapat bekerja secara
optimal.
b. Tabung 1 : NaOH + 2H2O2 2H2O + 2O2 + NaOH
Hati Ayam + NaOH 0,1 N + H2O2 =3,5cm
Pada percobaan tabung ke dua kali ini Hati ayam yang telah
dilarutkan dengan NaOH ditambah dengan H2O2. Penambahan
NaOH disini dimaksudkan untuk membuat Hati dalam keadaan
terlalu basa. Kemudian ditambah H2O2 ternyata terbentuk
gelembung udara yang sedang, itu membuktikan bahwa tidak

terjadi penguraian yang sempurna dari H2O2 menjadi H2O (air).

NaOH memperlambat reaksi perubahan hidrogen peroksida
karena NaOH bersifat basa. Hal ini membuktikan bahwa enzim
katalase tidak dapat bekerja secara optimal dalam kondisi yang
terlalu basa.
c. Tabung 1 : H2O + 2H2O2 2H2O + O2
Hati Ayam + Aquadest + H2O2 =5 cm
Saat hati ayam yang telah dilarutkan dengan H2O diberi H2O2
terjadi gelembung-gelembung udara yang banyak. Hal ini
membuktikan bahwa enzim katalase yang terdapat di dalam hati
ayam mengubah H2O2 menjadi H2O ( air ). Hal ini membuktikan
bahwa H2O2 juga diuraikan menjadi oksigen ( O2 ). Dan itu
membuktikan bahwa di dalam hati mengandung enzim katalase.
Dalam percobaan hati + H2O2 terjadi kejadian gelembung yang
sangat banyak karena di dalam hati mengandung enzim katalase
yang berguna untuk menetralkan racun.
3. PENGARUH PADA BERBAGAI MACAM SAMPEL
a. Tabung 1
Nanas + H2O2 = 4 cm
b. Tabung 2
Pepaya + H2O2 = 2 cm
c. Tabung 3
Hati Ayam + H2O2 = 3 cm
Saat hati ayam yang telah dilarutkan dengan H2O diberi H2O2 terjadi gelembunggelembung udara yang banyak. Hal ini membuktikan bahwa enzim katalase yang
terdapat di dalam hati ayam mengubah H2O2 menjadi H2O (air). Hal ini
membuktikan bahwa H2O2 juga diuraikan menjadi oksigen (O2). Dan itu
membuktikan bahwa di dalam hati mengandung enzim katalase. Dalam percobaan
hati + H2O2 terjadi kejadian gelembung yang sangat banyak karena di dalam hati
mengandung enzim katalase yang berguna untuk menetralkan racun.
d. Tabung 4
Jantung Ayam + H2O2 = 2 cm
Jantung ayam saat ditetesi dengan H2O2, pada percobaaan
pertama dan kedua keadaan gelembung yang dihasilkan sedang.
Hal tersebut dikarenakan H2O2 bereaksi dengan enzim katalase
yang terdapat di dalam hati, dibuktikan dengan adanya
gelembung dan nyala bara api yang ditimbulkan. Sehingga enzim
katalase juga terdapat di dalam organ jantung.
e. Tabung 5
Pasir + H2O2 = 0 cm

Kesalahan Yang Mungkin Terjadi Dalam Praktikum :

Pendinginan dan Pemanasan yang kurang maksimum sehingga

maksimal pada suhu normal dan mengalami kerusakan pada

suhu yang tinggi.

menyebabkan enzim masih bisa untuk bereaksi dengan H2O2

KESIMPULAN
Dari percobaan yang telah kami lakukan, dapat diambil
kesimpulan bahwa enzim katalase berperan dalam penguraian
racun
dari hidrogen
peroksida
(H2O2) menjadi air
(H2O) dan oksigen (O2), dimana kerjanya dipengaruhi oleh
beberapa faktor, seperti pH dan suhu. Enzim katalase bekerja
secara maksimal pada pH netral dan bekerja kurang maksimal
pada pH asam ataupun basa. Enzim katalase bekerja secara

DAPUS
Anonim. 2009. Kepel. http://id.wikipedia.org. 11 November
2010.
Mulia, I.
2007. Enzim. http://metabolismelink.freehostia.com. 11 Nove
mber 2010.
Page,D.S. 1989. Prinsip prinsip biokimia. Edisi ke 2.
Erlangga. Jakarta.
Poedjiadi, A. 2006. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta: UI Press.
Girindra. A. 1986. Enzim dalam Biokimia 1. Jakarta: Gramedia.