Anda di halaman 1dari 5

Nurul Qomariah

1301100045
1A D III Keperawatan Malang

OKSIDASI BIOLOGI
Secara kimiawi, oksidasi didefinisikan sebagai pengeluaran electron
dan reduksi sebagai pemerolehan electron. Contohnya, oksidasi ion fero
menjadi feri.
e- (elektron)
Fe2+

Fe3+

Dengan demikian, oksidasi akan selalu disertai reduksi akseptor


elektron. Prinsip oksidasi-reduksi ini berlaku pula pada berbagai sistem
biokimia dan merupakan konsep penting yang melandasi pemahaman
sifat oksidasi biologi.
KEPENTINGAN BOMEDIS
1. Pemanfaatan Enzim Sebagai Alat Diagnosis
Enzim sebagai petanda (marker) dari kerusakan suatu jaringan atau
organ akibat penyakit tertentu. Contoh penggunaan enzim sebagai
petanda adanya suatu kerusakan jaringan adalah sebagai berikut:
a. Peningkatan aktivitas enzim renin menunjukkan adanya
gangguan perfusi darah ke glomerulus ginjal, sehingga renin
akan menghasilkan angiotensin II dari suatu protein serum
yang berfungsi untuk menaikkan tekanan darah.
b. Peningkatan jumlah Alanin aminotransferase (ALT serum)
hingga mencapai seratus kali lipat (normal 1-23 sampai 55U/L)
menunjukkan adanya infeksi virus hepatitis, peningkatan
sampai

dua

puluh

kali

dapat

terjadi

pada

penyakit

mononucleosis infeksiosa, sedangkan peningkatan pada kadar


yang lebih rendah terjadi pada keadaan alkoholisme.
c. Peningkatan jumlah tripsinogen I (salah satu isozim dari
tripsin)

hingga

empat

ratus

kali

pankreasitis akut, dan lain-lain.


2. Pemanfaatan Enzim Di Bidang Pengobatan

menunjukkan

adanya

a. Penggunaan enzim untuk mengatasi defisiensi enzim yang


seharusnya

terdapat

di

dalam

tubuh

manusia

untuk

mengkatalis rekasi-reaksi tertentu. Adapun defisiensi enzim


yang bersifat menetap menyebabkan banyak kelainan, yang
biasanya juga disebut sebagai kelainan genetik. Contoh
kelainan akibat defisiensi enzim antara lain adalah hemofilia.
Hemofilia adalah suatu keadaan di mana penderita mengalami
kesulitan penggumpalan darah (cenderung untuk pendarahan)
akibat defisiensi enzim-enzim terkait penggumpalan darah.
b. Enzim sebagai sasaran pengobatan merupakan terapi di mana
senyawa tertentu digunakan untuk memodifikasi kerja enzim,
sehingga dengan demikian efek yang merugikan dapat
dihambat dan efek yang menguntungkan dapat dibuat. Pada
terapi di mana enzim sel individu sebagai sasaran kinerja
terapi, digunakan senyawa-senyawa untuk mempengaruhi
kerja suatu enzim sebagai penghambat bersaing. Misalnya,
pada penderita penyakit kejiwaan, pemberian obat antidepresi

(senyawa)

inhibitor

monoamina

oksidase

(MAO

inhibitor) dapat menghambat enzim monoamina oksidase


yang mengkatalisis oksidasi senyawa amina primer yang
berasal

dari

monoamina
mengalami

hasil

dekarboksilasi

oksidase
peningkatan

sendiri
jumlah

asam

amino.

merupakan
ada

sel

Enzim

enzim

yang

susunan

saraf

penderita penyakit kejiwaan.


ENZIM-ENZIM YANG TERLIBAT
Enzim

yang

terlibat

dinamakan

oksidoreduktase

yaitu

enzim

oksidase, dehydrogenase, hidroperoksidase, dan oksigenase.


1. Oksidase
Enzim Oksidase menggunakan oksigen sebagai akseptor hidrogen.
Enzim oksidase mengatalisis pengeluaran hydrogen dari substrat
dengan menggunakan oksigen sebagai akseptor hidrogennya.
Enzim-enzim tersebut membetuk air atau hidrogen peroksida
sebagai produk reaksi. Sebagian oksidase mengandung tembaga

sitokrom yang tersebar luas dalam banyak jaringan, dengan gugus


prostetik heme yang secara khas ditemukan dalam mioglobin,
hemoglobin, serta sitrokom lain. Enzim ini merupakan komponen
terakhir pada rantai pembawa (carrier) respiratorik yang ditemukan
dalam mitokondria dan dengan demikian bertanggung jawab atas
reaksi pemindahan elektron yang dihasilkan dari oksidasi molekul
substrat oleh dehidrogenase kepada akseptornya yang terakhir,
yaitu oksigen.
Oksidase asam L-amino, suatu enzim terikat FMN yang ditemukan
pada ginjal dengan spesitifitas umum untuk deaminasi oksidatif
asam L-amino yang terdapat pada ginjal. Enzim xantin oksidase
tersebar luas dan terdapat didalam susu,usus halus, ginjal, serta
hati. Enzim ini mengandung molibdenum dan mempunyai peranan
penting dalam konversi basa purin menjadi asam urat sebagai
produk nitrogenosa akhir utama, bukan saja dari metabolisme purin,
tetapi juga dari katabolisme protein dan asam amino. Dan glukosa
oksidase adalah enzim spesifik-FAD yang disiapkan dari jamur
dengan kegunaan dalam menghitung glukosa.
2. Dehidrogenase
Dehidrogenase tidak dapat menggunakan oksigen sebagai akseptor
hidrogen
Ada sejumlah besar enzim didalam kelompok ini. Enzim-enzim
tersebut melaksanakan 2 fungsi utama:
a. pemindahan hidrogen dari substrat yang satu kepada
substrat yang lain dalam reksi oksidasi-reduksi berpasangan.
Enzim

dehidrogenase

ini

bersifat

sangat

spesifik

untuk

substratnya, tetapi sering memakai koenzim atau pembawa


hidrogen yang sama seperti enzim dehidrogenase lain, misal,
NAD. Karena reaksi berlangsung reversibel, sifat-sifat ini
memudahkan senyawa ekuivalen preduksi dipindahkan secara
bebas didalam sel.
b. sebagai komponen dalam rantai respirasi pengangkutan
elektron dari substrat ke oksigen.
Banyak pula dehydrogenase bergantung pada koenzim nikotiamid.
Meskipun

demikian

sebagai

enzim

dehydrogenase

dapat

menggunakan salah satu dari NAD+ atau NADP+ terbentuk dalam


tubuh dari vitamin niasin. Koenzim ini dapat berdisosiasi secara
bebas

dan

reversible

dari

masing-masing

apoenzimnya.

Dehydrogenase lain bergantung pada riboflavin, yang berhubungan


dengan pengangkutan electron di dalam (atau ke luar) rantai
respirasi.

NADH

dehydrogenase

merupakan

anggota

rantai

respirasi yang bekerja sebagai pembawa electron antara NADH


dengan komponen yang memiliki potensial redoks tinggi. Sitokrom
juaga dapat dianggap sebagai enzim dehydrogenase sebagai
pembawa electron dari flavoprotein dari satu pihak kepada sitolrom
oksidase di pihak yang lain.
3. Hidroperoksidase
Enzim Hidroperoksidase menggunakan hidrogen Peroksida atau
Peroksida Organik sebagai substrat. Ada dua tipe enzim yang masuk
ke dalam kategori ini yaitu peroksidase dan katalase. Enzim
peroksidase dianggap ditemukan pada tumbuhan, namun enzim ini
ditemukan pada air susu dan leukosit, trombosit, serta jaringan lain
yang terlibat metabolisme eicosanoid.

Enzim peroksidase adalah

protoheme. Dalam reaksi yang dikatalisisnya, hydrogen peroksida


direduksi dengan mengorbankan berbagai substansi yang akan
bertindak sebagai akseptorelektron.
Sedangkan enzim katalase ditemukan di dalam darah, sumsum
tulang, ginjal, membrane mukosa, dan hati. Enzim ini diperkirakan
berfungsi dalam penghancuran hydrogen peroksida yang terbentuk
oleh enzim oksidase. Peroksisom yang banyak dijumpai dalam
jaringan termasuk hati, kaya akan enzim oksidse dan katalase.
Enzim yang memproduksi H2O2 dikelompokkan menjadi satu dengan
kelompok enzim yang menghancurkan H2O2.

Enzim

hidroperoksidase

senyawa

peroksida

melindungi

yang

tubuh

berbahaya.

terhadap

senyawa-

Penumpukan

senyawa

peroksida dapat menghasilkan radikal bebas yang selanjutnya akan

merusak membran sel dan keungkinan menimbulkan penyakit


kanker serta aterosklerosis.
4. Oksigenase
Enzim oksigenase mengatalisis

pemindahan

langsung

dan

inkorporasi oksigen ke dalam molekul substrat. Enzim oksigenase


lebih berhubungan dengan sintesis atau penguraian berbagai tipe
metabolit dibandingkan mengambil bagian dalam reaksi yang
bertujuan

memberikan

enegi

pada

sel.

Enzim-enzim

dalam

kelompok ini mengatalisis inkorporasi (penyatuan) oksigen kedalam


molekul substrat. Peristiwa ini berlangsung melalui 2 tahap :
a.
pengikatan oksigen dengan enzim pada tapak aktif.
b.
reaksi saat oksigen yang terikat direduksi atau dipindahkan
kepada substrat.
Secara garis besar enzim oksidase dan dehydrogenase memiliki
berbagai peran dalam metabolisme, namun yang utama adalah peran
dalam pernapasan. Sedangkan enzim hidroperoksidase melindungi
tubuh dari kerusakan akibat radikal bebas, dan enzim-enzim oksigenase
memperantarai reaksi hidroksilasi obat serta steroid.
Referensi:
Mardiani, T.Helvi. 2004. Oksidasi Biologis, (Online),
http://library.usu.ac.id/download/fk/biokimia-helvi.pdf. Diakses pada
10 Juni 2014.
Murray, Robert K, et al. 2003. Biokimia Harper. Jakarta: EGC.