Nama : Wahyu Hidayat

Kelas : Agroteknologi B 3
Studi : Fisiologi Tumbuhan – Tugas Menerjemahkan “ENZIM”

ENZIM

6.1 Pengantar Enzim 191

6.2 Bagaimana Enzim Kerja 193

6.3 Enzim Kinetika Sebagai Pendekatan Memahami Mekanisme 202

6.4 Contoh Reaksi Enzimatik 213

6.5 Enzim Regulasi 225

Salah satu cara di mana kondisi ini mungkin terpenuhi adalah jika molekul saat
dikombinasikan dengan enzim, berbaring sedikit lebih jauh daripada jarak ekuilibrium
mereka saat [secara kovalen bergabung], namun lebih dekat dari jarak ekuilibrium mereka
saat bebas. . . . Dengan menggunakan kunci Fischer dan Key Simile, kuncinya tidak sesuai
dengan kunci yang cukup sempurna tapi latihan strain tertentu di atasnya.

J. B. S. Haldane,Enzim,1930

Katalalisis dapat digambarkan secara formal dalam hal stabilisasi keadaan transisi melalui
pengikatan ketat terhadap katalis.

-William P. Jernock, artikel di mode enzimologi, 1975

 B erikut adalah dua kondisi mendasar untuk hidup. Pertama,

entitas hidup harus bisa mereplikasi diri sendiri (topik yang

dipertimbangkan di bagian III); Kedua, organisme harus dapat mengkatalisis reaksi kimia
secara efisien dan secara langsung. Pentingnya katalis utama dapat menentukan beberapa
siswa siswa biokimia, namun mudah ditunjukkan. Seperti yang dijelaskan pada Bab 1, sistem
hidup memanfaatkan energi dari lingkungan. Banyak dari kita, misalnya, mengkonsumsi
sejumlah besar sugarosa - sasis meja umum - seperti semacam bahan bakar, baik dalam
bentuk makanan dan minuman yang manis dan gula itu sendiri. Konversi sukrosa ke CO2 dan
H2O dengan adanya oksigen adalah proses yang sangat exergonik, melepaskan energi bebas
yang bisa kita gunakan untuk berpikir, bergerak, rasanya, dan lihat. Namun, sekantong gula
bisa kembali di rak selama bertahun-tahun tanpa konflik yang jelas ke CO2 dan H2O. Meski
proses kimia ini bersifat termodinamik, sangat lambat! Namun ketika sukrosa dikonsumsi
oleh manusia (atau hampir organisme lain), ia melepaskan energi kimiawi dalam hitungan
detik. Perbedaannya adalah katalisis. Tanpa katalisis, reaksi kimia seperti oksidasi sukrosa
tidak dapat terjadi pada skala waktu yang berguna, dan karenanya tidak dapat
mempertahankan kehidupan.

Dalam bab ini, kemudian, kita mengubah perhatian kita terhadap katalis reaksi sistem
biologis: enzim, protein yang paling luar biasa dan sangat khusus. Enzim memiliki kekuatan
katalitik yang luar biasa, seringkali jauh lebih besar daripada katalis sintetis atau anorganik.
Mereka memiliki tingkat spesifisitas tinggi untuk sub-dat mereka, mereka mempercepat
reaksi kimia secara tremen, dan berfungsi dalam solusi berair dalam kondisi suhu dan pH
yang sangat ringan. Sedikit katalis non-biologis memiliki semua sifat ini.

Enzim sangat penting untuk setiap proses biokimia. Bertindak dalam urutan terorganisir,
mereka mengkatalisis ratusan reaksi rekan kerja yang menurunkan molekul gizi, melestarikan
dan mengubah energi kimia, dan membuat makromolekul biologis dari pra-kursor sederhana.
Melalui aksi enzim peraturan, jalur metabolik terkoordinasi untuk menghasilkan interaksi
yang harmonis di antara banyak kegiatan yang dapat dipertahankan.

Studi enzim memiliki iman praktis yang sangat besar. Dalam beberapa penyakit, terutama
gangguan ge-neise yang tak dapat diisi, mungkin ada kekurangan atau bahkan tidak adanya
satu atau lebih enzim. Untuk kondisi lain, aktivitas enzim yang berlebihan mungkin menjadi
penyebabnya. Pengukuran aktivitas enzim dalam plasma darah, eritrosit, atau sampel jaringan
adalah iman dalam mendiagnosis penyakit tertentu. Banyak obat yang menimbulkan efek
biologis mereka melalui interaksi dengan enzim. Dan enzim adalah alat praktis yang penting,
Tidak hanya dalam kedokteran tapi di industri kimia, pengolahan makanan, dan pertanian.

Kita mulai dengan deskripsi sifat-sifat dari en-zymes dan prinsip-prinsip yang mendasari
kekuatan katalitik mereka, kemudian mengenalkan kinetika enzim, disiplin yang memberikan
sebagian besar kerangka untuk pembahasan enzim. Contoh spesifik mekanisme enzim
kemudian disediakan, prinsip ilmu pengetahuan yang diperkenalkan di awal bab. Kami
berakhir dengan diskusi tentang bagaimana aktivitas enzim diatur.

6.1 Pengantar Enzim

Sebagian besar sejarah biokimia adalah sejarah en-penelitian zyme. Katalisis biologis
pertama kali dikenali dan dijelaskan pada akhir 1700-an, dalam studi tentang di- gerakan
daging dengan sekresi perut, dan re- pencarian dilanjutkan pada tahun 1800-an dengan
pemeriksaan konversi pati menjadi gula dengan air liur dan berbagai tanamanekstrak. Pada
tahun 1850-an, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fer-mentasi gula menjadi alkohol oleh
ragi dikatalisis oleh"Fermentasi." Dia mendalilkan bahwa fermentasi ini ada di- dipisahkan
dari struktur sel ragi hidup; ini pandangan, yang disebut vitalisme, berlaku selama beberapa
dekade. Kemudian pada tahun 1897 Eduard Buchner menemukan bahwa ekstrak ragi bisa
fermentasi gula menjadi alkohol, membuktikan bahwa fermentasi itu dipromosikan oleh
molekul yang terus berfungsi saat dihapus dari sel. Frederick W. Kühne menyebut ini
molekul enzim. Seperti gagasan hidup yang vitalistik membantah, isolasi enzim baru dan
inves penyelidikan atas sifat-sifat mereka memajukan ilmu biokimia. Isolasi dan kristalisasi
urease oleh James Sumner pada tahun 1926 memberikan terobosan dalam enzim awal studi.
Sumner menemukan bahwa kristal urease terdiri seluruhnya dari protein, dan dia mendalilkan
bahwa semua enzim adalah protein. Dengan tidak adanya contoh lain, ini Ide tetap
kontroversial untuk beberapa waktu. Hanya di 1930-an adalah kesimpulan Sumner diterima
secara luas, setelah itu John Northrop dan Moses Kunitz mengkristal pepsin, tripsin, dan
enzim pencernaan lainnya dan menemukannya juga menjadi protein. Selama periode ini, J.
B. S. Haldane menulis risalah berjudul Enzim. Meski bersifat molekuler enzim belum
sepenuhnya dihargai, Haldane memberikan saran yang luar biasa interaksi ikatan yang lemah
antara enzim dan substratnya mungkin digunakan untuk mengkatalis reaksi. Wawasan ini
terletak di jantung bawah berdiri katalisis enzimatik. Sejak bagian akhir kedua puluh abad,
penelitian tentang enzim telah intensif. Itu telah membawa pada pemurnian ribuan enzim,
penjelasan dari struktur dan mekanisme kimia banyak dari mereka, dan pemahaman umum
tentang bagaimana enzim bekerja.

Kebanyakan Enzim Adalah Protein

Kecuali sekelompok kecil RNA katalitik molekul (Bab 26), semua enzim adalah protein.
Mereka aktivitas katalitik tergantung pada integritas na konformasi protein tive. Jika enzim
didenaturasi atau dipisahkan menjadi subunitnya, aktivitas katalitik biasanya kalah. Jika
enzim dipecah menjadi komponennya asam amino, aktivitas katalitiknya selalu dihancurkan.
Jadi primer, sekunder, tersier, dan kuaterner struktur enzim protein sangat penting untuk
kucing mereka aktivitas alitik. Enzim, seperti protein lain, memiliki molekul bobot mulai dari
sekitar 12.000 hingga lebih dari 1 juta singa. Beberapa enzim tidak memerlukan gugus kimia
untuk aktivitas selain residu asam amino mereka. Lainnya membutuhkan komponen kimia
tambahan yang disebut a kofaktor — salah satu atau lebih ion anorganik, seperti Fe2, Mg2,
Mn2, atau Zn2 (Tabel 6–1), atau kompleks molekul organik atau metaloorganik disebut
koenzim

(Tabel 6–2). Beberapa enzim membutuhkan koenzim

TABEL 6–1 Beberapa Unsur Anorganik Itu Berfungsi sebagai Kofaktor untuk Enzim

Cu2 + sitokrom oksidase

Fe2+ atau Fe3+ Sitokrom oksidase, katalase, peroksidase

K+ piruvat kinase

Mg2 + Hexokinase, glukosa 6-fosfatase,piruvat kinase

Arginase, reduktase ribonukleotida

Mn2+
Dinitrogenase
Mo+

Ni2 +
Urease

Se + Glutathione peroksidase
Zn2+ Karbonat anhidrase, alkohol dehidrogenase, karboksipeptidase A dan B

Eduard Buchner, 1860–1917 James Sumner, 1887–1955 J. B. S. Haldane, 1892–1964

TABEL  6-2 Beberapa Koenzim Itu Sajikan sebagai Transient Carriers dari Spesifik Atom 
atau Fungsional Grup              
Koenzim Contoh gugus kimia Prekursor makanan
ditransfer pada mamalia
Biosit CO 2 Biotin
Koenzim A Kelompok asil Asam pantotenat dan
senyawa lainnya
5 ' -Deoxyadenosylcobalamin Atom H dan gugus alkil Vitamin B 12
(koenzim B 12 )    
Dinukleotida adenin flavin Elektron Riboflavin (vitamin B 2 )
Lipoate Elektron dan gugus asil Tidak diperlukan dalam
diet
Dinukleotida adenin nikotinamida Ion hidrida ( : H - ) Asam nikotinat (niasin)
Fosfat piridoksal Kelompok amino Pyridoxine (vitamin
B 6 )
Tetrahidrofolat Kelompok satu karbon Folat
Tiamin pirofosfat Aldehida Tiamin (vitamin B 1 )

Catatan: Struktur dan mode kerja koenzim ini dijelaskan di Bagian II.

dan satu atau lebih ion logam untuk aktivitas. Koenzim atau ion logam yang terikat sangat
erat atau bahkan terikat secara kovalen untuk protein enzim disebut kelompok prostetik.
Sebuah lengkap, enzim aktif katalitik bersama-sama dengan nya koenzim terikat dan / atau
ion logam disebut holoenzim. Bagian protein dari enzim semacam itu disebut apoenzim
atau apoprotein. Koenzim bertindak sebagai trans pembawa yang efisien dari kelompok
fungsional tertentu. Kebanyakan de bersumber dari vitamin, nutrisi organik dibutuhkan
dalam jumlah kecil jumlah dalam makanan. Kami lebih mempertimbangkan koenzim detail
seperti yang kita temui di jalur metabolisme dibahas di Bagian II. Akhirnya, beberapa
protein enzim adalah dimodifikasi secara kovalen oleh fosforilasi, glikosilasi, dan proses
lainnya. Banyak dari perubahan ini ada di terlibat dalam regulasi aktivitas enzim.

Enzim diklasifikasikan oleh reaksi yang mereka katalisis

Banyak enzim telah dinamai dengan menambahkan akhiran "-ase" untuk nama substrat
mereka atau untuk kata atau ungkapan yang menjelaskan aktivitas mereka. Dengan demikian
krealisa kateserus urea, dan polimerase DNA mengkatalisis simbol polimerisasi untuk
membentuk DNA. Enzik lainnya disebutkan oleh penemuan mereka untuk sebuah fungsi
yang luas Sebelum reaksi spesifik dikatalisis diketahui. Misalnya, enzim yang diketahui
bertindak dalam pencernaan makanan diberi nama Pepsin, dari Pepsis Yunani, "Di -
Gestion," dan Lysozyme dinamai untuk kemampuannya untuk dinding sel bakteri lyse. Yang
lainnya orang diberi nama untuk sumber mereka: Trypsin, yang diberi nama dari Tryein
Yunani, "Pakai Down," diperoleh dengan menggosok jaringan pankreas dengan gliserin.
Terkadang enzim yang sama memiliki dua atau lebih nama, atau dua enzim yang berbeda
memiliki nama yang sama. Karena ambiguitas semacam itu, dan jumlah enzim yang baru
ditemukan, biokimia, oleh perjanjian internasional, telah mengadopsi sebuah sistem untuk
menamai dan mengklasifikasikan enzim. Sistem ini membagi enzim menjadi enam kelas,
masing-masing dengan sub-kelas, berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisis (Tabel 6-3).
Setiap enzim diberi nomor klasifikasi empat bagian dan nama sistematis, yang
mengidentifikasi tindakan yang dikatalisis. Sebagai contoh, nama sistem after resmi dari
penerapan enzim yang mengkatalisis reaksi

ATP + D-glukosa ---> ADP + D-glukosa 6-fosfat

adalah ATP: glukosa fosfotransferase, yang mengindikasikan bahwa ia mengkatalisis

pengalihan kelompok fosforyl dari ATP ke glukosa. Nomor Komisi Enzim (Nomor E.C)
adalah 2.7.1.1. Nomor pertama (2) menunjukkan

TABEL 6–3 Klasifikasi Internasional Enzim

No. Kelas Jenis reaksi yang dikatalis

1 Oksidoreduktase Transfer elektron (ion hidrida

atau atom H)

2 Transferase Reaksi Transfer Grup

3 Hidrolase Reaksi hidrolisis (Transfer

Kelompok Fungsional untuk
Air)

4 Lyases Penambahan kelompok untuk

ikatan ganda, atau
pembentukan obligasi ganda
dengan menghilangkan
kelompok

5 Isomerase Transfer kelompok dalam

molekul untuk menghasilkan
bentuk isomerik

6 Ligases Pembentukan ikatan C-C, C-

S, C-O, dan C-N oleh reaksi
kondensasi ditambah dengan
pembawa balai ATP

nama kelas (transferase); Nomor kedua (7), subclass (fosfotransferase); Nomor ketiga (1),
fosfotransferase dengan kelompok hidroksil sebagai akseptor; Dan nomor keempat (1), d-
glukosa sebagai akseptor kelompok fosforyl. Bagi banyak enzim, nama sepele lebih umum
digunakan - dalam kasus ini hexokinase. Daftar dan deskripsi tentang ribuan en-zim yang
diketahui dipelihara oleh Komite Nomenklatur Persatuan Biokimia Internasional dan Biologi
Molekuler (www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme). Bab ini dikhususkan terutama untuk
prinsip dan hak atas umum untuk semua enzim.

Ringkasan 6.1 Pengantar Enzim

■ Hidup tergantung pada keberadaan yang kuat dan katalis spesifik: enzim. Hampir semua
reaksi biokimia dikatalisis oleh enzim.

■ Dengan pengecualian beberapa RNA katalitik, semuanya enzim yang dikenal adalah
protein. Banyak yang membutuhkan koenzim atau kofaktor nonprotein untuk mereka
fungsi katalitik.

■ Enzim diklasifikasikan menurut jenisnya reaksi yang mereka kataliskan. Semua enzim
memiliki formal Nomor dan nama E.C., dan sebagian besar memiliki sepele nama.

6.2 Bagaimana Enzim Bekerja

Katalisis enzimatis reaksi sangat penting untuk kehidupan sistem ing. Di bawah kondisi yang
relevan secara biologis, tidak reaksi yang dikatalisasi cenderung lambat — sebagian besar
bersifat biologis molekul cukup stabil dalam pH netral, ringan- suhu, lingkungan berair di
dalam sel. Bulu thermore, banyak reaksi umum dalam biokimia memerlukan peristiwa kimia
yang tidak menguntungkan atau tidak mungkin di lingkungan seluler, seperti transien
pembentukan perantara bermuatan tidak stabil atau kolom lisi dari dua atau lebih molekul
dengan orientasi yang tepat reaksi diperlukan untuk reaksi. Reaksi diperlukan untuk
mencerna makan, mengirim sinyal saraf, atau mengontraksikan otot cukup lakukan tidak
terjadi pada tingkat yang berguna tanpa katalisis.

Enzim menghindari masalah ini dengan lingkungan tertentu di mana reaksi tertentu
tion bisa terjadi lebih cepat. Fitur pembeda reaksi yang dikatalisasi oleh enzim adalah bahwa
hal itu terjadi dalam batas-batas kantong pada enzim yang disebut situs aktif (Gbr. 6-1).
Molekul yang terikat di situs aktif dan ditindaklanjuti oleh enzim disebut substrat.
Permukaan situs aktif dilapisi dengan residu asam amino dengan gugus substituen itu
mengikat substrat dan mengkatalisis perubahan kimiawinya. kawin. Seringkali, situs aktif
membungkus substrat, se mencari itu sepenuhnya dari solusi.
GAMBAR 6-1 pengikatan substrat ke enzim situs aktif. Enzim chymostrypsin,
dengan substrat terikat berwarna merah (PDB ID 7GCH). Beberapa residu asam amino situs aktif
utama tampak bewarna merah percikan pada permukaan enzim.

Enzim kompleks substrat, yang keberadaannya pertama kali diusulkan oleh Charles-Adolphe
Wurtz pada tahun 1880, merupakan pusat ac- ion enzim. Ini juga merupakan titik awal untuk
matematika perawatan matical yang menentukan perilaku kinetik reaksi katalis enzim dan
untuk deskripsi teoritis tions mekanisme enzim.

Enzim Mempengaruhi Laju Reaksi, Bukan Ekuilibria

Reaksi enzimatik sederhana dapat ditulis

E + S = ES = EP = E + P (6–1)

di mana E, S, dan P mewakili enzim, substrat, dan produk; ES dan EP adalah kompleks
sementara lingkungan. zyme dengan substrat dan dengan produk. Untuk memahami katalisis,
pertama-tama kita harus mengapresiasi perbedaan penting antara kesetimbangan reaksi dan
laju reaksi. Fungsi katalis adalah untuk meningkatkan laju reaksi. Katalis tidak
mempengaruhi reaksi keseimbangan. Reaksi apa pun, seperti S P, dapat digambar oleh
diagram koordinat reaksi (Gbr. 6-2), a gambaran perubahan energi selama reaksi. Sebagai
dibahas dalam Bab 1, energi dalam sistem biologis dijelaskan dalam istilah energi bebas, G.
Dalam koordinat diagram, energi bebas dari sistem diplotkan kemajuan reaksi (koordinat
reaksi). Titik awal untuk maju atau mundur reaksi disebut keadaan dasar, kontribusi untuk
energi bebas sistem oleh molekul rata-rata (S atau P) di bawah serangkaian kondisi tertentu.
Untuk mendeskripsikan perubahan energi bebas untuk reaksi, ahli kimia mendefinisikan a
kondisi standar (suhu 298 K; sebagian tekanan masing-masing gas 1 atm, atau 101,3 kPa;
konsentrasi