BAB I PENDAHULUAN

1.1

Latar Belakang Tubuh kita merupakan laboratorium yang sangat rumit. Di dalamnya terjadi berbagai reaksi kimia yang sangat beragam. Penguraian zat-zat yang terdapat dalam makanan yang kita makan, penggunaan hasil uraian untuk memperoleh energy, penggabungan kembali hasil uraian tersebut untuk membentuk cadangan makanan dalam tubuh serta berbagai macam reaksi lainnya. Semuanya terjadi dalam tubuh kita. Pertanyaannya, apa yang memungkinkan reaksi tersebut dapat berlangsung? Reaksi-reaksi tersebut dapat berlangsung karena adanya suatu zat yang membantu proses tersebut. Bila zat ini tidak ada, maka reaksi-reaksi tersebut akan berlangsung lambat atau kemungkinan tidak terjadi reaksi sama sekali. Zat tersebut dikenal dengan nama fermen atau enzim. Enzim mengatur kecepatan dan kekhususan ribuan reaksi kimia yang berlangsung di dalam sel. Walaupun enzim dibuat di dalam sel, tetapi untuk bertindak sebagai katalis tidak harus berada di dalam sel. Reaksi yang dikendalikan oleh enzim antara lain ialah respirasi, pertumbuhan dan perkembangan, kontraksi otot, fotosintesis, fiksasi, nitrogen, dan pencernaan. Enzim merupakan biokatalisator, artinya dapat mempercepat reaksi-reaksi biologi tanpa mengalami perubahan struktur kimia. Dahulu, proses fermentasi dianggap hanya terjadi dengan adanya sel yang mengandung enzim. Namun, anggapan tersebut perlahan berubah setelah Buchner berhasil membuktikan bahwa cairan yang berasal dari ragi tanpa adanya sel hidup dapat menyebabkan terjadinya fermentasi gula menjadi alkohol dan karbondioksida. Menurut Kuhne (1878), enzim berasal dari kata in dan zyme

1|Page

yang berarti sesuatu di dalam ragi. Hingga sekarang, kata enzim tetap dipakai untuk nama katalis dalam proses biokimia. Berzelius telah merintis pengetahuan tentang katalis sejak tahun 1837. Ia yang mengusulkan nama katalis untuk zat-zat yang dapat mempercepat terjadinya reaksi tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi. Proses kimia yang terjadi dengan bantuan enzim pun telah dikenal sejak zaman dahulu. Misalnya, pembuatan anggur melalui fermentasi, dan pembuatan asam cuka juga merupakan proses kimia yang berdasarkan aktivitas enzim. Enzim merupakan salah satu protein tetapi banyak juga enzim yang mempunyai gugus bukan protein, jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan protein (gugus prostetik). Contohnya, enzim katalase yang terdiri atas protein dan ferriprotorfirin, askorbat oksidase adalah protein yang mengikat tembaga. Gugus prostetik ada yang terikat kuat pada protein (kofaktor) dan ada yang tidak begitu kuat ikatannya (koenzim). Kofaktor sukar terurai dalam larutan sedangkan koenzim mudah dipisahkan secara dialisis. Baik kofaktor maupun koenzim merupakan bagian enzim yang memungkinkan enzim bekerja terhadap substrat.

1.2

Rumusan Masalah 1. 2. 3. Apa itu Enzim? Bagaimana penggolongan enzim ? Apa itu Enzim isocitrate epimerase?

2|Page

1.3

Tujuan Penulis menyusun makalah ini untuk memenuhi salah satu tugas mata kuliah Biokimia dengan harapan dapat menjadi sumber perolehan informasi dalam ruang lingkup pendidikan. Adapun tujuan dari penyusunan makalah ini, diantaranya agar mahasiswa dapat: 1. mengetahui tentang enzim. 2. mengetahui golongan enzim. 3. mengetahui apa itu enzim isocitrate epimerase..

3|Page

BAB II PEMBAHASAN 2.1 Definisi Enzim Terdapat beberapa definisi enzim, yaitu: Enzim ialah senyawa protein yang disintesiskan di dalam sel secara biokimiawi. Enzim merupakan biokatalis yaitu senyawa yang diproduksi oleh organisme (Marsandre Jatilakso). Enzim adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia (Isnan Mulia). Enzim adalah senyawa organik atau katalis protein yang dihasilkan sel dalam suatu reaksi. Enzim bekerja sebagai katalis dalam tubuh makhluk hidup, oleh karena itu disebut biokatalisator (Faidah Rachmawati, dkk). Menurut Mayrback (1952) dari jerman, enzim adalah senyawa protein yang dapat mengkatalisi reaksi-reaksi kimia dalam sel dan jaringan makhluk hidup. Enzim merupakan biokatalisator artinya senyawa organik yang mempercepat reaksi kimia. Dari definisi di atas dapat disimpulkan bahwa enzim adalah protein yang berfungsi sebagai biokatalisator, senyawa yang meningkatkan kecepatan reaksi kimia dalam tubuh makhluk hidup. Enzim katalisator berikatan dengan reaktan, yang disebut substrat mengubah reaktan menjadi produk, lalu melepaskan produk. Walaupun enzim dapat mengalami modifikasi selama urutan ini, pada akhir reaksi enzim kembali ke bentuk asalnya.

4|Page

2.2

Sumber Enzim Secara garis besar, sumber enzim dapat digolongkan menjadi tiga, yaitu hewan, tanaman (tumbuhan), dan mikroba. Namun saat ini, enzim yang diproduksi dalam skala industri sebagian besar diperoleh dari mikroba. Beberapa enzim penting yang berasal dari hewan:

Enzim Katalase Kemotripsin Lipase Rennet Tripsin

Sumber Hati Pankreas Pankreas Abomasum Pankreas

Industri pengguna Makanan Kulit Makanan Keju Kulit

Tabel.01 Beberapa enzim yang berasal dari hewan

Beberapa enzim penting yang berasal dari tanaman: Enzim Aktinidin a - amilase - amilase bromelin - glukonase Hicin Lipoksigenase Papain Sumber Buah kiwi Kecambah barley Kecambah barley Getah nanas Kecambah barley Getah hg Kacang kedelai Getah papaya Skala produksi <> >100 ton/tahun >100 ton/tahun <> >10 ton/tahun <> <> >10 ton/tahun Industri pengguna Makanan Bir Bir Bir Bir Makanan Makanan Daging

Tabel. 02 Beberapa Enzim yang berasal dari Tanaman

Mikroba merupakan sumber penting dari beberap jenis enzim. Sebagai sumber enzim, mikroba memiliki beberapa kelebihan jika dibandingkan dengan hewan maupun tanaman. Beberapa kelebihan tersebut diantaranya: 2.2.1 2.2.2 Produksi enzim pada mikroba lebih murah Kandungan enzim dapat diprediksi dan dikontrol

5|Page

2.2.3

Pasokan bahan baku terjamin dengan komposisi konstan dan mudah dikelola.

2.2.4

Jaringan

hewan

maupun

tanaman

mengandung

bahan

yang

kemungkinan berbahaya seperti senyawa fenolik (pada tanaman) 2.2.5 Enzim mikroba ada yang disekresikan ke luar sel sehingga memudahkan proses isolasi dan pemurniannya

2.3

Bagian Enzim Secara kimia, enzim yang lengkap (holoenzim) tersusun atas dua bagian, yaitu bagian protein dan bagian yang bukan protein. Bagian protein disebut apoenzim, bersifat labil (mudah berubah), misalnya terpengaruh oleh suhu dan keasaman. Bagian yang bukan protein disebut gugus prostetik (aktif), terdiri atas kofaktor atau koenzim. Kofaktor berasal dari molekul anorganik, yaitu logam, misalnya besi, tembaga, dan seng. Sedangkan koenzim merupakan gugus prostetik terdiri atas senyawa organik kompleks, misalnya NADH, FADH, koenzim A, dan vitamin B. 2.3.1 Bagian Protein (apoenzim) Apoenzim, yaitu bagian enzim yang tersusun dari protein, yang akan rusak bila suhu terlampau panas(termolabil).

2.3.2 Bagian Non Protein (Gugus Prostetik)

Gugus prostetik pada molekul enzim berfungsi untuk mengaktivasi enzim sehingga reaksi lebih mudah berlangsung. Gugus prostetik yang berasal dari senyawa organik kompleks disebut koenzim, sebagai contoh NADH, FADH, dab CoASH. Sedangkan gugus prostetik yang

6|Page

berasal dari molekul anorganik disebut dengan kofaktor, misalnya ion Fe2+, Zn2+, dan Cu2+.

2.3.3

Kofaktor Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Namun beberapa pula memerlukan molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. Molekul yang terikat dengan kuat ini biasanya ditemukan pada tapak aktif dan terlibat dalam katalisis.

Gbr.01 Diagram pita yang menunjukkan karbonat anhidrase II. Bola abu-abu adalah kofaktor seng yang berada pada tapak aktif.

7|Page

Beberapa ion anorganik esensial sebagai kofaktor : Ion logam Fe2+ atau Fe3+ Cu 2+ Zn2+ Mg 2+ Mn2+ K2+ Ni2+ Mo Se Mengaktifkan enzim Sitokrom katalase Sitokrom peroksidase DNA polimerase Karbonat anhidrase Alkohol dehidrogenase Heksokinase Glukosa-6-fosfate Arginase Piruvat kinase Ureases Nitrat reduktase Glutation peroksidase

2.3.4

Koenzim

Koenzim adalah molekul organik kecil yang mengantarkan gugus kimia dari satu enzim ke enzim lainnya. Beberapa koenzim seperti

8|Page

riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H-) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH. Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan Sadenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase. Beberapa koenzim yang berfungsi sebagai pembawa atom atau gugus fungsional : Koenzim Tiamin firofosfat Falavin adenine dinukleotida Nikotinamid adenine dinukleotida Koenzim A Piridoksal fosfat Koenzim B12 Biotin Tetrahidrofolat Pembawa atom/gugus fungsional Aldehida Atom hydrogen Ion hydrogen Gugus asil Gugus amino Atom hidrogendan alkil Karbondioksida Gugus dan karbon lain

Koenzim yang terlibat dalam katalisis reaksi katabolisme antara lain : 2.3.4.1 Koenzim A atau KoA, juga disingkat HSKoA, adalah
O

pembawa gugus asil (R C -) yang umum. Gugus-gugus asil

9|Page

yang terikat pada KoA melalui ikatan tioester, yang berenergi tinggi dengan energy bebas gibb adalah -9 kkal/mol. Asam pantotenat (termasuk vitamin B kompleks) merupakan komponen KoA. 2.3.4.2 Tiamin pirofosfat (TPP) berasal dari vitamin B1, diperlukan untuk dekarboksilasi asam-asam -keto. TPP juga terlibat dalam beberapa reaksi pemindahan turunan aldehid, contohnya reaksi transketolase dari jalur fosfoglukonat. Semua reaksi ini melibatkan suatu tahap pembentukan senyawa-senyawa antara yang terikat secara kovalen pada posisi 2 dari cincin tiazol dari TPP, yang dapat menyediakan sepasang elektron ekstra akibat terbentuknya atom hidrogen kuarterner. 2.3.4.3 Asam lipoat yang berfungsi sebagai pengoksidasi dan pembawa gugus hasil dalam dekarboksilasi oksidatif asamasam -keto. Dalam proses ini lipoat menerima sebuah aldehid antara dari TPP dan mengoksidasinya menjadi gugus asil. Sebagai sebuah gugus prostetik lipoat selalu terikat secara kovalen pada gugus -amino dari residu lisis dalam sisi aktif suatu enzim. 2.3.4.4 Flavin adenine dinukleotida (FAD) adalah turunan dari vitamin riboflamin (B2). FAD adalah koenzim pembawa electron seperti NAD+, FAD selalu menjadi gugus prostetik, tidak pernah berdiri sendiri. FAD berikatan dengan protein yang disebut flavoprotein (FP). Juga tidak seperti NAD+, FAD menerima dua electron dan juga ion-ion hydrogen dalam sebuah reaksi oksidasi tertentu. Konversi NAD ke

10 | P a g e

bentuk tereduksinya (FADH2) dapat terjadi dalam dua tahap, karena bentuk antara agak stabil. Dengan demikian, FAD dapat berpartisipasi baik dalam reaksi satu electron maupun dua electron. 2.3.4.5 Biotin adalah sebuah vitamin dalam vitamin B kompleks. Biotin diperlukan dalam semua reaksi karboksilat yang melibatkan masuknya CO2 ke dalam molekul senyawa dalam sel-sel hewan. Biotin berfungsi sebagai gugus prostetik terikat pada gugus -amino dari residu lisin, dan turut serta dalam aktivasi ATP yang dipengaruhi CO2. Semua reaksi yang bergantung pada biotin dihambat oleh avidin, suatu protein pengikat biotin yang terdapat dalam putihnya telur mentah. Biotin dan avidin berikatan sangat kuat sehingga bila bersama terdapat dalam usus, biotin tidak dapat diabsorpsi. Avidin merupakan protein yang labil terhadap panas. 2.4 Penggolongan Enzim Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masingmasing enzim diberi nama substratnya, misalnya urease, arginase, dan lainlain. Oleh Commision on Enzymes of the International Union of Biochemistry, enzim dibagi dalam enam golongan besar. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia di mana enzim memegang peranan. Enam golongan tersebut adalah oksidoreduktase, transferase, hidrolase, liase, isomerase, dan ligase. Berikut ini akan dibahas masing-masing golongan dengan memberikan beberapa contoh. 2.4.1 Oksidoreduktase Oksidoreduktase melaksanakan reaksi-reaksi khusus yang menghasilkan energi. Enzim-enzim yang termasuk dalam golongan ini dapat dibagi dalam dua bagian yaitu dehidrogenase dan oksidase.

11 | P a g e

Dehidrogenase bekerja pada reaksi reaksi dehidrogenase, yaitu reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa (donor). Contoh reaksi dehidrogenase adalah reaksi pembentukan aldehida dari alkohol. Pada reaksi ini enzim yang bekerja adalah alkohol dehidrogenase.
Alkohol + NAD
+

alkohol dehidrogenase

Aldehida + NADH + H

Gugus aldehida dan keton dapat bertindak sebagai donor hidrogen, contohnya pada reaksi pembentukan asam gliserat-3-fosfat dan 3fosfogliseraldehida. Glutamat dehidrogenase adalah contoh enzim yang bekerja terhadap asam glutamat sebagai substrat dengan reaksi sebagai berikut:
asam glutamat+ NAD+ + H2O glutamat dehidrogenase NH3 + asam ketoglutarat + NADH + H
+

Reaksi ini khusus untuk L-asam glutamat. Enzim-enzim oksidase juga bekerja sebagai katalis pada reaksi pengambilan hidrogen dari suatu substrat. Dalam reaksi ini yang bertindak sebagai akseptor hidrogen ialah oksigen. Contoh reaksi yang menggunakan salah satu enzim oksidase sebagai katalisnya adalah pada reaksi oksidasi glukosa menjadi asam glukonat.
glukosa + O2 glukosa oksidase asam glukonat + H2O2

Beberapa contoh lain dari enzim oksidase yang bekerja sebagai katalis adalah xantin oksidase, asam amino oksidase, dan glisin oksidase. Xantin oksidase adalah enzim yang bekerja pada reaksi oksidasi xantin menjadi asam urat. Asam amino oksidase bekerja pada reaksi oksidasi asam-asam amino. Glisin oksidase bekerja pada reaksi oksidasi glisin menjadi asam glioksilat. 2.4.2 Transferase

12 | P a g e

Transferase adalah kelompok enzim yang sangat besar yang mengkatalisis pemindahan gugusan kimia dari suatu substrat ke yang lain atau pemindahan gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lainnya. Tidaka ada pelepasan energi dari substrat dalam hal ini, melainkan pengubahan substrat menjadi senyawa yang kemudian dapat dioksidasi atau digunakan untuk sintesis material sel. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan ini adalah metiltransferase, hidroksimetiltransferase, karboksiltransferase, asiltransferase, dan amino transferase atau transaminase. Beberapa contoh dari reaksi yang memakai enzim tersebut adalah sebagai berikut:
H2C HC OH NH2 COOH
h i d r o k T H s i F A m e t i l

H2 C

t r a n

COOH

s f e r a s e

NH2

Beberapa contoh lain dari enzim transferase adalah glukokinase yang digunakan dalam pemindahan gugus fosfat dari ATP ke glukosa. Pirofosfokinase digunakan untuk transfer pirofosfat yang sama, dan fosfamutase intramolekul. 2.4.3 Hidrolase Enzim ini disebut golongan hidrolase karena enzim ini menghidrolisis molekul-molekul besar menjadi komponen-komponen kecil yang dapat digunakan. Enzim yang termasuk dalam kelompok ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Yang termasuk dalam kelompok ini ada tiga. Ketiga jenis hidrolase itu adalah yang memecah ikatan ester, memecah glikosida, dan yang memecah ikatan peptida. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan adalah esterase, lipase, fosfatase, amilase, amino peptidase, karboksi peptidase, pepsin, pepsin, tripsin, dan kimotripsin. digunakan untuk mengkatalisis pemindahan fosfat

13 | P a g e

Esterase adalah enzim yang memecah ikatan ester dengan cara hidrolisis. Lipase adalah enzim yang memecah ikatan ester pada lemak hingga menjadi gliserol dan asam lemak. Fosfatase berfungsi untuk memecah ikatan fosfat pada suatu senyawa. Enzim amilase dapat mengubah ikatan-ikatan pada amilum hingga terbentuk maltosa. Enzim amilase ada tiga macam yaitu amilase yang terdapat pada ludah dan pankreas atau disebut juga endo amilase karena memecah ikatan 1-4 yang terdapat dalam amilum. Yang kedua adalah amilase yang terdapat pada tumbuhan dan dinamakan ekso amilase. Enzim amilase yang terakhir adalah amilase yang terdapat dalam hati dan memecah ikatan 1-4 dan juga 1-6 pada glikogen dan menghasilkan glukosa. Enzim protease bekerja sebagai katalis dalam reaksi pemecahan molekul protein dengan cara hidrolisis. Enzim tersebut juga dikatakan enzim peptidase karena memecah ikatan pada rantai peptida. Enzim peptidase itu sendiri ada dua macam yaitu endopeptidase dan eksopeptidase. Enzim endopeptidase memecah protein pada bagianbagian tertentu namun tidak mempengaruhi gugus di ujung molekul. Contoh endopeptidase adalah pepsin. Sedangkan eksopeptidase bekerja terhadap ujung molekul protein. Karboksipeptidase dapat melepaskan asam amino yang memiliki gugus COOH bebas pada ujung molekul protein, sedangkan amino peptidase dapat melepaskan asam amino pada ujung lain yang memiliki gugus NH2 bebas. 2.4.4 Liase Enzim-enzim golongan ini mempunyai peranan penting dalam reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya. Contoh enzim golongan ini antara lain dekarboksilase, aldolase, dan hidratase. Piruvat dekarboksilase adalah enzim yang bekerja pada reaksi dekarboksilasi asam piruvat dan menghasilkan

14 | P a g e

aldehida. Enzim aldolase bekerja pada reaksi pemecahan molekul fruktosa 1,6-difosfat menjadi dua molekul triosa yaitu dihidroksi aseton fosfat dan gliseraldehida-3-fosfat. Adapun enzim fumarat hidratase berperan dalam reaksi penggabungan satu molekul H2O kepada molekul asam fumarat dan asam malat. 2.4.5 Isomerase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler, misalnya reaksi perubahan senyawa L menjadi senyawa D, senyawa sis menjadi senyawa trans dan lain-lain. Isomerase mengkatalisis proses isomerisasi, yang menghasilkan pemindahan dua atom hidrogen dari gugusan karbon yang berdekatan ke gugus aldehida. Contoh enzim yang termasuk golongan isomerase antara lain ialah ribulosafosfat epimerase dan glukosafosfat isomerase. Enzim ribulosa epimerase merupakan katalis bagi reaksi epimerisasi ribulosa. Dalam reaksi ini ribulosa-5-fosfat diubah menjadi xilulosa-5-fosfat. Di samping itu reaksi isomerisasi glukosa-6-fosfat menjadi fruktosa-6fosfat dapat berlangsung dengan bantuan enzim glukosa fosfat isomerase.
ribulosa-5-fosfat glukosa-6-fosfat epimerase isomerase xilulosa-5-fosfat

fruktosa-6-fosfat

2.4.6

Ligase Ligase mengkatalisis penggabungan dua molekul menjadi satu. Enzim-enzim ini telah diketahui sejak bertahun-tahun sebagai sintetase. Ikatan yang terbentuk dari penggabungan tersebut adalah ikatan C-O, C-

15 | P a g e

S, C-N, atau C-C. Contoh enzim golongan ini antara lain ialah glutamin sintetase yang terdapat dalam otak dan hati yang merupakan katalis dalam reaksi pembentukan glutamin dalam asam glutamat dan piruvat karboksilase yang bekerja dalam reaksi pembentukan asam oksaloasetat dari asam piruvat.
Glutamat + ATP + NH 4
+

glutamin sintetase
a s e t i l - K p i r u v a t k o

glutamin + ADP + P anorg

asam piruvat + ATP + CO 2

a r b

asam oksaloasetat + ADP + P anorg

o k s i l a s e

2.5

Enzim Isocitrate Epimerase Enzim Isocitrate adalah enzim yang berasal dari golongan V (isomerase). Isomerase adalah kelompok enzim yang mengkatalis reaksi pengubahan struktur dalam molekul, sehingga terbentuk suatu isomer. Isomer ialah molekul-molekul dengan rumus kimia yang sama (dan sering dengan jenis ikatan yang sama), namun memiliki susunan atom yang berbeda (dapat diibaratkan sebagai sebuah anagram). Kebanyakan isomer memiliki sifat kimia yang mirip satu sama lain. Juga terdapat istilah isomer nuklir, yaitu inti-inti atom yang memiliki tingkat eksitasi yang berbeda. Terdapat dua jenis isomer, yaitu isomer struktural dan stereoisomer. Isomer struktural adalah isomer yang berbeda dari susunan/urutan atom-atom terikat satu sama lain. Sedangkan stereoisomer memiliki struktur yang sama, namun beberapa atom atau gugus fungsional memiliki posisi geometri yang berbeda. Adapun identifikasi enzim isocitrate epimerase adalah sebagai berikut : Identifikasi Enzim Isocitrate Epimerase isocitrate epimerase Enzim E.C.5.1.2.6

Nama Enzim : Entry :

16 | P a g e

Golongan : Substrat :

Isomerase (1R,2S)-1-Hydroxypropane-1,2,3-tricarboxylate; D-threo-Isocitric acid (C6H8O7)

Reaksi :

(1R,2S)-1-Hydroxypropane-1,2,3-tricarboxylate <=> tricarboxylate (1S,2S)-1-Hydroxypropane-1,2,3-

(1R,2S)-1-Hydroxypropane-1,2,3-tricarboxylate 1-epimerase

Produk :

(1S,2S)-1-Hydroxypropane-1,2,3-tricarboxylate; D-erythro-Isocitric acid

(1R,2S)-1-Hydroxypropane-1,2,3-tricarboxylate 1-epimerase

Fungsi :

Mengkatalisis semua reaksi isomerasi termasuk reaksi rasemasi.

17 | P a g e

Tempat Kerja : Cara Kerja :

Intraseluler Terjadi konversi asam amino yang dikatalis dan dengan bantuan ion logam pada sisi aktif enzim yang berikatan dengan substrat. Ion logam membentuk suatu jembatan logam ini dengan

mengikat satu atau dua atom oksigen dari substrat yang mengakibatkan lepasnya proton oleh gugus basa enzim. Hal ini menyebabkan hilangnya cincin oksigen dan terjadi pembentukan senyawa. Setelah terjadi pemindahan proton pada atom tersebut, Cara Mendapatkan : barulah produk dilepaskan oleh enzim. Untuk mendapatkan enzim ini, perlu dilakukan pemisahan komponen dari dinding sel atau membran sel. Misalnya yang umum digunakan adalah ultrasonik, penggunaan tekanan, desikasi (pengeringan udara) pengejut osmotik, antibiotik, penggunaan detergen anion dan kation dan dengan cara enzimatis.

BAB III

18 | P a g e

PENUTUP 3.1 Kesimpulan Enzim adalah biokatalisator yang mengatur kecepatan berlangsungnya semua proses fisiologis (reaksi kimia dalam tubuh) Tanpa adanya enzim, kehidupan tidak pernah ada, karena semua reaksi kimia dalam tubuh memerlukan enzim Kegagalan tubuh mensintesa enzim dapat menimbulkan penyakit bahkan kematian Enzim tersusun dari komponen protein yang disebut apoenzim Beberapa enzim memerlukan komponen non protein yang disebut kofaktor Enzim yang terikat dengan kofaktor disebut holoenzim Enzim memiliki sifat sifat umum, seperti : bekerja spesifik, berfungsi sebagai biokatalisator, diperlukan dalam jumlah sedikit, dapat bekerja secara bolak-balik dan dipengaruhi oleh factor lingkungan (suhu, pH, activator, inhibitor, konsentrasi dan substrat). Salah satu contoh enzim adalah Enzim Isocitrate adalah enzim yang berasal dari golongan V (isomerase). Isomerase adalah kelompok enzim yang mengkatalis reaksi pengubahan struktur dalam molekul, sehingga terbentuk suatu isomer.

3.2 Saran Semoga makalah yang kami susun ini, bermanfaat khususnya bagi penyusun umumnya bagi semua pembaca. Mengingat bahwa di dunia ini tidak ada yang sempurna, begitupun makalah ini. Kami selaku penyusun menyadari makalah ini masih jauh dari kesempurnaan. Oleh karena itu, kritik dan saran yang membangun kami harapkan dari rekan-rekan demi perkembangan di masa yang akan datang.

DAFTAR PUSTAKA

19 | P a g e

Arbianto, Purwo. 1993. Biokimia Konsep-konsep Dasar. Bandung: Kimia FMIPA. http://www.brenda-enzymes.info/php/result_flat.php4?ecno=5.1.2.6. diakses 12 Mei 2011. pukul 20.00 wib http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?ec:5.1.2.6. Diakses 12 Mei 2011 pukul 20.00 wib Kuchel, Philip dkk. 2006. Schaums Easy Ooutlines Biokimia. Jakarta : Erlangga. Maryati, Sri dkk. 2006. Biologi SMA Jilid 3 untuk Kelas XII. Jakarta : Erlangga Murray, Robert, dkk. 2003. Biokimia Harper. Jakarta: Penerbit Buku Kedokteran EGC. Poedjiadi, Anna, dkk. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta: UI Press. Purba, Michael. 2008. Kimia SMA Jilid 3 untuk Kelas XII. Jakarta : Erlangga. Poediadji,Anna dan FM. Titin Supriyanti.2006. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta : Universitas Indonesia Sumardjito. 2008. Panduan Belajar Kelas 12 SMA IPA. Yogyakarta : Primagama Volk, A.W. 1988. Mikrobiologi Dasar. Jakarta: Erlangga

20 | P a g e