LABORATORIUM BIOFARMASI FARMAKOLOGI

FAKULTAS FARMASI

UNIVERSITAS MUSLIM INDONESIA

LEMBAR KERJA

SIMULASI SISTEM PENCERNAAN

NAMA : SUCI A. MADDANNUANG

STAMBUK 15020210131

KELAS : C6

KELOMPOK : IV ( EMPAT )

ASISTEN KELOMPOK : IRMA RACHMA HANIFAH

PROGRAM STUDI FARMASI

FAKULTAS FARMASI

UNIVERSITAS MUSLIM INDONESIA

MAKASSAR

2021
 LEMBAR KERJA PERCOBAAN
SIMULASI PROSES KIMIA DAN FISIKA DARI PROSES DIGESTI

1. SIMULASI PERKIRAAN PROSES DIGESTI ZAT PATI OLEH ENZIM

AMILASE SALIVA

I. PENDAHULUAN
I.1 Latar Belakang
sistem pencernaan manusia merupakan proses penyederhanaan
atau pengemasan makanan baik secara mekanik maupun kimiawi serta
pembuangan sisa-sisanya dilangsungkan oleh berbagai struktur yang
tergabung di dalam sistem pencernaan. Pencernaan mekanik meliputi
proses fisis yang melibatkan organ-organ pencernaan seperti proses
mengunyah di dalam mulut, gerak peristaltik, gerak mengocok dari
lambung dan usus sehingga makanan tercampur dengan enzim- enzim.
(Dharma Gyta Sari Harahap,2019)
Secara umum sistem pencernaan terdiri atas struktur dan saluran
atau organ pencernaan. Saluran atau organ pencernaan terdiri dari
mulut, kerongkongan (esophagus), lambung, usus halus, usus besar,
trektum dan anus yang akan diuraikan.(Dharma Gyta Sari
Harahap,2019).
Amilase saliva merupakan enzim penting di dalam pencernaan yang
dihasilkan oleh kelenjar saliva (kelenjar ludah). Amilase saliva dapat
menguraikan polisakarida menjadi monosakarida. Hasil hidrolisis oleh
amilase terutama berupa maltosa, sebagian kecil berupa limit dekstrin,
maltotriosa, dan glukosa. (Septi Handayani,dkk,2020)
Enzim adalah suatu biomolekul berupa protein yang memiliki fungsi
sebagai katalis atau senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa
habis bereaksi dalam suatu reaksi kimia organik. Molekul awal yang
disebut sebagai substrat akan dipercepat perubahannya menjadi
molekul lain yang disebut produk. Jenis produk sangat bergantung pada
suatu kondisi atau zat (promoter). Enzim sangat dibutuhkan dalam
semua proses biologis sel, agar dapat berlangsung dengan cukup cepat
dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon
sebagai promoternya.( Reiza Farandika Kurniawan, 2014)
Aktivitas enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, di antaranya
konsentrasi substrat, pH, suhu, dan inhibitor (penghambat). Pengaruh
tersebut dapat mengganggu stabilitas enzim dan stabilitas merupakan
sifat penting enzim dalam aplikasinya sebagai biokatalis. Stabilitas
enzim dapat didefinisikan sebagai kestabilan aktivitas enzim selama
penyimpanan, penggunaan, dan kestabilan terhadap senyawa tertentu
(asam, basa) serta pengaruh temperatur dan pH ekstrim.
(Susanti,dkk,2017)
Pencernaan karbohidrat dimulai pertama kali di mulut di mana terjadi
proses pengunyahan makanan. Pada tahapan ini, makanan bercampur
dengan saliva yang mengandung enzim amilase. Pengunyahan
makanan ini dimaksudkan untuk memperluas daerah pemukaan kerja
enzim amilase dalam hal penguraian makanan menjadi partikel yang
lebih sederhana. (Novita Wijayanti, 2017).
Enzim Amilase berfungsi untuk memecah molekul amilum menjadi
maltosa dengan proses hidrolisis Enzim bekerja optimal pada pH 6,6
dan tidak aktif pada pH 4,4. sehingga aktivitas pencernaan makanan di
dalam mulut akan terhenti begitu lingkungan asam lambung menembus
partikel makanan dan akan dilanjutkan oleh amilase pankreas yang
mampu menyelesaikan pencernaan pati/amilum secara sempurna.
(Rinidar,2017).
I.2 Tujuan
1. Menjelaskan bagaimana aktivitas enzim dapat diperkirakan
dengan pengujian enzim : Uji IKI dan uji Benedict.
2. Dapat Mendefinisikan istilah enzim, katalis, hidrolase,substrat dan
kontrol.
3. Memahami spesifikasi dari kerja enzim amilase.
4. Menyebutkan produk hasil akhir dari digesti karbohidrat.
5. Menunjukkan uji kimia yang cocok untuk menentukan apakah
proses digesti dari makanan telah terjadi.
6. Mendiskusikan efek yang mungkin terjadi dari pengaruh pH dan
suhu terhadap aktivitas enzim amylase B.

II.METODE KERJA
II.1 Alat
1. Lemari IKI
2. Tabung reaksi
3. Inkubator

II.2 Bahan
1. Enzim Amilase
2. Pati
3. Maltosa
4. PH buffer 2.0
5. PH buffer 7.0
6. PH buffer 9.0
7. Deionized Water
8. Larutan IKI
9. Larutan Benedict
II.3 Prosedur Kerja
1. Langkah pertama inkubasi, tarik tabung pertama ke tempat
incubator
2. 7 tabung lainnya akan secara otomatis ditempatkan pada
incubator tersebut
3. Tambahkan zat-zat yang ditunjuk ke tabung 1 sampai tabung 8
4. Tabung pertama, tambahkan enzim amilase, pati dan pH buffer 7
5. Tabung kedua, tambahkan enzim amilase, pati dan pH buffer 7
6. Tabung ketiga, tambahkan enzim amilase, pati dan pH buffer 7
7. Tabung keempat, tambahkan enzim amilase, deionizel water dan
pH buffer 7
8. Tabung kelima, tambahkan deionizel water, pati dan pH buffer 7
9. Tabung keenam, tambahkan deionizel water, maltosa dan pH
buffer 7
10. Tabung ketujuh, tambahkan enzim amilase, pati dan pH buffer 2
11. Tabung kedelapan, tambahkan enzim amilase, pati dan pH buffer
9
12. Klik angka 1 dibawah tabung reaksi 1
13. Lalu tabung akan turun, sedangkan tabung lainnya akan tetap
terangkat
14. Selanjutnya tekan boil untuk mendidihkan tabung pertama
15. Setelah mendidih beberapa saat tabung akan secara otomatis
naik
16. Klik angka 2 dibawah tabung reaksi 2
17. Lalu tabung akan turun, sedangkan tabung lainnya akan tetap
terangkat
18. Selanjutnya tekan freeze untuk membekukan tabung kedua
19. Klik inkubasi untuk memulai proses (suhu sudah diatur 37°C
waktu 60mnt)
20. Setelah inkubasi selesai, lemari lembar uji akan secara otomatis
terbuka
21. Pengujian
22. Seret tabung pertama diunit inkubasi ke tabung kecil pertama
disisi kiri pada lemari uji (menuangkan setengah isi dari tabung isi
ke tabung uji)
23. Tambahkan reagen iki ke tabung pertama dan tabung selanjutnya
24. Periksa tabung, untuk melihat perubahan warna
25. Klik record data untuk melihat data tabung yang sudah diuji
26. Tabung 1, 5, 7 dan 8 berwarna kehitaman, menunjukkan bahwa
positif adanya pati.
27. Tabung 2, 3, 4 dan 6 berwarna seperti iki, menunjukkan bahwa
negatif pati
28. Tahap selanjutnya, tambahkan reagen benedict pada sampel
yang ada pada tabung reaksi diunit tabung inkubasi
29. Klik boil, untuk mendidihkan semua tabung pada unit inkubasi
30. Periksa tabung, untuk melihat perubahan warna
31. Pada tabung 1, 4 dan 5 tidak terjadi perubahan warna karna tidak
ditemukan gula reduksi
32. Pada tabung 2, 3 dan 6 berwarna coklat kemerahan menunjukkan
positif gula tereduksi
33. Pada tabung 7 dan 8 berwarna orange menandakan positif gula
tereduksi (meski hanya sedikit)
34. Klik record data untuk menampilkan data hasil uji
 III. HASIL DAN PEMBAHASAN
III.1 Hasil Percobaan
Tabel 1. Simulasi Perkiraan Proses Digesti Zat Pati Oleh Enzim Amilase
Saliva

Tube no 1 2 3 4 5 6 7 8
Zat amylas amyla amylas amylas deioniz deioniz amyla amylas
tambah e, se e, e, ed ed se, e,
an starch, starch starch, deioniz water, starch, starch,
pH 7,0 , pH pH 7,0 ed starch, water, pH pH 9,0
buffer 7,0 buffer water, pH maltos buffer
buffer pH 7,0 e, pH 2,0
buffer 7,0 7,0 buffer
buffer buffer
Incubati Boil Freze 37°C 37°C 37°C 37°C 37°C 37°C
on first, e first for 60 for 60 for 60
Conditio then the minutes for 60 for 60 for 60 minutes minutes
n incubat incub minutes minutes minutes
e at ate at
37 °C 37°C
for for

60 60
minute minut
s es
IKI test + - - - + - + +

Benedi - ++ + - - + + +
ct’ s + +
test

III.2 Pembahasan

Sistem pencernaan terdiri dari saluran pencernaan (alimentar) yaitu

tuba muskular panjang yang merentang dari mulut sampai anus, meliputi
kavitas oris, faring, esofagus, lambung, usus halus, kolon, rektum
sampai anus. Serta organ aksesoris seperti gigi, lidah, kelenjar saliva,
hati, kandung empedu dan pangkreas. Fungsi utama sistem pencernaan
adalah memasukkan makanan ke dalam mulut (Ingesti), merombak
makanan dari molekul besar menjadi molekul yang lebih kecil (Digesti),
menyerap zat nutrien dalam makananan( Absorbsi) dan men geluarkan
zat-zat sisa makanan yang tidak tercerna dalam bentuk feses (Egesti).
Saluran pencernaan dan organ aksesoris dapat mensekresikan enzim
dan cairan yang dibutuhkan untuk proses digesti seperti enzim amilase,
pepsin dan lipase, peptidase. Enzim adalah molekul protein besar yang
dihasilkan oleh sel tubuh yang memiliki aktivitas katalisis, yaitu
mempercepat reaksi kimia pada sistem biologis, berperan dalam
metabolisme berbagai senyawa dalam tubuh, enzim memiliki sisi aktif
dimana dapat berikatan dengan substrat melalui beberapa bentuk ikatan
kimia yang lemah (misalnya interaksi elektrostatik, ikatan hidrogen,
ikatan van der Waals, dan interaksi hidrofobik.
Proses digesti dari zat pati menjadi maltosa dapat diamati dengan
menggunakan Pengujian enzim yaitu uji IKI untuk mendeteksi adanya
zat pati dan uji Benedict untuk mengamati adanya gula tereduksi seperti
glukosa dan maltosa. Perubahan warna pada Regeant IKI adalah jika ia
berwana biru kehitaman maka itu menunjukkan positif uji pati, kemudian
jika warnanya seperti Regeant IKI atau berwarna kuning maka itu
menunjukkan patinya tidak ada, dan ketika warnanya abu- abu itu
menunujukkan jumlah patinya menengah. Adapun perubahan warna
pada Regeant Benedict jika ia berwarna hijau kemerahan berarti
menunjukkan adanya gula reduksi(uji gula positif), selanjutnya jika
warnanya orange maka itu menunjukkan lebih banyak mengandung gula
dibandingkan yang berwana hijau kemerahan, dan apabila sampelnya
berwarna coklat kemerahan maka itu menunjukkan lebih banyak
mengandung gula dibandingkan yang bewarna orange, sedangkan
untuk tes uji gula negatif, ditunjukkan dengan tidak adanya perubahan
warna dari warna biru cerah aslinya.
Adapun enzim yang digunakan yaitu enzim amilase yang substratnya
berupa larutan Pati dan maltosa serta bahan yang digunakan berupa
larutan pH buffer 2.0,pH 7.0,pH 9.0 dan deionized water. Temperatur
yang digunakan sebesar 37oC dengan waktu 60 menit yang setara
dengan 10 detik di dunia nyata.
Pada aktivitas pertama kita menggunakan Reagent IKI terlebih
dahulu. Pada tabung pertama yaitu penambahan enzim amilase,pati,
dan juga pH buffer 7.0 dengan melewati proses pemanasan. Hasil yang
ditunjukkan adalah “Positif Pati” dengan warna biru kehitaman yang
disebabkan karena adanya pemanasan sebelum melakukan pengujian.
Akibatnya enzim amilase mengalami denaturasi atau perubahan
struktur enzim yang menyebabkan enzim tersebut rusak dan tidak dapat
menjalankan fungsinya. Alhasil pati tersebut tidak bisa diubah atau
dicerna menjadi senyawa yang lebih kecil.
Pada tabung kedua dengan menambahkan enzim amilase,pati,dan
juga pH buffer 7.0 dengan melewati proses pendinginan dan
penambahan regeant IKI. Adapun hasilnya yaitu menunjukkan bahwa ia
“negatif pati” yang ditandai dengan warna seperti regeant IKI atau
berwarna kuning, hal ini dikarenakan adanya proses pendinginan . Akan
tetapi meskipun kita melakukan proses pendinginan dia tidak akan
menyebabkan enzimnya deniturasi, enzimnya akan tetap bekerja hanya
saja terjadi kelambatan atau bisa disebut Inaktif sehingga enzim amilase
ini tetap bisa memetabolisme pati.
Pada tabung ketiga yaitu dengan menambahkan enzim
amilase,pati,dan juga pH buffer 7.0 serta penambahan regeant IKI. Disini
ia tidak terditeksi positif pati karena digunakan sebagai kontrol positif
yang dimana digunakan untuk memastikan semua zat-zat yang
diperlukan itu sudah sesuai dengan hasil yang diharapkan.
Pada tabung keempat dengan penambahan enzim amilase, deionized
water, dan pH buffer 7.0, dan penambahan Regeant IKI. Adapun
hasilnya yaitu menunjukkan bahwa ia negatif pati yang ditandai dengan
warna yang mirip dengan Regeant IKI atau berwarna kuning
dikarenakan memang pada sebelumnya kita tidak menambahkan pati
pada tabung tersebut.
Pada tabung kelima dengan penambahan deionized water, pati, dan
pH buffer 7.0 serta penambahan regeant IKI. Hasilnya yaitu “positif pati”
dengan ditandai dengan warna biru kehitaman, dikarenakan sebelumnya
kita tidak menambahkan enzim amilase untuk mengkatalis proses
metabolisme pati sehingga tidak terjadi pencernaan pati.
Pada tabung keenam dengan penambahan deinozed water,maltosa,
dan pH buffer 7.0 serta penambahan regeant IKI. Adapun hasilnya yaitu
“negative pati” yang ditandai dengan warna yang mirip dengan regeant
IKI atau berwarna kuning dikarenakan sama seperti pada tabung ke
empat yang pada awalnya memang tidak ditambahkan pati.
Pada tabung ketujuh dan kedelapan dengan penambahan enzim
amilase, deionized water, dan pH buffer 2.0 pada tabung ketujuh dan pH
buffer 9.0. Adapun hasilnya yaitu pada kedua tabung adalah “positif pati”
dengan ditandai dengan warna biru kehitaman. Hal ini dikarenakan pH
yang digunakan pada percobaan tujuh dan delapan merupakan pH
diluar pH optimal dari enzim. Sehingga tidak dapat mereduksi pati.
Selanjutnya pada percobaan menggunakan Regeant Benedict
dimana pada tabung pertama dilakuakan penambahan enzim
amilase,pati, dan juga pH buffer 7.0 dengan melalui proses pemanasan
dan penambahan regeant Benedict. Adapun hasilnya yaitu tidak
ditemukannya gula reduksi karena memang pada awalnya enzim
amilase ini tidak mampu mereduksi pati menjadi guikosa maupun
maltosa karena enzim amilase tersebut telah mengalami denaturasi
akibat pemanasan.
Pada tabung kedua yaitu penambahan enzim amilase,pati,dan juga
pH buffer 7.0 dengan melalui proses pendinginan dan penambahan
regeant Benedict. Adapun hasilnya yaitu dilihat pada warnanya yaitu
merah Kecoklatan yang artinya ditemukannya gula tereduksi. Hai ini
terjadi karena meskipun mengalami pembekuan/pendinginan tetapi
enzim amilase tersebut tetap dapat memecah pati atau mereduksi pati
menjadi glukosa maupun maltosa, meskipun prosesnya lambat.
Pada tabung ketiga yaitu penambahan enzim amilase,pati,dan juga
pH buffer 7.0 kemudian ditambahkan Regeant Benedict. Disini ia
digunakan sebagai kontrol positif yang dimana digunakan untuk
memastikan semua zat-zat yang diperlukan itu sudah sesuai dengan
hasil yang diharapkan.
Pada tabung keempat dengan penambahan enzim amilase,
deionized water, dan pH buffer 7.0, serta menambahkan Regeant
Benedict. Adapun hasilnya yaitu “negative pati”. Hai ini terjadi karena
memang pada awalnya tidak ditambahkan pati untuk tabung tersebut.
Pada tabung kelima dengan penambahan deionized water, pati, dan
pH buffer 7.0 serta penambahan regeant Benedict.Hasilnya
menunjukkan warna biru yang artinya “negative pati”. Meskipun kita
menambahkan pati. tapi tetap tidak diperoleh hasil positif. Hal ini terjadi
karena pada awalnya tidak ditambahkan enzim amilase yang dimana
enzim amilase ini dia yang berfungsi untuk mereduksi pati menjadi
glukosa maupun maltosa.
Pada tabung keenam dengan penambahan deinozed water,maltosa,
dan pH buffer 7.0 serta penambahan Regeant Benedict. Adapum
hasilnya yaitu Berwarna merah kecoklatan yang artinya positif adanya
gula tereduksi. Hal ini dikarenakan saat penambahan, tabung keenam ini
langsung ditambahkan maltosa yang mana maltosa sendiri adalah gula
tereduksi.
Pada tabung ketujuh dan kedelapan dengan penambahan enzim
amilase, deionized water, dan pH buffer 2.0 dan pH buffer 9.0 dimana
hasilnya adalah berwana orange artinya positif pati. yang menandakan
adanya gula tereduksi walaupun hanya sedikit. Hal ini terjadi karena pH
yang digunakan diluar dari pH optimalnya.

IV. KESIMPULAN
1. Tabung yang melewati proses pemanasan akan menyebabkan
enzim amilase mengalami denaturasi atau perubahan struktur
enzim sehingga enzim tersebut dapat rusak dan tidak dapat
menjalankam fungsinya. Sedangkan untuk tabung yang melalui
proses pemanasan sekaligus pembekuan akan menyebabkan
enzimnya Inaktif artinya enzim amilasenya tetap bisa
memetabolismekan pati tetapi lajunya merambat atau kurang
maksimal.
2. Enzim adalah molekul protein besar yang dihasilkan oleh sel
tubuh yang memiliki aktivitas katalisis, yaitu mempercepat reaksi
kimia pada sistem biologis, berperan dalam metabolisme berbagai senyawa dalam tubuh,
enzim memiliki sisi aktif dimana dapat berikatan dengan substrat melalui beberapa bentuk
ikatan kimia yang lemah (misalnya interaksi elektrostatik, ikatan hidrogen, ikatan van der
Waals, dan interaksi hidrofobik. Dalam proses digesti dibutuhkan enzim yaitu bersifat hidrolitik
atau enzim hidrolase yang mana merombak molekul organik atau substrat dengan
penambahan air ke ikatan molekul selanjutnya memecah ikatan antara subunit/monomer.
Enzim hidrolitik memiliki sisi spesifik untuk tempat aksinya dimana setiap satu enzim
menghidrolisis satu molekul substrat.
3. Enzim Amilase berfungsi untuk memecah molekul amilum
menjadi maltosa dengan proses hidrolisis Enzim bekerja optimal
pada pH 6,6 dan tidak aktif pada pH 4,4. sehingga aktivitas
pencernaan makanan di dalam mulut akan terhenti begitu
lingkungan asam lambung menembus partikel makanan dan akan
dilanjutkan oleh amilase pankreas yang mampu menyelesaikan
pencernaan pati/amilum secara sempurna
4. Produksi hasil akhir dari digesti karbohidrat adalah senyawa-
senyawa gula dalam bentuk fruktosa,glukosa,monosakarida,dan
manosa.
5. Proses digesti dari zat pati menjadi maltosa dapat diamati dengan
menggunakan Pengujian enzim yaitu uji IKI untuk mendeteksi adanya
zat pati dan uji Benedict untuk mengamati adanya gula tereduksi seperti
glukosa dan maltosa. Uji IKI memperlihatkan perubahan warna reagen
dari warna karamel menjadi warna biru sampai hitam menunjukkan
adanya zat pati, sedangkan uji Benedict memperlihatkan perubahan
warna reagen biru terang menjadi hijau sampai orange kemerah-
merahan coklat dengan peningkatan jumlah maltosa yang dihasilkan
6. Enzim akan bekerja dengan baik jika berada dalam pH yang
netral. Jika berada dalam pH yang asam maupun basa, kinerja
enzim akan terganggu. Sedangkan pada suhu, jika suhunya
tinggi, terkadang dapat mempercepat enzim tapi dengan batas
waktu tertentu.
V. REFERENSI

Harahap, Dharma Gyta sari Harahap.2019. Efektifitas Metode Inkuri

Dalam Pembelajaran Biologi Materi Sistem Pencernaan
Manusia. Jurnal Education and development,Vol 7No.1.
Rinidar,2017. Pencernaan dan absorbsi makanan. Banda Aceh :
Syiah kuala University Press.
Susanti,dkk,2017. Teknologi Enzim. Yogyakarta: CV Andi Offset
Wijayanti,Novitaa, 2017. Fisiologi manusia dan Metabolisme Zat gizi.
Malang: UB Press
Kurniawan,Reiza Farandika. 2014. Rahasia Terbaru kedahsyatan
Terapi enzim. Jakarta : Lembar Langit Indonesia
Handayani septi,dkk,2020. Buku panduan Biokimia. Pasuruan :
CV.Penerbit Qiara Media
Paraf Asisten
 LEMBAR KERJA PERCOBAAN
SIMULASI PROSES KIMIA DAN FISIKA DARI PROSES DIGESTI

2. PENCERNAAN LEMAK LIPASE

I. PENDAHULUAN
I.1 Latar Belakang
Enzim lipase adalah enzim yang bekerja untuk menghidrolisis lemak
dan minyak. Berdasarkan fungsi fisiologisnya enzim lipase mempunyai
peranan penting menghidrolisis lemak dan minyak menjadi asam lemak
dan gliserol yang dibutuhkan dalam proses metabolisme. Enzim lipase
ini dapat memecah ikatan ester pada lemak sehingga menjadi asam
lemak dan gliserol.(Ateng supriyatna,2015).
Sebagian pencernaan trighserida terjadi di dalam usus halus. Enzim
utama yang berperan dalam pencernaan lemak adalah lipase. Lipase
sebagian besar dibentuk oleh pankreas dan selebihnya oleh dinding
usus halus. Hampir setengah dari trigliserida berasal dari makanan yang
dihidrolisis secara sempurna oleh enzim lipase menjadi asam lemak dan
gliserol. Selebihnya dipecah menjadi digliserida, monogliserida dan
asam lemak.(Novita wijayanti,2017).
Digliserida dan trigliserida dihidrolisis oleh beberapa lipase di saluran
pencernaan bagian atas. Sesuai dengan lingkungan saluran
pencernaan, sehingga berbeda dalam pH optimum dan kofaktor. Lipase
dalam saliva dapat aktif pada pH netral sampai pH basa, sedangkan
lipase lambung sesuai dengan kondisi keasaman di lambung dan tidak
tergantung pada kofaktor.(Novita wijayanti,2017).
Lemak adalah suatu ester alam yang berasal dari hewan dan
tanaman. Lemak yang berasal dari tanaman (lemak nabati) disebut
minyak, walaupun ada juga sebagian minyak dari hewan, misalnya
minyak ikan. Lemak dan minyak digolongkan ke dalam kelompok lipid.
Kandungan kimia lemak dan minyak sama (Yayan sunarya,2018)

I.2 Tujuan

1. Menjelaskan bagaimana aktivitas enzim lipase pankreas dapat

dinilai dengan pengukuran berbasis pH.
2. Mengidentifikasi hidrolisis yang dihasilkan dari pencernaan lemak.
3. Memahami peran empedu dalam pencernaan lemak.
4. Memahami pentingnya spesifisitas pH aktivitas lipase dan
bagaimana kaitannya dengan fisiologi manusia.
5. Diskusikan kesulitan menggunakan pH untuk mengukur
pencernaan ketika membandingkan aktivitas lipase pada berbagai
pH.

II.METODE KERJA
II.1 Alat
a. Lemari uji (Alat pH meter)
b. Tabung reaksi (6 buah tabung)
c. Inkubator
II.2 Bahan
1. Enzim lipase
2. Minyak nabati (minyak sayur)
3. Garam empedu
4. Buffer pH 2.0
5. Buffer pH 7.0
6. Buffer pH 9.0
7. Deionized water (Air terdeionisasi)
II.3 Prosedur Kerja
1. Langkah pertama inkubasi, tarik tabung pertama ke tempat I
;incubator
2. 5 tabung lainnya akan secara otomatis ditempatkan pada
inkubator tersebut
3. Tabung pertama, masukkan enzim lipase, garam empedu, minyak
sayur, pH buffer 7.0
4. Tabung kedua, masukkan enzim lipase, deionized water, minyak
sayur, pH buffer 7.0.
5. Tabung ketiga, masukkan enzim lipase, garam empedu, minyak
sayur, pH buffer 9.0.
6. Tabung keempat, masukkan deionized water, garam empedu,
minyak sayur, pH buffer 7.0.
7. Tabung kelima, masukkan enzim lipase, garam empedu, minyak
sayur, pH buffer 2.0
8. Tabung keenam, masukkan enzim lipase, garam empedu, minyak
sayur, pH buffer 9.0
9. Klik inkubasi untuk memulai proses suhu (sudah diatur 37°C
waktu 60mnt)
10. Setelah inkubasi pintu lemari uji akan terbuka otomatis
11. Gunakan pH meter untuk mengukur pH pada larutan uji
12. Tarik tabung pertama ke pH meter
13. Klik kontur pH untuk mengukur pH.
14. Tekan record data untuk melihat data
15. Lakukan mengulangi langkah-langkah tersebut sampai kelima
tabung
16. Lalu tekan record data untuk menyimpan semua hasil data
percobaan
 III.HASIL DAN PEMBAHASAN
III.1 Hasil Percobaan
Tabel 1. Pencernaan Lemak Lipase

Tu Reagen Reagen Reagen Reag Wak Temperatur(o pH

b 1 2 3 en tu C)
e 4
n
o
1 Lipase Vegetab Bile pH 60 37 6.2
le salts 7.0 1
oil Buffer
2 Lipase Vegetab Deioniz pH 60 37 7.0
le ed 7.0 0
Oil water Buffer
3 Lipase Deionize Bile salt pH 60 37 9.0
d 9.0 0
water Buffer
4 Deioniz Vegetab Bile salt pH 60 37 7.0
ed le 7.0 0
water oil buffer
5 Lipase Vegeta Bile salt pH 60 37 2.0
ble 2.0 0
Oil Buffer
6 Lipase Vegeta Bile Salt pH 60 37 9.0
ble 9.0 0
Oil Buffer

III.2 Pembahasan

Lemak dan minyak termasuk dalam kelas beragam molekul yang

disebut lipid. Trigliserida, sejenis lipid, membentuk lemak dan minyak,
pada suhu kamar, lemak berbentuk padat dan minyak berbentuk cair.
Keduanya sukar larut dalam air. Ketidaklarutan trigliserida ini
menghadirkan tantangan selama pencernaan karena mereka cenderung
menggumpal, hanya menyisakan molekul permukaan yang terpapar
enzim lipase. Untuk mengatasi kesulitan ini, garam empedu disekresikan
ke dalam usus kecil selama pencernaan untuk mengemulsi lipid secara
fisik. Garam batang bertindak seperti deterjen, memisahkan gumpalan
lipid dan meningkatkan luas permukaan yang dapat diakses oleh enzim
lipase.
Karena beberapa produk akhir pencernaan lemak bersifat asam
(yaitu kegemaran berlemak), aktivitas lipase dapat dengan mudah diukur
dengan memantau pH larutan. Suatu larutan yang mengandung asam
lemak yang dibebaskan oleh aktivitas lipase akan memiliki pH yang
lebih rendah daripada larutan tanpa produksi asam lemak tersebut.
 Pada percobaan ini kita menggunakan alat seperti lemari uji,tabung
reaksi, dan inkubator. Adapun bahan yang digunakan diantaranya yaitu
enzim lipase yang berfungsi dalam pencernaan trigeliserida,lalu ada
minyak nabati atau vegetable oil yang berfungsi sebagai pengganti
trigeliserida,kemudian ada garam empedu yang merupakan larutan yang
secara fisik memisahkan lemak menjadi tetesan-tetesan yang lebih kecil,
selanjutnya ada larutan buffer yang berfungsi mengatur pH larutan pada
tabung reaksi, dan yang terakhir ada deionized water yang berfungsi
untuk menyesuaikan pengujian volume larutan tabung. Adapun suhu
temperature yang digunakan adalah 37 oC dan waktu 60 menit yang
setara dengan 10 detik di dunia nyata.
Larutan yang mengandung asam lemak, yamg dibebaskan oleh
aktifitas akan memiliki pH yang yang lebih rendah dan pada pH larutan
tanpa produksi asam lemak tersebut. pH normal suatu enzim dapat
bekerja yaitu kisaran antara pH 6- pH 8.
Pada tabung pertama berisi enzim lipase,minyak sayur,garam
empedu dan pH buffer 7.0 diinkubasi dan dimasukkan ke dalam lemari
uji atau ke pH meter.Adapun hasil pengukuran pH yang diperoleh adalah
pH 6.21 yang berarti terjadinya aktifitas lipase.Aktifitas lipase ini bisa
terjadi karena pada pH 7 itu merupakan pH yang optimum dari suatu
enzim untuk dapat bekerja dengan adanya bantuan dari garam empedu
yang bertindak memisahkan gumpalan-gumpalan lipid dan
meningkatkan ruas permukaan, sehingga lebih gampang diakses oleh
embilitas.
Pada tabung kedua, berisi dengan enzim lipase, minyak
nabati,deionized water,dan pH buffer 7.0. diinkubasi dan dimasukkan ke
dalam lemari uji/ ph meter. Hasil yang di dapatkan adalah 7.00. Pada
tabung kedua ini tidak terjadi penurunan pH yang signifikan hal ini
dikarenakan tidak ada penambahan garam empedu sebelumnya, yang
dimana garam empedu ini berfungsi untuk membantu enzim lipase
menghidrolisis atau mencerna trigeliserida menjadi monogliserida dan
dua asam lemak.
Pada tabung ketiga berisi dengan enzim lipase,deionized water,
garam empedu dan pH buffer 9.0. diinkubasi dan dimasukkan ke dalam
lemari uji/ ph meter. Adapun hasil yang di dapatkan adalah 9.00.
Berdasarkan hasil yang di dapatkan pada tabung ketiga ini adalah
bahwa tidak adanya perubahan pH yang signifikan yang disebabkan
oleh tidak adanya penambahan minyak nabati sebelumnya, yang
dimana minyak nabati sendiri merupakan pengganti dari trigeliserida.
Pada tabung keempat berisi dengan deionized water,minyak
sayur,garam empedu dan juga pH buffer 7.0. diinkubasi dan dimasukkan
ke dalam lemari uji/ ph meter. Hasil yang di dapatkan adalah 7.00.
Berdasarkan hasil yang di dapatkan pada tabung keempat menandakan
bahwa tidak ada perubahan pH yang segnifikan. Hal ini dikarenakan
tidak adanya penambahan enzim lipase sebelumnya. Sedangkan dalam
hal ini enzim lipase sendiri berfungsi dalam menghidrolisi trigliserida
menjadi monogliserida dan juga dua asam lemak.
Pada tabung kelima dan keenam, masing-masing berisi Enzim
lipase, minyak sayur, garam empedu dengan pH buffer 2.0 pada tabung
kelima dan pH buffer 9.0 pada tabung keenam. Adapun hasil pada
kedua tabung tersebut adalah tidak adanya perubahan pH yang
signifikan. Hal ini dikarenakan pH yang ditambahkan bukanlah termasuk
pH optimal yang memungkinkan enzim lipase untuk bekerja.

IV. KESIMPULAN
1. Aktifitas enzim lipase dapat terjadi ketika suatu enzim dapat
mencapai pH optimum yaitu berkisar antara pH 6 - pH 8.
Umumnya enzim akan dapat bekerja dengan efektif jika berada
dalam kisaran pH 7,0(netral).
2. Ukuran lemak yang lebih kecil (trigliserida) yang teremulsi akan
memudahkan hidrolisis lemak oleh lipase yang dihasilkan dari
pancreas. Lipase pakreas akan menghidrolisis lemak teremulsi
menjadi campuran asam lemak dan monoligserida(gliserida
tunggal). Pengeluaran cairan penkreas dirancang oleh hormon
sekretin yang berperan dalam meningkatkan jumlah elektrolit
(senyawa penghantar listrik) dan cairan pankreas,serta
pankreoenzim yang berperan untuk merangsang pengeluaran
enzim-enzim dalam cairan pankreas. Absorpsi hasil pencernaan
lemak sebagian besar (70 %) terjadi di usus halus.Pada waktu
asam lemak dan monogliserida di absorpsi melalui sel-sel
mukosa pada dinding usus,keduanya di ubah kembali menjadi
lemak (trigliserida dengan bentuk partikel-partikel kecil(jaringan
lemak. Saar dibutuhkam,timbunan lemak tersenit akan diangkut
menuju hati.
3. Empedu merupakan larutan yang secara fisik memisahkan lemak
menjadi titisan-titisan yang lebih kecil. Cairan empedu berfungsi
mencerna lemak. Setelah dicerna lemak akan melalui proses
kembali yang mengubahnya menjadi asam lemak, yang kemudian
akan disalurkan ke pembuluh getah bening. Asam lemak
kemudian bisa diserap sistem getah bening untuk membantu
melawan infeksi di dalam tubuh. Selain itu asam lemak bisa
disalurkan ke aliran darah untuk berbagai fungsi, termasuk untuk
membantu pertumbuhan jaringan dan perbaikan sel.
4. Lipase menghidrolisis setiap trigliserida menjadi monogliserida
dan dua asam lemak. Selain lipase pankreas yang disekresikan
ke dalam usus kecil, lipase lingual dan lipase lambung juga
disekresikan. Meskipun garam empedu tidak disekresikan di
 mulut atau perut, sejumlah kecil lipid dicerna oleh lipase lain ini.
Pankreas memiliki saluran kecil yang memasok enzim lipase yang
diangkut melalui saluran pankreas dan masuk ke bagian pertama
dari usus kecil. Dari sini, enzim lipase menjalankan fungsi berupa
membantu memecah trigliserida makanan menjadi asam lemak.
Hal ini yang membuat lipase berperan penting dalam proses
pencernaan
5. Pankreas memiliki saluran kecil yang memasok enzim lipase yang
diangkut melalui saluran pankreas dan masuk ke bagian pertama
dari usus kecil. Dari sini, enzim lipase menjalankan fungsi berupa
membantu memecah trigliserida makanan menjadi asam lemak.
Hal ini yang membuat lipase berperan penting dalam proses
pencernaan

V. REFERENSI
Supriyana Ateng,dkk.2015. Aktivitas Enzim Amilase,Lipase,dan
Protease dari Larva. Jurnal UIN Volume IX No.2
Wijayanti,Novitaa, 2017. Fisiologi manusia dan Metabolisme Zat gizi.
Malang: UB Press
Sunarya, Yayan. 2018 Mudah dan Belajar Kimia. Jakarta : Grafindo
Media Pratama.
Paraf Asisten

LEMBAR KERJA PERCOBAAN

 SIMULASI PROSES KIMIA DAN FISIKA DARI PROSES DIGESTI

3. PENCERNAAN PEPSIN DARI PROTEIN

I. PENDAHULUAN
I.1 Latar Belakang
Protein merupakan bagian dari semua sel hidup dan merupakan
bagian terbesar dari tubuh setelah air. Protein mempunyai fungsi khas
yang tidak dapat digantikan oleh zat gizi lain, yaitu membangun dan
memelihara sel-sel dan jaringan tubuh. (Novita wijayanti,2017)
Protein merupakan rangkaiah asam amino dengan ikatan peptida.
Tiga per empat zat padat tubuh terdiri dari protein (otot, enzim, protein
plasma, antibodi, hormon). Banyak protein terdiri ikatan komplek dengan
fibril atau disebut protein fibrosa. Macam protein fibrosa kolagen
(tendon, kartilago, tulang), elastin (arteri), keratin (rambut, kuku) dan
aktin miosin.(Eddy Suprayitno,2017).
Pepsin adalah suatu protease, yaitu protein yang memecah protein
menjadi peptide. Pepsin banyak terdapat pada lambung dan disekresi
oleh sel parietal lambung. Enzim ini dapat bekerja optimum di
lingkungan asam yaitu pada konsentrasi HCI 0,1 N. Salah substrat
pepsin adalah protein susu (kasein). Pemberian pepsin pada kasein
akan menyebabkan struktur kimia kasein akan terganggu dan berubah
menjadi parakasein. Perubahan struktur kasein menyebabkan
berkurangnya kelarutan protein tersebut dalam air akibat terjadinya
proses penggumpalan.Dalam pencernaan manusia, penggumpalan
seperti ini bertujuan agar parakasein dapat lebih lama berada di
lambung sehingga proses pencernaan oleh enzim-enzim lain di lambung
lebih sempurna. (Septi Handayani,2020).
Sebagian besar proses pencernaan protein terjadi ses di usus.Ketika
protein meninggalkan lambung, biasanya protein dalam bentuk
 proteosa.pepton,dan polipeptida dan besar.Setelah memasuki
usus.produk-produk yang telah di pecah sebagian besar akan
bercampur an dengan enzim pankreas di bawah pengaruh enzim
proteolitik,seperti tripsin,kimotripsin,dan peptidase. Baik tripsin maupun
kimotripsin memecah molekul protein menjadi polipeptida
kecil.Peptidase kemudian akan melepaskan asam-asam amino. (Desi
Ambarwati, 2015).

I.2 Tujuan
1. Jelaskan bagaimana aktivitas enzim pepsin dapat dinilai dengan
uji BAPNA
2. Mengidentifikasi spesifisitas substrat pepsin.
3. Memahami peran empedu dalam pencernaan lemak.
4. Diskusikan efek suhu dan pH pada aktivitas pepsin.
5. Memahami spesifisitas pH enzim dan bagaimana hubungannya
dengan fisiologi manusia.

II.METODE KERJA
II.1 Alat
1. Lemari uji (Spectrophometer 405nm)
2. Tabung reaksi (6 buah tabung)
3. Inkubator
II.2 Bahan
1. Enzim Pepsin
2. BAPNA (Substrat)
3. Buffer pH 2
4. Buffer pH 7
5. Buffer pH 9
6. Delonized water (Air terdeionisasi)
II.3 Prosedur Kerja
1. Langkah pertama inkubasi, tarik tabung pertama ke tempat
incubator
2. 5 tabung lainnya akan secara otomatis ditempatkan pada
incubator tersebut
3. Tabung pertama, tambahkan enzim pepsin, BAPNA dan pH buffer
2
4. Tabung kedua, tambahkan enzim pepsin, BAPNA dan pH buffer 2
5. Tabung ketiga, tambahkan enzim pepsin, deionizel water dan pH
buffer 2
6. Tabung keempat, tambahkan deionizel water, BAPNA dan pH
buffer 2
7. Tabung kelima, tambahkan enzim pepsin, BAPNA dan pH buffer
7.0
8. Tabung keenam, tambahkan enzim pepsin, BAPNA dan pH
buffer 9.0
9. Klik angka 1 dibawah tabung reaksi 1, Klik boil untuk melakukan
pemanasan
10. Klik inkubasi di inkubator (suhu sudah diatur 37°C waktu 60mnt)
11. Langkah selanjutnya pengujian. Tarik tabung pertama diunit
inkubator, lalu letakkan ke spectrophotometer
12. Klik analyze untuk menganalisis
13. Selanjutnya record data
14. Tarik kembali tabung reaksi pertama ke tempat semula
15. Analisis 5 tabung yang tersisa dengan melakukan dan
mengulangi langkah-langkah berikut untuk setiap tabung
16. Seret taung kedua ke spectrophotometer
17. Record data untuk melihat datanya
18. Tarik kembali tabung reaksi kedua ke tempat semula
 19. Hal tersebut dilakukan kembali untuk tabung 3, 4, 6 dan 6
20. Tekan record data untuk menyimpan hasil percobaan.

III.HASIL DAN PEMBAHASAN

III.1 Hasil Percobaan
Tabel 1. Pencernaan Lemak Lipase

Tu Reagen Reagen Reagen Boile Wak Temperat Kerapat

b 1 2 3 d tu ur an
e Optik
n
o

1 Lipase Vegetab Bile pH 60 37 6.2

le salts 7.0 11
Oil Buffe
r

2 Lipase Vegetab Deioniz pH 60 37 7.0

le ef 7.0 0
Oil water buffe
r

3 Lipase Deioniz Bile pH 60 37 9.0

ed salts 9.0 0
Water buffe
r

4 Deionize Vegetab Bile pH 60 37 7.0

d le salts 7.0 0
water Oil buffe
r

5 Lipase Vegetab Bile pH 60 37 2.0

le salts 2.0 0
oil buffe
r

6 Lipase Vegetab Bile pH 60 37 9.0

le salts 9.0 0
oil buffe
r
III.2 Pembahasan
Peptida adalah dua atau lebih asam amino yang dihubungkan oleh
ikatan peptida. Rantai peptida yang mengandung 10 hingga 100 asam
amino biasanya disebut polipeptida. Protein dapat terdiri dari rantai
peptida besar (lebih dari 100 asam amino) atau bahkan beberapa rantai
peptide.
Selama pencernaan, sel-sel utama kelenjar lambung mengeluarkan
enzim pencerna protein yang disebut pepsin. Pepsin menghidrolisis
ikatan peptida. Aktivitas ini memecah protein dan polipeptida yang
dicerna menjadi rantai peptida yang lebih kecil dan asam amino bebas.
Dalam kegiatan ini Anda akan menggunakan BAPNA sebagai substrat
untuk menilai aktivitas pepsin. BAPNA adalah “peptida” sintetis yang
melepaskan produk pewarna kuning saat dihidrolisis. Larutan BAPNA
menjadi kuning dengan adanya peptidase aktif, seperti pepsin, tetapi
sebaliknya tetap tidak berwarna.
Pada percobaan ini kita menggunakan alat seperti lemari uji ,tabung
reaksi,dan inkubator. Adapun bahan yang digunakan yaitu enzim pepsin
yang digunakan sebagai enzim pencernaan peptida, kemudian ada
BAPNA yang merupakan peptida sintetik yang melepaskan produk
berwarna kuning saat hidrolisis, lalu ada larutan pH buffer yang
berfungsi untuk mengatur pH pada tabung reaksi, dan ada deionized
water yang digunakan untuk mengatur volume tabung reaksi sehingga
sama untuk tiap reaksinya.
Dalam percobaan ini kita menggunakan suhu 37 oC dengan waktu 60
menit yang setara dengan 10 detik di dunia nyata dan ada pula
spectrophotometer yang berfungsi untuk untuk mengukur banyak
pewarna kuning yang di hasilkan dari hidrolisis BAPNA dan memiliki
panjang gelombang 405nm.
Pada tabung reaksi pertama berisi dengan enzim pepsin, BAPNA,
dan pH buffer 2.0. Adapun hasil kerapatan optic yang diperoleh adalah
0.00. Berarti kecepatan optiknya sangat kecil atau bisa dikatakan bahwa
tidak terjadi hidrolisis sama sekali. Hal ini terjadi karena tabung pertama
ini mengalami pendidihan, dimana enzim pepsin tersebut akan
mengalami denaturasi.
Pada tabung reaksi kedua berisii dengan enzim pepsin, BAPNA, dan
juga pH buffer 2.0. Hasil kerapatan optic yang diperoleh adalah 0.40
yang menandakan lebih besar di bandingakn dengan 0 artinya pada
tabung kedua ini terjadi hidrolisis BAPNA, yang dimana menandakan
bahwa kerapatan optic lebih besar daripada 0 sehingga tabung kedua ini
dapat terjadi hidrolisis BAPNA.
Pada tabung reaksi ketiga berisi dengan enzim pepsin, deionized
water, dan juga pH buffer 2.0. Hasil kerapatan objek yang di peroleh
adalah 0.00 yang berarti kerapatan optiknya sangat kecil atau tidak
terjadi hidrolisis sama sekali. Hal ini dikarenakan pada tabung tidak
ditambahkannya BAPNA.
Pada tabung reaksi keempat, berisi dengan deionized water,
BAPNA, dan juga pH yang berarti kerapatan optiknya sangat kecil atau
tidak terjadi hidrolisi sama sekali buffer 2.0. Adapun hasil kerapatan
yang diperoleh adalah 0.00,. Hal ini dikarenakan tidak adanya
penambahan pepsin pada tabung reaksi sehingga BAPNA tersebut tidak
ada yang terhidrolisis.
Pada tabung reaksi, berisi dengan enzim pepsin, BAPNA, dan pH
buffer 7.0. Adapun hasil kerapatan objek yang di peroleh adalah sebesar
0.03, yang berarti terdapat sedikit hidrolisis BAPNA. Hal ini disebabkan
pada tabung kelima ini menggunakan pH buffer 7.0 dimana enzim
pepsin dapat bekerja optimal pada pH 2.0 di lambung, sedangkan kita
menggunakan pH 7.0 sehingga dia tidak bekerja secara optimal.
Pada tabung reaksi keenam berisi dengan enzim pepsin, BAPNA,
dan pH buffer 9.0. Hasil kerapatan objek yang di peroleh adalah 0.00.
hal ini disebabkan karena pH yang digunakan adalah pH buffer 9.0
dimana pH ini merupakan pH basa.

IV. KESIMPULAN
1. Larutan BAPNA menjadi kuning dengan adanya peptidase aktif,
seperti pepsin, tetapi sebaliknya tetap tidak berwarna. Warna
kuning BAPNA yang telah dihidrolisiskan memiliki kerapatan optic
yang lebih besar daripada nol. “ Semakin besar kerapatan
optiknya, maka semakin banyak hidrolisis yang terjadi”.
2. Dalam kegiatan ini kita menggunakan BAPNA sebagai substrat
untuk menilai aktivitas pepsin. BAPNA adalah “peptida” sintetis
yang melepaskan produk pewarna kuning saat dihidrolisis
3. Garam Empedu mempunyai peran penting dalam penyerapan
lemak dengan melarutkan produk pencernaan lemak (asam
lemak dan monogliserida) di misel larut dalam air,juga disebuut
empedu.
4. Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim, yaitu pada suhu rendah
aktivitas enzim kecil karena tumbukan antar partikel rendah.
Sedangkan dengan adanya peningkatan suhu reaksi enzim yang
dikatalisis akan meningkat pula. Kelika terjadi peningkatan suhu
yang melampaui batas tertentu, maka enzim menjadi tidak stabil
dan laju reaksi menurun. Sedangkan pada pH, enzim akan
bekerja optimum pada kondisi pH tertentu. Pada umumnya pH
optimum enzim berkisar antara 6-8. Namun, terdapat beberapa
pengecualian, sebagai contoh enzim pepsin bekerja optimum
pada pH = 2 di lambung untuk memecah protein menjadi pepton.
5. Enzim memiliki pH optimum yang dapat bersifat basa maupun
asam. Sebagian besar enzim memiliki pH optimum antara 6 – 8.
Perubahan pH mengakibatkan sisi aktif enzim berubah
keefektifannya dalam membentuk kompleks enzim – substrat,
 sehingga dapat menghalangi terikatnya substrat pada sisi aktif
enzim. Selain itu, perubahan pH juga mengakibatkan proses
denaturasi (kerusakan) pada enzim. Denaturasi oleh pH yang
ekstrim biasanya bersifat bolak-balik, tetapi tidak bolak-balik pada
denaturasi yang terjadi karena suhu panas. Peningkatan suhu
akan meningkatkan laju tumbukan antara enzim dan molekul
substrat, sehingga akan meningkatkan laju pembentukan
kompleks enzim-substrat dan meningkatkan keceptan reaksinya.
Adapun hubungan enzim dengan fisiologi manusia adalah Enzim
membantu mempercepat reaksi kimia dalam tubuh manusia.
Enzim mengikat molekul dan mengubahnya dengan cara tertentu.
Enzim sangat penting untuk respirasi, mencerna makanan,
mendukung fungsi otot dan saraf, serta masih banyak ribuan
fungsi spesifik lainnya.Enzim adalah fasilitator hebat kehidupan.
Mereka menciptakan kondisi yang diperlukan agar reaksi biokimia
terjadi dengan cepat. Nama umum yang digunakan ahli kimia
untuk entitas kimia yang meningkatkan kecepatan reaksi adalah
"katalisator." Enzim adalah katalis biologis - mereka
mengkatalisasi reaksi kimia yang terjadi di dalam makhluk hidup.

V. REFERENSI

Handayani septi,dkk,2020. Buku panduan Biokimia. Pasuruan :

CV.Penerbit Qiara Media
Melawati ratna,2015. Rahasia inti biologi. Jakarta : Ozproduction
Suprayitno eddi,2017. Metabolisme protein. Malang : UB Press
Wijayanti,Novitaa, 2017. Fisiologi manusia dan Metabolisme Zat gizi.
Malang: UB Press
Paraf Asisten