BIOKIMIA DASAR
PEPTIDA
Disusun Untuk Memenuhi Tugas Mata Kuliah Biokimia Dasar
Kelompok 2 :
Fitri Yanti 2010120220020
Noni Syahidah 2010120220018
Risa Nur Pahlevi 2010120220012
Sabila Dini Kholisoh 2010120220008
Puji syukur kehadirat Allah SWT yang memberi rahmat dan kemudahan sehingga kami
dapat menyelesaikan makalah ini. Makalah Biokimia Dasar ini merupakan tugas mata kuliah
yang berisi kesimpulan dari diskusi kami.
Kami juga mengucapkan terima kasih kepada Dra. Hj. Rilia Iriani. M. Si. selaku dosen
pengampu mata kuliah Biokimia Dasar yang telah memberikan tugas untuk menyusun makalah
ini, sehingga kami memiliki kesempatan untuk menambah wawasan dari pengumpulan data
maupun forum diskusi kelompok yang telah dilakukan.
Mohon maaf apabila banyak kesalahan dalam penyusunan makalah ini. Oleh karena itu,
sangat diharapkan kritik maupun saran. Sehingga di kemudian hari dapat menyusun lebih baik
lagi. Semoga makalah ini dapat digunakan dan bermanfaat bagi kita semua.
Wassalamu’alaikum Wr. Wb.
i
DAFTAR ISI
Daftar Isi.......................................................................................................................... i
Kata Pengantar................................................................................................................. ii
BAB I PENDAHULUAN................................................................................................ 1
A. Latar Belakang.................................................................................................. 1
B. Rumusan Masalah............................................................................................. 1
BAB II PEMBAHASAN................................................................................................. 2
A. Kesimpulan....................................................................................................... 9
B. Saran................................................................................................................. 9
REFERENSI.................................................................................................................... 10
ii
BAB I
PENDAHULUAN
A. Latar Belakang
Sekitar 75% asam amino digunakan untuk sintesin protein.Asam-asam amino
dapat kita proleh dari prtein yang kita makan atau hasil dari degradasi prtein dalam tubuh
kita.Protein yang dicerna olh lambung kita dan usus menjadi asam amino yang diabsorpsi
dari darah kehati kita. Protein dalam tubuh di bentuk oleh asam amino bila tubuh kita
kelebihan asam amino aka diubah jadi asam kotoglutarat yang dapat masuk ke dalam
siklus asan sitrat.
Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino,asam amino
yang merupakan komponem protein mempunyai gugus -NH2 pada atom karbon,α dari
posisigugus gugus -COOH,jenis -jenis asam amino tersebut,urutan asamamino
terangkai,serta hubunganspesial asam amino tersebut akan menetukan akan menetukan
struktur dan sifat-sifat biologis protein sederhana.
Semua protein terdapat didalam ssmua mahkluk hidup tanpa memandang
fungsinya dan aktivitas biologisnya,dibangun oleh susunan dasar yang sama yaitu 20
asam amino baku yang molekulnya sendiri tidak mempunyai aktivitas biologis.Secara
cukup sederhana protein berbeda satu sama lain,karena memiliki unit deret asam amino
masing -masing.Asam amino merupakan abjad struktur molekul protein karena molekul-
molekul ini dapat disusun dalam sejumlah deret hampir tidak terbatas.
B. Rumusan Masalah
1. Apakah peptida adalah rantai asam amino?
2. Apakah peptida dapat dipisahkan atas dasar tingkahlaku ionisasinya?
3. Bagaimana reaksi kimia peptida yang khas?
4. Bagaimana aktivitas biologi yang ditunjukkan oleh peptida?
1
BAB II
PEMBAHASAN
Pada gambar tersebut protein keratin dibentuk oleh semua vertebrata. Protein ini
merupakan komponen struktural utama dari rambut,sisikrambut,tanduk,wol, kuku dan
bulu. Dua molekul asam amino dapat diikat secara kovalen melalui suatu ikatan amida
substitusi yang disebut ikatan peptida menghasilkan suatu dipeptida. Ikatan seperti ini
dibentuk dengan menarik unsur H2O dari gugus karboksil dan suatu asam amino dan
gugus α-aminodari molekul lain, dengan reaksi kondensasi yang kuat (Lehninger, 1982).
Tiga asam amino dapat disatukan oleh dua ikatan peptida dengan cara yang sama
untuk membenuksuatu tripeptida, tetrapeptida, dan pentapeptida. Jika terdapat banyak
asam amino yang bergabung dengan cara demikian, struktural yang dihasilkan
dinamakan dengan polipeptida. Memperlihatkan struktur suatu pentapeptida. Unit asam
amino didalampetida biasanya disebut residu (rantai ini bukan lagi merupakan asam
amino karena telah kehipangan atom hidrogen dari gugus amino dan sebagai gugus
karboksilnya).Residu pada asam amino pada ujung suatu peptida mempunyai α-
2
aminobebas disebut residu terminal – amino (residu terminal -N).,residu pada ujung satu
lagi yang mempunyai gugus kar’oksil bebas disebut terminal -karboksil atau residu
terminal -C. Peptida dinamakan dari deret kandungan asam amino,dimulai dari residu
terminal-N,seperti pada gambar berikut:
(Lehninger, 1982).
Masing – masing dari 19 asam amino lainnya juga dapat membentuk susunan yang sama
dari dipeptida. Semua kemungkinan dipeptida yang dapat dibentuk mencapai 780. Jumlah
kemungkinan tripeptida dan tetrapeptida dari berbagai komposisi dan deret yang dapat
dibentuk tentu jauh lebih besar. Pemisahan kuantitatif peptide pendek, oleh karenanya
merupakan tugas yang jauh lebih sulit dibandingkan dengan pemisahan 20 asam amino.
Namun demikian, mungkin saja kita memisahkan campuran kompleks dari peptide
3
dengan memanfaatkan perbedaan tingkah laku asam – basa dan polaritas senyawa
tersebut (Lehninger, 1982).
Peptida hanya mengandung satu gugus α-amino bebas dan satu gugus α-karboksil
bebas pada residu terminalnya
Gugus ini berionisasi seperti halnya pada asam amino sederhana (bebas). Semua gugus α-
amino dan α-karboksil lain dari kandungan asam amino pada protein bergabung secara
kovalen dalam bentuk ikatan peptida, yang tidak mengion, dan karenanya, tidak
memberikan peranannya dalam tingkah laku asam – basa peptide. Akan tetapi, gugus R
pada beberapa asam amino dapat mengion. Jika asam amino tersebut terdapat di dalam
suatu peptide, gugus R ikut mempengaruhi sifat – sifat asam basa peptida. Jadi, tingkah
laku asam basa peptide secara keseluruhan dapat diduga dari gugus α-amino dan
karboksil bebas pada ujung rantai, dan sifat serta jumlah gugus R yang dapat mengion.
Seperti asam amino bebas, peptida mempunyai kurva titrasi yang khas, dan titik
isoelektrik yang khas, yakni pH pada saat peptide tidak bergerak di dalam medan listrik
(Lehninger, 1982).
Walaupun jumlah peptide yang dihasilkan oleh hidrolisa tidak sempurna, protein
amat besar, campuran kompleks berbagai peptida ini dapat dipisahkan satu dengan yang
lain pleh khromatografi pertukaran ion atau elektroforesis atau gabungan keduanya, atas
dasar perbedaan dalam tingkah laku asam basa dan polaritas pada pH yang berbeda
(Lehninger, 1982).
4
Ikatan peptida dapat dihidrolisa dengan perebusan dengan perebusan di dalam asam kuat
atau basa kuat untuk menghasilkan komponen asam amino dalam bentuk bebas. Hidrolisa
ikatan peptida secara ini merupakan tahap yang diperlukan dalam penentuan komposisi
asam amino dan sekuens protein. Ikatan peptida dapat juga dihidrolisa oleh enzim
tertentu, seperti tripsin dan khimotripsin, yakni enzim-enzim proteolitik (pelarut protein)
yang disekresikan ke dalam usus untuk membantu pencernaan, yakni hidrolisat, protein
makanan. Walaupun perebusan di dalam asam atau basa menghidrolisa semua ikatan
peptida, tanpa dipengaruhi oleh sifat dan sekuens unit-unit asam amino yang menyusun
protein, tripsin, dan khimotripsin bersifat selektif dalam mengkatalisa hidrolisa peptida.
Tripsin hanya menghidrolisa ikatan peptida pada gugus karboksil dari residu lisin atau
argainin.Khimotripsin di lain pihak menyerang hanya ikatan peptida pada gugus
karboksil pada fenilalanin, triptofan, dan tirosin seperti akan kita lihat hidrolisa enzim
yang selektif ini amat berguna dalam menganalisis deret asam amino (Lehninger, 1982).
Reaksi kimia penting lain pada peptida yang juga dipergunakan dalam penentuan
sekuen asam amino adalah dengan 1-fluoro-2,4-dinitrobenzen. Pereaksi ini jua bereaksi
dengan gugus α-amino dari assam amino bebas untuk menghasilkan suatu asam 2,4-
dinitrofenilamino. Pereaksi ini juga bereaksi dengan gugus α-amino pada residu terminal
dari peptida pendek atau panjang untuk membentuk suatu senyawaa dinitrofenilpeptida.
Dengan adanya pereaksi ini, residu terminal amino dari peptida dicirikan (Lehninger,
1982).
5
Tripeptida ini adalah faktor pelepasan hormon-tirotropik (TRF) yang telah
diisolasi dari kelenjar hipotalamus babi dan sapi. Bila dimasukkan ke tubuh manusia
(lewat mulut atau intravena) peptida ini merangsang pengeluaran tirotropin, yang
selanjutnya merangsang pengeluaran hormon hormon tiroid, yang mengatur metabolisme
dalam tubuh. Struktur TRF memaparkan contoh dari variasi struktur yang baisa dijumpai
dalam peptida dan protein. Asam amino N-ujung merupakan derivat dari asam gulamat:
gugus karboksil rantai samping-telah berikatan dengan gugus amino bebas dan
membentuk suatu laktam (amida siklik).
Selanjutnya adalah oksitosin, suatu hormon berasal dari kelenjar di bawah otak
(pituitary-hormone) yang menyebabkan pengerutan uterin selama melahirkan bayi,
merupakan peptida lain yang penting. Perhatikan bahwa oksitosin berupa peptida siklik
yang digabung oleh suatu hubungan sistina S-S.
Selanjutnya Enkefalin, adalah zat-zat penghilang nyeri yang dihasilkan oleh tubuh
sendiri, zat ini adalah peptida-peptida otak yang mengandung hanya 5 residu asam amino.
Diduga opiat-opiat(morfina dan sebagainya) bertindak sebagai analgesik (penghilang
nyeri) dengan meniru bentuk polaritas enkefalin-enkefalin dan meletakkan diri pada situs
penerimaan penghilang nyeri dalam otak (Fessenden, 1986).
6
D. Beberapa Peptida Menunjukkan Aktivitas Biologi yang Nyata
Selain peptide yang dibentuk sebagai produk hidrolisa sebagian dari molekul
protein, berbagai peptide terdapat dalam bentuk bebas di dalam benda hidup, dan tidak
berhubungan dengan struktur protein. Yang paling menarik adalah kenyataan bahwa
banyak peptide bebas seperti itu mempunyai aktivitas biologi yang intensif. Sebagai
contoh, sejumlah hormone telah diketahui merupakah peptide atau polipeptida. Seperti
contohnya, hormone insulin dihasilkan oleh sel B pada pancreas, merupakan pembawa
pesan kimia yang diangkut oleh darah menuju organ lain, terutama hati dan otot. Insulin
mengandung dua rantai polipeptida, yang satu mempunyai 30 residu asam amino, yang
lain 21 (Lehninger, 1982).
Beberapa hormone mempunyai rantai peptide yang lebih jauh pendek, di
antaranya, terdapat oksitosin (sembilan residu asam amino), suatu hormone yang
dihasilkan oleh pituitary posterior yang merangsang kontraksi uterin;
dan faktor pembebas tirotropin (tiga residu), yang dibentuk di dalam hipotalamus dan
merangsang pelepasan hormone lain, tirotropin, dari bagian anterior kelenjar pituitary.
7
Terutama yang perlu disebutkan di antara peptide pendek adalah enkefalin, yang dibentuk
di dalam pusat system syaraf. Enkefalin (kata ini berarti “di dalam kepala”) merupakan
obat bius tubuh yang dibuat sendiri, karena molekul-molekul ini berikatan dengan sisi
yang juga mengikat morfin, heroin, dan jenis candu lain di dalam otak (Lehninger, 1982).
8
BAB III
PENUTUP
A. Kesimpulan
Dua molekul asam amino dapat diikat secara kovalen melalui suatu ikatan amida
subtitusi yang disebut ikatan peptida dan menghasilkan suatu dipeptida yang dibentuk
untuk dwngan menarik unsur H2O dari gugus karboksil suatu asam amino dan gugus α-
amino dari molekul lain. Tiga asam amino dapat disatukan dengan menghasilkan struktur
Polipeptida. Unit asam amino dalam peptida disebut residu yang mempunyai gugus α-
amino bebas yang disebut residu terminal-amino dan pada ujungnya lagi yang
mempunyai gugu karboksil yang disebut terminal-karboksil.
Suatu asam amino tertentu dapat membentuk suatu dipeptida dengan 20 asam
amino yang berbeda dalam deret (urutan) yang berbeda, menghasilkan jumlah total 39
peptida. Pada semua gugus α-amino dan α-karboksil lain dari kandungan asam amino
pada protein bergabung secara kovalen dalam bentuk ikatan peptida, yang tidak mengion,
dan karenanya, tidak memberikan peranannya dalam tingkah laku asam – basa peptida.
Tingkah laku asam basa peptide merupakan fungsi terminal amino padagugus
amino,dan terminal karboksil pada gugus karboksil serta gugus R yang mengion. Peptida
dapat dihidrolisis akan menghasilkan asam amino bebas. Residu terminal amino pada
polipeptida dapat bereaksi dengan 1-kloro-2,4-dinitrobenzena menghasilkan senyawa
berwarna kuning yang khas.
Beberapa peptide-peptida yang sudah dijelaskan di atas mempunyai pengaruh
biologi yang demikian kuat, walaupun asam amino yang menyusunnya merupakan
senyawa nontoksik yang tidak berbahaya. Jadi, bahwa deret asam amino pada peptide dan
polipeptidalah yang memberikan senyawa ini, pengaruh biologi dan spesifisitas yang
demikian menonjol.
B. Saran
Kami sadar masih banyak kekurangan yang kami miliki, baik dari tulisan maupun
bahasan yang kami sajikan. Oleh karena itu mohon diberikan sarannya agar kami bisa
membuat makalah lebih baik lagi. Semoga makalah ini bisa bermanfaat bagi kita semua
dan menjadi wawasan kita dalam memahami paragraph.
9
REFERENSI
Fessenden, R.J., & Fessenden, J.S. Kimia Organik Edisi Ketiga Jilid 1. Jakarta: Erlangga.
Simamora, A. 2015. Asam Amino, Peptida, dan Protein. Jakarta: Fakultas Kedokteran UKRIDA.
10