Sintesis Protein Pada Eukariotik

Yuni Dwi Lestari/1306370575

ABSTRAK
Protein merupakan polipeptida (gabungan dari beberapa asam amino). Maka untuk membentuk
suatu protein diperlukan bahan dasar berupa asam amino. Polipeptida dikatakan protein jika paling
tidak memiliki berat molekul kira-kira 10.000. Di dalam ribosom, asam amino-asam amino dirangkai
menjadi polipeptida dengan bantuan enzim tertentu. Sintesis protein melibatkan DNA sebagai
pembuat rantai polipeptida. Meskipun begitu, DNA tidak dapat secara langsung menyusun rantai
polipeptida karena harus melalui RNA. Sintesis protein adalah proses pembentukan protein dari
monomer peptida yang diatur susunannya oleh kode genetik. Sintesis protein dimulai dari anak inti
sel, sitoplasma dan ribosom. Sintesis protein secara garis besar dibagi menjadi dua tahapan utama,
yaitu : transkripsi dan translasi.
Kata Kunci : transkripsi, translasi, ribosom, sintesis, polipeptida, asam amino, eukariotik, lipatan
protein, intron splicing, modifikasi asam amino, polisom.
Pendahuluan
Sintesis protein terjadi di ribosom, yang biasa melekat pada retikulum endoplasma kasar ataupun
berada bebas pada sitoplasma. Sebelum sintesis protein dilakukan, perlulah diadakan persiapan yang
menyeluruh, salah satunya pemasangan asam amino pada salah satu ujung tRNA. 1 asam amino
harus diikatkan pasada salah satu ujung tRNA dengan antikodon yang benar, namun protein ini
sesuai dengan kodon bukan antikodon. Enzim yang melakukan proses ini adalah enzim tRNA
aminoasil sintetase. Enzim ini mengikatkan asam amino pada bagian sisi asam amino kemudian tRNA
dengan antikodon spesifik untuk asam aminonya. tRNA dan asam amino berikatan pada enzim
sebelum akhirnya dilepaskan. Setelah selesai disintesis, protein pertama kali mengalami modifikasi
pada organel badan golgi.
Ribosom
Ribosom adalah organel kecil dan padat dalam sel yang berfungsi sebagai tempat sintesis
protein. Ribosom berdiameter sekitar 20 nm serta terdiri atas 65% RNA ribosom (rRNA) dan 35%
protein ribosom (disebut Ribonukleoprotein atau RNP). Organel ini menerjemahkan mRNA untuk
membentuk rantai polipeptida (yaitu protein) menggunakan asam amino yang dibawa oleh tRNA pada
proses translasi. Di dalam sel, ribosom tersuspensi di dalam sitosol atau terikat pada retikulum
endoplasma kasar, atau pada membran inti sel.
Polisom
Polisom / Polyribosome ialah kumpulan ribosom yang membentuk rantai dalam pola spiral atau
terpilin. Polisom memiliki fungsi untuk mengadakan proses sintesis protein yang lebih kompleks
sehingga dapat meningkatkan jumlah produksi protein. Bagian 5' 7-methylguanosine cap and 3'
poly(A) tail pada mRNA eukariotik membantu kinerja polisom dalam mensintesis protein.
Polyribosomes dapat dijumpai dengan tiga bentuk : bentuk bebas, cytoskeletal bound, and membrane
bound.

Gambar 1. Unit Ribosom

Sumber : sitemaker.umich.edu
Dimensi ribosom serta bentuknya bervariasi. Pada prokariot, panjang ribosom adalah 29 nm
dengan besar 21 nm. Dan pada eukariot, ukurannya 32 nm dengan besar 22 nm. Pada prokariot sub
unitnya kecil, memanjang, bentuk melengkung dengan 2 ekstremitas, memiliki 3 digitasi, menyerupai
kursi. Pada eukariot, bentuk sub unit besar menyerupai ribosom E. coli.
Komponen penyusun ribosom
1. Sub unit besar dibentuk dari protein dan RNA dalam kuantitas yang seimbang,
mengandung 2 tipe rRNA, yakni:
Satu rRNA 28S
Satu rRNA SS
2. Sub unit kecil mengandung r RNA 18s.
A site : tempat tRNA melekat pada mRNA pertama kali
P site: tempat tRNA memegang rantai asam amino
E site: tempat tRNA yang tidak dibutuhkan keluar

Diketahui bahwa, dengan ketiadaan RNA 18s, maka sub unit besar tidak dapat berasosiasi pada
sub unit kecil. Sedangkan RNA 28s memungkinkan asosiasi tersebut. RNA SS melekat pada
sequence asam nukleat ini yaitu tRNA. Bilamana terbaca maka tRNA melekat pada site yang
merupakan bagian RNA 285. Perpindahan dari tRNA yang melekat pada molekul mRNA
menyebabkan pergerakan translasi mRNA masing-masing.

Protein ribosomal
Sub unit kecil berada pada permukaan ribosom, mengelilingi rRNA. Protein memainkan peranan
sebagai reseptor pada faktor pemanjangan sedangkan yang lainnya mengontrol transduksi.
Sub unit besar: 33 protein dikenal sebagai Li sampai L33. Terlibat dalam: Translokasi oleh
adanya GTP (melekat pada ribosam) yang memberikan energi untuk memindahkan inRNA dan
pembebasan tRNA asetil. Fiksasi (protein L7 dan L1z) dari suatu faktor pemanjangan (EF-6). Dalam
pembentukan suatu ikatan peptida antar rantai peptida yang telah dibentuk dan suatu asetil-NH2 baru.
Dalam konstruksi suatu alur longitudinal, menempatkan rantai protein dengan pembentukan dan
melindunginya meiawan enzim proteolitik. Alur ini memiliki panjang sesuai dengan rantai polipeptida
35 asetil-NH2.

Sintesis Protein
Sintesis protein melibatkan DNA sebagai pembuat rantai polipeptida. Meskipun begitu, DNA tidak
dapat secara langsung menyusun rantai polipeptida karena harus melalui RNA. DNA merupakan
bahan informasi genetik yang dapat diwariskan dari generasi ke generasi. Informasi yang dikode di
dalam gen diterjemahkan menjadi urutan asam amino selama sintesis protein. Informasi ditransfer
secara akurat dari DNA melalui RNA untuk menghasilkan polipeptida dari urutan asam amino yang
spesifik.
Suatu konsep dasar hereditas yang mampu menentukan ciri spesifik suatu jenis makhluk
menunjukkan adanya aliran informasi bahan genetik dari DNA ke asam amino (protein). Konsep
tersebut dikenal dengan dogma genetik. Tahap pertama dogma genetik dikenal sebagai proses
transkripsi DNA menjadi mRNA. Tahap kedua dogma genetik adalah proses translasi atau
penerjemahan kode genetik pada RNAd menjadi urutan asam amino.
Mekanisme Sintesis Protein
Sintesis protein memerlukan tiga tahap reaksi yaitu inisiasi, elongasi (perpanjangan) dan
terminasi. Reaksi inisiasi menghasilkan pengikatan tRNA inisiasi ke situs inisiasi pada mRNA. tRNA
inisiasi itu mengisi situs peptidil pada ribosom. Elongasi dimulai dengan pengikatan suatu aminoasiltRNA pada situs aminoasil, yaitu suatu tempat pengikatan khusus tRNA pada ribosom. Terminasi
terjadi bila sinyal untuk berhenti yang terdapat pada mRNA dibaca oleh faktor pembebas protein yang
akan mengakibatkan pembebasan rantai polipeptida yang sudah selesai dari ribosom. Sebetulnya
ribosom adalah suatu enzim yang mengkatalisis pembentukan ikatan-ikatan peptida yang diatur oleh
mRNA.
Sintesis protein terdiri atas dua tahap yaitu transkipsi dan translasi, yang diawali dengan replikasi
DNA. DNA sebagai media untuk proses transkipsi suatu gen berada di kromosom dan terikat oleh
protein histon. Saat menjelang proses transkipsi berjalan, biasanya didahului oleh sinyal dari luar akan
kebutuhan suatu protein atau molekul lain yang dibutuhkan untuk proses pertumbuhan,
perkembangan, metabolisme, dan fungsi lain di tingkat seluler maupun jaringan. Sedangkan RNA
diperlukan dalam sintesis protein sebagai pengantar informasi genetik yang dibawa oleh gen ke
tempat sintesis protein dalam sitoplasma.

Gambar 2. Alur sintesis protein

Sumber : slideshare.net
Transkripsi RNA ( Pre-Translasi)
Proses transkripsi ini terjadi di dalam inti sel (nukleus). DNA tetap berada di dalam nukleus,
sedangkan hasil transkripsinya dikeluarkan dari nukleus menuju sitoplasma dan melekat pada
ribosom. Namun pada sel tumbuhan, transkripsi terjadi di dalam matriks pada mitokondria dan
plastida. Pada proses transkripsi, rantai DNA digunakan untuk mencetak rantai tunggal mRNA dengan
bantuan enzim RNA polimerase. Enzim tersebut menempel pada bagian yang disebut promoter, yang
terletak sebelum gen.
Pada proses pre-translasi, terjadi proses trankripsi RNA. Proses transkripsi, sesuai namanya
merupakan proses pencetakan atau penulisan ulang DNA ke dalam mRNA. Proses ini terjadi di dalam
nukleus. Pada tahap ini, setiap basa nitrogen DNA dikodekan ke dalam basa nitrogen RNA. Tahap
transkripsi dapat dibagi lagi menjadi tiga tahap, yaitu iniasi, elongasi, dan terminasi.
Pada tahap inisiasi diawali oleh melekatnya enzim RNA polimerase pada pita DNA pada titik awal.
Pita DNA akan terbuka, akibatnya basa nitrogen pada pita tersebut menjadi bebas. Basa nitrogen
pada salah satu pita tersebut akan menjadi cetakan mRNA. Pita DNA ini disebut juga pita bermakna

atau sense. Adapun pita yang tidak ditranskripsi disebut pita tak bermakna atau antisense. Enzim
RNA polimerase mulai menyintesis RNA dari titik awal pita.
Pada tahap elongasi, Enzim RNA polimerase akan terus membentuk mRNA hingga terbentuk pita
mRNA. Pita mRNA ini akan terus memanjang.
Pada tahap terminasi, enzim RNA polimerase sampai pada tempat pemberhentian (terminal site)
DNA, transkripsi akan terhenti. Setelah itu, mRNA dibebaskan dan RNA polimerase terlepas dari
DNA. DNA akan kembali seperti bentuknya semula. Hasil dari transkripsi, yakni mRNA selanjutnya
akan keluar dari inti sel melalui membran inti menuju sitoplasma.
Pengikatan aminoasil
Translasi berlangsung dalam tiga tahapan: pengawalan, pemanjangan, dan pengakhiran. Namun
sebelum tahap pengawalan, diperlukan persiapan energetik, oleh karena pembentukan ikatan peptida
antara gugus amino dari suatu asam amino dengan gugus karboksil dari asam amino lain terhalangi
oleh rintangan termodinamika. Rintangan energetik ini harus dipecahkan dengan cara mengatifkan
gugus karboksil dari asam amino prekursor. Dalam proses ini, gugus karboksil asam amino dipautkan
ke gugus 3'- atau 2'-hidroksil dari unit ribosa yang berada di ujung 3' tRNA. Senyawa antara
teraktivasi ini disebut aminoasil-tRNA.
Selain alasan rintangan energi, pembentukan aminoasil-tRNA diperlukan karena asam amino itu
sendiri tidak dapat mengenal kodon dalam mRNA. tRNA kemudian menjadi molekul adaptor. Aktivasi
asam amino dan pengikatan ke tRNA dipercepat oleh aminoasil-tRNA sintetase, atau disebut juga
enzim pengaktif. Paling tidak terdapat satu enzim pengatif tertentu untuk setiap asam amino. Mereka
berbeda dalam hal ukuran dan struktur subunit.
Langkah pertama reaksi pengatifan adalah pembentukan aminoasil-adenilat dari asam amino dan
ATP. Hasil dari reaksi ini adalah terikatnya gugus karboksil asam amino dengan gugus fosfat AMP,
sehingga dikenal juga dengan nama aminoasil-AMP. Langkah selanjutnya adalah pemindahan gugus
aminoasil dari aminoasil-AMP ke suatu molekul tRNA membentuk aminoasil-tRNA, suatu senyawa
antara teraktivasi dalam biosintesis protein. Terkadang asam amino yang terikat pada tRNA berada
pada ujung 2', terkadang pada ujung 3' gula ribosa tRNA tetapi asam amino teraktivasi dapat
berpindah dengan cepat diantara kedua posisi ini.
Pembentukan aminoasil tRNA mengkonsumsi energi yang disediakan oleh pemutusan dua ikatan
fosfat berenergi tinggi dari molekul tunggal ATP ke AMP ditambah 2 Pi. Yang satu dikonsumsi dalam
pembentukan ikatan ester aminoasil-tRNA, yang lain dipakai untuk menyetir reaksi selanjutnya.
Energisasi aminoasil-tRNA melalui hidrolisis pirofosfat membuat reaksinya bersifat tidak dapat balik
(Irreversible).
Pada proses elongasi terdapat aminoacyl-tRNA yang merupakan jenis tRNA yang terikat pada
suatu asam amino. Aminoacyl-tRNA bersamaan dengan elongation faktor mengantar asam amino
yang hendak disusun menjadi polypeptide menuju ke ribosome. Aminoacyl-tRNA terbentuk dari
esterifikasi asam amino tertentu yang spesifik dan kemudian akan berikatan dengan tRNA dengan
bantuan enzim Aminoacyl-tRNA synthetase.
Aminoacyl-tRNA terbentuk melalui dua tahap. Tahap pertama ialah adenylation asam amino,
yang membentuk aminoacyl-AMP:
amino acid + ATP aminoacyl-AMP + PPi
Tahap Kedua, residu asam amino ditransfer ke tRNA:

aminoacyl-AMP + tRNA aminoacyl-tRNA + AMP

Reaksi bersih aminoasilasi ialah :
amino acid + ATP + tRNA aminoacyl-tRNA + AMP + PPi
Proses aminoasilasi menjamin bahwa asam amino yang tepat diikatkan ke tRNA yang tepat.
Suatu aminoasiltRNA sintetase memiliki ketepatan untuk tRNAnya. Hasil dari interaksi yang
ekstensif antara keduanya, meliputi sekitar 25 nm2 luas permukaan, dan melibatkan lengan penerima
dan loop antikodon tRNA, seperti halnya individu nukleotida pada lengan D dan TC. Apabila
interaksi enzim dan asam amino kurang ekstensif maka asam amino lebih kecil daripada tRNA dan
merupakan masalah yang lebih besar untuk spesifisitasnya karena beberapa asam amino strukturnya
serupa. Kesalahan dapat terjadi pada tingkat yang rendah untuk kebanyakan asam amino tetapi
kemungkinan sekitar satu aminoasilasi dalam 80 untuk pasangan yang sulit seperti isoleusin dan
valin. Pada umumnya kesalahan tersebut dikoreksi oleh aminoasiltRNA sintetase itu sendiri.
Translasi
Proses translasi dirangkum dalam tiga tahap, yaitu inisiasi, elongasi (pemanjangan) dan terminasi
(penyelesaian). Translasi pada mRNA dimulai pada kodon pertama atau kodon inisiasi translasi
berupa ATG pada DNA atau AUG pada RNA. Penerjemahan terjadi dari urutan basa molekul (yang
juga menyusun kodon-kodon setiap tiga urutan basa) mRNA ke dalam urutan asam amino
polipeptida. Banyak asam amino yang dapat disandikan oleh lebih dari satu kodon.
Tempat-tempat translsasi ini ialah ribosom, partikel kompleks yang memfasilitasi perangkaian
secara teratur asam amino menjadi rantai polipeptida. Asam amino yang akan dirangkaikan dengan
asam amino lainnya dibawa oleh tRNA. Setiap asam amino akan dibawa oleh tRNA yang spesifik ke
dalam kompleks mRNA-ribosom. Pada proses pemanjangan ribosom akan bergerak terus dari arah
5'3P ke arah 3'OH sepanjang mRNA sambil merangkaikan asam-asam amino. Proses penyelesaian
ditandai denga bertemunya ribosom dengan kodon akhir pada mRNA. Semua tahapan ini
memerlukan faktor-faktor protein yang membantu mRNA, tRNA, dan ribosom selama proses translasi.
Inisiasi dan elongasi rantai polipeptida juga membutuhkan sejumlah energi. Energi ini disediakan oleh
GTP (guanosin triphosphat), suatu molekul yang mirip dengan ATP.

Gambar 3. Translasi pada eukariotik

Sumber : sdmuhcc.net

1. Inisiasi
Tahap inisiasi terjadi karena adanya tiga komponen yaitu mRNA, sebuah tRNA yang memuat
asam amino pertama dari polipeptida, dan dua sub unit ribosom. mRNA yang keluar dari nukleus
menuju sitoplasma didatangi oleh ribosom, kemudian mRNA masuk ke dalam celah ribosom. Ketika
mRNA masuk ke ribosom, ribosom membaca kodon yang masuk. Pembacaan dilakukan untuk
setiap 3 urutan basa hingga selesai seluruhnya. Sebagai catatan ribosom yang datang untuk mebaca
kodon biasanya tidak hanya satu, melainkan beberapa ribosom yang dikenal sebagai polisom
membentuk rangkaian mirip tusuk satu, di mana tusuknya adalah mRNA dan daging adalah
ribosomnya.
Dengan demikian, proses pembacaan kodon dapat berlangsung secara berurutan. Ketika kodon I
terbaca ribosom (misal kodonnya AUG), tRNA yang membawa antikodon UAC dan asam amino
metionin datang. tRNA masuk ke celah ribosom. Ribosom di sini berfungsi untuk memudahkan
perlekatan yang spesifik antara antikodon tRNA dengan kodon mRNA selama sintesis protein. Sub
unit ribosom dibangun oleh protein-protein dan molekul-molekul RNA ribosomal.

Gambar 4. Tahapan inisiasi

Sumber : blog.ub.ac.id

2. Elongasi
Pada tahap elongasi dari translasi, asam amino-asam amino ditambahkan satu per satu pada
asam amino pertama (metionin). Ribosom terus bergeser agar mRNA lebih masuk, guna membaca
kodon II. Misalnya kodon II UCA, yang segera diterjemahkan oleh tRNA berarti kodon AGU sambil
membawa asam amino serine. Di dalam ribosom, metionin yang pertama kali masuk dirangkaikan
dengan serine membentuk dipeptida.
Ribosom terus bergeser, membaca kodon III. Misalkan kodon III GAG, segera diterjemahkan oleh
antikodon CUC sambil membawa asam amino glisin. tRNA tersebut masuk ke ribosom. Asam amino
glisin dirangkaikan dengan dipeptida yang telah terbentuk sehingga membentuk tripeptida. Demikian
seterusnya proses pembacaan kode genetika itu berlangsung di dalam ribobom, yang diterjemahkan
ke dalam bentuk asam amino guna dirangkai menjadi polipeptida.
Kodon mRNA pada ribosom membentuk ikatan hidrogen dengan antikodon molekul tRNA yang
baru masuk yang membawa asam amino yang tepat. Molekul mRNA yang telah melepaskan asam
amino akan kembali ke sitoplasma untuk mengulangi kembali pengangkutan asam amino. Molekul
rRNA dari sub unit ribosom besar berfungsi sebagai enzim, yaitu mengkatalisis pembentukan ikatan
peptida yang menggabungkan polipeptida yang memanjang ke asam amino yang baru tiba.

Gambar 5. Tahapan elongasi

Sumber : www.textmed.com

Tahap pemanjangan sintesis protein dimulai dengan masuknya suatu aminoasil tRNA ke dalam
lokasi A ribosom. Jenis aminoasil-tRNA yang masuk bergantung kepada kodon di mRNA yang
berposisi di lokasi A. Aminoasil-tRNA yang komplementer dikirim ke lokasi A oleh protein-protein yang
disebut faktor-faktor pemanjangan (elongation factors), atau EF-Tu. EF-Tu, seperti juga IF2,
mengandung nukleotida guanil terikat dan suatu siklis antara bentuk-bentuk GTP dan GDP. Setelah
EF-Tu menempatkan aminoasil-tRNA di lokasi A, GTP dihidrolisis. Bentuk GDP EF-TU lalu
melepaskan diri dari kompleks ribosom. Faktor elongasi kedua, yang disebut EF-Ts bergabung
dengan kompleks EF-Tu dan menginduksi pelepasan GDP. Akhirnya, GTP mengikat EF-Tu, dan
secara bersamaan EF-Ts dilepas. Bentuk GTP EF-Tu ini lalu siap mengambil kembali aminoasil-tRNA
yang lain, dan mengirimkannya ke lokasi A ribosom. Perlu dicatat bahwa EF-Tu tidak mengikat fMettRNAf . Sehingga, tRNA inisiator ini tidak dikirim ke lokasi A ribosom. Sebaliknya, Met-tRNAm , seperti
juga dengan aminoasil-tRNA yang lain, dapat berikatan dengan EF-Tu. Penemuan ini sejalan dengan
fakta bahwa kodon AUG tidak dibaca oleh tRNA inisiator. Sebaliknya, IF2 mengenal fMet-tRNAf dan
bukan tRNA yang lain.
Kepatuhan informasi genetik yang diterjemahkan kemudian bergantung kepada kebenaran
aminoasil-tRNA yang dikirim ke lokasi A disaat ikatan peptida dibentuk. Untuk itu harus terjadi
pencarian cermat (scrutinization) aminoasil-tRNA yang datang ke lokasi A untuk memastikan bahwa
antikodonnya bercocokan dengan kodon mRNA di lokasi A. Proses ini dapat berlangsung dengan
hasil coba-gagal (trial and error). Pencarian cermat ini difasilitasi oleh konformasi struktur tiga dimensi
EF-TU yang bertanggung-jawab pada interaksi kodon-antikodon. Ikatan peptida tidak akan terbentuk
sampai EF-Tu dilepas dari aminoasil-tRNA. Pelepasan ini membutuhkan GTP yang terikat dengan
EF-Tu dihidrolisis membentuk GDP. Terdapat selang yang sangat singkat antara hidrolisis GTP ke
GDP dengan pelepasan EF-Tu-GDP dari kompleks ribosom. Aminoasil-tRNA yang tidak tepat
biasanya meninggalkan ribosom selama interval singkat ini. Sewaktu GTP di EF-TU dihidrolisis, maka
terjadi perubahan konformasi EF-Tu, dan mengubah konteks interaksi kodon-antikodon.
Aminoasil-tRNA yang benar terikat kuat dengan mRNA baik sebelum atau setelah hidrolisis GTP
EF-Tu. Aminoasil-tRNA yang tidak sesuai tidak terikat kuat pada dua keadaan ini, sehingga pencarian
cermat berlangsung dua kali dalam dua cara yang berbeda untuk mencapai derajat akurasi yang lebih
tinggi. Walaupun demikian, masih juga mengalami kesalahan penerjemahan sekitar 10 -4 untuk tiap
asam amino.
Pembentukan ikatan peptida dipercepat oleh suatu enzim bagian dari subunit 50S, peptidil
transferase. Reaksi tersebut akan berlangsung apabilah EF-Tu keluar dari kompleks dan telah
terbentuknya kompleks aminoasil-tRNA yang menempati lokasi A ribosom, fMet-tRNA di lokasi P.
Peptidil transferase memindahkan formilmetionin teraktivasi dari fMet-tRNAf di lokasi P ke gugus
amino aminoasil-tRNA di lokasi A, dan membentuk dipeptidil-tRNA. Akibat aktivasi oleh ATP dalam
pembentukan aminoasil-tRNA, maka serangan gugus amino pada ikatan ester membentuk ikatan
peptida adalah reaksi yang secara termodinamik dapat berlangsung.
Pembentukan ikatan peptida lalu diikuti oleh translokasi. tRNA yang tidak lagi bermuatan asam
amino meninggalkan lokasi P, peptidil-tRNA bergerak dari lokasi A ke lokasi P, dan mRNA bergerak
dengan jarak 3 nukleotida. Hasilnya, kodon yang baru berada di posisi A dan siap dibaca oleh
aminoasil-tRNA yang berkunjung ke tempat itu.
Translokasi membutuhkan faktor pemanjangan ketiga yaitu EF-G atau disebut juga translokase.
EF-G, seperti juga IF2 dan EF-Tu, berdaur diantara bentuk GTP dan GDP. Bentuk GTP menyetir
translokasi. Hidrolisis GTP melepaskan EF-G dari ribosom. Lokasi A menjadi kosong, siap mengikat
aminoasil-tRNA yang berkunjung, dan memulai daur pemanjangan berikutnya.

Pembentukkan ikatan peptide

Sintesis peptida dilakukan dengan menggabungkan gugus karboksil salah satu asam amino
dengan gugus amina dari asam amino yang lain. Sintesis peptida dimulai dari C-terminus (gugus

karboksil) ke N-terminus (gugus amin). Dua molekul asam amino dapat saling berikatan membentuk
ikatan kovalen melalui suatu ikatan amida yang disebut dengan ikatan peptida. Ikatan kovalen ini
terjadi antara gugus karboksilat dari satu asam amino dengan gugus amino dari molekul asam
amino lainnya dengan melepas molekul air. Tiga molekul asam amino dapat bergabung membentuk
dua ikatan peptida, begitu seterusnya sehingga dapat membentuk rantai polipeptida.
Translokasi
Translokasi merupakan salah satu tahapan yang penting dalam jalur sekresi protein, khususnya
pada organisme eukariot. Translokasi suatu protein melewati membran lipid seperti RE secara umum
diarahkan oleh peptida sinyal yang terdapat pada ujung N-terminal protein, yang kemudian dipotong
oleh suatu enzim saat sintesis protein sedang berlangsung atau setelah sintesis protein selesai.
Struktur primer peptida sinyal setiap protein jarang sekali sama, namun pada umumnya terdiri dari
beberapa bagian yaitu : N-terminal yang bermuatan positif, daerah pusat hidrofobik, dan sisi
pemotongan yang dapat dikenali oleh enzim signal peptidase. Hidrofobisitas peptida sinyal diduga
memainkan peran penting dalam translokasi protein dengan cara berinteraksi dengan membran lipid
atau dengan beberapa komponen sel lainnya.
Proses translokasi protein dari ribosom ke lumen RE yang diarahkan oleh peptide sinyal dibantu
oleh suatu partikel pengenal peptida sinyal yang disebut Signal Recognition Particles. Hidrofobisitas
peptida sinyal diduga memainkan peran dalam interaksi peptida sinyal dengan SRP. Jika peptida
sinyal cukup hidrofobik tetapi tidak terlalu panjang, peptida sinyal dapat dikenali oleh SRP ketika
peptida sinyal baru disintesis dan keluar dari ribosom. RP yang mengikat peptida sinyal kemudian
akan dikenali oleh reseptor-SRP (SR) yang terdapat pada membran RE. Jadi SRP dan SR berperan
dalam memediasi proses pentargetan ko-translasi dari protein membran dan protein sekresi pada
semua jenis sel. Baik SRP maupun SR keduanya memiliki domain untuk mengikat Guanosine Tri
Phosphate (GTP). Kompleks SRPSR yang berinteraksi dengan adanya GTP berperan dalam
mentargetkan Ribosome-Nascent Chain complex (RNC) ke aparatus translokasi protein yang terdapat
dipermukaan membran yang disebut translokon. Sehingga SRP dan SR berperan sebagai molekul
match-makers yang mengantarkan RNC yang mensintesis protein tertentu ke translokon.
3. Terminasi
Tahap akhir translasi adalah terminasi. Elongasi berlanjut hingga kodon stop mencapai ribosom.
Triplet basa kodon stop adalah UAA, UAG, dan UGA. Kodon stop tidak mengkode suatu asam amino
melainkan bertindak sinyal untuk menghentikan translasi. Polipeptida yang dibentuk kemudian
diproses menjadi protein.

Gambar 6. Tahapan terminasi

Sumber : http://www.ncbi.nlm

Binding of release factor

Pada proses terminasi, biasanya terdapat sebuah release factor, yaitu sebuah protein yang
berperan dalam terminasi proses translasi dengan mendeteksi stop kodon dalam mRNA sequences.
Pada proses translasi, hampir semua kodon dikenali oleh aminoacyl-tRNA karena aa-tRNA terikat
pada asam amino tertentu yang koresponden terhadap antikodonnya. Dalam kode genetic, terdapat
stop kodon untuk mRNA sequences, yaitu UAG ("amber"), UAA ("ochre"), dan UGA ("opal" atau
"umber"). Walaupun ketiga kodon ini sama seperti kodon lainnya, tetapi aa-tRNA tidak dapat
mendekode kodon-kodon tersebut.Sebuah protein yaitu Release factor akan hadir untuk menterminasi
proses sintesis protein bila menemukan stop kodon.
Faktor pelepas menghentikan translasi dan menghidrolisis ikatan antara asam amino terakhir
pada rantai polipeptida baru dan tRNA-nya. Pada proses terminasi translasi prokariotik, terdapat 3
release factors, yaitu : RF1, RF2, dan RF3.

RF1 mengenal kodon terminasi UAA and UAG

RF2 mengenal UAA and UGA
RF3 ialah GTP-binding protein yang mengarahkan dissociation of RF1/RF2 setelah
pelepasan peptide

Pada proses terminasi translasi eukariotik melibatkan 2 release factors: eRF1 dan eRF3.

eRF1 mengenal ketiga kode stop kodon.

eRF3 ialah ribosome-dependent GTPase yang membantu eRF1 melepaskan polipeptida
yang telah sempurna.

Perbedaan translasi prokariot dan eukariot

Gambar 7. Sel eukariotik dan prokariotik

Sumber : forumsains.com
Walaupun mekanisme dasar trskripsi dan translasi serupa untuk prokariot dan eukariot, terdapat
suatu perbedaan dalam aliran informasi genetik di dalam sel tersebut. Karena bakteri tidak memiliki
nukleus (inti sel), DNA-nya tidak tersegregasi dari ribosom dan perlengkapan pensintesis protein
lainnya. Transkripsi dan translasi dipasangkan dengan ribosom menempel pada ujung depan molekul
mRNA sewaktu transkripsi masih terus berlangsung. Pengikatan ribosom ke mRNA membutuhkan

situs yang spesifik. Sebaliknya, dalam sel eukariot selubung nukleus atau membran inti memisahkan
transkripsi dari translasi dalam ruang dan waktu. Transkripsi terjadi di dalam inti sel dan mRNA dikirim
ke sitoplasma tempat translasi terjadi.
Post Translasi
Protein adalah rantai molekul panjang yang terdiri dari asam amino yang bergabung dengan
ikatan peptida. Protein membentuk bahan struktural jaringan tubuh kita. Protein memiliki beberapa
fungsi yang berbeda, misalnya menyediakan struktur (ligamen, kuku, rambut), membantu pencernaan
(enzim perut), membantu gerakan (otot), dan berperan dalam kemampuan kita untuk melihat (lensa
mata kita adalah kristal protein murni). Mekanisme sintesis protein terjadi melalui dua tahap utama
yaitu transkripsi dan translasi. Transkripsi adalah pencetakan mRNA oleh DNA yang terjadi di
nukleus, sedangkan translasi adalah penerjemahan kode oleh tRNA berupa urutan yang dikehendaki.
Translasi pada sintesis protein mengacu pada fase perakitan protein dalam sel yang melibatkan
ribosom di mana RNA diterjemahkan untuk menghasilkan rantai asam amino.
Setelah protein yang disintesis oleh ribosome dengan bantuan translasi mRNA membentuk rantai
polipeptida. Rantai-rantai polipeptida ini mengalami post translational modification (PTM) sebelum
menjadi produk protein yang matang. Dalam proses post translational ini, rantai polipeptida yang
hanya terdiri dari asam-asam amino berbeda ditambahkan gugus fungsi seperti asetat, phosphate,
karbohidrat, lipid, dan lain-lain untuk memberikan fungsi khusus terhadap protein tersebut. Tanpa
tugas yang jelas dan spesifik, setiap protein sel akan melakukan pekerjaan-pekerjaan yang mungkin
bertabrakan dan tidak efisien. Oleh sebab itu, protein yang disintesis oleh kompleks ribosom di sitosol
harus mengalami pemrosesaan menuju spesifitas fungsi dan lokasi. Spesifitas fungsi berlangsung
melalui pematangan protein seperti pelipatan struktur benar tiga dimensi, dan modifikasi kovalen.
Spesifitas lokasi dicapai melalui mekanisme penyasaran ke tempat dimana ia harus melakukan kerja.
Baik spesifitas fungsi dan penyasaran berlangsung dalam koridor perintah genetik yang dikandung
oleh setiap protein. Kebutuhan penyasaran dan pematangan protein sangatlah nyata pada sel-sel
eukariotik, sehingga harus terintegrasi dengan diferensiasi sel itu sendiri.

Gambar 8. Alur post translasi

Sumber : slideshare.net

Post translasi adalah penambahan atau penghilangan suatu bagian untuk membuat sebuah
protein yang sempurna. Kegunaan Post Translasi:
1. Efektifitas dalam pembentukan protein
2. Mengatur segala aktivitas
3. Menambah kekuatan mekanis
4. Mempermudah pengidentifikasian
Yang dapat dilakukan penghilangan dan penambahan adalah methyl, acetyl, glyco dan fosfat.
Terdapat lebih dari 50 jenis post translasi, namun yang sering dibahas adalah fosforilasi dan
defosforilasi
Proses dari Post Translasi
Pemrosesan pasca translasi protein merupakan komponen penting dalam jalur ekpresi genom.
Translasi bukan akhir jalur ekspresi genom. Polipeptida hasil trnaslasi tidak langsung aktif, untuk
menjadi protein aktif atau fungsional dalam sel maka protein harus tahapan dari post translasi, yang
keseluruhan berupa :
1. Protein Folding
Protein, seperti halnya DNA, merupakan suatu polimer yang mengalami denaturasi dan kemudian
disintesis di ribosom yang kemudian membentuk asam amino linear dan tidak bercabang. Protein
folding ini termasuk dalam struktur sekunder protein, di mana pada struktur ini terdapat struktur dua
dimensi protein sehingga dapat terjadi lipatan (folding) yang beraturan seperti -helix, -sheet, turn
dan random karena adanya ikatan hidrogen di antara gugus-gugus polar dari asam amino dalam
rantai protein tersebut. Protein yang merupakan rangkaian dari asam-asam amino ini harus
mengalami pelipatan (folding) untuk dapat mencapai struktur aslinya, karena protein hanya dapat
berfungsi jika mempunyai struktur asli tersebut.
Proses pelipatan dimediasi oleh protein lain dan dapat diinduksi oleh stres pada sel. molekul
protein yang membantu proses folding adalah Chaperon molekuler yaitu mengikat dan menstabilkan
protein yang belum dilipat (unfolded protein), sehingga tidak beragregat dengan protein lain.
Chaperonin yaitu membantu proses pelipatan protein dalam sel (in vivo). Begitu diperoleh kondisi
yang sesuai, kebanyakan polipeptida akan segera melipat menjadi struktur tersier yang tepat karena
biasanya struktur tersier ini merupakan konformasi dengan energi yang paling rendah.
Pelipatan protein di dalam sel merupakan proses kompleks yang membutuhkan bantuan molekul
lain dan energi. Proses pelipatan dimulai dari rantai polipeptida yang baru terbentuk di ribosom yang
berbentuk sangat tak beraturan (random coil state) sebelum proses pelipatan. Selain itu, konsentrasi
makromolekul dalam sitosol, yang termasuk di dalamnya ribosom, asam nukleat dan protein lain
sangat tinggi. Dalam keadaan ini, residu asam amino hidrofobik dari polipeptida naik ke permukaan
dan proses pelipatan dari intermediet dapat berlangsung secara tidak tepat dapat mengakibatkan
terjadinya misfolding dan agregasi sebelum sintesis selesai. Kegagalan suatu protein dalam proses
folding protein (misfolding) ini dapat menyebabkan malfungsi berbagai sistem biologis yang dapat
menimbulkan berbagai penyakit, seperti Alzheimer, parkinson, katarak dan kanker.
Tidak semua pelipatan protein terjadi secara spontan. Protein berukuran kecil, seperti
ribonuclease, dapat melipat secara spontan ketika denaturan (urea) dihilangkan . Namun, protein
berukuran besar tidak dapat melipat secara spontan. Dua faktor yang mencegah pelipatan spontan
protein besar, yaitu: pertama, kecenderungan membentuk agragrat tidak terlarut ketika denaturan
dihilangkan; kedua, protein cenderung melakukan jalur pelipatan yang tidak tepat.

Gambar 9. Tahapan protein folding

Sumber : medicinesia.com
Dua faktor yang mencegah pelipatan spontan protein besar, yaitu:
1. Kecenderungan membentuk agragrat tidak terlarut ketika denaturan dihilangkan.
2. Protein cenderung melakukan jalur pelipatan yang tidak tepat di dalam sel.
Sekuens asam amino pada protein menentukan proses pelipatannya. Banyak protein yang butuh
bantuan untuk:
a. Mencegah salah pelipatan (misfolding) sebelum sintesis selesai
b. Terlipat secara tepat
2.Pemotongan Proteolitik
Pemotongan protein oleh protease ini dapat membuang segmen segmen dari satu atau kedua
ujung polipeptida. Hasil pemotongan dapat berupa fragmen protein aktif yang lebih pendek atau
menjadi fragmen fragmen protein yang seluruh atau beberapa fragmen protein aktif. Pemotongan
proteolitik mempunyai dua fungsi pada pemrosesan paska translasi, yaitu:
a. Digunakan untuk membuang potongan pendek dari ujung daerah N dan atau C dari
polipeptida, meninggalkan suatu molekul tunggal yang pendek yang melipat menjadi protein
yang aktif.
b. Digunakan untuk memotong poliprotein menjadi bagianbagian dengan semua atau beberapa
diantaranya adalah potein yang aktif.
Pemotongan proteolitik seperti menghilangkan residu terminal metionin, peptide signal, konversi
prekursor inaktif menjadi aktif. Pemotongan protein oleh protease ini dapat membuang
segmensegmen dari satu atau kedua ujung polipeptida. Hasil pemotongan dapat berupa fragmen
protein aktif yang lebih pendek atau menjadi fragmenfragmen protein yang seluruh atau beberapa
fragmen protein aktif.

Gambar 10. Tahapan pemotongan proteolitik

Sumber : sridianti.com

Proteolisis polipeptida sering terjadi selama atau setelah translasi dalam sintesis protein pada
berbagai protein. Pada tahap ini biasa terjadi pemindahan N-terminal methionine, sinyal peptida,
dan/atau konversi dari protein non-aktif atau non-fungsional menjadi protein aktif. Bentuk awal dari
protein aktif yang dibentuk dan memiliki gugus fungsional disebut proprotein, dan proproteins
disintesis untuk pertama kali dalam bentuk preproprotein. Misalnya, albumin pertama disintesis
sebagai preproalbumin dan berisi uncleaved peptide signal. Preproalbumin selanjutnya akan
membentuk proalbumin setelah peptida sinyal dibelah, dan proses lebih lanjut untuk menghapus Nterminal propeptide 6-residu menghasilkan bentuk matang dari protein tersebut.
Methonine inisiasi (dalam prokariota ialah fMet) dapat dihapus selama terjemahan dari protein
yang baru terbentuk. Untuk E. coli, fMet secara efisien dihapus jika residu kedua adalah kecil dan
tidak bermuatan. Proses akan tidak efisien jika residu kedua besar dan bermuatan positif atau negatif.
Pada prokariota dan eukariota, residu N-terminal dapat menentukan waktu paruh protein sesuai
dengan N-end rule. Protein yang ditargentkan menuju organel tertentu memiliki N terminal yang
mengandung sinyal peptide yang menghantarkan protein ke tujuannya. Sinyal peptide tersebut
dihilangkan dengan proteolisis setelah melalui membrane. Beberapa hormone pada sel eukariotik
disintesis sebagai polyprotein yang membutuhkan cleacage proteolytic untuk dipecah menjadi rantairantai polipeptida yang lebih pendek.
3.Modifikasi Kimiawi
Asam amino polipeptida dimodifikasi melalui penambahan gugus kimia baru.Tipe modifikasi kimia
yang paling sederhana melibatkan penambahan gugus kimia kecil (misalnya suatu asetil, metal atau
gugus fosfat) ke rantai sisi asam amino, atau gugus karboksil dari ujung asam amino pada
polipeptida.Tanpa tugas yang jelas dan spesifik, setiap protein sel akan melakukan pekerjaanpekerjaan yang mungkin bertabrakan dan tidak efisien. Oleh sebab itu, protein yang disintesis oleh
kompleks ribosom di sitosol harus mengalami pemrosesaan menuju spesifitas fungsi dan lokasi.
Spesifitas fungsi berlangsung melalui pematangan protein seperti pelipatan struktur benar tiga
dimensi, dan modifikasi kovalen. Spesifitas lokasi dicapai melalui mekanisme penyasaran ke tempat
dimana ia harus melakukan kerja. Baik spesifitas fungsi dan penyasaran berlangsung dalam koridor
perintah genetik yang dikandung oleh setiap protein. Kebutuhan penyasaran dan pematangan protein
sangatlah nyata pada sel-sel eukariotik, sehingga harus terintegrasi dengan diferensiasi sel itu sendiri.
Tipe modifikasi kimia yang paling sederhana melibatkan penambahan gugus kimia kecil (misalnya
suatu asetil, metal atau gugus fosfat) ke rantai sisi asam amino, atau gugus karboksil dari ujung asam
amino pada polipeptida. Lebih dari 150 asam amino yang termodifikasi telah didokumentasikan pada
protein yang berbeda, dengan setiap modifikasi dilakukan dengan cara yang sangat khusus, asam
amino yang sama dimodifikasi dengan cara yang sama dalam setiap kopi protein. Terjadi reaksi
berupa :
Fosforilasi
Fosforilasi adalah penambahan gugus fosfat dan merupakan hal penting dalam terjadinya proses
signaling. Fosforilasi menyebabkan perubahan konformasi dan membuat protein menjadi lebih
hidrofilik. Fosforilasi penting untuk interaksi protein dengan protein lainnya, dan juga dalam degradasi
protein.
Sulfonasi
Sulfonasi atau lebih dikenal sebagai Tyrosine Sulfonasi ialah modifikasi post translasional di mana
gugus sulfat menempel pada residu tyrosine pada suatu molekul protein. Protein yang telah disekresi
dan bagian ekstraseluler dari membrane protein yang melewati badan golgi biasanya tersulfonasi.
Sulfonasi hanya terdapat pada sel hewan dan tumbuhan, sedangkan pada prokariotik dan ragi tidak

terjadi sulfonasi. Sulfonasi sendiri berfungsi untuk memperkuat interaksi antara molekul-molekul
protein. Reaksi sulfonasi dikatalisir oleh katalis tyrosylprotein sulfotransferase (TPST) yang terdapat
pada badan golgi.
Isoprenyl
Isoprenilasi ialah sebuah proses penambahan molekul hidrofobik ke dalam suatu protein. Gugus
fungsi prenyl yang menempel pada protein ialah (3-methyl-but-2-en-1-yl). Gugus isoprenyl sendiri
sangat berguna terutama pada pengikatan protein-protein melalui specialized prenyl-binding domains.
Glikosilasi
Glikosilasi merupakan salah satu modifikasi protein setelah sintesis protein selesai. Glikosilasi
terjadi dengan cara penambahan komponen gula pada suatu protein menjadi glikoprotein. Glikosilasi
penting untuk penanda protein-protein ekstraseluler. Misalnya glikoprotein dapat dikenali dengan baik
karena adanya protein pengenal glikoprotein yang dinamakan lektin, yang berasal dari biji kacangkacangan. Tipe modifikasi yang lebih kompleks adalah glikolisasi, penempelan sisi rantai karbohidrat
besar ke polipeptida . Ada dua tipe umum glikolisasi, :
1. Glikolisasi terpaut O adalah penempelan sisi rantai gula lewat gugus hidroksil suatu serin atau
asama amino threonin.
2. Glikoliasai terpaut N melibatkan penempelan melalui gugus amino pada sisi rantai aspargin.
Lipidasi
Lipidasi ialah sebuah proses penambahan gugus lipid pada suatu protein menjadi lipoprotein.
Lipoprotein sendiri berfungsi untuk mengatur keluar masuknya air ke dalam jaringan sel makhluk
hidup. Selain itu, proses lipidasi dapat membentuk berbagai senyawa dalam tubuh seperti enzim,
adhesion, antigen maupun toksin.
Metilasi
Metilasi merupakan penambahan gugus metil pada residu asam amino dengan bantuan
katalis/enzim metilase. Biasanya proses metilasi banyak ditemukan pada aspartat dan lisin. Fungsi
dari metilasi ialah regulasi ekspresi gen, regulasi fungsi protein, dan proses RNA.

4.Pembuangan Intein
Intein adalah urutan penyela pada beberapa protein, mirip intron pada mRNA. Intein harus
dibuang(splicing) dan exteins disambung menjadi protein aktif. Intein splicing adalah reaksi
intramolekuler dari suatu protein di mana segmen internal dari protein (intein) dihilangkan dari suatu
rantai polipeptida dengan ligasi eksternal protein C-terminal dan N-terminal (disebut extein). Bagian
perpotongan dari intein splicing biasanya berada pada daerah cysteine atau serine, di mana
merupakan asam amino yang mengandung sisi nucleophilic. Reaksi intein splicing tidak
membutuhkan kofaktor ataupun sumber energy seperti ATP atau GTP. Biasanya, proses splicing ini
dikaitkan dengan pre-mRNA splicing.
Tipe tipe intein splicing dikategorikan menjadi empat kelas, yaitu : maxi-intein splicing, mini-intein
splicing, trans-splicing intein, dan alanine intein splicing. Maxi-intein splicing memiliki bagian splicing di
terminal N dan C yang mengandung endonuclease domain. Sedangkan mini-intein splicing memiliki
kesamaan dengan Maxi-intein splicing di terminal N dan C, tetapi tidak memiliki endonuclease

domain. Trans-splicing intein ialah intein yang terpisah di mana terbagi dalam N-termini dan C-termini.
Alaine inteins splicing memiliki splicing junction pada bagian alanine, bukan cystine atau serine.
Intein adalah suatu versi protin dari intron spicing yang lebih ekstensif yang terjadi pada pre RNA.
Bagian dalam protein yang dihilangkan segera setelah translasi dan dua bagian eksternal atau ekstein
kemudian digabungkan bersama sehingga menjadi protein aktif. Intein berupa urutan penyela pada
beberapa protein, mirip intron pada mRNA. Intein harus dibuang (splicing) dan disambung (exteins)
menjadi protein aktif.

Gambar 11. Tahapan intein splicing

Sumber : slideshare.net
Seringkali tipetipe pemrosesan berbeda terjadi bersamasama, yaitu polipeptida dipotong,
dimodifikasi dan/atau splicing, serta dilipat pada waktu yang sama untuk membentuk konformasi tiga
dimensi yang benar. Seingkali tipetipe pemrosesan berbeda terjadi bersamasama, yaitu polipeptida
dipotong, dimodifikasi dan/atau splicing, serta dilipat pada waktu yang sama untuk membentuk
konformasi tiga dimensi yang benar. Selain itu, proses pemotongan atau modifikasi kimiawi dapat juga
terjadi setelah protein dilipat, proses ini mungkin sebagai bagian mekanisme pengaturan yang
mengkonversi pelipatan protein inaktif menjadi bentuk yang aktif.
Selain itu, proses pemotongan atau modifikasi kimiawi dapat juga terjadi setelah protein dilipat,
proses ini mungkin sebagai bagian mekanisme pengaturan yang mengkonversi pelipatan protein
inaktif menjadi bentuk yang aktif. Setelah terjadinnya post translasi beberapa step diperlukan untuk
memperlengkap antara lain modifikasi kovalen: yang melibatkan peptida, amino termus dan carboxy
termus . Ada juga modifikasi non kovalen : yang melibatkan asam amino.
Modifikasi Peptida
Digunakan untuk :
1. Mengaktivasi proenzim
2. Memproduksi neuropeptida aktif dan hormon peptida
3. Berbentuk makromolekuler (Virus HIV)
4. Menghilangkan adannya sequens signal
5. Modifikasi kovalen antar lain ada 3
Kesimpulan
Sintesis protein adalah proses pembentukan protein dari monomer peptida yang diatur
susunannya oleh kode genetik. Sintesis protein dimulai dari anak inti sel, sitoplasma dan ribosom.
Ribosom sebagai tempat sintesis protein, sekaligus merupakan mesin yang m engatur dan memilih
komponen-komponen yang terlibat dalam sintesis protein.

Ribosom mempunyai komposisi 60% rRNA dan 40% protein basa, yang tersusun secara rumit
oleh lebih dari 50 jenis protein yang berbeda. Komposisi basa dalam rRNA agak berbeda dengan
susunan gugus basa dalam DNA secara menyeluruh rRNA dalam gugus nukleat-nya terdapat gugus
metil yang diduga untuk mencegah agar jangan sampai molekul tRNA dan rRNA dipakai sebagai pola
dalam sintesis protein.
Sintesis protein dibagi menjadi dalam 3 tahapan, yaitu : replikasi, transkripsi, translasi Replikasi,
dikontrol oleh fragmen DNA tertentu dalam suatu utas da ini dapat dipengaruhi oleh faktor-faktor luar.
Terutama sinyal kimiawi, obat, virus, dan pencemaran bahan kimia. Replikasi dimulai dari titik replikasi
dan arahnya menurut 5-3. Transkripsi, merupakan bagian dari rangkaian ekspresi genetik (proses
penerjemahan informasi genetik dalam bentuk urutan basa menjadi protein).Translasi adalah proses
penerjemahan urutan nukleotida atau kodon yang ada pada molekul mRNA menjadi rangkaian asamasam amino yang menyusun suatu polipeptida atau protein.
Translasi menjadi tiga tahap (sama seperti pada transkripsi) yaitu inisiasi, elongasi, dan
terminasi. Semua tahapan ini memerlukan faktor-faktor protein yang membantu mRNA, tRNA, dan
ribosom selama proses translasi. Inisiasi dan elongasi rantai polipeptida juga membutuhkan sejumlah
energi. Energi ini disediakan oleh GTP (guanosin triphosphat), suatu molekul yang mirip dengan ATP.
Protein hasil translasi masih dalam bentuk tidak aktif, untuk menjadi protein aktif atau fungsional
dalam sel maka protein harus diproses sekurang kurangnya satu satu dari empat tipe pemrosesan,
yaitu Protein folding (pelipatan protein), Proteolytic cleavage (pemotongan proteolitik), Chemical
modification (modifikasi kimia, dan Intein splicing (pembuangan intein).
DAFTAR PUSTAKA.
Alberts B. (1994). Biologi Molekuler Sel. Jakarta : Gramedia Pustaka Utama.
Campbell, N.A., Jane B.R, dan Lawrence G.M. 2002. Biologi Jilid 1, edisi kelima. Jakarta: Erlangga.
Cox, Michael M., David L. Nelson. 2008. Principles Of Biochemistry. Fifth edition. London: Lehninger.
Koolman, Jan, Klaus-Heinrich Rochm. 2005. Color Atlas of Biochemistry. Second Edition. German:
Thieme.
Lister Hill National Center for Biomedical Communications. (2014). Genetics Home Refernece. U.S
National Library of Medicine.
Lodish, H., Berk, A., Zipursky, S L., Matsudaira, P., Baltimore, D., & Darnell, J. (2000). Molecular cell
biology (4th ed.). New York: W. H. Freeman.
Murray, Robert K.,dkk. 2006. Biokimia Harper Edisi 27. Jakarta : EGC
Nelson, David L. Lehninger Principles of Biochemistry. New York : W.H Freeman and Company.
Stryer, Lubert. 2000. Biokimia. Jakarta : EGC.
Subowo.
2007.
Biologi
Sel.
Bandung
:
Thenawijaya Maggy. 1982. Dasar-dasar Biokimia Jilid 3. Jakarta : Erlangga.
Yuwono, Triwibowo. 2005. Biologi Molekuler. Jakarta : Erlangga.

CV

Angkasa