TUGAS TEKNOLOGI BIOPOLIMER

“Polimer Protein”

Disusun Oleh :
1. Ghaly Ukta Pradana (1415041019)
2. Nina Boenga (1415041040)
3. Ridwan Santoso (1415041053)
4. Syafira Eka Gestya (1415041059)
5. Ramadiansyah (1615041001)
6. Nada Afifah Gomiyati (1615041003)
7. Hertantri Yulia Rahmi (1615041012)
8. Pangesti Anggraeni (1615041017)
9. Apriliana (1615041020)
10. Luthfiyana Indriati (1615041035)

JURUSAN TEKNIK KIMIA

FAKULTAS TEKNIK
UNIVERSITAS LAMPUNG
2017
 KATA PENGANTAR

Puji syukur kehadirat Allah SWT atas rahmat, hidayah dan karuniaNya sehingga kami dapat
menyelesaikan makalah yang berjudul “Polimer Protein” ini.
Makalah ini disusun untuk memenuhi tugas mata kuliah Teknologi Biopolimer. Makalah
ini berisi tentang apa pengertian polimer secara umum dan juga penjelasan mengenai polimer
protein secara terperinci.
Makalah ini telah kami susun dengan maksimal dan mendapatkan bantuan dari berbagai pihak
sehingga dapat memperlancar pembuatan makalah ini. Untuk itu kami menyampaikan banyak
terima kasih kepada semua pihak yang telah berkontribusi dalam pembuatan makalah ini.
Terlepas dari semua itu, Kami menyadari sepenuhnya bahwa masih ada kekurangan baik dari segi
susunan kalimat maupun tata bahasanya. Oleh karena itu dengan tangan terbuka kami menerima
segala saran dan kritik dari pembaca agar kami dapat memperbaiki makalah ilmiah ini.
Akhir kata kami ucapkan mohon maaf atas kesalahan yang tidak disengaja dalam penulisan
makalah ini. Kami berharap semoga makalah ini dapat bermanfaat bagi kita semua.

Bandarlampung, 15 Desember 2017

Penulis
DAFTAR ISI
COVER ............................................................................................ i
KATA PENGANTAR……..........................................................................ii
DAFTAR ISI................................................................................................................... .... iii
PEMBAHASAN
1. Definisi Polimer ....................................................................................................... 1 2.
Klasifikasi Polimer .................................................................................................. 1 3. M orfologi
Polimer ................................................................................................... 4 4. Sifat-Sifat Polimer
................................................................................................... 5 5. Reaksi Pembentukan P olimer
................................................................................ 8 6. Definisi Protein
....................................................................................................... 11 7. Struktur Umum P rotein
........................................................................................ 12 8. Sifat-Sifat
Protein................................................................................................... 17 9. Penggolongan protein
dan strukturnya ............................................................... 22 10. Fungsi Protein
........................................................................................................ 39 11. Definisi Asam Amino
............................................................................................ . 61 12. Sifat-Sifat Asam Amino
......................................................................................... 63 13. Kegunaan Asam Amino
......................................................................................... 66 14. Penggolong an Asam Amino
.................................................................................. 67
DAFTAR PUSTAKA ......................................................................................................... 71
 1. POLIMER DASAR

1.1 Definisi Polimer

p olimer adalah salah satu bahan rekayasa bukan logam (non-metallic material) yang penting. Saat ini
bahan polimer telah banyak digunakan sebagai bahan substitusi untuk logam terutama karena sifat-
sifatnya yang ringan, tahan korosi dan kimia, dan murah, khususnya untuk aplikasi-aplikasi pada
temperatur rendah. Hal lain yang banyak menjadi pertimbangan adalah daya hantar listrik dan panas
yang rendah, kemampuan untuk meredam kebisingan, warna dan tingkat transparansi yang bervariasi,
kesesuaian desain dan manufaktur.

Istilah polimer digunakan untuk menggambarkan bentuk molekul raksasa atau rantai yang sangat panjang
yang terdiri atas unit-unit terkecil yang berulang- ulang atau mer atau meros sebagai blok-blok
penyusunnya. Molekul-molekul (tunggal) penyusun polimer dikenal dengan istilah monomer. Polimer
Polyethylene, misalnya, adalah salah satu jenis bahan polimer dengan rantai linear sangat panjang
yang tersusun atas unit-unit terkecil (mer) yang berulang-ulang yang berasal dari monomer molekul
ethylene. Perhatikan bahwa monomer memiliki ikatan kovalen tak jenuh (ikatan ganda) sedangkan
pada mer ikatan tersebut menjadi aktif atau ikatan kovalen terbuka dengan elektron tak berpasangan.
Polimer juga merupakan ilmu yang sangat dinamis. Oleh karena itu, sangat dibutuhkan pengetahuan yang
baik tentang konsep-konsep dasar polimer, guna dapat memahami dan mengembangkan ilmu polimer.

Gambar 1.1 Polietilen dan polivinil asetat adalah contoh polimer

Selanjutnya, konsep dasar tersebut dapat dikembangkan untuk mengukur dan menganalisis bobot molekul
polimer. Teknik pemisahan dan pengukuran sampel polimer merupakan pengetahuan yang tidak kalah
pentingnya untuk dikuasai. Dalam bab ini, sasaran tersebut dapat dicapai oleh pembaca, dengan memahami
dan mencermati secara teliti materi.
1.2 Sejarah Polimer

Polimer, sebenarnya sudah ada dan digunakan manusia sejak berabad- abad yang lalu. Polimer - polimer
yang sudah digunakan itu adalah jenis polimer alam seperti selulosa, pati, protein, wol, dan karet. Istilah
polimer pertama kali digunakan oleh kimiawan dari Swedia, Berzelius (1833).
Polimer merupakan molekul besar yang terbentuk dari unit - unit berulang sederhana. Nama ini diturunkan
dari bahasa Yunani Poly, yang berarti “banyak” dan mer, yang berarti “bagian”. Sedangkan industri polimer
(polimer sintesis) baru dikembangkan beberapa puluh tahun terakhir ini.

Berkembangnya industri polimer ini diawali ketika Charles Goodyear dari Amerika Serikat berhasil
menemukan vulkanisasi pada tahun 1839. Setelah itu berbagai modifikasi polimer pun mulai berkembang
seperti:
Pada tahun 1870 Modifikasi selulosa dengan asam nitrat
Pada tahun 1907 Ditemukan damar fenolik
Pada tahun 1930 Ditemukan Poli fenol etena atau polistirena
Pada tahun 1933 Ditemukan Polietena atau Polietilena di laboratorium ICI di Winnington
Sejak saat itu sejumlah terobosan baru banyak dilakukan untuk menciptakan berbagai sistim polimer baru
maupun pengembangan sistim polimer yang telah ada. Hasilnya tampak sebagai produk industri polimer
yang begitu beragam sebagaimana yang terlihat sekarang ini.

Gambar 1.2 Perkembangan Bahan Polimer (Saptono, 2007)

 1.3 Klasifikasi Polimer
Polimer dapat diklasifikasikan sebagai berikut:

1. Berdasarkan Sumber
Berdasarkan sumbernya polimer dapat dikelompokkan dalam 3 kelompok, yaitu:

♦ Polimer Alam, yaitu polimer yang terjadi secara alami. Protein, DNA, kitin pada kerangka luar serangga,
wool, jaring laba-laba, sutera dan kepompong ngengat, adalah polimer -polimer yang disintesis secara
alami. Serat-serat selulosa yang kuat menyebabkan batang pohon menjadi kuat dan tegar untuk tumbuh
dengan tinggi seratus kaki dibentuk dari monomer -monomer glukosa, yang berupa padatan kristalin
yang berasa manis. Karet merupakan polimer alam yang terpenting dan dipakai secara luas. Bentuk
utama dari karet alam, terdiri dari 97% cis-1,4-poliisoprena, dikenal sebagai hevea rubber . Karet
ini diperoleh dengan menyadap kulit sejenis pohon (hevea brasiliensis) yang tumbuh liar . Hampir
semua karet alam diperoleh sebagai lateks yang terdiri dari sekitar 32 – 35% karet dan sekitar
5% senyawa lain, termasuk asam lemak, gula, protein, sterol, ester dan garam . Contoh: karet alam,
karbohidrat, protein, selulosa dan wol.

♦ Polimer Semi Sintetik, yaitu polimer yang diperoleh dari hasil modifikasi polimer alam dan bahan kimia.
Contoh: selulosa nitrat (yang dikenal lewat misnomer nitro selulosa) yang dipasarkan dibawah nama - nama
“Celluloid” dan “guncotton”.

♦ Polimer sintesis, yakni polimer yang dibuat melalui polimerisasi dari monomer - monomer polimer.
Polimer sintesis sesungguhnya yang pertama kali digunakan dalam skala komersial adalah dammar Fenol
formaldehida. Dikembangkan pada permulaan tahun 1900-an oleh kimiawan kelahiran Belgia Leo
Baekeland (yang telah memperoleh banyak sukses dengan penemuanya mengenai kertas foto sensitif
cahaya), dan dikenal secara komersial sebagai bakelit. Sampai dekade 1920-an bakelit merupakan salah
satu jenis dari produk - produk konsumsi yang dipakai luas, dan penemuannya meraih visibilitas yang
paling mewah, yakni dimunculkan di kulit muka majalah Time.

Gambar 1.3 Pemintalan secara industri (a) dan pemintalan dari laba-laba (b). Benang yang
panjang, halus dipintal ketika molekul-molekul polimer itu ditekan melalui lubang kecil didalam
pemintalan, baik secara alami dan industri (Ahmad, 2007)
2. Berdasarkan Bentuk Susunan Rantainya
Dibagi atas 3 kelompok yaitu:
 Polimer Linier, yaitu polimer yang tersusun dengan unit ulang berikatan satu sama lainnya
membentuk rantai polimer yang panjang.

Gambar 1 Struktur polimer linier

 Polimer Bercabang, yaitu polimer yang terbentuk jika beberapa unit ulang membentuk
cabang pada rantai utama.

Gambar 2 Struktur polimer bercabang

 Polimer Berikatan Silang (Cross – linking), yaitu polimer yang terbentuk karena beberapa
rantai polimer saling berikatan satu sama lain pada rantai utamanya. Jika sambungan silang
terjadi ke berbagai arah maka akan terbentuk sambung silang tiga dimensi yang sering
disebut polimer jaringan

Gambar 3 Struktur polimer berikatan silang

Adakalanya pembentukan sambungan silang dilakukan dengan sengaja melaluli proses industri
untuk mengubah sifat polimer, sebagaimana terjadi pada proses vulkanisasi karet. Banyak sistim
polimer sifatnya sangat ditentukan oleh pembentukan jaringan tiga dimensi, seperti misalnya
bakelit yang merupakan damar mengeras – bahang fenol – metanal. Dalam sistim polimer seperti itu
pembentukan sambungan silang tiga dimensi terjadi pada tahap akhir produksi. Proses ini
memberikan sifat kaku dan keras Jika tahap akhir produksi melibatkan penggunaan panas, polimer
tergolong mengeras – bahang dan polimer disebut dimatangkan. Akan tetapi, beberapa sistim
polimer dapat dimatangkan pada keadaan dingin dan karena itu tergolong polimer mengeras – dingin.
Polimer lurus (hanya mengandung sedikit sekali sambungan silang, atau bahkan tidak ada sama
sekali) dapat dilunakkan dan dibentuk melalui pemanasan. Polimer seperti itu disebut polimer lentur
– bahang.
3. Berdasarkan Reaksi Polimerisasi

Dibagi 2 yaitu:

Poliadisi, yaitu polimer yang terjadi karena reaksi adisi. Reaksi adisi atau reaksi rantai adalah reaksi
penambahan (satu sama lain) molekul-molekul monomer berikatan rangkap atau siklis biasanya
dengan adanya suatu pemicu berupa radikal bebas atau ion.
Contohnya dapat dilihat pada reaksi berikut:

Etilena CH2 = CH2

Tertrafluoro- Metilena CF2 = CF2

Stirena CH2 = CH2

Butadiena CH2 = CH – CH = CH2

• Polikondensasi, yaitu polimer yang terjadi karena reaksi kondensasi/reaksi bertahap. Mekanisme
reaksi polimer kondensasi identik dengan reaksi kondensasi senyawa bobot molekul rendah yaitu:
reaksi dua gugus aktif dari 2 molekul monomer yang berbeda berinteraksi dengan melepaskan
molekul kecil. Contohnya HO. Bila hasil polimer dan pereaksi (monomer) berbeda fase, reaksi akan
terus berlangsung sampai salah satu pereaksi habis. Contoh terkenal dari polimerisasi kondensasi ini
adalah pembentukan protein dari asam amino.
Contoh lainnya dapat dilihat pada reaksi berikut:

Etilena glikol HOCH2CH2OH

Asam 4-hidroksi- Metilbenzoat HOCH2

4. Berdasarkan Jenis Monomer

Dibagi atas dua kelompok:

• Homopolimer, yakni polimer yang terbentuk dari penggabungan monomer sejenis dengan unit
berulang yang sama.

• Kopolimer, yakni polimer yang terbentuk dari beberapa jenis monomer yang berbeda. Kopolimer
ini dibagi lagi atas empat kelompok yaitu:

o Kopolimer acak. Dalam kopolimer acak, sejumlah kesatuan berulang yang berbeda
tersusun secara acak dalam rantai polimer. - A - B - B - A - B - A - A - A - B - A -
 o Kopolimer silang teratur. Dalam kopolimer silang teratur kesatuan berulang yang berbeda
berselang - seling secara teratur dalam rantai polimer. - A - B - A - B - A - B - A - B - A
–B–A–

o Kopolimer blok. Dalam kopolimer blok kelompok suatu kesatuan berulang berselang -
seling dengan kelompok kesatuan berulang lainnya dalam rantai polimer.- A - A - A - B
-B-B-A-A-A–B–

o Kopolimer cabang/Graft Copolimer. Yaitu kopolimer dengan rantai utama terdiri dari
satuan berulang yang sejenis dan rantai cabang monomer yang sejenis.

5. Berdasarkan Sifat Termal

Dibagi 2 yaitu:
 Termoplastik, yaitu polimer yang bisa mencair dan melunak. Hal ini disebabkan karena
polimer - polimer tersebut tidak berikatan silang (linier atau bercabang) biasanya bisa larut
dalam beberapa pelarut.
 Termoset, yaitu polimer yang tidak mau mencair atau meleleh jika dipanaskan. Polimer -
polimer termoset tidak bisa dibentuk dan tidak dapat larut karena pengikatan silang,
menyebabkan kenaikan berat molekul yang besar. Contohnya dapat dilihat pada Tabel 1.3.1
berikut:
Tabel 1.3.1 Contoh polimer termoset

Tipe Singkatan Kegunaan Khas

Fenol-formaldehida PF Alat listrik dan elektronik, bagian
mobil, perekat plywood, utensil handle
Urea-formaldehida UF Sama seperti polimer PF, juga bahan
pelapis
Poliester tak jenuh -- Konstruksi, bagian-bagian mobil,
lambung kapal, asesoris kapal, saluran anti
korosi, pipa, tangki dan lain-lain, peralatan
bisnis.

Epoksi -- Bahan pelapis protektif, perekat,

aplikasi - aplikasi listrik dan elektronik, bahan
lantai industri, bahan pengaspal jalan raya,
bahan paduan (komposit)
 Melamin-formaldehida MF Sama seperti polimer UF, bingkai
dekoratif, tutup meja, perkakas makan.
Sumber: Stevens, 2001

Diantara plastik - plastik ini, hanya beberapa jenis epoksi yang dikualifikasi sebagai plastik -
plastik teknik. Polimer - polimer fenol – formaldehida dan urea – formaldehida dan poliester –
poliester tak jenuh menduduki sekitar 90% dari seluruh produksi. Perbandingan produksi antar
termoplastik dan plastik termoset kira - kira 6 : 1.
Perbedaan sifat-sifat plastik termoplas dan termoset disimpulkan pada Tabel 1.3.2
Tabel 1.3.2 Perbedaan sifat plastik termoplas dan plastik termoset
Plastik termoplas Plastik termoset
Mudah diregangkan Keras dan rigid
Fleksibel Tidak fleksibel
Melunak jika dipanaskan Mengeras jika dipanaskan Tidak
meleleh jika dipanaskan Tidak dapat
Titik leleh rendah dibentuk ulang
Dapat dibentuk ulang
Sumber: Ahmad, 2007

6. Berdasarkan Aplikasinya
Dibagi 3 kelompok yaitu:
 Polimer komersial, yaitu polimer yang disintesis dengan biaya murah dan diproduksi secara
besar - besaran.
Polimer komersial pada prinsipnya terdiri dari 4 jenis polimer utama yaitu: Polietilena,
Polipropilena, Poli(vinil klorida), dan Polisterena. Polietilena dibagi menjadi produk massa jenis
rendah (< 0,94 g/cm3), dan produk massa jenis tinggi (> 0,94 g/cm3). Perbedaan dalam massa
jenis ini timbul dari strukturnya yakni: polietilena massa jenis tinggi secara esensial merupakan
polimer linier dan polietilena massa jenis rendah bercabang. Plastik - plastik komoditi mewakili
sekitar 90% dari seluruh produksi termoplastik dan sisanya terbagi diantara kopolimer
stirena–butadiena, kopolimer akrilonitril – butadiena – stirena (ABS), poliamida dan poliester.
Contoh plastik - plastik komoditi dan penggunaannya dapat dilihat pada Tabel 1.3.3
Tabel 1.3.3 Contoh plastik-plastik komoditi dan penggunaannya

Tipe Singkatan Kegunaan Utama

Polietilena massa jenis LDPE Lapisan pengemas, isolasi kawat dan
rendah kabel, barang mainan, botol fleksibel, perabotan,
bahan pelapis.
Polietilena massa jenis HDPE Botol, drum, pipa, saluran, lembaran,
tinggi film, isolasi, kawat dan kabel.
 Polipropilena PP Bagian-bagian mobil dan perkakas, tali,
anyaman, karpet, film.
Poli (vinil klorida) PVC Bahan bangunan, pipa, tegar, bahan untuk
lantai, isolasi kawat dan kabel,
film dan lembaran.
Polistirena PS Bahan pengemas (busa dan film), isolasi
busa, perkakas, perabotan
rumah, barang mainan
Sumber: Stevens, 2001

 Polimer teknik, yaitu polimer yang memiliki sifat unggul tetapi harganya mahal. Konsumsi
plastik teknik kimia hingga akhir tahun 1980-an mencapai kira - kira 1,5 x 109
kg/tahun diantaranya poliamida, polikarbonat, asetal, poli(fenilena oksida) dan poliester
mewakili sekitar 99% dari pemasaran. Yang tidak diperhatikan adalah bahan - bahan
berkualitas teknik dari kopolimer akrilonitril – butadiena – stirena, berbagai polimer
terfluorinasi dan sejumlah kopolimer serta bahan paduan polimer yang meningkat
jumlahnya. Ada banyak kesamaan dalam pasaran plastik - plastik teknik tetapi plastik -
plastik ini dipakai terutama dalam bidang transportasi seperti (mobil, truk, pesawat udara),
konstruksi (perumahan, instalasi pipa ledeng, perangkat keras), barang - barang listrik dan
elektronik (mesin bisnis, komputer), mesin - mesin industri dan barang - barang konsumsi.
Selain polimer - polimer yang telah diperlihatkan, kopolimer dan paduan polimer teristimewa
yang disesuaikan untuk memperbaiki sifat (mutu) semakin bertambah jumlahnya. Pemasaran
plastik - plastik teknik tumbuh dengan cepat dengan proyeksi pemakaian yang meningkat
hingga 10% per tahun.
Contoh Polimer teknik yang utama dapat dilihat pada Tabel 1.3.4 berikut.
Tabel 1.3.4. Contoh polimer teknik

Tipe Singkatan
Asetal POM
Poliamida --
Poli (amidaimida) PAI
Poliarilat --
Polikarbonat PC
Poliester --
Polietereterketon PEEK
Polietermida PEI
Poliimida PI
Poli (fenilena oksida) PPO
Poli (fenilena sulfide) PPS
Polisulfon --
Sumber: Stevens, 2001

 Polimer dengan tujuan khusus, yaitu polimer yang memiliki sifat spesifik yang unggul dan
dibuat untuk keperluan khusus.
Contoh: alat-alat kesehatan seperti termometer/timbangan.
1.4 Proses Pembentukan Polimer (Polimerisasi)
Proses pembentukan rantai molekul raksasa polimer dari unit-unit molekul terkecilnya (mer atau
meros) melibatkan reaksi yang kompleks. Proses polimerisasi tersebut yang secara umum dapat
dikelompokkan menjadi dua jenis reaksi, yaitu: (1) polimerisasi adisi (Addition), dan (2)
polimerisasi kondensasi (Condensation). Reaksi adisi, seperti yang terjadi pada proses pembentukan
makro molekul polyethylene dari molekul-molekul ethylene, berlangsung secara cepat tanpa produk
samping (by-product) sehingga sering disebut pula sebagai Pertumbuhan Rantai (Chain Growth).
Sementara itu, polimerisasi kondensasi, seperti yang misalnya pada pembentukan bakelit dari dua
buah mer berbeda, berlangsung tahap demi tahap (Step Growth) dengan menghasilkan produk samping,
misalnya molekul air yang dikondensasikan keluar.

Gambar 1.4.1 Proses Penting Pembentukan Polimer (Polimeriasasi)

Gambar 1.4.2 Contoh Proses Pembentukan Polimer (Polimeriasasi)

Contoh polimerisasi dengan reaksi adisi adalah proses pembentukan Polyethylene (PE). Proses
pembentukan polimer berlangsung dalam 3 tahap, yaitu: (1) inisiasi, (2) adisi atau pertumbuhan rantai,
dan (3) terminasi.
Untuk memulai proses polimerisasi ethylene, ditambahkan H2O2 sehingga terjadi pemutusan ikatan
kovalen antar oksigen dalam molekul Hidrogen Peroksida dan ikatan kovalen antar karbon dalam
molekul Ethylene. Polimerisasi dimulai dengan terbentuknya dua kelompok inisiator (OH) dan
mer. Satu dari dua kelompok OH selanjutnya akan bergabung dengan mer ethylene mengawali
terbentuknya rantai molekul polimer. Selanjutnya akan terjadi pertumbuhan rantai yang berlangsung
sangat cepat membentuk rantai molekul raksasa linear.
Terminasi dari pertumbuhan rantai dapat dilakukan dengan dua cara, yaitu (1) dengan bergabungnya
OH ke ujung rantai molekul, dan (2) bergabungnya dua rantai molekul. Panjang dari rantai polimer
dapat dikendalikan dengan cara mengendalikan jumlah inisiator. Secara, umum, jika jumlah inisiator
yang diberikan sedikit, maka jumlah OH yang tersedia untuk menghentikan reaksi semakin sedikit pula.
Yang perlu dicatat adalah bahwa di reaksi adisi ini tidak menghasilkan produk sampingan (by product).

Gambar 1.4.3 Proses Pembentukan Polyethylene

Gambar 1.4.4 Proses Pembentukan Bakelite

Contoh dari polimerasi kondensasi adalah proses pembentukan Bakelit yang telah kita kenal
sebelumnya. Nama kondensasi diberikan karena pada proses polimerisasi ini dikondensasikan molekul
air sebagai produk sampingan (by product)-nya. Bakelit, produk utama dari reaksi ini, terbentuk dari
dua jenis molekul mer, yaitu Phenol dan Formal Dehide. Tidak seperti halnya pada polimerisasi adisi,
reaksi berlangsung lebih lambat, tahap demi tahap, sehingga sering pula disebut sebagai reaksi
pertumbuhan tahap demi tahap (step growth reaction). Rantai molekul yang terbentuk dalam proses
polimerisasi bakelit ini lebih rigid, karena membentuk jejaring tiga dimensi (three dimensional
network) yang kompleks

1.5 Berat Molekul dan Derajat Polimerisasi

Panjang rata-rata dari rantai polimer dapat dilihat dari berat molekul (molecular weight) polimer. Berat
molekul dari polimer pada dasarnya adalah penjumlahan dari berat molekul-molekul mer-nya.
Jadi semakin tinggi berat molekul dari suatu polimer tertentu, semakin besar panjang rata-rata dari rantai
polimernya. Mengingat polimerasasi adalah peristiwa yang terjadi secara acak, maka berat molekul
biasanya ditentukan secara statistik dalam bentuk rata-rata berat molekul atau distribusi berat
molekulnya.
Suatu polimer thermoplastik misalnya, memiliki distribusi berat molekul sebagaimana terlihat dalam
gambar berikut ini. Distribusi berat molekul tersebut terjadi karena proses polimerisasi terjadi
secara acak (random) sehingga thermoplastik tersebut terdiri atas banyak rantai-rantai polimer yang
berbeda-beda panjangnya. Dari distribusi tersebut dapat ditentukan rata-rata berat molekul dari
thermoplastik tersebut.

Gambar 1.4.5 Berat Molekul Rata-rata suatu Thermoplastik

Derajat polimerisasi (DP) dari suatu polimer adalah rasio atau perbandingan berat molekul polimer
dengan berat molekul mer-nya. Suatu polyethylene (PE) dengan berat molekul 28.000 g misalnya,
memiliki derajat polimerisasi 1000 karena berat molekul dari mer-nya (C2H4) adalah 28 (12x2 + 1x4).
DP menggambarkan ukuran molekul dari suatu polimer berdasarkan atas jumlah dari monomer
penyusunnya.

Gambar 1.4.6 Derajat Polimerisasi dari suatu Polimer, yaitu Polyethylene

Berat molekul rata-rata atau derajat polimerisasi dari suatu polimer thermoplastik sangat
berpengaruh terhadap keadaan dan sifat-sifatnya. Viskositas dan kekuatan polimer misalnya akan
meningkat dengan meningkatnya berat molekul atau derajat polimerisasinya. Sebagai ilustrasi, kita
dapat membandingkan keadaan dari monomer ethylene pada derajat polimerisasi yang berbeda-beda.
Perbedaan dari sifat-sifat tersebut dapat dijelaskan oleh fakta bahwa semakin panjang rantai molekul
suatu polimer, semakin besar energi yang diperlukan untuk mengatasi ikatan sekundernya.

1.6 Ruang Lingkup Polimer

Ruang lingkup kimia polimer ada 2 yaitu:
1. Resin, yaitu bahan baku yang diperoleh dari industri petrokimia
Beberapa hal yang perlu diketahui mengenai resin antara lain :
 Analisis
 Sifat
 Kelarutan
 Berat molekul
 Polimerisasi

2. Aditif, yaitu bahan tambahan dalam teknologi polimer. Yang termasuk aditif antara lain: Pewarna; -
Pelumas; - Fragnances; - Stabilizer; - Antioksidan; - Plastisier; - Emulsifer; - Anti UV

Sains dan teknologi polimer. Dukungan ilmu pengetahuan dan teknologi, sangat menentukan dalam
menghasilkan produk – produk polimer yang baik. Menghasilkan inovasi - inovasi untuk
memodifikasi berbagai bahan menjadi material - material baru, yang memiliki keunggulan -
keunggulan kualitas. Hal ini dilakukan dengan mengandalkan kemajuan teknologi, guna
menghasilkan mesin - mesin yang dapat membuat produk polimer yang dibutuhkan oleh
masyarakat.
 Komoditi/Produk. Industri polimer, menghasilkan produk atau komoditi dari hasil sekian
banyak proses produksi polimer. Komoditi yang dihasilkan, merupakan tuangan dari semua
inovasi dan keunggulan teknologi. Komoditi yang unggul, menarik, murah dan memiliki berbagai
keunggulan, adalah komoditi yang sangat diharapkan oleh segenap konsumen polimer.
Jika digambarkan seperti Gambar 1.4 di bawah ini

Bahan Baku Aditif

Analisis Pewarna
Sifat Pelumas
Fragnances
Kelarutan
Stabilizer
Berat Antioksidan
Plastisier
Teknologi
Molekul Emulsifier

Polimerisasi Anti-UV

RODUK /

Gambar 1.4 Skema ruang lingkup kimia polimer

1.7 Manfaat Polimer

Kita hidup dalam era polimer, plastik, serat, elastomer, karet, protein, selulosa semuanya ini merupakan
istilah umum yang merupakan bagian dari polimer.
Dari contoh-contoh di atas dapat kita bayangkan bahwa polimer mempunyai manfaat yang besar dalam
semua bidang kehidupan. Adapun manfaat dari polimer ini antara lain sebagai berikut:
1. Dalam bidang kedokteran: banyak diciptakan alat-alat kesehatan seperti: termometer, botol
infus, selang infus, jantung buatan dan alat transfusi darah.
2. Dalam bidang pertanian: dengan adanya mekanisasi pertanian.
3. Dalam bidang teknik: diciptakan alat-alat ringan seperti peralatan pesawat.
4. Dalam bidang otomotif: dibuat alat-alat pelengkap mobil
 2. POLIMER ALAM-PROTEIN

2.1 Definisi Protein

Istilah protein berasal dari bahasa Yunani “protos” yang berarti ‘yang paling utama’. Protein di dalam
sel mempunyai peranan penting sehingga diartikan ‘yang paling utama’. Seberapa penting peranan
protein di dalam sel? Pada kenyataannya protein adalah makromolekul paling melimpah di dalam sel.
Protein melakukan paling banyak pekerjaan di dalam sel. Fungsi protein antara lain : perlindungan
terhadap infeksi, katalis reaksi metabolik, dukungan dan kekuatan mekanik. Semua fungsi protein
tersebut adalah essensial untuk kehidupan sel. Protein merupakan kelompok molekul makanan yang
penting karena protein menyediakan organisme tidak hanya karbon dan hidrogen, tetapi juga nitrogen dan
sulfur. Nitrogen dan sulfur tidak tersedia pada lemak dan karbohidrat yang merupakan kelompok
molekul makanan utama lainnya.
Protein dapat digambarkan sebagai untaian sederetan residu asam amino dengan urutan spesifik. Residu
asam amino tersebut dihubungkan oleh ikatan peptida. Istilah “residu” menandakan bahwa air telah hilang
ketika satu asam amino bergabung dengan asam amino lainnnya. Untaian deretan residu asam amino pada
suatu protein, sesungguhnya tidak linear tetapi melipat membentuk struktur yang kompleks seperti coils,
zikzaks, turns dan loops. Lebih dari 50 tahun yang lalu, bentuk tiga dimensi (konformasi) protein telah
ditentukan. Konformasi adalah penataan ruang atom- atom yang tergantung pada rotasi dari sebuah ikatan.
Konformasi suatu molekul seperti protein dapat berubah tanpa memutus ikatan kovalen, sedangkan
konformasi bermacam molekul dapat berubah hanya oleh pemutusan dan pembentukan kembali ikatan
kovalen.

2.2 Sifat-sifat Protein

Menurut M.Cahyadi, 2010 protein memiliki sifat –sifat sebagai berikut :
o Dengan pemanasan Banyak protein mengkoagulasi jika dipanaskan. Misalnya telur, hal tersebut
bisa dimanfaatkan misal untuk puding telur atau dalam tersebut bisa dimanfaatkan misal untuk
puding telur atau dalam pembuatan cake. Sifat koagulasi irreversible.
o Dengan asam Jika susu menjadi asam bakteri susu memfermentasi laktosa, menghasilkan asam
laktat. Keasaman menyebabkan protein susu (kasein) terkoagulasi.
o Dengan enzim Enzim Rennin yg secara komersial disebut rennet adalah ensim yang
mengkoagulasikan protein.
o Dengan perlakuan mekanis Mengocok putih telur misalnya menyebabkan koagulasi parsial pada
protein.
o Penambahan garam Garam tertentu seperti natrium klorida bisa mengkoagulasi protein
Selain sifat-sifat umum, kebanyakan protein alam masih mempunyai satu atau lebih sifat khusus. Sifat
khusus tersebut misalnya:
a) Mempunyai daya angkut oksigen
b) Mempunyai daya sebagai alat pengangkut lipida
c) Mempunyai kelarutan tertentu dalam garam encer atau asam encer
d) Mempunyai aktivitas sebagai enzim atau hormone
Protein tersebut yang dipengaruhi oleh pemanasan, sinar ultraviolet, gelombang ultrasonik, pengocokan
yang kuat atau bahan-bahan kimia tertentu dapat mengalami proses denaturasi. Denaturasi protein itu
sendiri dapat diartikan sebagai suatu proses perubahan konfigurasi tiga dimensi molekul protein tanpa
menyebabkan kerusakan ikatan peptida. Denaturasi dapat mengubah sifat protein alam, dan untuk
bermacam-macam protein, perubahan ini tidak seidentik menurut jenis proteinnya, misalnya: a)
aktivitasnya sebagai enzim atau hormone berkurang; b) kelarutannya dalam garam-garam atau asamasam
encer menurun; c) kemampuannya membentuk kristal berkurang, dan d) stabilitasnya menurun sehingga
menggumpal.

2.3 Fungsi Protein

Walaupun protein yang secara biologis aktif merupakan makromolekul yang rata-rata berat molekular
dari sekitar 6.000 (rantai protein tunggal) hingga beberapa juta (kompleks protein), ke semuanya
merupakan polimer yang terdiri dari asam amino yang berikatan secara kovalen. Jumlah, sifat kimiawi, dan
urutan sekuensial dari asam amino dalam rantai protein menentukan struktur khas dan karakteristik perilaku
kimiawi dari masing-masing protein. Karena alasan ini, suatu pengertian akan sifat kimiawi asam amino
merupakan prasyarat bagi pengertian akan penjelasan biomolekular mengenai cara protein berfungsi dalam
peranan biologisnya. Adapun beberapa fungsi biologis protein dapat dilihat pada Tabel 2.3
Tabel 2.3 Beberapa fungsi biologi protein
Fungsi Contoh
Aktivitas enzimatik Glikolat oksidase dari glioksisom
Alkohol dehidrogenase pada fermentasi alkohol

Transpor Hemoglobin-transpor oksigen dalam darah

(vertebrata) Seruloplasmin-transportembaga
dalam darah
Cadangan Feritin-cadangan zat besi (limpa) · Kasein-
cadangan asam amino (susu)
Struktur Kolagen-jaringan ikat fibrosa (kartilago, tulang,
tendon)
Kontraksi Miosin-filamen tebal dalam otot rangka
Aktin-filamen tipis dalam otot rangka
Proteksi Antibodi-berinteraksi dengan protein asing
Fibrinogen-protein yang diperlukan untuk
pembekuan darah

Aktivitas hormon Insulin-regulator metabolisme glukosa

Hormon pertumbuhan--diperlukan untuk
pertumbuhan tulang

Toksin Bisa ular-enzim hidrolitik (degradatif)

Toksin Clostridium botulinu~toksin
makanan bakterial letal
2.4 Pengelompokan Protein Berdasarkan Fungsinya
Protein adalah polipeptida. Apakah perpedaan suatu protein dengan protein lainnya? Pada prinsipnya
perbedaan suatu protein dengan protein lainnya terletak pada jumlah dan urutan residu asam amino
penyusunnya. Seberapa banyak protein dapat terbentuk dari kombinasi 20 asam amino? Kombinasi
asam amino ini menghasikan protein dengan urutan residu asam amino tertentu yang akan menentukan
sifat dan fungsinya.
Protein mempunyai bermacam fungsi biologi yaitu
1. Enzim
Enzim adalah katalis biologi. Enzim mengkatalisis hampir semua reaksi yang terjadi di
dalam mahluk hidup. Kebanyakan enzim yang telah dipelajari adalah protein. Reaksi akan
berlangsung berhari-hari atau berminggu-minggu atau membutuhkan suhu yang tinggi tanpa
enzim. Sebagai contoh enzim pencernaan, pepsin, trypsin, dan chymotrysin yang mendegradi
protein pada diet kita agar asam amino dapat diserap untuk digunakan oleh sel kitaEnzim adalah
katalis biologi. Enzim mengkatalisis hampir semua reaksi yang terjadi di dalam mahluk hidup.
Kebanyakan enzim yang telah dipelajari adalah protein. Reaksi akan berlangsung berhari-hari atau
berminggu-minggu atau membutuhkan suhu yang tinggi tanpa enzim. Sebagai contoh enzim
pencernaan, pepsin, trypsin, dan chymotrysin yang mendegradi protein pada diet kita agar asam
amino dapat diserap untuk digunakan oleh sel kita.
2. Protein Pertahanan
Protein pertahanan termasuk antibodi (juga dinamakan immunoglobulin) yang merupakan
molekul protein yang mempunyai spesifik tinggi. Protein ini dihasilkan oleh sel khusus dari
sistem immun dan berperan merespon antigen asing. Antigen asing ini termasuk bakteri dan
virus yang menginfeksi tubuh.
3. Protein Transport
Protein transport membawa material dari satu tempat ke tempat lainnya di dalam tubuh. Protein
transport transfferin membawa besi dari liver ke sum-sum tulang dimana besi digunakan untuk
mensintesa gugus heme untuk hemoglobin. Hemoglobin merupakan protein yang berikatan dan
pembawa O2 dan CO2 di dalam sel darah merah, sedangkan myoglobin merupakan protein
penyimpan oksigen.
4. Protein Pengatur
Protein pengatur mengontrol banyak aspek dari fungsi sel termasuk metabolisme dan
reproduksi. Suhu tubuh, pH darah, kadar glukosa darah harus diatur dengan hati-hati. Banyak
hormon yang mengatur fungsi tubuh seperti insulin, glucagon adalah protein.
5. Protein Struktur
Protein struktur menyediakan pendukung mekanik untuk sebagian besar binatang dan
menyediakan penutup luar. Rambut dan kuku kita adalah sebagian besar tersusun dari protein
keratin. Protein lainnya menyediakan kekuatan mekanik untuk tulang kita, urat (tendon), dan kulit.
6. Movement Proteins
Protein pergerakan adalah perlu untuk semua bentuk pergerakan. Otot kita yang termasuk otot
yang paling penting adalah jantung, berkontraksi dan berekspansi melalui interaksi dari protein
actin dan myosin. Sperma dapat berenang karena mempunyai flagela yang panjang yang terbuat
dari protein.
7. Nutrien protein
Protein nutrien menyediakan asam amino untuk embrio dan janin. Albumin telur dan kasein susu
adalah contoh protein penyimpan makanan. Beberapa protein berfungsi sebagai poros atau saluran
pada membran yang memungkinkan lewatnya molekul bermuatan dan kecil.
8. Protein pada permukaan sel dapat bertindak sebagai reseptor untuk berbagai macam ligan dan
sebagai modifier interaksi sel dengan sel.
2.5 Bentuk dan Struktur Protein Secara Umum

Setiap protein mempunyai sejumlah bentuk potensial konformasi karena setiap residu asam amino
mempunyai sejumlah kemungkinan konformasi dan ada banyak residu asam amino pada suatu protein.
Kebanyakan protein melipat membentuk struktur stabil yang dikenal sebagai konformasi native. Fungsi
biologi suatu protein tergantung pada bentuk konformasi nativenya. Oleh sebab itu, setiap protein
mempunyai struktur tiga dimensi yang merefleksikan fungsinya. Suatu protein mungkin untai
polipeptida tunggal atau mungkin tersusun dari beberapa untai polipeptida yang berikatan satu dengan
lainnya melalui interaksi lemah. Beberapa polipeptida mengandung hanya 100 residu asam amino dengan
Mr sekitar 11.000. Protein lainnya mengandung untai polipeptida yang sangat besar yang ukurannya lebih
dari pada 2.000 residu asam amino dengan Mr sekitar 220.000.
Protein bervariasi bentuknya. Walaupun demikian bentuk protein dapat dikelompokkan dua yaitu protein
globular dan protein fibrous. Protein globular merupakan protein yang larut di dalam air. Makromolekul
ini berbentuk seperti ’bola’ dengan karakteristik pada bahagian dalam protein hidrofobik dan pada
permukaan protein hidrofilik. Oleh sebab itu, protein globular larut di dalam air. Kebanyakan protein
globular adalah enzim. Protein fibrous adalah protein struktural yang menyediakan dukungan mekanik
pada sel dan organisme. Protein fibrous dirancang khusus seperti ‘kabel besar’ atau ‘lembaran’. Sebagai
contoh adalah α- keratin, komponen utama rambut dan kuku; collagen, komponen utama tanduk, kulit,
tulang dan gigi. Contoh lain protein struktural adalah komponen protein virus, bacteriophage, spora dan
pollen.

2.6 Tingkatan Struktur Protein

Sifat protein sebagian besar ditentukan oleh struktur tiga dimensinya. Bagaimanapun juga protein native
(melipat secara alami) dispesifikasi oleh struktur primernya sehingga struktur primer suatu protein
mempunyai karakteristik yang unik. Mempelajari struktur protein merupakan dasar untuk mengerti
hubungan struktur dan fungsi protein yang diperlukan pada sistem biologi. Hubungan antara struktur dan
fungsi protein adalah bagian fundamental dari biokimia. Hal ini akan terlihat jelas sekali pada enzim. Pada
bab selanjutnya dijelaskan bagaimana enzim bekerja dan bagaimana struktur enzim berkontribusi pada
mekanisme aksi enzim. Enzim dapat aktif atau tidak aktif adalah akibat perubahan strukturnya. Hubungan
fungsi biomolekul protein hanya dapat dimengerti dengan mempelajari struktur protein. Dengan
demikian, pengetahuan struktur tiga dimensi protein adalah bahagian yang penting untuk mengerti
bagaimana protein berfungsi. Variasi fungsi protein juga tergantung pada interaksinya dengan molekul
lain.
Molekul protein memiliki empat tingkatan struktur yaitu struktur primer, struktur sekunder, struktur
tersier, dan struktur quartener. Struktur primer menggambarkan sekuens linier dari residu asam
amino pada protein. Tenaga yang memelihara struktur primer adalah ikatan peptida yang merupakan ikatan
kovalen. Struktur tiga dimensi protein digambarkan oleh tiga tingkatan tambahan yaitu struktur sekunder,
struktur tersier dan struktur quartener. Tenaga untuk memelihara atau menstabilkan tiga struktur
ini terutama adalah ikatan nonkovalen. Struktur sekunder merefer kepada pengaturan memelihara
konformasi lokal oleh ikatan hidrogen antara hidrogen amida dan oksigen karbonil dari back-bone
peptida. Kebanyakan struktur sekunder adalah α-helis, β- strands, dan turn.
Struktur primer suatu protein akan menentukan bentuk aktivnya secara biologi. Struktur tersier distabilkan
oleh interaksi rantai samping residu asam amino. Pembentukan struktur tersier menyebabkan struktur
primer dan struktur sekunder menjadi berdekatan. Interaksi rantai samping (gugus R) dari residu asam
amino pada rantai protein tergantung pada lokasi dan sifat gugus R sepanjang rantai protein. Interaksi ini
akan mempengaruhi bagai- mana rantai protein melipat, memutar yang menentukan struktur tiga-dimensi
akhirnya dan fungsi biologinya. Beberapa protein memiliki struktur quartener yaitu asosiasi dari dua atau
lebih rantai polipeptida membentuk multisubunit, atau protein oligomer. Rantai protein dari sebuah protein
oligomer mungkin identik atau berbeda. Keempat tingkatan struktur protein dimuat pada Gambar 2.6.1

Gambar 2.6.1 Tingkatan Struktur Protein

a. Struktur Primer Protein

Struktur primer protein adalah urutan residu asam amino pada rantai protein yang dihasilkan
dari pembentukan ikatan peptida antara residu asam amino di dalam rantai. Ikatan yang memelihara
struktur primer adalah ikatan peptida yang merupakan ikatan kovalen. Setiap protein mempunyai
struktur primer yang dibedakan oleh jumlah, urutan dan macam residu asam amino yang terletak
sepanjang rantai protein. Struktur primer heksapeptida dimuat pada Gambar 2.6.2 Prefiks ‘heksa’
pada kata ‘peptida’ bukan menunjukkan jumlah ikatan peptida tetapi menunjukkan jumlah residu
asam aminonya. Jumlah ikatan peptida heksapeptida (terbentuk dari 6 asam amino) adalah lima.

Gambar 2.6.2 Struktur Primer Heksapeptida

Protein adalah polimer L-α-asam amino dimana gugus karboksil dari satu asam amino dihubungkan
dengan gugus amino dari asam amino lainnya. Ikatan peptida adalah ikatan amida yang terbentuk
antara gugus α-karboksilat (–COO-) dari satu asam amino dengan gugus α-amino (-NH3+) dari asam
amino lainnya. Reaksi ini adalah reaksi dehidrasi karena molekul air hilang dan ikatan peptida
dibentuk. Residu asam amino dengan gugus α-NH3+ bebas dikenal sebagai amino terminal atau
residu N-terminal. Residu asam amino dengan gugus –COO- dikenal sebagai karboksil atau residu
C-terminal. Urutan residu asam amino suatu protein ditulis dengan residu asam amino N-terminal
di sebelah kiri dan residu asam amino C-terminal di sebelah kanan.
Penulisan residu asam amino pada struktur primer protein dapat menggunakan simbol tiga huruf
asam amino atau satu huruf. Penggunaan simbol satu huruf lebih praktis dibandingkan tiga huruf
apalagi untuk protein dengan jumlah residu asam amino yang banyak. Exoinulinase dari Bacillus
subtilis terdiri dari 512 residu asam amino (Gambar 2.6.3). Sekuens residu asam amino protein ini
dimuat pada basis data GenBank dengan nomor asesi AAK00768.2. Walaupun demikian, kode tiga
huruf asam amino sering digunakan untuk menyatakan struktur primer suatu oligopeptida.

Gambar 2.6.3 Struktur Primer Exoinulinase dari Bacillus subtilis

(GenBank: nomor asesi AAK00768.2)

Struktur primer lysozyme, suatu protein yang berfungsi sebagai enzim untuk mengkatalisis
reaksi hidrolisis ikatan glikosida β(1→4) yang menghubungkan N-acetylmuramic acid (NAM) dengan
N-acetylglucosamine (NAG), komponen dinding sel peptidoglikan (polisakarida NAM-NAG) bakteri.
Lysozyme banyak terdapat pada air mata dan putih telur. Oleh sebab itu, air mata dan putih telur dapat
mendegradasi dinding sel bakteri. Lysozyme dari putih telur ayam merupakan protein kecil yang terdiri
dari 129 residu asam amino dengan 4 ikatan disulfida dan mempunyai massa molekul 14,7 kDa.
Struktur primer enzim lysozyme dimuat pada Gambar 2.6.4.
Struktur primer adalah urutan residu asam amino yang diikat secara kovalen. Peptida Leu-Gly-Thr-
Val-Arg-Asp-His mempunyai sruktur primer yang berbeda dengan Val-His-Asp-Leu-Gli-Arg-Thr
walaupun keduanya mempunyai jumlah dan jenis asam amino yang sama. Sebagai catatan bahwa
urutan dari asam amino dapat ditulis pada satu garis. Struktur primer adalah struktur satu dimensi
yang merupakan langkah pertama untuk menentukan struktur tiga- dimensi suatu protein. Beberapa
ahli biokimia mendefinisikan struktur primer dengan memasukkan semua interaksi kovalen, termasuk
ikatan disulfida yang dibentuk oleh sistein. Bagaimanapun juga ikatan disulfida merupakan bagian
struktur tersier.
 Gambar 2.6.4 Struktur Primer Lysozyme dari Putih Telur Ayam
(Voet et al., 2011:517)

Sekuens residu asam amino suatu protien merupakan struktur primer. Struktur primer menentukan
struktur tiga dimensinya yang selanjutnya menentukan sifat dan bentuk aktifnya secara biologi.
Struktur tiga dimensi suatu protein yang benar diperlukan untuk fungsi yang benar. Struktur primer
suatu protein adalah translasi dari informasi yang terdapat pada gen. Sekuens basa nukleotida
pada gen dapat berubah karena proses mutasi. Mutasi suatu gen dapat mengakibatkan perubahan
sekuens residu asam amino dari sebuah protein yang dikodenya. Dengan demikian, mutasi dapat
merubah struktur primer protein. Hal ini dapat diartikan bahwa, jika dua spesies dari organime
menyimpang menjadi spesies baru dalam waktu yang sangat dekat, maka perbedaan sekuens residu
asam amino dari proteinnya akan sangat sedikit. Lain halnya jika mereka berbeda berjuta-juta tahun
yang lalu ada banyak perbedaan dalam sekuens residu asam amino proteinnya. Sebagai akibatnya
kita dapat membandingkan hubungan evolusi diantara spesies dengan membandingkan struktur primer
protein yang hadir pada kedua spesies tersebut

b. Struktur Sekunder Protein

Dua aspek struktur tiga-dimensi dari rantai tunggal polipeptida adalah struktur sekunder dan
struktur tersier. Struktur sekunder polimer didefinisikan sebagai konformasi lokal dari backbone
polimernya. Struktur sekunder protein merefer ke penataan ruang dari residu asam amino yang
berdekatan di dalam segmen suatu polipeptida. Sifat geometri ikatan peptida adalah prasyarat untuk
mengerti struktur ini. Struktur sekunder protein terbentuk akibat ikatan hidrogen antara hidrogen
amida dan oksigen karbonil sepanjang ikatan peptida dari protein tersebut. Bentuk struktur sekunder
protein adalah α-helix, β-sheet, loop (ikalan) dan turn (belokan). Struktur α-helix dan β-sheet
merupakan struktur yang berulang pada interval yang teratur. Struktur α-helix seperti spiral dan
hanya melibatkan satu polipeptida, sedangkan struktur β-sheet dapat melibatan satu atau lebih
polipeptida. Struktur helix merupakan penataan paling sederhana dari rantai polipeptida yang oleh
Pauling dan Corey dinamakan dengan α-helix

α-helix

Struktur sekunder rantai protein yang paling umum adalah berpilin ke kiri yang dikenal dengan α-
helix. Mengapa struktur α helix yang terbentuk dibandingkan kemungkinan struktur lainnya?
Sebagian jawabannya adalah bahwa struktur α-helix membuat optimal penggunaan ikatan hidrogen.
Struktur ini distabilkan oleh ikatan hidrogen yang sejajar dengan sumbu helix di dalam backbone
rantai tunggal polipeptida. Jika struktur α-helix mulai terbentuk dari ujung N-terminal, maka atom O
pada gugus C-O dari setiap residu asam amino berikatan hidrogen dengan atom H pada gugus N-H
dari residu ke-4 asam amino. Konformasi helix memungkinkan penataan linier dari atom-atom yang
terlibat di dalam ikatan hidrogen. Hal ini memberikan kekuatan ikatan maksimum yang membuat
konformasi helix sangat stabil. Setiap putaran helix terdapat 3,6 residu asam amino dengan
panjang putaran 5,4ºA. Dengan demikian, panjang residu asam amino pada α-helix adalah 0,15 nm.
Asam amino prolin menghasilkan bengkokan pada backbone polipeptida karena struktur sikliknya.
Oleh sebab itu, asam amino prolin tidak ditemukan pada struktur α-helix. Pada konformasi α- helix,
semua rantai samping residu asam amino terletak di luar helix, karena tidak cukup ruang untuk
menampung rantai samping di dalam struktur helix (Gambar 87). Pada semua protein, putaran helix
dari α-helix adalah putar kanan. Protein mempunyai jumlah struktur α-helix yang bervariasi dari sangat
sedikit sampai 100%. Umumnya, sekitar seperempat dari semua residu asam amino di dalam suatu
protein ditemukan dalam bentuk α-helix.

Sekuens residu asam amino pada polipeptida mempengaruhi kestabilan α-helix. Tidak semua residu
asam amino pada polipeptida dapat membentuk struktur α-helix yang stabil. Alanin memperlihatkan
kecendrungan terbesar untuk membentuk α-helix di dalam kebanyakan sistem eksperimen. Posisi
dari suatu residu asam amino relatif dengan residu asam amino lainnya adalah penting. Interaksi antara
rantai samping residu asam amino dapat menstabilkan atau menggoyahkan struktur α-helix. Sebagai
contoh jika segmen suatu rantai polipeptida terdiri dari Glu, maka pada bagian ini tidak akan
terbentuk α-helix pada pH 7. Mengapa? Muatan negatif gugus karboksil menolak dengan kuat
residu asam amino Gln yang berdekatan pada segmen ini, sebagai akibatnya mencegah pembentukan
struktur α-helix. Begitu juga jika banyak berdekatan residu Lys dan atau residu Arg. Gugus rantai
samping residu asam amino ini bermutan positip pada pH 7, akibatnya residu asam amino ini
mencegah pembentukan struktur α-helix. Jumlah yang melimpah dari residu Asn, Ser, Thr dan Cys
dapat mendestabilkan sebuah struktur α-helix, jika residu asam amino tersebut berdekatan di dalam
rantai polipopeptida.
 Gambar 2.6.5 Struktur α-helix (a) dilihat dari Samping (b) dari Atas
(Nelson et al., 2008:118)

β-Sheet

Pada tahun 1951, Pauling dan Corey memperkirakan tipe struktur sekunder protein yang kedua yaitu
konformasi β. Pada konformasi β, rantai polipeptida saling berdekatan bahkan dengan rantai
polipeptida yang lain. Penataan atom pada konformasi β, rantai polipeptida yang saling berdekatan
tersebut dinamakan β- sheet. Bagian rantai polipeptida yang hampir sepenuhnya teregang
membentuk β-sheet dimanakan β strand. Panjang masing-masing residu pada β strand sekitar 0,32
sampai 0,34 nm, sebaliknya panjang residu asam amino pada α-helix adalah 0,15 nm. Ketika β
strand terdiri dari banyak bagian ditata samping ke samping, kumpulan β strand membentuk β-sheet.
Bagaimanapun juga β-sheet distabilkan oleh ikatan hidrogen antara oksigen karbonil dan hidrogen
amida pada β strand yang berdekatan. Dengan demikian, daerah struktur β hampir selalu ditemukan
di dalam bentuk sheet. Oleh sebab itu dinamakan struktur β-sheet.
β strand yang berikatan hidrogen dapat pada untai polipeptida yang terpisah atau pada segmen yang
berbeda dari untai yang sama. β strand dalam β-sheet dapat paralel (arah ujung-C atau ujung-
N sama) atau antiparalel (arah ujung-C atau ujung-N berlawanan). Ketika β strand antiparalel,
ikatan hidrogen hampir tegak lurus dengan untai polipeptida yang teregang. Sebagai catatan bahwa
β-sheet antiparalel, oksigen karbonil dan atom hidrogen amida dari satu residu membentuk
ikatan hidrogen dengan hidrogen amida dan oksigen karbonil dari residu tunggal pada untai
lainnya. Pada penataan β-sheet paralel, ikatan hidrogen tidak tegaklurus dengan untai yang
diregangkan dan setiap residu asam maino membentuk ikatan hidrogen dengan gugus karbonil dan
amida dari dua residu berbeda pada untai yang berdekatan. Gambar 88 memuat struktur β-sheet
antiparalel dan Gambar 89 memuat struktur β-sheet paralel. Ikatan hidrogen antara rantai
peptida pada β-sheet menghasilkan struktur zigzag berulang. Oleh sebab itu, diistilahkan ‘pleates
sheet’ (lembaran berlipat) lengkapnya β-pleates sheet. Sebagai catatan, ikatan hidrogen adalah tegak
lurus dengan arah rantai peptida, tidak paralel seperti pada α-helix. Gugus R dari residu asam amino
berdekatan menonjol dari struktur zigzag pada arah berlawanan. Panjang pengulangan pada
konformasi β-sheet paralel adalah 6,5Aº, sedangkan pada β-sheet antiparalel adalah 7Aº.
Beberapa struktur protein memiliki struktur β-sheet tergantung pada jenis residu asam aminonya.
Ketika dua atau lebih β-sheet berlapis bersama di dalam suatu protein, gugus R dari residu asam amino
mengarah ke permukaan harus relatif kecil

Gambar 2.6.6 Penataan Ikatan Hidrogen pada β-sheet Antiparalel, Nampak

Atas dan Nampak Samping
(Nelson et al., 2008:120)

β sheet paralel kurang stabil dibandingkan β-sheet antiparalel, karena kemungkinan ikatan hidrogen
terdistorsi pada penataan paralel. β-sheet kadang-kadang dinamakan β-pleated sheet karena gugus
peptida saling bertemu planar pada sudut seperti sebuah harmonika tangan atau seperti lipatan kipas
dari kertas. Sebagai akibatnya gugus rantai samping terletak di atas atau di bawah bidang sheet
 Gambar 2.6.7 Penataan Ikatan Hidrogen pada β-sheet Paralel, Nampak Atas dan Nampak
Samping (Nelson et al., 2008:120)

Sebuah β-sheet mengandung 2 sampai 15 β strand. Setiap β strand mempunyai rata-rata 6 residu
asam amino. Gambaran dua β strand dari sebuah β sheet diperlihatkan pada Gambar 90. Rantai
samping residu asam amino mengarah ke kiri dan kanan dari β strand tersebut. Pada gambar
tersebut hanya rantai samping pada β strand yang di depan yang diperlihatkan. Pada kebanyakan
protein, β strand terletak pada posisi yang berbeda dari rantai protein dan akan membentuk β-sheet
ketika protein membentuk konformasi tersier. Kadang-kadang struktur quartener memberikan
sejumlah besar struktur β-sheet. Beberapa protein hampir keseluruhan merupakan β-sheet, tetapi
kebanyakan protein mempunyai sejumlah kecil β strand

Gambar 2.6.8 Gambaran Dua β strand pada Sebuah β-sheet Antiparalel dari Neuraminidase Virus
Influenza (Moran et al., 2012:98)
c. Struktur Tersier Protein
Marilah kita ingat kembali bahwa struktur sekunder protein merupakan penataan ruang dari residu
asam amino yang berdekatan di dalam segmen suatu polipeptida. Interaksi antara segment tersebut
pada rantai polipeptida menghasilkan struktur tersier protein. Dengan kata lain, struktur tersier protein
berkaitan dengan pelipatan selanjutnya dari struktur sekunder. Apakah kedua ujung (ujung-N dan
ujung-C polipeptida) akan mendekat atau menjauh? Interaksi apakah yang dilibatkan pada struktur
tersier protein? Interaksi non kovalen antara rantai samping residu asam amino dan ikatan kovalen
disulfida memainkan peranan yang menentukan struktur tersier protein. Interaksi non kovalen
termasuk ikatan hidrogen, ikatan ionik dan gaya van der Waals. Dengan demikian, penataan
keseluruhan struktur tiga-dimensi dari semua atom-atom di dalam suatu protein direfer sebagai
struktur tersier protein. Interaksi yang memelihara struktur tersier protein dimuat pada Gambar 91.
Interaksi ini sangat dipengaruhi oleh perubahan pH dan suhu.

Teknik eksperimen yang digunakan untuk menentukan struktur tersier protein adalah kristalografi
sinar-X (X-ray crystallography). Kristal sempurna dari beberapa protein dapat ditumbuhkan dengan
hati-hati pada kondisi yang dikontrol. Pada kristal demikian semua molekul protein mempunyai
konformasi tiga-dimensi yang sama dan mempunyai orientasi yang sama. Kristal dengan kualitas
seperti ini dapat terbentuk dari protein dengan kemurnian yang sangat tinggi. Dengan demikian,
tidak akan diperoleh struktur protein jika protein tidak dapat dikristalkan. Mengkristalkan protein
untuk menentukan struktur tersiernya merupakan areal riset yang berkembang saat ini. Struktur tersier
suatu protein misalnya exoinulinase, endoinulinase telah ditemukan dan dapat dilihat pada basis
data Protein Data Bank (PDB).

Gambar 2.6.9 Interaksi yang Memelihara Struktur Tersier Protein (Denniston et al., 2008:633)

Struktur tersier glutathione synthetase diperoleh dengan teknik kristalografi sinar-X. Pada struktur tersier
glutathione synthetase terdapat 4 buah daerah helix yaitu A-helix (residu asam amino 5-11), B-helix (23-
34), C-helix (86-99), D-helix (105-109). Daerah β-sheet (40-43, 47-50). Daerah yang berbelok dan
berpilin tidak beraturan adalah daerah loop dan turn. Gambar 92 merupakan struktur tersier glutathione
synthetase yang merupakan tafsiran dari data kristalografi sinar-X. Dengan demikian, pada struktur tersier
suatu protein kita dapat melihat struktur sekunder dan struktur primernya. Jika struktur primer rusak,
 maka struktur sekunder dan tersier akan rusak. Namun jika struktur sekunder dan tersier rusak, belum
tentu merusak struktur primer. Untuk mengerti struktur tiga dimensi suatu protein kita perlu
menganalisa pola pelipatannya. Kami mulai dengan pendefinisian dua istilah penting yang
menggambarkan pola struktur protein atau pola struktur bagian dari sebuah rantai protein yaitu motif
dan domain

Gambar 2.6.10 Struktur Tersier Glutathione Synthetase

(Campbell et al., 2006:97)

2.7 Asam Amino Sebagai Protein Alami

Protein adalah polimer dari asam amino. Semua organisme menggunakan 20 asam amino yang sama
sebagai unit pembangun suatu molekul protein. Kedua puluh asam amino ini adalah asam amino normal
yang terdapat pada protein alami. Asam amino
pertama yang ditemukan adalah asparagin pada
tahun 1806, sedangkan asam amino yang
terakhir ditemukan adalah treonin yang belum
teridentifikasi sampai tahun 1938. Protein alami
terdiri dari kombinasi keduapuluh asam amino.
Kedua puluh asam amino ini adalah α-amino acid.
Bila protein dihidrolisis dengan asam, alkali, atau
enzim, akan dihasilkan campuran asam-asam
amino. Sebuah molekul asam amino terdiri dari sebuah atom C yang mengikat :
 gugus amino
 gugus karboksil
 atom hidrogen (H)
 gugus R (rantai cabang).
Asam amino dalam kondisi netral (pH isoelektrik, pI, yaitu antara 4,8 – 6,3) berada dalam bentuk ion
dipolar (ion zwitter). Apabila asam amino berada pada kondisi pH lebih kecil dari pI, maka asam amino
menjadi bermuatan positif. Apabila pH lebih besar dari pI, maka asam amino menjadi bermuatan
negatif. Molekul protein tersusun dari sejumlah asam amino sebagai bahan dasar yang saling berkaitan
satu sama lain. Ada 20 jenis rantai cabang (R) yang berbeda bentuk, ukuran, muatan dan reaktivitasnya.

Asam amino ditulis dalam singkatan tiga huruf atau satu huruf seperti yang terlihat pada Tabel 2.7
Tabel 2.7 Singkatan-singkatan untuk Asam Amino
Asam Singkatan Singkatan
Amino

Alanin (Alanine) tiga huruf

Ala Asatu huruf
Arginin (Arginine) Arg R
Asparagin (Asparagine) Asn N
Asam aspartat (Aspartic acid) Asp D
Sistein (Cystein) Cys C
Glutamin (Glutamine) Gln Q
Asam glutamat (Glutamic acid) Glu E
Glisin (Glycine) Gly G
Histidin (Histidine) His H
Isoleusin (Isoleucine) Ile I
Leusin (Leucine) Leu L
Lisin (Lysine) Lys K
Metionin (Methionine) Met M
Fenilalanin (Phenilalanine) Phe F
Prolin (Proline) Pro P
Serin (Serine) Ser S
Treonin (Threonine) Thr T
Triptofan (Tryptophane) Trp W
Tirosin (Tyrosine) Tyr Y
Valin (Valine) Val V
Beberapa macam asam amino yang mempunyai rantai cabang alifatik:

Beberapa macam asam amino yang mempunyai rantai cabang siklik dan aromatik :

Beberapa macam asam amino yang mempunyai rantai cabang berupa gugus basa:
Beberapa macam asam amino yang mempunyai rantai cabang berupa gugus asam:

Beberapa macam asam amino yang rantai cabangnya mempunyai gugus belerang:

2.8 Struktur Umum Asam Amino

Struktur umum asam amino diperlihatkan pada Gambar 2.6.1 Sembilan belas dari duapuluh asam amino
yang umumnya diisolasi dari protein alami mempunyai struktur umum yang sama dengan amina primer
pada α-karbon. Asam amino lainnya adalah prolin yang merupakan amina sekunder.

Gambar 2.8.1 Struktur Umum Asam Amino kecuali prolin

Semua asam amino kecuali glisin, pada α-karbon terikat empat gugus yang berbeda yaitu gugus
karboksilat (gugus karboksil yang kehilangan sebuah proton, -COO-) dan gugus amino terprotonasi
(gugus amino yang memperoleh sebuah proton, - NH3+), gugus rantai samping (R) dan atom
hidrogen. Atom α- karbon demikian dinamakan kiral. Penataan gugus yang terikat pada α-karbon
adalah tetrahendral. Empat gugus ini dapat melingkupi dua penataan ruang terpisah yang unik yaitu
stereoisomer L dan D. Pada Gambar 2.8.2 dimuat stereoisomer alanin. Hampir semua asam α-amino yang
diisolasi dari protein alami mempunyai stereoisomer L.

L-Alanin D-Alanin

Gambar 2.8.2 Dua Stereoisomer Alanin

Pada pH 7, kondisi yang diperlukan untuk fungsi hidup, kita tidak akan menemukan asam amino yang
gugus karboksilatnya diprotonasi (-COOH) dan gugus aminonya tidak terprotonasi (- NH2). Pada kondisi
ini, gugus karboksil membentuk basa konjugate (-COO-) dan gugus amina membentuk asam konjugate (-
NH3+). Molekul netral dengan jumlah muatan positip dan negatif sama dinamakan zwitterion. Dengan
demikian, asam amino dalam air berada sebagai ion dipolar yang dinamakan zwitterion. Pada α- karbon
setiap asam amino juga terikat atom hidrogen dan sebuah rantai samping, atau gugus R. Pada protein, gugus
R berinteraksi dengan R lainnya melalui interaksi yang lemah yang bervariasi. Interaksi ini perpartisipasi
dalam pelipatan rantai protein membentuk struktur tiga dimensi yang menentukan fungsinya.

2.9 Pengelompokan Asam Amino

Semua asam amino mempunyai sebuah gugus karboksil dan sebuah gugus amina. Perbedaan asam amino
terletak pada rantai samping (gugus R). Gambar 2.9 memuat struktur asam amino. Rantai samping
asam amino bervariasi dalam hal struktur, ukuran, muatan listrik dan kelarutannya di dalam air. Asam
amino dapat dikelompokkan menurut kepolaran rantai sampingnya. Rantai samping beberapa asam amino
adalah nonpolar. Asam amino tersebut lebih menyukai kontak dengan rantai samping asam amino nonpolar
daripada kontak dengan air dan dikatakan asam amino hydrophobic (water-fearing). Oleh sebab itu, residu
asam amino ini ditemukan pada interior protein globular. Asam amino ini dapat berasosiasi dengan yang
lainnya dan tetap terpisah dari air. Sembilan asam amino masuk kategori ini yaitu alanin, valin, leusin,
isolusin, prolin, glisin, metionin, phenilalanin dan triptopan. Gugus R pada prolin adalah unik. Gugus ini
berikatan dengan gugus α- amino membentuk amina sekunder.
Sebelas asam amino mempunyai rantai samping polar karena rantai samping asam amino ini berinteraksi
dengan molekul air dan dikatakan asam amino hidrophilic (water-loving). Asam amino hidrophilic
disebut juga asam amino polar. Rantai samping residu asam amino ini sering ditemukan pada permukaan
protein globular. Asam amino polar dikelompokkan menjadi tiga yaitu:
1. Asam amino netral tetapi polar. Asam amino ini mempunyai gugus R affinitas tinggi pada air tetapi
tidak ionik pada pH 7. Serin, treonin, tirosin, sistein, asparagin dan glutamin masuk ke dalam kategori
ini. Kebanyakan asam amino ini berasosiasi dengan yang lainnya melalui ikatan hidrogen, tetapi
sistein membentuk ikatan disulfida dengan sistein lainnya.
2. Asam amino bermuatan negatif. Asam amino ini mempunyai gugus karboksil terionisasi pada rantai
sampingnya. Pada pH 7, asam amino ini bermuatan total -1. Aspartat dan glutamat adalah dua
asam amino masuk ke dalam kategori ini. Asam amino ini adalah asam amino bersifat asam
karena ionisasi dari asam karboksilat melepaskan proton.
3. Asam amino bermuatan positip. Pada pH 7, lisin, arginin dan histidin mempunyai muatan total
negatif karena rantai sampingnya mengandung gugus positip. Asam amino ini bersifat
basa karena rantai samping dengan air mengambil proton dan melepaskan anion hidroksida.
Asam amino pun dapat dikelompokkan berdasarkan gugus rantai sampingnya yaitu:
1. Tujuh asam amino mempunyai gugus R aliphatik nonpolar
2. Tiga asam amino mempunyai gugus R aromatik
3. Lima asam amino mempunyai gugus R tidak bermuatan, polar
4. Tiga asam amino mempunyai gugus R bermuatan positip
5. Dua asam amino mempunyai gugus R bermuatan negative

Gambar 2.9 Struktur Asam Amino

2.10 Ikatan Peptida Asam Amino
Dua molekul asam amino berikatan melalui suatu ikatan
peptida (-CONH-) dengan melepas sebuah molekul air.
Gugus karboksil suatu asam amino berikatan dengan
gugus amino dari molekul asam amino lain
menghasilkan suatu dipeptida dengan melepaskan
molekul air. Reaksi kesetimbangan ini lebih cenderung
untuk berjalan ke arah hidrolisis daripada sintesis.

Dua buah asam amino mengadakan ikatan peptida untuk

membentuk senyawa dipeptida. Tiga buah asam amino
dapat membentuk senyawa tripeptida. Lebih dari 100
buah asam amino dapat mengadakan ikatan peptida dan
membentuk rantai polipeptida yang tidak bercabang.
Rantai polipeptida mempunyai arah. Ujung amino
diambil sebagai ujung awal rantai polipeptida.

Pada beberapa protein terdapat rantai cabang yang mengadakan ikatan silang yang disebut ikatan
disulfida. Adanya ikatan disulfida diakibatkan oleh terjadinya oksidasi dari dua residu sistein
menghasilkan suatu senyawa sistin (cystine).
Pada polipeptida, rantai utama yang menghubungkan atom C-C-C disebut rantai kerangka molekul
protein, sedangkan atom di sebelah kanan dan kiri rantai kerangka disebut gugus R atau rantai samping.

Protein dapat terdiri dari satu atau lebih polipeptida. Misal:

1. Mioglobin: terdiri dari dua rantai polipeptida
2. Insulin: terdiri dari dua rantai polipeptida
3. Hemoglobin: terdiri dari empat rantai polipeptida
Beberapa rantai polipeptida tersebut diikat bersama oleh ikatan nonkovalen. Rantai polipeptida protein
biasanya diikat oleh ikatan sulfida. Beberapa ikatan yang mungkin terjadi dalam polipeptida atau protein
dapat dilihat pada gambar berikut:

Sampai sekarang, baru dikenal 20 jenis asam amino yang terbagi menjadi:
1. Asam amino non-esensial: asam amino yang dapat dibentuk dalam tubuh manusia.
2. Asam amino esensial: asam amino yang tidak dapat dibentuk oleh tubuh manusia, sehingga
harus didapatkan dari makanan sehari-hari. Contoh asam amino esensial adalah lisin, leusin,
isoleusin, treonin, metionin, valin, fenilalanin, histidin, arginin dan triptofan