LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA

ENZIM

Diajukan untuk memenuhi salahsatu tugas mata kuliah Biokimia

Dosen Pengampu : Epa Paujiah M,Si

Asisten Praktikum : Ade Liani Fauziah

Oleh :

Nama : Yuli Sopianti (1152060130)

Kelompok : 7 (Tujuh)

Kelas/Semester :C/V

PROGRAM STUDI PENDIDIKAN BIOLOGI

JURUSAN PENDIDIKAN MIPA

FAKULTAS TARBIYAH DAN KEGURUAN

UNIVERSITAS ISLAM NEGERI SUNAN GUNUNG DJATI

BANDUNG

2017
 ENZIM

Yuli Sopianti

Program Studi Pendidikan Biologi, Jurusan Pendidikan MIPA

Fakultas Tarbiyah Dan Keguruan, Universitas Islam Negeri Sunan Gunung Djati
Bandung
2017
Jl. A.H. Nasution No.105 Bandung
yulisopianti61@gmail.com
I. Pendahuluan
I.I Dasar Teori
Enzim merupakan substansi penting dalam setiap reaksi kimia dalam sel. Orang yang
pertama menemukan enzim adalah Edward dan Hans Bouchner. Oleh karena enzim dapat
mempercepat reaksi kimia, berarti enzim merupakan reaksi katalis. Enzim merupakan
katalisator organik dan dibuat dalam sel makhluk hidup sehingga enzim disebut juga
biokatalisator. Enzim juga memiliki sifat diantaranya selektif, karena enzim hanya dapat
bekerja pada substrat tertentu (Cartono,2004:37).
Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel
maupun luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 10-11 kali lebih cepat daripada
apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien,
disamping itu mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. Enzim dapat menurunkan energi
aktivasi suatu reaksi kimia. Reaksi kimia ada yang membutuhkan energi (reaksi endergonik)
dan ada pula yang menghasilkan energi/mengeluarkan energi (eksergonik)
(Poedjiadi,1994:54).
Ada beberapa faktor yang mempengaruhi enzim, yaitu pengaruh suhu dimana suhu optimum
untuk dapat mengurangi aktivitas enzim sedangkan diatas suhu optimum maka akan
menyebabkan denaturasi pada enzim dan mematikan kerja enzim. Dengan kata lain,
konsentrasi enzim berbanding lurus terhadap kerja enzim. Konsentrasi substrat pada
konsentrasi enzim tetap, peningkatan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi
enzimatis sampai mencapai kecepatan maksimum (Sutresna,2007:28).
Walaupun enzim sebagai katalis yang sangat baik, enzim perlu ditingkatkan
keupayaannya sebelum diimplementasikan dalam skala industri maupun makmal. Imobilisasi
enzim merupakan salahsatu cara memperbaiki sifat enzim,Candida antarctica lipase (Cal-B)
telah dilaporkan dalam sejumlah penerbitan sebagai enzim yang dapat digunakan dalam
mengkatalis enzim dalam berbagai tindak balas termasuk sintesis yang bersifat regio-dan
enantio-selektif (Nurrahmi,2011:965).
Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awa reaksi disebut sebagai substrat
dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut
produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat yang disebut
promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan
cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang di tentukan oleh hormon sebagai
promoter (Murray,2003:26).
Dari hasil penelitian para ahli Biokimia ternyata banyak enzim mempunyai gugus
bukan protein (kofaktor), jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim semacam ini
(holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan enzim (kofaktor).
Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein dan merupakan bagian yang
paling utama dan enzim. Kofaktor yang terikat kuat pada protein (protestik), ada pula yang
tidak begitu kuat ikatannya (koenzim) sebagai contoh enzim katalase terdiri atas protein dan
fetriprotein. Ada juga enzim yang terdiri dari protein dan logam, misalnya askorbat oksidase
adalah protein yang mengikat tembaga (Sryer,1996:42).
Enzim sangat spesifik, baik terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya maupun terhadap
substrat atau reaktan yang diolahnya. Satu enzim biasanya mengkatalis satu jenis reaksi kimia
saja, atau seperangkat reaksi yang sejenis. Dalam reaksi enzimatik sangat jarang terjadi reaksi
sampingan yang menyebabkan terbentuknya hasil sampingan yang tak beguna
(Heru,2008:15).
Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-masing enzim
diberi nama menurut substratnya. Misalnya urease,arginase, dan lain-lain. Disamping itu ada
pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lama misalnya pepsin,tripsin dan lain-lain.
Oleh Commision on Enzymes of the International Union of Biochemistry, enzim dibagi
dalam enzim golongan besar, penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia dimana enzim
memegang peran. Enam golongan tersebut yaitu oksidoreduktase, Transferase, Hidrolase,
Liase, Isomerase dan ligase. Enzim ligase merupakan enzim yang melaksanakan katalis.
Reaksi-reaksi pembentukan ikatan antara dua molekul substrat yang terkait dengan
pemusatan ikatan pirofosfat dalam ATP/senyawa energi tinggi lainnya (Murray,2003:28).
II. Metodologi Penelitian

2.1 waktu dan tempat

Waktu : Rabu, 25 Oktober 2017 pukul 08.00 WIB

 Tempat : Laboratorium UIN Bandung

2.2 Alat dan Bahan

Alat yang digunakan pada praktikum kali ini yaitu tabung reaksi sebanyak 10 buah,
gelas kimia 1 buah, gelas ukur 1 buah, penjepit tabung 1 buah, rak tabung 1 buah, kaki 3
sebanyak 1 buah, spirtus 1 buah, saringan spirtus 1 buah, lumpang dan alu 1 buah, pisau 1
buah, pipet tetes 2 buah, batang pengaduk 1 buah dan lidi sebanyak 1 buah.

Adapun bahan yang digunakan yaitu: kentang secukupnya, hati sapi secukupnya,
larutan HCl secukupnya, larutan aquades secukupnya,H2O2 secukupnya,NaOH secukupnya
dan es batu secukupnya.

2.3 Cara Kerja

Persiapan bahan uji

Bahan uji (kentang dan sapi) sebanyak 2 ml ditumbuk kemudian masukan ke tabung reaksi

a. Uji A
Bahan uji (kentang dan hati sapi) yang sudah didalam tabung reaksi tersebut
ditambahkan 10 tetes larutan H2O2 (Hidrogen peroksida), kemudian amati banyak
gelembung dan nyala bara api, dengan membakar lidi pada spirtus kemudian masukan
lidi tersebut kedalam tabung reaksi dan amati.
b. Uji B (Asam)
Bahan uji (kentang dan hati sapi) ditambahkan HCl 5 tetes dan H2O2 sebanyak 5
tetes, amati banyak gelembung dan nyala api.
c. Uji C (Basa)
Bahan uji (kentang dan hati sapi) ditambhakna larutan NaOH sebanyak 5 tetes,
kemudian amati gelembung dan nyala api.
d. Uji D (Suhu rendah)
Bahan uji didinginkan (masukan kedalam gelas kimia yang diisi es batu) tambahkan
H2O2 sebanyak 5 tetes, amati gelembung dan nyala api.
e. Uji E
Bahan uji dipanaskan (dengan pembakar spirtus) ditambahkan H2O2 sebanyak 5 tetes
amati gelembung dan nyala api.
 III. Hasil Pengamatan dan Pembahasan
1. Uji A
Dengan hasil yang diperoleh,terdapat pada gambar sebagai berikut :

A B C D

E F
Keterangan : (A) larutan uji (kentang) sebelum ditetesi H2O2 (B) Larutan uji
(kentang) sesudah ditetesi H2O2 (banyak gelembung) (C) Larutan uji (hati sapi)
sebelum ditetesi H2O2 (D) Larutan uji (hati sapi) sesudah ditetesi H2O2 (banyak
gelembung) (E) Nyala api (terang) pada larutan uji (kentang) (F) Nyala api
(terang) pada larutan uji (hati sapi)
Pada praktikum tentang enzim, larutan uji yang kami gunakan yaitu kentang
dan hati sapi. Pada uji A, larutan uji ditambahkan masing-masing H2O2 sebanyak
10 tetes.
Enzim merupakan katalis yang terbuat dari protein dan dihasilkan oleh sel.
Enzim mempunyai sifat spesifik yaitu hanya mengatalisis reaksi kimia tertentu.
Sebagai contoh enzim katalase yang hanya menguraikan H2O2 menjadi H2O dan
O2 dengan reaksi sebagi berikut:
2H2O 2H2O+O2
Saat hati sapi dan kentang diberi H2O2, terjadi gelembung-gelembung yang
banyak. Hal ini membuktikan bahwa enzim katalase yang terdapat didalam hati
sapi dan kentang mengubah H2O2 menjadi H2O (air), sedangkan pada saat
dimasukan lidi membara kedalamnya, timbul nyala api yang terang. Hal ini juga
membuktikan bahwa H2O2 diuraikan menjadi oksigen. Berdasarkan hasil tersebut,
membuktikan bahwa didalam hati dan kentang mengandung enzim katalase dalam
percobaan hati+H2O2 berdasarkan adanya gelembung yang banyak karena
didalam hati terdapat enzim katalase yang berguna untuk menetralkan racun.

2.Uji B (asam)

Dengan hasil yang diperoleh,terdapat pada gambar sebagai berikut :

A B C D

E F
Keterangan : (A) larutan uji (kentang) sebelum ditetesi H2O2 (B) Larutan uji
(kentang) sesudah ditetesi H2O2 (gelembung sedang) (C) Larutan uji (hati sapi)
sebelum ditetesi H2O2 (D) Larutan uji (hati sapi) sesudah ditetesi H2O2 (banyak
gelembung) (E) Nyala api (tidak ada) pada larutan uji (kentang) (F) Nyala api (terang)
pada larutan uji (hati sapi)

Pada percobaan kedua kami menggunakan tambahan HCL yang dimaksudkan

agar keadaan hati menjadi asam. Hasil percobaan pada uji B hati sapi terdapat sedikit
gelembung dan terdapat sedikit nyala api. Untuk kentang terdapat gelembung yang
sedang, dan tidak ada nyala api. Hal ini membuktikan bahwa dalam bekerja hati sapi
dan kentang tidak dapat mengubah secara sempurna dari H2O2 menjadi H2O tidak
timbul nyala api itu berarti tidak ada penguraian dari H2O2 menjadi O2 dan
membuktikan bahwa dalam keadaan asam dengan ditambahkannya HCL enzim tidak
dapat bekerja secara optimal.

3.Uji C (Basa)
Dengan hasil yang diperoleh,terdapat pada gambar sebagai berikut :

A B C D

E F
Keterangan : (A) larutan uji (kentang) sebelum ditetesi H2O2 (B) Larutan uji
(kentang) sesudah ditetesi H2O2 (gelembung sedang) (C) Larutan uji (hati sapi)
sebelum ditetesi H2O2 (D) Larutan uji (hati sapi) sesudah ditetesi H2O2
(gelembung sedang) (E) Nyala api (sedang) pada larutan uji (kentang) (F) Nyala api
(sangat terang) pada larutan uji (hati sapi)

Pada percobaan ketiga ditambah NaOH yang dimaksudkan agar larutan

menjadi basa. Kemudian ditambahkan H2O2 lagi ternyata pada hati sapi terbentuk
gelembung yang sedikit dan nyala api terang. Seharusnya tidak terbentuk nyala api,
karena enzim tidak bekerja optimal dalam keadaan basa. Hal ini terjadi mungkin
ada kesalahan kami saat praktikum. Untuk kentang gelembung terdapat hanya
sedang dan tidak terdapat nyala api. Berdasarkan hal tersebut enzim katalase tidak
dapat bekerja secara optimal dalam keadaan basa.

4. Uji D (Suhu Rendah)

Dengan hasil yang diperoleh,terdapat pada gambar sebagai berikut :

A B C D

E F
Keterangan : (A) larutan uji (kentang) sebelum ditetesi H2O2 (B) Larutan uji
(kentang) sesudah ditetesi H2O2 (tidak ada gelembung) (C) Larutan uji (hati sapi)
sebelum ditetesi H2O2 (D) Larutan uji (hati sapi) sesudah ditetesi H2O2 (banyak
gelembung) (E) Nyala api (sedang) pada larutan uji (kentang) (F) Nyala api (tidak ada)
pada larutan uji (hati sapi)
Pada percobaan keempat, ekstrak hati dan kentang didinginkan terlebih dahulu,
kemudian ditambhakan H2O2, dengan hasil pada uji D hati sapi memiliki gelembung
yang sedang dan tidak ada nyala api tetapi untuk kentang tidak terdapat gelembung
dengan nyala api yang sedang. Hal ini membuktikan bahwa enzim katalase tidak akan
bekerja optimal pada suhu rendah.
5. Uji E
Dengan hasil yang diperoleh,terdapat pada gambar sebagai berikut :

A B C D

E F
Keterangan : (A) larutan uji (kentang) sebelum ditetesi H2O2 (B) Larutan uji (kentang)
sesudah ditetesi H2O2 (gelembung sedang) (C) Larutan uji (hati sapi) sebelum ditetesi
H2O2 (D) Larutan uji (hati sapi) sesudah ditetesi H2O2 (gelembung sedang) (E) Nyala
api (sedang) pada larutan uji (kentang) (F) Nyala api (tidak ada) pada larutan uji (hati
sapi)

Pada percobaan kelima, eksrak hati dan kentang direbus terlebih dahulu kemudian
ditambahkan H2O2, dan terjadi gelembung yang sedang pada hati sapi dan kentang. Untuk
nyala api pada kentang hanya sedikit dan pada hati sapi tidak terdapat nyala api. Hal ini
terjadi karena protein dalam enzim katalase telah rusak sehingga tidak menguraikan H2O2
menjadi H2O dan O2. Ini membuktikan bahwa enzim katalase tidak akan bekerja secara
optimal pada suhu tinggi. Karena kita ketahui bahwa enzim bekerja pada suhu optimum.
Dalam percobaan yang dilakukan, membuktikan bahwa kinerja enzim katalase yang
terdapat pada kentang dan hati sapi dapat dipengaruhi oleh suhu dan tingkat keasaman (PH).
Enzim menjadi nonaktif jika diperlakukan pada asam dan basa yang sangat kuat. Sebagian
besar enzim bekerja paling efektif pada kisaran PH lingkungan yang sedikit sempit. Diluar
PH optimal, kenaikan atau penurunan PH menyebabkan penurunan aktivitas enzim dengan
cepat.
Menurut (Suhara:2009) enzim menjadi rusak bila suhunya terlalu tinggi atau rendah.
Hal ini disebabkan karena enzim bersifat termolabil (tidak tahan panas). Protein akan
mengental atau mengalami koagulasi bila suhunya terlalu tinggi (panas). Peningkatan suhu
diatas optimum menyebabkan putusnya ikatan hydrogen dan ikatan lain yang merangkai
enzim, sehingga enzim mengalami denaturasi. Denaturasi adalah rusaknya bentuk tiga
dimensi enzim yang menyebabkan enzim tidak dapat lagi berikatan dengan substratnya.
Adapun faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim katalase yaitu :
a. Tingkat PH atau keasamaan
Enzim katalase lebih efisien pada PH netral (PH=7). Enzim menjadi nonaktif jika
diperlakukan pada asam dan basa yang sangat kuat. Sebagian besar enzim bekerja
paling efektif pada kisaran PH lingkungan yang sedikit sempit (PH=kuranglebih 7).
Diluar PH optimal kenaikan atau penurunan PH menyebabkan penurunan aktivitas
enzim dengan cepat.
b. Suhu
Enzim katalase bekerja lebih efisien disuhu optimal (37ºC). Enzim menjadi rusak bila
suhunya terlalu tinggi atau rendah. Protein akan mengental atau mengalami koagulasi
bila suhu terlalu tinggi (panas).
c. Konsentrasi enzim,substrat dan kofaktor
Jika PH dan suhu suatu enzim dalam keadaan konstan serta jumlah substrat
berlebihan, maka laju reaksi sebanding dengan jumlah enzim yang ada. Jika PH, suhu,
dan konsentrasi enzim dalam keadaan konstan, maka reaksi awal hingga batas tertentu
sebanding dengan substrat yang ada. Jika enzim memerlukan suatu koenzim atau ion
kofaktor, maka konsentrasi substrat dapat menentukan laju reaksi.
d. Inhibitor enzim
Kerja enzim dapat dihambat, baik bersifat sementara maupun tetap oleh inhibitor
berupa zat kimia tertentu. Pada konsentrasi substrat yang rendah akan terlihat dampak
inhibitor terhadap laju reaksi (Yani:2008).
Organ penghasil enzim katalase
Enzim katalase adalah salah satu jenis enzim yang umum ditemui di dalam sel-sel
makhluk hidup. Enzim katalase berfungsi untuk merombak hydrogen peroksida yang
bersifat racun yang merupakan sisa / hasil sampingan dari proses metabolisme.
 Apabila H2O2 tidak diuraikan dengan enzim ini, maka akan menyebabkan
kematian pada sel-sel. Oleh sebab itu, enzim ini bekerja dengan merombak H2O2
menjadi substansi yang tidak berbahaya, yaitu berupa air dan oksigen. Selain bekerja
secara spesifik pada substrat tertentu, enzim juga bersifat termolabil (rentan terhadap
perubahan suhu) serta merupakan suatu senyawa golongan protein. Pengaruh
temperature terlihat sangat jelas, karena dapat merusak enzim dan membuatnya
terdenaturasi seperti protein kebanyakan (Sudjadi:2007).
Enzim katalase termasuk enzim hidroperoksidase, yang melindungi tubuh
terhadap senyawa-senyawa peroksida yang berbahaya. Penumpukan senyawa
peroksida dapat menghasilkan radikal bebas, yang selanjutnya akan merusak
membrane sel dan kemungkinan menimbulkan penyakit kanker serta arterosklerosis.
Enzim Katalase memiliki kemampuan untuk inaktivasi hydrogen peroksida
(Priadi:20009).
Enzim katalase adalah salah satu jenis enzim yang umum ditemui di dalam
sel-sel makhluk hidup, salah satunya sel tumbuhan. Enzim ini diproduksi oleh sel di
bagian badan mikro, yaitu Perioksisom Bagi sel, enzim ini adalah bodyguard yang
melindungi bagian dalam sel dari kondisi oksidatif yang bagi kebanyakan orgnisme
ekuivalen dengan kerusakan. Enzim katalase adalah enzim perombak hidrogen
peroksida yang bersifat racun dan merupakan sisa/hasil sampingan dari metabolisme.
Apabila H2O2 tidak diuraikan oleh enzim ini, maka akan menyebabkan kematian pada
sel-sel tumbuhan. Oleh sebab itu, enzim ini bekerja dengan merombak H2O2 menjadi
substansi yang tidak berbahaya,yaitu berupa air dan oksigen. Selain bekerja secara
spesifik pada substrat tertentu, enzim juga bersifat termolabil (rentan terhadap
perubahan suhu) serta merupakan suatu senyawa golongan protein (Suhara:2009).
Hidrogen peroksida dengan rumus kimia bila H2O2 ditemukan oleh Louis
Jacquea Thenard pada tahuna 1818. Senyawa ini merupakan bahan kimia organik
yang memiliki sifat oksidator kuat dan bersifat racun dalam tubuh. Senyawa peroksida
harus segera di uraikan menjadi air (H2O) dan oksigen (O2) yang tidak berbahaya.
Enzim katalase mempercepat reaksi penguraian peroksida (H2O2) menjadi air (H2O)
dan oksigen (O2). Penguraian peroksida (H2O) ditandai dengan timbulnya gelembung.
Bentuk reaksi kimianya adalah:
H2O2 ------> H2O + O2
 Senyawa H2O2 dihasilkan oleh aktivitas enzim oksidase. H2O2 berpotensi
membentuk radikal karena membentuk OH- .
Enzim katalase merupakan hemoprotein yang mengandung 4 gugus hem.
Aktivitas enzim katalase :
a. Aktivitas peroksidase, mengoksidasi senyawa yang analog dengan substrat.
b. Aktivitas katalase, enzim ini mampu menggunakan satu molekul H2O2 sebagai
substrat atau donor electron dan molekul H2O2 yang lain sebagai oksidan atau
akseptor electron.
2 H2O2 + enzim katalase 2 H2O + O2
Enzim katalase dapat ditemukan di darah, sumsum tulang, membrane mukosa,
ginjal dan hati.
IV. Kesimpulan
Berdasarkan praktikum yang telah dilakukan dapat disimpulkan sebagai berikut :
1. Suhu : dimana enzim tidak dapat bekerja secara optimum pada suhu terlalu tinggi atau
terlalu rendah.
2. Enzim akan bekerja pada Ph netral.
3. Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.
4. Enzim dapat bekerja secara optimal pada suhu ruang (37ºC)
5. Pada uji A (kentang dan hati sapi) terdapat banyak gelembung dan nyala api yang terang.
6. Pada uji B kentang dan hati sapi terdapat sedikit gelembung dan nyala api hanya pada
hati sapi. Untuk kentang terdapat gelembung yang sedang, dan tidak ada nyala api.
7. Pada uji C gelembung dan nyala api sedang untuk kentang, untuk hati sapi nyala api
sangat terang dan gelembung sedang.
8. Pada uji D hati sapi memiliki gelembung yang sedang dan tidak ada nyala api tetapi
untuk kentang tidak terdapat gelembung dengan nyala api yang sedang.
9. Pada uji E gelembung pada kentang dan hati sapi hanya sedang, untuk hati sapi tidak
terdapat nyala api dan nyala api pada kentang hanya sedikit.
V.Daftar Pustaka
 Cartono.2008.Biologi Umum. Bandung:Prisma Press
 Heru,Santoso.2008.Protein dan Enzim. Jakarta:UI Press
 Murray,RK.2003.Biokimia Herper.Jakarta:EGC
 Poedjiadi,Anna.1994.Dasar-dasar Biokimia.Jakarta:UI Press
 Stryer,L.1996.Biokimia Edisi IV.Jakarta:EGC
 Sutresna,Nana.2007.Kimia.Bandung:Grafindo
 Nurrahmi,Handayani.2011.Properties Of Immobilized Candida Antarctica Lipase
B On Highly Macroporous Copalymer.Jurnal Sains.Vol 9.No.3.Hal 965-972