2.2.

Sifat dan Fungsi Asam Amino

a. sifat asam Amino

Asam amino memiliki sifat-sifat, antara lain seperti berikut.

1) Sifat Asam Basa

Asam amino bersifat amfoter artinya dapat berperilaku sebagai asam dan mendonasikan proton pada basa kuat atau dapat
juga berperilaku sebagai basa dengan menerima proton dari asam kuat. Pada pH rendah asam amino bersifat asam
sedangkan pada pH tinggi asam amino bersifat basa. Perhatikan keseimbangan bentuk asam amino berikut.

Muchtadi., D. (1993)

Perhatikan kurva titrasi alanin pada berbagai pH berikut.

Pada kurva tersebut memperlihatkan bahwa pada pH rendah (larutan asam) asam amino berada dalam bentuk ion amonium
tersubstitusi dan pada pH tinggi (larutan basa) alanin hadir sebagai ion karboksilat tersubstitusi. Pada pH pertengahan yaitu
6,02, asam amino berada sebagai ion dipolar.

Jadi secara umum, asam amino dengan satu gugus amino dan satu gugus karboksilat dan tidak ada gugus asam atau basa
lain di dalam strukturnya, memiliki dua nilai pKa di sekitar 2 sampai 3 untuk proton yang lepas dari gugus karboksil dan di
sekitar 9 sampai 10 untuk proton yang lepas dari ion amonium serta memiliki titik isoelektrik di antara kedua nilai pKa,
yaitu sekitar pH 6.

Muchtadi., D. (1993)

2) Muatan Positif dan Negatif pada Asam Amino

Asam amino dapat memiliki muatan positif dan muatan negatif tergantung pada pH lingkungannya. Asam amino-asam
amino yang berbeda muatan dapat dipisahkan berdasarkan perbedaan muatannya. Metode yang digunakan adalah
elektroforesis. Dalam suatu percobaan elektroforesis yang umum, campuran asam amino diletakkan pada penyangga padat,
contohnya kertas dan penyangga itu ditetesi dengan larutan berair

hingga basah pada pH yang diatur. Medan listrik kemudian dipasang melintang kertas. Asam amino yang bermuatan positif
pada pH tersebut akan bergerak ke katode yang bermuatan negatif. Asam amino yang bermuatan negatif akan bergerak ke
anode bermuatan positif. Gerakan ini berhenti bila medan listrik dimatikan.

Perhatikan gambar hasil percobaan elektroforesis asam amino α-alanin di bawah ini.
Pada alat elektroforesis perpindahan asam amino dalam hal ini alanin dalam medan listrik tergantung pada pH. Pada pH
tinggi alanin bermuatan negatif dan bergerak ke anode positif (Gambar 1 a) dan pada titik isoelektrik yaitu pH 6,02 alanin
netral dan tidak bergerak (Gambar 1 b), sedangkan pada pH rendah, alanin bermuatan positif dan bergerak ke katode yang
bermuatan negatif (Gambar 1 c).

Muchtadi., D. (1993)

3) Reaksi Asam Amino

Asam amino dapat menjalin reaksi pada gugus asam karboksilat atau amino.

a) Reaksi esterifikasi pada gugus karboksilat, dapat dituliskan seperti berikut.

b) Reaksi diasilasi gugus amino menjadi amida.

Kedua jenis reaksi ini bermanfaat dalam modifikasi atau pelindung sementara bagi kedua gugus tersebut, terutama
sewaktu mengendalikan penautan asam amino untuk membentuk peptida atau protein.

c) Reaksi Ninhidrin

Ninhidrin adalah reagen yang berguna untuk mendeteksi asam amino dan menetapkan konsentrasinya dalam
larutan. Senyawa ini merupakan hidrat dari triketon siklik. Bila bereaksi dengan asam amino akan menghasilkan
zat warna ungu. Perhatikan reaksi seperti berikut.

Hanya atom nitrogen dari zat ungu yang berasal dari asam amino, selebihnya terkonversi menjadi aldehida dan
karbondioksida. Jadi, zat warna ungu yang dihasilkan dari asam amino α dengan gugus amino primer, intensitas
warnanya berbanding lurus dengan konsentrasi asam amino yang ada. Adapun prolina yang mempunyai gugus
amino sekunder bereaksi dengan ninhidrin menghasilkan warna kuning.
4) Ikatan Disulfida

Asam amino dapat membentuk ikatan disulfida (disulfida bond) dengan asam amino yang lain yaitu ikatan tunggal S – S.
Perhatikan terbentuknya ikatan disulfida dari reaksi oksidasi dua unit sistein berikut.

Muchtadi., D. (1993)

b. fungsi asam amino

Fungsi dari asam amino esensial adalah:

 Fenilalanin
Fenilalanina adalah suatu asam amino penting dan banyak terdapat pada makanan, yang bersama-sama dengan
asam amino tirosina dan triptofan merupakan kelompok asam amino aromatik yang memiliki cincin benzena.
Fungsinya adalah membantu dalam meningkatkan daya memori dan juga membantu untuk menjaga sistem saraf
yang sehat.

 Valin
Valina adalah salah satu dari 20 asam amino penyusun protein yang dikode oleh DNA. Dalam ilmu gizi, valina
termasuk kelompok asam amino esensial. Namanya berasal dari nama tumbuhan valerian. Sifat valina dalam air
adalah hidrofobik karena ia tidak bermuatan. Fungsinya adalah membantu dalam pertumbuhan otot.

 Treonin
Treonina merupakan salah satu dari 20 asam amino penyusun protein. Bagi manusia, treonina bersifat esensial.
Secara struktural, treonina memiliki dua pusat perputaran sehingga ada empat kemungkinan stereoisomer untuk
treonina, atau dua diastereomer bagi L-treonin. Fungsinya adalah meningkatkan fungsi sistem kekebalan tubuh.
 Tryptophan:
Triptofan merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein yang bersifat esensial bagi manusia. Bentuk yang
umum pada mamalia adalah, seperti asam amino lainnya, L-triptofan. Meskipun demikian D-triptofan ditemukan
pula di alam. Fungsinya adalah memainkan peran penting dalam menjaga nafsu makan kita.

 Isoleusin
Isoleusina adalah satu dari asam amino penyusun protein yang dikode oleh DNA. Rumus kimianya sama dengan
leusin tetapi susunan atom-atomnya berbeda. Ini berakibat pada sifat yang berbeda. Isoleusina bersifat hidrofobik
dan esensial bagi manusia. Serta memainkan peran penting dalam sintesis hemoglobin dan merupakan komponen
utama dari RBC (sel darah merah)

 Metionin
Metionina, bersama-sama dengan sisteina, adalah asam amino yang memiliki atom S. Asam amino ini penting
dalam sintesis protein karena kode untuk metionina sama dengan kode awal untuk suatu rangkaian RNA.
Fungsinya adalah membantu dalam menjaga kulit yang baik dan sehat.

Oser, B.L. (1951)

 Leusin
Leusina merupakan asam amino yang paling umum dijumpai pada protein. Ia mutlak diperlukan dalam
perkembangan anak-anak dan dalam kesetimbangan nitrogen bagi orang dewasa. Ada dugaan bahwa leusina
berperan dalam menjaga perombakan dan pembentukan protein otot. Leusina tergolong asam amino esensial bagi
manusia dan meningkatkan sintesis hormon pertumbuhan.

 Lysine
Lisina merupakan asam amino penyusun protein yang dalam pelarut air bersifat basa, seperti juga histidin. Lisina
tergolong asam amino esensial bagi manusia, yakni asam amino yang dibutuhkan untuk kesehatan, tetapi tidak
dapat diproduksi sendiri oleh tubuh manusia. Kebutuhan rata-rata per hari adalah 1 - 1,5 g. Lisina terlibat dalam
sintesis enzim dan hormon lainnya.

Oser, B.L. (1951)

 Histidin
Histidina merupakan satu dari 20 asam amino dasar yang ada dalam protein. Bagi manusia histidina merupakan
asam amino yang esensial bagi anak-anak. Rantai samping imidazol dan nilai pKₐ yang relatif netral berarti bahwa
perubahan sedikit saja pada pH sel akan mengubah muatannya. Histidina membantu dalam produksi dan sintesis
dari RBC (sel darah merah) dan WBC (sel darah putih)
Fungsi Asam Amino Non Esensial adalah:

 Alanin
Alanina atau asam 2-aminopropanoat merupakan salah satu asam amino bukan esensial. Bentuk yang umum di
alam adalah L-alanin meskipun terdapat pula bentuk D-alanin pada dinding sel bakteri dan sejumlah antibiotika.L-
alanin merupakan asam amino proteinogenik yang paling banyak dipakai dalam protein setelah leusin. Alanin
membantu dalam penghapusan racun dari tubuh kita.

 Sistein
Sisteina merupakan asam amino bukan esensial bagi manusia yang memiliki atom S, bersama-sama dengan
metionina. Atom S ini terdapat pada gugus tiol. Karena memiliki atom S, sisteina menjadi sumber utama dalam
sintesis senyawa-senyawa biologis lain yang mengandung belerang. Sistein menyediakan resistensi terhadap tubuh
kita dan menghambat pertumbuhan rambut, kuku dan lain-lain

 Sistin
Diterjemahkan dari bahasa Inggris-Sistin adalah bentuk dimer teroksidasi dari asam amino sistein dan memiliki
rumus (SCH₂CH (NH₂) CO₂H) ₂. Ini adalah padatan putih yang sedikit larut dalam air. Ini melayani dua fungsi
biologis: situs reaksi redoks dan hubungan mekanis yang memungkinkan protein mempertahankan struktur tiga
dimensi mereka. Sistin berfungsi sebagai antioksidan dan melindungi tubuh kita terhadap radiasi dan polusi.

Oser, B.L. (1951)

 Glutamin
Glutamina adalah satu dari 20 asam amino yang memiliki kode pada kode genetik standar. Rantai sampingnya
adalah suatu amida. Glutamina dibuat dengan mengganti rantai samping hidroksil asam glutamat dengan gugus
fungsional amina. Glutamina merupakan bagian penting dari asimilasi nitrogen yang berlangsung pada tumbuhan.
Hal ini diperlukan untuk sintesis RNA dan DNA.

Oser, B.L. (1951)

 Glycine:
Glisina atau asam aminoetanoat adalah asam amino alami paling sederhana. Rumus kimianya C₂H₅NO₂. Asam
amino ini bagi manusia bukan merupakan asam amino esensial karena tubuh manusia dapat mencukupi
kebutuhannya. Glisina bertindak sebagai neurotransmitter dan memainkan peran penting dalam penyembuhan
luka.

 Glutamat
Asam glutamat termasuk asam amino yang bermuatan bersama-sama dengan asam aspartat. Ini terlihat dari titik
isoelektriknya yang rendah, yang menandakan ia sangat mudah menangkap elektron. Asam glutamat dapat
diproduksi sendiri oleh tubuh manusia sehingga tidak tergolong esensial. Glutamat membantu dalam penghapusan
racun dari tubuh kita.

 Arginin
Asam amino arginina memiliki kecenderungan basa yang cukup tinggi akibat eksesi dua gugus amina pada gugus
residunya. Asam amino ini tergolong setengah esensial bagi manusia dan mamalia lainnya, tergantung pada
tingkat perkembangan atau kondisi kesehatan. Bagi anak-anak, asam amino ini esensial. Arginina
mempromosikan biosintesis protein.

Oser, B.L. (1951)

 Tirosin
Tirosina merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Ia memiliki satu gugus fenol. Bentuk yang umum
adalah L-tirosina, yang juga ditemukan dalam tiga isomer struktur: para, meta, dan orto. Pembentukan tirosina
menggunakan bahan baku fenilalanina oleh enzim fenilalanin hidroksilase. Hal ini memainkan peran penting
dalam produksi hormon T3 dan T4 tiroid.
 Serin
Serina merupakan asam amino penyusun protein yang umum ditemukan pada protein hewan. Protein mamalia
hanya memiliki L-serin. Serina bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia. Namanya diambil dari
bahasa Latin, sericum karena pertama kali diisolasi dari protein serat sutera pada tahun 1865. Serina membantu
dalam pertumbuhan otot.

 Asparagin
Asparagina adalah analog dari asam aspartat dengan penggantian gugus karboksil oleh gugus karboksamid.
Asparagina bersifat netral dalam pelarut air. Asparagina merupakan asam amino pertama yang berhasil diisolasi.
Namanya diambil karena pertama kali diperoleh dari jus asparagus. Asparagina membantu dalam formasi purin
dan pirimidin untuk sintesis DNA.

 Asam aspartat
Asam aspartat, merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Asparagin merupakan asam amino
analognya karena terbentuk melalui aminasi aspartat pada satu gugus hidroksilnya. Asam aspartat bersifat asam,
dan dapat digolongkan sebagan asam karboksilat. Bagi mamalia aspartat tidaklah esensial. Hal ini mirip dengan
asam amino asparagines. Mempromosikan sintesis asam amino lainnya.

 Prolin
Prolina merupakan satu-satunya asam amino dasar yang memiliki dua gugus samping yang terikat satu-sama lain.
Akibat strukturnya ini, prolina hanya memiliki gugus amina sekunder. Beberapa pihak menganggap prolina
bukanlah asam amino karena tidak memiliki gugus amina namun imina namun pendapat ini tidak tepat.Membantu
dalam regenerasi kulit baru.

Oser, B.L. (1951)

2.3. Proses Pembentukan Asam Amino Danjalur Katabolisme Asam Amino Dalam Tubuh

a. Pembentukan asam amino dari sintesis protein

Sintesis protein merupakan proses pembentukan atau pencetakan protein dalam sel. Secara garis besar, proses
sintesis protein dibagi menjadi 2 tahapan taitu transkripsi dan translasi.
1. Transkripsi
Transkripsi adalah proses pembuatan (penyalinan) mRNA dari DNA yang terjadi di dalam nukleus. Tahapan ini
merupakan proses awal sebelum translasi kode genetik menjadi polipeptida atau protein. Proses transkripsi ini dibantu oleh
enzim RNA polymerase. Pada DNA memiliki 2 rantai (double helix) dimana dalam proses ini hanya 1 rantai saja yang
berfungsi sebagai template (cetakan). Tahap transkripsi dapat dijabarkan menjadi 3 tahapan yakni inisiasi, elongasi dan
terminasi.
· Inisiasi
Tahap transkripsi diawali dengan cara enzim RNA polymerase melekat pada rantai DNA sehingga rantai bisa
membuka. Setelah rantai membuka, salah satu rantai DNA yang akan disalin (DNA template) mulai mendapatkan basa
nitrogen pasangannya. Proses ini diawali pada promotor DNA. Promoter DNA merupakan daerah DNA sebagai tempat
melekatnya RNA polymerase untuk memulai transkripsi. Sehingga nantinya akan dihasilkan rantai komplemen. Rantai
komplemen inilah yang merupakan rantai mRNA. Pada transkripsi ini rantai DNA yang bukan template tidak akan disalin
menjadi mRNA karena hanya rantai DNA template yang akan disalin menjadi mRNA.
Pada penyalinan rantai DNA menjadi rantai mRNA, basa adenin (A) akan berkomplemen dengan urasil (U), basa
timin (T) akan berkomplemen dengan adenin (A), basa guanin (G) akan berkomplemen dengan sitosin (C), dan basa sitosin
(C) akan berkomplemen dengan guanin (G). Dalam hal ini bisa dilihat bahwa adenin tidak berkomplemen dengan timin
tetapi dengan urasil. Hal ini dikarenakan basa timin hanya dimiliki oleh DNA saja. Pada mRNA tidak memiliki timin akan
tetapi memiliki basa nitrogen urasil (U).
· Elongasi
Elongasi merupakan proses kelanjutan dari inisiasi. Proses akan dilanjutkan yakni RNA polymerase akan bergerak
sepanjang rantai DNA sehingga semua basa nitrogen pada DNA (kode-kode pada DNA) selesei disalin menjadi rantai
mRNA. Dengan demikian akan terbentuk rantai mRNA yang panjang.
· Terminasi
Terminasi adalah akhir dari proses transkripsi. Proses penyalinan DNA menjadi mRNA akan diakhiri pada
terminator DNA (stop). Setelah selesai, mRNA yang terbentuk akan dilepaskan dan akan melalui beberapa proses
selanjutnya (ini hanya untuk sel eukariotik saja). mRNA yang telah terbentuk ini tidak langsung ditransfer ke sitoplasma
tetapi terdapat proses RNA splicing yakni pemotongan dan penyambungan RNA. Pada awalnya gen terdiri atas 2 macam
kode yakni ekson dan intron ditranskripsi menghasilkan pre-mRNA karena masih mengandung sekuens intron. Ekson
merupakan kode yang dipakai sedangkan intron merupakan kode yang tidak pakai dan akan dibuang. Selanjutnya terjadi
proses pemotongan intron dan penyambungan ekson. Sehingga akan terbentuklah mRNA yang matang dan selanjutnya
akan ditransfer ke sitoplasma untuk melalui tahap selanjutnya yakni translasi di ribosom.

Untuk sel prokariotik, mRNA yang telah terbentuk tidak melalui proses selanjutnya untuk menghasilkan mRNA
yang matang akan tetapi langsung ke tahap translasi. Hal ini disebabkan sel prokariotik tidak memiliki nukleus. Sehingga
proses transkripsi dan translasi terjadi di sitoplasma. Ini juga memungkinkan proses translasi akan berlangsung ketika
proses transkripsi masih berlangsung.

2. Translasi
Translasi merupakan proses pembuatan protein. Dalam hal ini, mRNA yang telah ditansfer ke sitoplasma (tepatnya
di ribosom) akan segera diterjemahkan menjadi asam amino – asam amino yang akhirnya membentuk protein. Di ribosom
tersusun atas 40% rRNA dan 60% protein. Proses translasi dapat dijabarkan menjadi 3 tahapan yaitu inisiasi, elongasi dan
terminasi.
· Inisiasi
Proses inisiasi merupakan proses pertama kali yang terjadi ketika mRNA sampai di ribosom. Ribosom terdapat 2
jenis yakni ribosom sub unit kecil dan ribosom sub unit besar. Ribosom sub unit kecil akan mengikatkan diri pada mRNA
sedangkan ribosom sub unit besar akan mengikat tRNA. Dalam hal ini, mRNA sebagai kodon sedangkan tRNA sebagai
antikodon. Kodon merupakan gabungan dari 3 basa nitrogen. Antikodon merupakan komplemen dari kodon. Pada bagian
salah satu ujung tRNA membawa antikodon sedangkan ujung yang lainnya membawa satu jenis asam amino tertentu dari
sitoplasma. Asam amino yang telah dibawa akan diaktifkan apabila antikodon yang dibawa tRNA menempel (berikatan)
dengan kodon pada mRNA. Proses inisiasi ini, akan diawali dengan kodon start (kodon AUG), yang akan mengkode
pembentukan asam amino metionin. Oleh sebab itu, antikodon tRNA yang akan berpasangan dengan kodon start adalah
UAC. Setelah antikodon UAC menempel (berikatan) dengan kodon AUG maka asam amino pertama yakni metionin akan
terbaca. Asam amino metionin ini akan berada di ribosom dan selanjutnya akan digabungkan dengan asam amino yang
lainnya.
· Elongasi
Elongasi merupakan proses kelanjutan dari inisiasi. Setelah asam amino yang pertama tadi terbentuk maka akan
dilanjutkan dengan tahap pengaktifan asam amino melalui kodon demi kodon sehingga akan dihasilkan asam amino satu
semi satu. Beberapa asam amino yang telah aktif ini akan dihubungkan dengan ikatan peptida sehingga membentuk
polipeptida. Misalnya asam amino kedua yang dibawa oleh tRNA adalah fenialanin dengan antikodonnya berupa AAA.
Dengan demikian maka antikodon AAA akan berikatan dengan kodon UUU pada mRNA. Ini menyebabkan asam amino
fenialanin menjadi aktif. Fenialanin ini akan dihubungkan dengan metionin dengan ikatan peptida. Proses elongasi ini akan
terus berlanjut sehingga rantai polipeptida akan semakin panjang karena banyaknya asam amino yang terbentuk.

· Terminasi
 Terminasi merupakan proses akhir dari translasi. Proses ini mulai terjadi ketika kodon yang terbaca adalah kodon-
kodon yang mengkode berhentinya sintesis protein. Kodon ini dinamakan kodon stop yang terdiri dari kodon UAA, UAG,
dan UGA. Ketika salah satu kodon-kodon tersebut terbaca maka faktor pelepas akan memberhentikan proses sintesis
protein. Proses ini akan menghasilkan rantai asam amino yang sangat panjang (polipeptida). Polipeptida dari hasil sintesis
protein ini merupakan rantai protein primer. Untuk dapat digunakan dalam tubuh, protein ini harus mengalami modifikasi
(pengolahan) terlebih dahulu. Proses modifikasi ini akan dilakukan di badan golgi setelah polipeptida yang terbentuk
ditransfer dari Retikulum endoplasma.
Oser, B.L. (1951)

b. Katabolisme asam amino

Protein merupakan makromolekul yang memiliki banyak peran bagi tubuh. Molekul ini merupakan unit pembangun sel dan
memiliki peran fisiologis penting dalam bentuk protein enzim atau hormon. Protein diperoleh dari makanan, dengan
daging, telur dan susu sebagai sumber utama. Protein terbentuk dari molekul asam amino yang saling berikatan dengan
ikatan peptida. Terdapat 20 jenis asam amino yang memiliki struktur dan sifat yang berbeda-beda.

Protein dalam makanan akan dipecah menjadi asam amino dalam sistem pencernaan manusia. Enzim-enzim pepsin, tripsin,
dan protease akan memecah protein sehingga diperoleh asam amino yang akan diserap dan diedarkan ke seluruh tubuh.
Asam amino ini akan digunakan dalam proses sintesis protein membentuk enzim, hormon, dan sel-sel baru.

Katabolisme asam amino adalah proses pemecahan molekul asam amino menjadi molekul yang lebih sederhana untuk
dibuang gugus aminanya dan rangka karbonnya digunakan sebagai penghasil energi. Katabolisme asam amino dapat terjadi
apabila tubuh kelebihan pasokan asam amino dari makanan (karena tubuh tidak bisa menyimpan kelebihan asam amino)
atau karena tubuh sangat kekurangan energi disebabkan kelaparan yang sangat ekstrim.

Saat seseorang lapar, glikogen akan dipecah untuk menghasilkan glukosa. Apabila glikogen telah terpakai, lemak menjadi
pilihan selanjutnya untuk digunakan sebagai sumber energi. Apabila lemak sudah terpakai, protein akan menjadi pilihan
terakhir tubuh untuk mencukupi kebutuhan energinya.

Katabolisme asam amino menghasilkan gugus amina dan rangka karbon. Gugus amina akan diubah menjadi urea
untuk dikeluarkan dalam bentuk urin, sedangkan rangka karbon akan digunakan sebagai sumber energi.

Gugus amina dapat dibebaskan dari asam amino melalui reaksi transaminasi, deaminasi, dan dekarboksilasi. Terdapat
sekitar 12 asam amino yang mengalami reaksi transaminasi dalam proses pemecahannya, beberapa asam amino lain
mengalami deaminasi dan dekarboksilasi.

Transaminasi adalah reaksi pemindahan gugus amina secara enzimatik dari suatu asam amino ke suatu asam alfa keto (alfa
ketoglutarat) dan menghasilkan glutamat. Glutamat sendiri merupakan jenis asam amino yang berfungsi mengumpulkan
gugus amina hasil transaminasi. Enzim amino transferase mengkatalisis reaksi transaminasi melalui 2 langkah sebagai
berikut.
 Gugus amina dari asam amino ditransfer ke enzim.
 Gugus amina ditransfer ke alfa ketoglutarat menghasilkan glutamat dan enzim kembali seperti semula.

Reaksi deaminasi terbagi menjadi deaminasi oksidatif dan deaminasi non oksidatif. Contoh asam amino yang mengalami
deaminasi oksidatif adalah glutamat yang dikatalisis oleh enzim L-glutamat dehidrogenase yang dibantu oleh NAD + dan
NADP+. Glutamat akan mengalami deaminasi menghasilkan alfa ketoglutarat dan ion ammonium (NH4 +). Contoh asam
amino yang mengalami deaminasi non oksidatif adalah serin. Enzim serin dehidrase akan melepaskan gugus amina dari
serin dan menghasilkan asam piruvat. Asam amino treonin juga dapat mengalami deaminasi non oksidatif oleh enzim
treonin dehidratase menghasilkan keto butirat.

Dekarboksilasi adalah proses degradasi asam amino yang menghasilkan senyawa amin. Contoh asam amino yang
mengalami dekarboksilasi adalah histidin yang akan diubah menjadi histamin dan karbondioksida, reaksi tersebut
dikatalisis oleh enzim histidin dekarboksilase. Triptofan juga akan mengalami dekarboksilasi dan menghasilkan triptamin.
Sedangkan gugus amina di dalam jaringan akan duibah menjadi amonia. Senyawa amonia merupakan racun yang dapat
membahayakan tubuh sehingga perlu diubah menjadi urea yang tidak beracun di dalam hati. Urea kemudian akan
dikeluarkan bersama dengan urin.

Oser, B.L. (1951)

Rangka karbon hasil degradasi asam amino akan memasuki siklus krebs untuk diolah menghasilkan energi. Apabila
kebutuhan energi telah tercukupi, rangka karbon akan diubah menjadi glukosa untuk asam amino glukogenik atau ketosa
dan asam lemak untuk asam amino ketogenik.

Rangka karbon asam amino masuk dalam siklus krebs

Masing-masing asam amino memiliki struktur rangka karbon yang berbeda sehingga akan memasuki tahapan siklus krebs
yang berbeda pula. Asam amino asparagin misalnya, setelah mengalami deaminasi dan proses lainnya akan berubah
menjadi oksaloasetat, tirosin akan menjadi fumarat, sedangkan valin akan menjadi suksinil-CoA. Selengkapnya dapat
diperhatikan pada gambar di atas.
A.Transaminasi

Transaminasi adalah proses utama untuk mengeluarkan nitrogendari asam amino. Umumnya, nitrogen dipindahkan
sebagai gugus aminodari asam amino asal ke α-ketoglutarat sehingga terbentuk glutamat,sementara asam amino semula
berubah menjadi asam α-ketopadanannya. Misalnya asam amino aspartat dapat mengalamitransaminasi membentuk asam
α-keto-oksaloasetat. Dalam proses ini,gugus amino dipindahkan ke α-ketoglutarat, yang berubah menjadi asamamino
glutamat. Semua asam amino kecuali lisin dan treonin dapatmengalami reaksi transaminasi. En im yang mengkatalis
reaksi ini dikenalsebagai transaminase atau aminotrans!erase. Untuk sebagian besarreaksi ini, α-ketoglutarat dan glutamat
ber!ungsi sebagai salah satupasangan α-keto-asam amino. "o!aktornya adalah piridoksal fosfat.

A. Transaminasi

Transaminasi adalah proses utama untuk mengeluarkan nitrogen dari asam amino. Umumnya, nitrogen
dipindahkan sebagai gugus amino dari asam amino asal ke α-ketoglutarat sehingga terbentuk glutamat, sementara asam
amino semula berubah menjadi asam α-keto padanannya. Misalnya asam amino aspartat dapat mengalami transaminasi
membentuk asam α-keto-oksaloasetat. Dalam proses ini, gugus amino dipindahkan ke α-ketoglutarat, yang berubah
menjadi asam amino glutamat. Semua asam amino kecuali lisin dan treonin dapat mengalami reaksi transaminasi. Enzim
yang mengkatalis reaksi ini dikenal sebagai transaminase atau aminotransferase. Untuk sebagian besar reaksi ini, α-
ketoglutarat dan glutamat berfungsi sebagai salah satu pasangan α-keto-asam amino. Kofaktornya adalah piridoksal fosfat.

Secara keseluruhan, pada reaksi transaminasi, gugus amino dari salah satu asam amino menjadi gugus asam amino
pada asam amino kedua. Karena bersifat reversible, reaksi ini dapat digunakan untuk mengeluarkan nitrogen dari asam
aminoatau untuk memindahkan nitrogen ke asam α-keto untuk membentuk asam amino. Dengan demikian, reaksi tersebut
berperan pada penguraian maupun pembentukan asam amino (Marks, 1996).
 Setiap aminotransferase spesifik untuk satu atau lebih gugus amino donor.
Aminotransferase dinamakan setelah kespesifikasiannya terhadap gugus amino
donor karena aseptor dari gugus amino hampir selalu α-ketoglutarat. Dua reaksi
aminotransferase yang paling penting dikatalis oleh alanin aminotransferase
(ALT) and aspartat aminotransferase (AST) (Harvey, 2011).

Alanin aminotransferase (ALT)

ALT terdapat di banyak jaringan, mengkatalis pemindahan gugus amino dari

alanin ke α-ketoglutarat membentuk piruvat dan glutamat.

Aspartate aminotransferase (AST)

AST merupakan pegecualian pada aturan yang menyataka bahwa

aminotransferase memindahkan gugus amino membentuk glutamat. Selama
katabolisme asam amino, AST memindahkan gugus amino dari glutamat menjadi
oksaloasetat membetuk aspartat yang digunakan sebagai sumber nitrogen pada
siklus urea (Harvey, 2011).

Hampir semua asam α-amino yang terdapat dalam tubuh mengalami transaminasi
dengan menggunakan enzim transaminase masing-masing yang sesuai. Enzim
transaminase berkofaktor dengan piridoksin yang merupakan unit penyusun
vitamin B6 (Sumardjo, 2009).

Piridoksal fosfat bereaksi dengan asam amino mementuk suatu basa Schiff.
Setelah pergesera ikatan rangkapnya, terjadi pembebasan asam α-keto1 dan
terbentuk piridoksamin fosfat. Piridoksamin fosfat kemudian membentuk basa
Schiff dengan asam α-keto2. Setelah pergesera ikatan rangkapnya, terjadi pembebasa asam amino2 dan terbentuk piridoksal
fosfat yang terikat ke enzim. Hasil bersih adalah bahwa gugus amino dari gugus amino1 dipindahkan ke asam amino2.
Dalam semua reaksi lain yang membutuhkan piridoksal fosfat, gugus amino substrat membentuk basa Schiff dengan
piridoksal fosfat (Marks, 1996).

B. Deaminasi Oksidatif

Reaksi deaminasi oksidatif terjadi dalam jaringan ginjal dan hati. Berbeda dengan reaksi transaminasi yang memidahkan
gugus amino, deamiasi oksidatif oleh glutamat dehidrogease menghasilkan gugus amino bebas disebut ammonia (NH 3).

Glutamat merupakan molekul unik, satu-satunya asam amino yang mengalami deaminasi oksidatif (dikatalis oleh
glutamat dehidrogenase). Glutamat dehidrogenase mampu menggunakan koenzim NAD+ maupun NADP+. NAD+
digunakan terutama pada deaminasi oksidatif dan NADP+ digunakan dalam aminasi reduktif (Harvey, 2011).
 C. Sintesis Asam Amino
Makhluk hidup mempunyai kemampuan yang berbeda dalam kemampuannya melakukan sintesis ke-20 macam
asam amino. Manusia hanya mampu melakukan sintesis 10 dari 20 asam amino yang dibutuhkan sebagai unit pembangun
bagi biosintesis protein. Kesepuluh asam amino ini disebut asam amino non esensial atau asam amino yang dapat diganti,
yang dibentuk dari amonia dan berbagai sumber karbon. Kesepuluh asam amino yang lain harus diperoleh dari makanan
dan karenanya disebut nutritif esensial atau asam amino yang tidak dapat diganti.

1. B
Asam amino Glutamat, Glutamin, Prolin, Aspartat, Aspargin, Alanin, Glisin, Serin, Sistein, Tirosin iosintesis
non-esensial Glutama
t
Asam amino Isoleusin, Leusin, Lisin, Metionin, Fenilalanin, Treonin, Triptofan, Valin, Arginin, Glut
esensial Histidin amat
disintesis
dari asam α-keto dengan reaksi transaminasi sederhana. Katalisator reaksi ini adalah enzim glutamat dehidrogenase. Reaksi
ini adalah reaksi dasar yang penting didalam biosintesis semua asam amino karena glutamat adalah donor gugus amino
dalam biosintesis asam amino yang lain melalui reaksi transaminasi.

Reaksi biosintesis glutamat

2. Biosintesis Glutamin
Glutamin dibentuk dari dari glutamat melalui kerja glutamin sintetase. Glutamin sintetase adalah enzim alosterik.

3. Biosintesis Prolin
Prolin merupakan senyawa turunan siklik glutamat. Glutamat mula-mula direduksi menjadi senyawa gamma-
semialdehid yang kemudian mengalami penutupan dan reduksi lebih lanjut menjadi prolin.

4. Biosintesis alanin
Pada kebanyakan organisme, asam amino non esenssial berasal dari piruvat oleh transaminasi dari glutamat.
Siklus glukosa-alanin

Oser, B.L. (1951)

5. Biosintesis Aspartat
Aspartat juga berasal oleh transaminasi dari glutamat dengan oksaloasetat. Dalam banyak bakteri, aspartat adalah
prekursor langsung asparagin dalam suatu reaksi yang dikatalisis oleh asparagin sintetase.

6. Biosintesis Asparagin
Pembentukan asam amino asparagin berasal langsung dari prekursornya yaitu aspartat dengan dikatalisis oleh
asparagin sintetase.

7. Biosintesis Tirosin
Tirosin adalah asam amino non esensial, tetapi dibuat dari asam amino esensial fenilalanin melalui hidroksilasi pada
posisi 4 pada gugus fenil oleh fenilanin oksigenase, yang juga ikut dalam degradasi fenilalanin.

Biosintesis tirosin dari fenilalanin

 8. Biosintesis Sistein
Pada mamalia, sistein dibuat dari dua asam amino lainnya, yaitu metionin yang esensial di dalam makanan dan serin
yang tidak esensial. Metionin memberikan atom sulfur dan serin memberikan kerangka karbon pada sintesis sistein. Pada
reaksi pertama di dalam lintas ini, metionin dikatalisis oleh enzim metionin adenosiltransfrease menjadi S-adenosilmetionin
oleh reaksi dengan ATP

Biosintesis S-adenosilmetionin (SAM)

SAM merupakan prekursor untuk sejumlah reaksi transfer metil (misalnya konversi norepinefrin menjadi
epinefrin). Akibat dari tranfer metil adalah perubahan SAM menjadi S-adenosilhomosistein. S-adenosilhomosistein
selanjutnya berubah menjadi homosistein dan adenosin dengan bantuan enzim adenosilhomosisteinase. Homosistein dapat
diubah kembali menjadi metionin oleh metionin sintase.

Peran metionin dalam sintesis sistein

9. Biosintesis serin
Jalur utama untuk serin dimulai dari 3-fosfogliserat suatu senyawa antara glikolisis. Pada tahap pertama, gugus α-
hidroksil dioksidasi oleh NAD+ menghasilkan 3-fosfohidroksipiruvat. Transaminasi dari glutamat menghasilkan 3-
fosfoserin, yang diubah menjadi serin oleh fosfoserin fosfatase.
Asam amino serin dengan 3-karbon adalah prekursor glisin berkarbon 2, melalui penarikan 1 atom karbon pada posisi
3.

D. Siklus Krebs
Seperti yang telah dijelaskan, tahap pertama degradasi protein adalah transaminasi dari asam amino tersebut
menggunakan enzim aminotransferase yang menghasilkan piruvat dan glutamat. Piruvat akan mengalami dekarboksilasi
oksidatif berubah menjadi asetil Koa dan masuk ke siklus kreb mealui reaksi dengan oksaloasetat dan menjadi sitrat.
Kemudian glutamat akan terdeaminasi, dengan gugus amin melepaskan H + dan mereduksi NAD+ menjadi NADH (energi)
serta menghasilkan NH4. NH4 masuk ke siklus urea dan glutamat berubah menjadi α-ketoglutarat dan masuk ke siklus kreb.

Oser, B.L. (1951)

 Setelah mengalami pelepasan gugus amin, asam-asam amino dapat memasuki siklus asam sitrat melalui jalur yang
beraneka ragam.
 Seperti yang terlihat, asam amino alanin, glisin, cysteine, serine, dan threonine masuk ke siklus kreb melalui
perubahan menjadi piruvat. Leucine, lysine, phenylelenine, tyrosine masuk melaui perubahan menjadi acetoacetate,
sedangkan Tryptophan, leusin, isoleusin juga dapat masuk melalui perubahan menjadi Acetyl-Coa. Glutamate, Glutamine,
Histidin, Prolin, dan Arginin masuk melalui perubahan menjadi α-ketoglutarat. Valine, Methionine, Threonine, dan
Isoleusin juga dapat masuk ke siklus kreb melalui perubahan menjadi Suksinat. Aspartat, tyrosine, Phenylalanine masuk
melalui perubahan menjadi fumarat. Aspartat dan Asparagin masuk melalui oksaloacetate.

E. Siklus Urea

Hans Krebs dan Kurt Henseleit pada tahun 1932 mengemukakan serangkaian reaksi kimia tentang pembentukan
urea. Mereka berpendapat bahwa urea terbentuk dari ammonia dan karbondioksida melalui serangkaian reaksi kimia yang
berupa siklus, yang mereka namakan siklus urea. Pembentukan urea ini terutama berlangsung dalam hati. Urea adalah suatu
senyawa yang mudah larut dalam air, bersifat netral, terdapat dalam urin yang dikeluarkan dari dalam tubuh
(Poedjiadji,1994).
Biosintesis urea terdiri atas beberapa tahap reaksi yang merupakn suatu siklus sebagai berikut (Poedjiadji,1994) :
1. Tahap 1 Sintesis Karbamil Fosfat.

Dalam reaksi pembentukan karbamil fosfat ini, satu mol ammonia bereaksi dengan satu mol
karbondioksida dengan bantuan enzim karbamilfosfat sintetase. Reaksi ini membutuhkan energy, karenanya reaksi
ini melibatkan 2 mol ATP yang diubah menjadi ADP.Di samping itu sebagai kofaktor dibutuhka Mg++ dan N-
asetilglutamat.

2. Tahap 2 Pembentukan Sitrulin.

Karbamil fosfat yang terbentuk bereaksi dengan ornitin membentuk sitrulin. Dalam reaksi ini bagian
karbamil bergabung dengan ornitin dan memisahkan gugus fosfat. Sebagai katalis pada pembentukan sitrulin
adalah ornitin transkarbamilase yang terdapat pada bagian mitokondria sel hati.

3. Tahap 3 Pembentukan Asam Argininosuksinat.

Selanjutnya sitrulin bereaksi dengan asam aspartat membentuk asam argininosuksinat. Reaksi ini berlangsung
dengan bantun enzim argininosuksnat sintetase. Dalam reaksi tersebut ATP merupakan sumber energy dengan
jalan melepaskan gugus fosfat dan berubah menjadi AMP.

4. Tahap 4 Penguraian Asam Argininosuksinat.

Dalam reaksi ini asam arginiosuksinat diuraikan menjadi arginin dan asam fumarat. Reaksi ini berlagsung
dengan bantuan enzim arginin osuksinase, suatu enzim yang terdapat dalam hati dan ginjal.

5. Tahap 5 Penguraian Arginin.

Reaksi terakhir ini melengkapi tahap reaksi pada siklus urea. Dalam reaksi ini arginin diuraikan menjadi urea
dan ornitin. Enzim yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi penguraian ini ialah arginase yang terdapat dalam
hati. Ornitin yang terbentuk dalam reaksi hidrolisis ini bereaksi kembali dengan karbamil fosfat untuk membentuk
sitrulin (Tahap 2). Demikian seterusnya reaksi berlangsung secara berulang-ulang sehingga merupakan suatu
siklus. Adapun urea yang terbentuk dikeluarkan dari tubuh melalui urin. Dan tahap-tahap tersebut di atas berulang
menjadi suatu siklus urea. Reaksi keseluruhan siklus urea ini ialah sebagai berikut :

2 NH3 + CO2 + 3 ATP + 2H2O→ Urea + Fumarat+ 2ADP + AMP + 2Pi + Ppi

Oleh karena pirofosfat yang terbentuk dalam reaksi ini (PPi) terhidrolisis lebih lanjut menjadi fosfat, maka
pembentukan satu molekul urea membutuhkan 4 ikatan fosfat berenergi tinggi.

Proses kimia dalam siklus urea ini terjadi dalam hati karena enzim-enzim yang bekerja sebagai katalis
terutama terdapat pada mitokondria pada sel hati.
 Tahapan-tahapan proses yang terjadi di dalam siklus urea

Pada eukariota, siklus urea merupakan bagian dari siklus nitrogen, yang meliputi reaksi konversi amonia
menjadi urea. Pada mamalia, siklus urea terjadi di dalam hati, produk urea kemudian dikirimkan ke organ ginjal
untuk diekskresi. Dua jenjang reaksi pada siklus urea terjadi di dalam mitokondria (Poedjiadji,1994).

Tabel 1. Tahapan reaksi kimia pada siklus urea

Reaksi kimia pada siklus urea

Step Reaktan Produk Enzim Lokasi

1 NH4+ + HCO3− + 2ATP carbamoyl phosphate + 2ADP + Pi CPS1 mitochondria

carbamoyl
2 citrulline + Pi OTC mitochondria
phosphate + ornithine

3 citrulline + aspartate + ATP argininosuccinate + AMP + PPi ASS cytosol

4 argininosuccinate Arg + fumarate ASL cytosol

5 Arg + H2O ornithine + urea ARG1 cytosol

Keterangan :
Pi : Ortofosfat atau fosfat anorganik
CPS-1 : enzim carbamoyl phosphate synthetase I
OTC : enzim Ornithine transcarbamoylase
ASS : enzim argininosuccinate synthetase
ASL : enzim argininosuccinate lyase
ARG1 : enzim arginase 1

Peranan Siklus Urea dalam Tubuh

Asam amino yang berasal protein dalam makanan diabsorsi melaluitranspor aktif dan dibawa ke hati. Di hati,
asam amino disintesis menjadi molekul protein atau dilepas ke dalam sirkulasi untuk ditranspor ke dalam sel lain. Setelah
memasuki sel-sel tubuh, asam amino bergabung dengan ikatan peptida6 untuk membentuk protein seluler yang dipakai
untuk pertumbuhan dan regenerasi jaringan. Hanya ada sedikit simpanan asam amino dalam sel-sel tubuh, kecuali sel-sel
hati. Protein intraseluler tubuh sendiri terus terhidrolisis menjadi asam amino dan disintesis ulang menjadi protein. Asam
amino dari makanan dan as am amino dari penguraian protein intraseluler membentuk kelompok asam amino utama
yang memenuhi kebutuhan tubuh.
Penguraian asam amino untuk energi berlangsung di hati. Jika sel telah mendapatkan protein yang mencukupi
kebutuhannya, setiap asam amino tambahan akan dipakai sebagai energi atau disimpan sebagai lemak. Urea tidak diputus
oleh enzim manusia. Namun, bakteri, termasuk bakteri yang terdapat dalam saluran cerna manusia, dapat memutuskan urea
menjadi amonia dan CO₂. (urease, enzim yang mengkatalisis reaksi ini, merupakan enzim pertama yang dapat
dikristalisasi).
Sampai tahap tertentu, manusia mengekskresikan urea ke dalam usus dan air liur. Bakteri usus mengubah urea
menjadi amonia. Amonia ini serta amonia yang dihasilkan oleh reaksi bakteri lain di dalam usus, diserap masuk ke dalam
vena porta hepatika. Dalam keadaan normal, amonia ini diekstrasi oleh hati dan diubah menjadi urea.

2.4. Regulasi Metabolisme asam amino dan jalur biosintesis Asam amino

Metabolise merupakan peristiwa pertukaran zat dalam makhluk hidup yang bersifat kimia yang melibatkan organisme
dangan lingkungannya. Secara umum metabolisme terbagi atas 2 macam, yaitu katabolisme dan anabolisme. Katabolisme
adalah peristiwa penguraian zat menjadi sebuah molekul yang volumenya lebih kecil dan diolah menjadi energi. Sedangkan
anabolisme adalah reaksi yang ditunjukkan untuk merangkai sebuah senyawa organik yang berasal dari partikel-partikel
tertentu dengan tujuan agar mudah diserap oleh tubuh individu.

Asam amino merupakan senyawa dengan jenis yang bermacam-macam yang memiliki manfaat dan tugas yang berbeda-
beda antara satu dengan yang lainnya. Biasanya asam amino bertugas untuk membentuk enzim yang ada dalam tubuh.
Dalam perannya, asam amino tediri dari karbosilat dan gugus amino. Asam amino ini memiliki hubungan yang kuat dengan
metabolisme yang nantinya akan mempengaruhi hormon ataupun sistem imunitas pada makhluk hidup.

Jadi, metabolisme asam amino adalah proses pertukaran senyawa atau zat yang terjadi dalam tubuh makhluk hidup secara
kimiawi dengan tujuan untuk membentuk protein dalam tubuh. ( baca : Peran DNA dan RNA Dalam Sintesa Protein )

Proses Metabolisme Asam Amino

Reaksi yang ditunjukkan oleh metabolisme asam amino pada mulanya akan melibatkan proses pemindahan gugus amino
yang kemudian akan dilanjutkan dengan proses mengubah senyawa karbon yang terdapat pada senyawa asam amino.
Proses pemindahan gugus amino ini terbagi atas 2 proses, yaitu proses transaminasi dan deaminasi.

1. Proses Transaminasi

Proses transaminasi merupakan proses katabolisme yang melibatkan proses pemindahan gugus amino satu dengan yang
lainnya. Dalam proses ini, gugus amino akan dipindah ke salah satu dari tiga senyawa keto, tiga senyawa tersebut adalah
asam piruvat, oksaloasetat dan alpa ketoglutarat. Pada transaminasi terdapat 2 enzim yang mempengaruhi, yaitu glutamat
transaminase dan alanin transaminase. Kedua enzim tersebut berperan sebagai katalis dalam reaksi transaminsai. Artikel
terkait : Enzim Pencernaan Manusia

Sifat dari reaksi transaminasi ini adalah reversible. Dimana ketika proses ini berjalan gugus amino yang dilepaskan tidak
akan hilang, hal tersebut dikarenakan pelepasan gugus amino akan diterima oleh asam keto. Enzim alanin transaminase
adalah enzim yang memiliki ciri khas apabila bertemu dengan asam piruvat-alanin, yaitu memiliki sepasang substrat yang
tidak ditemukan di asam amino yang lain. Hal ini menyebabkan alanin transaminase secara bebas dapat merubah asam
amino menjadi senyawa alanin, dengan pengecualian masih memiliki asam piruvat. Sedangkan enzim glutamat
transaminase adalah enzim yang memiliki ciri khas apabila bertemu dengan glutamat-ketogluratat, yaitu memiliki sepasang
substrat. Fungsi dari enzim ini adalah untuk merubah asam amino menjadi senyawa asam glutamat.

Dapat disimpulkan bahwa hasil dari reaksi transaminasi adalah asam glutamat, dimana reaksi ini bisa terjadi dalam cairan
sitoplasma ataupun mitokondria pada makhluk hidup.

2. Proses Deaminasi

Deaminasi merupakan proses kimiawai pada metabolisme asam amino dengan tujuan melepaskan gugus amina yang
berasal dari senyawa asam amino. Dimana nantinya gugus amina yang sudah dilepaskan dan diproses akan berubah
menjadi amonia. Secara umum, deaminasi terbagi atas 2 proses, yaitu deaminasi oksidatif dan deaminasi non-oksidatif.

Deaminasi Oksidatif

Deaminasi oksidatif merupakan proses metabolisme yang terjadi dalam lingkungan aerobik yang menghasilkan asam okso.
Biasanya deaminasi ini terjadi pada saat malam hari ketika kita tidur, dan tempat terjadinya terdapat di hati meskipun
proses deaminasi asam glutamat terjadi di ginjal. Asam glutamat menjadi satu-satunya dari asam amino yang mengalami
proses deaminasi oksidatif, hal tersebut dikarenakan asam ini adalah hasil akhir dari reaksi transaminasi. Pada proses
deaminasi oksidatif, asam glutamat yang merupakan hasil akhir reaksi transaminasi akan dikonversi dalam bentuk asam
keton yang akan mengalami pergantian gugus amina, gugus amina ini berubah menjadi keton. Adapun hasil dari proses ini
adalah nitrogen dan non-nitrogen. Senyawa non-nitrogen nantinya akan diolah lebih lanjut melalui proses siklus Krebs dan
kemudian akan disimpan dalam bentuk glikogen. ( baca : Sistem Ekskresi Pada Ginjal )

Deaminasi Non-Oksidatif
Deaminasi non-oksidatif adalah proses perubahan serin menjadi asam piruvat yang dihasilkan dari proses katalis dengan
bantuan serin dehidratase. Selain itu terdapat pula proses perubahan treonin menjadi alpa ketoburitat yang dilakukan oleh
treonin dehidratase. Deaminasi non-oksidatif memiliki hubungan dengan deaminasi oksidatif, dimana hasil dari deaminasi
non-oksidatif yang berupa asam piruvat akan digunakan dalam proses deaminasi oksidatif.

Biosintesis asam amino

Merujuk pada Lehninger (2013) dalam Principle of Biochemistry Sixth Edition, bahwa tubuh kita hanya mampu
mensintesis asam amino non esensial saja. Biosintesis yang terjadi pada asam amino non esensial adalah sebagai berikut:

1. Biosintesis glutamat dan aspartat

Glutamat dan aspartat disintesis dari asam α-keto dengan reaksi tranaminasi sederhana. Katalisator reaksi ini adalah enzim
glutamat dehidrogenase dan selanjutnya oleh aspartat aminotransferase, AST.Aspartat juga diturunkan dari asparagin
dengan bantuan asparaginase. Peran penting glutamat adalah sebagai donor amino intraseluler utama untuk reaksi
transaminasi. Sedangkan aspartat adalah sebagai prekursor ornitin untuk siklus urea. (Lihat pembahasan poin 8)

2. Biosintesis alanin

Alanin dipindahkan ke sirkulasi oleh berbagai jaringan, tetapi umumnya oleh otot. Alanin dibentuk dari piruvat. Hati
mengakumulasi alanin plasma, kebalikan transaminasi yang terjadi di otot dan secara proporsional meningkatkan produksi
urea. Alanin dipindahkan dari otot ke hati bersamaan dengan transportasi glukosa dari hati kembali ke otot. Proses ini
dinamakan siklus glukosa-alanin. Fitur kunci dari siklus ini adalah bahwa dalam 1 molekul, alanin, jaringan perifer
mengekspor piruvat dan amonia ke hati, di mana rangka karbon didaur ulang dan mayoritas nitrogen dieliminir.

Ada 2 jalur utama untuk memproduksi alanin otot yaitu:

1) Secara langsung melalui degradasi protein

2) Melalui transaminasi piruvat dengan bantuan enzim alanin transaminase, ALT (juga dikenal sebagai serum glutamat-
piruvat transaminase, SGPT).

Sumber : Lehninger, et al. 2013 : 891

3. Biosintesis tirosin

Tirosin diproduksi di dalam sel dengan hidroksilasi fenilalanin. Setengah dari fenilalanin dibutuhkan untuk memproduksi
tirosin. Jika diet kita kaya tirosin, hal ini akan mengurangi kebutuhan fenilalanin sampai dengan 50%.

Fenilalanin hidroksilase adalah campuran fungsi oksigenase: 1 atom oksigen digabungkan ke air dan lainnya ke gugus
hidroksil dari tirosin. Reduktan yang dihasilkan adalah tetrahidrofolat kofaktor tetrahidrobiopterin, yang dipertahankan
dalam status tereduksi oleh NADH-dependent enzyme dihydropteridine reductase (DHPR).

Sumber : Lehninger, et al. 2013 : 898.

4. Biosintesis ornitin dan prolin

Glutamat adalah prekursor ornitin dan prolin. Dengan glutamat semialdehid menjadi intermediat titik cabang menjadi satu
dari 2 produk atau lainnya. Ornitin bukan salah satu dari 20 asam amino yang digunakan untuk sintesis protein. Ornitin
memainkan peran signifikan sebagai akseptor karbamoil fosfat dalam siklus urea. Ornitin memiliki peran penting tambahan
sebagai prekursor untuk sintesis poliamin. Produksi ornitin dari glutamat penting ketika diet arginin sebagai sumber lain
untuk ornitin terbatas.

Penggunaan glutamat semialdehid tergantung kepada kondisi seluler. Produksi ornitin dari semialdehid melalui reaksi
glutamat-dependen transaminasi. ketika konsentrasi arginin meningkat, ornitin didapatkan dari siklus urea ditambah dari
glutamat semialdehid yang menghambat reaksi aminotransferase. Hasilnya adalah akumulasi semialdehid.
Semialdehid didaur secara spontan menjadi Δ1pyrroline-5-carboxylate yang kemudian direduksi menjadi prolin oleh
NADPH-dependent reductase.

Sumber : Lehninger, et al. 2013 : 894.

5. Biosintesis sistein

Sulfur untuk sintesis sistein berasal dari metionin. Kondensasi dari ATP dan metionin dikatalisis oleh enzim metionin
adenosiltransfrease menghasilkan S-adenosilmetionin (SAM).
SAM merupakan precursor untuk sejumlah reaksi transfer metil (misalnya konversi norepinefrin menjadi epinefrin). Akibat
dari tranfer metil adalah perubahan SAM menjadi S-adenosilhomosistein. S-adenosilhomosistein selanjutnya berubah
menjadi homosistein dan adenosin dengan bantuan enzim adenosilhomosisteinase. Homosistein dapat diubah kembali
menjadi metionin oleh metionin sintase.

Reaksi transmetilasi melibatkan SAM sangatlah penting, tetapi dalam kasus ini peran S-adenosilmetionin dalam
transmetilasi adalah sekunder untuk produksi homosistein (secara esensial oleh produk dari aktivitas transmetilase). Dalam
produksi SAM, semua fosfat dari ATP hilang: 1 sebagai Pi dan 2 sebagai Ppi. Adenosin diubah menjadi metionin bukan
AMP.

Dalam sintesis sistein, homosistein berkondensasi dengan serin menghasilkan sistationin dengan bantuan enzim
sistationase. Selanjutnya dengan bantuan enzim sistationin liase sistationin diubah menjadi sistein dan α-ketobutirat.
Gabungan dari 2 reaksi terakhir ini dikenal sebagai trans-sulfurasi.

6. Biosintesis serin

Jalur utama untuk serin dimulai dari intermediat glikolitik 3-fosfogliserat. NADH-linked dehidrogenase mengubah 3-
fosfogliserat menjadi sebuah asam keto yaitu 3-fosfopiruvat, sesuai untuk transaminasi subsekuen. Aktivitas
aminotransferase dengan glutamat sebagai donor menghasilkan 3-fosfoserin, yang diubah menjadi serin oleh fosfoserin
fosfatase.

Sumber : Lehninger, et al. 2013 : 895.

Sumber : Lehninger, et al. 2013 : 895.

7. Biosintesis glisin

Jalur utama untuk glisin adalah 1 tahap reaksi yang dikatalisis oleh serin hidroksimetiltransferase. Reaksi ini melibatkan
transfer gugus hidroksimetil dari serin untuk kofaktor tetrahidrofolat (THF), menghasilkan glisin dan N 5, N10-metilen-THF.

Sumber : Lehninger, et al. 2013 : 894.

8. Biosintesis aspartat, asparagin, glutamat dan glutamin

Glutamat disintesis dengan aminasi reduktif α-ketoglutarat yang dikatalisis oleh glutamat dehidrogenase yang merupakan
reaksi nitrogen-fixing. Glutamat juga dihasilkan oleh reaksi aminotranferase, yang dalam hal ini nitrogen amino diberikan
oleh sejumlah asam amino lain. Sehingga, glutamat merupakan kolektor umum nitrogen amino.

Asam amino aspartat sebagai produk yang disekresikan, NH4+ yang terbentuk dikeluarkan dari bakterioid ke sitosol sel-sel
yang mengandung bakterioid ( ke luar membran bakterioid) dan diubah menjadi asam glutamat, senyawa amida seperti
glutamin atau asparagin, atau senyawa yang kaya akan nitrogen yang disebut ureida, seperti alantoin dan asam alantoat
(suatu ureida). Sel-sel akar diluar struktur bintil membantu mentranspor amida atau ureida ini ke xilem, yang selanjutnya
akan ditranspor ke pucuk.

Aspartat dibentuk dalam reaksi transaminasi yang dikatalisis oleh aspartat transaminase, AST. Reaksi ini menggunakan
analog asam α-keto aspartat, oksaloasetat, dan glutamat sebagai donor amino. Aspartat juga dapat dibentuk dengan
deaminasi asparagin yang dikatalisis oleh asparaginase.

Asparagin sintetase dan glutamin sintetase mengkatalisis produksi asparagin dan glutamin dari asam α-amino yang sesuai.
Glutamin dihasilkan dari glutamat dengan inkorporasi langsung amonia dan ini merupakan reaksi fixing nitrogen lain.
Tetapi asparagin terbentuk oleh reaksi amidotransferas.

Sumber : Lehninger, et al. 2013 : 891.

C. Manfaat Biosintesis Asam Amino

Manfaat dari biosintesis asam amino tentunya kembali lagi pada manfaat asam amino yang disintesis. Asam amino
tentunya merupakan precursor pembentuk protein dalam ekspresi gen. Namun fungsinya tidak hanya sebatas itu, tetapi juga
mencakup fungsi – ungsi vital lain yang mandiri. Adapun manfaat asam amino yang disintesis tubuh yaitu :

1. Alanin

Alanin dapat memperkuat membran sel, membantu metablisme glukosa menjadi energy tubuh.

2. Aspartat

Aspartat sangat berguna bagi perubahan karbohidrat menjadi energy dalam sel. Aspatat juga berfungsi melindungi hati
dengan mengeluarkan ammonia berlebih dalam tubuh. Fungsi lain aspatat yaitu membantu sel dalam membentuk
RNA/DNA.

3. Glutamat
Merupakan bahan bakar utama sel - sel otak bersama glukosa serta menguragi ketergantungn alkoholik dan menstabilkan
mental.

4. Glisin

Glisin bermanfaat dalam meningkatkan energy dan penggunaan oksigen dalam sel. Glisisn juga penting dalam kesehatan
persarafan dan kelenjar prostat, mencegah epilepsy dan depresi.

5. Prolin

Prolin berguna sebagai bahan dasar glutamate. Prolin bersama lisin dan vitamin C membentuk jarngan kolagen.

6. Serin

Serin membantu dalam pembentukan lemak pelindung serabut saraf (myelinsheaths). Serin juga penting dalam metabolism
lemak dan asam lemak, pertumbuhan otot dan system imun.

7. Tirosin

Tirosin dapat memperlambat penuaan dan menekan pusat lapar pada hipotalamus. Tirosin juga bertanggung jawab atas
produksi melanin, fungsi kelenjar adrenal, tiroid, dan pituitary.

8. Ornitin

Ornitin membantu pelepasan hormone pertumbuhan yang memetabolisir lemak tubuh berlebihan jika digabung bersama
arginine dan karnitin. Ornitin juga berperan dalam detoksifikasi ammonia dan proses penyembuhannya.

9. Sistein

Sistein merupakan bahan dasar gluthation yang merupakan antioksidan terbaik. Sistein melindungi sel dari zat – zat
berbahaya, dan radiasi.

Block, R.J. dan H.H. Mitchell. (1946-47). The correlation of the amino acid composition of protein with the nutritive value.
Nutr. Abstr. Rev. 16:249.

Muchtadi., D. (1993). Teknik Evaluasi Nilai Gizi Protein. Bogor: Program Studi Ilmu Pangan, Program Pascasarjana-IPB.

deMan, J.M. (1979). Principles of Food Chemistry. 2nd ed. Westport, Connecticut: The AVI Publ. Co., Inc.

FAO. (1973). Energy and Protein Requirements. Rome: Report of Joint

FAO/WHO ad hoc Expert Committee. FAO/WHO/UNU. (1983). Energy and Protein Requirements. Geneva: Report of
Joint FAO/WHO/UNU Experts Consultation.

Jansen, G.R. dan J.M. Harper. (1985). A simplified procedure for calculating amino acid score of blended foods or dietary
pattern. Food Nutr. Bull. 7(4):65-69.

McLaughlan, J.M., C.G. Rogers, D.G. Chapman dan J.A. Campbell. (1959).

Evaluation of protein in food. IV. A simplified chemical score. Can. J. Biochem. Physiol. 37:1235-1239.

McLaughlan, J.M. (1976). The relative nitrogen utilization method for evaluation of protein quality. J.A.O.A.C., 59(1): 42-
45.

Oser, B.L. (1951). Method for integrating essential amino acids content in the nutritional evaluation of protein. J. Am. Diet.
Assoc. 27:396-402.