UJI ENZIM AMILASE

Imelia Fitria Dewi 1182060047 / 5B

Prodi Pendidikan Biologi
Fakultas Tarbiyah dan Keguruan
UIN SUNAN GUNUNG DJATI BANDUNG

ABSTRAK
Enzim merupakan sekelompok protein yang mengatur dan menjalankan perubahan-
perubahan kimia dalam sistem Biologi. Enzim dihasilkan oleh organ- organ pada hewan
dan tanaman yang secara katalitik menjalankan berbagai reaksi, seperti hidrolisis,
oksidasi, reduksi, isomerasi, adisi, transfer radikal, pemutusan rantai karbon. Amilase
merupakan enzim ekstraselular yang menghidrolisis pati dan menghasilkan produk
dengan berat molekul yang lebih rendah. Dalam uji enzim amilase ini dibutuhkan
bahan-bahan seperti air liur, Reagen Benedict, HCL(asam klorida) dan juga nasi. Selain
bahan yang digunakan tentunya terdapat alat yang digunakan yang memiliki berbagai
fungsi seperti tabung reaksi, rak tabung, lampu Bunsen dan masih banyak lagi. Sampel
yang akan diuji ada 3 sampel air liur yang diberikan perlakuan yang berbeda-beda.
Hasil yang menunjukan positif akan berubah menjadi warna merah bata.
Kata kunci: Amilase, Benedict, Enzim, HCL, Nasi

Enzymes are a group of proteins that regulate and carry out chemical changes in
biological systems. Enzymes are produced by organs in animals and plants which
catalytically carry out various reactions, such as hydrolysis, oxidation, reduction,
isomeration, addition, radical transfer, and carbon chain termination. Amylase is an
extracellular enzyme that hydrolyzes starch and produces a product with a lower
molecular weight. In this amylase enzyme test, ingredients such as saliva, Benedict's
reagent, HCL (hydrochloric acid) are needed and rice. In addition to the materials used,
of course there are tools used that have various functions such as test tubes, tube racks,
Bunsen lamps and many more. The samples to be tested were 3 saliva samples that
were given different treatments. Results that show positive will turn brick red.
Key words: Amylase, Benedict, Enzyme, HCL, Rice

PENDAHULUAN
A. Landasan Teori
Secara umum, enzim menghasilkan kecepatan, spesifikasi, dan kedali
pengaturan terhadap reaksi dalam tubuh. Enzim berfungsi sebagai katalisator,
yaitu senyawa yang meningkatkan kecepatan reaksi kimia (Marks, 2000:29).
Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat
dibandingkan ketika reaksi tersebut tidak menggunakan katalis. Seperti katalis
lainnya, enzim juga menurunkan atau memeprkecil energi aktivasi suatu reaksi
kimia (Poedjiadi, 2009: 41). Dalam raksi tersebut enzim mengubah senyawa
yang slanjutnya disebut substrat menjadi suatu senyawa yang baru yaitu produk,
 namun enzim tidak ikut berubah dalam reaksi tersebut (Palmer, 1991:17). Setiap
enzim memiliki aktivitas maksimum pada suhu tertentu, aktivitas enzim akan
semakin meningkat dengan bertambahnya suhu hingga suhu optimum tercapai.
Setelah itu kenaikan suhu lebih lanjut akan menyebabkan aktivitas enzim
menurun (Megiadari, 2009:39).
Amilase dapat diperoleh dari berbagai sumber mikroorganisme,
tanaman, dan hewan (Aiyer, 2015:12). Molekul amilum dakan dipecah oleh
amilase pada ikatan α-1,4-glikosida dan α-1,6-glikosida (Richana, 2000:18).
Amilase dibedakan menjadi endoamilase dan eksoamilase. Endoamilase
umumnya dikenal seagai αamilase, sedangkan eksoamilase dikenal sebagai β-
amilase . Ada beberapa tipe amilase, termasuk α-amilase yang digunakan untuk
mengubah pati menjadi oligosakarida dan maltose, β-amilase yang digunakan
untuk mengubah pati menjadi maltose dan dekstrin, serta glukamilase yang
mengubah pati menjadi glukosa.
Amilase merupakan enzim ekstraselular yang menghidrolisis pati dan
menghasilkan produk dengan berat molekul yang lebih rendah. Dalam industri
pangan, amilase banyak digunakan untuk produksi sirup dan proses pembuatan
roti, (Kobayashi, 1993:93). Kegunaan utama enzim bagi organisme adalah
sebagai katalis hayati. Walaupun dalam jumlah yang amat sedikit, katalis
mempunyai kemampuan unik untuk mempercepat berlangsungnya reaksi
kimiawi tanpa enzim itu sendiri terkonsumsi atau berubah setelah reaksi selesai
(Pelczar, 2010:43).
Enzim amilase banyak dimanfaatkan dalam bidang industry tekstil,
industry makanan, deterjen dan industry kertas. Selain itu, enzim ini juga
digunakan dalam pengujian limbah cair yang mengandung amilum (Palmer,
1985: 346).
B. Tujuan
Setelah menyelesaikan praktikum, mahasiswa diharapkan mampu mengetahui
kerja enzim α-Amylase dalam hidrolisis pati dan faktor-faktor yang
mempengaruhi aktivitas / kerja enzim α-Amylase.
METODE
A. Waktu
Praktikum ini dilaksanakan pada hari Selasa, 10 November 2020.
B. Alat dan Bahan
Alat yang digunakan pada praktikum kali ini yaitu: Tabung reaksi yang
digunakan untuk mencampur, menampung dan memanaskan bahan-bahan
kimia cair atau padat, utamanya untuk uji kualitatif, rak tabung yang berfungsi
sebagai tempat untuk meletakkan tabung reaksi yang berjumlah banyak,
lumping dan alu biasanya digunakan untuk menghancurkan berbagai bahan,
pipet tetes yang digunakan untuk mengambil cairan dengan skala tetesan kecil,
penjepit yang dapat digunakan untuk menjepit tabung reaksi disaat proses
pemanasan atau bisa juga digunakan untuk mengambil kertas saring dan benda-
benda lab lain disaat kondisi alat tersebut panas, lampu Bunsen biasanya
digunakan untuk pemanasan, pembakaran dan sterilisasi jarum osi atau lainnya,
dan korek api untuk menyalakan api. Sedangkan bahan yang digunakan yaitu
ada Reagen Benedict yang berfungsi untuk menguji kandungan glukosa,
Larutan HCL (asam klorida) yang digunakan untuk menurunkan pH larutan,
nasi sebagai pencampur kedalam sampel, Air liur yang digunakan sebagai
sampel yang akan diuji.
C. Langkah Kerja
Langkah pertama yaitu masukan air liur yang mengandung enzim amilase ke
dalam tabung 1 dan tabung 2. Langkah kedua yaitu masukan air liur yang sudah
dipanaskan terlebih dahulu ke dalam tabung 3. Langkah selanjutnya yang ke 3
yaitu tambahkan HCL kedalam tabung 2 sebanyak 10 tetes. Langkah ke 4 yaitu
nasi dihaluskan dalam lumping. Langkah yang ke 5 yaitu nasi yang sudah
dihaluskan dimasukan ke dalam tabung reaksi ke 1 dan ke 3. Langkah yang ke
6 yaitu dilakukan uji glukosa dengan menambahkan Reagen Benedict ke dalam
masing-masing tabung reaksi sebanyak 10 tetes dan homogenisasi larutan pada
setiap tabung. Langkah selanjutnya ke 7 yaitu ketiga tabung reaksi dipanaskan
diatas lampu Bunsen hingga mendidih atau mengalami perubahan warna. Yang
menunjukan positif untuk uji glukosa yaitu merah bata.
HASIL DAN PEMBAHASAN
A. Hasil Pengamatan
Agar hasil pengamatan dapat dipahami dengan mudah, maka saya
menggunakan tabel untuk menunjukan hasil pengamatannya.

No. Sampel Hasil

1. Tabung ke-1 (+)

(Air liur+nasi+Reagen Benedict) Berwarna merah bata
2. Tabung ke-2 (-)
(Air liur+HCL+Reagen Benedict) Berwarna putih susu
3. Tabung ke-3 (-)
(Air liur panas+nasi+Reagen Berwarna biru muda
Benedict)

B. Pembahasan
Pada percobaan uji Enzim Amilase ini terdapat 3 tabung reaksi yang
nantinya akan mendapatkan jenis perilaku yang berbeda-beda. Tabung reaksi
ke-1 isinya terdapat air liur, nasi yang telah dihancurkan dan juga terdapat
Reagen Benedict. Untuk tabung reaksi yang ke-2 isinya terdapat air liur, HCL,
dan juga Reagen Benedict. Untuk tabung reaksi yang terahir yaitu yang ke-3,
isinya yaitu ada air liur yang telah dipanaskan terlebih dahulu, kemudian ada
nasi yang sudah dihaluskan dan ada Reagen Benedict.
Menurut (Bahri, 2016: 2) beberapa jenis enzim dibutuhkan untuk
merombak karbohidrat, lemak dan protein atau molekul organik lainnya.
Karbohidrat mengandung pati yang akan dipecah oleh enzim amilase. Enzim
amilase salah satunya terdapat pada air liur manusia yang juga merupakan awal
proses pencernaan. Kinerja suatu enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor
seperti substrat, suhu, pH, kofaktor, dan inhibitor. Pada kondisi optimumnya
laju reaksi akan berlangsung cepat sehingga diperoleh produk yang lebih
banyak. Penelitian enzim dapat dilakukan dengan pengujian aktivitas enzim
berdasarkan waktu dan mengamati pengaruh pH terhadap aktivitas enzim.
 Gambar 1. Hasil Pengamatan Tabung Reaksi ke-1
Pada tabung teaksi yang ke-1 setelah diuji glukosa menggunakan
Reagen Benedict hasilnya yaitu positif karena berubah berwarna merah bata.
Menurut (Yazid, 2006: 36) Reagen Benedict bertujuan membuktikan adanya
gula reduksi (monosakarida maupun oligosakarida). Pengujian ini
berdasarkan gula yang mempunyai gugus aldehida atau keton bebas mereduksi
ion Cu2+ dalam suasana alakalis menjadi Cu+ yang mengendap sebagai Cu2O
berwarna merah bata. Reaksi positif ditandai dengan perubahan warna larutan
menjadi hijau kekuningan, dan setelah dilakukan pemanasan terbentuk endapan
berwarna merah bata, kepekatan warna sebanding dengan kandungan gula
pereduksi yang ada. Pada percobaan tabung reaksi ke-1 ini menunjukan bahwa
mengandung sedikit polisakarida dan sedikit monosakarida ataupun
oligosakarida. Hal ini dikarenakan terjadi reaksi hidrolisis amilum
(polisakarida) menjadi oligosakarida maupun monosakarida dengan bantuan
enzim amilase.

Gambar 2. Hasil Pengamatan Tabung Reaksi ke-2

Pada tabung reaksi yang ke-2 yaitu setelah diuji dengan Reagen
Benedict hasilnya negative dikarenakan warnanya menjadi warna putih susu
atau tidak berubah. Hal ini bisa saja disebabkan karena penambahan HCL dalam
larutan tersebut. Menurut (Lehninger, 1982: 18) pH optimum enzim amilase air
liur adalah 6,8-7. Aktivitas enzim amilase pada pH 1,5 menghasilkan reaksi
positif dan pada pH 7,9 menghasilkan reaksi negative pada uji iod. Hal ini
menunjukan pada pH 7,9 enzim amilase telah menghidrolisis pati menjadi
maltose atau glukosa dalam larutan uji sehingga bereaksi negative pada uji iod,
pada pH 1,5 enzim amilase tidak bekerja karena terlalu asam sehingga bereaksi
positif pada uji iod karena adanya molekul pati dalam larutan uji dan tidak ada
pati yang dipecah menjadi maltose sehingga menghasilkan reaksi negative pada
uji Benedict.larutan HCL berfungsi untuk menjadikan pH air liur menjadi 1.
 Gambar 3. Hasil Pengamatan Tabung Reaksi ke-3
Pada tabung reaksi yang ke-3 yaitu setelah diuji dengan Reagen
Benedict hasilnya negatif, karena wananya menjadi biru muda. Ini bisa saja
disebabkan karena factor suhu yang tinggi pada air liur yang dipanaskan terlebih
dahulu. Sesuai dengan pernyataan (Poedjiadi, 1994:45) yang menyatakan
bahwa Kerja suatu enzim dapat optimal karena beberapa faktor. Salah satunya
adalah suhu. Karena enzim merupakan suatu bentuk protein sehingga apabila
terjadi kenaikkan suhu dapat menyebabkan denaturasi pada enzim tersebut.
Proses denaturasi terjadi akibat terganggunya sisi aktif enzim dan berkurangnya
konsentrasi efektif enzim sehingga kecepatan reaksi enzim tersebut akan
menurun atau berkurang. Namun sebelum terjadinya proses denaturasi
kenaikkan suhu dapat mempercepat reaksi/ aktivitas enzim tersebut. Enzim
diastase/amilase mempunyai suhu optimum 40oC dan bekerja pada pH optimum
6-8 (Fitriani, 2013:20).
KESIMPULAN
Hasil uji Enzim Amilase yang telah dilakukan menunjukan bahwa hanya ada
satu sampel yang menandak positif yaitu pada sampel no 1. Ini menandakan bahwa
suhu dan pH dapat mempengaruhi aktifitas Enzim Amilase.
UCAPAN TERIMAKASIH
Al-hamdu lillahi rabbil 'alamin, saya bersyukur kepada Allah SWT karena telah
diberi kesehatan dan kelancaran sehingga saya dapat mengerjakan laporan
praktikum ini hingga selesai. Saya ucapkan terimakasih kepada Dosen Pengampu
Mata Kuliah Biokimia ini yaitu ibu Sri Hartati, S.Pd., M.Pd. dan ibu Epa Paujiah,
M.Si. dan kepada asistem praktikum yang telah membimbing dan memberikan
arahan selama pembuatan laporan praktikum ini. Saya ucapkan terimakasih juga
kepada kedua orang tua saya, keluarga saya serta teman teman seperjuangan yang
telah memberikan do’a dan semangat selama pembuatan laporan praktikum ini.
DAFTAR PUSTAKA
Aiyer, P.V. 2015. Amylases And Their Applications. African Journal Of
Biotechnology. 4 (13): 12-18.
Bahri, S. 2016. Karakteristik Enzim Amilase Dari Kecambah Biji Jagung Ketan.
Jurnal Natural Science, 1 (1) : 1-2.
Fitriani. (2013). Faktor-Faktor Risiko Kejadian Infeksi Saluran Kemih pada Pasien
yang Terpasang Kateter Menetap Di ruang Rawat Inap RSUD
Tarakan. Makasar: Program Studi Ilmu Keperawatan.
Kobayashi J & Ishibashi M. 1993. Bioactive metabolites of symbiotic marine
microorganisms. London: Chem.
Lehninger, A. L., 1982, Dasar-dasar Biokimia. Jakarta: Erlangga.
Marks, D.B.A.D., Marks, C.M., Smith. 2000. Biokimia Kedokteran Dasar: Sebuah
Pendekatan Klinis. Jakarta: EGC.
Megiandari, A. 2009. Isolasi Dan Pencirian Enzim Protease Keratinolitik Dari
Usus Biawak Air [Tesis] Jurusan Kimia FMIPA. Bogor: IPB.
Palmer, T. 1991. Understanding Enzyme Third Edition. England: Ellis Horwood
Limited.
Pelczar MJ, Chan ECS. 2010. Dasar-Dasar Mikrobiologi. Jakarta: UI Pr.
Poedjiadi, A., Supriyanti, F.M.T. 2009. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta: Universitas
Indonesia.
Richana, N. 2000. Prospek Dan Produksi Enzim α-Amilase Dari Mikroorganisme.
Agro Bio, 3(2):15-58.
Yazid. E. 2006. Penuntun Praktikum Biokimia Untuk Mahasiswa Analis.
Yogyakarta: Penerbit Andi.