NOVEMBER 2020

MODUL TASK BASED LEARNING

ENZIM: TATA NAMA, KLASIFIKASI, DAN MEKANISME KERJA
IKA YUSTISIA

DEPARTEMEN BIOKIMIA
PROGRAM STUDI PENDIDIKAN DOKTER
 Fakultas Kedokteran Universitas Hasanuddin
I. Tujuan dan Sasaran Pembelajaran

Tujuan Pembelajaran
Setelah mengikuti dan mempelajari materi ini mahasiswa dapat memahami:
1. Definisi dan sifat enzim
2. Tata nama dan klasifikasi enzim
3. Mekanisme kerja enzim sebagai biokatalisator

Sasaran Pembelajaran
Setelah mengikuti dan mempelajari materi ini mahasiswa dapat:
1. Menjelaskan definisi enzim
2. Menentukan tata nama enzim menurut IUB
3. Menjelaskan enam kelas enzim dan tipe reaksi yang dikatalisisnya
4. Menjelaskan mekanisme kerja enzim
5. Menjelaskan definisi, asal muasal, dan sifat-sifat kofaktor
6. Menjelaskan faktor-faktor yang memengaruhi kerja enzim
7. Menjelaskan pengertian proenzim dan contohnya
8. Menjelaskan konsep dasar pemeriksaan enzim sebagai penanda penyakit

II. Materi yang perlu dikuasai mahasiswa sebelumnya:

Materi kuliah Enzim: Tata Nama, Klasifikasi, dan Mekanisme Kerja yang tersedia di SIKOLA.

III. Referensi yang perlu diperlajari mahasiswa sebelum kegiatan dalam kelas:
1. Dean R. Appling DR, Anthony-Cahill SJ, Mathews CK. (2016). Biochemistry concepts and connection.
Essex: Pearson
2. Koolman J, Roehm KH. (2005). Color atlas of biochemistry 2nd ed. Stuttgart: Thieme
3. Nelson DL, Cox MM. (2013). Lehninger principles of biochemistry 6th ed. New York: WH Freeman
4. Berg JM, Tymoczko JL, Gatto GJ, Stryer L. (2015). Biochemistry 8th ed. New York: WH Freeman
5. Human Biochemistry (2018). DOI: http://dx.doi.org/10.1016/B978-0-12-383864-3.00005-3 (available
on Clinicalkey)
6. Animation: https://www.youtube.com/watch?v=yk14dOOvwMk

| Enzim:tatanama,klasifikasi,danmekanismekerj – IDK1FIKUnhas
1
IV. Task-based learning

1. Perhatikan contoh (no.1) kemudian isilah tabel berikut dengan menggunakan berbagai sumber
referensi!

Kode Tipe
No. Nama enzim (Umum dan IUB) Tipe Reaksi Lokasi enzim
Enzim Kofaktor

Terdapat empat isozim

Hexokinase (ATP:D-hexose
1.
6phosphotransferase)
Alcohol dehydrogenase
2.
(alcohol:NAD+ oxidoreductase)
dari heksokinase:
Isozim I: semua sel
pada mamalia;
Fosforilasi keto- dan aldo-heksosa khususnya sel otak
EC Mg2+
(contoh: glukosa, mannosa, Isozim II: sel otot skelet
2.7.1.1 (metal ion)
fruktosa) dan otot jantung
Isozim III: eritrosit
Isozim IV
(=glucokinase): sel hati
Protein zinc. Bekerja
pada alkohol primer
atau sekunder atau
hemisetal dengan
spesifisitas yang sangat
luas; namun enzim
(1) alkohol primer + NAD + =
EC mengoksidasi metanol
aldehida + NADH + H + (2) alkohol NAD+
1.1.1.1 jauh lebih buruk
sekunder + NAD + = keton + NADH
daripada etanol. Pada
+H+
hewan, tetapi tidak
pada ragi, enzim juga
bekerja pada alkohol
sekunder siklik.

Enzim zinc yang

dibentuk dari
menghidrolisis ikatan peptida dari procarboxypeptidase
EC residu terminal-C dengan rantai Zn2+ A. Diisolasi dari
3. Carboxypeptidase A
3.4.17.1 samping aromatik atau alifatik. (metal ion) pankreas sapi, babi dan
dogfish, dan sumber
lain termasuk sel mast
[3] dan otot rangka

mengkatalisis interkonversi antara tersebar luas pada

karbon dioksida dan air dan ion hewan, tumbuhan, dan
Carbonic anhydrase (carbonate EC asam karbonat yang terdisosiasi Zn2+ mikroorganisme yang
4.
hydro-lyase) 4.2.1.1 (yaitu ion bikarbonat dan (metal ion) mengkatalis konversi
hidrogen). [1] Situs aktif sebagian CO2 dan air menjadi
besar karbonat anhidrase bikarbonat

| Enzim:tatanama,klasifikasi,danmekanismekerj – IDK1FIKUnhas
 mengandung ion zinc.

mengkatalisis reaksi kimia Enzim ini tidak ada

pada tingkatan
L-alanine = D-alanine
eukariota yang tinggi
EC Oleh karena itu, enzim ini memiliki
5. Alanine racemase NAD tetapi ditemukan pada
5.1.1.1 satu substrat, L-alanine, dan satu
semua prokariota.
produk, D-alanine.
Alanin Racemase juga
dapat ditemukan pada
beberapa invertebrata.
ditemukan di berbagai
macam prokariota dan
mengkatalis reaksi karboksilasi
Pyruvate carboxylase EC eukariota termasuk
6. terhadap asam piruvat guna Biotin
(pyruvate:carbon-dioxide ligase) 6.4.1.1 jamur, bakteri,
menghasilkan asam oksaloasetat
tumbuhan, dan hewan.

2.

A. Jelaskanlah perbedaan antara koenzim dan gugus prostetik! Berilah masing-masing contoh!
 Banyak Enzim menggunakan ion atau molekul kecil terikat yang disebut kofaktor untuk
membantu dalam reaksi katalisis, dibedakan menjadi Koenzim dan Gugus protestik. Kofaktor
dapat dibagi lagi menjadi salah satu atau lebih ion anorganik, atau molekul organik atau
metalloorganic kompleks yang disebut koenzim yang sebagian besar berasal dari vitamin dan
dari nutrien organik yang dibutuhkan dalam jumlah kecil. Sebuah kofaktor yang terikat erat
atau bahkan terikat secara kovalen disebut gugus protestik. Contoh molibdoprotein,
limpoamida, dan biotin. Sedangkan contoh koenzim mencakup NADH, NADPH dan Adenosina
trifosfat.

B. Berilah dua contoh reaksi yang memerlukan bentuk aktif vitamin sebagai koenzimnya?


| Enzim:tatanama,klasifikasi,danmekanismekerj – IDK1FIKUnhas
 C. Berilah dua contoh reaksi yang memerlukan ion logam sebagai kofaktor!


3.

A. Jelaskan bagaimana mekanisme kerja enzim!

 Dengan cara menurunkan energi aktivasi yaitu energi yang dibutuhkan untuk dapat memulai
suatu reaksi. Dengan meminimalkan “cost” maka proses yang berlangsung juga akan dapat
lebih cepat lagi. Enzim dan substrat akan membentuk kompleks substrat-enzim sebelum
menghasilkan produk. Substrat adalah zat yang berfungsi sebagai enzim, sementara produk
adalah zat yang diperoleh pada akhir reaksi kimia. Cara kerja enzim dibagi menjadi dua, yaitu
gembok dan anak kunci (lock and key) serta kecocokan induksi (induced fit). Menurut teori
gembok dan anak kunci, enzim memiliki sisi aktif yang kosong. Sisi aktif tersebut merupakan
tempat menempelnya substrat agar enzim dapat bekerja. Ketika substrat menempati sisi
aktif enzim, enzim tersebut menjadi kompleks enzim. Sisi aktif enzim memiliki bentuk yang
spesifik dan tidak fleksibel. Karena itu, hanya bentuk substrat tertentu yang dapat melekat
pada enzim. Energi aktivasi didalam suatu reaksi kimia tersebut dapat diperumpakan adalah
sebagai “biaya jalan” dalam sebuah proses produksi. Semakin rendah “biaya jalannya”, maka
makin akan cepat prosesnya pula. Selain dari itu, keuntungan menggunakan enzim adalah
selain lebih “murah” dapat proses reaksi tetap berlangsung sebagaimana seharusnya, karena
enzim inilah yang membantu proses metabolisme tidak ikut bereaksi. Adapun cara kerja
enzim dalam mempercepat reaksi kimia adalah dengan cara berinteraksi bersama substrat,
setelah itu substrat tersebut akan diubah menjadi sebuah produk. Apabila terbentuk produk,
enzim akan dapat melepaskan “diri’ dari substrat tersebut.

B. Apa perbedaan antara teori/model lock and key dengan induced-fit?

 Perbedaan antara teori lock and key dengan teori induced fit terletak pada definisi serta sifat
substratnya.

| Enzim:tatanama,klasifikasi,danmekanismekerj – IDK1FIKUnhas
 Teori lock and key mengungkapkan bahwa enzim diumpamakan sebagai gembok karena
memiliki sebuah bagian kecil yang dapat berkaitan dengan substrat. Bagian ini disebut sisi
aktif. Sementara itu substrat diumpamakan sebagai kunci yang dapat perkaitan pas dengan
sisi aktif enzim.
Sedangkan teori Induced fit mengungkapkan bahwa enzim dan sisi aktifnya merupakan suatu
sturktur yang fleksibel. Pada struktur enzim ditemukan adanya suatu interaksi dinamis yang
dapat menyebabkan adanya perubahan pada struktur enzim tsb.

4. A. Mengapa beberapa jenis enzim diproduksi dalam bentuk inaktif (proenzim)?

 Proenzim atau zimogen merupakan enzim yang diproduksi dalam bentuk inaktif. Ada dua
tujuan utama pembentukan proenzim ini, yaitu: (1) Melindungi tubuh dari proses
autodigesti, autodigesti adalah penghancuran sel melalui aksi enzimnya sendiri. Itu juga bisa
merujuk pada pencernaan satu enzim oleh molekul lain dari enzim yang sama. Proses
dekomposisi jaringan ini disebabkan oleh sejumlah faktor. Beberapa faktor ini termasuk
pemecahan enzim, aktivitas serangga dan aksi bakteri. (2) melayani kebutuhan enzim
tertentu dengan cepat.

B. Berilah contoh mekanisme di dalam tubuh yang melibatkan proenzim! Jelaskanlah peran
proenzim dan logika ilmiah mengapa enzim diproduksi dalam bentuk proenzim pada
mekanisme tersebut?

 Mekanisme yang melibatkan proenzim adalah proses pencernaan.Terdapat enzim

kimotripsinogen yang merupakan proenzim dari enzim kimotripsin dan terdapat pada usus
halus. Kimotripsinogen harus pertama kali diproduksi sebagai proenzim agar tidak terjadi
kerusakan pada sel-sel usus halus.Apabila enzim langsung diproduksi dalam bentuk
kimotripsin yang merupakan enzim aktif, maka sel-sel usus halus akan rusak disebabkan
protein tubuh akan dianggap sebagai substrat oleh enzim tersebut.

5. Beberapa enzim memiliki makna diagnostik. Berilah contoh dengan mengisi tabel berikut!
Organ yang memproduksi/
No. Nama enzim Makna diagnostik
mengekspresikan
Normalnya amilase ditemukan
sangat sedikit di dalam darah/ serum,
Amilase
1. Pankreas peningkatan konsentrasi amilase
(EC. 3.2.1.1)
serum menunjukkan adanya radang
pada organ pancreas
Kedua macam aminotransferase yang
Aminotransferase paling sering diukur adalah alanin
2. (Transaminase) Hati aminotransferase (ALT) yang dulu
(EC 2.6.1.2) disebut glutamate-piruvat transminase
(GPT) dan aspartat aminotransferase

| Enzim:tatanama,klasifikasi,danmekanismekerj – IDK1FIKUnhas
 (AST) yang dulu bernama glutamate-
oxaloasetat transminase (GOT). Hati
yang merupakan pusat sintesis protein
dan penyaluran asam amino ke dalam
jalur-jalur biokimia lain, adalah salah
satu organ yang sangat banyak
mengandung aminotransferase. Sel-sel
hati memiliki konsentrasi ALT paling
tinggi dibandingkan dengan sel-sel
ginjal, jantung, dan otot lurik Banyak
AST di dalam Merupakan nama enzim
yang mengkatalisis perpindahan
reversible satu gugus amino dari asam
amino ke asam alfa-keto. Kedua
macam aminotransferase yang paling
sering diukur adalah alanin
aminotransferase (ALT) yang dulu
disebut glutamate-piruvat transminase
(GPT) dan aspartat aminotransferase
(AST) yang dulu bernama glutamate-
oxaloasetat transminase (GOT). Hati
yang merupakan pusat sintesis protein
dan penyaluran asam amino ke dalam
jalur-jalur biokimia lain, adalah salah
satu organ yang sangat banyak
mengandung aminotransferase. Sel-sel
hati memiliki konsentrasi ALT paling
tinggi dibandingkan dengan sel-sel
ginjal, jantung, dan otot lurik.
ALP dihasilkan oleh berbagai macam
organ. Hati, tulang, dan usus
merupakan penghasil ALP. Kadar ALP
Fosfatase bermanfaat pada diagnosis penyakit
hati dan tulang. Kegiatan osteoblastik
3. (EC 3.1.3.1) Hati, tulang, dan usus
dan osteoklastik meningkatkan kadar
ALP dalam serum, kadar itu
bertambah pada waktu terjadi
pertumbuhan tulang maupun
perombakan tulang.
Kadar CPK dalam serum meningkat
seiring dengan adanya kerusakan otot.
Kreatin Kinase Otot rangka, jantung, serta Kerusakan otak tidak terlalu
4.
(EC. 2.7.3.2) otak berpengaruh pada kadar CPK serum
karena enzim tersebut ditemukan
dalam jumlah yang kecil pada barrier
| Enzim:tatanama,klasifikasi,danmekanismekerj – IDK1FIKUnhas
 darah-otak. Kerusakan otot lurik dan
otot jantung disebabkan karena
olahraga yang berat, injeksi
intramuscular, delirium tremens,
maupun pada tindakan bedah sayat
otot meningkatkan 2-5 kali kadar CPK
dalam serum. Kadar CPK yang tinggi
ditemukan pada tahap distrofi otot (
progressive muscular dystrophy ).
Infark miokard akut melepaskan CPK
ke dalam serum setelah 48 jam setelah
kejadian. Nilai CPK yang meningkat
dapat digunakan untuk membedakan
infark miokard dari gagal jantung
kongesti. Selain itu, hipotiroidisme
menyebabkan kadar CPK dalam serum
menjadi tinggi.

Sel epitel tubuli ginjal mengandung

banyak GGT, sedangkan hati dan
pancreas memiliki kadar GGT sedang.
Enzi mini berasal dari hati bersama
saluran empedu. Peningkatan kadar
GGT berkaitan dengan penyakit
hepatobiliar. berisi agak banyak enzim
itu. Enzim yang ada dalam terutama
Gama glutamil berasal dari hati bersama saluran
Sel epithelial, terutama
5. transpeptidase empedu, jadi peningkatan kadar
pada hati
(E.C 2.3.2.2) mengarah ke penyakit hepatobiliar.
GGT meningkat bersama dengan
fosfatase alkalis yang bermakna
adanya penyakit karsinoma
hepatoseluler dan degenerasi
hepatoseluler. sama maknanya
dengan fospatase alkalis yang
meningkat, sedangkan polanya juga
sama.

VIII. Referensi

1. Dean R. Appling DR, Anthony-Cahill SJ, Mathews CK. (2016). Biochemistry concepts and connection.
Essex: Pearson
2. Devlin TM ed. (2006). Texbook of biochemistry with clinical correlation 6th ed. New Jersey: Wiley-Liss
3. Koolman J, Roehm KH. (2005). Color atlas of biochemistry 2nd ed. Stuttgart: Thieme

| Enzim:tatanama,klasifikasi,danmekanismekerj – IDK1FIKUnhas
4. Nelson DL, Cox MM. (2013). Lehninger principles of biochemistry 6th ed. New York: WH Freeman
5. Berg JM, Tymoczko JL, Gatto GJ, Stryer L. (2015). Biochemistry 8th ed. New York: WH Freeman
6. Animasi: https://www.youtube.com/watch?v=yk14dOOvwMk

| Enzim:tatanama,klasifikasi,danmekanismekerj – IDK1FIKUnhas