LAPORAN RESMI

PRAKTIKUM BIOKIMIA
REAKSI WARNA ASAM AMINO

DOSEN PENGAMPU :
Apt. Meta Kartika Untari,M.Sc

TEORI 2 C

KELOMPOK 6

ANGGOTA :
1. IRMA INDARWATI (25195777A)
2. JOHNES KALFARI (25195779A)
3. GIYAN FITRIARAHMAH (25195780A)

FAKULTAS FARMASI
PROGRAM STUDI S1 FARMASI
UNIVERSITAS SETIA BUDI
SURAKARTA
2020
 REAKSI WARNA ASAM AMINO

I. TUJUAN :
1. Untuk mengetahui adanya asam amino bebas yang mengandung gugus amino primer
(-NH2) melalui Uji Ninhidrin
2. Untuk menunjukkan adanya asam amino bergugus indol (untuk triptofan) melalui Uji
Hopkins-Cole
3. Untuk menunjukkan adanya asam amino fenolat (untuk tirosin) melalui Uji Millon-Nase
4. Untuk mengetahui asam amino yang berinti benzen melalui Uji Xantoprotein
5. Untuk menunjukkan adanya asam amino bergugus tiol (untuk sistein) melalui Uji
Nitroprusida

II. DASAR TEORI

Asam amino adalah senyawa organic yang merupakan satuan penyusun protein yang
mempunyai gugus amino dan karboksilat. Oleh karena itu asam amino mempunyai sifat-sifat
asam maupun basa. Asam amino bersifat tidak seperti senyawa-senyawa organic, tetapi mirip
dengan garam-garam organic. Pada umumnya asam amino larut dalam air, tetapi hanya larut
sebagian didalam pelarut organic. Titik leleh asam-asam amino sangat tinggi untuk senyawa-
senyawa organic dengan massa molekul relative rendah dan kebanyakan lebih besar dari
200oC. hal ini dapat dijelaskan karena asam amino didalam larutan netral akan membentuk
zwitter ion atau ion yang bermuatan ganda. Titik leleh yang tinggi dapat pula dijelaskan
dalam hubungannya dengan energy yang di butuhkan untuk memecah ikatan-ikatan ionic
dalam kisi kristalnya.
Struktur asam amino

Beberapa asam amino mengandung gugus terionisasi pada rantai samping R, hal ini
mempengaruhi karakteristik apakah asam amino tersebut bebas di dalam larutan atau
bergabung dengan asam amino yang lain. pada kenyataannya, sifat muatan dari protein
banyaknya gugus yang terionisasi pada rantai samping asam amino. Dalam protein, asam
amino satu dengan asam amino yang lain bergabung melalui ikatan peptida [-CO – NH-].
Ikatan peptida dibentuk dengan kondensasi gugus R–COOH dari asam amino yang satu
dengan gugus -NH2 dari asam amino yang lain.
 Protein merupakan polimer dari asam amino dimana struktur dari protein ada 4 macam
yaitu : stuktur primer; sekunder; tersier; an kuartener. Struktur primer protein ditentukan oleh
ikatan kovalen antara residu asam amino yang berurutan membentuk ikatan peptide. Struktur
sekuner terjadi karena ikatan hydrogen antara atom O dari gugus karbonil dengan atom H dari
gugus amina dalam suatu rantai polipeptida membentuk konfirmasi spiral yang disebut
struktur helix. Bila ikatan hydrogen terjadi antara dua rantai polipeptida maka membentuk
rantai parallel dengan bentuk berkelok-kelok yang disebut konfirmasi β. Struktur tersier
terbentuk karena terjadinya pelipatan [folding] rantai α-helix, konfirmasi β maupun gulungan
suatu polipeptida membentuk protein globular. Sebagian besar protein berbentuk globular
yang mempunyai berat molekul > 50.000 merupakan suatu oligomer yang terjadi dari
beberapa rantai polipeptida yang terpisah. Rantai polipeptida ini mengadakan interaksi
memebentuk struktur kuartener dari protein oligomer. Protein merupakan bahan pembentuk
makhluk hidup, katalisator organic atau biasa disebut enzim, dan bagian penting dari
nucleoprotein.
a) Uji Ninhidrin
Uji ninhidrin adalah metode yang digunakan untuk menganalisa protein (asam
amino) secara kualitatif. Dalam uji ini digunakan larutan ninhidrin untuk mendeteksi
semua jenis asam amino. Uji ninhidrin ini didasarkan pada reaksi yang terjadi antara asam
amino dengan ninhidrin.Asam amino akan bereaksi dengan ninhidrin membentuk aldehida
dengan satu atom C yang lebih rendah dan melepaskan molekul NH3 dan CO2. Selain
melepaskan NH3 dan CO2, asam amino yang bereaksi dengan ninhidrin akan membentuk
warna ungu atau biru.Warna yang dihasilkan tersebut disebabkan karena molekul ninhidrin
dan hidratin yang bereaksi dengan NH3 setelah asam amino tersebut dioksidasi. Prolin dan
hidroksiproline jika diuji dengan menggunakan ninhidrin akan menimbulkan warna kuning
hal ini dikarenakan tidak adanya asam α-amino (Scopes, 2013).

b) Uji Hopkins-Cole
Uji Hopkins-Cole digunakan untuk menunjukan inti indol asam aminotriptofan yang
ditandai dengan terbentuknya cincin berwarna ungu pada sampel percobaan. Jadi reaksi
Hopkins-Cole merupakan cara untuk menguji keberadaan Asam amino tryptofan pada
bahan makanan. Pereaksi Hopkins Cole mengandung asam glioksilat (HgSO4). Prinsip uji
Hopkins-Cole adalah kondensasi inti indol dengan aldehid dimana jika terdapat asam kuat
yang menyebabkan terbentuknya cincin ungu pada bidang batas. Reaksi tersebut hanya
akan berhasil jika ada oksidator kuat, seperti senyawa H2SO4 yang digunakan pada
 percobaan ini. Fungsi penambahan asam sulfat ini adalah sebagai oksidator agar terbentuk
cincin ungu pada larutan sampel (Poedjiadi 2007).

c) Uji Xantoproteat
Uji Xantoproteat digunakan untuk mengetahui adanya inti benzene dalam dalam
molekul-molekul asam aminonya. Inti benzene dapat ternitrasi oleh asam pekat
menghasilkan turunan nitrobenzene. Fenilalanin, triptofan, dan tirosin yang mengandung
inti benzene pada molekulnya juga mengalami reaksi denga HNO3pekat, Albumin, kasein,
gelatin, pepton dan fenol seluruhnya menunjukkan hasil yang positif karena semua bahan
mengandung inti benzene pada molekulnya (Handini 2009).

d) Uji millon
Uji millon berfungsi untuk mengetahui adanya gugus phenol dalam protein. Pereaksi
Millon terdiri dari merkuri nitrit (HgNO2) dan merkuri nitrat (Hg(NO3)2). Protein yang
mengandung gugus hidroksil Phenil (-OH) dapat bereaksi dengan larutan mercuri nitrat
dapat menghasilkan larutan atau endapan berwarna putih kemudian berubah warna menjadi
merah setelah dipanaskan (Sutresna 2008).

e) Uji Nitroprusida
Pada asam amino sistein, selain terdapat gugus –COOH ,gugus –NH2 dan gugus R
pada asam amino sistein juga terdapat –SH bebas (gugus sulfidril) bila bereaksi dengan
natrium nitroprusida dalam amonia berlebih menghasilkan kompleks berwarna merah.
Beberapa protein yang memberikan hasil negatif terhadap uji ini, ternyata menjadi positif
setelah dipanaskan sampai mengalami koagulasi atau denaturasi. Hal ini menunjukkan
proses tersebut menghasilkan gugus –SH bebas.

III. ALAT & BAHAN

a) Alat :
 Tabung reaksi + rak tabung reaksi.
 Pipet tetes.
 Penangas air / water bath.
 Beaker glass.
b) Bahan :
1. Aquadest / air dingin.
2. Larutan uji :
 Glisin
 Tirosin
 Triptofan
 Fenilalanin
 Sistein
 Sistin
 Albumin
 Gelatin
 Kasein
3. Reagen :
 Larutan Ninhidrin 0,1%.
 Larutan HNO3 pekat.
 Larutan pereaksi millon.
 Larutan Nitroprusida.
 Larutan K2SO4 pekat.
 Larutan NaCN.
 Larutan asam asetat glasial.
 Larutan H2SO4 pekat.
IV. CARA KERJA
a) Uji Ninhidrin

Memasukkan 1 ml larutan sampel + 0,5 ml larutan Ninhidrin 0,1%

kedalam tabung reaksi dan dihomogenkan

Dipanaskan selama 10 menit di penangas air

Mengamati perubahan warna yang terjadi, (+) warna biru atau ungu

b) Uji Hokins-Cole

Memasukkan 1 ml larutan sampel + 1 ml asam asetat glasial + 1 ml

H2SO4 pekat (tetes-tetes) kedalam tabung reaksi dan dihomogenkan

Mengamati perubahan warna yang terjadi, (+) terbentuk cincin berwarna

ungu.

c) Uji Millon-Nasse

Memasukkan 1 ml larutan sampel + 5 tetes pereaksi millon kedalam tabung

reaksi dan dihomogenkan

Dipanaskan selama 5 menit di penangas air

Didinginkan dibawah kran

Menambahkan 4 tetes larutan 1% NaNO2 dan dipanaskan

 Mengamati perubahan warna yang terjadi, (+) endapan atau larutan warna
merah

d) Uji Xanthoprotein

Memasukkan 1 ml larutan sampel + 0,5 ml larutan HNO3 pekat kedalam

tabung reaksi dan dihomogenkan

Larutan menjadi kuning

Tabung dibagi menjadi dua untuk membandingkan warna yang diperoleh

dan salah satu tabung + amoniak (NH4OH atau NaOH pekat) sampai
alkalis

Mengamati perubahan warna yang terjadi, (+) larutan lebih kuning atau
orange/jingga

e) Uji Nitroprusida

Memasukkan 1 ml larutan sampel + 10 tetes larutan Na-Nitroprusida yang

baru dibuat kedalam tabung reaksi dan dihomogenkan

Menambahkan larutan NH4OH dan digojog, tambah NaCN dan

dihomogenkan

Mengamati perubahan warna yang terjadi, (+) larutan merah

NB :
 Pemberian Reagen dan larutan asam dilakukan melalui mulut tabung reaksi.
 Pemberian larutan asam dilakukan di lemari asam dengan menyalakan blower
V. HASIL/DATA
No. LARUTAN UJI UJI HOPKINS- UJI MILLON- UJI UJI
UJI NINHIDRIN COLE NASSE XANTHOPROTEIN NITROPRUSIDA

1 Glisin (+) Larutan (-) Tidak (-) Tidak ada (-) Tidak ada (-) Tidak ada
Ungu terbentuk cincin perubahan perubahan perubahan

2 Tirosin (+) Larutan (-) Tidak (+) Larutan (+) Larutan (-) Tidak ada
ungu terbentuk cincin merah dan ada kuning perubahan
endapan merah
3 Triptofan (+) Larutan (+) Terbentuk (-) Tidak ada (+) Larutan (-) Tidak ada
Ungu cincin ungu perubahan kuning perubahan

4 Fenilalanin (+) Larutan (-) Tidak (-) Tidak ada (+) Larutan (-) Tidak ada
Ungu terbentuk cincin perubahan kuning perubahan

5 Sistein (-) Tidak ada (-) Tidak (-) Tidak ada (-) Tidak ada (+) Larutan
perubahan terbentuk cincin perubahan perubahan merah

6 Sistin (-) Tidak ada (-) Tidak (-) Tidak ada (-) Tidak ada (+) Larutan
perubahan terbentuk cincin perubahan perubahan merah

7 Albumin (+) Larutan (+) Terbentuk (+) Larutan (+) Larutan (-) Tidak ada
Ungu cincin violet merah dan ada kuning perubahan
endapan merah
8 Gelatin (+) Larutan (+) Terbentuk (-) Tidak ada (+) Larutan (-) Tidak ada
Ungu cincin ungu perubahan kuning perubahan

9 Kasein (+) Larutan (+) Terbentuk (-) Tidak ada (+) Larutan (-) Tidak ada
Ungu cincin ungu perubahan kuning perubahan

VI. PEMBAHASAN
a) Uji Ninhidrin
Uji ninhidrin digunakan untuk mengidentifikasi asam α-amino dan peptida yang
memiliki gugus α-amino bebas. Reaksi ini terjadi pada gugus amino bebas dari asam
amino dengan ninhidrin, dimana asam amino bebas akan bereaksi dengan ninhidrin dan
membentuk senyawa kompleks berwarna ungu. Ninhidrin adalah suatu senyawa oksidator
kuat yang apabila bereaksi dengan asam α amino akan menghasilkan warna ungu. Reagen
ninhidrin merupakan senyawa hidrat dari triketon siklik yang jika direaksikan dengan asam
 amino akan menghasilkan zat warna ungu. Reaksi ini terjadi dengan senyawa amin primer
dan ammonia tanpa pembebasan CO. (Azhar, 2010). Reaksi yang terjadi adalah :

Pada reaksi diatas ninhidrin ditambah asam alfa amino menghasilkan ninhidrin
tereduksi dan NH3, karbondioksida dan gugus aldehidnya lepas ke lingkungan. Kemudian
ninhidrin tereduksi dan NH3 ditambah ninhidrin baru diproses secara kondensasi
menghasilkan garam diketo-hydrihalide-diketo-hydramine yang menyebabkan warna ungu
(Hart, 2003).
Pada percobaan yang sudah dilakukan terhadap sampel glisin, tirosin, triptofan,
fenilalanin, sistein, sistin, albumin, gelatin, dan kasein menunjukkan hasil positif pada
glisin, tirosin, triptofan, fenilalanin, albumin, gelatin, dan kasein yang ditandai dengan
terbentuknya larutan berwarna ungu. Hal tersebut membuktikan bahwa pada glisin, tirosin,
triptofan, fenilalanin, albumin, gelatin dan kasein terdapat gugus α-amino bebas. Reaksi ini
terjadi pada gugus amino bebas dari asam amino dengan ninhidrin, dimana asam amino
yang mampu dioksidasi akan teroksidasi secara kualitatif sehingga akan dikeluarkan gas
CO2. Apabila ninhidrin (triketohidrin) dipanaskan bersama asam amino, maka akan
terbentuk kompleks berwarna ungu, yang dihasilkan dari reaksi ninhdrin dengan hasil
reduksinya, yaitu hidrindantin dan amonia.

b) Uji Hopkins-Cole
Uji Hopkins-Cole digunakan untuk menunjukan gugus indol asam aminotriptofan
yang ditandai dengan terbentuknya cincin berwarna ungu pada sampel. Triptofan
merupakan salah satu asam amino essensial yang tidak bisa diproduksi sendiri oleh tubuh,
dimana gugus fungsional triptofan adalah gugus indol yang tidak dimiliki oleh asam amino
lainnya. Pereaksi Hopkins-Cole mengandung asam glioksilat (HgSO4).Prinsip uji Hopkins-
 Cole adalah kondensasi gugus indol dengan aldehid dimana jika terdapat asam kuat yang
menyebabkan terbentuknya cincin ungu pada bidang batas. Tryptophan dapat
berkondensasi dengan beberapa aldehida dengan bantuan asam kuat dan membentuk
senyawa yang berwarna.

Reagen Hopkins-Cole mengandung asam glioksilat (HOO-CHO). Jika reagen tersebut

ditambahkan dengan senyawa yang mengandung cincin indol dan ditambahkan dengan
asam sulfat maka akan membentuk cincin ungu pada interfase kedua cairan tersebut.
Cincin ungu yang terbentuk merupakan hasil kondensasi triptofan dengan gugus aldehida
dari asam glioksilat dalam suasana asam sulfat.
Pada percobaan yang sudah dilakukan terhadap sampel glisin, tirosin, triptofan,
fenilalanin, sistein, sistin, albumin, gelatin, dan kasein menunjukkan hasil positif pada
triptofan, albumin, gelatin, dan kasein yang ditandai dengan terbentuknya cincin ungu
diantara 2 lapisan cairan. Hal tersebut membuktikan bahwa pada triptofan, albumin,
gelatin, dan kasein merupakan asam amino triptofan yang mengandung gugus indol.
Namun, seharusnya pada gelatin dan kasein tidak menujukkan hasil positif, karena pada
gelatin dan kasein tidak terdapat asam amino triptofan, melainkan gelatin terdiri dari asam
amino glisin dan prolin, sedangkan kasein terdiri dari asam amino tirosin.

c) Uji Millon-Nase
Uji Millon digunakan untuk mengidentifikasi protein yang mengandung tirosin dalam
suatu sampel yang ditandai dengan terbentuknya kompleks berwarna merah pada sampel
protein. Tirosin merupakan asam amino yang mengandung gugus fenol pada rantai
sampingnya. Pereaksi millon mengandung merkuri dan ion merkuro dalam asam nitrit dan
asam nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan
endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Gugus fenol pada
tirosin ini akan ternitrasi membentuk garam merkuri dengan pereaksi millon yang akan
 membentuk kompleks berwarna merah. Reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena
terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil (Azhar, 2010).

Penambahan reagen Millon pada larutan protein menyebabkan terbentuknya endapan

putih yang kemudian berubah menjadi endapan merah. Endapan putih yang terbentuk
tersebut berasal dari endapan merkuri, dimana pada awalnya Hg yang terlarut di dalam
HNO3 teroksidasi menjadi Hg+. Ion Hg + ini selanjutnya membentuk garam dengan gugus
karboksil dari tirosin.
Pada percobaan yang sudah dilakukan terhadap sampel glisin, tirosin, triptofan,
fenilalanin, sistein, sistin, albumin, gelatin, dan kasein menunjukkan hasil positif hanya
pada tirosin dan albumin, yang ditandai dengan terbentuknya endapan merah, dimana
warna larutannya juga berwana merah. Hal tersebut membuktikan bahwa larutan uji tirosin
dan albumin merupakan asam amino tirosin yang mengandung gugus fenol. Ketika
dipanaskan, endapan putih berubah menjadi endapan merah karena asam nitrat yang
semula berfungsi sebagai pelarut mengoksidasi Hg+ menjadi Hg2+. Bersamaan dengan hal
itu tirosin ternitrasi, kemudian terjadi pembentukan HgO yang berwarna merah.

d) Uji Xanthoprotein
Uji xanthoprotein digunakan untuk menunjukkan adanya asam amino tirosin,
fenilalanin, dan triptofan dalam protein. Inti benzen yang terdapat di dalam molekul
tirosin, fenilalanin, dan triptofan akan ternitrasi dengan penambahan HNO3 membentuk
turunan nitrobenzena berwarna kuning tua. Senyawa nitro yang terbentuk berwarna kuning
dan dalam lingkungan alkalis akan terionisasi dengan bebas dan warnanya menjadi lebih
tua atau berubah menjadi jingga.
Larutan asam nitrat yang ditambahkan ke dalam larutan protein akan membentuk
endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning bila dipanaskan. Uji ini positif untuk
protein yang mengandung asam amino tirosin, fenilalanin, dan triptofan (Azhar, 2010).
Prinsip dari uji ini ialah prinsip nitrasi inti benzene oleh asam nitrat pekat sehingga
menghasilkan reaksi berwarna kuning dan juga orange setelah penambahan alkali. Fungsi
 dari uji ini adalah untuk mengetahui adanya asam amino berantai samping inti benzene
(gugus fenil).

Pada percobaan yang sudah dilakukan terhadap sampel glisin, tirosin, triptofan,
fenilalanin, sistein, sistin, albumin, gelatin, dan kasein menunjukkan hasil positif pada
tirosin, triptofan, fenilalanin,albumin, gelatin, dan kasein yang ditandai dengan
terbentuknya larutan berwarna kuning. Hal tersebut membuktikan bahwa bahwa larutan uji
tirosin, triptofan, fenilalanin, albumin, gelatin, dan kasein mengandung cincin benzena
(gugus fenil) pada rantai sampingnya.

e) Uji Nitroprusida
Uji Nitroprusida dilakukan untuk mengidentifikasi adanya asam amino yang
mengandung gugus –SH bebas seperti sistein dengan menggunakan reagen natrium
nitroprusida, Na2Fe(CN)5NO.2H2O. Uji ini untuk asam amino yang mengandung gugus
tiol (-SH) yang jika bereaksi dengan Na-Nitroprusida akan membentuk senyawa merah
dengan adanya amoniak berlebihan.
Pada asam amino sistein, selain terdapat gugus –COOH,gugus –NH2 dan gugus R
pada asam amino sistein juga terdapat –SH bebas atau gugus tiol (gugus sulfidril) bila
bereaksi dengan natrium nitroprusida dalam amonia berlebih menghasilkan kompleks
berwarna merah. Beberapa protein yang memberikan hasil negatif terhadap uji ini, ternyata
menjadi positif setelah dipanaskan sampai mengalami koagulasi atau denaturasi. Hal ini
menunjukkan proses tersebut menghasilkan gugus –SH bebas. Pada pengujian ini
penambahan natriumprusida dan amonia ke dalam larutan sistein yang terdapat gugus
sulfidril atau gugus tiol dalam larutan sistein akan membentuk kompleks berwarna merah..
Warna merah ini dihasilkan dari reaksi antara gugus –SH dari sistein dengan
natriumprusida dalam larutan amoniak. Hal ini menunjukkan uji positif terhadap reaksi
 nitroprusida. Penambahan amonia pada pengujian ini berfungsi sebagai kation kompleks
yang nantinya menggantikan posisi Na+ sebagai kation.

Pada percobaan yang sudah dilakukan terhadap sampel glisin, tirosin, triptofan,
fenilalanin, sistein, sistin, albumin, gelatin, dan kasein menunjukkan hasil positif pada
larutan uji sistein dan sistin, yang ditandai dengan terbentuknya larutan kompleks berwarna
merah. Hal tersebut membuktikan bahwa pada sampel larutan uji sistein dan sistin
mengandung asam amino dengan gugus –SH atau gugus tiol. Warna merah yang
dihasilkan terjadi karena gugus –SH bebas atau gugus tiol (gugus sulfidril) pada sistein dan
sistin bereaksi dengan natrium nitroprusida dalam amonia berlebih. Hal ini menunjukkan
bahwa dalam sistein memang terdapat gugus –SH bebas, karena reaksi ini spesifik untuk
gugus –SH bebas.

VII. KESIMPULAN
Dari hasil diskusi yang sudah dilakukan, kami dapat menyimpulkan :
1. Kami dapat mengetahui larutan uji yang terdapat asam amino bebas yang mengandung
gugus amino primer (-NH2) melalui Uji Ninhidrin dengan hasil positif pada glisin,
tirosin, triptofan, fenilalanin, albumin, gelatin, dan kasein yang ditandai dengan
terbentuknya larutan berwarna ungu.
2. Kami dapat mengetahui larutan uji yang terdapat asam amino bergugus indol (untuk
triptofan) melalui Uji Hopkins-Cole dengan hasil positif pada triptofan, albumin,
gelatin, dan kasein yang ditandai dengan terbentuknya cincin ungu diantara 2 lapisan
cairan.
3. Kami dapat mengetahui larutan uji yang terdapat asam amino fenolat (untuk tirosin)
melalui Uji Millon-Nase dengan hasil positif pada tirosin dan albumin, yang ditandai
dengan terbentuknya endapan merah dan warna larutannya juga berwana merah.
4. Kami dapat mengetahui larutan uji yang terdapat asam amino yang memiliki gugus
benzen melalui Uji Xantoprotein dengan hasil positif pada tirosin, triptofan, fenilalanin,
albumin, gelatin, dan kasein yang ditandai dengan terbentuknya larutan berwarna
kuning.
 5. Kami dapat mengetahui larutan uji yang terdapat asam amino bergugus tiol (untuk
sistein) melalui Uji Nitroprusida dengan hasil positif pada larutan uji sistein dan sistin,
yang ditandai dengan terbentuknya larutan kompleks berwarna merah.

DAFTAR PUSTAKA
Arsyad, Azhar. (2010). Media Pembelajaran. Jakarta : PT Raja Grafindo Persada.
Hart Harold et al. 2003. Kimia Organik. Suminar Setiati Achmadi, penerjemah : Jakarta (ID) :
Erlangga. Terjemahan dari : Organic Chemistry.
Page, D.S. 1997. Prinsip-Prinsip biokimia. Jakarta : Erlangga
http://15togatorop.blogspot.com/2018/03/analisis-kualitatif-protein.html?m=1
http://izzahmubarokah.blogspot.com/2014/11/laporan-biokimia-asam-amino-dan-
protein.html?m=1
http://haiyulfadhli.blogspot.com/2015/09/reaksi-uji-
protein.html#:~:text=Uji%20millon%20berfungsi%20untuk%20mengetahui,(NO3)2).