NAMA : JANUAR FITRIANA

NIM : 4311418009

KELOMPOK 3 :

1. Januar Fitriana 4311418009

2. Karin Maharrani A. P 4311418010

3. Risna Anggriani 4311418014

4. Hartatik Sri Lestari 4311418019

5. Virlanie Nazla Aurelia 4311418021

6. Naily Asna Muna 4311418032

7. Riza Umami 4311418038

8. Cahya Fadillah 4311418046

9. Roi Fatna 4311418068

TUGAS BIOORGANIK

1. Bidang industri apa saja yang telah mengaplikasikan enzim ke dalam proses produksinya?

Jawab :

- Industri farmasi

- Industri makanan

- Industri minuman

- Industri gas alam konversi dan produksi biofuel.

 Beberapa bidang ndustri yang mengaplikasikan enzim ke dalam produksinya

diantaranya ialah farmasi dimana dalam bidang farmasi ini menggunakan enzim nitrile
hydratase, transaminase, monoamine oxidase, lipase dan penicillin acylase,
pengaplikasikannya sebagai sintesis zat untuk produksi bahan aktif farmasi. Foo
processing pada bidang ini menggunakan enzim tripsin, amylase, glukosa, isomerase,
papain dan pectinase, pengaplikasiannya sebagai Konversi pati menjadi glukosa,
produksisirup jagung fruktosa tinggi, produksi prebiotik, debittering jus buah.
Detergent menggunakan enzim Protease, lipase, amylase, dan cellulose, dengan
pengaplikasiannya yakni sebagai Penghapusan noda, menghilangkan lemak dan
 minyak serta retensi warna. Biofuel menggunakan enzim Lipase, cellulase, dan
xylanase, pengaplikasian enzim sebagai Produksi metil ester asam lemak, dekomposisi
bahan lignoselulotik untuk produksi bioetanol. Paper and Pulp menggunakan enzim
Lipase, cellulose, dan xylanase, pengaplikasian enzim ini sebagai Penghapusan lignin
untuk pemutihan yang lebih baik,peningkatan sifat serat.

2. Mengapa imobilisasi enzim diperlukan?

Jawab :

Karena studi dalam imobilisasi enzim, yaitu penempelan biokatalis ke bahan yang
sifat fisik, kimia, listrik, atau mekaniknya diinginkan, telah menunjukkan imobilisasi
biokatalis dapat meningkatkan aktivitas dan stabilitas mereka di berbagai kondisi operasi
yang lebih luas, dengan fungsionalitas tambahan yang diberikan tergantung pada metode
imobilisasi juga sebagai sifat yang melekat dari bahan yang digunakan dalam imobilisasi
tersebut. Selain itu imobilittas enzim memiliki keuntungan, yakni:

- Fungsionalitas untuk digunakan dalam proses berkelanjutan

- Peningkatan stabilitas dalam jangkauan kondisi operasi yang lebih luas (misalnya pH,
suhu, dll)

- Pemisahan enzim dari produksi secara mudah

- Enzim dapat digunakan kembali

- Imobilisasi dalam konformasi yang disukai dan pada lokasi pilihan

3. Secara garis besar bagaimana cara imobilisasi enzim?

Jawab :

Terdapat tiga teknik imobilisasi, yaitu : terikat dengan pembawa melalui engiaktan
fisik dan kimiawi, enkapsulasi atau penjeratan enzim, pembentukan agregat enzim tertaut
silang.

a. Imobilisasi enzim yang terikat dengan pembawa melalui pengikatan fisik dan
kimiawi.

Ditandai dengan menempelnya biokatalis ke atas material padat yang ter-

prefabrikasi dengan metode imobilisasi yang terpilih untuk memungkinkan
pengomptimalan kinerja katalitik. Ada dua metode yang umum dilakukan yaitu fisiosorpsi
dan kemisorpsi.
 b. Penjeratan enzim

Merupakan imobilisasi biokatalis menjadi pembawa dengan derajat porositas dan

permeabilitas yang berbeda-berbeda. Enzim yang dimobolisisasi melalui penjeratan
menunjukkan peningkatan stabilitas karena untuk mengintensifkan kontrol lingkungan
mikro dan terbukti lebih aktif secara katalitik pada suhu yang lebih tinggi dalam pelarut
organik, serta mudah dipisahkan dari campuran reaksi produk-substrat.

c. Agregat enzim tertaut silang

Imobilisasi enzim melalui pembentukan agregat enzim ikatan silang (CLEA)

merupakan salah satu teknik imobilisasi terbaru, yang diaplikasikan dalam biotransformasi
industri bahan kimia dan obat-obatan.

4. Biasanya parameter kinetik apa yang diukur untuk membandingkan efisiensi katalitik dari
enzim yang terimobilisasi dan yang tidak?

Jawab :

Konstanta Michaelis (Km) dan kecepatan reaksi maksimal (Vmaks). Km

membandingkan tingkat substrat-enzim menginat dan disosiasi dengan nilai-nilai yang
lebih dari Km menunjukkan bahwa pengikatan mendominasi dan menunjukkan afinitas
enzim-substrat yang lebih tinggi. V maks merupakan langkah-langkah/tingkatan dimana
enzim mengubah substrat menjadi produk dan ketika dikontrol untuk massa katalitik, nilai
Vmaks adalah ukuran yang tepat dari aktivitas katalitik.

5. Sebutkan 2 jenis Carrier-Bound Enzyme Immobilization? jelaskan apa keunggulan masing

masing.

Jawab :

2 jenis Carrier-Bound Enzyme Immobilization adalah fisisorpsi dan kemisorpsi (ikatan

kovalen).

Adsopsi fisik memiliki beberapa keunggulan diantaranya yakni umumnya universal,

merupakan metode immobilisasi enzim yang mudah diperoleh, karena mekanisme
pengikatan tidak bergantung pada reaksi kimia antara enzyme dan pendukungnya.
Sedangkan ikatan kovalen membutuhkan interaksi kimia antara enzyme dan
pendukungnya serta penggunaan reagen cross-linking. Imobilisasi melalui ikatan kovalen
terbukti menghasilkan ikatan kimia yang kuat yang mencegah meluluhkan enzim yang
signifikan dan mengurangi hilangnya sisi aktif enzim, metode ini lebih intensif dan secara
 kimiawi lebih keras dari pada adsorpsi fisik, membutuhkan langkah aktivasi yang mampu
menginduksi denaturasi enzim, pemilihan enzim untuk dimoilisasi secara kovalen harus
dievaluasi dengan cermat memastikan efisiensi katalik yang optimal.

6. Sebutkan organic dan inorganic support untuk Carrier-Bound Enzyme Immobilization!

Jawab:

Beberapa bahan pendukung organik dan anorganik telah diteliti, seperti keramik dan
oksida logam, serta nanomaterial dan polimer. Falus et al. dalam penenelitiannya
melaporkan bahwa imobilisasi subtilisin A dilakukan ke berbagai silika gel untuk produksi
berkelanjutan dari rasemat N-Boc-phenylalanine ethyl thioester yang merupakan zat
penting dalam bidang farmasi. Penelitian selanjutnya oleh Tran et al. dilakuakan dengan
cara memobilisasi Bukholderia sp. lipase ke nanopartikel magnetik dan mengevaluasi
aktivitas kinetiknya. Burkholderia sp. lipase adalah suatu enzim yang banyak
dimanfaatkan dalam produksi biodiesel. Zhang et al. dalam penelitiannya melaporkan
mengenai imobilasasi enzim katale ke nanaotube karbon sebagai aplikasi dalam
nanoelectronics, biosensing, dan pencitraan resolusi tinggi. Penggunaan nanotube karbon
sebagai bahan pendukung enzim, karena rasio luas permukaannya yang tinggi dan
biokompabilitasnya. Zhu dan Sun dalam penelitiannhya telah berhasil melumpuhkan
lipase dari Candida rugosa ke dalam membran nanofibrus poly(vinyl alcohol-co-ethylen)
(PVA-co-PE) melalui aktivasi glutaraldehid untuk hidrolisis p-nitrophenyl palmitate. Kuo
et al. masih dengan enzim lipase dari Candida rugosa dengan sintesis 2-phenylethyl
acetate yang merupakan ester aromatik utama dari bunga mawar. Pada penelitian Petri et
al. mengusulka perlekatan kovalen epoksida hidrolase (EH) Aspergillus niger ke silika gel.
Terakhir adalah penelitian Lin et al. yang menggunakan membran nanofibrus
poliakrilonitril-glikopolimer ekstrospun sebagai bahan pendukung pengikatan kovalen
katalase dari hati sapi.

7. Jelaskan salah satu contoh physisorption din industri farmasi?

Jawab :

Adsorpsi fisika (physisorption) merupakan adsorpsi yang terjadi karena adanya

gaya Van der Waals, yakni gaya tarik-menarik yang relatif lemah antara adsorbat dengan
permukaan adsorben. Dengan adsorpsi fisik menawarkan keuntungan dari metode
imobilisasi yang umumnya universal dan lancar, karena mekanisme pengikatan tidak
tergantung pada reaksi kimia spesifik lokasi antara enzim dan pendukung. Contoh
 physisorption pada industri farmasi misalnya pada imobilisasi subtilisin A ke berbagai
silika gel untuk produksi berkelanjutan rasemat N Boc-phenylalanine ethyl thioester, suatu
zat antara farmasi penting. Subtilisin A difisisorbsi ke permukaan silika gel dan digunakan
sebagai kemasan di tiga reaktor secara seri untuk resolusi kinetik dinamis dari etil thioester
N-Boc-fenilalanin rasemat. Pada kondisi optimal, proses aliran kontinyu menghasilkan
97% konversi substrat pada kelebihan enansiomer sebesar 99,5%, dengan subtilisin A
terimobilisasi yang menahan aktivitas katalitik setelah 120 jam dalam operasi aliran
kontinyu. aktivitas retensi dan umur simpan meningkat hingga 1 tahun berkaitan dengan
peningkatan termostabilitas enzim pada fisisorpsi.

8. Mengapa Carbon nanotubes banyak dipelajari sebagai media imobilisasi enzim?

Jawab :

Karena interaksi adsorptif menyebabkan perubahan konformasi dalam struktur

sekunder enzim. Vmax untuk konjugat O-SWNT-katalase dilaporkan 6,3 kali lebih rendah
dibandingkan dengan enzim bebas akibatnya peningkatan afinitas enzim untuk substrat
dan meningkatan resistensi terhadap difusi substrat ke situs aktif enzim di dalam matriks
berpori.

9. Mengapa Nanomaterials banyak dipelajari sebagai media imobilisasi enzim?

Jawab :

Nanomaterials telah dipelajari sebagai pendukung untuk biokatalis karena

minimnya mass transport limitations dan luas permukaan spesifik yang tinggi untuk
katalisis volume-efisien. Sebagai contoh, dalam jurnal telah dipelajari enzim Burkholderia
sp. lipase, untuk produksi biodiesel yang diimobilisasi ke nanopartikel magnetik dan
dievaluasi aktivitas katalitiknya. Ditemukan bahwa nanokomposit Fe 3O4-SiO2 yang
dicangkokkan metil memiliki afinitas tinggi untuk lipase (29,5 mg lipase g -1 nanokomposit
yang teradsorpsi) kemungkinan besar karena struktur berpori dari lapisan silika. Namun,
nilai Km yang lebih tinggi dan nilai Vmax yang lebih rendah dilaporkan untuk enzim yang
tidak dapat bergerak, yang menunjukkan bahwa proses imobilisasi menurunkan aktivitas
katalitik dan efisiensinya, kemungkinan karena perlekatan non-spesifik dan deformasi
situs aktif enzim dan peningkatan massanya. resistensi transfer. Imobilisasi juga
memungkinkan penggunaan kembali yang lebih baik dan pemisahan lipase dalam
transesterifikasi minyak zaitun dengan metanol untuk menghasilkan asam lemak metil
ester (FAME). Fisisorpsi lipase ke nanopartikel Fe3O4-SiO2 yang dicangkokkan metil
 magnetik terbukti mempertahankan aktivitas yang signifikan hingga 10 siklus reaksi
karena peningkatan stabilitasnya dari interaksi hidrofobik multi-point dengan gugus metil
yang dicangkok

10. Jelaskan keunggulan dari metode enzim entrapment.

Jawab :

Enzim entrapment adalah imobilisasi biokatalis menjadi pembawa dengan

berbagai derajat porositas dan permeabilitas. Enzim yang diimobilisasi melalui
penjeratan menunjukkan peningkatan stabilitas karena pengendalian lingkungan mikro
yang intensif dan juga terbukti lebih aktif secara katalitik pada suhu yang lebih tinggi
dalam pelarut organik, serta mudah dipisahkan dari campuran reaksi produk substrat.
Keunggulan dari metode enzim entrapment adalah proses reaksi berjalan cepat, tidak
memerlukan biaya yang banyak, dan biasanya proses reaksi dapat berjalan dalam kondisi
ruangan

11. Sebutkan organic dan inorganic carrier untuk enzim entrapment.

Jawab :

Organic dan inorgnaic carrier untuk enzim entrapment, yakni sol gel, hidrogel, polimer,
nanomaterial.

12. Jelaskan imobilisasi dengan metode Cross-Linked Enzyme Aggregates.

Jawab :

Imobilisasi enzim melalui pembentukan agregat enzim ikatan silang (CLEA),

salah satu teknik imobilisasi kelas terbaru untuk aplikasi dalam biotransformasi industri
bahan kimia dan obat-obatan. Persiapan umum CLEA dilakukan melalui agregasi
diberikan enzim terlarut saat menggunakan reagen pengendap, seperti amonium sulfat,
aseton, etanol, atau tert-butanol, diikuti dengan kopolimerisasi selanjutnya dari agregat
enzim dengan agen ikatan silang, paling sering glutaraldehida. CLEA terbukti
menawarkan manfaat dari peningkatan umur simpan dan stabilitas operasional, dapat
digunakan kembali, dan ketahanan yang luar biasa terhadap pencucian biokatalis yang
tidak bisa bergerak dalam media air, meski tidak menderita keterbatasan difusi substrat
yang berpotensi mengurangi aktivitas katalitik.
13. Jelaskan keungulan dari metode Cross-Linked Enzyme Aggregates!

Jawab:

Keunggulan dari metode Cross-Linked Enzyme Aggregates (CLEA) antara lain,

peningkatan umur simpan, stabilitas operasional, dapat digunakan kembali, tahan
terhadap pencucian biokatalis amobil dalam media air, tidak mengalami keterbatasan
difusi substrat yang dapat berpotensi mengurangi aktivitas katalitiknya, serta berpotensi
sebagai aplikasi skala industri karena produktivitas katalitiknya yang tinggi dan metode
imobilisasi yang murah.

14. Apa yang dimaksud dengan hyperactivation dan apa penyebabnya?

Jawab :

Hiperaktivasi adalah aktivitas katalitik yang lebih tinggi daripada korespondensi

enzim bebas. Hiperaktivasi disebabkan karena keterkaitannya dengan agregasi enzim
dalam struktur tersier yang telah diatur sebelumnya yang membuatnya tidak dapat larut
secara permanen silang.