MAKALAH BIOKIMIA

“ENZIM DAN KOENZIM”

Disusun Untuk Memenuhi Tugas Mata Kuliah Biokimia

Dosen Pengampu : Anggi Pramowardhani, M.Pd

Disusun Oleh :

Delfia Endinadewi | 20213091013

Upi Uhpiatun Hasanah | 20213091020

PROGRAM STUDI GIZI

FAKULTAS ILMU KESEHATAN
UNIVERSITAS ISLAM AL-IHYA KUNINGAN
Jalan Cut Nyak Dien No,38 Kuningan 4551
 KATA PENGANTAR
Puji dan syukur saya panjatkan kehadirat Allah SWT yang telah memberikan hikmah, hidayah,
kesehatan serta umur yang panjang sehingga makalah yang berjudul “Enzim dan Koenzim” ini
dapat terselesaikan. Tak lupa saya ucapkan terima kasih kepada Ibu Anggi Pramowardhani,
M.Pd yang memberikan tugas ini untuk pembelajaran dan penilaian untuk mata kuliah
Biokomia ini.
Atas dukungan moral dan materi yang diberikan dalam pembuatan laporan ini, saya
mengucapkan banyak terima kasih kepada:
1. Ikhsan Prawira, S.Pt., M.T.P selaku Kaprodi Ilmu Gizi Universitas Islam Al-Ihya
Kuningan.
2. Anggi Pramowardhani, M.Pd selaku Dosen Pengampu Biokimia Program Studi Gizi
Fakultas Ilmu Kesehatan Universitas Islam Al Ihya Kuningan
3. Teman-teman mahasiswa Program Studi Ilmu Gizi Semester 3 Universitas Islam Al-
Ihya Kuningan, yang turut membantu baik secara langsung maupun tidak langsung
dalam rangka pembuatan makalah ini.

Saya menyadari sepenuhnya, bahwa dalam pembuatan makalah ini jauh dari
kesempurnaan. Oleh karena itu, saya mengharapkan kritik dan saran yang bisa membangun
menuju kesempurnaan dari para pembaca untuk kesempurnaan makalah saya selanjutnya.
.

Kuningan, Desember 2021

Penyusun
 DAFTAR PUSTAKA

KATA PENGANTAR ............................................................................................................... 2

DAFTAR PUSTAKA ................................................................................................................ 3
BAB 1 ........................................................................................................................................ 4
PENDAHULUAN ..................................................................................................................... 4
A. Latar Belakang ................................................................................................................ 4
B. Rumusan Masalah ........................................................................................................... 4
C. Tujuan ............................................................................................................................. 4
BAB II........................................................................................................................................ 5
PEMBAHASAN ........................................................................................................................ 5
A. Tata Nama dan Kekhasan Enzim ................................................................................ 5
B. Fungsi dan Cara Kerja Enzim ................................................................................... 10
C. Klasifikasi / Penggolongan Enzim ............................................................................ 12
D. Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim .................................................... 13
E. Koenzim .................................................................................................................... 18
BAB III .................................................................................................................................... 20
PENUTUP................................................................................................................................ 20
A. KESIMPULAN ......................................................................................................... 20
B. SARAN ..................................................................................................................... 20
DAFTAR PUSTAKA .............................................................................................................. 21
 BAB 1

PENDAHULUAN
A. Latar Belakang

Enzim adalah biomolekul berupa protein berbentuk bulat (globular), yang

terdiri atas satu rantai polipeptida atau lebih dari satu rantai polipeptida. Enzim
berfungsi sebagai katalis atau senyawa yang dapat mempercepat proses reaksi tanpa
habis bereaksi. Dengan adanya enzim, molekul awal yang disebut substrat akan
dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk (Smith, 1997;
Grisham et al., 1999). Keunggulan enzim sebagai biokatalisator antara lain memiliki
spesifitas tinggi, mempercepat reaksi kimia tanpa pembentukkan produk samping,
produktivitas tinggi dan dapat menghasilkan produk akhir yang tidak terkontaminasi
sehingga mengurangi biaya purifikasi dan efek kerusakan lingkungan (Chaplin and
Bucke, 1990). Enzim bersifat spesifik baik terhadap substrat yang dikatalisis maupun
produk reaksinya. Semua enzim berupa protein, yang kadang dilengkapi dengan
komponen non-protein yang disebut kofaktor. Kofaktor berupa molekul organik
(koenzim) atau ion logam. Apoenzim adalah protein inaktif karena kehilangan kofaktor.
Holoenzim adalah enzim yang tersusun dari apoenzim dan kofaktor. Gugus prostetik
adalah kofaktor yang terikat dalam enzim, susah dipisahkan tanpa merusak
aktivitasnya. Hanya holoenzim yang aktif sebagai katalis.
B. Rumusan Masalah

1. Tata nama dan kekhasan enzim

2. Fungsi dan cara kerja enzim
3. Penggolongan / klasifikasi enzim
4. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim
5. Koenzim
C. Tujuan

1. Untuk mengetahui tata cara dan kekhasan enzim

2. Untuk mengetahui Fungsi dan cara kerja enzim
3. Untuk mengetahui Penggolongan enzim
4. Untuk mengetahui Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim
5. Untuk mengetahui Koenzim
 BAB II

PEMBAHASAN

A. Tata Nama dan Kekhasan Enzim

1. Tata Nama Enzim
Penamaan enzim secara trivial dan sistematis. Tata nama secara trivial dapat
diklasifikasikan berdasarkan pada substrat yang dikatalisis, produk yang
terbentuk, substrat dan jenis mekanisme reaksi, produk yang disintesis dan
berdasarkan jenis reaksi umum yang dikatalisis dengan enzim.
Penamaan berdasarkan sistem klasifikasi sesuai dengan Enzyme Commission
(EC) dari International Union of Biochemistry (IUB).
1. Tata nama enzim secara trivial
a. Enzim berdasarkan substrat yang dikatalisis
Nama enzim diakhiri dengan “ase” kecuali beberapa enzim proteolitik
yang diakhiri dengan “in”, seperti papain, bromelin, pepsin. Nama
menerangkan substrat yang dikatalisis. Contoh maltase dari maltosa,
laktase dari laktosa, lipase pada lipid, fumasare dari fumarat.

b. Enzim berdasarkan produk yang terbentuk karena aktivitas enzim

Penamaan enzim berdasarkan produk yang terbentuk karena aktivitas
enzim. Misalnya sitrat sintase, dengan produk reaksi yang terbentuk
adalah sitrat.
 c. Enzim berdasarkan substrat dan jenis reaksi yang terjadi
Senyawa piruvat dapat diubah menjadi Asetil-CoA dengan reaksi
dekarboksilasi oksidatif dan menjadi oksaloasetat dengan
dehidrogenase. Enzim yang terlibat diberi nama piruvat dehidrogenase
dan piruvat karboksilase. Contoh lainnya adalah alkohol dehidrogenase
yang mengkatalisis dehidrogenasi alkohol.
d. Enzim berdasarkan produk yang disintesis
Banyak enzim yang diberi nama berdasarkan produk yang terbentuk
setelah reaksi katalisis. Misalnya sitrat sintase yang mengkatalisis
kondensasi Asetil CoA dan oksaloasetat menghasilkan sitrat, atau malat
sintase yang mengkatalisis sintesis malat dari glioksalat dan Asetil CoA.
e. Penamaan berdasarkan jenis/sifat reaksi yang dikatalisis, tanpa substrat
yang spesifik Berdasarkan sifat reaksi, tanpa menunjukkan substrat yang
spesifik yaitu enzim transfer, hidrolisis, sintase, isomerase, sintase, dan
enzim yang menambahkan gugus fungsi atau ikatan rangkap.
2. Tata nama enzim secara sistematis
Penamaan berdasarkan sistem klasifikasi menurut Enzyme
Commission (EC) dari International Union of Biochemistry (IUB). Setiap
enzim dilengkapi dengan E.C. number sebanyak 4 digit yang dipisahkan
dengan titik. Penamaan berdasarkan prinsip berikut :
 Digit ke-1 menunjukkan Kelas enzim
 Digit ke-2 merupakan Subkelas yang menerangkan lebih rinci dari kelas
enzim. Bergantung kelas enzimnya.
 Digit ke-3 merupakan Sub-subkelas yang menerangkan lebih rinci dari
subkelas enzim.
 Digit ke-4 menerangkan lebih spesifik dan biasanya berupa nomor list yang
diberikan oleh Enzyme Commission. Tidak ada aturan umum dari digit 2-4
karena pembagiannya atau artinya bergantung pada kelas utamanya. Enzim
yang mengkatalisis dengan reaksi sangat mirip akan mempunyai ketiga digit
(1-3) yang sama, contoh reaksi hidrolisis berbagai ester.

Isoenzim adalah enzim yang berbeda tetapi mengkatalisis reaksi yang identik,
diberi 4 nomor klasifikasi yang sama. Contoh ada 5 Laktat dehidrogenase
(LDH) dalam tubuh kita dengan komposisi kimia berbeda tetapi mengkatalisis
secara identik, maka diberi nomor E.C. yang sama. Penamaan untuk reaksi
kesetimbangan, diberikan ke reaksi yang penting secara biokimia. Contoh
reaksi redoks yang melibatkan NADH dan NAD+ , maka arahnya adalah
dimana NAD+ bertindak sebagai akseptor proton. Enzim yang mempunyai
aktivitas terhadap dua reaksi, nama diberikan ke reaksi yang penting secara
biokimia, nama (aktivitas) kedua ditunjukkan di dalam kurung. Contoh: enzim
yang mengkatalisis reaksi redoks dan dekarboksilasi, maka Oksidoreduktase
(dekarboksilasi).

1. Kelas 1 Oksidoreduktase
Penomoran E.C. untuk digit ke-2 menunjukkan donor pereduksinya (H atau
elektron) yang terlibat dalam reaksi, dengan rincian sebagai berikut :
1 alkohol ( -CHOH)
2 aldehid atau keton (-C=O)
3 gugus -CH=CH
4 amina primer (-CH2NH2 atau –CH2NH3+ )
5 amina sekunder (-CHNH-)
6 NADH atau NADPH

Untuk digit ke-3 akseptor hidrogen atau elektron

1 NAD+ atau NADP+

2 Fe3+ (contoh dalam sitrokrom)

99 O2

99 akseptor lain tidak terklasifikasi

2. Kelas 2 Transferase Penamaan untuk digit ke 2 pada kelas ini menyatakan
gugus yang ditransfer yaitu :
1 gugus C 7
2 gugus aldehid atau keton (-C=O)
3 gugus asil (R-C=O)
4 gugus glikosil (karbohidrat)
6 transfer gugus mengandung N
7 gugus fosfat
8 transfer gugus mengandung S

Digit 3 menerangkan lebih lanjut gugus yang ditransfer, misalnya :

E.C.2.1.1 : metiltransferase (transfer –CH3)
E.C.2.1.2 : hidroksimetiltransferase (transfer –CH2OH)
E.C.2.1.3 : karboksil atau karbamoil transferase (transfer –COOH atau –
CONH2)
E.C.2.3.1 : asiltransferase
E.C.2.3.2 : aminoasiltransferase
E.C.2.4.1 : heksosiltransferase (transfer unit heksosa)
E.C.2.4.2 : pentosiltransferase (transfer unit pentosa)
E.C.2.7.1 : fosfotransferase, akseptor gugus alkohol
E.C.2.7.2 : fosfotransferase, akseptor gugus karboksil
E.C.2.7.3 : fosfotransferase, akseptor gugus nitrogen

3. Kelas 3 Hidrolas

Enzim diklasifikasikan berdasarkan gugus yang dihidrolisis.

Digit ke-2 menyatakan ikatan yang terhidrolisis yaitu :

1 ester
2 glukosida (ikatan antar unit karbohidrat)
4 peptida (-CO-NH-)
5 ikatan C-N selain peptida
6 ikatan asam anhidrida
Digit ke-3 menerangkan lebih lanjut jenis ikatan yang dihidrolisis
E.C.3.1.1. menghidrolisis ester karboksilat (-CO-O-)
E.C.3.1.2. menghidrolisis ester tiol (-CO-S-)
 E.C.3.1.3. menghidrolisis monoester fosfat (-O-PO32-)
E.C.3.1.4. menghidrolisis diester fosfat
E.C.3.1.5. menghidrolisis monoester trifosfat
E.C.3.1.6. menghidrolisis ester sulfat
E.C.3.2.1. menghidrolisis gugus glikosida
E.C.3.2.2. menghidrolisis senyawa N-glikosil
E.C.3.2.3. menghidrolisis senyawa S-glikosil
4. Kelas 4 Liase
Enzim ini mengkatalisis pemutusan gugus atau ikatan rangkap secara non
hidrolitik
Digit ke-2 menyatakan ikatan yang terputus yaitu :
1 C-C
2 C-O
3 C-N
4 C-S
Digit ke-3 menyatakan gugus yang terputus yaitu :
1 gugus karboksil (CO2)
2 gugus aldehid (-CH=O)
3 gugus asam keto (-CO-CO2-)
5. Kelas 5 Isomerase
Enzim mengkatalisis reaksi isomerisasi, penomoran digit ke-2 berdasarkan
tipe reaksi yaitu :
1 Rasemisasi atau Epimerisasi (inversi pada C*)
2 Isomerisasi cis-trans
3 Oksidoreduktasi intramolekuler
4 Reaksi transfer intramolekuler
Digit ke-3 menerangkan molekul terisomerisasi.
1 asam amino
2 asam hidroksi
3 karbohidrat
6. Kelas 6 Ligase
Enzim mengkatalisis pembentukan ikatan baru, diikuti dengan pemutusan
ATP atau nukleotida trifosfat lain.
Reaksi umum : X + Y + ATP → X-Y + ADP + Pi
 Pada penomoran enzim ligase, digit ke-2 menyatakan ikatan tersintesis
1 C-O
2 C-S
3 C-N
4 C-C
Digit ke-3 menerangkan lebih lanjut ikatan yang terbentuk.
E.C.6.3.1.: asam-amonia ligase (amida, -CO-NH2, sintase)
E.C.6.3.2.: asam-asam amino ligase (peptida, -CO-NH-, sintase)

B. Fungsi dan Cara Kerja Enzim

 Fungsi Enzim
Enzim dapat berfungsi di luar sel hidup sebagai katalis biologis secara in vitro.
Aktivitas enzimatik terkait dengan struktur protein karena enzim memiliki sisi aktif
yang mengikat substrat. Secara umum, enzim pencernaan adalah struktur protein murni
misalnya urease. Pepsin, tripsin dan kimotripsin dikenal sebagai enzim pencernaan.
Lisozim adalah enzim aktif yang ditemukan dalam air mata, air liur, dan putih telur
yang mencerna dinding sel beberapa bakteri. Struktur lisozim dalam bentuk kristal,
diamati dengan kristalografi sinar- X. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur protein
tiga dimensi (Najafpour, 2015).

 Cara Kerja Enzim

a. Sisi Aktif Enzim
Karakteristik Sisi Aktif Enzim
1) Merupakan bagian kecil dari enzim (Mengapa enzim harus memiliki ukuran
besar)
2) Sisi aktif merupakan suatu cekukan yang bersifat 3 dimensi. memberikan
lingkungan mikro yg sesuai untuk terjadinya suatu reaksi kimia
3) Substrat terikat pada sisi aktif dengan interaksi atau ikatan yang lemah.
4) Spesifitas enzim dipengaruhi oleh asam amino yg menyusun sisi aktif suatu
enzim
 Gambar 1.3 Sisi Aktif Enzim Dan Asam Amino Yang Terlibat

Sisi aktif mempunyai 2 bagian yang penting:

1) Bagian yang m engenal substrat dan kemudian mengikatnya
2) Bagian yang m engkatalisis reaksi, setelah substrat diikat oleh enzim
Asam amino yang membentuk kedua bagian tersebut tidak harus berdekatan dalam
urutan secara linear, tetapi da lam konformasi 3D mereka berdekatan.
b. Mekanisme Reaksi Enzim
Molekul selalu bergerak dan bertumbukan satu sama lain. Jika suatu molekul
substrat menumbuk molekul enzim yang tepat, substrat akan menempel pada
enzim. Ada dua teori mengenai kerja enzim, yaitu teori lock and key (gembok –
ana k kunci) dan induced fit (kecocokan terind uksi).
1) Teori Gembok - anak kunci
Bentuk substra t sesuai dengan sisi aktif, seperti gembok cocok dengan anak
kuncinya. Hal itu menyebabkan enzim bekerja secara spesifik. Substrat
yang mempuyai bentuk rua ng yang sesuai dengan sisi aktif enzim akan
berkaitan dan membentuk kompleks transisi enzim – substrat. Senyawa
transisi i ni tidak stabil sehingga pembentuka n produk berlangsung dengan
sendirinya.
2) Teori Induced Fit (Koshland)
Reaksi antara substrat dengan enzim berlangsung karena adanya induksi
molekul substrat terhadap molekul enzim. Menurut teori ini, sisi aktif enzim
bersifat fleksibel dalam menyesuaikan struktur sesuai dengan struktur
substrat.
Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, maka enzim akan terinduksi dan
kemudian mengubah bentuknya sedikit sehingga mengakibatkan perubahan
sisi aktif yang semula tidak cocok menjadi cocok (fit). Kemudian terjadi
pengikatan substrat oleh enzim, yang selanjutnya substrat diubah menjadi
 produk. Produk kemudian dilepaskan dan enzim kembali pada keadaan
semula, siap untuk mengikat substrat baru.
Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuanya menurunkan
ΔG‡:
1) Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang
mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat
menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.
2) Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat
dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang
berlawanan dengan keadaan transisi.
3) Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat
sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.
4) Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama
pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini
melibatkan destabilisasi keadaan dasar, dan kontribusinya terhadap katalis
relatif kecil.

C. Klasifikasi / Penggolongan Enzim

Enzim diklasifikasikan ke dalam 6 kelas utama berdasarkan tipe reaksi yang
dikatalisis dan beberapa sub kelas seperti tercantum pada Tabel 1.1 dan 1.2 di bawah
ini (Mc.Murry, John & Castellion, Mary E, 1992).
Tabel 1.1 Klasifikasi Enzim Berdasarkan Tipe Reaksi

Kelas Kelas Enzim Tipe Reaksi

1 Oksidoredutase
2 Transferase
3 Hidrolase
4 Liase
5 Isomerase
6 Ligase
Reaksi reduksi oksidasi (transfer elektron dari satu substrat
ke substrat lainnya)
Transfer atom atau gugus dari satu substrat ke substrat lain
Reaksi hidrolisis (pemecahan ikatan karena adanya air
Penambahan gugus fungsi pada ikatan rangkap
Reaksi isomerisasi (penyusunan ulang atom-atom substrat)
Pembentukann ikatan C-C, C-S, C-O dan C-N diikuti
dengan pemutusan isofostat dari ATP
 Tabel 1.2 Klasifikasi Subkelas Enzim

Kelas Subkelas Tipe reaksi yang dikatalisis

Oksidoreduktase Oksidase Oksidasi substrat
Reduktase Reduksi substrat
Dehidrogenase Pelepasan atom atom hidrogen(H₂) sehingga
terbentuknya ikatan rangkap
Transferase Transminase Transfer gugus amino antara substart
Kinase Transfer gugus fosfat antara substart
Hidrolase Lipase Hidrosis gugus ester dalam lipid
Protease Hidrosis gugus amida dalam protein
Nuklease Hidrosis gugus fosfat dalam lasam nukleat
Liase Dehidrase Kehilangan air
Dekarboksilase Kehilangan karbondioksida
Isomerase Epimerase Isomerisasi pada pusat kiral substrat
Ligase Sintetase Pembentukan ikatan baru dengan melibatkan ATP
Karboksilase Pembentukan ikatan baru antara substart dan CO2
dengan melibatkan ATP

D. Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim

1. Efek Ph Pada Aktivitas Enzim
Sebagian besar enzim aktif berada pada rentang pH yang sempit yaitu 6 - 8
(Blanco G & Blanco A, 2017), ada juga literatur yang menyebutkan sekitar 5 - 9
(Najafpour, 2015). Efek pH berhubungan dengan kombinasi beberapa faktor seperti
energi yang terlibat dalam ikatan substrat pada sisi aktif enzim, ionisasi residu asam
amino yang terlibat dalam aktivitas katalitik enzim, ionisasi substrat, perbedaan
struktur protein karena kekuatan ionik medium. Laju reaksi enzimatik karena
perbedaan pH membuat kurva lonceng normal, dimana laju maksimum tercapai
pada pH optimum larutan. Nilai pH optimum, berhubungan dengan pKs asam
amino terionisasi yang terlibat dalam struktur protein.
 Gambar 1.4 Efek Ph Pada Aktivitas Enzim

Berdasarkan nilai pKs dapat diproyeksikan pH optimal suatu enzim yang

mengandung asam amino dalam struktur protein. Nilai pH di bawah atau di atas
nilai pH optimum dapat menyebabkan laju reaksi turun atau lebih lambat. Namun,
pengecualian enzim misalnya enzim pepsin lambung aktivitasnya maksimum pada
pH asam (sekitar 1.5). Asam fosfatase yang terdapat pada kelenjar prostat
menunjukkan aktivitas maksimum pada pH 5 dan basa fosfatase dari tulang dan
organ lain memiliki aktivitas optimum pada pH 9.5.
Perubahan pH di dalam medium mempengaruhi keadaan ionisasi
gugus fungsi pada molekul enzim dan substrat. Pada pembentukan kompleks
enzim-substrat, dibutuhkan distribusi muatan listrik pada kedua molekul. pH
optimum menyatakan keadaan terdisosiasi pada gugus yang penting yang sesuai
dengan interaksi enzim dan substrat membentuk kompleks. Nilai pH ekstrim asam
atau basa akan menyebabkan denaturasi enzim dan selanjutnya menyebabkan
inaktivasi enzim.
2. Efek Temperatur Pada Aktivitas Enzim
Laju reaksi enzimatik akan meningkat ketika temperatur meningkat karena
meningkatnya energi kinetik pada sistem. Dalam batas tertentu, enzim
mengkatalisis reaksi mengikuti karakter ini dan kecepatan reaksi biologi menjadi
dua kali lipat setiap peningkatan 10°C. Aktivitas dengan adanya peningkatan
temperatur pada laju reaksi disebut Q10 atau koefisien temperatur. Jika konsentrasi
enzim, substrat dan faktor lain pada medium dipertahankan kosnstan dan aktivitas
enzim ditentukan dengan meningkatnya temperatur maka didapatkan kurva pada
Gambar 1.5.
 Gambar 1.5 Efek Temperature Pada Aktivitas Enzim

Walaupun aktivitas enzim meningkat dengan kenaikan temperatur tetapi ada

batas maksimum yang sesuai dengan suhu optimum aktivitas katalitik enzim.
Di atas suhu optimumnya, aktivitas enzim akan menurun, bahkan ketika terlalu
panas maka enzim akan mulai terdenaturasi. Ikatan nonkovalen antara sisi
protein akan terganggu, bentuk tiga dimensi enzim menjadi hancur, dan
akibatknya sisi aktif enzim untuk reaksi katalitiknya menjadi tidak terlihat.
Suhu optimum enzim pada hewan berdarah panas sekitar 37 °C, di luar suhu
tersebut aktivitas enzim menurun dan mendekati suhu 60 °C sebagian enzim
menjadi tidak aktif.
Inaktivasi karena pengaruh temperatur juga terjadi di atas 40 °C karena panas
mendenaturasi struktur molekul enzsim.
3. Efek Konsentrasi Enzim
Dengan meningkatnya konsentrasi enzim berarti ada molekul tambahan yang
akan membawa substrat sehingga laju reaksi meningkat. Jika konsentrasi meningkat
dua kali maka laju reaksi atau aktivitas enzim akan meningkat dua kali.

Gambar 1.6 Efek Konsentrasi Enzim Pada Laju Reaksi Atau Aktivitas Enzim
4. Efek Konsentrasi Substrat
Enzim bekerja sesuai dengan kapasitasnya. Meningkatnya konsentrasi substrat
maka laju reaksi akan meningkat karena lebih banyak enzim yang bekerja. Seperti
pada Gambar 2.7, hubungan antara konsentrasi substrat dan aktivitas enzim
mengikuti kurva hiperbolik.

Gambar 1.7 Efek Konsentrasi Substrat Pada Laju Reaksi Atau Aktivitas Enzim
Ketika konsentrasi substrat rendah, aktivitas enzim meningkat secara linear
dengan konsentrasi substrat. Bagian ini mencerminkan reaksi orde pertama,
menyatakan hubungan langsung antara laju reaksi enzim dan konsentrasi substrat.
Konsentrasi substrat meningkat, terjadi peningkatan laju enzim hingga mencapai satu
titik di mana aktivitas tidak meningkat, bahkan jika konsentrasi substrat terus
meningkat. Kurva cenderung menjadi horizontal pada titik yang sesuai dengan
kecepatan maksimum (Vmaks) enzim.
Kurva hiperbolik adalah karakteristik dari reaksi dimana satu substrat yang
terlibat dalam reaksi. Ketika dua substrat terlibat, kurva hiperbolik juga dapat diperoleh
untuk salah satunya jika terdapat kelebihan konsentrasi substrat lain yang digunakan.
Hubungan substrat – aktivitas pertama kali digambarkan oleh Michaelis dan Menten.
Dalam kasus yang paling sederhana, substrat berikatan dengan enzim secara reversibel.
Kompleks yang terbentuk terdisosiasi lebih lambat dibandingkan reaksi pertama dan
enzim akan melepskan produk. Pada konsentrasi substrat yang sangat rendah, sebagian
besar molekul enzim (E) bebas. Ketika substrat (S) meningkat, molekul enzim terlibat
dalam pembentukan kompleks enzim-substrat (ES) juga meningkat. Jika konsentrasi
substrat terus meningkat, tercapai satu titik di mana hampir semua molekul enzim
ditempati oleh substrat (dengan asumsi konsentrasi enzim konstan). Pada titik ini,
enzim menjadi jenuh dengan substrat. Jika melebihi jumlah enzim, tercapai steady state,
dimana laju reaksi tidak akan meningkat lagi. Setiap penambahan substrat tidak lagi
menyebabkan peningkatan aktivitas enzim dan reaksi merupakan reaksi orde nol.
Secara teoritis, kecepatan reaksi mencapai maksimum hanya pada konsentrasi
substrat yang tak terbatas, kurva tidak pernah mencapai garis horizontal yang sesuai
dengan Vmax. Oleh karena itu, tidak mungkin untuk memprediksi secara akurat
konsentrasi substrat dimana Vmax dicapai. Untuk menjalin hubungan yang tepat antara
kecepatan awal dan konsentrasi substrat, Michaelis dan Menten mendefinisikan
konstanta disebut Km (konstanta Michaelis). Km konsentrasi substrat di mana laju
reaksi mencapai pada laju setengah maksimum.
Dalam kondisi pH dan suhu yang ditentukan dalam medium, Km memiliki nilai
tertentu untuk setiap enzim. Berlaku persamaan Michaelis-Menten :

di mana v sesuai dengan laju awal dengan konsentrasi substrat sama dengan [S], Vmax
laju maksimum, dan Km sama dengan konstanta Michaelis untuk substrat tertentu. Dari
persamaan ini, ketika [S] berada di bawah Km, laju reaksi tergantung pada konsentrasi
substrat (bagian awal dari kurva di mana reaksi adalah orde pertama terhadap [S]).
Ketika [S] jauh lebih tinggi dari nilai Km, kecepatan awal hampir maksimal (bagian
akhir dari kurva, reaksi orde nol).
Ketika [S] sama dengan Km, laju reaksi adalah sama dengan setengah dari
kecepatan maksimal.

Persamaan Michaelis-Menten ditransformasi secara aljabar ke dalam

persamaan yang ekivalen untuk menetapkan nilai Km. Persamaan ini dikenal dengan
persamaan Lineweaver–Burk yang bersifat linier.
 Gambar 1.8 Grafik Representasi Rectprocal Ganda (Persamaan Lineweaver-Burk)
Nilai Km merupakan karakteristik setiap enzim dan setiap substrat pada kondisi
suhu dan pH yang sama. Nilai Km berbeda untuk tiap enzim misalnya Km hidrogen
peroksida katalase adalah 25mM, sementara Km heksokinase adalah 0.005 mM. Nilai
Km berbanding terbalik dengan afinitas enzim dari substrat. Semakin tinggi afinitas
substrat maka semakin rendah nilai Km. Ketika enzim beraksi pada beberapa substrat
maka Km akan berbeda untuk tiap substrat. Substrat yang memiliki nilai Km lebih
rendah dianggap sebagai substrat alami atau fisiologis untuk enzim.

E. Koenzim
Dalam peranannya, enzim sering memerlukan senyawa organik tertentu selain
protein. Ditinjau dari fungsinya, dikenal adanya koenzim yang berperan sebagai
pemindah hidrogen, pemindah elektron, pemindah gugusan kimia tertentu (―group
transferring‖) dan koenzim dari isomerasa dan liasa. Koenzim akan memperbesar
kemampuan katalitik suatu enzim sehingga jauh melebihi kemampuan yang
ditawarkan. Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim melalui ikatan kovalen
atau non kovalen sering disebut sebagai gugus prostetik.
Tabel 1.3 Contoh-Contoh Koenzim Dan Peranannya
No Kode Singkatan dari Yang dipindahkan
1 NAD Nikotinamida-adenina dinukleotida Hidrogen
2 NADP Nikotinamida-adenina dinukleotida Hidrogen
fosfat
3 FMN Flavin mononukleotida Flavin-adenina Hidrogen
dinukleotida
4 FAD Flavin-adenina dinukleotida Hidrogen
5 Ko-Q Koenzim Q atau Quinon Sitokrom Hidrogen
6 Sit Sitokrom Elektron
7 Fd Ferredoksin Elektron
8 ATP Adenosina trifosfat Gugus fosfat
9 PAPS Fosfoadenil sulfat Gugus sulfat
10 UDP Uridina difosfat Gula
11 Biotin Biotin Karboksil (CO₂)
12 Ko-A Koenzim A Asetil
13 TPP Tiamin pirofosfat C₂-aldehida
 BAB III

PENUTUP
A. KESIMPULAN
Enzim adalah biomolekul berupa protein berbentuk bulat (globular), yang
terdiri atas satu rantai polipeptida atau lebih dari satu rantai polipeptida. Enzim
berfungsi sebagai katalis atau senyawa yang dapat mempercepat proses reaksi tanpa
habis bereaksi. Dengan adanya enzim, molekul awal yang disebut substrat akan
dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk (Smith, 1997;
Grisham et al., 1999).

B. SARAN
Dengan adanya makalah ini kami harapkan para pembaca dapat mengetahui
lebih banyak lagi tentang Enzim guna menambah wawasan untuk pembelajaran.
 DAFTAR PUSTAKA
dr. Astri, dr. Salsalina. (2020). BIOKIMIA. Bogor : AKBID Wijaya Husada
http://repository.whakademik.com/assets/pdf/ebooks/bidan/13.%20BUKU%20AJAR
%20BIOKIMIA.pdf

Isnaeni, Neni. 2020. Tugas Makalah Biokimia Dan Biologi Molekulel Enzim.
https://www.researchgate.net/profile/NeniIsnaeni/publication/340412323_ENZYME/l
inks/5eb18953299bf18b9595f4d8/ENZYME.pdf