Diterjemahkan dari bahasa Inggris ke bahasa Indonesia - www.onlinedoctranslator.

com

JKAMIBAKTERIOLOGI, Maret 1995, hal. 1123–1128 Jil. 177, No. 5

0021-9193/95/$04.0010
hak ciptaQ1995, Masyarakat Amerika untuk Mikrobiologi

TINJAUAN MINIR

Lipoprotein Bakteri Gram-Positif

IAIN C. SUTCLIFE*DANROY RB RUSSELL
Departemen Biologi Lisan, The Dental School, University of Newcastle upon Tyne,
Framlington Place, Newcastle upon Tyne NE2 4BW, Inggris Raya

PENGANTAR Lipoprotein pengikat substrat dalam sistem transportasi.

Sejumlah besar protein yang terletak di periplasma gram negatif
Pandangan kami tentang kompleksitas selubung sel bakteri adalah protein pengikat zat terlarut, komponen sistem yang
Gram-positif telah banyak berubah dalam beberapa tahun terakhir, bergantung pada protein pengikat afinitas tinggi yang bertanggung
dengan pengakuan adanya berbagai protein yang dipertahankan jawab untuk pengangkutan berbagai substrat (16, 67). Setelah
oleh mekanisme yang berbeda. Lipoprotein, yaitu, protein yang pengikatan substrat, protein pengikat berinteraksi dengan
mengandung lipid secara kovalen terkait dengan residu sistein N- komponen protein membran integral yang mentranslokasi substrat
terminal, telah dipelajari secara ekstensif pada bakteri gram negatif melintasi membran. Gen yang mengkode komponen sistem ini
(7), tetapi contoh dari spesies gram positif baru diketahui baru-baru
umumnya ditemukan terorganisir bersama sebagai operon (16).
ini (Tabel 1).
Berbeda dengan bakteri gram negatif, sistem transpor yang
Meskipun ketebalannya, lapisan peptidoglikan bakteri gram
terikat protein baru-baru ini diidentifikasi dan dikarakterisasi
positif tetap merupakan struktur yang relatif berpori. Jadi,
pada bakteri gram positif. Contoh pertama yang diakui adalah
dengan tidak adanya membran luar retentif, komponen yang
maldanamioperon dariStreptokokus pneumonia, yang
menjalankan fungsi di dalam selubung sel gram positif entah
menunjukkan homologi kuat terhadap maltosa (mal) dan
bagaimana harus ditambatkan untuk mencegah kehilangannya
oligopeptida (opp) sistem penyerapan enterobacteria, masing-
ke lingkungan pertumbuhan. Ujung N berlipid dianggap
masing. Gilson dkk. mengenali masalah lokalisasi komponen
sebagai jangkar lipoprotein ke dalam selebaran luar membran
protein pengikat dan mengusulkan bahwa komponen ini
sel, dan lipoprotein dapat dibandingkan secara topografis
menjalani modifikasi lipoprotein, karena gen termasuk peptida
dengan kelas utama lain dari makroamphifil yang ada dalam
sinyal dengan situs konsensus pemrosesan lipoprotein (20). Itu
selubung sel gram positif, asam lipoteichoic dan lipoglikan (65).
amisistem transpor oligopeptida telah menjadi subjek studi
Beberapa pendekatan dapat digunakan untuk mengidentifikasi
ketat oleh Claverys dan rekan kerja (1, 2), dan protein pengikat,
lipoprotein: (i) pelabelan metabolik dengan asam lemak berlabel
AmiA, telah diberi label dengan [3H]palmitat (1). Perlu dicatat
radio, biasanya asam palmitat; (ii) gangguan pemrosesan protein
bahwa kloning keduanyamalXdanamiAgen lipoprotein
oleh antibiotik globomisin, yang menghambat pemrosesan
menghadirkan kesulitan yang cukup besar (39) dan, karena
lipoprotein oleh sinyal peptidase II; dan (iii) adanya urutan
kloning sejumlah gen lipoprotein lain telah menghasilkan
konsensus yang dilestarikan dalam peptida sinyal prelipoprotein,
masalah serupa (21, 54, 62), tampaknya ekspresi tingkat tinggi
yang dianggap mengarahkan pemrosesan prelipoprotein untuk
lipoprotein asing dapat memiliki efek merusak padaE. colituan
membentuk protein asilasi matang (6, 7, 71). Yang terakhir telah
rumah. Menariknya, AmiA dapat dinonaktifkan tanpa
menjadi metode standar untuk pengenalan lipoprotein diduga,
menghilangkan transpor oligopeptida denganS. pneumoniae,
tetapi harus ditekankan bahwa struktur lipoprotein yang relatif
dan dispensability yang jelas dari protein pengikat ini

Diunduh dari https://journals.asm.org/journal/jb pada 15 Maret 2022 oleh 36.90.14.251.

sedikit belum menjadi subjek analisis kimia yang ketat.
FUNGSI LIPOPROTEIN
Lipoprotein dan resistensi antibiotik.Demonstrasi pertama
dari lipoprotein gram positif dibuat pada tahun 1981, ketika tiga
kelompok secara independen menunjukkan bahwa penisilinase
ekstraseluler dariBacillus licheniformisada dalam bentuk lipid
pascatranslasi, terkait membran dan bahwa bagian asil
sebanding dengan lipoprotein Braun dari Escherichia coli(36,
48, 64). Produksi bentuk lipoprotein terkait membran dariB-
laktamase tampaknya menjadi bagian dari jalur sekresi untuk
produksi enzim ekstraseluler; aktivitas eksoenzim dianggap
diturunkan oleh pembelahan proteolitik dari ekstensi N-
terminal dari protein matang (47, 50, 51). Proporsi enzim yang
dilepaskan ke media ekstraseluler sangat bervariasi (49, 72),
dan pada beberapa strainStafilokokus aureushampir semua
enzim dipertahankan dalam bentuk terkait sel (11).
* Penulis yang sesuai. Telepon: 0191-222-7918. Faks: 091-222-6137.
Alamat surat elektronik: icsutcliffe@newcastle.ac.uk.
ditunjukkan karena adanya dua lipoprotein tambahan, AliA dan
AliB, yang tidak dikodekan olehamioperasi (1). Kedua
lipoprotein ini sangat homolog dengan AmiA, dan masing-
masing dari tiga protein pengikat tampaknya memiliki
spesifisitas yang sedikit berbeda untuk oligopeptida,
memungkinkan berbagai substrat diangkut melalui sistem
transportasi Ami.
ItuStreptococcus mutansSistem Msm juga mengangkut banyak
substrat, semua gula yang secara struktural terkait dengan
raffinose (59, 69), dan protein pengikat MsmE telah terbukti menjadi
lipoprotein, seperti yang disarankan oleh adanya urutan peptida
sinyal lipoprotein (66). Dalam hal ini, pengangkutan beberapa
substrat tampaknya hanya melibatkan satu lipoprotein.
Sejumlah besar sistem transportasi sekarang telah
diidentifikasi yang diusulkan bahwa protein pengikat zat
terlarut adalah lipoprotein (Tabel 1). Sebagian besar sistem
transpor ini belum dikarakterisasi secara menyeluruh dalam
hal sifat biokimia dan peran fisiologisnya; fungsi mereka
telah disimpulkan terutama dari analisis komparatif dari
urutan gen.
Lipoprotein sebagai adhesin.Molekul permukaan sel memainkan
banyak peran penting dalam mengatur kepatuhan bakteri

1123
1124 TINJAUAN MINIR J. BACTERIOL.

TABEL 1. Lipoprotein bakteri gram positif

Cys lemak
Organisme LipoproteinSebuah FungsiB SinyalC Referensi)
posisiD pelabelane

Alicyclobacillus acidocaldarius ORF2 Transportasi maltosa TVAGCG 21 29

Bacillus cereus BlaZ B-Laktamase VLLSCA 24 1 49, 51
Basilsp. regangan 170 LIPE penisilinase TLIGCS 24 27
Bacillus licheniformis BlaP penisilinase ALAGCS 21 1 36, 47, 48, 64
Bacillus subtilis PrsA Sekresi protein ALSACS 21 1 32, 33
RbsB Transportasi Ribosa LLTACS 19 75
FhuD Transpor besi-siderofor Transpor ALAACG 24 62
Oppa(Spo0KA) oligopeptida/sporulasi Transpor VLSACG 21 55, 57
aplikasiA oligopeptida/sporulasi Transpor FLSACS 24 28
DciAE dipeptida/sporulasi Sporulasi ALMGCT 23 40
SpoIIIJ LLAGCS 21 12
GerBC Pengecambahan LLALCG 18 10
GerAC Pengecambahan LLSGCW 18 78
GerD Pengecambahan SVTACA 21 76
Kuman Pengecambahan LLSGCG 23 63
slp Terkait peptidoglikan Tidak ALSGCT 19 23
LppX/LytA diketahui LLSGCG 17 35, 38
LplA Tidak dikenal MIAGCS 22 1 21
Clostridium sordellii CsS Sialidase VLSACN 20 56
Corynebacterium diphtheriae ORF1 Transpor besi-siderofor TLAACG 23 61
Enterococcus faecalis TraC Reseptor feromon ILGACN 22 68
PrgZ Reseptor feromon VLSACG 22 58
Lactococcus lactis PrtM pematangan proteinase LLSGCQ 24 1 22
Oppa Transpor oligopeptida LLSACG 20 70
Jikalau tidak kekebalan nisin GLSGCY 20 34
Mikrokokus luteus Protein 38-kDa Tidak dikenal 1 73
Mycobacterium tuberculosis 38-kDa (Ag B) protein Pengikatan fosfat AAAGCG 24 1 3, 8, 77
19-kDa protein Tidak dikenal GLSGCS 22 1 5, 77
Mycobacterium intraseluler MI22 Tidak dikenal GISGCS 22 44
MI43 Tidak dikenal SLSACG 29 1 45
Mycobacterium bovis Protein 19-kDa Tidak dikenal GLSGCS 22 9
Stafilokokus aureus BlaZ Penisilinase Tipe A dan C VLSACN 17 1 11, 42, 49
TraH Transfer plasmid konjugatif VLAGCG 18 1 15
Streptococcus equisimilis Memiliki Hyaluronate synthetase ALMACP 28 37
Streptococcus gordonii SarA perekat VLAACS 23 1 25
ScaA perekat GLAACS 20 30
Streptococcus mutans SMS Transportasi gula LLAACN 23 1 1 59, 66
Streptokokus parasanguis FimA Adhesi fimbrial GLACS 21 13
Streptokokus pneumonia MalX Transportasi maltosa LLVACG 25 20
Tolong Transpor oligopeptida VLAACS ? 1 54
AmiA Transpor oligopeptida VLAACS 23 1 1, 20
AliA Transpor oligopeptida TLAAC 23 1 1
AliB Transpor oligopeptida LLSACG 25 1 1
PsaA perekat GLACS 21 60
SsaB perekat TLFACS 20 1 17, 18

Diunduh dari https://journals.asm.org/journal/jb pada 15 Maret 2022 oleh 36.90.14.251.

Streptococcus sanguis
Streptomyces chrysomallus FKBP-33 Imunofilin SAVACG 19 1 53
SebuahTermasuk lipoprotein diduga menunggu bukti biokimia langsung untuk modifikasi lipoprotein.
BBeberapa fungsi yang diusulkan masih bersifat spekulatif.
CUrutan konsensus peptida sinyal prelipoprotein.
DPosisi residu sistein dalam urutan peptida sinyal prelipoprotein.
e1menunjukkan bahwa radiolabelling metabolik dengan palmitat telah ditunjukkan baik dalam organisme sumber (kolom kiri) atau ketika diekspresikan dalamE. coli(kolom
kanan).

substrat yang berbeda, jaringan inang, dan bakteri lainnya.
Interaksi ini diilustrasikan dengan baik oleh kompleksitas interaksi
yang terjadi antara bakteri mulut dan lingkungan mikronya, dan
sejumlah penelitian terbaru telah mengidentifikasi adhesin dari
bakteri mulut yang telah ditunjukkan secara langsung sebagai
lipoprotein atau diprediksi sebagai lipoprotein dari analisis sekuens.
26, 31).
Streptococcus sanguismenghasilkan 34,7-kDa lipoprotein, SsaB,
yang telah diusulkan menjadi adhesin yang berinteraksi dengan
reseptor saliva dan mungkin terlibat dalam koagregasi dengan
Actinomyces naeslundii(17–19, 31).S. sanguisSsaB memiliki
homologi asam amino yang signifikan dengan sejumlah protein
streptokokus lain yang dianggap sebagai adhesin dan yang
urutan juga mencakup peptida sinyal dugaan yang mengandung
urutan konsensus pemrosesan lipoprotein (4, 13, 52, 60).
Analisis urutan menunjukkan bahwascaAgen dariStreptococcus
gordoniiterletak di dalam operon yang mungkin mengkode sistem
transpor yang bergantung pada protein yang mengikat dan gen
untuk protein homolog dari streptokokus lain juga tampaknya
terletak di dalam operon dari organisasi genetik yang serupa (30,
60). Temuan ini menunjukkan bahwa, selain peran yang diusulkan
sebagai adhesin, lipoprotein ini juga dapat berpartisipasi dalam
sistem transportasi; kemampuan mereka untuk memediasi
koagregasi bisa jadi karena pengenalan ligan tetap pada
permukaan bakteri lain.
Sekresi protein.Lactococcussp. menghasilkan proteinase
VOL. 177, 1995
zim yang memainkan peran sentral dalam degradasi kasein.
Ekspresi proteinase ini dalam bentuk ekstraseluler yang aktif
secara enzimatik telah terbukti bergantung pada protein
pematangan proteinase (PrtM), dan protein ini telah terbukti
secara meyakinkan sebagai lipoprotein terkait-membran (22).
ItuB. subtilisProtein PrsA menunjukkan identitas urutan 30% ke
protein PrtM laktokokus dan merupakan lipoprotein paling banyak yang
terdeteksi diB. subtilis(32, 33). Protein yang sangat diperlukan ini
tampaknya bertindak pada tahap pembatas kecepatanB. subtilisjalur
ekspor protein, kemungkinan besar melalui pengaruh pelipatan protein
setelah translokasi protein melintasi membran sel (24, 32, 33).
Keterlibatan PrsA dalam tahap ekstrasitoplasma dalam ekspor
protein secara langsung sebanding dengan peran PrtM laktokokus
dalam produksi protease ekstraseluler matang di mana kedua
protein tampaknya mempengaruhi konformasi matang dari protein
yang diekspor dan penahannya sebagai lipoprotein jelas
mencerminkan fungsi ekstrasitoplasmanya.
Lipoprotein mungkin terlibat dalam sistem sensorik
(pensinyalan).Pada bakteri gram negatif, protein pengikat zat
terlarut periplasma terlibat dalam mekanisme kemoreseptor
dan sensorik (67), dan tampaknya rekan lipoprotein gram positif
mereka dapat melakukan fungsi serupa. Di dalamB. subtilis,
mutasi padaspo0lokus diketahui mempengaruhi inisiasi
sporulasi. Studi salah satu lokus ini,spo0K, menunjukkan bahwa
mutasi terletak di dalam operon lima gen yang mengkode
sistem transpor oligopeptida yang bergantung pada protein,
danoppAmengikat gen protein berisi urutan sinyal dengan situs
pemrosesan lipoprotein (55, 57). Dengan demikian,B. subtilis
oppsistem transpor mirip dengan sistem transpor terikat
protein lainnya seperti dijelaskan di atas. Namun, kontribusi
operon ini untuk proses sporulasi menunjukkan peran dalam
proses sensorik daripada transportasi nutrisi. Inisiasi sporulasi
dapat dipicu oleh pengangkutan sinyal peptida, seperti produk
degradasi yang berasal dari peptidoglikan (55, 57). Baru-baru
ini, sistem transpor oligopeptida kedua yang mungkin juga
berperan dalam proses sporulasi telah dikarakterisasi (28), dan
sistem transpor dipeptida diekspresikan dengan cepat setelah
inisiasi sporulasi (40). Kontribusi yang tepat dari berbagai
sistem transpor peptida ini ke jalur sporulasi kompleks
menunggu penentuan.
Sistem transpor oligopeptida juga dapat mempengaruhi
pengembangan kompetensi genetik dengan berperan dalam
merasakan perubahan kondisi pertumbuhan (1, 28, 54, 55, 57).
ItuB. subtilissiklus spora melibatkan lipoprotein
diduga. Analisis dariB. subtilis spo87lokus telah
mengungkapkan bahwa lipoprotein diduga, SpoIIIJ,
mungkin terlibat dalam sporulasi (12). Mutasi dispoIIIJ
memblokir tahap akhir sporulasi di mana prespora yang
terikat membran ditelan di dalam sel induk. Disarankan
bahwa lokasi membran untuk SpoIIIJ akan konsisten
dengan fungsi sebagai bagian dari jalur komunikasi antara
prespora dan sel induk (12).
Agar strategi bertahan hidup yang efektif, pembentukan spora harus
disertai dengan jalur untuk memungkinkan perkecambahan sebagai
respons terhadap rangsangan eksternal tertentu. Berbedagermutan
telah dijelaskan, di antaranyagerAdangerBlokus dianggap mengkodekan
reseptor yang terlibat dalam merasakan sinyal perkecambahan yang
berbeda (43). PemeriksaangerAdangerBlokus telah mengungkapkan
bahwa masing-masing mengandung operon yang mengkode tiga
protein dan masing-masing pasangan protein GerA/GerB (misalnya,
GerAA-GerBA) menunjukkan homologi yang signifikan (10, 43, 78). Ketiga
protein di setiap operon tampaknya terkait dengan membran, dan
homolog GerAC-GerBC adalah lipoprotein yang diduga (10, 78).
TINJAUAN MINIR 1125
Prediksi bahwa lipoprotein ini akan ditempatkan di membran spora
memerlukan studi lebih lanjut, karena protein GerAC telah secara
tentatif dilokalisasi ke lapisan integumen spora yang lebih eksternal,
mungkin karena protein tersebut hanya terkait sementara dengan
membran (43).
Konjugasi bakteri mungkin melibatkan lipoprotein.
Lipoprotein telah diusulkan untuk terlibat dalamEnterococcus
faecalisproses konjugasi. Plasmid konjugatif pAD1 organisme
ini mengandung gen,traC, mengkode protein 61-kDa dengan
peptida sinyal lipoprotein (68). Protein dianggap berfungsi
sebagai reseptor untuk feromon seks peptida cAD1, dan oleh
karena itu masuk akal bahwa itu harus dilokalisasi ke
permukaan oleh jangkar lipoprotein. Demikian juga,E. faecalis
Plasmid konjugatif pCF10 mengkodekan lipoprotein diduga,
PrgZ, yang sangat homolog dengan TraC dan bertanggung
jawab atas pengikatan feromon seks cCF10 (58). Baik TraC dan
PrgZ menunjukkan homologi urutan dengan protein pengikat
oligopeptida (lihat di atas) tetapi tidak termasuk dalam operon
yang mengkode sistem transpor. Masih mungkin bahwa protein
pengikat feromon ini dapat berinteraksi dengan komponen
sistem transpor yang dikodekan secara kromosom, hubungan
yang analog dengan interaksi lipoprotein AliA dan AliB dengan
amisistem transportasi (1).
Pengurutan DNA wilayah 14,4-kb dari plasmid konjugatif
staphylococcal pSK41 mengidentifikasi 15 gen yang kemungkinan
terlibat dalam proses transfer konjugatif (15), dan salah satunya,
TraH, adalah lipoprotein. Gen kedua dari cluster ini, TraJ,
mengkodekan produk dengan urutan homologi ke sinyal peptidase
II yang dikodekan secara kromosom dariS. aureus. Menariknya,
delapan asam amino terakhir dari peptida sinyal yang diprediksi
akan dilepaskan oleh sinyal peptidase II selama pemrosesan TraH
menunjukkan homologi yang signifikan dengan sekuens peptida
dari beberapa feromon terkait konjugasi dariE. faecalis(15), dan
pemrosesan lebih lanjut dari peptida sinyal pro-TraH telah terbukti
menghasilkan aktivitas feromon seperti cAD1 (14).
Fungsi lain dari lipoprotein dan lipoprotein yang tidak
diketahui fungsinya.Tabel 1 mengungkapkan bahwa sejumlah
aktivitas enzim seperti sialidase (56) dan hialuronat sintetase
(37) terkait dengan lipoprotein diduga. Sebuah lipoprotein
dengan aktivitas pengikatan untuk imunosupresan FK506 (yaitu,
imunofilin), yang juga memiliki peptidil-prolilcis-trans aktivitas
isomerase, telah diidentifikasi dalamStreptomyces chrysomalus(
53). Fungsi lipoprotein diduga dinyatakan sebagai bagian dariB.
subtilisoperon yang mengkodekan gen untuk autolisin dinding
Diunduh dari https://journals.asm.org/journal/jb pada 15 Maret 2022 oleh 36.90.14.251.
sel utama organisme ini dan protein pengubahnya (35, 38)
masih belum diketahui.
Sejumlah bakteri gram negatif menghasilkan lipoprotein
yang memiliki interaksi nonkovalen kuat dengan peptidoglikan
(7). Lipoprotein ini tampaknya melakukan fungsi struktural
penting, mungkin menstabilkan interaksi antara membran luar
dan peptidoglikan. Dengan tidak adanya membran luar, akan
diantisipasi bahwa lipoprotein terkait tidak akan ada pada
bakteri gram positif. Namun, gen (slp) dariB. subtilistelah
diurutkan yang mengkodekan lipoprotein diduga dengan
homologi urutan asam amino yang rendah tetapi signifikan
dengan lipoprotein terkait peptidoglikan dariE. colidanH.
influenza(23). Apakah lipoprotein bakteri gram positif terlibat
dalam interaksi struktural dengan peptidoglikan memerlukan
studi lebih lanjut.
Karya perintis pada pelabelan palmitat dariB-laktamase dariB.
cereus,B. lumut kerak, danS. aureus(49, 50) menunjukkan
bahwa lipoprotein ini milik set lipoprotein yang lebih besar
(hingga 10 diBasiljenis). Demikian pula, studi tentangS. gordonii
danS. mutanstelah menunjukkan bahwa kedua streptokokus ini
menghasilkan setidaknya 10 lipoprotein yang belum dikaitkan
dengan fungsi (25, 66), dan beberapa lipoprotein dis-
1126 TINJAUAN MINIR
TABEL 2. Distribusi frekuensi residu asam amino di situs pembelahan
yang diprediksi dari prolipoprotein bakteri gram positif
urutan peptida sinyal ditunjukkan pada Tabel 1
Jumlah kejadian asam amino pada posisi:
24 23222111
Leu (11) Leu (39) Ser (18) Ala (26) Sis (45)
Val (9) Val (2) Ala (15) Gly (17)
ala (7) ala (2) Leu (3) Leu (1)
Gly (7) ile (2) ile (1) Ser (1)
Thr (5) bertemu (2)
Ser (3) Thr (2)
ile (1) terbang (1)
Telp (1) Telp (1)
bertemu (1) Val (2)
warna dari mereka yang terlibat dalam proses transportasi
diidentifikasi dalamS. pneumoniae(1). Akibatnya, tampaknya
kelas fungsional lipoprotein baru akan ditemukan atau bahwa
lipoprotein di atas akan dikaitkan dengan fungsi yang
sebanding dengan yang telah dijelaskan. Selain itu, harus
dicatat bahwa kumpulan lipoprotein ini terdeteksi baik tanpa
induksi spesifik atau dalam kondisi di mana lipoprotein lain
sedang diinduksi, dan akibatnya lipoprotein tambahan dapat
diinduksi oleh kondisi pertumbuhan yang lebih tepat.
KESIMPULAN
Berbagai fungsi untuk lipoprotein bakteri gram positif
menunjukkan bahwa modifikasi lipid menyediakan metode
serbaguna untuk melokalisasi protein ke selubung sel gram positif
(Tabel 1). Lima tahun terakhir telah terlihat peningkatan substansial
dalam jumlah protein yang dianggap sebagai lipoprotein (seperti
yang disimpulkan baik secara langsung dari studi biokimia atau
tidak langsung dari data sekuens), dan tampaknya tak terelakkan
bahwa tren ini akan terus berlanjut. Selain itu, minireview ini belum
mempertimbangkan lipoprotein yang dihasilkan oleh bakteri dari
kelas tersebutMollicutes(7, 74). Meskipun organisme ini secara
filogenetik terkait dengan bakteri gram positif, mereka tidak
memiliki dinding sel peptidoglikan; akibatnya, permukaan sel
mereka telah mengalami banyak adaptasi khas, dan lipoprotein
mereka mungkin memiliki peran unik seperti generasi variasi
antigen permukaan (74).
Sebagian besar lipoprotein pada Tabel 1 hanya diidentifikasi
dengan prediksi dari analisis urutan, sesuai dengan konsensus
untuk situs pembelahan peptida sinyal lipoprotein, LA(G,A)2C (6,
7, 71). Urutan konsensus ini terus disempurnakan dengan
penambahan urutan baru, dan data dari Tabel 1 diringkas
dalam Tabel 2. Perlu dicatat bahwa konsensus tetap L(S,A)(A,G)2
C(S,G), sama dengan rangkaian urutan yang lebih besar dari
lipoprotein gram negatif (7). Sementara analisis urutan tetap
menjadi alat yang berharga untuk mengidentifikasi lipoprotein
diduga, harus sangat ditekankan bahwa bukti di luar data
urutan saja diperlukan untuk menunjukkan secara meyakinkan
bahwa protein diekspresikan sebagai lipoprotein pada bakteri
induk asli (berbeda dari inang kloning ).
Meskipun tinjauan ini telah menekankan peran modifikasi
lipoprotein dalam lokalisasi permukaan sel, perlu juga dicatat
bahwa lipoprotein dapat dilepaskan dari permukaan sel dalam
bentuk terasilasi, seperti yang diilustrasikan oleh pemulihan
lipoprotein dari supernatan kultur.S. mutans(66). Lipoprotein
lain tampaknya dilepaskan dari sel bakteri tergantung pada fase
pertumbuhan (54, 55), dan enzim lipoprotein dapat dilepaskan
melalui pembelahan proteolitik (50, 51, 56). Apakah
J. BACTERIOL.
Pelepasan lipoprotein dari sel secara luas dimanfaatkan sebagai
mekanisme untuk mengatur aktivitasnya pada permukaan sel atau
hanya sebagai konsekuensi dari pergantian sel secara umum dan lisis
tidak jelas.
Berbeda dengan asilasi terminal-N, mekanisme utama
12 lainnya dimana protein dipertahankan pada selubung sel
Ser (18) gram positif bergantung pada adanya motif struktural
Gly (15) terminal-C yang dikarakterisasi dengan baik (46). Oleh
Asn (4) karena itu, kedua mekanisme penahan yang berbeda ini
ala (2) akan muncul untuk saling melengkapi. Jumlah protein yang
Thr (2) diperkirakan ditambatkan oleh satu atau yang lain dari
Tiru (1) motif ini terus meningkat, dan model amplop sel gram
Trp (1) positif sebelumnya mungkin telah meremehkan
Gln (1)
kompleksitasnya. Telah dikemukakan bahwa dimungkinkan
Pro (1)
untuk menentukan kompartemen sel bakteri tidak hanya
dalam hal struktur terikat membran tetapi juga dalam hal
komposisi dan fungsi (41), dan tampaknya tepat untuk
mempertimbangkan selubung sel gram positif sebagai
seperti ''kompartemen fungsional''. Memang,
Kesimpulannya, pengakuan bahwa selubung sel bakteri gram
positif mungkin mengandung sejumlah besar lipoprotein
memberikan bukti lebih lanjut bahwa struktur ini lebih kompleks
daripada yang diperkirakan sebelumnya dan bahwa lipoprotein
harus dimasukkan ke dalam model masa depan yang
menggambarkan arsitektur selubung gram positif. .
UCAPAN TERIMA KASIH
Penulis berterima kasih atas dukungan keuangan dari Wellcome
Trust (hibah no. 038465/Z/93) dan National Institutes of Health
(hibah no. DE08191).
REFERENSI
1.Alloing, G., P. de Philip, dan J.-P. Clavery.1994. Tiga lipoprotein terikat membran
yang sangat homolog berpartisipasi dalam transpor oligopeptida oleh sistem
Ami dariStreptokokus pneumonia. J. Mol. Biol.241:44–58.
2.Alloing, G., MC Trombe, dan J.-P. Clavery.1990. Theamitempat bakteri
gram positifStreptokokus pneumoniamirip dengan pengikatan operon
transpor yang bergantung pada protein pada bakteri Gram-negatif. mol.
Mikrobiol.4:633–644.
3.Andersen, AB, L. Ljungqvist, dan M. Olsen.1990. Bukti bahwa protein
antigen b dariMycobacterium tuberculosisterlibat dalam metabolisme
Diunduh dari https://journals.asm.org/journal/jb pada 15 Maret 2022 oleh 36.90.14.251.
fosfat. J. Gen. Mikrobiol.136:477–480.
4.Andersen, RN, N. Ganeshkumar, dan PE Kolenbrander.1993. Kloning dari
Streptococcus gordoniiGen PK488, mengkodekan adhesin yang memediasi
koagregasi denganActinomyces naeslundiiPK606. Menulari. kekebalan.61: 981–
987.
5.Ashbridge, KR, RJ Booth, JD Watson, dan RB Lathigra.1989. Urutan
nukleotida gen antigen 19 kDa dariMycobacterium tuberculosis. Asam
Nukleat Res.17:1249.
6.Bairokh, A.1993. Kamus PROSITE situs dan pola dalam protein, statusnya
saat ini. Asam Nukleat Res.21:3097–3103.
7.Braun, V., dan HC Wu.1994. Lipoprotein, struktur, fungsi, biosintesis dan
model untuk ekspor protein, hal. 319–341.Di dalamJ.-M. Ghuysen dan R.
Hakenbeck. (ed.), Biokimia komprehensif baru, vol. 27: dinding sel bakteri.
Elsevier Science, Amsterdam.
8.Chang, ZY, A. Choudhary, R. Lathigra, dan FA Quiocho.1994. Antigen
lipoprotein 38-kDa imunodominan dariMycobacterium tuberculosis
merupakan protein pengikat fosfat. J.Biol. Kimia269:1956–1958.
9.Collins, ME, A. Patki, S. Wall, A. Nolan, J. Goodger, MJ Woodward, dan
JW Dale.1990. Kloning dan karakterisasi gen untuk antigen '19 kDa' dari
Mycobacterium bovis. J. Gen. Mikrobiol.136:1429–1436.
10.Corfe, BM, RL Sammons, DA Smith, dan C. Mauel.1994. ThegerB wilayah
Bacillus subtilisKromosom 168 mengkodekan homolog dari gerAoperon
perkecambahan spora. Mikrobiologi140:471–478.
11.Timur, AK, dan Tanggul KGH.1989. Kloning dan penentuan urutan 6
Stafilokokus aureusB-laktamase dan ekspresinya diEscherichia colidan
Stafilokokus aureus. J. Gen. Mikrobiol.135:1001–1015.
12.Errington, J., L. Appleby, RA Daniel, H. Goodfellow, SR Partridge, dan
MD Yudkin.1992. Struktur dan fungsispoIIIJgen dariBasil
VOL. 177, 1995
subtilis: gen yang diekspresikan secara vegetatif yang penting untukSGaktivitas
pada tahap menengah sporulasi. J. Gen. Mikrobiol.138:2609–2618.
13.Fenno, JC, DJ Leblanc, dan P. Fives-Taylor.1989. Analisis urutan nukleotida
dari gen fimbrial tipe 1 dariStreptococcus sanguisFW213. Menulari.
kekebalan.57:3527–3533.
14.Firth, N., PD Fink, L. Johnson, dan RA Skurray.1994. Peptida sinyal
lipoprotein yang dikodekan oleh plasmid konjugatif staphylococcal pSK41
menunjukkan aktivitas yang mirip dengan aktivitasEnterococcus faecalis
feromon cAD1. J. Bakteri.176:5871–5873.
15.Firth, N., KP Ridgway, ME Byrne, PD Fink, L. Johnson, IT Paulsen, dan RA
Skurray.1993. Analisis wilayah transfer dari plasmid konjugatif
staphylococcal pSK41. gen136:13–25.
16.Furlong, CE1987. Sistem transportasi yang peka terhadap goncangan osmotik,
hlm. 768–796. Di dalamFC Neidhardt, JL Ingraham, KB Low, B. Magasanik, M.
Schaechter, dan HE Umbarger (ed.),Escherichia colidanSalmonella typhimurium:
biologi seluler dan molekuler, vol. 1. Masyarakat Amerika untuk Mikrobiologi,
Washington, DC
17.Ganeshkumar, N., N. Arora, dan PE Kolenbrander.1993. Protein pengikat air liur
(SsaB) dariStreptococcus sanguis12 adalah lipoprotein. J. Bakteri. 175:572–574.
18.Ganeshkumar, N., PM Hannam, PE Kolenbrander, dan BC McBride. 1991.
Urutan nukleotida dari gen yang mengkode protein pengikat air liur (SsaB) dari
Streptococcus sanguis12 dan kemungkinan peran protein dalam koagregasi
dengan actinomyces. Menulari. kekebalan.59:1093–1099.
19.Ganeshkumar, N., M. Song, dan BC McBride.1988. Kloning dariStreptococcus
sanguisadhesin yang memediasi pengikatan hidroksiapatit yang dilapisi air liur.
Menulari. kekebalan.56:1150-1157.
20.Gilson, E., G. Alloing, T. Schmidt, J.-P. Claverys, R. Dudler, dan M. Hofnung.
1988. Bukti untuk sistem transportasi yang bergantung pada protein pengikat
afinitas tinggi pada bakteri Gram-positif dan dalammikoplasma. EMBO J7:3971–
3974.
21.Gómez, A., D. Ramon, dan P. Sanz.1994. TheBacillus subtilislipoprotein LplA
menyebabkan lisis sel ketika diekspresikan dalamEscherichia coli. Mikrobiologi
140: 1839–1845.
22.Haandrikman, AJ, J. Kok, dan G. Venema.1991. Lactococcal proteinase
maturation protein PrtM adalah lipoprotein. J. Bakteri.173:4517–4525.
23.Hemil, H.1991. Urutan lipoprotein terkait PAL dariBacillus subtilis. Mikrobiol
FEMS. Lett.82:37–41.
24.Jacobs, M., JB Andersen, V. Kontinen, dan M. Sarvas.1993.Bacillus subtilis
PrsA diperlukan in vivo sebagai pendamping ekstracytoplasmic untuk
sekresi enzim aktif disintesis baik dengan atau tanpa pro-sekuens. mol.
Mikrobiol.8:957–966.
25.Jenkinson, HF1992. Kepatuhan, koagregasi, dan hidrofobisitas
Streptococcus gordoniiberhubungan dengan ekspresi lipoprotein
permukaan sel. Menulari. kekebalan.60:1225–1228.
26.Jenkinson, HF1994. Reseptor protein permukaan sel pada streptokokus oral.
Mikrobiol FEMS. Lett.121:133-140.
27.Kato, C., Y. Nakano, dan K. Horikoshi.1989. Urutan nukleotida gen lipo-
penicillinase dari alkalophilicBasilsp. regangan 170. Lengkungan.
Mikrobiol.151:91–94.
28.Koide, A., dan JA Hoch.1994. Identifikasi sistem transpor oligopeptida
kedua dalamBacillus subtilisdan penentuan perannya dalam sporulasi.
mol. Mikrobiol.13:417–426.
29.Koivula, TT, H. Hemil, R. Pakkanen, M. Sibakov, dan I. Palva.1993.
Kloning dan pengurutan gen yang mengkode amilase asidofilik dari
Bacillus acidocaldarius. J. Gen. Mikrobiol.139:2399–2407.
30.Kolenbrander, PE, RN Andersen, dan N. Ganeshkumar.1994. Urutan
nukleotida dariStreptococcus gordoniigen adhesin koagregasi PK488,scaA,
dan kaset pengikat ATP. Menulari. kekebalan.62:4469–4480.
31.Kolenbrander, PE, N. Ganeshkumar, FJ Cassels, dan CV Hughes. 1993.
Koagregasi: kepatuhan khusus di antara bakteri plak mulut manusia.
FASEB J.7:406–413.
32.Kontinen, VP, P. Saris, dan M. Sarvas.1991. Sebuah gen (prsA) dariBacillus
subtilisterlibat dalam tahap akhir ekspor protein yang baru. mol. Mikrobiol. 5:
1273-1283.
33.Kontinen, VP, dan M. Sarvas.1993. Lipoprotein PrsA sangat penting untuk sekresi
protein dalamBacillus subtilisdan menetapkan batas untuk sekresi tingkat tinggi. mol.
Mikrobiol.8:727–737.
34.Kuipers, OP, MM Beerthuyzen, RJ Siezen, dan WM de Vos.1993.
Karakterisasi klaster gen nisinnisABTCIPRdariLactococcus lactis.
Persyaratan ekspresi darinisAdanjikalau tidakgen untuk pengembangan
kekebalan. eur. J. Biokimia.216:281–291.
35.Kuroda, A., MH Rasyid, dan J. Sekiguchi.1992. Kloning dan pengurutan
molekuler dari wilayah hulu mayorBacillus subtilisgen autolisin: protein
pengubah yang menunjukkan urutan homologi dengan autolisin utama
danspoIIDproduk. J. Gen. Mikrobiol.138:1067–1076.
36.Lai, J.-S., M. Sarvas, WJ Brammar, K. Neugebauer, dan HC Wu.1981. Bacillus
licheniformispenisilinase disintesis dalamEscherichia colimengandung asam lemak dan
gliserida yang terikat secara kovalen. Prok. Natal akad. Sci. Amerika Serikat78: 3506–
3510.
37.Lansing, M., S. Lellig, A. Mausolf, I. Martini, F. Crescenzi, M. O'Regan, dan
P. Prehm.1993. Hyaluronate synthase: kloning dan sekuensing gen
TINJAUAN MINIR 1127
dariStreptokokussp. Biokimia. J.289:179–184.
38.Lazarevic, V., P. Margot, B. Soldo, dan D. Karamata.1992. Pengurutan
dan analisisBacillus subtilis lytRABCdivergon: unit pengatur yang
mencakup gen strukturaln-asetilmuramoil-L-alanin amidase dan
pengubahnya. J. Gen. Mikrobiol.138:1949–1961.
39.Martin, B., G. Alloing, C. Boucraut, dan J.-P. Clavery.1989. Kesulitan
kloningStreptococcus pneumoniae maldanamilokus diEscherichia coli-
toksisitasmalXdanamiAproduk gen. gen80:227–238.
40.Mathiopoulos, C., JP Mueller, FJ Slack, CG Murphy, S. Patankar, G. Bukusoglu,
dan AL Sonenshein.1991. ABacillus subtilissistem transpor dipeptida yang
diekspresikan lebih awal selama sporulasi. mol. Mikrobiol.5:1903– 1913.
41.Mayer, F.1993. Prinsip organisasi fungsional dan struktural dalam sel
bakteri: 'kompartemen' dan enzimnya. Mikrobiol FEMS. Putaran. 104:327–
346.
42.McLaughlin, JR, CL Murray, dan JC Rabinowitz.1981. Fitur unik dari urutan
situs pengikatan ribosom Gram-positifStafilokokus aureusB-gen
laktamase. J.Biol. Kimia256:11283-11291.
43.Moir, A., H. Kemp, C. Robinson, dan BM Corfe.1994. Analisis genetik
perkecambahan spora bakteri. J. Aplikasi Bakteri. Sim.76(Perlengkapan.):9S–16S.
44.Nair, J., DA Rouse, dan SL Morris.1992. Analisis urutan nukleotida dan
karakterisasi serologis dariMycobacterium intraselulerhomolog dari
Mycobacterium tuberculosisantigen 19 kDa. mol. Mikrobiol. 6:1431–1439.
45.Nair, J., DA Rouse, dan SL Morris.1993. Analisis urutan nukleotida dan
karakterisasi serologis 27-kilodaltonMycobacterium intraseluler
lipoprotein. Menulari. kekebalan.61:1074–1081.
46.Navarre, WW, dan O. Schneewind.1994. Pembelahan proteolitik dan penahan
dinding sel pada motif LPXTG protein permukaan pada bakteri Gram-positif. mol.
Mikrobiol.14:115-121.
47.Neugebauer, K., R. Sprengel, dan H. Schaller.1981. Penisilinase dari
Bacillus licheniformis: urutan nukleotida gen dan implikasi untuk
biosintesis protein sekretori dalam bakteri Gram-positif. Asam Nukleat
Res.9:2577–2588.
48.Nielsen, JBK, MP Caulfield, dan JO Lampen.1981. Sifat LipoproteinBacillus
licheniformispenisilinase membran. Prok. Natal akad. Sci. Amerika Serikat
78:3511–3515.
49.Nielsen, JBK, dan JO Lampen.1982. Penisilinase terikat membran pada
bakteri Gram-positif. J.Biol. Kimia257:4490–4495.
50.Nielsen, JBK, dan JO Lampen.1982. Gliserida-sistein lipoprotein dan sekresi
oleh bakteri Gram-positif. J. Bakteri.152:315–322.
51.Nielsen, JBK, dan JO Lampen.1983.B-Laktamase-III dariBacillus cereus 569:
lipoprotein membran dan protein yang disekresikan. Biokimia22:4652– 4656.
52.Oligino, L., dan P. Fives-Taylor.1993. Ekspresi berlebih dan pemurnian adhesin
terkait fimbria dariStreptokokus parasanguis. Menulari. kekebalan.61: 1016–
1022.
53.Pahl, A., dan U. Keller.1994.Streptomyces chrysomallusFKBP-33 adalah
imunofilin baru yang terdiri dari dua domain pengikat FK506: gennya
digabungkan secara transkripsi ke gen FKBP-12. EMBO J13:3472–3480.
54.Pearce, BJ, AM Naughton, dan HR Masure.1994. Permease peptida
memodulasi transformasi dalamStreptokokus pneumonia. mol. Mikrobiol.
12: 881–892.
55.Perego, M., CF Higgins, SR Pearce, MP Gallagher, dan JA Hoch. 1991.
Sistem transportasi oligopeptida dariBacillus subtilisberperan dalam
Diunduh dari https://journals.asm.org/journal/jb pada 15 Maret 2022 oleh 36.90.14.251.
inisiasi sporulasi. mol. Mikrobiol.5:173–185.
56.Rothe, B., P. Roggentin, R. Frank, H. Blöcker, dan R. Schauer.1989.
Kloning, pengurutan dan ekspresi gen sialidase dariClostridium sordellii
G12. J. Gen. Mikrobiol.135:3087–3096.
57.Rudner, DZ, JR Ledeaux, K.Ireton, dan AD Grossman.1991. The spo0K
lokusBacillus subtilishomolog dengan lokus oligopeptida permease dan
diperlukan untuk sporulasi dan kompetensi. J. Bakteri.173:1388– 1398.
58.Ruhfel, RE, DA Manias, dan GM Dunny.1993. Kloning dan karakterisasi
suatu wilayahEnterococcus faecalisplasmid konjugatif, pCF10,
mengkodekan fungsi pengikatan feromon seks. J. Bakteri.175:5253– 5259.
59.Russell, RRB, J. Aduse-Opoku, IC Sutcliffe, L. Tao, dan JJ Ferretti. 1992. Sistem
transportasi yang bergantung pada protein yang mengikat diStreptococcus mutans
bertanggung jawab untuk beberapa metabolisme gula. J.Biol. Kimia267:4631–4637.
60.Sampson, JS, SP O'Connor, AR Stinson, JA Tharpe, dan H. Russell. 1994. Kloning
dan analisis sekuens nukleotidapsaA, ituStreptokokus pneumoniagen yang
mengkode protein 37 kilodalton yang homolog dengan yang dilaporkan
sebelumnyaStreptokokussp. adhesin. Menulari. kekebalan.62:319–324.
61.Schmitt, MP, dan RK Holmes.1994. Kloning, urutan, dan analisis jejak dari
2 promotor/operator dariCorynebacterium diphtheriaeyang diatur oleh
represor toksin difteri (DtxR) dan besi. J. Bakteri. 176:1141-1149.
62.Schneider, R., dan K. Hantke.1993. Sistem serapan besi-hidroksamat di Bacillus
subtilis: identifikasi lipoprotein sebagai bagian dari sistem transpor yang
bergantung pada protein. mol. Mikrobiol.8:111-121.
63.Slynn, GM, RL Sammons, DA Smith, A. Moir, dan BM Corfe.1994.
1128 TINJAUAN MINIR
Analisis genetik dan fenotipikal molekulerkumangen perkecambahan
sporaBacillus subtilis168. Mikrobiol FEMS. Lett.121:315–320.
64.Smith, WP, PC Tai, dan BD Davis.1981.Bacillus licheniformispenisilinase:
pembelahan dan perlekatan lipid selama sekresi kotranslasi. Prok. Natal
akad. Sci. Amerika Serikat78:3501–3505.
65.Sutcliffe, IC1994. Asam lipoteichoic dan lipoglikan bakteri Gram-positif:
perspektif kemotaksonomi. sistem aplikasi Mikrobiol., dalam pers.
66.Sutcliffe, IC, L. Tao, JJ Ferretti, dan RRB Russell.1993. MsmE, lipoprotein yang
terlibat dalam transportasi gula dalamStreptococcus mutans. J. Bakteri. 175:
1853–1855.
67.Tam, R., dan MH Saier, Jr.1993. Hubungan struktural, fungsional, dan evolusioner
antara protein pengikat zat terlarut ekstraseluler bakteri. Mikrobiol. Putaran.57:
320–346.
68.Tanimoto, K., FY An, dan DB Clewell.1993. KarakterisasitraC penentu dari
Enterococcus faecalishemolisin-bakteriosin plasmid pAD1: pengikatan
feromon seks. J. Bakteri.175:5260–5264.
69.Tao, L., IC Sutcliffe, RRB Russell, dan JJ Ferretti.1993. Pengangkutan gula,
termasuk sukrosa, olehpesan singkatsistem transportasiStreptococcus mutans. J.
Penyok. Res.72:1386–1390.
70.Tynkkynen, S., G. Buist, E. Kunji, J. Kok, B. Poolman, dan Venema.1993.
Karakterisasi genetik dan biokimia dari sistem transpor oligopeptida
J. BACTERIOL.
waktuLactococcus lactis. J. Bakteri.175:7523–7532.
71.von Heijne, G.1989. Struktur peptida sinyal dari lipoprotein bakteri. Protein
Eng.2:531–534.
72.Wang, PZ, dan RP Novick.1987. Urutan nukleotida dan ekspresiB-gen
laktamase dariStafilokokus aureusplasmid pI258 inEscherichia coli,Bacillus
subtilis, danStafilokokus aureus. J. Bakteri.169:1763– 1766.
73.Welby, M., J. De Bony, dan J.-F. Tocanne.1988. Terjadinya protein terasilasi
dalam membran bakteriMikrokokus luteus. Biokim. Biofis. Akta943:190–
198.
74.Bijaksana, KS1993. Variasi permukaan adaptif pada mikoplasma. Tren Mikrobiol.
1:59–63.
75.Woodson, K., dan KM Devine.1994. Analisis operon transportasi ribosa
dariBacillus subtilis. Mikrobiologi140:1829–1838.
76.Yon, JR, RL Sammons, dan DA Smith.1989. Kloning dan pengurutan dari
gerDgen dariBacillus subtilis. J. Gen. Mikrobiol.135:3431–3445.
77.Muda, DB, dan TR Garbe.1991. Antigen lipoprotein dariMycobacterium
tuberculosis. Res. Mikrobiol.142:55–65.
78.Zuberi, AR, A. Moir, dan IM Feavers.1987. Urutan nukleotida dan
organisasi gen darigerAoperon perkecambahan sporaBacillus subtilis. gen
51:1–11.
Diunduh dari https://journals.asm.org/journal/jb pada 15 Maret 2022 oleh 36.90.14.251.