Anda di halaman 1dari 24

Putri Tonggiroh .

T
Jumat, 16 November 2012
Dekarboksilasi Oksidatif

BAB I
PENDAHULUAN

A.Latar Belakang
Protein merupakan gabungan dari susunan beberapa asam amino. Protein juga
merupakan Kelompok senyawa organik kompleks, yg mengandung unsur C, H, O, N dan
biasanya mengandung pula unsur S serta P. Protein penting pada struktur & fungsi semua sel
makhluk hidup. Berat molekul tinggi, terdiri atas asam amino yg dihubungkan oleh ikatan
peptida.
Protein sendiri mengalami proses metabolisme untuk dapat menjalankan fungsinya.
Metabolisme merupakan keseluruhan reaksi yang terjadi di dalam sel, meliputi proses
penguraian & sintesis molekul kimia yang menghasilkan & membutuhkan panas (energi)
serta dikatalisis oleh enzim. Metabolisme meliputi dua tahap yaitu anabolisme dan
katabolisme. Anabolisme adalah proses sintesis molekul kompleks dari senyawa-senyawa
kimia yang sederhana secara bertahap. Proses ini membutuhkan energi dari luar. Energi yang
digunakan dalam reaksi ini dapat berupa energi cahaya ataupun energi kimia. Energi tersebut,
selanjutnya digunakan untuk mengikat senyawa-senyawa sederhana tersebut menjadi
senyawa yang lebih kompleks. Jadi, dalam proses ini energi yang diperlukan tersebut tidak
hilang, tetapi tersimpan dalam bentuk ikatan-ikatan kimia pada senyawa kompleks yang
terbentuk. Katabolisme adalah proses penguraian molekul kompleks menjadi senyawa
sederhana. Katabolisme protein, hidrolisis protein menjadi asam amino dan melepaskan
energi yang dibutuhkan untuk mensintesis ATP.
Tahap awal pembentukan metabolisme asam amino, melibatkan pelepasan gugus
amina, kemudian baru perubahan kerangka karbon pada molekul asam amino. Dua proses
utama pelepasan gugus amina yaitu, transaminasi dan deaminasi. Setelah deaminasi terjadi
tahap siklus kreb namun diantara proses deaminasi dan siklus kreb terdapat proses

dekarboksilasi. Dekarboksilasi

Dekarboksilasi asam amino merupakan cara lain dalam

degradasi asam amino penyusun protein. Reaksi ini menghasilkan senyawa amin.

B. Tujuan
1. Mengetahui definisi dekarboksilasi.
2. Mengetahui mekanisme dekarboksilasi
3. Mengetahui enzim yang berperan pada proses dekarboksilasi.
4. Mengetahui hasil akhir dari proses dekarboksilasi.

C. Rumusan masalah
1. Apakah definisi dari dekarboksilasi ?
2. Bagaimanan mekanisme dari dekarboksilasi ?
3. Enzim apa sajakah yang berperan dari proses dekarboksilasi ?
4. Apakah hasil akhir dari proses dekarboksilasi ?

BAB II
PEMBAHASAN

A. Definisi Dekarboksilasi
Dekarboksilasi oksidatif adalah reaksi yang mengubah asam piruvat yang beratom 3 C
menjadi senyawa baru yang beratom C dua buah, yaitu asetil koenzim-A (asetil ko-A). Reaksi
dekarboksilasi oksidatif ini (disingkat DO) sering juga disebut sebagai tahap persiapan untuk
masuk ke siklus Krebs. Reaksi DO berlangsung di intermembran mitokondria.

B. Mekanisme Dekarboksilasi
Proses Dekarboksilasi yang berlangsung di membran luar mitocondria merupakan fase
antara sebelum Siklus Krebs (Pra Siklus Krebs) sehingga DO sering dimasukkan langsung
dalam Siklus krebs.
Reaksi oksidasi piruvat hasil glikolisis menjadi asetil koenzim-A, merupakan tahap reaksi
penghubung yang penting antara glikolisis dengan jalur metabolisme lingkar asam
trikarboksilat (daur Krebs).
Reaksi yang dikatalisis oleh kompleks piruvat dehidrogenase dalam matriks mitokondria
melibatkan tiga macam enzim yaitu piruvat dehidrogenase, dihidrolipoil transasetilase, dan
dihidrolipoil dehidrogenase dan lima macam koenzim yaitu tiaminpirofosfat, asam lipoat,
koenzim-A, flavin adenin dinukleotida, dan nikotinamid adenin dinukleotida yang
berlangsung dalam lima tahap reaksi.
Keseluruhan reaksi dekarboksilasi ini irreversibel, dengan G0 = - 80kkal/mol.
Pada tahap pertama reaksi ini akan dikatalisis oleh enzim piruvat dehidrogenase dan
menggunakan tiamin pirofosfat sebagai koenzimnya. Dekarboksilasi piruvat menghasilkan
senyawa -hidroksietil yang terkait pada gugus cincin tiazol dari tiamin pirofosfat.
Pada tahap reaksi kedua -hidroksietil dehidrogenase menjadi asetil yang kemudian
dipindahkan dari tiamin pirofosfat ke atom S dari koenzim yang berikutnya, yaitu asam
lipoat, yang terikat pada enzim dihidrolipoil transasetilase. Dalam hal ini gugus disulfida dari
asam lipoat diubah menjadi bentuk reduksinya, gugus sulfhidril.

Pada tahap reaksi ketiga, gugus asetil dipindahkan dengan perantara enzim dari gugus
lipoil pada asam dihidrolipoat, kegugus tiol (sulfhidril pada koenzim-A). Kemudian asetil
ko-A dibebaskan dari sistem enzim kompleks piruvat dehidrogenase.
Pada tahap reaksi keempat gugus tiol pada gugus lipoil yang terikat pada dihidrolipoil
transasetilase dioksidasi kembali menjadi bentuk disulfidanya dengan enzim dihidrolipoil
dehidrogenase yang berikatan dengan FAD (flavin adenin dinukleotida).
Akhirnya tahap reaksi kelima, FADH+ (bentuk reduksi dari FAD) yang tetap terikat pada
enzim, dioksidasi kembali oleh NAD+ (nikotinamid adenin dinukleotida) menjadi FAD,
sedangkan NAD+ berubah menjadi NADH (bentuk reduksi dari NAD+) akan digunakan
dalam siklus krebs.
Karbohidrat, asam lemak dan hampir semua asam amino akhirnya dioksidasi menjadi CO 2
dan H2O melalui siklus asam sitrat. Namun demikian sebelumnya, kerangka karbonnya harus
dipecahkan sehingga molekul ini menghasilkan gugus asetil (asetil KOA). Pada reaksi ini,
piruvat mengalami dekarboksilasi oksidatif, yaitu suatu proses dehidrogenasi yang
melibatkan pemindahan gugus karboksil sebagai molekul CO 2 dan gugus asetil sebagai asetilKOA. Kedua atom hidrogen yang dilepaskan dari piruvat muncul sebagai NADH dan H +.
NADH yang terbentuk ini lalu memberikan elektronnya kepada rantai transpor elektron, yang
selanjutnya membawa elektron ini ke molekul oksigen.

Keterangan :
E1 : piruvat dehidrogenase
TPP : tiamin pirofosfat
TPP-CHOH-CH3 : Hidroksietiltiamin pirofosfat
E2 : dihidrolipoil transasetilase
E3 : dihidrolipoil deghidrogenase
Salah satu contoh dari dekarboksilasi asam amino yaitu pada histidin yang akan
menghasilkan senyawa amina yang menggunakan enzim histidin dekarboksilase. Contoh
reaksi dekarboksilasi adalah sebagai berikut :
histidin dekarboksilase
Histidin Histamin + CO2
A. Enzim Yang Berperan dalam Proses Dekarboksilasi

Dekarboksilasi oksidatif adalah tahap kedua dimana 2 molekul asam piruvat yang
dihasilkan dari 1 molekul glukosa dirubah menjadi senyawa berkarbon 2 yaitu asetil CoA
(asetil koenzim A) dengan melepaskan 2CO2 dan 2NADH. Dekarboksilasi oksidatif terjadi di
dalam membran luar mitokondria. Enzim yang berperan adalah CoA
(sebagai koenzim) dan piruvat dehirogenase yang berfungsi mereduksi piruvat sehingga
melepaskan CO2 dan NADH serta berikatan dengan piruvat tereduksi (asetil) untuk dibawa
ke mitokondria.
Enzim dihidrolipoil dehidrogenase akan mengoksidasi gugus tiol dan gugus lipoil
menjadi bentuk disulfida. Sedangkan enzim dihidrolipoil transasetilase akan mengubah gugus
disulfida dari asam lipoat menjadi bentuk reduksinya, gugus sulfhidril
B. Hasil Akhir Dekarboksilasi
Senyawa hasil dari tahapan glikolisis akan masuk ke tahapan dekarboksilasi oksidatif,
yaitu tahapan pembentukan CO2 melalui reaksi oksidasi reduksi (redoks) dengan O2 sebagai
penerima elektronnya. Dekarboksilasi oksidatif ini terjadi di dalam mitokondria sebelum
masuk ke tahapan siklus Krebs. Oleh karena itu, tahapan ini disebut sebagai tahapan
sambungan

(junction)

antara

glikolisis

dengan

siklus

krebs.

Pada tahapan ini, asam piruvat (3 atom C) hasil glikolisis dari silosol diubah menjadi asetil
koenzim A (2 atom C) di dalam mitokondria. Pada tahap 1, molekul piruvat (3 atom C)
melepaskan elektron (oksidasi) membentuk CO 2 (piruvat dipecah menjadi CO2 dan molekul
berkarbon 2), Pada tahap 2, NAD+ direduksi (menerima elektron) menjadi NADH + H+ . Pada
tahap 3, molekul berkarbon 2 dioksidasi dan mengikat Ko-A (koenzimA) sehingga terbentuk
asetil Ko-A. Hasil akhir tahapan ini adalah asetil koenzim A, CO2, dan 2NADH.

BAB III
PENUTUP
A.Kesimpulan
Dekarboksilasi oksidatif adalah reaksi yang mengubah asam piruvat yang beratom 3 C
menjadi senyawa baru yang beratom C dua buah, yaitu asetil koenzim-A (asetil ko-A). Pada
tahap 1, molekul piruvat (3 atom C) melepaskan elektron (oksidasi) membentuk CO 2 (piruvat
dipecah menjadi CO2 dan molekul berkarbon 2), Pada tahap 2, NAD + direduksi (menerima
elektron) menjadi NADH + H+ . Pada tahap 3, molekul berkarbon 2 dioksidasi dan mengikat
Ko-A (koenzimA) sehingga terbentuk asetil Ko-A.
Reaksi yang dikatalisis oleh kompleks piruvat dehidrogenase dalam matriks
mitokondria melibatkan tiga macam enzim yaitu piruvat dehidrogenase, dihidrolipoil
transasetilase, dan dihidrolipoil dehidrogenase. Hasil akhir tahapan ini adalah asetil koenzim
A, CO2, dan 2NADH.

DAFTAR PUSTAKA

Husnul

Fitri

Hasibuan.

2010.

Respirasi.

(Online).

http://husnulfitrihasibuan.blogspot.com/2010/09/respirasi.html. Diakses Oktober 2012.


Anonim.

2012.

Pengertian

Katabolisme.

(Online).

http://matahati99.blogspot.com/2012/01/pengertian-katabolisme.html. Diakses Oktober 2012.


Nurqonaah.

2009.

Glikolisis

Dan

Dikarboksilasi

Oksidasi

(Online).

.http://nourashane.multiply.com/journal/item/103/Glikolisis-dan-Dekarboksilasi-Oksidatif?
&show_interstitial=1&u=%2Fjournal%2Fitem. Diakses Oktober 2012.
Diposkan oleh Putri Tonggiroh di 18.27
Kirimkan Ini lewat EmailBlogThis!Berbagi ke TwitterBerbagi ke FacebookBagikan ke
Pinterest
Tidak ada komentar:
Poskan Komentar
Posting Lama Beranda
Langganan: Poskan Komentar (Atom)

About Miss Tonggiroh

Putri Tonggiroh
Lihat profil lengkapku

Time

Perihal

BIOLOGI
Search:
Search

METABOLISME PROTEIN DAN ASAM AMINO

02 Minggu Nov 2014

Posted by Vella Liani in Tak Berkategori


Tinggalkan komentar
MAKALAH BIOKIMIA
METABOLISME PROTEIN DAN ASAM AMINO

Kelompok 4 :
Desi Normalia

13308144003

Vella Liani

13308141051

Fifaldy Adhar Quthni

13308141041

Nur Tsani Rahmawati

13308141050

Hana Widiyanti

13308144006

JURUSAN PENDIDIKAN BIOLOGI


FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS NEGERI YOGYAKARTA
2014
1. PENGERTIAN PROTEIN

Pada umumnya protein dikenal sebagai bagian dari makanan yang digunakan sebagai
pengganti jaringan sel. Protein yang diisolasi dari sel hidup ada beratus ratus. Semuanya
mengandung unsur unsur C, H, N dan O dan hampir semua mengandung S. Beberapa
protein juga mengandung P, Fe, Zn, dan Cu. (Martoharsono, 2006:40-41)

Apabila protein itu dihidrolisis dengan bantuan asam maka hasilnya adalah asam amino, yang
jumlahnya tergantung dari panjang rantai, berat molekul, dan lain lains. (Soeharsono
Martoharsono, 2006:41) Protein dalam makanan diperlukan untuk menyediakan asam amino
yang akan digunakan untuk memproduksi senyawa nitrogen yang lain, untuk mengganti
protein dalam jaringan yang mengalami proses penguraian dan untuk mengganti nitrogen
yang telah dikeluarkan dari tubuh dalam bentuk urea. (Poedjiadi. 2006: 300)
Asam amino yang dibuat dalam hati, maupun yang dihasilkan dari proses katabolisme protein
dalam hati, dibawa oleh darah ke dalam jaringan untuk digunakan. Proses anabolik maupun
katabolik juga terjadi dalam jaringan diluar hati. Dalam tubuh kita, protein mengalami
perubahan perubahan tertentu dengan kecepatan yang berbeda untuk tiap protein. Protein
dalam darah, hati dan organ tubuh lain mempunyai waktu paruh (half-life) antara 2,5 sampai
10 hari. Protein yang terdapat dalam jaringan otot mempunyai t1/2 = 120hari. Rata rata tiap
hari 1,2 gram protein per kilogram berat badan diubah menjadi senyawa lain. (Poedjiadi.
2006: 298)
Ada 20 jenis asam amino yang umum ditemukan di alam. Ada beberapa asam amino yang
dibutuhkan oleh tubuh, tetapi tidak dapat diproduksi oleh tubuh dalam jumlah memadai. Oleh
karena itu asam amino tersebut, yang dinamakan asam amino esensial, harus diperoleh dari
makanan. Asam asam amino esensial yang dibutuhkan oleh manusia ialah histidin,
isoleusin, leusin, lisin, metionin, arginin, fenilalanin, treonin, triptofan, valin. Makanan yang
mengandung protein hewani, miasalnya daging, susu, keju, telur, ikan dan lain-lain,
merupakan sumber asam amino esensial. (Poedjiadi. 2006: 300)

Asam Amino dalam Darah

Asam amino yang terdapat dalam darah berasal dari tiga sumber, yaitu absorbsi melalui
dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel dan hasil sintesis asam amino dalam sel. ( :

298) Jumlah asam amino dalam darah tergantung dari jumlah yang diterima dan jumlah yang
digunakan. Pada proses pencernaan makanan, protein diubah menjadi asam amino oleh reaksi
hidrolisis serta enzim enzim yang bersangkutan. Enzim enzim yang bekerja pada proses
hidrolisis protein antara lain ialah pepsin, tripsin, kimotripsin, karboksi peptidase, amino
peptidase, tripeptidase, dan dipeptidase.
Setelah protein diubah menjadi asam asam amino, maka dengan proses absorpsi melalui
dinding usus, asam amini tersebut sampai ke dalam pembuluh darah. Proses absorpsi ini ialah
proses transpor aktif yang memerlukan energi. Asam asam dikarboksilat atau asam diamino
diabsorpsi lebih lambat daripada asam amino netral. Konsentrasi asam amino dalam jaringan
kira kira 5 sampai 10 kali lebih besar. Perpindahan asam amino dari dalam darah ke dalam
sel sel jaringan juga proses transpor aktif yang membutuhkan energi. (Poedjiadi. 2006: 300301)
1. REAKSI METABOLISME ASAM AMINO

Tahap awal reaksi metabolisme asam amino, ,melibatkan pelepasan gugus amino, kemudian
baru perubahan kerangka karbon pada molekul asam amino. Dua proses utama pelepasan
gugus asam amino, yaitu transaminasi dan deaminasi.
1. Transaminasi

Transaminasi ialah proses katabolisme asam amino yang melibatkan pemindahan gugus
amino dari satu asam amino kepada asam amino lain. Dalam reaksi transaminasi ini gugus
asam amino dari suatu asam amino dipindahkan kepada salah satu dari tiga senyawa keto,
yaitu asam piruvat, ketoglutarat atau oksaloasetat, sehingga senyawa keto ini diubah
menjadi asam amino, sedangkan asam amino semula diubah menjadi asam keto. Ada dua
enzim penting dalam reaksi transaminasi yaitu alanin transaminase dan glutamat
transaminase yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi berikut :

Reaksi transaminasi bersifat reversible. Pada reaksi ini tidak ada gugus amino yang hilang,
karena gugus amino yang dilepaskan oleh asam amino diterima oleh asam keto. Alanin
transaminase merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap asam piruvat-alanin
sebagai satu pasang substrat, tetapi tidak terhadap asam-asam amino yang lain. Dengan
demikian alanin transaminase dapat mengubah berbagai jenis asam amino menjadi alanin,
selama tersedia asam piruvat. Glutamat transaminase merupakan enzim yang mempunyai
kekhasan terhadap glutamat-ketoglutarat sebagai satu pasang substrat, karena itu enzim ini
dapat mengubah asam amino menjadi asam glutamat.
Enzim yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi tersebut ialah alanin-glutamat transaminase.

Dari reaksi-reaksi diatas dapat dilihat bahwa walaupun ada beberapa jalur reaksi
transaminasi, namun asam ketoglutarat merupakan akseptor gugus amino yang terakhir.
Dengan demikian hasil reaksi transaminasi keseluruhan ialah asam glutamat.
Reaksi transaminasi ini terjadi dalam mitokondria maupun dalam cairan sitoplasma. Semua
enzim transaminase tersebut dibantu oleh piridoksalfosfat sebagai koenzim. Telah
diterangkan bahwa piridoksalfosfat tidak hanya merupakan koenzim pada rekasi
transaminasi, tetapi juga pada reaksi-reaksi metabolisme yang lain. (Poedjiaji.2006: 301-302)
1. Deaminasi

Pada reaksi ini dapat dijumpai dua tipe atau sub jalur yaitu yang bersifat oksidatif dan lainnya
non-oksidatif. Yang pertama masih dibedakan atas dasar koenzim yang membantu aktivitas
enzim yaitu NAD+ (atau NADP+) atau FAD (atau FMN). Enzim yang dibantu oleh NAD
bernama dengan akhiran dehidrogenase sedangkan yang dibantu dengan gugus prostetis
FAD/FMN dinamakan oksidase. (Martoharsono. 2006 : 58)

Deaminasi oksidatif

L-Glutamat yang berhasil mengumpulkan gugus amino pada reaksi transaminasi dapat
melepaskannya melalui reaksi deaminasi oksidatif. Enzim yang mengkatalisis reaksi ini
adalah L-glutamat dehidrogenase yang dibantu oleh NAD (atau NADP+). Reaksinya diduga
berlangsung dalam dua tahap yaitu dehidrogenasi dan hidrolisis.
NADH yang terbntuk pada tahap pertama diosidasi melalui rantai transport elektron-oksigen.
Hasil energi oksidasi ini disimpan dalam ATP.
L-Glutamat dehidrogenase adalah enzim allosetrik yang dihambat oleh modulatorspesifik
yaitu ATP, GTP, dan NADH dan dipacu aktivitasnya oleh ADP, GDP dan bebrapa asam
amino, aktifitasnya juga dipengaruhi oleh homon tiroksin dan beberapa hormon steroid.
(Martoharsono. 2006 : 58)

Deaminasi non-oksidatif

Deaminasi non oksidatif ialah perubahan L-serin menjadi asam piruvat yang di katalis oleh
serin dehidratase, perubahan treonin menjadi -ketobutirat oleh treonin dehidratase dan lainlain reaksi yang sejenis . golongan enzim ini mengandung piridoksal-P sebagai gugug
prostetisnya.
1. PENGUBAHAN ASAM AMINO

Jalur ketoglutarat

Jalur ini memuat pengubahan arginin, prolin, histidin, dan glutamin menjadi asam glutamat
yang selanjutnya senyawa terakhir di deaminasi menghasilkan asam ketoglutarat. Asamasam amino tersebut di atas termasuk dalam golongan senyawa glikogenat.
Arginin oleh enzim arginase dipecah menjadi ornitin dan urea. Dengan jalan transaminasi
ornitin yang terbentuk diubah menjadi glutamat semialdehida, yang selanjutnya mengalami
dehidrogenasi menjadi asam glutamat. Enzim pertama adalah ornitin transaminase dan yang
kedua adalah dehidrogenase yang dibantu oleh NAD+.
Prolin oleh prolin oksidase diubah menjadi pirolinkarboksilat yang karena tidak mantap
langsung berubah menjadi glutamat semialdehida dan kemudian menjadi asam glutamat
melalui reaksi dehidrogenasi.
Enzim histidase (histidin amoniak liase), urokanat hidratase dan imidazolon propionase
bersama-sama membuka cincin imidazol pada histidin menjadi N-formimino glutamat.
Senyawa ini kemudian melepaskan gugus formimino dalam suatu reaksi transfer yang
dikatalisis oleh glutamat-formimino transferase dan berubah menjadi asam glutamat.
Glutamin dapat membebaskan gugus NH3, pada reaksi hidrolisis yang dikatalisis oleh
glutaminase, menjadi asam glutamat. Senyawa tersebut juga dapat diubah menjadi asam
glutamat karena kegiatan enzim glutamat sintase.
Reaksi pengubahan asam amino yang disebutkan di atas menjadi asam ketoglutarat
diterangkan melalui gambar berikut ini :

Jalur ketoglutarat lain yang akan diberitahukan adalah histidin menjadi asam glutamat.
Tahap pengubahannya seperti berikut ini :
(Martoharsono,2006:60-62)

Jalur piruvat

Kelompok asam amino yang dapat diubah menjadi asam piruvat adalah alanin, glisin, serin,
sistin dan sistein. Bagan perubahannya adalah sebagai berikut
Glisin dapat diubah menjadi serin melalui reaksi transfer. Enzim yang mengkatalisis reaksi
tersebut adalah serin hidroksimetil transferase yang dibantu oleh tetrahidrofolat (FH4).
Serin yang terbentuk pada reaksi transfer di atas diubah menjadi asam piruvat oleh serin
dehidrase yang dibantu oleh gugus prostesis piridoksal-P.
Alanin dapat diubah menjadi asam piruvat melalui reaksi transaminasi, yaitu:

Alanin + - ketoglutarat

piruvat + glutamat

Enzim alanin transaminase ini membutuhkan bantuan piridoksal-fosfat yang terikat erat pada
bagian apoenzimnya.
Asam piruvat yang dihasilkan oleh jalur piruvat ini diubah ke asetil-KoA oleh kompleks
piruvat dehidrogenase. Asetil-KoA oleh kompleks piruvat dehidrogenase. Asetil-KoA ini
dapat menghasilkan energi melalui siklus asam trikarboksilat.

Jalur aseto-asetil KoA

Fenilalanin, triptofan, tirosin, lisin, dan leusin dapat diubah menjadi asetil KoA melalui asetoasetil KoA. Diagram konversi asam amino di atas adalah sebagai berikut

Fenilalanin berbeda dari Triptofan hanya pada kandungan gugus OH. Penempelan gugus pada
Fenilalanin membentuk triptofan yang dikatalisis oleh fenilalanin 4-mono-oksigenase (atau
fenilalanin hidroksilase sebuah enzim oksigenase fungsi campuran) yang dibantu oleh
koenzim NADPH dan oksigen. Pembukaan cincin benzena yang ada pada fenilalanin atau
triptofan dilakukan bersama sama oleh enzim transainase dan dioksigenase yang dapat
dilihat urutan pada reaksi ini.
Pada jalur pemecahan fenilalanin atau triptofan dijumpai enzim yang bernama oksigenase
atau fenilalanin 4-mono-oksigenase, 4-OH fenilpiruvat dioksigenase dan homogentisat 1,2
dioksigenase. Enzim 4-mono-oksigenase adalah salah satu contoh dari yang mempunyai
fungsi campuran yaitu menempelkan 1 atom oksigen yang berasal dari O2 pada cincin
benzena (fenilalanin) dan mengkaitkan atom oksigen lainnya pada hidrogen sehingga
terbentuklah air. Hidrogen yang mereduksi secara tidak langsung berasal dari NADPH
melalui dihibrobiopterin.
NADPH + H+ + dihibrobiopterin
L-fenilalanin + tetrahidrobiopterin

NADP+ + tetrahibrobiopterin
dihidrobiopterin + L-tirosin

Jalur suksinat

Asam amini methionin, isoleusin dan valin menempuh jalur yang sama pada proses
degradasinya menjadi asam suksinat.
Metionin yang masuk ke dalam jalur, pertama kali dipisahkan gugus metilnya. Caranya ialah
dengan mengubah methionin menjadi S-Adenosil methionin dengan bantuan ATP dan enzim
methioninadenosil transferase. Senyawa yang terbentuk ini kemudian bertindak sebagai
donor metil pada reaksi transmetilasi.
Enzim yang mengkatalisis reaksi terakhir ini adalah homosistein metiltransferase.

Dengan reaksi transaminasi, valin diubah menjadi senyawa asam -ketoisovalerat. Senyawa
ini kemudian didekarboksilasi dengan bantuan enzim kompleks dehidrogenase dan NAD+
yang selanjutnya berberubah menjadi bentuk aktif karena KoASH. Enzim -ketoisovalerat
dehidrogenase mempunyai fungsi dekarboksilasi dan oksidasi yang menghasilkan isobutirilKoA (konversi ini diperkirakan sama dengan reaksi oksidasi asam piruvat atau ketoglutarat)., yang akhirnya diubah menjadi propionil-KoA. Setelah reaksi karboksilasi
senyawa ini menjadi metilmalonil-KoA dan selanjutnya menjadi suksinil KoA.
(Martoharsono. 2006: 60-74)
1. METABOLISME BEBERAPA ASAM AMINO

Asam amino dibedakan menjadi asam amino esensial dan nonesensial.


1). Asam amino esensial : tak dapat disintesis oleh tubuh, hanya bisa didapat dari luar/
makanan
2). Asam amino non esensial: dapat disintesis oleh tubuh oleh senyawa lain.

1. Asam Amino Non Esensial

Alanin

Alanin dapat diubah menjadi asam piruvat melalui proses transaminasi sebagai berikut
Reaksi tersebut bersifat reversible. Asam piruvat merupakan senyawa yang terbentuk pada
jalur metabolisme karbohidrat. Dengan demikian reaksi metabolisme alanin ini merupakan
hubungan antara metabolisme protein dengan metabolisme karbohidrat. Alanin adalah asam
amino nonesensial yang dapat dibuat didalam tubuh melalui reaksi transaminasi piruvat
dengan asam glutamat atau asam amino lain.

Glisin

Glisin dapat mengalami reaksi deaminasi oksidatif oleh glisin oksidase, yaitu enzim yang
terdapat dalam jaringan hati dan ginjal. Dalam reaksi ini glisin akan diubah menjadi asam
glioksilat dan amonia. Asam glioksilat yang terbentuk dapat diuraikan lebih lanjut menjadi
formaldehida dan karbondioksida.
Asam glioksilat dapat juga dibah menjadi asam malat yang menjalani metabolisme melalui
siklus asam sitrat. Di samping itu glisin dapat diubah pula menjadi serin dengan adanya 5formiltetrahidrofolat. Dalam reaksi ini 5-formiltetrahidrofolat berfungsi sebagai donor gugus
formil kepada glisin

Glisin dapat berfungsi dalam proses penawar racun , misal apabila asam benzoat atau
derifatnya termasuk dalam makanan maka glisin akan bergabung dengan zat-zat tersebut
sehingga terbentuk asam hipurat yang tidak bersifat racun.

Sistin dan Sistein

Sistin dan Sistein adalah dua senyawa yang saling dapat diubah dari yang satu kepada yang
lain dan mengalami metabolisme yang sama dalam tubuh.
Dalam metabolisme sistein dapat diubah menjadi asam piruvat melalui tiga cara :
1. Reaksi pengubahan sistein dengan enzim sistein desulfhidrase.
2. Melalui pembentukan asam sisteinsulfinat, kemudian diubah menjadi
asam sulfinilpiruvat sehingga membentuk asam piruvat.
3. Melalui reaksi transaminasi membentuk asam tiolpiruvat, kemudian
diubah menjadi asam piruvat.

Sistin dan Sistein adalah asam amino nonesensial yang dibuat dari asam amino esensial
metionin. Metionin terlebih dahulu diubah menjadi homosistein, kemudian homosistein
bereaksi dengan serin membentuk homoserin dan sistein.

Serin

Metabolisme serin berlangsung melalui reaksi deaminasi dan menghasilkan asam piruvat.
Metabolisme ini terjadi dengan menggunakan treonin aldolase selaku katalis. Biosintesis
serin dimulai dari asam fosfogliserat yang terbentuk pada proses glikolisis dan berlangsung
melalui beberapa tahap reaksi sehingga terbentuk serin.

Tirosin

Tirosin dapat diubah menjadi asam p-hidroksifenilpiruvat dengan cara transaminasi. Reaksi
ini berlangsung dengan bantuan enzim tirosin ketoglutarat transaminase dan piridoksal fosfat
sebagai koenzim. Selanjutnya melalui beberapa tahap reaksi asam p- hidroksifenilpiruvat
diubah menjadi asam fumarat dan asam asetoasetat. Asam asetoasetat pada akhirnya diubah
menjadi asetil KoA dan asam asetat.
Tirosin dapat dibentuk dari fenilalanin dengan bantuan enzim fenilalanin hidroksilae sebagai
katalis. Dalam reaksi ini O2 diubah menjadi H2O dan untuk ini ada dua kegiatan yang
berlangsung yaitu kegiatan II reduksi dihidrobiopterin oleh NADPH menjadi
tetrahidrobiopterin dan kegiatan I reduksi O2 menjadi H2O dan pengubahan fenilalanin
menjadi tirosin, sedangkan tetrahidropterin berubah menjadi dihidrobiopterin kembali.

Asparagin dan Asam Aspartat

Dalam metabolsmenya, asparagin diubah menjadi asam aspartat dengan bantuan enzim
asparaginase. Kemudian asam aspartat diubah menjadi asam asam oksaloasetat oleh enzim
transaminase. Di samping itu asam aspartat dapat membentuk beberapa buah asam amino
esensial melalui beberapa tahap reaksi . Asam amino esensial yang terbentuk dari asam
aspartat adalah lisin, metionin, treonin, dan isoleusin. Sebaliknya asam aspartat dapat
dibentuk dari asam oksaloasetat dengan reaksi transaminasi. Dari asam aspartat dapat
dibentuk asparagin dengan enzim asparagin sintetase. Dalam reaksi ini diperlukan donor
gugus amino dan ATP sebagai sumber energi yang diubah menjadi AMP. Sebagai kofaktor
diperlukan ion Mg+.
Donor gugus amino untuk reaksi yang terjadi pada binatang mammalia adalah glutamin,
sedangkan pada bakteri digunakan amonia. Asparagin dapat pula dibentuk dari asam
ketosuksinat.

Glutamin dan Asam Glutamat

Asam glutamat banyak terlihat dalam reaksi transaminasi dengan bantuan enzim glutamat
transaminasi dengan bantuan enzim glutamat transaminase, suatu enzim yang mempunyai
aktivitas tinggi dan terdapat banyak pada jaringan hewan. Dalam reaksi transaminasi asam
glutamat diubah menjadi asam -ketoglutarat. Selain dengan reaksi transaminasi, asam
ketoglutarat dapat pula dibentuk dari asam glutamat dengan reaksi deaminasi oksidatif.
Dalam reaksi ini yang bekerja sebagai katalis ialah glutamat dehidrogenase dengan bantuan
koenzim NAD+ atau NADP+ . Oleh karena transaminasi maupun deaminasi oksidatif tersebut
adalah reaksi yang reversibel, maka kedua reaksi tersebut dapat merupakan reaksi
katabolisme maupun biosintesis asam glutamat. Dalam otak asam glutamat dapat diubah
menjadi asam amino butirat dengan reaksi dekarboksilasi oleh enzim glutamat
dekarboksilase. Asam amino butirat ini dapat diubah kembali menjadi asam glutamat oleh
asam ketoglutarat.
Glutamin dapat diubah menjadi asam glutamat oleh enzim glutaminase dalam reaksi
deaminasi yang tidak bersifat reversibel. Biosintesis glutamin dari asam glutamat
berlangsung dengan bantuan enzim glutamin sintetase serta ATP dan Mg++. Enzim tersebut
terdapat dalam ginjal, otak, dan retina.
Mekanisme reaksi berlangsung sebagai berikut :

1. Asam Amino Esensial

Valin

Melalui beberapa tahap reaksi, valin dapa diubah menjadi suksinil KoA yang kemudian
masuk ke dalam siklus asam sitrat. Dalam metabolisme ini mula-mula valin diubah menjadi
asam ketoisovalerat dengan cara transaminasi. Selanjutnya asam ketoisovalerat diubah
berturut-turut menjadi isobutiril KoA dan suksinil KoA.

Biosintesis valin, suatu asam amino esensial, hanya terjadi dalam tumbuhan dan organisme
mikro. Biosintesis ini diawali dari asam piruvat yang berturut-turut diubah menjadi aseto
laktat , , dihidroksi isovalerat, ketoisovalerat dan kemudian valin.

Leusin

Leusin dapat diubah menjadi asam keto melalui transaminasi oksidatif. Kemudian asam keto
ini melalui beberapa tahap reaksi diubah menjadi asetil KoA.
Salah satu senyawa yang terbentuk dalam tahap reaksi tersebut ialah hidroksi metil
glutamil KoA (HMG CoA), yang juga merupakan salah satu zat antara dalam biosintesis
kolesterol.

Isoleusin

Dalam metabolismenya isoleusin juga mengalami reaksi transaminasi oksidatif sehingga


terbentuk asam keto, yaitu asam keto metil valerat. Kemudian asam ini melalui beberapa
tahap reaksi diubah menjadi asetil KoA dan propionil KoA. Asetil KoA dapat langsung
masuk ke dalam siklus asam sitrat, sedangkan propionil KoA diubah menjadi suksinil KoA
baru kemudian masuk ke dalam siklus asam sitrat .
Isoleusin juga merupakan asam amino esensial yang disintesis dalam organisme mikro.
Biosintesis isoleusin ini dimulai dari asam , ketobutirat yang dapat dibentuk dari treonin.
Melalui beberapa tahap reaksi asam ketobutirat diubah menjadi isoleusin.

Treonin

Treonin mengalami metabolisme yang serupa dengan serin. Asam ketobutirat kemudian
diubah menjadi propionil KoA yang selanjutnya diubah menjadi suksinil KoA.

Di samping metabolisme tersebut treonin juga dapat diubah menjadi glisin dan asetaldehida
dengan cara pemecahan molekulnya.

Fenilalanin

Sebagaimana telah diuraikan pada metabolisme tirosin, fenilalanin dapat diubah menjadi
tirosin yang kemudian melalui beberapa tahap reaksi dapat diubah menjadi asam formiat dan
asam asetoasetat. Reaksi pembentukan tirosin dan fenilalanin adalah reaksi tidak reversibel,
artinya fenilalanin tidak dapat dibentuk dari tirosin dan karenanta fenilalanin adalah asam
amino esensial sedangkan tirosin adalah asam amino nonesensial.
Biosintesis fenilalanin terjadi pada organisme mikro dan dapat dibentuk dari asam fosfoenol
piruvat dan eritrosa-4-fosfat. Kedua jenis ini melalui beberapa tahap reaksi dapat membentuk
asam fenilpiruvat yang selanjutnya dengan reaksi transaminasi terbentuk fenilalanin.

Triptofan

Triptofan adalah suatu asam amino esensial dan satu-satunya asam amino esensial yang
mengandung cincin indol. Metabolisme triptofan berlangsung antara lain melalui jalur
kinurenin-antranilat, yaitu suatu metabolisme melalui beberapa tahap reaksi yang
menghasilkan asam , ketoadipat yang kemudian membentuk asetoasetil KoA. Dalam
metabolisme ini kinurenin dan asam 3-hidroksi antranilat merupakan senyawa-senyawa
antara.

Metionin

Metionin dapat diubah menjadi sistein , tetapi sistein tidak dapat diubah kembali menjadi
metionin. Homoserin yang terbentuk pada reaksi pengubahan metionin menjadi sistein dapat
diubah menjadi asam ketobutirat.
Biosintesis metionin berawal dari asam aspartat. Asam ini dapat diubah berturut-turut
menjadi aspartilfosfat, aspartatsemialdehida, homoserin,sistationin, homosistin, dan
metionin.
Biosintesis ini terjadi pula pada tumbuhan atau organisme mikro.

Lisin

Lisin adalah suatu asam diamino monokarboksilat. Lisin dapat memberikan juga amino
kepada asam amino lain, tetapi tidak dapat dibentuk lisin kembali artinya tidak dapat terjadi
proses reaminasi setelah lisin mengalami reaksi deaminasi. Melalui beberapa tahap reaksi
lisin dapat diubah menjadi asam glutarat.

Lisin dapat terbentuk dari asam aspartat melalui beberapa tahap reaksi. Asam aspartat diubah
menjadi aspartat semialdehida yang kemudian bereaksi dengan asam piruvat dan pada
reaksi tahap akhir membentuk lisin. Biosintesis lisin ini terjadi dalam bakteri. Ragi dapat
memproduksi lisin dari asam ketoglutarat dengan asetil KoA.

Arginin

Dalam siklus urea, yaitu siklus reaksi-reaksi yang menghasilkan urea dari CO2 dan NH3,
arginin merupakan salah satu senyawa pada siklus tersebut. Arginin diubah oleh enzim
arginase menjadi ornitin dan urea. Selanjutnya sebagian dari ornitin dapat diubah menjadi
prolin dan asam glutamat yang kemudian dapat pula diubah menjadi asam ketoglutarat yang
masuk dalam siklus asam sitrat. Arginin dapat dibuat dalam tubuh tetapi bagi bayi tidak
cukup untuk pertumbuhan sel, sedangkan bagi orang dewasa telah cukup untuk proses
penggantian sel-sel yang rusak. Jadi kecepatan produksi arginin dalam tubuh orang dewasa
telah dapat mengimbangi kekurangan yang terjadi oleh kerusakan protein. Pada bayi atau
anak-anak kecepatan produksi belum optimal, sehingga diperlukan tambahan arginin dalam
protein makanan.

Histidin

Seperti arginin, histidin diperlukan dalam protein makanan untuk binatang muda (tikus)
karena asam amino ini tidak diproduksi dengan kecepatan yang cukup untuk memenuhi
kebutuhan. Namun bagi orang dewasa histidin yang diproduksi dalam tubuh telah cukup
untuk mempertahankan keseimbangan nitrogen, sehingga tidak diperlukan tambahan histidin
yang berasal dari protein dalam makanan.
Selain fungsinya sebagai pembentuk protein dalam tubuh, histidin dapat diubah menjadi
histamin dengan cara dekarboksilasi. Histamin adalah suatu senyawa yang dapat
memperkecil tekanan darah, dan juga meningkatkan pengeluaran cairan lambung. Enzim
yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi pembentukan histamin ialah asam amino aromatik
dekarboksilase yang terdapat dalam ginjal, otak, dan hati.
Metabolisme histidin sebagian besar terjadi dalam hati. Melalui beberapa tahap reaksi,
histidin diubah menjadi asam glutamat oleh enzim histidase dan urokinase.
Biosintesis histidin yang berlangsung pada organisme mikro terdiri atas beberapa tahap reaksi
yang berawal dari reaksi kondensasi antara fosforibosil pirofosfat dengan ATP, yang dibantu
oleh ATP fosforilase sebagai katalis.
(Poedjiadi,2006:314-321)

1. SIKLUS UREA

Senyawa yang tergolong di dalamnya sebenarnya merupakan hasil akhir dari satu rantai
reaksi yang bilamana tidak diekskresikan akan membahayakan sel atau jasad hidup itu
sendiri. Senyawa ber-N misalnya adalah NH3 yang karena sifatnya yang toksis kemudian
diubah menjadi urea atau asam urat. Sebagian besar hewan yang hidup di air (akuatik)
mengekskresikannya dalam bentuk amoniak. Oleh karena zat itu langsung terkena air makan
senyawa tersebut akan terencerkan sehingga tidak membahayakan dirinya. Jasad hidup yang
demikian itu tergolong dalam hewan amonotelat. Hewan yang mengekskresikan urea
dinamakan ureotelat dan yang membuang sekretnya berupa asam urat adalah urikotelat
(burung, reptilia) (Martoharsono. 2006: 75).
Dari uraian tentang metabolisme asam amino telah diketahui bahwa NH3 dapat dilepaskan
dari asam amino melalui reaksi transaminasi dan deaminasi. Pada reaksi transaminasi gugus
NH2 yang dilepaskan diterima oleh suatu asam keto, sehingga terbentuk asam amino baru dan
asam keto lain, sedangkan pada reaksi deaminasi, gugus NH2 dilepaskan dalam bentuk
amonia yang kemudian dikeluarkan dari dalam tubuh dalam bentuk urea dalam urin. Amonia
dalam kadar tinggi meruapakan racun bagi tubuh manusia (Anna)
Urea adalah zat yang netral tidak toksis yang dikeluarkan dari jasad bersama urine. Senyawa
itu terbentuk dari dua molekul amoniak dan satu molekul karbondioksida. Penggabungan ini
memerlukan energi yang cukup besar, yang berasal dari ATP. Pengikatan NH3 sehingga
menjadi urea terjadi melalui siklus urea (Martoharsono. 2006: 75)
Siklus urea di atas mencakup beberapa siklus, yaitu:
Reaksi 1. Sintesis karbamil fosfat
Dalam reaksi pembentukan karbamil fosfat ini, satu mol amonia bereaksi dengan satu mol
karbondioksida dengan bantuan enzim karbamilfosfat sintetase. Reaksi ini membutuhkan
energi, karenanya reaksi ini melibatkan dua mol ATP yang diubah menjadi ADP.
Di samping itu sebagai kofaktor dibutuhkan Mg++ dan N-asetil-glutamat.
Reaksi 2. Pembentukan sitrulin
Karbamil fosfat yang terbentuk bereaksi dengan ornitin membentuk sitrulin. Dalam reaksi ini
bagian karbamil bergabung dengan ornitin dan memisahkan gugus fosfat. Sebagai katalis
pada pembentukan sitrulin adalah ornitin transkarbamilase yang terdapat pada bagian
mitokondria sel hati.

Reaksi 3. Pembentukan asam argininosuksinat

Selanjutnya sitrulin beraksi dengan asam aspartat membentuk asam argininosuksinat


sintetase. Dalam reaksi tersebut ATP meruapakan sumber energi dengan jalan melepaskan
gugus fosfat dan berubah menjadi AMP.
Reaksi 4. Penguraian asam argininosuksinat
Dalam reaksi ini asam argininosuksinat diuraikan menjadi arginin dan asam fumarat. Reaksi
ini berlangsung dengan bantuan enzim argininosuksinase, suatu enzim yang terdapat dalam
hati dan ginjal.
Reaksi 5. Penguraian arginin
Reaksi terakhir ini melengkapi tahap reaksi pada siklus urea. Dalam reaksi ini arginin
diuraikan menjadi urea dan ornitin. Enzim yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi
penguraian ini ialah arginase yang terdapat dalam hati. Ornitin yang terbentuk dalam reaksi
hidrolisis ini bereaksi kembali dengan karbamilfosfat untuk membentuk sitrulin (reaksi2).

DAFTAR PUSTAKA

Poedjiadi, Anna. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta: UI Press


Martoharsono, Soeharsono. 2006. Biokimia. Jilid 2. Yogyakarta: Universitas Gadjah Mada
Soesilawaty, Asiah. 2013. Metabolisme. Diunduh dari http://file.upi.edu pada tanggal 8 Maret
2014 pukul 17.10
Supriyanti, F. Maria Titin. 2013. Biokimia 2. Diunduh dari http://file.upi.edu pada tanggal
September 2013 pukul 13.00
Kusnadi. 2013. Buku Common Text Mikrobiologi. Diunduh dari http://file.upi.edu pada
tanggal 24 September 2013 pukul 14.00
Sumardjo, Damin. 2008. Pengantar Kimia. Jakarta: EGC

Tentang iklan-iklan ini

Bagikan ini:

Twitter

Facebook14

Google

Navigasi pos
Previous post
Tinggalkan Balasan

Berlangganan

Entries (RSS)

Comments (RSS)

Arsip

November 2014

Kategori

Tak Berkategori

Meta

Daftar

Masuk

Buat situs web atau blog gratis di WordPress.com.

Ikuti