Tugas Enzim Transferase
Tugas Enzim Transferase
Oleh:
1
KATA PENGANTAR
Segala puji syukur penulis panjatkan ke hadirat Tuhan Yang Maha Esa yang telah
melimpahkan rahmat, dan karunia-Nya sehingga penulis dapat menyelesaikan makalah dengan
judul “Peranan Enzim Transferase dan Aplikasinya “ yang merupakan salah satu syarat untuk
memenuhi tugas Biokimia Kontemporer.
Melalui usaha dan do’a yang selalu menyertai penulis, serta bantuan moril maupun materi
yang menunjang bagi penulis untuk menyelesaikan tugas makalah ini. Dengan terbatasnya
pengetahuan, kemampuan dan waktu, penulis menyadari bahwa makalah ini masih jauh dari
sempurna baik materi maupun penyajiannya. Untuk itu saran dan kritik yang membangun sangat
penulis harapkan demi kesempurnaan dalam pembuatan makalah selanjutnya.
Demikian dalam pembuatan makalah ini, penulis berharap semoga makalah ini dapat
memberi manfaat bagi semua pihak.
Penulis
2
DAFTAR ISI
HALAMAN JUDUL 1
KATA PEGANTAR..........................................................................................................................2
DAFTAR ISI 3
BAB I PENDAHULUAN 4
A. Latar Belakang 4
B. Rumusan Masalah 5
C. Tujuan 5
BAB II PEMBAHASAN 6
A. Enzim Transferase 9
A. Kesimpulan 22
DAFTAR PUSTAKA 23
3
BAB I
PENDAHULUAN
A. Latar Belakang
Enzim merupakan senyawa organik yang bermolekul besar yaitu protein dengan struktur
tersier dan kuartener yang berperan sebagai katalis dalam metabolisme makhluk hidup. Hal ini
dikarenakan semua reaksi metabolisme dikatalis oleh enzim. Adapun sifat-sifat enzim yaitu
sebagai biokatalisator yang berperan dalam mempercepat jalannya reaksi, tanpa ikut bereaksi, pada
tahap ini enzim akan menurunkan energi aktivasi ketika reaksi berjalan. Thermolabil, artinya
Enzim dikenal untuk pertama kalinya sebagai protein oleh Sumner pada tahun 1926 yang telah
berhasil mengisolasi urease dari ‘kara pedang’ (jack bean). Urease adalah enzim yang dapat
menguraikan urea menjadi CO2 dan NH3. Beberapa tahun kemudian Northrop dan Kunitz dapat
mengisolasi pepsin, tripsin, kimotripsin. Selanjutnya makin banyak enzim yang telah dapat
diisolasi dan telah dibuktikan bahwa enzim tersebut ialah suatu protein (Poedjiadi, 1994).
Semua enzim diberi nama menurut system yang dirancang oleh Komisi Enzim (Enzyme
Commission, EC) dari International Union of Pure and Applied Chemistry (IUPAC), dan
berdasarkan pada tipe reaksi yang dikatalisis enzim tersebut. Setiap tipe enzim mempunyai empat
digit nomor EC yang spesifik, serta nama yang kompleks namun jelas dan bisa menepis
kebingungan tentang enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi yang serupa tetapi tidak identik.
Dalam praktiknya, banyak enzim yang lebih dikenal dengan nama umum, yang biasanya berasal
dari nama reaktan utamanya yang spesifik, dengan ditambahkan akhiran –ase. Beberapa nama
4
umum tidak memiliki akhiran –ase, yang biasanya merupakan enzim yang dipelajari dana diberi
Cara sistematik, menempatkan semua enzim ke dalam enam kelas dan masing-masing dibagi
lagi dengan subkelas berdasarkan jenis reaksinya yang dikatalis, sehingga tiap-tiap enzim
ditetapkan ke dalam empat tingkat nomor kelas dan diberikan suatu nama sistematik (Sadikin,
2002). Keenam kelas itu antara lain: oksidoreduktase, transferase, hidrolase, liase, isomerase, dan
ligase. Pada makalah ini yang akan diperdalam mengenai enzim transferase, yaitu
B. Rumusan Masalah
C. Tujuan Makalah
5
BAB II
PEMBAHASAN
Enzim sangat berperan dalam reaksi metabolisme sel dalam tubuh, hal ini dikarenakan
semua reaksi metabolisme sel dikatalis oleh enzim. Enzim sebagai biokatalisator yang mengatur
kecepatan dan bekerja secara spesifik pada ribuan reaksi kimia yang berlangsung di dalam sel.
Keseimbangan tubuh sangat bergantung pada enzim, dalam keadaan tubuh yang kurang seimbang
misalnya tubuh kurang sehat maka kerja enzim tidak terkoordinasi dengan sempurna. Begitupun
sebaliknya apabila aktivitas enzim berjalan dengan baik maka tubuh akan dalam keadaan sehat
(Cartono, 2004).
Pada tahun 1926, enzim dikenal pertama kali sebagai protein oleh Sumner yang telah
berhasil mengisolasi enzim urease. Beberapa tahun kemudian enzim lainpun telah berhasil
diisolasi diantaranya tripsin, pepsin, kimotripsin. Sejak tahun inilah pengetahuan tentang enzim
atau enzimologi berkembang dengan cepat. Dari hasil para biokimiawan diketahui pula bahwa
kebanyakan enzim mempunyai gugus bukan protein (kofaktor), enzim semacam ini disebut dengan
haloenzim yang di dalamnya terdiri atas apoenzim dan satu gugus bukan protein. Selain itu ada
pula enzim yang terdiri atas protein dan logam (Poedjiadi, 1994).
Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam maupun
luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat dibandingkan
reaksi tanpa keterlibatan enzim (Poedjiadi, 1994). Sifat unik enzim antara lain dapat aktif dalam
jumlah yang sangat kecil, serta dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia tanpa
mempengaruhi kesetimbangan reaksi tersebut. Selain itu, enzim memiliki efisiensi dan derajat
6
spesifitas katalitik enzim terhadap substrat yang tinggi. Efisiensi katalitik ezim berkaitan dengan
orientasi optimuum gugus aktif enzim dan substrat. Orientasi keduanya sangat mendukung
sehingga saat terjadi reaksi tidak memerlukan energi yang besar untuk mengatur posisi. Enzim
sangat spesifik, artinya satu enzim hanya akan bereaksi dengan satu substrat (Murray, dkk., 2009).
Faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim antara lain reaksi yang dikatalisis oleh enzim
terebut, dibutuhkan atau tidak kofaktor tertentu misalnya ion-ion logam atau koenzim (aktvitas
enzim kebanyaan diantu oleh koenzim yaitu yang berperan sebagai tempat atau bagian aktif dalam
reaksi enzim), pengaruh konsentrasi substrat dan kofaktor, pH optimum (terkadang ada enzim
bekerja pada pH asam serta pH basa), suhu pada saat enzim mempunyai aktivitas yang tinggi, serta
jumlah hasil reaksi, peranan inhibitor serta aktivator (Wirahadikusumah, 2008). Sehubungan
dengan pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim, semakin meningkat suhu maka semakin
meningkat pula aktivitas enzim. Akan tetapi pada pemanasan yang tinggi enzim akan mengalami
denaturasi. Umumnya enzim mulai kehilangan sifat katalisatornya pada suhu 35 oC dan berakhir
pada suu 60 oC. Selain itu sehubungan dengan konsentrasi substrat, semakin banyak konsentrasi
substrat maka semakin cepat pula ativitas enzim. Hal ini juga berpengaruh dalam persaingan antara
substrat dan inhibitor. Apabila konsentrasi substrat lebih besar dibandingkan dengan inhibitor
maka aktivitas enzim akan berjalan dengan baik, akan tetapi apabila konsentrasi inhibitor lebih
besar maka aktivitas enzim tidak akan berjalan dengan baik (Sumardjo, 2009).
dalam enam golongan besar. Penggolongan ini didasarkan pada tipe reaksi yang dikatalisis, dan
masing-masing enzim diberi nama menurut nama substratnya. Adapun penggolongannya dapat
7
Tabel 1. Kelas-Kelas Utama Enzim Serta Tipe Reaksinya
Digit Kelas Enzim Tipe Reaksi yang Dikatalisis
Pertama EC
ikatan tangkap.
8
A. Enzim Transferase
Enzim transferase merupakan enzim yang bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan
suatu gugus dari suatu molekul ke molekul lain ataupun dari suatu senyawa kepada senyawa lain.
Gugus-gugus yang ditransfer meliputi gugus aldehid, keton, metil, asil, karboksil, fosfat, sulfur,
Enzim transferase termasuk dalam enzim kelas dua, yang artinya mengkatalisis pemindahan
suatu gugus yang bukan hidrogen antara suatu donor dengan suatu akseptor gugus.
9
B. Penggolongan Enzim Transferase
Semua enzim memiliki nomor kode masing-masing, penomoran ini berdasarkan kelas
masing-masing enzim dimana terdapat empat digit yang khas. Digit pertama menunjukkan kelas
enzim yang bersangkutan, digit kedua menunjukkan subkelas, digit ketiga menunjukkan
subsubkelas, dan digit keempat adalah untuk enzim spesifik (Sadikin, 2002).
Sebagai contoh enzim transglutaminase, enzim ini mempunyai nama sistematika yaitu amin-
ɣglutamiltransferase yang termasuk ke dalam kelas enzim transferase (EC 2), asiltransferase (EC
2.3), aminoasiltransferase (EC 2.3.2), dan mempunyai nama alternatif yatu fibrinoligase
sebagai berikut:
Merupakan enzim yang bekerja sebagai katalis dalam memindahkan gugus metil (CH3),
hidroksimetil (CH2OH). Enzim metil transferase bekerja sebagai katalis pemindahan gugus
metil pada reaksi pembentukan keratin dari asam guanidin asetat, serta memelihara grup metil
untuk nukleotida yang dihasilkan melalui replikasi DNA dimana memastikan bahwa salinan
DNA termetilasi.
10
Enzim hidroksimetil transferase bekerja sebagai katalis pemindahan gugus hidroksi metil
OH NH2 NH2
serin glisin
Enzim yang digunakan sebagai katalis dalam pemidahan DHAP (Dihidroksiaseton fosfar)
dari suatu molekul donor ke suatu akseptor. Perbedaan antara transaldolase dan transketolase
11
3. Asil transferase
Merupakan enzim yang bekerja sebagai katalis dalam memindahkan gugus asil (RC=0),
4. Glikosil transferase
Ezim yang digunaan dalam transfer pemindahan gugus glikosil pada gugus nonproduksi
12
5. Alkil dan aril transferase (gugus selain metil)
Merupakan enzim yang bekerja sebagai katalis dalam memindahkan gugus alkil dan aril
(selain metil), sebagai contoh enzim glutation-S-Transferase, enzim ini mengkatalisis reaksi
konjugasi antara xenobiotic atau berbagai senyawa toksik elektrofilik endogen dan eksogen,
O O SH O
H H H
N
O N O
H
NH2 O
Glutathione (GSH)
Sumber enzim ini berasal dari organisme prokariotik dan eukariotik. Di dalam sel
terdapat pada organel sitosol, mitokondria, dan mikrosom. Secara umum struktur enzim ini
adalah dimer. Peran enzim ini antara lain dalam detoksifikasi dan metabolisme senyawa
digunakan untuk pengobatan kanker dan penyakit parasit. Dalam modifikasinya pada bidang
medis ikatan yang stabil antara cyPG dan GSTP l-l, dapat digunakan sebagai perspektif baru
untuk pengembangan inhibtor GST irreversibel sebagai agen antikanker (Sadikin, 2002).
6. Transaminase
Merupakan enzim yang bekerja sebagai katalis dalam memindahkan nitrogen umumnya
terdapat dalam aminotransferase, enzim yang bekerja sebagai katalis pada pemindahan gugus
amino dari satu asam amino ke asam amino α-keto penerima, menghasilkan dan membentuk
13
Pada reaksi ini tidak ada gugus amino yang hilang, karena gugus amino yang dilepaskan
oleh asam amino diterima oleh asam keto. Alanin transamirase merupakan enzim yang
(Kusnawidjaja, 1983).
Contoh enzim transaminase adalah enzim aspartat amio transferase, sumbernya berasal dari
organisme prokariotik maupun eukariotik. Termasuk hewan, tumbuhan, dan manusia. Enzim
ini bereran dalam proses gliseroneogenesis hati, yaitu mampu mengkatalisis interonverensi
dari aspartat (Sadikin, 2002). Reaksi transaminase terjadi di dalam mitokondria maupun dalam
cairan sitoplasma. Semua enzim transaminase tersebut dibantu oleh piridoksalfosfat sebagai
koenzim. Telah diterangkan bahwa piridoksalfosfat tidak hanya merupakan konzim pada
14
7. Kinase
Enzim yang mengkatalisis pemindahan gugus fosfat dari molekul ATP ke molekul tertentu.
Proses ini diidentifikasi sebagai fosforilasi ketika substrat menanggap gugus fossat dan
molekul ATP menyumbangkan gugus fosfat. Sangat penting dalam metabolisme sel, regulasi
15
Contoh enzim kinase adalah enzim piruvat kinase, enzim ini merupakan katalis pada gugus
fosfat dari Asam Fosfoenol piruvat kepada ADP sehingga terbentuk molekul ATP dan
molekul Asam Piruvat. Dalam reaksi ini diperlukan ion Mg2+ dan K+ sebagai aktivator. Piruvat
kinase merupakan enzim yang memiliki struktur protein tetramer. Reaksi terakhir glikolisis
menghasilkan piruvat glikolisis, menghasilkan piruvat ATP. Transfer gugus fosforil dari
fosfoenolpiruvat ke ADP yang irreversibel dikatalisis enzim ini. Enzim piruvat kinase ini
dapat diinhibisi oleh konsentrasi ATP dan juga alanin piruvat kinase. Pengendalian aktivasi
piruvat kinase pada glikolisis (fruktase 2,6- Bifosfat) dan pengendalian aktivasi piruvat kinase
oleh asam sitrat. Kemudian inhibitor piruvat kinase oleh ATP konsentrasi ATP yang tinggi
Selain itu enzim glukokinase atau heksokinase merupakan katalis pada proses glikolisis
dimana pengubahan glukosa menjadi glukosa 6-fosfat dengan reaksi fosforilasi. Gugus fosfat
diterima dari ATP dalam reaksi dibantu oleh ion Mg++ sebagai kofaktor. Heksesokinase yang
16
berasal dari ragi dapat merupakan katalis pada reaksi pemindahan gugus fosfat dari ATP tidak
hanya kepada glukosa tetapi juga kepada fruktosa, manosa, glukosamina. Dalam otak, otot,
dan hati terdapat enzim heksesokinase yang multi substrat ini. Disamping itu ada pula enzim-
enzim yang khas tetapi juga kepada fruktosa, manosa, dan glukosamin. Dalam kinase. Hati
Contoh Glukokinase:
Heksokinase/Glukokinase
Enzim heksesokinase dari hati dapat dihambat oleh hasil reaksi sendiri. Jadi apabila
glukosa-6-fosfat terbentuk dalam jumlah banyak, mak senyawa ini akan menjadi inhibitor
bagi enzim heksesokinase tadi. Selanjutnya enzim akan aktif kembali apabila konsentrasi
17
D. Aplikasi Enzim Transferase Dalam Kehidupan
1. Sebagai alat diagnosis, dimana enzim sebagai petanda (marker) dari kerusakan suatu
Penggunaan enzim sebagai petanda dari kerusakan suatu jaringan mengikuti prinsip
bahwasanya secara teoritis enzim intrasel seharusnya tidak terlacak di cairan ekstrasel dalam
jumlah yang signifikan. Pada kenyataannya selalu ada bagian kecil enzim yang berada di cairan
ekstrasel. Keberadaan ini diakibatkan adanya sel yang mati dan pecah sehingga mengeluarkan
isinya (enzim) ke lingkungan ekstrasel, namun jumlahnya sangat sedikir dan tetap.
Apabila enzim intrasel terlacak di dalam cairan ekstrasel dalam jumlah lebih besar dari yang
terjadi kematian (yang diikuti oleh kebocoran akibat pecahnya membran) sel secara besar-besaran.
Kematian sel ini dapat diakibatkan oleh beberapa hal, seperti keracunan bahan kimia (yang
merusak tatanan lipid bilayer), kerusakan akibat senyawa radikal bebas, infeksi (virus),
berkurangnya aliran darah sehingga lisosom mengalami lisis dan mengeluarkan enzim-enzimnya,
atau terjadi perubahan komponen membrane sehingga sel imun tidak mampu lagi mengenali sel-
sel tubuh dan sel-sel asing, dan akhirnya menyerang sel tubuh (penyakit autoimun) dan
Contoh penggunaan enzim sebagai petanda adanya suatu kerusakan jaringan adalah
peningkatan jumlah Alanin aminotransferase (ALT serum) hingga mencapai seratus kali lipat
(normal 1-23 sampai 55U/L) menunjukkan adanya infeksi virus hepatitis, peningkatan sampai dua
puluh kali dapat terjadi pada penyakit mononucleosis infeksiosa, sedangkan peningkatan pada
18
2. Enzim sebagai petanda pembantu dari reagensia.
Sebagai petanda pembantu dari reagensia, enzim bekerja dengan memperlihatkan reagensia
lain dalam mengungkapkan senyawa yang dilacak. Senyawa yang dilacak dan diukur sama sekali
bukan substrat yang khas bagi enzim yang digunakan. Selain itu, tidak semua senyawa memiliki
enzimnya, terutama senyawa-senyawa sintetis. Oleh karena itu, pengenalan terhadap substrat
dilakukan oleh antibodi. Adapun dalam hal ini enzim asetil kolin transferase.berfungsi dalam
memperlihatkan keberadaan reaksi antara antibodi dan antigen. Contoh penggunaannya adalah
pada teknik imunoenzimatik ELISA (Enzim Linked Immuno Sorbent Assay), antibodi mengikat
senyawa yang akan diukur, lalu antibodi kedua yang sudah ditandai dengan enzim akan mengikat
senyawa yang sama. Kompleks antibodi-senyawa-antibodi ini lalu direaksikan dengan substrat
enzim, hasilnya adalah zat berwarna yang tidak dapat diperoleh dengan cara imunosupresi biasa.
Zat berwarna ini dapat digunakan untuk menghitung jumlah senyawa yang direaksikan.
3. Enzim sebagai indikator yang paling sering digunakan pada kerusakan hepar serta
Enzim yang dgunakan adalah golongan aminotransferase, AST dan ALT, yang merupakan
pengkatalisa transfer gugus a-amino dari aspartat dan alanine ke gugus a-keto dari asam
ketoglutarat, membentuk asam oksaloasetat dan asam pyruvat. Enzim tersebut berperan pada
proses glukoneogenesis dengan memfasilitasi sinsetis glukosa dari bahan non karbohidrat.
Peningkatan kadar serum AST dan ALT terjadi pada hampir semua penyakit hepar.
Peningkatan yang paling tinggi terjadi pada beberapa hepatitis virus, nekrosis hepar akibat obat
atau toksin, dan shock. Kadar enzim dapat menggambarkan tingkat kematian sel hepar.
19
4. Enzim mampu mengindikasikan kerusakan otot penderita dengan enzim aminotransferase
Enzim Transaminase atau disebut juga enzim aminotransferase adalah enzim yang
mengkatalisis reaksi transaminasi. Terdapat dua jenis enzim serum transaminase yaitu serum
glutamat oksaloasetat transaminase (SGOT) dan serum glutamat piruvat transaminase (SGPT).
Pemeriksaan SGOT adalah indikator yang lebih sensitif terhadap kerusakan hati dibanding SGPT.
Hal ini dikarenakan enzim GOT sumber utamanya di hati, sedangkan enzim GPT banyak terdapat
SGOT (Serum Glutamic Oxaloacetic Transaminase) atau juga dinamakan AST (Aspartat
Aminotransferase) merupakan enzim yang dijumpai dalam otot jantung dan hati, sementara dalam
konsentrasi sedang dijumpai pada otot rangka, dan ginjal dan juga merupakan enzim mitokondria
yang berfungsi mengkatalisis pemindahan bolak-balik gugus amino dari asam aspartat ke asam α-
Dalam kondisi normal enzim yang dihasilkan oleh sel hepar konsentrasinya rendah. Fungsi
dari enzim-enzim hepar tersebut hanya sedikit yang diketahui. Nilai normal kadar SGOT < 35 U/L
SGOT-SGPT merupakan dua enzim transaminase yang dihasilkan terutama oleh sel-sel hati.
Bila sel-sel liver rusak, misalnya pada kasus hepatitis atau sirosis, biasanya kadar kedua enzim ini
meningkat. Makanya, lewat hasil tes laboratorium, keduanya dianggap memberi gambaran adanya
gangguan pada hati. Jadi, Enzim SGOT dan SGPT mencerminkan keutuhan atau intergrasi sel-sel
hati. Adanya peningkatan enzim hati tersebut dapat mencerminkan tingkat kerusakan sel-sel hati.
Makin tinggi peningkatan kadar enzim SGOT dan SGPT, semakin tinggi tingkat kerusakan sel-sel
hati.
20
Kerusakan membran sel menyebabkan enzim Glutamat Oksaloasetat Transaminase (GOT)
keluar dari sitoplasma sel yang rusak, dan jumlahnya meningkat di dalam darah. Sehingga dapat
Penelitian yang dilakukan oleh Lee, et al pada tahun 2010 di Turki menyatakan
peningkatan kadar enzim SGOT/SGPT secara bermakna pada trauma hepar. Nilai peningkatan
enzim SGOT yang bermakna adalah lebih dari 100 U/L dengan nilai p<0,001 dan kadar enzim
SGPT yang bermakna lebih dari 80 U/L dengan p<0,001 (Kusnawidjaja, 1983).
21
BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
a. Enzim transferase adalah enzim yang ikut serta dalam reaksi pemindahan (transfer) suatu
gugus.
b. Peranan enzim enzim transferase dalam sel ada dua, yaitu memindahkan (transfer) suatu
gugus senyawa kepada senyawa lain dan transferase serta mengkatalisis pemindahan
c. Aplikasi enzim transferase dalam kehidupan ada beberapa hal, diantaranya : sebagai alat
diagnosis, dimana enzim sebagai petanda (marker) dari kerusakan suatu jaringan atau
organ akibat penyakit tertentu, sebagai petanda pembantu dari reagensia, sebagai indikator
yang paling sering digunakan pada kerusakan hepar serta petanda nekrosis sel hepar
22
DAFTAR PUSTAKA
Pratt, D. S., Liver Chemistry and Function test. In: Feldma, M., Friedma, L. S., Brandt, L. J., eds.
Philadelphia.
Price, A., dan Wilson, L., 1995, Patofisiologi Buku 2 Edisi 27, Kedokteran EGC, Jakarta.
Sumardjo, D., 2009, Pengantar Kimia Buku Panduan Kuliah Mahasiswa Kedokteran dan Program
Wirahadiusumah, M., 2008, Biokimia: Protein, Enyme, dan Asam Nukleat, Penerbit ITB,
Bandung.
23