LAPORAN KEGIATAN

JUDUL KEGIATAN : ENZIM KATALASE

TUJUAN : MENGETAHUI FAKTOR – FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM KATALASE.

Tabu Perlakuan Kondi Gelembu Nyala

ng Percobaan si ng gas bara.a
pi
A HATI+H²O² Netral Ada (++) Nyala
(+)
B HATI+HCI+H²O²Asam Ada (+) Tidak
(pH=4 nyala
) (-)
C HATI+NaOH+H² Basa Ada (++) Nyala
O² (pH=9 (+)
)
D HATI+H²0² Panas Ada (+) Tidak
(Dalam air (77°c) nyala
panas) (-)
E HATIDINGIN+H Dingi Ada (+++) Nyala
²O² n (++)
(Dalam es (1°c)
batu)

PERTANYAAN
1. Dari percobaan yang Anda lakukan, tentukan:
A: Variable manipulasi (bebas)
B: Variable respons (terikat)
C: Variable kontrol
2. Bandingkan hasil reaksi tabung A, B, C, D, dan E Manakah yang menghasilkan gelembung
gas paling banyak? Jelaskan alasannya.
3. Bandingkan hasil reaksi tabung A, B, C, D, dan E Manakah yang Menunjukkan bara api
yang paling besar? Jelaskan alasannya
4. Gas apakah yang dihasilkan dari reaksi tersebut?
5. Bandingkan rata-rata ukuran gelembung gas yang dihasilkan dari Tabung A, B, C, D, dan E.
Apakah ukurang gelembung gas menunjukan perbedaan kandungan jumlah oksigen?
6. Apakah fungsi enzim katalase yang terdapat pada ekstrak hati?
7. Jelaskan factor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim katalase!
8. Di dalam sel hidup, dihasilkan H202. Hasil dari bioproses apakah zat Tersebut? Apa
akibatnya jika di dalam tubuh terdapat banyak H202?
9. Selain di dalam sel hati, di manakah enzim katalase dapat ditemukan?
10. Selain enzim katalase, sebutkan contoh enzim lainnya Terlibat dalam metabolisme dan
jelaskan fungsiny amasing-masing!
11. Bagaimanakah cara kerja enzim pada umumnya?
12. Jelaskan sifat-sifat enzim!
13. Jelaskan komponen penyusun enzim

JAWABAN:
1. Varibel a.Hati,HCI,NaOH,Airpanas/dingin.
b. Factor-factor yang mempengaruhi kerja enzim katalase
c. H202
2. Perbedaannya
Hati +H₂O₂ (hidrogen peroksida)
Saat hati diberi H²O² terjadi gelembung-gelembung udara yang banyak. Hal ini Membuktikan
bahwa enzim katalase yang terdapat di dalam hati ayam mengubah H²O²: menjadi H²O (air)
Hati +NaOH dan H₂O₂
Penambahan NaOH disini dimaksudkan untuk membuat hati dalam keadaan terlalu basa
Kemudian ditambah H²O² ternyata terbentuk gelembung udara yang sedang
Hati +HCI dan H202
Pertambahan HCI disini dimaksudkan untuk membuat hati dalam keadaan terlalu Asam.
Kemudian ditambah H²O² ternyata tidak terbentuk gelembung
Hati dididihkan kemudian ditambah H202
Hati yang dididihkan kemudian ditambah H²O² ternyata timbul gelembung udara yang sangat
sedikit Hal ini disebabkan karena protein di dalam enzim katalase yang terdapat di ekstrak
telah rusak sehingga tidak dapat menguraikan H²O² menjadi H₂O dan O.
Hati yang dimasukkan kedalam es kemudian ditambah H₂O₂
Ternyata menimbulkan gelembung udara s banyak
3. Perbedaannya
Hati +H²O² (hidrogen peroksida)
Saat hati diberi H²O² , pada waktu dimasukkan lidi membara ke dalamnya, timbul Nyala api.
Hal ini membuktikan bahwa H²O² juga diuraikan menjadi oksigen O²
Hati +NaOH dan H²O²
Saat bara api dimasukkan ke dalamnya nyala api redup. Hal ini membuktikan bahwa enzim
katalase tidak dapat bekerja secara optimal dalam kondisi terlalu basa.
Hati +HCI dan H²O²
Ketika dimasukkan bara api ke dalamnya juga tidak terjadi nyala api. Hal ini Menunjukkan
bahwa enzim katalase tidak dapat bekerja dalam kondisi terlalu asam.
Hati dididihkan kemudian ditambah H202
Bara api dimasukkan ke dalamnya juga tidak timbul nyala api. Hal ini disebabkan karena
protein di dalam enzim katalase yang terdapat di ekstrak telah rusak
Sehingga tidak dapat menguraikan H²O² menjadi H²O dan O₂.
Hati dimasukkan kedalam Es di tambah H₂O2
Bara api di masukkan ke dalamnya, coba juga menimbulkan nyala api
4. Gelembung gas Hidrogen
5. Iya, jika semakin banyak gelembung maka kadar oksigennya tinggi
6. Enzim katalase bekerja dengan menguraikan H²O² menjadi air (H²O) dan Oksigen (02).
Enzim katalase akan rusak apabila bekerja pada suhu diatas 500C, dan pada kondisi asam
maupun basa
7.Konsentrasi enzim
Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada
konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi
bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim,
Konsentrasi Substrat
Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka
pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi.
Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat, diperlukan adanya kontak antara enzim
dengan substrat.Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang disebut bagian
aktif.Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim ini
Hanya menampung sedikit substrat. Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak
substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut. Dengan
demikian, konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan makin
besarnya kecepatan reaksi. Namun dalam keadaan ini, bertambah besarnya konsentrasi
susbstrat tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim substrat,
sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar.
Suhu
Oleh karena reaksi kimia dapat dipengaruhi oleh suhu, maka reaksi yang menggunakan
katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu.Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung
lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Disamping
itu, karena enzim itu adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan
terjadinya proses denaturasi. Apabila terjadi proses denaturasi, maka bagian aktif enzim
akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan
kecepatan reaksinya pun akan menurun.
Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi
Peningkatan suhu meningkatkan reaksi enzim yang terkatalisis dan yang tidak terkatalisis
dengan cara meningkatkan energi kinetic dan frekuensi tubrukan dari besarnya molekul.
Bagaimanapun energy panas dapat meningkatkan energy kinetic dari enzim ke titik yang
mana kelebihan energy pelindung untuk dapat mengganggu interaksi non-kovalen yang
berfungsi mengatur struktur tiga dimensi dari enzim.Cincin polipeptida kemudian mulai
terbuka atau terdenaturasi, yang disertai dengan pengurangan kecepatan dari aktivitas
katalisis.Pada temperatur tertentu sebuah enzim berada dalam keadaan stabil, konformasi,
kompetensor katalisis tergantung suhu normal sel, yang mana enzim itu berada.Enzim pada
umumnya stabil pada temperatur 45-550C.Sebaliknya, enzim pada mikroorganisme
termofilik yang berada pada sumber mata air panas gunung berapi, atau pada lubang
hidrotermal bawah laut dapat stabil pada suhu kurang lebih 100°C.
Pengaruh Ph
Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya.Enzim
dapat berbentuk ion positif, ion negatif, atau lon bermuatan ganda. Dengan demikian
perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam
membentuk kompleks enzim substrat. Disamping pengaruh terhadap struktur ion pada
enzim, pH rendah, atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan
ini akan mengakibatkan menurunnya aktifitas enzim. Terdapat suatu nilai pH tertentu atau
daerah pH yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi.pH tersebut dinamakan
pH optimum.
Pengaruh Inhibator
Hambatan Reversibel
Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi dinamakan inhibitor.Hambatan terhadap
aktivitas enzim dalam suatu reaksi kimia mempunyai arti yang penting, karena hambatan
tersebut merupakan mekanisme pengaturan reaksi-reaksi yang terjadi pada
tubuh.Disamping itu hambatan dapat memberikan gambaran lebih jelas tentang mekanisme
kerja enzim. Hambatan reversible dapat berupa hambatan bersaing atau hambatan tidak
bersaing.
8. H202 besifat korosif dan sangat berbahaya bagi tubuh karena mengandung bahan-bahan
anorganik yang tidak dibutukan bagi tubuh.
9. Katalase ditemukan di darah, sumsum tulang, membran mukosa, ginjal dan Hati. Didalam
organel sel yaitu peroksisome kaya akan enzim katalase
10.Enzim oksidase
Enzim oksidase berfungsi mempergiat penggabungan 02 dengan suatu substrat Yang pada
saat bersamaan juga mereduksikan 02, sehingga terbentuk H2O.
Enzim hidrase
Enzim hidrase berfungsi Menambah atau mengurangi air dari suatu senyawa tanpa
menyebabkan Terurainya senyawa yang bersangkutan. Contoh: fumarase, enolase,
akonitase.
Enzim dehidrogenase.
Enzim dehidrogenase berfungsi memindahkan hidrogen dari suatu zat ke zat yang lain.
Enzim transphosforilase. Enzim transphosforilase berfungsi memindahkan H3PO4 dari
molekul satu ke molekul lain dengan bantuan ion Mg2+
Enzim karboksilase.
Enzim karboksilase berfungsi dalam pengubahan asam organik secara bolak- balik. Contoh
pengubahan asam piruvat menjadi asetaldehida dibantu oleh karboksilase piruvat.
Enzim desmolase.
Enzim desmolase berfungsi membantu dalam pemindahan atau penggabungan ikatan
karbon. Contohnya, aldolase dalam pemecahan fruktosa menjadi gliseraldehida dan
dehidroksiaseton.
Enzim peroksida.
Enzim peroksida berfungsi membantu mengoksidasi senyawa fenolat, sedangkan oksigen
yang dipergunakan diambil dari H202.
11.Enzim bekerja mengkatalis reaksi dengan meningkatkan kecepatan reaksi. Meningkatkan
kecepatan reaksi ini dilakukan dengan menurunkan energy aktifasi (energy yang dibutuhkan
untuk reaksi).Penurunan energy aktifas Dilakukan dengan cara membentuk kompleks dan
substrat.
12.Biokatalisator, mempercepat jalannya reaksi tanpa ikut bereaksi. Thermolabil; mudah
rusak, bila dipanasi lebih dari suhu 60º C, karena enzim tersusun dari protein yang
mempunyai sifat thermolabil. Merupakan senyawa protein sehingga sifat protein tetap
melekat pada enzim. Dibutuhkan dalam jumlah sedikit, sebagai biokatalisator, reaksinya
sangat cepat dan dapat digunakan berulang-ulang.
Bekerjanya ada yang di dalam sel (endoenzim) dan di luar sel (ektoenzim). Contoh
ektoenzim: amilase,maltase. Umumnya enzim bekerja mengkatalisis reaksi satu arah,
meskipun ada juga Yang mengkatalisis reaksi dua arah, contoh: lipase, mengkatalisis
pembentukan dan penguraian lemak, lipase Lemak + H20 > ASAM LEMAK + gilserol
Bekerjanya spesifik; enzim bersifat spesifik, karena bagian yang aktif (permukaan tempat
melekatnya substrat) hanya setangkup dengan permukaan substrat tertentu. Umumnya
enzim tak dapat bekerja tanpa adanya suatu zat non protein Tambahan yang disebut
kofaktor.
13. Apoenzim, yaitu bagian enzim aktif yang tersusun atas protein yang bersifat Labil (mudah
berubah) terhadap faktor lingkungan, dan Kofaktor yaitu komponen non protein yang
berupa :
Ion -ion anorganik (aktivator)
Berupa logam yang berikatan lemah dengan enzim, Fe, Ca, Mn, Zn, K, Co. Lon klorida, ion
kalsium merupakan contoh lon anorganik yang membantu enzim Amilase mencerna
karbohidrat (amilum)
Gugus prostetik
Berupa senyawa organik yang berikatan kuat dengan enzim, FAD (Flavin Adenin
Dinucleotide), biotin, dan heme merupakan gugus prostetik yang mengandung zat Besi
berperan memberi kekuatan ekstra pada enzim terutama katalase, Peroksidae,itokrom
oksidase.
Koenzim
Berupa molekul organik non protein kompleks, seperti NAD (Nicotineamide Adenine
Dinucleotide), koenzim-A, ATP, dan vitamin yang berperan dalam memindahkan gugus kimia,
atom, atau elektron dari satu enzim ke enzim lain.