BAHANAJAR (Hand Out)

BIOKIMIA

Disusun oleh:
Prof. Dr. agr. Moh.Amin, M.Si
Dr. Betty Lukiati, M.S
Siti Imroatul Maslikah, S.Si, M.Si
Balqis, S.Pd, M.Si

JURUSAN BIOLOGI
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS NEGERI MALANG
2014

DAFTAR ISI
1. BAB I Pendahuluan ................................................................1
2. BAB IIBiomolekul Dalam Organisasi Molekuler Sel dan
Materi Genetik ...........................................................................7
3. BAB III Asam Amino dan Protein ..............................................15
4. BAB IV Enzim ...........................................................................30
5. BAB V Struktur dan Fungsi Karbohidrat ..................................44
6. BAB VIMetabolisme Karbohidrat ...............................................58
7. BAB VIIMetabolisme Lipid ......................................................... 78
8. Daftar Pustaka101

BAB I
PENDAHULUAN
A.

B.

KOMPETENSI
1.

mampu menjelaskan pengertian biokima

2.

mampu menjelaskan tujuan yang dipelajari dalam biokimia

3.

mampu menjelaskan tiga bidang bahasan dalam Biokimia

4.

mampu menjelaskan perkembangan ilmu biokimia

5.

mampu menjelaskan kegunaan ilmu biokimia dalam kehidupan sehari-hari

ELEMEN KOMPETENSI
1.

mendeskripsikan pengertian biokima

2.

mendeskripsikan tujuan yang dipelajari dalam biokimia

3.

mendeskripsikan tiga bidang bahasan dalam Biokimia

4.

mendeskripsikan perkembangan ilmu biokimia

5.

mendeskripsikan kegunaan ilmu biokimia dalam kehidupan sehari-hari

C. MATERI
Pengertian Biokimia
Selamat datang biokimia! Anda sudah menemukan aspek dari subjek ini
dengan pengalaman sebelumnya dalam ilmu kimia dan biologi. Ahli biokimia
menggunakan hukum-hukum dasar

ilmu kimia, biologi, dan ilmu fisika untuk

menjelaskan proses hidup sel. Sungguhpun istilah biokimia telah menjadi hal yang
biasa di dalam bahasa kita, suatu definisi yang penuh arti ringkas adalah sulit. Definisi
yang paling sederhana adalah " ilmu kimia sel hidup. Biokimia mempunyai komponen
biologi dan ilmu kimia dan ahli biokimia harus baik berpengalaman dalam keduaduanya. Dengan demikian Biokimia adalah Sains Biologi, yang memanfaatkan
Hukum-hukum Fisika dan Kimia untuk menjelaskan proses kehidupan. Untuk itu perlu
dijelakan ciri-ciri makhluk hidup dibandingkan dengan makhluk tidak hidup diantaranya
adalah:
1)

Mempunyai susunan yang kompleks, tetapi terorganisir dengan sangat rapi.

2)

Mampu mempertahankan keteraturan dirinya di dalam lingkungan yang semakin

tidak teratur (Hukum Thermodinamika II).

3)

Dapat mereplikasi diri (berkembang biak).

Ketiga ciri utama di atas dimiliki secara melekat oleh organisme. Kekurangan dari satu
sifat akan meniadakan ciri sebagai organisme.
Tujuan Biokimia
Mengacu pada uraian pengertian Biokimia di atas, keseluruhan tujuan biokimia adalah
mendeskripsikan proses hidup di tingkatan molekul. Bahkan sel yang terkecil-pun
berisi beribu-ribu bahan-kimia anorganik maupun organik, banyak di antara mereka
molekul besar disebut makromolekul. Semua proses biologi yang mencakup visi, diesti
(pencernaan), pemikiran, gerakan, imunitas, dan kondisi-kondisi penyakit diakibatkan
oleh perilaku molekul. Oleh karena itu, dalam rangka mendeskripsikan proses-proses
ini, pertama-tama harus mempunyai suatu pengetahuan struktur yang kimia molekul
yang berperan. Kedua, harus mempunyai suatu pemahaman fungsi biologi molekular.
Dengan demikian tujuan Biokimia adalah mendiskripsikan struktur, organisasi dan
fungsi zat hidup pada tingkat molekul.
Dengan tujuan ini banyak masalah yang ingin dipecahkan antara lain:

Bagaimana komponen-komponen organisme mengorganisir diri dalam menyusun

struktur supramolekul: sel jaringan organisme?

Bagaimana

organisme

mengekstrak

energi

dari

lingkungan

untuk

mempertahankan hidupnya?

Bagaimana organisme menyimpan dan menyalurkan informasi genetik dengan

sangat akurat?

Reaksi kimia apa saja yang menyebabkan / menyertai proses reproduksi, penuaan
dan kematian suatu sel/ organisme?

Bagaimana reaksi-reaksi kimia di dalam sel dikendalikan?

Peran biologi dan ilmu kimia yang masing-masing dalam mencapai tujuan

biokimia adalah sangat nyata. Adalah penting untuk memahami struktur sel sebab
proses biologi dibagi dalam kompartemen-kompatemen yaitu mereka hanya tampak
pada bagian tertentu sel (organela) yang dilindungi oleh selaput. Keterkaitan antara
struktur dan fungsi dengan karakter/sifat sifat ini, ahli biokimia adalah juga sangat
tertarik tentang bioenergetika yaitu studi aliran energi sel ( Gambar 1.1). Beberapa
peristiwa molekular dalam sel memerlukan masukan energi (endergonic) dan yang
melepaskan energi (exergonic). Bagaimana sel menggunakan reaksi kimia untuk
memindahkan energi antar peristiwa endergonik dan exergonik akan menjadi minat
besar di pembahasan kita nanti.

Gambar 1.1. Biokimia alam menunjukkan konsep penting dan hubungannya

Biokimia dibagi oleh beberapa ilmuwan hidup ke dalam dua tingkatan :

1. Conformational: menemukan struktur yang kimia dan susunan tiga dimensi
biomolecules.
2. Informational: penjelasan suatu bahasa untuk komunikasi di dalam sel dan
organisma.
Kekayaan yang unik suatu sel ditentukan oleh gen yang dinyatakan oleh sel itu.
Informasi genetik dalam wujud DNA dikodekan untuk menghasilkan protein yang
adalah molekul sel fungsional dan struktural yang utama.

Tiga Bidang Bahasan Biokimia:

Mengacu pada deskripsi tujuan Biokimia maka secara ringkas bidang bahasannya
meliputi:
1) Struktur dan Fungsi Biomolekul:
Membahas struktur kimia komponen-komponen penyusun organisme serta
hubungan antara struktur tersebut dengan fungsi biologisnya.
2) Metabolisme
Membahas keseluruhan reaksi-reaksi kimia yang terjadi di dalam organisme.
3) Penyimpanan dan Aliran Informasi Genetik
Membahas

penyimpanan

dan

penyampaian

informasi

genetik

biologis

organisme.Bidang ke tiga ini juga merupakan bidang bahasan Ilmu Genetika

Molekul, yang berusaha memahami pewarisan dan ekspresi informasi genetik pada
tingkat molekul.

Sejarah Biokimia
Sejarah awal biokimia
Masyarakat pada awal peradaban Mesir, Negeri China, India, Roma, dan di
tempat lain tidak memahami prinsip dasar biokimia tentang membakar roti, peragian
jus buah, atau perawatan penyakit dengan tumbuhan dan zat-zat dari hewan.
Bagaimanapun, ketiadaan pengetahuan tidak mencegah kenikmatan mereka dari
proses biokimia ini. Studi awal dalam biologi yang terkonsentrasi pada perawatan
penyakit dan pencapaian kesehatan yang baik, telah berakar kuat dalam filosofi dan
agama.
Masyarakat Cina pada abad yang keempat sebelum Masehi percaya bahwa
manusia berisi lima unsur: air, api, kayu, metal dan bumi. Ketidakseimbangan susunan
unsur-unsur ini menyebabkan sakit/penyakit. Pada abad ketujuh setelah Masehi,
dokter Cina menemukan bahwa rabun ayam itu bisa diperlakukan pada hati babi dan
domba. Ahli biokimia modern dan dokter mengetahui bahwa rabun ayam disebabkan
oleh kekurangan vitamin A, yaitu suatu zat kimia yang berada di dalam hati.
Awal sejarah Yunani, termasuk Plato telah mencoba untuk menjelaskan bahwa
tubuh dalam kaitan dengan teori kosmologi dan stres diet berguna untuk perawatan
penyakit. Istilah Yunani untuk pencernaan, pepsin, sebagai suatu kata yang
menandakan panas dalam, adalah asal dari kata pepsin yaitu suatu enzim
pencernaan.
Biokimia modern
Gambar 1.2 di bawah menunjukkan bahwa pengetahuan biokimia merupakan
perpaduan dari dua disiplin yang mengikuti perkembangan masing-masing. Satu
bidang melakukan pelacakan pada pengetahuan fisik dan ciri struktural biomolekul.
Pendekatan bidang ini menerapkan hukum dasar fisika dan kimia untuk menjelaskan
proses-proses pada mahluk hidup. Sebagai contoh, Linus Pauling pada abad ke-20
telah melakukan penelitian dengan menggunakan sinar X untuk kristalografi struktur
protein. Di lain jalur menggunakan pendekatan biologi, khususnya para ahli di bidang
mikrobiologi, biologi sel, fisiologi dan genetika melalui studi pada organisasi dan fungsi
sel.

Gambar 1.2. Dua perspektif biokimia, yaitu ilmu pengetahuan fisika - kimia dan biologi

Aplikasi Biokima
Biokimia sebagai suatu disiplin ilmu pengetahuan terutama telah membantu
perkembangan di bidang pertanian, kedokteran, pangan, farmasi dan lain-lain.
1)

Di bidang kedokteran, biokimia telah berperan dalam deteksi penyakit dan

diagnosis serta memonitor respons-respons terhadap bermacam perlakuan.
Contohnya pada diagnosis penyakit hati dapat dimonitor dengan pengukuran
aktivitas enzim transaminase (dengan tes laboratorium SGPT (serum glutamic
pyruvic transaminase), SGOT (serum glutamic oxaloacetic transaminase) dan
kadar bilirubin.
SGPT adalah sebuah enzim yang biasanya hadir di sel-sel hati dan jantung.SGPT
dilepaskan ke dalam darah ketika hati atau jantung rusak.Juga disebut alanin
aminotransferase (ALT).
SGOT, kini disebut AST (aspartat aminotransferase), adalah enzim yang biasanya
hadir di sel-sel hati dan jantung. SGOT dilepaskan ke dalam darah ketika hati atau
jantung rusak. Tingkat SGOT meningkat bila ada kerusakan hati (misalnya, dari
virus hepatitis) atau penyakit jantung. Beberapa obat juga dapat meningkatkan
kadar SGOT.
Bilirubin adalah pigmen kekuningan yang dilepaskan ketika sel-sel darah merah
dipecah.Biasanya bilirubin diproses dan dikeluarkan oleh hati.Tingkat kelebihan

bilirubin dalam darah (hiperbilirubinemia) dapat mengindikasikan kerusakan hati,

dan dapat menyebabkan sakit kuning (menguningnya kulit dan putih mata), tinja
berwarna.
2) Di bidang farmasi dan toksikologi, obat-obatan umumnya mengganggu jalur
metabolisme spesifik.
Contoh:
antibiotik penisilin dan sejenisnya dapat membunuh bakteri dengan cara
menghambat enzim yang berperan dalam sintesis polisakarida penting penyusun
dinding sel bakteri. Sebaliknya pada sel hewan tidak memerlukan sintesis
senyawa ini sehingga dapat digunakan untuk pengobatan.
AZT (azido dideoksi timidin) adalah senyawa

menggantikan Timin berperan

untuk memblokir sintesis DNA oleh virus (HIV)

6-Merkapto Purinadalah senyawa yang berperan menghambat sintesis DNA
pada pembiakan sel leukemia
Isoprotenol adalah senyawa kimia yang menyerupai hormon ephineprin/
adrenalin sehingga menghambat rangsangan oleh hormon itu
3) Di bidang pertanian dan pangan, misalnya pemanfaatan pestisida dan herbisida.
Senyawa ini bekerja dengan cara memblok enzim-enzim atau reseptor pada sel
target organisme. Maka biokimia harus memahami kerja senyawa ini, baik
selektivitas dan mekanisme resistensi

BAB II
BIOMOLEKUL DALAM ORGANISASI MOLEKULER SEL DAN MATERI GENETIK

A. KOMPETENSI
1.

mampu menjelaskan hierarki organisasi molekuler sel

2.

mampu menjelaskan pembentukan makromolekul

3.

mampu menjelaskan keterkaitan pembentukan makromolekul penting dalam sel

B. ELEMEN KOMPETENSI
2.

mendeskripsikan hierarki organisasi molekuler sel

3.

mendeskripsikan pembentukan makromolekul

4.

mendeskripsikan keterkaitan pembentukan makromolekul penting dalam sel

C. MATERI
Biomolekul

organisme

hidup

disusun

dalam

suatu

hirarhi

menurut

kekompleksan molekul yang meningkat. Semua biomolekul organik diturunkan dari

prekursor yang sangat sederhana, berbobot molekul rendah dan terdapat di
lingkungan, terutama karbon dioksida, air dan nitrogen atmosfer. Prekursor-prekursor
ini melalui serangkaian intermediet-intermediet metabolik diubah oleh benda hidup
menjadi biomolekul building block, senyawa organik yang berbobot molekul lebih
besar. Molekul-molekul building block ini selanjutnya saling berikatan kovalen satu
dengan lainnya membentuk makromolekul sel yang relatif berbobot molekul lebih
tinggi. Jadi, asam amino merupakan building block dari protein, nukleotida merupakan
building block dari asam nukleat, monosakarida merupakan building block dari
kebanyakan lipid.
Pada tingkat organisasi sei yang lebih tinggi, makromolekul dari kelompokkelompok berbeda. Berasosiasi satu dengan lainnya membentuk sistem supramolekul.
seperti lipoprotein, yang merupakan kompleks dari lipid dan protein; ribosom, kompleks
dari asam nukleotida dan protein. Misalnya setiap ribosom dari satu sel bakteri
mengandung 3 asam nukleotida berbeda dan sekitar 50 molekul protein berbeda.
Walaupun demikian, ada perbedaan nyata dalam cara komponen-komponen tersebut
bergabung. Dalam kompleks supramolekul, komponen supramolekul tidak terikat
kovalen satu dengan lainnya. Komponen asam nukleat dan komponen protein dalam
ribosom terikat oleh gaya-gaya nonkovalen yang lemah, seperti ikatan hidrogen,
interaksi hidrofobik dan interaksi van der Waals. Walaupun demikian, karena jumlah

ikatan nonkovalen tersebut besar, maka kompleks supramolekul seperti ribosom stabil
pada kondisi biologis. Lagi pula karena penggabungan interaksi nonkovalen
makromolekul

ke

dalam

kompleks

supramolekul

sangat

spesifik,

sehingga

menghasilkan ketepatan geometri atau komplementer diantara bagian-bagian

komponennya. Misalnya. Struktur tiga dimensi ribosom sangat teratur dan spesifik,
sesuai dengan fungsi kompleksnya dalam translasi informasi genetik ke dalam Struktur
protein.
Akhimya, pada level tertinggi organisasi dalam hirarhi struktur sel, berbagai
kompleks supramolekul dan sistem bergabung lebih lanjut menjadi organel - inti,
mitokondria dan kloroplas, dan menjadi Struktur intrasel dan "inclusion" - lisosom
"microbodies" dan vacuola.
Tabel 2.1 Hierarki organisasi molekuler sel
Sel
Organel

Inti, mitokondria, kloroplas, badan golgi

Kumpulan Supramolekul

Ribosom,

(bobot molekul 106-109

mikrotubul

Makromolekul (103-109)

Asam nukleat, protein, lipid, polisakarida

Building blok (bobot molekul

Nukleotida, asam amino, monosakarida, asam lemak,

100-350)

gliserol

Intermediet metabolik (bobot

Piruvat, sitrat, malat, gliseraldehid-3 fospat

kompleks

enzim,

sistem

kontaktil,

molekul 50-250)
Prekusor dari lingkungan

Karbondioksida, amonia, air, nitrogen

(bobot molekul 14-88)

D. MATERI GENETIK
Salah satu ciri dari organisme adalah mampu berkembang biak untuk
mempertahankan diri demi kelangsungan hidupnya. Proses berkembangbiak dan
mempertahankan diri dapat dicapai karena ada faktor yang mengendalikannya. Faktor
yang berperan untuk semua proses-proses tersebut adalah materi genetik. Setiap sel
hidup baik prokariot dan eukariot memiliki materi genetik, karena untuk keperluan
mempertahankan dii dan kelangsungan hidupnya. Secara materi, antara prokariot dan
eukariot tidak ada perbedaan, yang membedakan adalah pada organisasi struktur
materi genetik tersebut.

Pada prokariot, karena tidak memiliki membran inti, maka materi genetik
(kromosom) berada di sitoplasma sehingga proses metabolismenya berbeda dengan
dengan eukariot.Eukaryot materi genetik terdapat di nukleus atau inti sel dan sebagian
kecil di mitokondria (DNA mitokondria), dan pada sel tumbuhan terdapat di kloroplas.
Untuk memahami struktut materi genetik di prokariot dan eukariot, maka perhatikan
gambar di bawah ini.

B
Gambar 2.1. A: sel prokariot (materi genetik berupa nukleoid, tanpa dikemas di dalam
membran inti; B: sel eukariot (materi genetik terkemas di dalam
membran inti).
Untuk mempermudah memahami istilah dan esensi materi genetik, maka fokus
bahasan ini lebih ke struktur materi genetik eukariotik karena organisasinya lebih
kompleks dibandingkan dengan prokariotik.Untuk materi genetik prokariotik akan
dibahas lebih detail di kajian genetika. Perhatikan gambar 2.2 di bawah ini.
Gambar ini menjelaskan bagaimana
organisasi materi genetik di eukariot.
Materi
mudah

genetik

di

dideteksi

mengalami

eukariot
pada

proses

sangat

saat

sel

pembelahan

(terutama fase profase akhir-metafaseanafase awal) karena materi genetik

berbentuk kromosom yaitu
kromatin

yang

menebal.

benang
Kromatin

sendiri secara struktural tersusun atas

nukleosom yaitu badan yang terbentuk
Gambar 2. Organisasi materi genetik eukariot

atas struktur protein histon-non histon

dan rantai DNA.

Istilah yang berikutnya adalah gen, yaitu satu segmen DNA yang menjalankan fungsi
untuk mengkode suatu ekspresi (mengkode suatu sifat). Ekspresi ini di dalam istilah
umum dalam bentuk protein, karena gen mengkode urutan asam amino. Untuk lebih
memahami hal ini akan dibahas secara ringkas tentang struktur asam nukleat
(DNA/RNA), gen dan kode genetik.

1.

Struktur DNA dan RNA

Data difrasiX-ray Nampak bahwa DNA adalah berbentuk Kristal.Sesuai yang

diusulkan oleh James Watson dan Francis Crick pertama kali pada tahun 1953.Oleh
Watson dan Francis Crick diusulkan struktur molekul DNA merupakan double
heliksdari rantai polinukleotida.Model ini menunjukkan bahwa DNA merupakan model
berbentuk 2 helik dengan complementer antiparalel, yang berhubungan melalui ikatan
hidrogen hal ini karena basa-basa purin dan pirimidin mengandung gugus fungsi yang
memungkinkan terjadinya ikatan hidrogen.Hal ini sangat menentukan struktur asam
nukleat. Secara eksperimen diketahui bahwa pada molekul DNA konsentrasi Adenin
(A) adalah sebanding dengan Timin (T) sedangkan konsentrasi Sitosin (C) sebanding
dengan Guanin (G). Hal ini adalah bahwa A berpasangan dengan T, sedangkan G
berpasangan dengan C. berdasarkan hal ini menurut Watson dan Crick, bahwa ikatan
G dan C melibatkan 3 ikatan hydrogen, sedangkan antara a dan T mengandung 2
ikatan hydrogen. Hal ini membuat pasangan basa G-C lebih stabil dibandingkan
pasangan basa A-T.
DNA terdiri dari 2 utas benang polipeptida yang saling berpilin (double
helix=berpilin ganda).Materi genetik, DNA, selalu dalam keadaan aktif. Aktivitas ini
berhubungan dengan ekspresi gen dan juga aktivitas tambahan seperti replikasi,
perbaikan dan rekombinasi.
Setiap organisme hidup dijumpai dua jenis asam nukleat yaitu asam
deoksiribonukleat (DNA) dan asam ribonukleat (RNA). Tetapi kemudian diketahui
bahwa pada virus hanya terdapat salah satu saja, RNA atau DNA. Dalam sel, asam
nukleat ini bergabung dengan molekul protein membentuk molekul yang lebih besar,
yaitu nukleoprotein. Nukleoprotein inilah yang kemudian dianggap sebagai molekul
pembawa informasi genetik pada setiap organisme. Sebagai pembawa informasi
genetik, asam nukleat berperan dalam penyimpanan, replikasi, rekombinasi dan
penghantaran informasi genetik.

Sekarang terbukti bahwa molekul DNA dengan urutan nukleotidanya

merupakan penentu Struktur kimia dasar kehidupan, yaitu protein-protein, khususnya
enzim-enzim. Diketahui pula bahwa DNA menyusun gen yang terletak pada tempattempat tertentu dalam kromosom; dan materi genetik dapat diwariskan dari satu
generasi ke generasi berikutnya.Seutas polipeptida tersusun atas rangkaian
nukleotida.Setiap nukleotida tersusun atas:
1. Gugusan gula deoksiribosa,
2. Gugusan asam fosfat yang terikat pada atom karbon (C) nomor 5 dari gula,
3. Gugusan basa nitrogen yang terikat pada atom C nomor 1 gula.
Struktur DNA digambarkan seperti berikut ini.

Gambar 2.3.(a) DNA Heliks Ganda (b) Struktur Kimia DNA

Sumber: Campbell (2002:303)
RNA
Seperti halnya molekul DNA, RNA juga merupakan suatu asamnukleat. Tidak
seperti DNA yang berbentuk heliks ganda, molekul RNA berupa untai tunggal.
Molekulnya mengandung nukleotida-nukleotida yang mengandung basa utama adenin
(A), guanin (G), sitosin (C) urasi (U). Dalam hal ini karena molekulnya berupa untai
tunggal maka tidak tercermin adanya kaidah pasangan basa. Kalau molekul DNA
dapat diharapkan jumlah A = T dan C = G, pada nx RNA tidaklah demikian, kecuali
pada virus-virus RNA yang mampu membuat untai komplemen dengan bantuan enzim
transkriptase yang dikandungnya. Sintesis RNA terjadi di dalam inti, kemudian dilepas
ke sitosol bila akan terjadi sintesisi protein.

Susunan kimiawi RNA terdiri dari gula pentose

(D-ribosa), molekul gugusan

pospat dan basa nitrogen yang terdiri dari purin (adenin dan guanin), dan pirimidin
(sitosin dan urasil). Dapat dibedakan menjadi RNA genetik dan RNA non genetic.
Benang RNA merupakan benang polipeptida tunggal yang tersusun atas:
1.

Gugusan gula yang terdiri dari gula ribosa,

2.

Gugusan asam fosfat yang terikat pada atom C nomor 5 dari gula,

3.

Gugusan basa nitrogen yang terikat pada atom C nomor 1 dari gula.

Basa nitrogen RNA tersusun dari:

a.

Basa purin, yaitu Adenin (A) dan Guanin (G),

b.

Basa pirimidin, yaitu Urasil (U) dan Sitosin (C),

a.

RNA Genetik

Dapat berbentuk pita tunggal dan dapat pula berbentuk pita ganda tak terpilin

virus tumbuhan (misalnya virus mozaik tembakau TMV, virus burik kuning pada
padi, dsb)

Virus hewan (misalnya virus influenza, virus penyebab luka kaki dan mulut pada
sapi, virus poliomyetis, bakteriophag, dsb).

b.

RNA Non Genetik

mRNA (pembawa kode genetik), dicetak oleh DNA dalam suatu proses yang
disebut transkripsi. Membawa informasi yang menentukan urutan asam amino
protein dari DNA ke ribosom.Disintesis di dalam nukleus melalui transkripsi oleh
DNA pencetak, RNA-m mengandung kodon.RNA-m yang panjang dan
berfungsi

menyusun

beberapa

rantai

polipeptida

disebut

RNA-m

polisistronik.RNA-m di dalam sel eukarotik lebih stabil dibandingkan di dalam

sel prokariotik.

tRNA (Menerjemahkan sandi genetika ke dalam urutan basa polipeptida),

dicetak oleh DNA dan menempati sitoplasma. Berperan sebagai molekul
adaptor dalam sintesis protein, mentranslasi kodon-kodon RNAm menjadi asam
amino. tRNA berfungsi:membawa asam amino yang akan disintesis menjadi
polipeptida ke dalam ribosom, menempatkan asam amino di tempat yang tepat
pada rantai polipeptida, mendatangi kodon pada RNA-m sambil membawa
asam amino.

rRNA (sebagai adaptor), dicetak oleh DNA dan menempati di dalam ribosom.
Mempunyai peran struktural dan katalitik (ribozim) dalam ribosom. rRNA

merupakan penyusun ribosom.Ribosom adalah organel sel yang berfungsi

untuk mensintesis polipeptida.RNA-r belum diketahui strukturnya secara jelas.
RNA-r berfungsi sebagai adaptor atau penyelaras pada proses sintesis
polipeptida.
2.

Gen dan Kode genetik

Gen tertentu membawa informasi yang dibutuhkan untuk membuat protein dan
informasi itulah yang disebut sebagaikode genetik (kodon). Dengan kata lain, kode
genetik adalah cara pengkodean urutan nukleotida pada DNA atau RNA untuk
menentukan urutan asam amino pada saat sintesis protein. Informasi pada kode
genetik ditentukan oleh basa nitrogen pada rantai DNA yang akan menentukan
susunan asam amino (Gurungeblog, 2008, Levine, tanpa tahun). Kode genetik dapat
dilihat pada tabel 1 di bawah ini.

Tabel 1. memperlihatkan "kamus" lengkap dari kode genetika. Kode itu mengandung U
dan bukan T dalam triplet-triplet. Ini disebabkan oleh fakta bahwa para ahli
genetika memandang triplet-triplet yang dibawa oleh molekul-molekul ARNd
sebagai komponen-komponen kode genetika dan bukan sebagai-rangkatan
dalam DNA sendiri. Hal ini didapatkan dari penelitian terhadap ARNd yang
menghasilkan pemecahan kode. Tiap triplet yang mewakili informasi bagi suatu
asam amino tertentu dinyatakan sebagai kodon.
Kode genetik merupakan kombinasi tiga basa (triplet kodon) pada mRNA yang
membawa informasi genetik. Kelompok yang terdiri dari tiga nukleotida (triplet) ini yang
berdampingan

pada

DNA

akan

ditranskripsi

menjadi

tiga

nukleotida

RNA

komplementer, yang kemudian ditranslasikan menjadi sebuah asam amino tunggal di

dalam rantai polipeptida (Stansfield, dkk., 2006). Penetapan triplet kodon didasarkan
atas 20 asam amino penyusun protein dan empat macam basa penyusunnya,
sehingga secara matematik apabila menggunakan 2 basa hanya menghasilkan 16 (42)
kode genetik tidak cukup mewakili 20 asam amino dan 64 (43) kode genetik apabila
menggunakan 3 basa. Penggunaan triplet kodon sebagai kombinasi kode genetik
menyebabkan satu macam asam amino dapat disandi oleh lebih dari satu triplet kodon,
sebagai contoh leusin dapat dikode oleh 6 kodon berbeda pada mRNA. Keadaan ini
disebut kode genetikbersifat degenerate (Brown, 2002; Stansfield, dkk., 2008; Pai,
2005; Levine, tanpa tahun). Akibat dari degenerasi kode ini, banyak perubahan
(mutasi) dapat terjadi pada sebuah gen tanpa mempunyai efek terhadap komposisi
asam amino pada produk gen tersebut. Perubahan tersebut disebut mutasi bisu
(silent) (Stansfield dkk., 2008).
Pada tahun 1968 Nirenberg, Khorana dan Holley menerima hadiah Nobel untuk
penelitian mereka yang sukses menciptakan kode-kode genetik yang hingga sekarang
kita kenal.Seperti kita ketahui asam amino dikenal ada 20 macam.Bagaimana 4 basa
nitrogen ini dapat mengkode 20 macam asam amino yang diperlukan untuk mengontrol
semua aktivitas sel?
Para peneliti melakukan penelitian pada bakteri E. Coli. Mula-mula digunakan
basa nitrogen singlet maka diperoleh 4 asam amino saja yang dapat diterjemahkan
padahal ke 20 asam amino ini harus diterjemahkan semua agar protein yang
dihasilkan dapat digunakan, kemudian para ilmuwan mencoba lagi dengan kodon
duplet dan untuk menterjemahkan 16 asam amino ini pun belum cukup juga. Kemudian
dicoba dengan triplet dan dapat menterjemahkan 64 asam amino. Hal ini wajar
sekalipun melebihi 20 asam amino toh dari 64 asam amino yang diterjemahkan ada
yang memiliki fungsi yang sama diantaranya (kodon asam asparat (GAU dan GAS)
sama dengan asam asam tirosin (UAU, UAS) dan sama juga dengan triptopan (UGG).
Bahkan ini sangat menguntungkan pada proses pembentukkan protein karena dapat
menggantikan asam amino yang kemungkinan rusak. Selain itu, dari 20 asam amino
diantaranya ada yang berfungsi sebagai agen pemotong gen atau tidak dapat
bersambung lagi dengan doubel helix. Asam amino yang berfungsi sebagai agen
pemotong gen diantaranya (UAA, UAG, UGA). Beberapa sifat dari kode triplet
diantaranya:
1. Kode genetik ini mempunyai banyak sinonim sehingga hampir setiap asam amino
dinyatakan oleh lebih dari sebuah kodon. Contoh semua kodon yang diawali dengan

SS memperinci prolin, (SSU, SSS, SSA dan SSG) semua kodon yang diawali
dengan AS memperinci treosin (ASU, ASS, ASA, ASG).
2. Tidak tumpang tindih, artinya tidak satu basa tunggalpun yang dapat mengambil
bagian dalam pembentukan lebih dari satu kodon, sehingga 64 itu berbeda-beda
nukleotidanya.
3. Kode genetik dapat mempunyai dua arti yaitu kodon yang sama dapat memperinci
lebih dari satu asam amino.
4. Kode genetik itu ternyata universal. Ini berarti, bahwa kode bagi suatu asam amino
tertentu pada bakteri juga memberi kode bagi asam amino yang sama dalam
organisma-organisma kompleks. Akhir-akhir ini, sifat universal dari kode telah
dimanfaatkan sebaik-baiknya dalam teknik rekayasa genetika, yang memungkinkan
para ilmuwan memasukkan DNA manusia ke dalam bakteri. Gen-gen manusia itu
ditranskripsi, dan protein-protein manusia disintesa oleh bakteri (Elrod, dkk., 2007;
Gurungeblog, 2008).
Kebanyakan organisme mempunyai kode genetik yang sama (kode genetik
bersifat universal). Kecuali pada genom mitokondria yang menggunakan kode genetik
tidak standard.Kodon 5-UGA-3 yang biasanya mengkode untuk terminasi namun pada
mitokondria manusia, 5-UGA-3 mengkode untuk triptofan.Penggantian kodon
terminasi juga di temukan pada genom nuklear eukariotik tingkat rendah.Kodon
terminasi 5-UGA-3 berubah menjadi selenosistein yang tetap digunakan sebagai
kodon terminasi. Pembeda antara selenosistein dengan kodon 5-UGA-3 adalah
adanya hairpin loop pada mRNA di daerah downstream kodon selenosistein pada
prokariot dan pada daerah 3 yang tidak ditranslasi (misalnya bagian mRNA setelah
kodon terminasi) pada eukariot. Dua contoh diatas meruntuhkan pendapat bahwa kode
genetik bersifat universal karena pada kenyataanya kode genetik bersifat tidak
universal (Brown, 2002).
Campbell, dkk.(2002), menyatakan bahwa kode genetic hampir bersifat
universal, digunakan oleh organism mulai dari bakteri paling sederhana hingga
tumbuhan dan hewan yang paling rumit.Kodon RNA CCG misalnya, dtranslasikan
sebagai asam amino prolin di semua organisme yang kode genetiknya telah dipelajari.
Dalam percobaan laboratorium, gen dapat ditranskripsi dan ditranslasi setelah gen itu
dicangkokkan dari satu spesies ke spesies yang lain. Salah satu aplikasinya yang
penting adalah bakteri dapat deprogram dengan cara menyisipkan gen manusia untuk
mensintesis protein manusia tertentu yang sangat bermanfaat bagi bidang kedokteran.
Aplikasi seperti ini telah menghasilkan perkembangan besar dalam bidang

bioteknologi.Terdapat beberapa pengecualian mengenai keuniversalan kode genetik

ini, yaitu sistem translasi di mana beberapa kodon berbeda dari kodon standar.Contoh
utamanya ditemukan dalam eukariot bersel tunggal tertentu, seperti paramecium.
Contoh lain ditemukan dalam mitokondria dan kloroplas tertentu, yang mentranskripsi
dan mentranslasi gen yang dibawa oleh DNA yang sedikit jumlahnya.
Tiap triplet yang mewakili informasi bagi suatu asam amino tertentu dinyatakan
sebagai kodon.Kode genetika bersifat degeneratif dikarenakan 18 dan 20 macam
asam amino ditentukan oleh lebih dari satu kodon, yang disebut

kodon

sinonimus.Hanya metionin dan triptofan yang memiliki kodon tunggal.Kodon

sinonimus tidak ditempatkan secara acak, tetapi dikelompokkan.Kodon sinonimus
memiliki perbedaan pada urutan basa ketiga (Gurungeblog, 2008).
Pembentukan pasangan basa komplementer antara kodon mRNA dengan
antikodonnya pada suatu tRNA pada posisi ketiga dalam triplet biasanya tidak terlalu
terbatas seperti halnya pada dua posisi lainnya. Fenomena ini disebut wobble,
membuat tRNA yang sama dapat mengenali lebih dari satu kodon mRNA, pada
banyak kasus (Stansfield, dkk., 2008; Pai, 2005). Kodon 5- AUG- 3 yang terletak di
ujung suatu molekul mRNA merupakan kodon start (inisiasi) yang akan menempatkan
metionin pada permulaan (ujung amino) pada semua rantai polipeptida eukariotik.
Enam puluh satu kodon merupakan kodon sense yang mengkodekan asam-asam
amino.Ada tiga kodon yang tidak dikenali tRNA manapun yaitu UAA, UAG, dan UGA.
Kodon-kodon itu disebut dengan kodon nonsenseatau kodon stop, karena
merupakan bagian dari tanda dihentikannya sintesis protein pada kodon tesebut.
Polipeptida yang telah selesai akan dilepaskan dari tRNA-nya dan ribosom (Stansfield,
dkk., 2008; Elrod, dkk., 2007; Levine, tanpa tahun).

Pustaka
Brown, T. A. 2002. DNA in Genomes, 2nd ed. (Online),
(http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=genomes.section.5818,
diakses tanggal 26 Oktober 2009).
Campbell, N. A., Jane, B. R., & Lawrence, G. M. 2002.Biologi Edisi Kelima Jilid 1.
Jakarta: Erlangga.
Elrod, S. & W. Stansfield. 2007. Genetika Edisi Keempat. Jakarta: Erlangga.
Gurungeblog. 2008. Kode Genetik.(Online),
(http://gurungeblog.wordpress.com/2008/11/15/kode-genetik/, diakses pada
tanggal 26 Oktober 2009).
Levine, L. Tanpa tahun.Biologi of The Gene.
Murakami, Kazuo dan Mizan, 2007.Keajaiban Kode Genetik. (Online), http://amanahland.blogspot.com/2007/08/keajaiban-kode-genetik.html, diakses pada tanggal
26 Oktober 2009).
Pai, A.C. 1985. Dasar-Dasar Genetika Edisi Kedua.Diterjemahkan oleh Muchidin
Apandi.Foundation Of Genetics. Jakarta: Erlangga.
Stanfield, W. D., R. Cano, J. Colome.2006. Biologi Molekuler dan Sel. Diterjemahkan
oleh Varian Fahmi.Molecular and Cell Biology. Jakarta: Erlangga.

BAB III
ASAM AMINO DAN PROTEIN

I. ASAM AMINO

A.

KOMPETENSI:

1.

mampu menjelaskan ciri-ciri asam amino

2.

mampu menjelaskan reaksi kimia asam amino

3.

mampu menjelaskan klasifikasi asam amino

4.

mampu menjelaskan klasifikasi protein

5.

mampu menjelaskan protein dalam fungsi biologi

6.

mampu menjelaskan cara pemisahan protein

B. ELEMEN KOMPETENSI
1.

mendeskripsikan dua level yang dipelajari dalam biokimia

2.

mendeskripsikan perkembangan ilmu biokimia

3.

mendeskripsikan kegunaan ilmu biokimia dalam kehidupan sehari-hari

4.

mendeskripsikan fungsi protein dalam kehidupan

5.

mampu menjelaskan fungsi protein dalam biologi dan kehidupan

6.

mampu menjelaskan cara pemisahan protein

C. MATERI
1. Ciri-ciri Asam Amino
Asam amino adalah senyawa penyusun protein.Asam amino mempunyai satu
gugus karboksil dan satu gugus amino.Pada umumnya gugus amino terikat pada
posisi dari gugus karboksil.Struktur:satu atom C sentral yang mengikat secara
kovalent:

gugus amino,
gugus karboksil,
satu atom H dan

COOH

rantai samping
(gugus R)

I
H2N --- C -- H
9

Asam amino adalah suatu molekul organik dengan sedikitnya mengandung

satu gugus karboksil (asam organik) dan paling sedikit satu gugus amino (basa
organik). Dengan penggunaan definisi ini, beratus-ratus asam amino telah diketahui
kehadirannya pada sel tumbuhan dan sel hewan. Di dalam bab ini, kita memfokuskan
pada kelompok asam amino (20 jenis) yang dikode untuk pembentukan protein.
Satuan asam amino adalah suatu struktur umum yang terdiri atas karbon (C) pusat
(karbon alfa) yang dikelilingi oleh suatu hidrogen, gugus karboksil, gugus amino, dan
suatu rantai sisi R. Oleh karena penempatan gugus-gugus fungsional ini ada di sekitar
-carbon pusat, maka mereka sering disebut allfa-asam amino. Sifat alami rantai sisi,
yang dapat bervariasi dari suatu atom hidrogen sederhana ke sistem kompleks,
menentukan reaktivitas biologi dan kimia yang unik dari tiap asam amino.

Tabel 3.1 Asam Amino Essensial dan Nonesssensial

Essential

Nonessential

Argininea

Methionineb

Alanine

Glutamine

Histidine

Phenylalaninec

Aspartate

Glycine

Isoleucine

Threonine

Asparagine

Proline

Leucine

Tryptophan

Cysteine

Serine

Lysine

Valine

Glutamate

Tyrosine

Asam amino essensial

adalah asam amino yang diperlukan oleh

makhlukhidup sebagai penyusun protein atau sebagai kerangka molekul-molekul

penting. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies tersebut
memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu kekurangan
asam amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi kebutuhan ini, spesies itu harus
memasoknya dari luar (lewat makanan).Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya
bagi organisme heterotrof.Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan)
asam amino esensial yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu isoleusin, leusin,
lisin, metionin, fenilalanin, treonin, triptofan, dan valin.Histidin dan arginin disebut
sebagai "setengah esensial" karena tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi

10

kebutuhannya.Asam amino karnitin juga bersifat "setengah esensial" dan sering

diberikan untuk kepentingan pengobatan.
Penamaan asam amino, didasarkan pada struktur D gliseraldehid jika gugus
NH3+ terletak disebelah kanan diberi awalan D, jika NH3+ dikiri diberi awalan L.
Semua asam amino yang ada di alam dalam protein mempunyai konfigurasi L. Ada
beberapa asam amino yang penting dalam struktur dan metabolisme mempunyai
konfigurasi D, yaitu asam D-alanin dan D-glutamat yang merupakan komponen
penyusun dinding sel bakteri tertentu.Penulisan asam amino (20 asam amino yang
umum) dapat disingkat dengan 3 huruf.Misal : Serine Ser, Glysin gly.
Karbon alfa yang tetrahedral dalam tiap-tiap asam amino, kecuali glisin (R = H),
mempunyai empat gugus atom yang berbeda yang terikat padanya (karbon alfa),
karenanya ini merupakan suatu chiralcenter (chiral memusat). Konsekuensi penting
dari pengaturan ini adalah keberadaan dua nonsuperimposable stereoisomers
(enantiomers), yang disebut D- dan L- asam amino (Gambar ....). D dan L isometri
adalah gambaran cermin dari satu sama lain. Tiap stereoisomer menunjukkan
keaktifan optis, mereka berputar pada sudut plane-polarized light. Sudut putar adalah
kebalikan untuk keduanya. Walaupun kedua isometri D dan L asam amino ada secara
alami, namun hanya L isometri yang digunakan sebagai pembangun blok protein.
Peran kritis yang dimainkan oleh isometri L- asam amino pada fungsi protein sedang
dimulai untuk dipelajari dan dipahami. Ahli biokimia menemukan peningkatan sejumlah
D- asam amino aspartat di dalam protein yang terakumulasi di dalam gigi dan lensa
mata manusia

seiring dengan bertambahnya umur. Kenyatannya, pada protein

penyimpan, konversi asam amino L-aspartat ke asam amino D-aspartat (racemization

= racemisasi) terjadi dari waktu ke waktu. Modifikasi protein menunjukkan efektivitas
biologi lebih sedikit. Hal ini menjadi penting bahwa racemisasi asam amino, terutama
asam amino aspartat di dalam protein adalah suatu faktor penting di dalam proses
penuaan.

11

Gambar 3.1 D dan L enantiomer asam amino fenilalanin. Catatan bahwa kedua
struktur ada dalam bayangan cermin, garis putus-putus menandai adanya ikatan gugus
dan menandai adanya ikatan ke karbon alfa
Ke 20 alfa asam amino bentuk murni adalah putih, kristal, padat dengan highmelting (daya leleh tinggi) . Zat ini adalah larut dalam air dan dalam bahan pelarut
organik seperti aseton, cloroform, dan eter tidak dapat larut. Larutan yang
mengandung asam amino dapat menghantarkan arus elektrik. Ciri-ciri yang dimiliki
seperti diuraikan di atas diperkirakan dari senyawa ionik atau garam, tetapi corak
seperti tidak dapat ditunjukkan di susunan rumus yang umum seperti pada Gambar 8.1
dan 8.2. Pada pH fisiologis ( sekitar 7.4), asam amino bersifat ionik dipolar (Gambar
8.3); karena mempunyai suatu muatan positif dan muatan negatif pada molekul yang
sama. Bentuk ini kadang-kadang disebut zwitterions dari istilah Jerman yang berarti
"inner salt".
Seperti ditunjukkan pada reaksi di bawah, gugus karboksil melepaskan proton
pada pKa 2.3 dan gugus NH pada pKa 9.7. Diasumsikan bahwa rantai sisi R tidak
bermuatan dan muatan pada bentuk zwitterion (struktur B) asam amino (pada pH
netral) adalah nol. Pemahaman terhadap ciri-ciri dasar asam amino adalah sangat
penting, sebab dapat meramalkan bentuk ionik utama dari suatu asam amino pada
sejumlah nilai pH. Prediksi terhadap muatan elektrik asam amino menjadi sangat
penting ketika kita mendiskusikan struktur dan fungsi protein.
Klasifikasi asam amino
Klasifikasi ini didasarkan atas sifat gugus R-nya, dibedakan atas 4 macam
asam amino: bersifat non polar alifatik, aromatik, polar tidak bermuatan dan polar
bermuatan. Struktur lengkap keempat macam asam amino dapat dilihat pada gambar
di bawah. Asam amino diklasifikasikan berdasarkan polaritas rantai samping (R).
1. Asam Amino dengan Rantai Sisi Nonpolar dan Alifatik
a. Glisin dan Prolin
Glisin memiliki atom hidrogen sebagai rantai sisi, sehingga glisin merupakan
asam amino yang paling sederhana dan paling kurang interaktif. Karena berukuran
kecil, atom hidrogen menimbulkan rintangan sterik minimal yaitu atom hidrogen yang
tidak secara bermakna menempati ruang yang ditempati oleh atom atau gugus kimia
lain. Oleh karena itu, glisin membenkan fleksibilitas struktur yang paling besar apabila
glisin terdapat dalam suatu protem. Di lain pihak, asam amino prolin memberikan

12

sedikit fleksibilitas dalam struktur protein. Atom nitrogen melekat secara kovalen ke
rantai sisi, membentuk sebuah einem yang kaku.
b. Alanin dan asam amino rantai bercabang
Alanin dan asam amino rantai bercabang (valin, leusin, dan isoleusin)
memilikirari sisi alifatik, nonpolar, dan berukuran besar. Alanin mengandung sebuah
gugus metil. Valin, leusin, dan isoleusin memiliki rantai bercabang yang sangat
hidrofobik.

Gambar 3.4Asam amino dengan rantai sisi nonpolar dan alifatik

2. Asam Amino dengan Rantai Sisi Aromatik

Asam amino aromatik secara struktural berkaitan dengan alanin. Terdapat
sebuah cincin aromatik yang melekat ke karbon 3 (-karbon), yang merupakan gugu
metil alanin. Fenilalanin mengandung sebuah gugus fenil, yang sangat hidrofobik.
Cincin-cincin tersebut dapat saling menumpuk. Walaupun juga hidrofobik, tirosin dan
triptofan lebih polar daripada fenilalanin karena tirosin mengandung sebuah gugus
fenolat, yang merupakan asam lemah (pKa ~ 10), sedangkan triptofan memilik sebuah
nitrogen di gugus indolnya.

13

Gambar 3.5 Asam amino dengan rantai sisi aromatik

3. Asam Amino dengan Rantai Sisi Polar dan Tidak Bermuatan

Gugus asam amino bersifat polar, tetapi tidak bermuatan. Asam amino ini
bersifat hidrofilik (menyukai air) dan dalam larutan encer sering ditemukan di
permukaan protein globular tempat dimana asam tersebut berinteraksi dengan air.
Rantai sisi serin dan treonin mengandung gugus amida dari asam amino aspartat dan
glutamate. Keduanya polar karena adanya karbonil dan atom nitrogen di gugus
amidanya- Sistein dan metionin relative polar karena keduanya masing-masing
mengandung sebuah atom sulfur. Namun, keduanya lebih hidrofobik daripada asam
amino lain dalam kelas ini.
Adanya

gugus

hidroksil

pada

serin

dan

treonin

dan

gugus

amida

padaasparagindan glutamin memungkinkan asam-asam amino tersebut membentuk

ikatan hidrogen satu sama lain, dengan air, atau dengan senyawa polar lain yang
berikatan dengan protein. Walaupun tirosin bersifat hidrofobik, gugus hidroksimya
memungkinkan asam amino ini membentuk ikatan hidrogen.
Karena gugus hidroksilnya, sistein dapat berinteraksi dengan gugus sulfhidril lain untuk
membentuk disulfida. Misainya, 2 molekul sistein dapat mengalami oksidasi. untuk
membentuk sistin, yang terdiri dari 2 molekul sistein yang disatukan oleh sebuah ikatan
disulfida. Pembentukan disulfida juga dapat terjadi antara 2 residu sistein dalam suatu
protein.

14

Gambar 3.6Asam amino dengan rantai sisi polar dan tidak bermuatan

4. Asam Amino dengan Rantai Sisi Bermuatan

Pada pH faali, 5 asam amino memiliki muatan pada rantai sisi mereka. Dua
asam amino lainnya tidak bermuatan, tetapi menjadi bermuatan negatif pada rentang
pH yang lebih tinggi, Gugus yang bermuatan positif atau negatif dapat berperan dalam
interaksi elektrostatik dengan gugus yang bermuatan berlawanan pada asam amino
atau pada senyawa lain
a. Aspartat dan Glutamat, Asam Amino Bermuatan Negatif
Asam aspartat dan glutamat mengandung asam karboksilat pada rantai sisi
mereka sehingga disebut asam amino asam (acidic). Pada pH faali, proton mengalami
disosiasi, dan rantai sisi membawa muatan negatif. Bentuk asam amino yang
bermuatan negatif disebut aspartat dan glutamat.
Nilai pKa untuk gugus asam pada rantai sisi asam amino tersebut adalah sekitar 4
(Tabel 8.2). Apabila pH sama dengan pKa. spesies yang mengalami protonisasi(tidak
bermuatan) jumlahnya setara dengan jumlah spesies bermuatan negacif, yaitu, jumlah
molekul dengan muatan nol pada rantai sisi setara dengan jumlah molekul yang
bermuatan negatif. Pada pH kurang dari 4, jumlah molekul yang membawa sebuah
proton dan, dengan demikian, tidak bermuatan lebih besar daripada jumlah molekul
yang bermuatan negatif. Pada pH di atas 4, molekul yang predominan telah kehilangan
sebuah proton, sehingga bermuatan negatif.
b. Arginin, Lisin, dan Histidin, Asam Amino Bermuatan Positif
Karena mengandung nitrogen, rantai sisi arginin, lisin, dan histidin dapat
mengalami protonisasi dan bermuatan positif (lihat gambar 8.4.4 dan tabel.8.2). Untuk
masing-masing asam amino ini, bentuk berproton yang bermuatan negatif tersebut
merupakan bentuk predominan pada keadaan di bawah pKa sedangkan di atas pKa
bentuk yang predominan adalah bentuk disosiasi yang tidak bermuatan. Arginin
memiliki sebuah gugus guanidium pada rantai sisinya (pKa ~ 12,5), dan lisin

15

mengandung sebuah gugus amino pada karbon (epsilon) (pKa ~ 10,5). Oleh karena
itu, asam-asam amino bermuatan positif pada pH fisiologis (~7,4). Histidin memiliki
sebuah cincin imida (pKa ~ 6). Dalam protein, pKa gugus imidazol terletak antara 6
dan 7. Oleh karena itu ini menitrasi dalam rentang pH fisiologis, dan perubahan kecil
pada pH atau lingkungan lokal dapat mengubah muatan. Sifat ini memungkinkan
histidin berperan penting dalam fungsi protein.
c. Sistein dan Tirosin
Rantai sisi sistein (pKa ~ 8,4) dan tirosin (pKa ~ 10,5) sebagian besar
mengalami protonisasi di bawah pKa-nya dan tidak memiliki muatan.. Di atas pKa,
proton mengalami disosiasi, dan rantai sisi kemudian membawa muatan negatif. Oleh
karena itu, dalam protein asam amino ini biasanya tidak bermuatan pada pH fisiologis.

Gambar 3.7Asam amino dengan rantai sisi bermuatan

Metabolisme asam amino

Asam amino yg terbentuk di usus akan diabsorpsi dan dibawa oleh peredaran darah ke
dalam sel-sel tubuh. Metabolisme asam amino di dalam sel

katabolisme :
1. katabolisme nitrogen asam amino urea
2. katabolime kerangka karbon asam amino senyawa amfibolik

anabolisme sintesis protein

ada 20 macam asam amino dasar: 10 macam adalah asam amino esensial

Sifat Asam Amino

1. Larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut non polar seperti eter, aseton, dan
kloroform.
2. Isomerisme pada asam amino

16

Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam
aminokecuali glisinmemiliki isomer optik: l dan d.
Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe l
meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe d. Dindingselbakteri banyak
mengandung asam amino tipe d.
3. Zwitter-ion/ Ion Amfoter
Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil (berupa asam
karboksilat) sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai asam dan basa
(walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki).
Amfoter yang berarti mempunyai sifat basa karena adanya gugus NH2 dan
mempunyai sifat asam karena adanya gugus COOH. Dengan demikian dalam
larutan ataupun dalam cairan darah asam amino merupakan molekul yang tidak
bermuatan.Pada pH tertentu yang disebut titikisolistrik, gugus amina pada
asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, NH3+), sedangkan
gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, COO-).Titik
isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya.Dalam keadaan
demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion.
Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal
putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino
bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis
yang dekat netral.
Polipeptida
Ikatan peptida yakni rantai pendek dari dua atau lebih asam amino yang
dihubungkan oleh ikatan kovalen.Sel dapat merangkai ke 20 asam amino dalam
berbagai kombinasi dan urutan sehingga dapat membuat produk yang sangat
bervariasi. Dua asam amino dapat berikatan bersama membentuk suatu amida atau
ikatan peptida. Berdasarkan konvensi ikatan peptida ditulis dengan asam amino yg
mempunyai NH3+ bebas (sebelah kiri) dan as.Amino dg gugus COO- bebas (sebelah
kanan).Molekul yang mengandung 2 asam amino dengan 1 ikatan peptida disebut
dipeptida. Molekul yang mengandung 3 asam amino disebut tripeptida dan
4(tetrapeptida), 5 (pentapeptida), dan seterusnya.

17

Gambar 3.8 Reaksi pembetukan ikatan peptida

Reaksi kimiawi di atas menggambarkan hilangnya suatu molekul air, membawa

bersama-sama gugus karboksil suatu asam amino dengan amino kelompok lain untuk
menghasilkan suatu dipeptide. Reaksi dapat diulangi dengan penambahan asam
amino untuk bergabung untuk membentuk suatu tripeptide, tetrapeptide, pentapeptide,
dan seterusnya. Masing-masing asam amino asam, ketika bergabung membentuk
polypeptide dikenal sebagai suatu residu. Peptides dengan dua hingga sepuluh residu
asam amino pada umumnya dinamai oleh awalan ilmu kimia yang umum untuk angkaangka (di-, tri-, tetra-, penta-, hexa-, hepta-, octa-, nona-, dan decapeptide). Produk
dengan 10 hingga 100 asam amino disebut polypeptids, sedangkan mereka yang
mempunyai lebih dari 100 asam amino disebut protein.
2.

PROTEIN
Protein adalah biopolimer yang terdiri dari banyak satuan asam

Amino yg

dihubungkan oleh ikatan peptide. Beberapa protein merupakan komponen utama

dalam jaringan struktur (otot, rambut, kuku, kulit).Kata protein berasal dari bahasa
Mesir proteus yang terjemahan kasarnya berarti yang utama.Protein adalah sumber
asam-asam amino yang mengandung unsur-unsur C, H, O, dan N ada pula yang
mengandung unsur S dan P.Protein tersusun dari beberapa asam amino yang saling
berikatan (mempunyai lebih dari 100 asam amino disebut protein).
Kebanyakan peptides dan protein yang diisolasi dari sel dan jaringan tersusun antara
2 hingga 2000 asam amino. Diasumsikan rata-rata bobot molekul dari semua amino
adalah 110, bobot molekular kebanyakan peptide dan rantai protein berkisar dari 220
hingga 220.000, walaupun banyak yang lebih besar telah ditemukan.
Tidak peduli berapa banyak asam amino dihubungkan oleh ikatan peptide,
selalu terdapat dua ujung rantai yang berbeda: suatu ujung amino terminal (atau Nterminus) dan suatu ujung karboksil terminal (atau C-terminus).

18

Gambar 3.9Suatu peptide pendek yang menunjukkan jumlah dan arah. Residu ujung
amino terminal, selalu digambarkan di sebelah kiri dimulai dengan nomor 1. Struktur
pentapeptide ditulis Gly-Glu-Val-Ser-Lys. Panah menandai adanya ikatan peptide.
Klasifikasi Protein
Berdasarkan komposisi
Protein dibagi menjadi dua kelompok utama, yaitu:
1. Protein sederhana
2. Protein konjugasi
Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisihanya menghasilkan
asam-asam amino. Kelompok protein ini umumnya mengandung kurang lebih 50%
karbon, 7% hidrogen, 23% oksigen, 16% nitrogen dan 0 - 3% sulfur. Kelompok protein
konjugasi adalah protein yang pada hidrolisis tidak hanya menghasilkan asam-asam
amino, tetapi juga komponen organik dan komponen anorganik lain, yang disebut
gugus prostetik dari protein. Berdasarkan sifat kimiia gugus prostetiknya. protein
konjugasi dapat dikelompokan menjadi nuleoprotein, lipoprotein. karena mengandung
gugus prostetik asam nukleat dan lipid. Juga dikenal fosfoprotein, metalloprotein dan
glucoprotein.
Berdasarkan konformasi
Protein dibagi menjadi tiga kelompok utama, yaitu:
1. protein serat,
2. protein globular,
3. protein dengan konformasi antara protein serat dan protein globuar.
Protein serat dibangun olen rantai-rantai polipeptida yang ditata sejajar
sepanjang satu sumbu. Secara fisik protein serat sangat kaku, kuat dan tak larut dalam
alr atau larutan garam encer. Protein serat ini merupakan elemen struktur dasar
jarngan ikat hewan tingkat tinggi. Misalnya kolagen dari tendon dan matriks tulang,
keratin, rambut, tanduk, kuku dan bulu serta elastin dari jaringan yang elastik.

19

Sebaliknya dalam protein globular, rantai-rantai polipeptida melipat ke dalam

menjadi bentuk globular atau bola yang kompak. Kebanyakan protein globular larut
dalam sistem air. Umumnya protein ini mempunyai fungsi yang mobil dan dinamik di
dalam sei. Dari sebanyak 2.000 enzim-enzim yang dikenal, sejumlah hormon, serum,
albumin dan hemoglobin, semuanya termasuk pten globular. Protein kelompok tiga,
protein dengan konformasi antara protein serat dan protein globular, struktumya
berbentuk seperti batang menyerupai protein serat tetapi menunjukkan sifat larut
dalam larutan garam, seperti protein globular. Contoh myosin yang merupakan
komponen dalam otot, fibrionogen merupakan prekursor fibrin yang berperan dalam
pembekuan darah.
Berdasarkan strukturnya
Protein dibagi menjadi 4 yaitu:
1. Struktur primer adalah struktur rantai polipeptida linier, yang terjadi karena ikatan
peptida antara residu asam amino dengan residu asam amino lainnya. Atau urutan
asam amino dalam suatu molekul protein. Contoh : Lys-Asp-Gly-Ala-Ala-Glu-Ser-Gly.
Struktur primer suatu protein terjadi karena penggabungan "head to tail" satu residu
asam amino dengan asam amino berikutnya, melalui eliminasi molekul air dari gugus
karboksilat residu asam amino dan gugus a-amino dari residu asam amino berikutnya.

Gambar 3.10 Struktur primer protein

2. Struktur sekunder adaiah tatanan ruang struktur primer sepanjang satu dimensi.
Ada dua jenis struktur sekunder, struktur heliks dan struktur "pleat" atau konformasi .
L. Pauling dan R. B. Corney mempelajari pola difraksi sinar X dari kristal dipeptida dan
tripeptida dan mendeduksi Struktur yang tepat dari ikatan peptidanya sebagai berikut:
C-N pada ikatan peptida lebih pendek dari pada C-N dalam ikatan lainnya, sehingga
mereka menyimpulkan bahwa C-N pada ikatan peptida menyerupai sifat (tidak dapat
berotasi bebas) seperti yang ditunjukkan oleh ikatan rangkap. Selanjutnya direduksi

20

pula bahwa 4 atom dari gugus peptida dan 2 atom karbon a terletak dalam satu
bidang, sedemikian mpa sehingga atom 0 dari gugus karbonil dan atom H dari gugus NH- berada pada posisi trans. Penataan planar ini merupakan hasil stabilisasi
resonansi ikatan peptida. Dari penemuan ini, tulang punggung rantai polipeptida dapat
digambarkan sebagai serangkaian bidang-bidang yang relatif kaku, yang dipisahkan
satu dengan lainnya oleh gugus metilen (-CHR-). Dalam tulang punggung rantai
polipeptida, satu pertiga dari semua ikatan-ikatan tunggal adalah ikatan-ikatan C-N
yang tidak dapat berotasi karena sifat ikatan rangkapnya yang mempengaruhi
kekakuan ("constrains") sejumlah konformasi rantai-rantai polipeptida.

Struktur

sekunder suatu protein distabilkan oleh ikatan hidrogen. Ikatan hidrogen dapat terjadi
antara atom H dari gugus -NH- residu asam amino dengan atom O gugus karbonil
residu asam amino berikutnya, atau atom O gugus karbonil asam amino ketiga dan
seterusnya.

Gambar 3.11 Struktur skunder protein

3. Struktur tersier adaiah Struktur sekunder yang membelok-belok dan melipat-lipat

ke dalam tiga dimensi membeniuk protein globularyang kompak.

Gambar 3.12Struktur tersier protein

4. Struktur kwartener adaiah Struktur gabungan antara Struktur-Struktur tersier
melalui ikatan nonkovalen.

21

Gambar 3.13 struktur kuarter protein

Fungsi Protein dalam Fungsi Biologi

1.

Protein Regulator / Bioregulator( Hormon)

2.

Biokatalisator ( Enzim )

3.

Protein Transport: Hb, Alb, Lipoprotein,Transferin, protein integral membran

4.

Protein Kontraktil: aktin dan miosin

5.

Protein Struktural: kolagen,tubulin,keratin,glikoprotein

6.

Protein Pelindung dan pertahanan: Ig, interferon, perforin,IL, fibrinogen

7.

Protein Reseptor

Protein menurut klasifikasi berdasarkan peran biologinya dibedakan atas:

1.

Enzim

2.

Protein struktural

3.

Protein imun

4.

Protein transport dan cadangan

5.

Protein regulator dan reseptor

6.

Kontraksi otot dan mobilitas

Denaturasi Protein
Denaturasi adalah rusaknya struktur protein tetapi tidak

sampai merusak

struktur primer (ikatan peptida). Setiap perubahan terhadap struktur sekunder/tertier

protein.Molekul protein dapat pula mengendap yangdisebut dengan peristiwa
koagulasi.Denaturasi belum tentu mengakibatkan koagulasi.Potein dapat saja
mengendap, tetapi dapat kembali ke keadaan semula disebut denganflokulasi. Pada
proses elektroforesis denaturasi diperlukan untuk memecah polimer menjadi monomermonomer dalam bentuk pita-pita protein. Faktor-faktor yang mempengaruhi:

22

1. suhu yang tinggi

2. keasaman (perubahan pH yg ekstrim)
3. zat kimia tertentu (urea, deterjen)
4. karena pengaruh mekanik (guncangan)
5. penyinaran/ radiasi UV
6. konsentrasi ion hidrogen yg tinggi
7. garam-garam dari logam berat : Ag2+, Hg2+, Pb2+
8. pelarut organik: aseton, alkohol

23

BAB IV
ENZIM

A. KOMPETENSI:
1.

mampu menjelaskan struktur enzim

2.

mampu menjelaskan nomenklatur dan klasifikasi enzim

3.

mampu menjelaskan kinetika enzim

B. ELEMEN KOMPETENSI
1.

mendeskripsikan struktur enzim

2.

mendeskripsikan nomenklatur dan klasifikasi enzim

3.

mendeskripsikan kinetika enzim

C. MATERI
Enzim merupakan senyawa organik bermolekul besar yang berfungsi untuk
mempercepat jalannya reaksi metabolisme di dalam tubuh (organisme) tanpa
mempengaruhi keseimbangan reaksi.Enzim adalah suatu zat organik yang dapat
mempengaruhi berbagai reaksi kimia yang terjadi dalam suatu makhluk hidup. Enzim
berperan untuk mengkatalisis proses kimia (biokimia) dalam makhluk hidup atau dalam
sistem biologi. Enzim berfungsi sebagai biokatalisator,artinya mempercepat jalannya
reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi. Energi aktivasi adalah energi yang
diperlukan untuk mengaktifkan suatu reaktan sehingga dapat bereaksi untuk
membentuk senyawa lain.
Tanpa adanya enzim biasanya reaksi kimia akan berlangsung sangat lambat,
bahkan mungkin tidak dapat terjadi. Reaksi yang dibantu dengan katalis enzim laju
reaksinya lebih tinggi 106-1012 kali.Kerja enzim sangat spesifik baik jenis maupun
substratnya, artinya satu enzim hanya menjalankan satu fungsi saja.Misalnya adalah
enzim -Amylase yang bekerja spesifik dalam mulut, enzim ini terdapat bersama
dengan air liur (saliva), enzim -Amylase berperan dalam melakukan hidrolisis awal
makanan terutama yang mengandung pati.Enzim tidak ikut bereaksi, struktur enzim
tidak berubah baik sebelum dan sesudah reaksi tetap.
Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi fungsi enzim antara lain suhu , pH,
substrat, konsentrasi enzim dan zat-zat penghambat. Suhu berpengaruh terhadap
fungsi enzim karena reaksi kimia menggunakan katalis enzim yang dapat dipengaruhi

24

oleh suhu.Temperatur yang tinggi (lebih dari 40C) dapat menyebabkan kerja enzim
tidak aktif (non-aktif) bahkan kerusakan enzim (denaturasi). Faktor-faktor yang dapat
mempengaruhi fungsi enzim diantaranya adalah:
1. Suhu
Suhu dapat mempengaruhi reaksi kimia, maka reaksi menggunakan katalis
enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Di samping itu, karena enzim adalah suatu
protein maka kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi dan bagian aktif enzim
akan terganggu sehingga konsentrasi dan kecepatan enzim berkurang. Suhu yang
tinggi (>40 oC) akan mengakibatkan hilangnya fungsi kerja enzim karena mengalami
denaturasi. Enzim bekerja secara optimal pada suhu sekitar 30-40 oC, suhu > 60 oC
sudah mulai mengalami denaturasi dan akan terdenaturasi sempurna pada suhu
90-100 oC. Kenaikan suhu 10C (sampai 40C), kecepatan reaksi naik 2 x lipatnya
dan reaksi terhambat dan berhenti pada 60C.
2. Ph
Umumnya enzim efektifitas maksimum pada pH optimum, yang lazimnya
berkisar antara pH 4,5-8.0. Pada pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah umumnya
enzim

menjadi

non

aktif

secara

irreversibel

karena

mengalami

denaturasi

protein.setiap enzim mempunyai pH optimum utk bekerja. contoh : pepsin pH 2,

amylase pH 7.0
3. Konsentrasi enzim
Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim
tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat
tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.
4. Konsentrasi substrat
Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi substrat akan
menaikkan kecepat reaksi. Akan tetapi, pada batas tertentu tidak terjadi kecepatan
reaksi, walaupun konsenrasi substrat diperbesar.
5. Pengaruh aktifator
Kebanyakan enzim tidak akan berfungsi optimal atau tidak berfungsi sama
sekali sampai tersedianya zat kedua dalam suatu reaksi. Kofaktor adalah ion-ion
inorganik yg dibutuhkan enzim untuk melakukan fungsinya, contoh kofaktor adalah
Zn2+, Fe2+ dankoenzim adalah molekul organik (komplek) yang dibutuhkan enzim untuk
melakukan fungsinya. Kecepatan reaksi enzimatis yang memerlukan aktifator menjadi
tergantung pula pada konsentrasi aktifator.

25

6. Zat-zat penghambat/inhibitor
Hambatan

atau

inhibisi

suatu

reaksi

akan

berpengaruh

terhadap

penggabungan substrat pada bagian aktif yang mengalami hambatan. Aktifitas enzim
dapat dikontrol sesuai dengan kebutuhan organisme itu sendiri. Contoh: enzim yg
mengkatalisis reaksi pertama pada suatu siklus biosintesis biasanya di hambat oleh
produk akhirnya (feedback inhibition).Beberapa enzim disintesis dalam bentuk tidak
aktif dan akan diaktifkan oleh kondisi dan waktu yang sesuai (misalnya pepsinogen
dirubah menjadi pepsin) disebut sebagai enzim allosterik, dan prekursor yang tidak
aktif disebut sebagaizymogen.
SUSUNAN ENZIM

Komponen utama enzim adalah protein. Protein yang sifatnya fungsional,

bukan protein struktural dan tidak semua protein bertindak sebagai enzim. Berikut ini
adalah bagan susunan enzim.

Gambar 4.1 Bagan Susunan Enzim

Enzim adalah protein khusus yang berfungsi mengkatalisis reaksi hayati secara
efektif, tepat dan spesifik.Nama enzim yang berarti "di dalam ragi" mulai digunakan
pada tahun 1877. Pada tahun 1897, E. Buchner berhasil mengekstraksi enzim yang
mengkatalisis fermentasi alkohol dari ragi, tetapi baru pada tahun 1926, J.B. Sumner
dapat mengisolasi urease dari biji buah nangka dalam bentuk kristal murni dan

26

membuktikan bahwa enzim adalah protein. Selanjutnya dalam kurun waktu 1930
sampai

1936,

J.

Northrop

berhasil

mengkristalkan

pepsin,

tripsin

dan

kimotripsin.Sampai kini telah dikenal ribuan enzim.

Walaupun kebanyakan enzim yang berkaitan dengan metabolisme sel telah
diidentifikasi, tetapi masih banyak persoalan yang perlu dipecahkan, termasuk kontrol
genetik pada biosintesis enzim, pengendalian mekanisme aktivitas enzim secara
molekular dan peran enzim bentuk ganda dalam perkembangan dan diferensiasi.
Bagian-bagian enzim adalah:
1. Holoenzim
2. Apoenzim/ apoprotein
3. Gugus prostetik
4. Koenzim
5. Kofaktor
Secara keseluruhan enzim (holoenzim) memiliki dua bagian utama yaitu bagian protein
(apoenzim) dan bagian non protein (proteolitik).Apoenzim merupakan suatu polipeptida
yang memiliki struktur kuartener atau struktur tersier dengan urutan dan komposisi
asam amino tertentu dan rantai polipeptida tersebut distabilkan oleh ikatan kimia yang
terjadi dari gugus samping yang terdapat dalam asam aminonya.Ikatan yang terjadi
adalah ikatan kimia sulfida, ikatan hidrogen, ikatan elektrostatik, ikatan non polar dan
ikatan van der Waals.Gugus prostetik berfungsi sebagai pengaktivasi enzim sehingga
reaksi lebih mudah berlangsung.
Gugus prostetik biasanya berasal dari senyawa-senyawa organik yang disebut
kofaktor sebagai contoh ion Fe2+, Zn2+, Cu2+. Sedangkan gugus prostetik dari dari
molekul organik kompleks disebut dengan koenzim, contohnya NADH, FADH dan
CoASH. Dalam reaksi biokimia, beberapa enzim diaktifkan oleh koenzim maupun ion
logam sekaligus, sebaliknya ada juga enzim yang diaktifkan oleh koenzim saja atau ion
logam saja.Seperti halnya protein lain, enzim memiliki BM antara 12,000 1 juta kd.
Beberapa enzim tidak membutuhkan molekul kimiawi lain untuk aktifitasnya, beberapa
membutuhkan kofaktor / koenzim. Kofaktor adalah ion-ion inorganik yg dibutuhkan
enzim untuk melakukan fungsinya,

sedang koenzim adalah molekul organik

(komplek) yang dibutuhkan enzim untuk melakukan fungsinya. Berikut ini adalah
contoh koenzim:
1. NAD (koenzim 1)
2. NADP (koenzim 2)
3. FMN dan FAD

27

4. Cytokrom: cytokrom a, a3, b, b6, c, dan f

5. Plastoquinon, plastosianin, feredoksin
6. ATP: senyawa organik berenergi tinggi, mengandung 3 gugus P dan adenin
ribose
Sifat utama enzim ada 3 yaitu:
1. Kemampuan katalitiknya
2. Spesifisitas
3. Kemampuan untuk diatur (regulasi)
Sifat enzim: enzim dibentuk dalam protoplasma sel, enzim beraktifitas di dalam sel
tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat
sintesisnya (disebut eksoenzim) dan sebagian besar enzim bersifat seperti beikut ini:
1. Enzim bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat hidrofil
2. Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa, kation maupun anion
3. Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi
protein misalnya suhu, pH dll
4. Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya
5. Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit memacu laju reaksi
tanpa merubah keseimbangan reaksi
6. Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur enzim tetap baik sebelum
maupun setelah reaksi berlangsung
7. Enzim bermolekul besar
8. Enzim bersifat khas/spesifik

NOMENKLATUR DAN PENGGOLONGAN ENZIM

Nama konvensional enzim didasarkan pada namasubstrat yang dikatalisisnya
dengan menambahkan sufiks -ase. misalnya: urease mengkatalisis hidrolisis urea
menjadi amonia dan C02. Arginase mengkatalisis hidrolisis arginin menjadi omitin dan
urea.Fosfatase mengkatalisis hidrolisis ester fosfat.Nomenklatur semacam ini dan
nomenklatur non informatif lainnya seperti pepsin, tripsin dan katalase sekarang tidak
dipakai lagi."International Enzyme Commission" dari IUB-MB (International Union of
Biochemistry Molecular Biology) menggolongkan dan menamai enzim menurut sistem
baru. Sistem baru ini menggolongkan enzim menjadi 6 golongan utama dan
serangkaian sub golongan, berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisisnya. Setiap enzim
diberikan satu nama rekomendasi yang pendek dan praktis untuk penggunaan sehari-

28

hari, satu nama sistematik yang mengidentifikasi reaksi yang dikatalisisnya, dan satu
nomor golongan yang dipakai apabila diperiukan identifikasi suatu enzim yang akurat,
misainya dalam majalah penelitian intemasional, abstrak atau indeks. Contoh

reaksi enzimatik :
ATP + kreatin ADP + fosfokreatin
Nama rekomendasi enzim, yang biasa digunakan adaiah kreatin
kinasenama sistematik, berdasarkan reaksi yang dikatalisisnya adaiah ATP:
kreatin fosfotransferase.Nomor golongannya adaiah EC.2.7.3.2.dimana EC
menyatakan "Enzyme Comission", dengan digit pertama (2) menunjukkan
nama golongan (transferase), digit ke dua (7) menunjukkan nama sub golongan
(fosfotransferase), digit ke tiga (3) menunjukkan nama sub sub golongan
(fosfotransferase dengan satu gugus nitrogen sebagai aseptor) dan digit ke
empat (2) menunjukkan kreatin kinase. Di sini penamaan hanya ditulis dalam
dua digit, untuk penamaan empat digit dapat lihat referensi lain.
Mis:
1.1.1.1 Alkohol : NAD Oksidoreduktase
= alkohol dehidrogenase
1. INFORMASI TAMBAHAN
Mis:
1.1.1.37 L-MALAT : NAD OKSIDOREDUKTASE
(decarboxylating)
L-MALAT + NAD+ PIRUVAT + CO2 + NADH + H+
1.1.1.37 L-MALAT : NAD OKSIDOREDUKTASE
L-MALAT + NAD+ OKSALOASETAT + NADH + H+
2. NOMOR KODE SISTEMATIK

-D-GLUKOSA Heksokinasi/Glukokinase-D-GLUKOSA 6-P

Mg+
+

ATP

ADP

29

Tabel di bawah ini menunjukkan bahwa semua enzim yang diketahui

dapat diklasifikasikan ke dalam 6 kategori (ada yang berpendapat digolongkan
menjadi 7 golongan) dasar perbedaanya terletak pada Tabel di bawah ini.

Tabel 4.1 Penggolongan Enzim

No.

Klas

Tipe reaksi

1.

Oksidoreduktase (nitrat
reduktase)

memisahkan dan menambahkan elektron atau

hidrogen

2.

Transferase (Kinase)

memindahkan gugus senyawa kimia

3.

Hidrolase (protease,
lipase, amilase)

memutuskan ikatan kimia dengan penambahan air

4.

Liase (fumarase)

membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu

gugus kimia

5.

Isomerase (epimerase)

mengkatalisir perubahan isomer

6.

Ligase/sintetase
(tiokinase)

menggabungkan dua molekul yang disertai dengan

hidrolisis ATP

Polimerase (tiokinase)

menggabungkan monomer-monomer sehingga

terbentuk polimer

7.

Ikatan Substrat Enzim

Sisi aktif Enzim
Katalisis enzimatik dimulai dengan adanya kombinasi dari suatu molekul
enzim dengan suatu molekul substrat untuk membentuk suatu kompleks ( E+ S
= E). Molekul substrate umumnya lebih kecil dibanding enzim mengikat pada
suatu daerah spesifik di dalam enzim yang disebut daerah sisi aktif (active site).
Gagasan untuk daerah sisi aktif sebagai suatu konsep yang muncul dari
pengamatan

kinetika Michaelis-Menten dan studi struktur protein. Sisi aktif

adalah suatu tempat atau celah di dalam struktur tiga dimensi enzim dimana
peristiwa katalitis terjadi.
Sisi aktif enzim memiliki ciri-ciri sebagai berikut:
1. Sangat khas untuk substrat tertentu

30

2. Sisi aktif merupakan daerah yang sangat kecil pada struktur 3 dimensi
enzim.
3. Sisi aktif berisi asam amino
4. Sisi aktif ini berikatan dengan substrat secara lemah dalam ikatan non
kovalen dan dalam interaksi reversibel. Interaksi ini seperti ditunjukkan gambar
4.2.

Gambar4.2Sisi aktif enzim dan asam amino yang terlibat

Pada tahun 1890, Emil Fisher menggambarkan model ikatan ES seperti ikatan
antara kunci dengan anak kunci dan model inducet-fit sebagaimana
diilustrasikan pada gambar 4.2.

Gambar 4.3Model ikatan antara substrat enzim (a) lock and key model,
(b) inducet-fit model
Pandangan terbaru terhadap kompleks ES terus meningkat.Pandangan
modern tentang sisi aktif menunjukkan suatu daerah yang tidak hanya
mengenali substrate tetapi juga memberikan orientasi sedemikian rupa untuk

31

mengaktipkan ke arah reaksi. Ketika substrat sepenuhnya berikatan dengan

sisi aktif, terbentuk status transisi untuk suatu reaksi (Gambar 4.3).

Penghambatan Reaksi Enzimatis

Penghambatan aktifitas enzim ada dua tipe:
1. Kompetitif: zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan substrat
sehingga dapat bergabung dengan sisi aktif enzim. Terjadi kompetisi antara
substrat dengan inhibitor untuk bergabung dengan sisi aktif enzim (misal feed
back effect). Inhibitor bersaing dgn substrat untuk terikat pd sisi aktif. Biasanya
inhibitor berupa senyawa yg menyerupai substratnya, & mengikat enzim
membentuk

komplek

EI,

karena

terikat

secara

reversible

maka

penghambatannya bias, yaitu ketika ditambah substrat maka penghambatan

berkurang.
2. Non kompetitif: zat penghambat menyebabkan struktur enzim rusak
sehingga sisi aktifnya tidak cocok lagi dengan substrat. Inhibitor terikat pada sisi
lain dari enzim (bkn sisi aktif)jadi tidak memblok pembtkan enzim-substrat
komplek. Enzim menjadi tidak aktif ketika inhibitor terikat walau enzim mengikat
substrat
Inhibitor mengurangi konsentrasi enzim yang aktif, sehingga mempengaruhi
Vmax nya.

KINETIKA ENZIM
a. Persamaan Michaelis Menten
Walaupun enzim mempunyai ciri katalisator organik dan anorganik,
mereka mempunyai ciri kinetik unik yang memedakannya dari katalisator lain.
Satu pengamatan awal pada pengaruh konsentrasi substrat yang tidak biasa
pada tingkat reaksi enzyme-catalyzed itu. Tingkat reaksi enzyme-catalyzed
dipelajari dengan

pencampuran substrate dan enzim dalam suatu larutan

buffer yang sesuai (untuk memelihara agar pH konstan) dan pada suatu
temperatur tetap.

32

Tingkat awal ( Vo, kecepatan awal) ditentukan selama beberapa menit awal
reaksi dengan mengukur baik

pengurangan konsentrasi komponen reaktan

maupun peningkatan konsentrasi produk.

Satu set tabung disiapkan, masing-masing berisi suatu larutan
penyangga/bufeer dengan meningkatkan jumlah substrat. Suatu jumlah enzim
yang konstan ditambahkan untuk masing-masing tabung, rerata reaksi diukur,
dan

suatu

grafik

rerata

reaksi

terhadap

konsentrasi

substrat

dapat

direkonstruksi.Pada konsentrasi substrat yang rendah, rata-rata reaksi awal

meningkat seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat sebagaimana
yang diharapkan. Pada konsentrasi substrat yang lebih lebih tinggi, peningkatan
rerata reaksi menjadi lebih sedikit sampai suatu titik yang dapat dicapai dimana
rerata reaksi menjadi konstan tak peduli berapa banyak substrat yang ada.
Kurvanya adalah berupa hiperbolik.Kita menggambarkan rerata yang konstan
sebagai kecepatan yang maksimum atau Vrnax.Perilaku katalitis ini seperti
diamati untuk kebanyakan enzim, dapat dideskripsikan oleh suatu efek substrat
jenuh.

Gambar 4.4Dengan Menggunakan kurva Michaelis-Menten untuk

menaksir Vmax Dan KM. V max diperkirakan dari grafik di titik-titik
dimana kecepatan reaksi tidak lagi meningkatkan konsentrasi
substrat. KM diukur pada sumbu [S].KM menggambarkan
konsentrasi substrat yang menghasilkan suatu kecepatan 1/2 V
max.
Peneliti yang pertama yang menjelaskan bentuk kurva di atas adalah
dua ahli biokimia, Leonor Michaelis dan Maud Menten.Pada athun 1913,
mereka mengusulkan suatu teori umum untuk aktivitas enzim dan memperoleh

33

suatu persamaan matematik untuk menyatakan bentuk kurva hiperbolik dan

untuk mengkalkulasi rerata konstan.Michaelis dan Menten mengusulkan
molekul enzim sebagai E dan molekul substrat adalah S dan mampu
berkombinasi membentuk suatu kompleks yang reversibel.
k1

k3

k2

k4

E + S ES E + P

Istilah k1, k2, k3, dan k4 menggambarkan konstanta untuk tahap-tahap

individual. Ada dua kemungkinan kompleks ES: (1) dapat berbalik menjadi
enzim dan substrate yang bebas, atau ( 2) dapat diikuti dengan suatu reaksi
dapat dibalik untuk membentuk produk (P) dan enzim yang bebas. Reaksi di
atas adalah urutan reaksi minimal yang diperlukan untuk menjelaskan kerja
enzim. Suatu versi reaksi yang rumit menunjukkan suatu kompleks enzymeproduct telah diusulkan tetapi memerlukan analisis matematik dan tidak secara
signifikan pemahaman kita terhadap fungsi enzim:

E+S = ES = EP = E + P
Persamaan dasar yang diturunkan oleh Michaelis dan Menten untuk
menjelaskan reaksi katalis enzim adalah sbb:

V max[S ]
vo = KM [ S ]
ket:
vo adalah kecepatan awal yang disebabkan oleh konsentrasi subsrat
Vmax adalah kecepatan maximum
KM adalah konstanta Michaelis.
(Sebagian dari Anda mungkin telah mengenali persamaan ini sebagai
persamaan matematik untuk suatu hiperbola) Michaelis dan Menten membuat
beberapa asumsi untuk mempermudah menurunkan rumus ini.Mereka memilih
untuk mengabaikan reaksi yang berbalik produk P dan enzim bebas terhadap
kompleks ES (yang digambarkan oleh

k4

di dalam urutan reaksi.Reaksi ini

menjadi penting setelah konsentrasi tinggi P diproduksi. Ketika ahli biokimia

menggunakan persamaan Michaelis-Menten di dalam laboratorium, mereka

34

hanya mengukur hanya initial rate (rerata/konstanta awal ketika reaksi yang
diwakili oleh k4 adalah sangat-sangat lambat ( pada umumnya selama
beberapa menit yang awal). Asumsi lain yang perlu diusulkan di dalam
penurunan persamaan adalah bahwa kompleks ES adalah suatu steady-state
intermediate. Yaitu setelah pencampuran E dan S, suatu ES tertentu telah
terbentuk dengan cepat dan konsentrasinya relatif konstan sebab produk
dihasilkan dengan kecepatan yang sama dengan pemecahannya.
Dua konstanta penting dalam persamaan Michaelis-Menten, KM dan
Vrnax, memerlukan uraian lebih lanjut. Konstanta Michaelis, KM, dinyatakan
secara matematik sebagai berikut.
KM =

k 2 k3
k1

Karena sukar untuk memperoleh suatu pemahaman KM yang riil dalam

hal ini, kita akan menggambarkan tetapan Michaelis dalam terminologi yang
berbeda. Jika suatu analisis diselesaikan untuk KM dalam konstanta MichaelisMenten, ditemukan untuk mendapatkan unit yang sama sebagai konsentrasi
substrat ( S]. Ini berimplikasi terhadap hubungan antara KM dan [S].Apa yang
terjadi terhadap persamaan Michaelis-Menten jika nilai untuk KM sama dengan
nilai [S]?
Vo

V max[S ]
[S ] [S ]

V max[S ]
2[ S ]

V max
2

dimana KM = [S]

KM adalah ekivalen dengan konsentrasi substrat yang menghasilkan

suatu kecepatan awal 1/2 Vmax. Nilai KM enzim terbentang dari 10 -1 M hingga
10-8 M. Untuk yang enzim mempunyai lebih dari satu substrate, KM
digambarkan untuk masing-masing substrate. Tabel 10.2 menggambarkan
daftar nilai KM menilai pada beberapa pasanfan enzim - substrat.

35

Informasi lanjut tentang KM dapat dijelaskan dari kasus khusus ketika k2

sangat banyak dibandingkan dengan k3. Di bawah kondisi ini k3 adalah tidak
penting dan KM digambarkan sebagai:
KM =

k2
k3

Dimana k2>>> k3.

Dalam format ini, Anda akan mengenali KM sebagai konstanta disosiasi untuk
yang kompleks:
k1

ES

E+S

k2

b. Persamaan Lineweaver Burk

Pada tahun 1934, Hans Lineweaver dan Dean Burk melaporkan suatu
metoda untuk mengubah persamaan Michaelis-Menten ke dalam suatu format
yang memungkinkan untuk analisa grafis.
Persamaan Lineweaver Burk memungkinkan satu data percobaan di
dalam suatu format garis lurus.
1
1
KM
1
=
.
+
V max [ S ]
V max
vo

36

Gambar 4.5 Dengan menggunakan persamaan dan kurva

Lineweaver-Burk untuk menentukan Vrnax Dan KM. Grafik
diperoleh dengan pengeplotan 1/vo vs 1/[S] dan titik-titik
dihubungkan dalam suatu garis lurus.Kemiringan baris adalah
KM/V max'. V max diukur di persinggungam garis dengan
sumbu 1/vo. Persinggungan garis pada sumbu 1/vo poros
adalah 1/Vmax. KM terukur pada sumbu 1/[S].Titik
persinggungan adalah -1/KM.

37

BABV
STRUKTUR DAN FUNGSI KARBOHIDRAT

A.KOMPETENSI:
1. menjelaskan fungsi karbohidrat
2. menjelaskan struktur karbohidrat
3. menjelaskan reaksi-reaksi pada karbohidrat
B. ELEMEN KOMPETENSI
1. mendeskripsikan fungsi karbohidrat
2. mendeskripsikan struktur karbohidrat
3. mendeskripsikan reaksi-reaksi pada karbohidrat
C. MATERI
Karbohidrat merupakan bagian yang sangat berlimpah dari tumbuhan dan hewan,.
senyawa ini mempunyai gugus fungsi aldehid atau keton serta kelompok hidroksil yang
banyak. Zat ini berfungsi sebagai

sumber energi, selain itu ada beberapa fungsi lain

dari karbohidrat adalah:

1. Sebagai bahan utama penyusun dinding sel pada tumbuhan dan hewan,serta
eksoskeleton pada artropoda.
2. Monosakarida ribose dan dioksiribosa sebagai komponen asam nukleat.
3. Karbohidrat yang berikatan kovalen dengan protein lipid permukaan sel
berfungsi sebagai marker untuk pengenalan secara molekuler dengan
biomolekul yang lain.
Karbohidrat

dikelompokkan

menjadi.

Monosakarida,

disakarida,

trisakarida,

tetrasakarida, dan polisakarida.

a). Monosakarida
Karbohidrat sederhana adalah monosakarida, senyawa dengan satu unit aldehid
atau keton tunggal dan banyak hidroksil yang memiliki formula empirik (CH2O)n.
Monosakarida yang ada di alam jumlah n antara 3 sampai 7. Kebanyakan
monosakarida mempunyai satu kelompok hidroksil pada setiap atom karbon kecuali
untuk satu karbon yang mempunyai satu oksigen karbonil (aldehid atau keton).

38

Monosakarida dengan n=5, 6, dan 7 disebut pentosa, heksosa, dan hepsosa,

sementara jumlahatom karbon bertambah maka jumlah kemungkinan isomer juga
bertambah.Gambar 4.2 menggambarkan hubungan stereokimia antara D-aldosa dari
n=3 sampai n=6. D-ribosa dengan 5 atom karbon adalah satu aldopentosa, merupakan
komponen dari RNA. Beberapa monosakarida penting dalam kelompok D-aldosa
adalah: D-glukosa, D-manosa, dan D-galaktosa merupakan D-aldosa yang melimpah.
D-Manosa dan D-galaktosa berbeda secara stereokimia dengan D-glukosa hanya
pada tempat gugus fungsionalnya (manosa pad C2, galaktosa pada C4). Manosa dan
galaktosa sebagai epimer dari glukosa.
Hubungan stereokimia antara D-seri untuk ketosa disajikan dalam gambar 4.3.
Semua senyawa mempunyai satu oksigen karbonil pada atom C2, dan memiliki satu
gugus hidroksil pada setiap atom karbon yang lain.Ketosa yang umum adalah Dfruktosa, ketosa dengan jumlah n=7 adalah D-sedoheptulosa. Jika 5-karbon aldosa
adalah D-ribosa, maka 5-karbon ketosa adalah D-ribulosa. Keduanya mempunyai
gugus fungsional yang berbeda maka ribulosa merupakan isomer dari ribose. Nama
dan klasifikasi untuk monosakarida yang umum dialam adalah sebagai berikut:
Tabel 5.1: Klasifikasi dan nama beberapa monosakarida:

Monosakarida

Kelompok

Gliseraldehid

Aldotriosa

Dihidroksiaseton

Ketotriosa

Eritrosa

Adotetrosa

Eritrulosa

Ketotetrosa

Ribosa

Aldopentosa

Ribulosa

Ketopentosa

Glukosa

Aldoheksosa

Manosa

Aldoheksosa

Galaktosa

Aldoheksosa

Fruktosa

Ketoheksosa

Sedoheptulosa

Ketoheptosa

39

Gambar 5.1: Monosakarida yang mengandung 4 karbon. Orientasi stereokimia (D atau L)

ditentukan pada atom karbon nomor 3. Ke tiga D-tetrosa mempunyai
konfigurasi absolut pada C3

Gambar 5.2: Kelompok D-aldosa yang mengandung 3 sampai 6 atom karbon, semua
mempunyai gugus fungsional aldehid

40

Gambar 5.3. Kelompok D-ketosa dari 3 sampai 6 atom karbon. Semua mempunyai
gugusfungsional keton.

41

b). Stuktur siklik karbohidrat

Gambar 5.1, 5.2 dan 5.3 menunjukkan struktur rantai lurus dari karbohidrat atau
yang dikenal dengan proyeksi Fischer. Struktur cincin dibentuk melalui reaksi antara
aldehid atau keton pada satu ujung dari molekul dengan gugus hidroksil pada ujung
yang lain.
Reaksi antara satu aldehid dengan satu hidroksil (alcohol) untuk membentuk satu
hemiasetal adalah sebagai berikut:

Gambar 5.4. Pembentukan rantai siklik dari bentuk rantai terbuka D-ribosa.

D-glukosa membentuk struktur cincin dengan 6 karbon disebut suatu piranosa

karena serupa dengan struktur piran (Gambar 5.4.c)

42

Gambar 5.5: Struktur siklik dari D-glukosa membentuk 2 siklik hemiasetal

Ketosa D-fruktosa, karbonil pada C2 bereaksi dengan gugus hidroksil pada C5

membentuk suatu siklik hemiketal, seperti berikut:

43

Gambar 5.6. Struktur siklik dari D-fruktosa membentuk 2 siklik hemiketal

-D- fruktofuranosa dan -D-fruktofuranosa

c). Reaksi dari glukosa dengan monosakarida yang lain

1.Reaksi oksidasi reduksi
Reaksi oksidasi karbohidrat dapat digambarkan dengan diawali terbukanya rantai
siklik menjadi rantai lurus, gugus fungsional yang mudah teroksidasi adalah gugus
aldehid dan menghasilkan satu gugus karboksil.
Beberapa agent oksidasi seperti reagen Tollens (kompleks silver ammonia
Ag(NH3)2+ atau ion cupri (Cu2+) ), digunakan untuk mengidentifikasi adanya gula
reduksi.

44

Gambar 5.7: Reaksi oksidasi karbohidrat (a) oksidasi gliseraldehid oleh reagenTollens,
(b) oksidasi treosa oleh ion cupri, oksidasi glukosa yang dikatalisis enzim dehidrogenase

Gambar 5.8. Reaksi reduksi karbohidrat (a) reduksi glukosa menjadi sorbitol, aldehiddireduksi
pada suatu alkohol. (b) konversi D-ribosa menjadi D-2-dioksiribosa

45

2. Esterifikasi
Ester adalah senyawa yang terbentuk melalui reaksi gugus hidroksil dengan asam:

Gugus hidroksil dari karbohidrat bereaksi pada alkohol untuk menghasilkan ester.
Senyawa ester yang penting dari karbohidrat adalah fosfat ester yang dibentuk dengan
menggunakan asam fosforat.

Ester fosfat terpenting dalam biologi termasuk D-glukosa 6 fosfat, D-gliseraldehid 3fosfat, D-dioksiribosa 5-fosfat. Dua dari senyawa ini terbentuk selama glikolisis.

d). Disakarida
Disakarida dihasilkan dari dua monosakarida dengan mambentuk ikatan glikosida
(1-4) atau (1-4). Kombinasi 2 molekul monosakarida D-glukosa dengan ikatan (1-4)
menghasilkan maltosa:

46

Disakarida penting lainnya yang dibentuk melalui ikatan glikosida dari 2 monosakarida
antara lain adalah : Maltosa, selobiosa, sukrosa, dan laktosa.

e). Polisakarida
Polisakarida tersusun dari beberapa unit monosakarida melalui ikatan O-glikosida
membentuk polimer dari monosakarida. Homopolisakarida disusun dari satu tipe
tunggal unit monosakarida sedangkan heteropolisakarida mengandung dua atau lebih
tipe monosakarida. Istilah oligosakarida digunakan untuk menyebut polisakarida
dengan jumlah monosakarida sedikit ( beberapa sampai dengan 10 monosakarida).

47

Glukosa dan derivatnya merupakan unit monomer yang umum , meskipun

monosakarida yang lain seperti fruktosa, galaktosa dan derivatnya

juga banyak

ditemukan sebagai unit monomer dari polisakarida yang ada di alam. Berbeda dengan
protein dalam hal ukuran dan berat unit penyusunnya, polisakarida merupakan polimer
dengan panjang yang bervariasi dan mempunyai berat molekul yang berbeda. Protein
tersusun dari suatu urutan dan komposisi asam amino yang spesifik dan mempunyai
berat molekul tertentu (terbatas).

f). Penyimpanan polisakarida

Tumbuhan dan hewan menyimpan molekul energi, glukosa

tertutama dalam

bentuk pati atau glikogen. Polisakarida disimpan dalam sel dalam bentuk kemasan
sitoplasmik yang disebut granula.
Pati terdapat dalam kloroplas sel tumbuhan yang dihasilkan melalui proses
fotosintesis. Pati terutama banyak terdapat dalam kentang, jagung, dan gandum.
Granula glikogen terutama terdapat dalam sel-sel hati dan otot hewan. Sebagian besar
kelompok hidraksil pada pati maupun glikogen berasosiasi dengan air melalui ikatan
hydrogen. Pada kenyataannya setiap gram glikogen dalam hati atau jaringan otot
dihidrasi dengan 2 gram air.
Pati adalah suatu campuran dari dua tipe polimer glukosa, amilosa dan
amilopektin. Amilosa merupakan rantai , tidak bercabang dari unit D-glukosa dengan
ikatan glikosida (1-4). Berat molekul rantai amilosa antara beberapa ribu sampai
500.000. Amilopektin mempunyai dua struktur penting, (1) rantai utama merupakan
rantai lurus dari unit glukosa dengan ikatan glikosida (1-4) (seperti amilosa), (2) rantai
cabang yang terkait dengan rantai utama melalui ikatan glikosida (1-6), berat molekul
amilopektin kurang lebih 1000.000.Ketika pati dicerna pada tubuh manusia, degradasi
pati diawali pada saat di dalam mulut. Enzim amilase dalam saliva mengkatalisis
hidrolisis ikatan glikosida pati, menghasilkan disakarida maltosa dan oligosakarida.
Hewan menyimpan glukosa untuk energi metabolic dalam bentuk polimer yang
bercabang, glikogen. Seperti halnya amilopektin, glikogen mempunyai rantai utama
dengan ikatan (1-4) rantai cabang dengan ikatan (1-6).
Dextran adalah bentuk simpanan polisakarida yang juga terdapat di alam.
Terutama dalam ragi dan bakteri. Dextran mengandung residu glukosa sebagai rantai
utama melalui ikatan glikosida (1-6) dengan cabang yang dibentuk melalui ikatan (12). (1-3), dan (1-4). Bakteri tumbuh pada gigi menghasilkan dekstran yang
terakumulasi dan menjadi dental plaque. Inulin merupakan homopolimer dari D-

48

fruktosa yang terhubung melalui ikatan glikosida (2-1) dan ditemukan tumbuhan yang
kuncup bunganya dapat dimakan dan sayuran yang lain.

Gambar 5.10. a. struktur amilosa, b. struktur amilopektin dan glikogen

Gambar 5.11. Struktur kimia glikogen

g). Polisakarida struktural

Beberapa polisakarida structural seperti selulosa, khitin dan mukopolisakarida
disintesis di dalam sel tetapi dikeluarkan untuk menjadi suatu dinding pelindung atau
lapisan minyak bagi sel. Selulosa merupakan komponen polisakarida structural yang
terbesar dalam kayu dan serat tumbuhan. Homopolimer glukosa ini banyak di alam

49

(lebih dari 50%) sebagai materi organic di biosfer. Selulosa adalah polimer dari unit Dglukosa yang tidak bercabang dengan ikatan glikodida (1-4), tersusun dari 10.000
sampai 15.000 residu glukosa.
Komponen polisakarida penting yang lain dalam dinding sel adalah pectin, suatu
polimer dari asam D-galakturonik. Gugus CH2OH pada C6 dari galaktosa dioksidasi
menjadi satu asam karboksilat (-COOH). Ekstrak pectin dari tanaman digunakan
sebagai gel dalam pembuatan selei atau jeli.
Eksoskeleton pada artropoda (insekta, kepiting, lobster) terbentuk dari khitin, yang
merupakan homopolisakarida yang tidak bercabang. Polimer ini ini juga ditemukan
dalam jumlah yang lebih kecil dalam dinding sel ragi, fungi, dan alga. Monomer dari
khitin adalah derivat glukosa, N-asetilglukosamin dengan ikatan glikosida (1-4).
Selulosa, khitin terdapat dalam bentuk rantai panjang yang berasosiasi menjadi serat
melalui ikatan hydrogen intra dan intermolekuler.
Beberapa polisakarida struktural ditemukan dalam jaringan konektif (tendon
kartilago) atau matriks ekstraseluler (substansi dasar) dari hewan tingkat tinggi yang
disebut mulopolisakarida.

Gambar 5.12. Struktur khitin, suatu polimer dari N-asetilglukosamin

h). Peptidoglikan struktural

Dinding sel bakteri berperan sebagai proteksi fisik, terutama disusun dari
heteropolimer N-asetilglukosamin asam N-asetilmuramik melalui ikatan glikosida (14). Sifat kaku dan kuat dari dinding ini disebabkan adanya suatu jaringan peptida yang
melintas (crosslinks) diantara benang polisakarida. Komposisi dan urutan asam amino
dalam peptida ini bervariasi diantara bakteri yang berbeda, bakteri gram positif
Staphylococcus aureus, memiliki dua set peptida berupa tetrapeptida dan pentapeptida

50

dari lima reidu glisin membentuk peptida crosslinks. Tabel berikut merupakan
ringkasan dari komposisi dan peran biologi dari polisakarida:
Tabel 5.2: Struktur dan peran biologi dari beberapa polisakarida

Nama

Tipe

Akomponen & ikatan

Fungsi Biologi

Pati
Amilosa
Amilopektin

Homo
Homo

Glikogen

Homo

Dextran

Homo

Inulin

Homo

Glukosa , (1-4)
Glukosa, (1-4) dengan
Cabang (1-6)
Glukosa , (1-4) dengan
Cabang (1-6)
Glukosa, (1-6) dengan
Cabang (1-2), (1-3),
(1-4)
Fruktosa, (2-1)

Selulosa

Homo

Glukosa, (1-4)

Cadangan
makanan (hewan)
Cadangan
makanan
(ragi & bakteri)
Cadangan
makanan tumbuha
dinding sel

Pektin

Homo

Asam galakturonat

struktur kaku

Khitin

Homo

N-aseti;glukosamin, (1-4)

eksoskeleton

Asam hyaluronat

Hetero

Khondroitin sulfat

Hetero

N-asetilglukosamin, asam
Glukoronat, (1-4), (1-3)
N-asetilgalaktosamin,
sulfat,
Asam glukoronat, (1-3),
(1-4)

pelumas,cairan
sinovial, matriks
pelumascairan
sinovial, matriks

Peptidoglikan

Hetero
Dengan
peptiDa Crosslink

N-asetilglukosamin,
N-asam asetilmuramic,
(1-4)

Homo= homopolimer, hetero=heteropolimer

51

Cadangan
makanan
(tumbuhan)

fungsistructural
padadinding sel
bakteri

BAB VI
METABOLISME KARBOHIDRAT

I.

Anabolisme Karbohidrat

B. KOMPETENSI:
1.

Memahami proses dasar fotosintesis

2.

Memahami mekanisme dan produk fotosintesis

3.

Memahami fungsi fotosintesis dalam proses perkembangan, fisiologi, dan

molekuler

C. ELEMEN KOMPETENSI
1. mendeskripsikan proses dasar fotosintesis
2. mendeskripsikan mekanisme dan produk fotosintesis
3. mendeskripsikan fungsi fotosintesis dalam proses perkembangan, fisiologi, dan
molekuler
C. MATERI
Energi cahaya digunakan baik oleh sel prokaryotik maupun eukaryotik untuk
menghasilkan energi metabolik yang digunakan dalam biosintesis. Proses fotosintesis
hanya terjadi di dalam sel-sel yang mengandung klorofil yang terdapat dalam organel
tertentu yaitu kromatofor atau kloroplas. Fotosintesis dapat didefinisikan sebagai suatu
proses karboksilasi reduksi dari substrat organik.
. Proses fotosintesis berlangsung dalam dua faseyaitu:
1. Absorbsi energi sinar oleh klorofil dan pigmen lain, yang merupakan fase terang
dan biasa disebut sebagai reaksi terang.
2. Metabolisme karbon untuk membentuk glukosa, sukrosa, dan pati, yang
merupakan fase sintesis dan biasa disebut reaksi gelap sebab tidak
memerlukan cahaya.
Kedua fase rekasi dapat digabungkan dalam satu reaksi tunggal oksidasi-reduksi
sebagai berikut:
CO2 + 2H2A ----cahaya---- > (CH2O) + 2A + H2O
Keterangan:H2O

= elektron donor

A= bentuk H2A teroksidasi

(CH2O)= molekul organic dalam bentuk karbohidrat.

52

H2A sebagai donor electron, tergantung dari jenis organisma fotosintetiknya. Bakteri
fotosintesis menggunakan molekul anorganik seperti hydrogen sulfida (H2S), gas
hidrogen (H2), atau ammonia (NH3), atau senyawa organic seperti laktat , isopropanol.
Pada tumbuhan tinggi dan alga sebagai H2A adalah air yang dioksidasi menjadi O2
(sebagai produk A dalam reaksi diatas).
a). Tempat berlangsungnya fotosintesis
Tempat berlangsungnya absorbsi cahaya dan fiksasi CO2 pada sel fotosintetik
eukaryotik adalah dalam kloroplas. Daun tumbuhan mempunyai 20 sampai 50
kloroplas setiap selnya. Kloroplas biasanya berbentuk globular atau cakram dengan
panjang antara 5 sampai 10 m, 50 kali lebih besar daripada mitokondria. Kloroplas
juga mempunyai membran rangkap,membran luar yang kontinyu bersifat permiabel
terhadap molekul-molekul kecil dan ion, sedangkan membran dalam juga kontinyu
tersusun

dalam

bentuk

berpasang-pasang

lipatan

yang

disebut

lamelayang

membungkus isi kloroplas dan disebut stroma. Pada bagian tertentu lamella melebar
membentuk kantong membranyang disebut tilakoid. Tilakoid tersusun membentuk
grana. Bagian lamella antara dua grana disebut lamella antargrana. Membran tilakoid
dan membran lamella antargrana mengandung pigmen-pigmen yang menyerap
cahaya, termasuk klorofil, karier untuk transport electron serta berbagai enzim dan
komponen yang diperlukan untuk sintesis ATP dan NADPH yang berlangsung pada
tahap reaksi terang. Stroma mengandung enzim-enzim yang diperlukan untuk reaksi
fiksasi CO2 yang selanjutnya akan membentuk karbohidrat yang berlangsung selama
reaksi gelap.
b). Reaksi Terang
Tahap ini terjadi transduksi dari energi elektromagnetik (cahaya) menjadi energi
ikatan kimia. Robert Hill, dalam percobaannya berhasil menunjukkan terjadinya aliran
electron melalui rantai transport electron dari H2O (suatu agen teroksidasi) ke akseptor
electron.

Akseptor electron dalam kloroplas tumbuhan hijau adalah NADP+ dan

reaksinya sebagai berikut:

2 H2O + 2 NADP+ ---cahaya----> 2 NADPH + 2 H+ + O2
Reaksi diatas menunjukkaan adanya aliran electron dari donor electron H2O ke
akseptor NADP+ yang memerlukan cahaya.

53

c). Fotosistem
Cahaya diserab dalam organisme fotosintetik melalui unit fungsional yang
disebut fotosistem yang terdapat dalam membran tilakoid. Dua tipe fotosistem, yang
masing-masing mengandungpusat reaksi fotokimia,

klorofil, dan satu set pigmen

asesori selain klorofil (karotenoid, dll).

Fotosistem I, juga disebut P 700 mengandung klorofil a sebagai akseptor

primer dan pigmen asesori yang menyerap

cahaya dalam rentangan

panjang gelombang 600-700 nm.

Fotosistem II, disebut P 680 mengandung klorofil a dan b serta pigmen

asesori yang menyerap cahaya pada panjang gelombang 680 nm.

Semua sel fotosintetik memiliki fotosistem I. Fotosistem I dan II ditemukan

dalam organisme aerobik seperti tumbuhan tinggi, alga, dan cyanobacteria. Bakteri
fotosintesis yang tidak melibatkan O2 hanya memiliki fotosistem I.

Gambar 6.1:Skema fotosistem, absorbsi cahaya oleh pigmen asesori, klorofil (chl), -karoten
(car) Cahaya diarahkan pada klorofil a sebagai pusat reaksi.

54

d). Hubungan dari Fotosistem I dan II

Koordinasi antara fotosistem I dengan fotosistem dua dijelaskan seperti pada
gambar berikut:

Gambar 6.2: Hubungan fotosistem I dan II dalam skema Z untuk transport electron.

Skema Z adalah gambaran dari fosforilasi nonsiklik, yang dapat menghasilkan

NADPH dan ATP secara bersamaan. Satu jalur transport electron yang lain,
merupakan fosforilasi siklik juga terjadi dalam kloroplas tumbuhan hijau, fosforilasi
siklik dapat menghasilkan ATP tetapi tidak menghasilkan NADPH. Fosforilasi siklik
hanya melibatkan fotosistem I dan tidak melibatkan fotosistem II, elektron dari
ferredoksin tidak mencapai NADP+ melainkan menuju ke sitokrom komplek bf
mengalir ke plastisianin dan selanjutnya kembali ke P700+. Fosforilasi siklik
mempunyai karakteristik sebagai berikut:tidak dihasilkan NADPH,air tidak dioksidasi,
tidak terjadi evolusi O2, ADP difosforilasi menjadi ATP.
Hasil dari reaksi terang secara keseluruhan adalah ATP dan NADPH (pada
fosforilasi non siklik) dan hanya dihasilkan ATP (pada fosforilasi siklik).Hasil dari reaksi
terang akan digunakan dalam reaksi gelap.

55

Gambar6.3 :Fosforilasi Siklik hanya menghasilkan ATP

e). Fotofosforilasi
Fotofosforilasi adalah perubahan energi cahaya menjadi energi kimia, yang
terjadi selama tahap reaksi terang.Organisme fotosintetik menggunakan produk ATP
untuk proses metabolic yang memerlukan energi. Fotoinduksi transfer electron dari
H2O ke NADP+ melewati pompa proton membran tilakoid dari sisi luar ke bagian dalam
(gambar 3.3). Pada permukaan luar membran tilakoid adalah kompleks protein CF0
dan CF1, yang bersama-sama sebagai ATP-sintasedari kloroplas. Perannya serupa
dengan protein Fodan F1 dalam membran mitokondria. CF0 adalah protein membran
tilakoid yang berperan sebagai suatu saluran proton, sedangkan CF1 suatu protein
periferal membran dan merupakan sisi katalitik untuk mengikat ADP dan Pi. Hasil
pembentukan ATP dalam fotofosforilasi sulit diukur secara akurat tetapi diperkirakan
satu

56

sampai

dua

ATP

terbentuk

dari

transfer

electron

dari

H2O

ke

NADP+.

Gambar 6.4: Pompa proton membran tilakoid selama fotoinduksi transport electron

f). Reaksi Gelap

Reaksi gelap berlangsung dalam stroma dari kloroplas, karena dalam reaksi ini
tidak memerlukan cahaya. Pada reaksi gelap terjadi fiksasi CO2. Dalam fiksasi CO2
dikenal adanya Daur Calvin (C3), Daur Hatch-Slack (C4) ,dan daur CAM. Masingmasing mempunyai akseptor CO2 yang berbeda.
g). Daur Calvin
Pada daur Calvin yang berperan sebagai akseptor CO2 adalah Ribulosa 1,5bifosfat (RUBP), senyawa hasil fiksasi CO2 dengan RUBP adalah senyawa dengan 3
atom karbon (Fosfogliserat = senyawa C3), sehingga daur Calvin disebut juga daur C3.
Daur Calvin terjadi pada tumbuhan bayam, gandum dan yang lainnya. Tumbuhan yang
melakukan daur calvin disebut tanaman C3.
Pada daur Calvin terjadi pengembalian RUBP dalam sel sebagai akseptor CO 2 lebih
lanjut. Skema daur Calvin tersaji dalam Gambar 6.5.

h). Daur Hatch-Slack

Akseptor CO2 pada daur Hatch-Slack adalah Fosfoenolpiruvat (PEP), adalah
senyawa dengan 3 atom karbon. Sebagai produk pertama dalam daur ini berupa
senyawa dengan jumlah atom karbon 4 yaitu oksaloasetat, sehingga tumbuhan yang
melakukan daur Hatch-Slack disebut tumbuhan C4, seperti jagung dan tebu.
Tumbuhan C4 mempunyai struktur anatomi daun yang berbeda dengan tumbuhan C3.
Jalur fiksasi C4 (daur Hatch-Slack) tersaji dalam Gambar 6.6

57

Gambar 6.5: Skema Daur Calvin yang merupakan jalur fiksasi CO 2 pada tumbuham C3

58

Gambar 6.6: Kombinasi daur Hatch-Slack dan daur Calvin pada tumbuhan C4.

i). Daur CAM

Tumbuhan lain yang disebut tumbuhan crassulacean acid metabolism (CAM),
mengikat

CO2

dengan

fosfoenolpiruvat

sebagai

akseptor

dan

menghasilkan

oksaloasetat sebagai produk pertama dalam reaksi ini. Meskipun cara fiksasinya sama
dengan tumbuhan C4, tetapi mekanisme fiksasi pada CAM berbeda dengan C4. Pada

59

tumbuhan CAM mempunyai struktur anatomi daun yang berbeda dengan tumbuhan
C4. Daur CAM terjadi pada tumbuhan sukulen, dan nanas.
j). Sintesis pati
Sintesis pati sebagai simpanan glukosa dalam tanaman sama halnya dengan
sintesis glikogen pada hewan, tetapi glukosa yang ditambahkan diaktivasi dengan ADP
tidak dengan UDP.
ADP-glukosa + (glukosa)n ---------- > ADP + (glukosa)n+1
(pati yang telah ada)

(pemanjangan pati)

Pati sintaseadalah enzim yang mengkatalisis penambagan residu glukosa baru pada
ujung nonreduksi dari pati yang telah ada melalui ikatan glikosida (1-4).
k). Sintesis laktosa
Disakarida laktosa disintesis secara aktif dalam kelenjar susu pada manusia
dan hewan yang lain. Laktosa dibentuk melalui penggabungan galaktosa teraktivasi
dengan glukosa dengan reaksi berikut:
UDP-galaktosa + glukosa -------- > UDP + laktosa
Enzim laktosa sintasemengkatalisis pembentukan ikatan glikosida (1-4) diantara dua
monosakarida. Laktosa sintase mengandung 2 protein galaktosil transferase dan laktalbumin.
l). Sintesis sukrosa
Disakarida sukrosa terdapat dalam buah dan sayuran, tetapi khususnya
terdapat dalam tebu dan bitgula. Sukrosa sebagai bentuk simpanan monosakarida
untuk energi dan proses biosintesis ditransport melalui floem. Disakarida ini disintesis
dalam 2 tahap dari UDP-glukosa dan fruktosa 6-fosfat:
UDP-glukosa + fruktosa 6-fosfat-----sukrosa 6-fosfat sintase------- > Sukrosa 6-fosfat + UDP
Sukrosa 6-fosfat + H2O -------fosfatse--------- > sukrosa + Pi
n). Sintesis selulosa
Selulosa adalah polisakarida terbesar dalam dinding sel tumbuhan dan
beberapa bakteri, disusun dari residu glukosa dengan ikatan glikosida (1-4). Jalur
sintesis selulosa serupa dengan sintesis pati. Beberapa organisma bentuk gula
teraktivasi yang digunakan adalah UDP-glukosa, tetapi pada yang lain menggunakan
GDP-glukosa.
UDP-glukosa atau GDP-glukosa + (glukosa)n ---------- > UDP atau GDP + (glukosa)n+

60

II. Katabolisma (Respirasi Sel)

A. Kompetensi
1. Memahami proses glikolisis dan jalur pentosa fosfat
2. Memahami siklus asam trikarboksilat dan oksidasi fosforilasi
3. Memahami hubungan antara glikolisis, jalur pentosa fosfat, siklus asam
trikarboksilat, dan fosforilasi oksidatif dengan aspek perkembangan, fisiologi, dan
molekuler
C. ELEMEN KOMPETENSI
1. mendeskripsikan proses glikolisis dan jalur pentosa fosfat
2. mendeskripsikan siklus asam trikarboksilat dan oksidasi fosforilasi
3. mendeskripsikan hubungan antara glikolisis, jalur pentosa fosfat, siklus asam
trikarboksilat, dan fosforilasi oksidatif dengan aspek perkembangan, fisiologi,
dan molekuler

C. MATERI
Katabolisme karbohidrat adalah proses pemanfaatan atau pembongkaran
glukosa hasil fotosintesis menjadi energy kimia dalam bentuk ATP. Proses
pembongkaran karbohidrat ini terjadi dalam 4 tahap yaitu: glikolisis, dekarboksilasi
oksidasi asam piruvat, siklus asam sitrat (siklus Krebs), dan transport electron.
a). Glikolisis
Glikolisis merupakan proses metabolisme karbohidrat yang pertama kali
ditemukan, dan diyaskini bahwa proses ini terjadi baik pada sel hewan maupun
tumbuhan. Glikolisis dilakukan baik oleh organisme anaerob maupun aerob. Glikolisis
pada organisme aerob merupakan fase awal dari metabolisme gula, beberapa energi
dalam bentuk ATP dan NADH dihasilkan selama tahap II dari metabolisme karbohidrat.
Energi lebih banyak dihasilkan dalam oksidasi lebih lanjut dari piruvat menjadi asetil
koA , yang selanjutnya dalam tahap III asetil koA memasuki daur asam sitrat dan
respirasi seluler. Pada organisme anaerob glikolisis menghasilkan sedikit ATP dan
NADH.Enzim-enzim yang diperlukan untuk reaksi glikolisis terdapat di dalam
stoplasma karena glikolisis berlangsung dalam sitoplasma.

61

Reaksi ke 1 sampai ke 5 dalam glikolisis disebut sebagai tahap persiapan,

pada awal reaksi memerlukan ATP untuk mengaktifkan glukosa menjadi glukosa 6fosfat. Selanjutnya ke lima reaksi awal dari glikolisis dengan urutan sebagai berikut:
1. glukosa + ATP ---heksokinase--------------- > glukosa 6-fosfat + ADP
2. glukosa 6-fosfat --------fosfoglukoisomerase----- > fruktosa 6-fosfat
3. Fruktosa 6-fosfat + ATP --fosfofruktokinase---> fruktosa 1,6-bifosfat + ADP
4. Fruktosa 1,6-bifosfat -------aldolase----------> gliseraldehid 3-fosfat (PGAL) + DHAP
5. DHAP ---------triosafosfat isomerase-------------- > PGAL
Ringkasan reaksi: glukosa + 2ATP -------- > 2 PGAL + 2 ADP
Dari reaksi diatas terlihat dalam tahap awal dari glikolisis, substrat dari satu senyawa
dengan 6 atom karbon dipecah menjadi 2 senyawa yang masing-masing mengandung
3 atom karbon. Pada tahap ini diperlukan 2 molekul ATP untuk aktivasi agar reaksi
dapat berlangsung lebih lanjut.
Lima reaksi berikutnya (reaksi ke 6 sampai 10) dalam glikolisis desebut sebagai
tahap oksidasi, dengan urutan reaksi sebagai berikut:
6. PGAL + Pi + NAD+ -------gliseraldehid 3-fosfat dehidrogenase---> 1,3-bifosfogliserat + NADH + H+
7. 1,3-bifosfogliserat + ADP --------fosfogliserat kinase----------- > 3-fosfogliserat + ATP
8. 3-fosfogliserat -----------fosfogliserat mutase --------------------- > 2-fosfogliserat
9. 2-fosfogliserat -------------enolase--------------------------- -> fosfoenol piruvat
10. Fosfoenol piruvat + ADP + H+ -----piruvat kinase------ > piruvat + ATP

62

63

Gambar 6.7: Skema reaksi glikolisis, dari glukosa menjadi piruvat

64

b). Masuknya karbohidrat lain dalam glikolisis

Fruktosa masuk dalam glikolisis melalui 2 jalur yang berbeda tergantung pada
tipe jaringannya. Dalam sel otot, fruktosa diterima sebagai substrat oleh enzim
heksokinase, tetapi kemampuan ikatan dengan enzim ini hanya 1/20 dari daya afinitas
glukosa terhadap enzim yang sama. Fruktosa dapat masuk jalur utama glikolisis dalam
bentuk fruktosa 6-fosfat. Sel hati mengandung enzim lain yaitu fruktokinase, berbeda
dengan heksokinase, enzim ini mempunyai afinitas yang lebih tinggi terhadap fruktosa
daripada dengan heksosa yang lain. Enzim ini juga mentransfer fosfat dari ATP ke
posisi C ke 1 menjadi fruktosa 1-fosfat. Sebelum masuk ke glikolisis fruktosa + 2 ATP
dipecah menjadi 2 PGAL + ADP.
Galaktosa dapat masuk jalur glikolisis, memerlukan 5 reaksi untuk diubah
menjadi glukosa 6-fosfat. Galaktosa mengalami fosforilasi dengan ATP menjadi
galaktosa 1-fosfat reaksi ini dikatalisis oleh enzim galaktokinase. Selanjutnya diubah
menjadi UDP-galaktosa oleh kelompok uridil, UDP-galaktosa diubah menjadi UDPglukosa dengan bantuan enzim UDP-galaktosa epimerase dengan bantuan enzim
UDP-glukosa pirofosforilaseakhirnya terbentuk glukosa 1-fosfat dan masuk jalur
glikolisis.
Gliserol dapat memasuki jalur glikolisis dalam bentuk DHAP, pertama gliserol
mengalami aktivasi menjadi glserol 3-fosfat dengan dikatalisis enzim gliserol kinase.
DHAP bersama PGAL menjadi fruktosa selanjutnya masuk jalur glikolisis.
Glikogen seluler dan pati dapat masuk jalur glikolisis, glikogen dan pati yang
telah mengalami hidrolisis dalam mulut, lambung dan usus halus selanjutnya akan
didistribusikan dalam sel-sel dalam bentuk minosakarida. Simpanan glikogen pada
hewan dan pati pada tumbuhan dapat digunakan sebagai sumber energi jika
kandungan ATP dan glukosa seluler dalam level rendah. Pelepasan glukosa dari
simpanan gula (pati dan glikogen) bukan merupakan proses hidrolisis sederhana,
hidrolisis dikatalisis enzim amilase, tetapi pemecahan dilakukan oleh fosfat anorganik
Pi disebut pemecahan fosforilitik. Residu glukosa dilepas dalam bentuk glukosa 1fosfat.
Hidrolisis yang dikatalisis enzim amilase adalah sebagai berikut:
(glukosa)n + H2O ----- > glukosa -----ATP---- > glukosa 6 fosfat
Pemecahan fosforilitik oleh enzim fosforilase adalah sebagai berikut:
(glukosa)n + Pi -------- > glukosa 1-fosfat ---- > glukosa 6-fosfat

65

Gambar 6.8: Skema masuknya karbohidrat lain dalam jalur glikolisis

c). Dekarboksilasi Oksidasi piruvat

Piruvat yang dihasilkan dari glikolisis akan melewati membran mitokondria,
pada metabolisme aerobik selanjutnya piruvat dapat masuk ke daur asam sitrat.
Sebelum piruvat masuk daur asam sitrat sebagai jalur pusat metabolisme aerobik,
rangka karbon piruvat mengalami tiga perubahan kimia berikut:
1. dekarboksilasi (melepaskan CO2)
2. oksidasi dari kelompok keto pada C2 ke suatu kelompok karboksil
3. aktivasi dengan cara berikatan ke coenzim A melalui ikatan tioester
Perubahan ini memerlukan tiga enzim, lima koenzim, dan lima reaksi kimia yang
berbeda. Satu paket enzim lengkap yang berperan dalam perubahan piruvat menjadi
asetilk CoA disebut kompleks piruvat dehidrogenase dan ini merupakan satu contoh
klasik dari satu kompleks multienzim. Reaksi keseluruhan dapat dituliskan sebagai
berikut

66

COO-

CoASH

NAD+TPP, liponamid, NAD + H+

SCoA

CO

----piruvat dehidrogenase kompleks---FAD--------------------- > C= O

CH3(E 1

+ E 2 + E 3)

+CO2

CH3

Piruvat

Asetil CoA

d). Daur asam sitrat

Daur asam sitrat disebut juga siklus Krebs, dan siklus asam trikarboksilat. Dalam
daur asam sitrat terjadi dua peristiwa:
1.Degradasi dari C2 unit dari asetil CoA menjadi CO2, menghasilkan energi yang
tersimpan dalam bentuk ATP atau GTP dan tenaga reduksi berbentuk NADH atau
FADH2.
2.Suplai prekursor untuk biosintesis dari asam amino, porfirin, dan basa pirimidin atau
purin untuk nukleotida.
Reaksi dalam daur asam sitrat terjadi secara bertahap, tahap pertama enzim sitrat
sintetase

mengkatalisis

reaksi

kondensasi

asetil

CoA

dengan

oksaloasetat

menghasilkan sitrat. Reaksi kedua merupakan pembentukan isositrat dari sitrat melalui
sis-akonitat dikatalisis enzim akonitase. Reaksi berikutnya terjadi oksidasi isositrat
menjadi ketoglutarat (reaksi ke 3) melalui pembentukan senyawa oksalosuksinat
yang berikatan dengan

enzim isositrat dehidrogenase dengan NAD sebagai

coenzimnya. Tahap reaksi keempat adalah oksidasi ketoglutarat menjadi suksinat

melalui

pembentukan

suksinil

CoA

yang

dikatalisis

enzim

ketoglutarat

dehidrogenase. Pada reaksi tahap kelima suksinat dioksidasi menjadi fumarat oleh
enzim suksinat dehidrogenase yang berikatan dengan flavin adenin dinukleotida
(FAD). Reaksi tahap keenam fumarat menjadi malat dengan bantuan fumarase. Tahap
terakhir daur ini , malat dioksidasi menjadi oksaloasetat oleh malat dehidrogenaseyang
berikatan dengan NAD. Ringkasan daur asam sitrat adalah sebagai berikut:

67

Gambar 6.9: Daur Asam Sitrat

e). Transport Elektron dalam Mitokondria

Dari glikolisis yang terjadi di sitoplasma selain dihasilkan ATP juga
menghasilkan NADH sebanyak 2 molekul, jika berlangsung metabolisme aerobik maka
NADH akan melintasi membran mitokondria dan memasuki rantai transport electron.
NADH dari sitoplasma ini tidak dapat langsung menembus membran mitokondria,
untuk itu NADH harus disiklus ulang melalui system electron shuttle, yang membawa
electron melintasi membran dalam bentuk tereduksi.
- Glycerol 3-phosphate shuttle berfungsi dalam sel-sel otot kerangka dan otak
(gambar 4). Elektron dari NADH digunakan untuk membentuk gliserol 3-fosfat melalui
reaksi oksidasi reduksi, NADH teroksidasi menjadi NAD sedangkan DHAP tereduksi
menjadi gliserol 3-fosfat, reaksi ini dikatalisis oleh enzim dehidrogenase.Gliserol 3-

68

fosfat dioksidasi oleh suatu FAD dehidrogenase yang terikat membran menjadi FADH2.
Selanjutnya FADH2 masuk dalam rantai taransport electron dan menghasilkan 2 ATP.
- Malat-aspartat shuttle yang ada dalam hati dan jantung mengarahkan pada
pembentukan 3 ATP untuk setiap molekul NADH sitoplasmik. Elektron dari NADH
sitoplasma melintasi membran dalam mitokondria melalui substrat malat, yang
dioksidasi dalam matriks mitokondria oleh malat dehidrogenase mitokondria menjadi
oksaloasetat dengan menggunakan NAD terikat dehidrogenase sebagai katalisisnya.
(gambar 5.5).Jadi dalam sel-sel jantung dan hati NADH sitoplasma dioksidasi melalui
malat-aspartat shuttle dalam peristiwa fosforilasi oksidatif setiap molekulnya dapat
menghasilkan 3 ATP.
Setiap NADH dan FADH yang dihasilkan baik dalam reaksi oksidasi piruvat
maupun selama daur asam sitrat semuanya akan masuk dalam rantai transport
electron dalam mitokondria, dalam fosforilasi oksidatif setiap satu molekul NADH
menghasilkan 3 ATP sedangkan untuk satu molekul FADH menghasilkan 2 ATP. Pada
oksidasi piruvat, piruvat mengalami karboksilasi oksidasi menjadi asetil CoA
menghasilkan NADH. Dalam daur asam sitrat dihasilkan NADH pada saat isositrat
teroksidasi menjadi ketoglutarat, ketoglutarat menjadi suksinil CoA,malat menjadi
oksaloasetat, FADH dibentuk pada saat suksinat teroksidasi menjadi fumarat. Reaksi
fosforilasi oksidatif NADH dan FADH dalam mitokondria adalah sebagai berikut:
NADH + H+ + 3ADP + 3 Pi + O2 --------- > NAD+ + 4H2O + 3ATP
FADH + H+ + 2 ADP + 2Pi

+ O2 --------- > FAD+ + 4H2O + 2ATP

Energi yang dihasilkan dari oksidasi satu molekul glukosa secara sempurna adalah
sebagai berikut:
Dalam sel yang melakukan glycerol 3-phosphat shuttle
-

Glikolisis menghasilkan 4 ATP + 2NADH (4ATP) 2ATP = 6 ATP

Oksidasi piruvat menghasilkan 2 NADH

Daur asam sitrat menghasilkan 2ATP

2 FADH (4 ATP)

6 NADH (18 ATP)

=24 ATP

________
= 36 ATP

69

= 6 ATP

Gambar 6.10. Reaksi dari Glicerol-phosphate shuttle, NADH dioksidasi selama reduksi DHAP
menjadi gliserol 3-fosfat

Gambar 6.11. Reaksi dari malat-aspartat shuttle, NADH sitoplasma dioksidasi selama
reduksi oksaloasetat menjadi malat.

Dalam sel yang melakukan malat-aspartat shuttle

- Glikolisis menghasilkan 4 ATP dan 2 NADH (6ATP) 2ATP = 8ATP
- Oksidasi piruvat menghasilkan 2 NADH = 6ATP
- Daur asam sitrat menghasilkan

2 ATP

2 FADH ( 4 ATP )
6 NADH (18 ATP)

= 24ATP

________
= 38ATP

70

f). Jalur Pentosa Fosfat

Jalur pentosa fosfat disebut juga dengan jalur fosfoglukonat, adalah proses
oksidasi glukosa untuk menghasilkan ribose 5-fosfat dan tenaga reduksi dalam bentuk
NADPH, Ribosa 5-fosfat adalah suatu precursor untuk dintesis nukleotida, asam
nukleat, dan beberapa cofactor enzim. NADPH adalah suatu struktur serupa NADH
yang diperlukan dalam reaksi reduksi pada proses biosintesis asam lemak dan steroid
dalam jaringan adipose (sel-sel lemak), kelenjar susu, hati, dan korteks adrenal. Jalur
pentosa fosfat juga penting dalam eritrosit, jalur ini tidak terjadi dalam otot rangka.
Transformasi glukosa melalui jalur fosfoglukonat menjadi ribose 5-fosfat,
berlangsung melalui 5 reaksi oksidasi sebagai berikut:

71

BAB VII
METABOLISME LIPID

A. KOMPETENSI
1.mampu memahami struktur lipid
2.mampu memahami biosintesis lipid
3. mampu memahami proses oksidasi
B. ELEMEN KOMPETENSI
1. Mendiskripsikan struktur lipid
2. mendiskripsikan biosintesis lipid
3. mendiskripsikan proses oksidasi
C. Materi
Lipid merupakan suatu kelompok biomolekul yang memiliki ciri khusus dalam
kelarutannya dan berperan sangat penting dalam struktur dan metabolisme sel.
Sebagian besar lipid terkelompok sebagai asam lemak yang mengandung glikolipid
dan fosfolipid dan merupakan komponen utama dari seluruh membran sel. Lipid juga
berperan penting dalam berbagai macam proses penyampaian pesan (signalling) dan
hal-hal yang berkaitan dengan proses pertahanan diri.
Lipid secara alami bersifat hidrofobik sehingga lebih dapat larut dalam pelarut
nonpolar seperti dietil eter, metanol, dan heksana daripada larut dalam air. Secara
struktural, lipid merupakan rantai hidrokarbon yang panjang. Struktur dasar yang terdiri
atas carbon dan hidrogen tersebut menyebabkan lipid bersifat nonpolar, tetapi lipid
juga dapat mengandung oksigen, nitrogen dan fosfor. Gugus fungsional pada sebagian
besar lipid pada umumnya adalah ikatan tunggal dan ikatan rangkap antar unsur-unsur
karbon penyusunnya, ester karboksilat, ester fosfat, dan amida. Lipid berperan penting
dalam metabolisme penyediaan energi. Molekul utama yang digunakan sebagai energi
cadangan pada sebagian besar organisme adalah lipid nonpolar yang disebut lemak.
Lemak dapat menghasilkan energi lebih besar daripada karbohidrat dan protein,
sehingga merupakan sumber energi utama setelah karbohidrat.
Lipid polar merupakan komponen penting pada membran sel. Membran sel
tersusun dari lipid dan protein dan merupakan pembatas bagi sel dengan
lingkungannya dan sebagai pembatas untuk setiap organel di dalam sel tersebut.

72

Membran sel memberikan bentuk pada sel dan memberikan perlindungan terhadap
komponen-komponen di dalam sel terhadap lingkungan luar sel. Molekul protein pada
membran sel berperan sebagai saluran dan merupakan pintu pengatur yang
mengontrol materi keluar dan masuk sel. Salah satu lipid dari kelas steroid, yaitu
kolestrol, ikut menyusun membran sel dan berfungsi sebagai prekusor dari berbagai
macam hormon. Lipid polar dapat juga mengandung nitrogen dan fosfor. Beberapa
macam lipid terdapat di dalam sel dalam jumlah sedikit tetapi memiliki peran yang
penting, misalnya -karoten dan retinal yang berperan sebagai pigmen yang terlibat
dalam absorbsi cahaya; vitamin K sebagai kofaktor dari enzim; estrogen dan
testosteron yang berperan sebagai hormon; prostaglandin sebagai molekul penanda
(signal); dan ubiquinon sebagai pembawa elektron.
a). Macam-macam Lipid dan Fungsinya
1. Asam lemak
Asam lemak adalah biomolekul yang mengandung gugus fungsional karboksil
yang bersifat polar (COOH). Gugus fungsional karboksil tersebut berhubungan
dengan suatu rantai hidrokarbon yang tidak bercabang (Gambar 7.1). Gugus karboksil
pada asam lemak bersifat polar dan rantai hidrokarbon bersifat nonpolar, sehingga
molekul asam lemak sering disebut molekul yang amfifilik. Asam lemak dapat
ditemukan dalam bentuk bebas dalam sel atau jaringan, tetapi sebagian besar terikat
dalam bentuk lemak (triasilgliserol). Jumlah atom karbon yang menyusun asam lemak
bervariasi antara 4 (ditemukan pada mentega) sampai 36 (ditemukan pada otak).
Asam lemak yang terdapat di alam umumnya mengandung 12 sampai dengan 24 atom
karbon, dan sebagian besar mengandung 16 dan 18 atom karbon (Tabel 7.1.).

Gambar 7.1.

Struktur dari dua macam asam lemak, (a) asam oktadekanoat yang tergolong
dalam asam lemak jenuh dan (b) asam 9-oktadekanoat yang tergolong dalam
asam lemak tak jenuh.

73

Tabel 7.1. Beberapa macam asam lemak alami

Nama Umum
Asam laurat
Asam miristat
Asam palmitat

Jumlah
atom C
12
14
16

Nama Sistematik

Asam palmitolat

16

Asam stearat
Asam Oleat
Asam linoleat

18
18
18

asam n-dodekanoat
asam n-tetradekanoat
asam
nheksadekanoat
asam
nheksadekanoat
asam n-oktadekanoat
asam n-oktadekanoat
-

Asam linolenat

18

Asam
arakhidonat

20

Struktur
CH3(CH2)10COOH
CH3(CH2)12COOH
CH3(CH2)14COOH
CH3(CH2)5CH=CH(CH2)7COOH
CH3(CH2)16COOH
CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH
CH3(CH2)4CH=CHCH2CH=
CH(CH2)7COOH
CH3CH2CH=CHCH2CH=CHCH2CH=
CH(CH2)7COOH
CH3(CH2)4CH=CHCH2CH=CHCH2CH=
CHCH2CH= CH(CH2)3COOH

2). Triasilgliserol
Triasilgliserol terdiri atas ester gliserol dengan tiga molekul asam lemak.
Triasilgliserol (trigliserida) merupakan 90% dari lipid yang terkandung dalam makanan
dan merupakan bentuk utama dari energi cadangan pada manusia yang umumnya
disimpan di bawah kulit. Triasilgliserol dapat ditemukan dalam bentuk padat atau
cairan, tergantung pada komponen asam lemaknya. Triasilgliserol pada tumbuhtumbuhan umumnya menunjukkan titik leleh yang rendah dan berbentuk cair pada
suhu kamar karena kandungan asam lemak tak jenuh yang tinggi, seperti asam oleat,
linoleat, dan linolenat.Triasilgliserol pada hewan banyak mengandung asam lemak
jenuh, seperti asam palmitat dan asam stearat, sehingga titik lelehnya tinggi dan pada
suhu kamar berbentuk padat atau semi padat.
Molekul dasar dari triasilgliserol adalah trihidroksil sebagai penyusun gliserol.
Setiap gugus hidroksil dari gliserol tersebut dapat berikatan dengan satu molekul asam
lemak melalui eterifikasi. Pada sebagian besar triasilgliserol yang terdapat di alam,
setiap gugus hidroksilnya berikatan dengan asam lemak yang berbeda, sangat jarang
terdapat triasilgliserol yang mengandung asam lemak yang sama. Triasilgliserol dapat
dihidrolisis pada ikatan esternya. Salah satu proses komersial penting, disebut
saponifikasi, merupakan proses hidrolisis pada ikatan-ikatan ester dari triasilgliserol
dengan katalis suatu basa alkali, misalnya NaOH, untuk menghasilkan gliserol dan
sabun (Gambar 7.2 ). Proses hidrolisis dapat pula terjadi di bawah kondisi fisiologis
dengan katalis enzim lipase.

74

Gambar7.2:

Proses hidrolisis suatu triasilgliserol dengan katalis NaOH dan, katalis enzim
lipase

Triasilgliserol umumnya terdapat dalam sitoplasma sel dalam bentuk butiranbutiran minyak, baik pada sel-sel tumbuhan maupun sel-sel hewan. Sel-sel adiposit
pada hewan merupakan sel yang terspesialisasi untuk penyimpanan lemak.
Asam lemak, selain terdapat sebagai triasilgliserol juga terdapat sebagai derivat
asam lemak. Salah satu derivat asam lemak adalah lipid non polar yang umum disebut
lilin. Lilin berperan penting sebagai lapisan pelindung pada daun dan buah, memberi
minyak pada kulit, dan menyebabkan air tidak dapat menempel pada bulu-bulu unggas
air. Jenis lilin yang cukup terkenal dihasilkan oleh lebah, merupakan ester non polar
dari asam palmitat dan alkohol triakotanol, yaitu komponen yang mengandung rantai
karbon jenuh tidak bercabang dengan 30 atom C.
3). Lipid Polar
Lipid polar memiliki struktur yang mirip dengan triasilgliserol tetapi berbeda dalam
fungsinya (Gambar 7.3). Lipid polar, bersama dengan protein, merupakan komponen
penyusun

membran

sel.

Dua

kelompok

(fosfogliserida) dan sfingolipid.

75

lipid

polar

adalah

gliserofosfolipid

Gambar7.3

Struktur dari lipid yang disimpan dalam bentuk lemak dan lipid pada membran.
A. Lipid yang disimpan tersusun dari triasilgliserol non polar, B. Lipid membran
yang tersusun dari gliserofosfolipid dan sfingolipid, memiliki daerah polar dan
non polar. Huruf X pada gambar sfingolipid menunjukkan variasi rantai samping
yang berikatan

4). Gliserofosfolipid
Atom C no 3 pada gliserofosfolipid terikat gugus fosfat, yang membedakan
antara gliserofosofolipid dengan triasilgliserol. Molekul dasar dari gliserofosofolipid
adalah 1,2-diasilgliserol 3-fosfat yang memiliki nama umum asam fosfatidat. Asam
lemak berikatan dengan molekul gliserol melalui ikatan ester seperti pada triasilgliserol.
Pada gliserofosfolipid, alkohol yang terikat pada gugus fosfat dapat berupa alkohol
amino etanolamina atau kolin, asam amino serin, atau komponen polihidroksil inositol.
Sfingolipid
Kelompok kedua dari lipid polar yang ditemukan pada membran adalah
sfingolipid. Ada tiga kelompok utama sfingolipid, yaitu keramida, sfingomielin, dan
glikosfingomielin. Molekul dasar dari sfingolipid adalah 18 atom karbon alkohol amino
sfingosin daripada molekul gliserol yang sederhana. Sfingosin mempunyai dua gugus
fungsional, yaitu amino dan hidroksil, yang dapat mengalami modifikai kimiawi
membentuk berbagai macam sfingolipid. Gugus amino yang terikat pada atom C ke 2
menyebabkan sfingosin dapat berikatan dengan asam lemak dengan ikatan amida.
Molekul yang terbentuk disebut keramida, yang merupakan kelompok pertama dari
sfingolipid. Keramida mempunyai kepala polar karena mengandung gugus hidroksil
pada atom C ke 1 dari sfingosin dan dua ekor non polar. Kelompok kedua dari
sfingolipid adalah sfingomielin, mengandung sebuah asam lemak yang terikat melalui
ikatan amida pada gugus amino dari sfingosin dan mempunyai fosfokolin yang terikat
pada gugus hidroksil dari atom C ke 1 dengan ikatan ester. Sfingomielin merupakan
komponen yang terdapat pada sarung mielin sebagai pelindung bagi sel-sel saraf.

76

Kelompok sfingolipid ketiga adalah glikosfingolipid. Glikosfingolipid mengandung

karbohidrat yang terikat pada gugus hidroksil dari atom C ke 1 melalui ikatan glikosida.
Sebagai contoh adalah glukosilserebrosida yang mengikat monosakarida glukosa pada
gugus hidroksil dari atom C ke 1 dari sfingomisin. Karbohidratyang terikatpada
sfingosin adalah galaktosa dan N-asetilgalaktosamina. Serebrosida merupakan
komponen membran utama pada otak dan jaringan saraf.

Gambar 7.4.

(a) Asam fosfatidat sebagai molekul dasar dari gliserofosfolipid. Asam fosfatidat
mengandung dua asam lemak yang berikatan pada atom C ke 1 dan 2 dan satu
fosfat yang berikatan pada atom C ke 3 dari gliserol melalui ikatan ester. (b-e).
Variasi alkohol yang terikat pada gugus fosfat dari gliserolipid

b). Kelompok Lipid yang Lain

1. Steroid
Steroid merupakan kelompok kecil lipid yang tersusun dari empat molekul
berbentuk cincin yang saling bergabung. Tiga dari molekul cincin tersebut berbentuk
piran dan satu molekul cincin berbentuk furan (Gambar 7.5). Keton, alkohol, ikatan
rangkap, dan rantai hidrokarbon dapat terikat pada cincin-cincin tersebut sehingga
terbentuk berbagaimacam tipe teroid. Salah satu steroid yang cukup dikenal luas
adalah kolesterol. Kolesterol merupakan salah satu komponen penyusun membran sel
terutama pada sel hewan (Gambar 7.6). Kolesterol merupakan molekul yang amfifilik
karena memiliki gugus hidroksil yang bersifat polar, tetapi memberikan sifat yang lebih

77

kaku pada membran sel daripada lipid membran yang lainnya. Kolesterol merupakan
molekul yang penting dalam menentukan sifat membran. Pada lipoprotein plasma
darah, kolesterol merupakan molekul yang banyak dijumpai dan sekitar 70% berikatan
dengan rantai asam lemak yang panjang melalui ikatan ester membentuk ester
kolesteril.

Gambar 7.5.

Struktur molekul dasar steroid. Siklopentanoperhidrifenantren merupakan

induk dari komponen steroid, terdiri atas 4 cincin jenuh yang tergabung jadi
satu

Gambar 7.6.

Molekul kolesterol sebagai slah satu turunan steroid

Kolesterol dianggap sebagai prekusor dari metabolisme hormon steroid, yaitu

suatu

substansi

yang

mengatur

berbagai

macam

fungsi

fisiologis,

seperti

perkembangan seksual dan metabolisme karbohidrat. Pada tanaman, kandungan

kolesterol hanya sedikit. Komponen steroid yang umum terdapat pada membran sel
adalah stigmasterol dan -sitosterol. Komponen ini berbeda dengan kolesterol pada
sisi rantai alifatiknya saja. Pada ragi dan jamur terdapat komponen steoid lain yang
menyusun membran sel, yaitu ergosterol.
2).Terpen
Lipid dari kelompok terpen merupakan seluruh seluruh molekul yang
dibiosintesis dari isopren (termasuk dalam definisi ini adalah kolesterol dan derivatnya).
Beberapa terpen yang penting pada tanaman dan hewan antara lain limolen, karoten, asam giberelat, squalen, dan likopen. Sebagian besar komponen terpen
memberikan warna dan bau pada tumbuhan. Squalen merupakan komponen terpen

78

yang banyak diambil dari ikan hiu, umumnya digunakan sebagai bahan dasar
kosmetik. Asam giberelat tergolong sebagai fitohormon yang mengatur banyak proses
fisiologis pada tumbuhan, seperti perkecambahan dan pemecahan dormansi. karoten merupakan pewarna kuning kemerahan pada tumbuhan, banyak dikandung
oleh wortel dan buah-buahan yang matang.
3). Eikosanoid
Lipid yang tergolong eikosanoid memiliki ciri khas terlokalisir, aktivitas seperti
hormon, dan dibutuhkan dalam konsentrasi yang sangat kecil. Bila hormon seperti
adrenalin dan insulin diangkut ke sel target melalui darah dan mempengaruhi
metabolisme sel dengan berikatan pada protein tertentu pada membran sel, maka
kelompok eikosanoid mekerja kebalikannya. Eikosanoid berperan pada sel yang
menghasilkannya. Beberapa aktivitas biologi yang berhubungan dengan eikosanoid
antara lain: (1) terlibat dalam fungsi reproduksi, (2) pengaturan penggumpalan dan
tekanan darah, (3) penurunan peradangan, demam, dan rasa sakit yang berhubungan
dengan luka dan penyakit; (4) pengaturan suhu dan jam tidur pada hewan dan
manusia. Ada tiga kelompok eikosanoid, yaitu prostaglandin, tromboksan, dan
leukotrien. Seluruhnya merupakan derivat asam lemak tak jenuh yang kompleks, yaitu
asam arakhidonat yang mengandung 20 atom C.
4). Vitamin yang Larut dalam Lipid
Vitamin yang larut dalam lipid digolongkan dlam kelompok terpen, karena
berasal dari isopren, tetapi karena kepentingannya dalam kesehatan manusia, vitamin
umumnya dikelompokkan secara terpisah. Beberapa vitamin yang penting dalam
kesehatan manusia dan larut dalam lipid diantaranya adalah vitamin A,D, E, dan K.
5). Feromon
Beberapa organisme akan melepaskan suatu substansi kimia ke lingkungannya
yang berhubungan dengan tingkah laku dari organisme lain dalam jenis yang sama.
Sebagian besar tingkah laku yang dipengaruhi tersebut berhubungan dengan perilaku
seksual, tetapi ada pula yang digunakan untuk penanda daerah kekuasaan dan
adanya bahaya. Substansi kimia tersebut mirip dengan hormon dan disebut feromon.
Seluruh organisme, termasuk manusia, diperkirakan menghasilkan feromon; tetapi
yang paling banyak dipelajai adalah feromon pada serangga. Dua macam feromon
yang telah dipelajari adalah (1) muscalur, merupakan rantai hidrokarbon yang panjang,

79

umumnya disekresikan oleh lalat rumah betina untuk menarik pasangan jantannya; (2)
asam 9-ketodekanoat yang dihasilkan oleh ratu lebah madu untuk hal serupa, yaitu
menarik lebah pejantan dalam masa kawin .

6). Akseptor elektron

Kelompok lipid yang terakhir berperan sebagai pembawa elektron dalam reaksi
oksidasi reduksi pada metabolisme energi. Pada mitokondria sel-sel hewan, komponen
utama rantai transport elektron adalah ubiquinon (koenzim Q). Pada kloroplas,
ditemukan plastokuinon sebagai pembawa elekton untuk menghasilkan ATP dalam
proses fotosintesis.
c). Pencernaan, Penyerapan, dan Pengangkutan Lipid
Pada hewan dan manusia, sumber energi utama adalah glukosa. Penyimpanan
glukosa dalam jangka pendek adalah dalam bentuk glikogen. Glikogen umumnya
dibentuk sekitar 12-15 jam setelah makan dan akan diubah menjadi energi bila
manusia atau hewan melakukan aktivitas. Organisme akan menyimpan energi dalam
waktu yang lama dalam bentuk lemak.
Molekul cadangan energi dalam lemak yang utama adalah asam lemak yang
disimpan dalam sel dalam bentuk triasilgliserol . Asam lemak mengandung energi yang
besar karena dapat menghasilkan energi yang jauh lebih besar daripada karbohidrat.
Lemak akan melepaskan energi sekitar 38kJ/g sedangkan karbohidrat hanya sekitar
16 kJ/g. Manusia dengan berat 70 kg, memiliki bahan bakar lemak yang setara dengan
400.000 kJ dibandingkan energi total yang dihasilkan dari glikogen dan karbohidrat,
yaitu sebesar 2700 kJ. Glukosa disimpan sebagai molekul glikogen yang hidrofilik
(pada hewan) dan pati (pada tumbuhan). Setiap gram polisakarida dalam patiakan
berasosiasi dengan 2g air, berarti hanya sepertiga dari seluruh karbohidrat yang dapat
digunakan sebagai energi metabolisme. Triasilgliserol, merupakan molekul nonpolar
yang tidak berasosiasi dengan air. Triasilgliserol disimpan dalam bentuk anhidrat pada
jaringan adiposa. Lemak memiliki energi 6 kali lebih besar daripada karbohidrat
dibawah kondisis fisiologis. Asam lemak akan didegradasi bila energi dalam jumlah
yang besar diperlukan.
Energi yang tersimpan, dalam penggunaannya asam lemak harus dilepas dari
triasilgliserol dan kemudian diangkut ke mitokondria jaringan-jaringan sekelilingnya
untuk didegradasi (katabolisme). Degradasi asam lemak adalah melalui -oksidasi,
yaitu empat tahap reaksi yang akan menghasilkan asetil Ko-A. Asetil Ko-A yang

80

dihasilkan akan mengalami metabolisme lebih lanjut secara aerobik dalam siklus asam
trikarboksilat.
d). Proses Awal Pencernaan Lemak
Pada manusia dan hewan, ada tiga sumber asam lemak sebagai energi
metabolisme, yaitu (1) triasilgliserol dalam makanan; (2) triasilgliserol yang disintesis
dalam hati; dan (3) triasilgliserol yang disimpan dalam sel adiposa (sel lemak) sebagai
butiran lipid. Beberapa tahap yang diperlukan sebelum triasilgliserol siap digunakan
sebagai energi. Triasilgliserol yang terdapat dalam makanan akan diemulsi dalam usus
dua belas jari sehingga terbentuk misel kemudian dipecah oleh enzim lipase menjadi
gliserol dan asam lemak dalam usus halus. Asam lemak yang dihasilkan akan
disintesis kembali membentuk triasilgliserol oleh mukosa usus. Triasilgliseroltriasilgliserol yang terbentuk akan masuk dalam pembuluh darah dalam bentuk
silomikron (Gambar 7.7 ). Silomikron akan memasuki pembuluh darah untuk diangkut
ke jaringan. Asam lemak akan dibebaskan oleh enzim lipoprotein lipase dalam
pembuluh darah dan kemudian masuk ke sel otot atau sel adiposa. Dalam sel-sel otot,
asam lemak akan dioksidasi sebagai bahan bakar dan pada jaringan adiposa akan
disimpan dalam bentuk triasilgliserol. Proses pencernaan, pengangkutan, sampai
penyimpanan triasilgliserol dari makanan ke dalam jaringan adiposa atau katabolisme
pada jaringan otot dapat dilihat padaGambar 7.8.
Pelepasan asam lemak dalam jaringan adiposa diatur oleh hormon epinefrin
dan glukagon. Kedua macam hormon tersebut akan dilepaskan ke pembuluh darah
bila kadar glukosa dalam darah rendah. Molekul hormon akan berikatan dengan
molekul reseptor pada membran sel-sel adiposa. Pengikatan hormon oleh molekul
reseptor akan mengaktifkan second messenger pada sitoplasma, yaitu siklik AMP.
Siklik AMP berperan secara tidak langsung melalui suatu protein kinase akan
mengaktifkan enzim triasilgliserol lipase. Enzim tersebut mengkatalisis reaksi hidrolisis
triasilgliserol menjadi gliserol dan asam lemak. Asam-asam lemak dalam sel-sel
adiposa, selanjutnya, bedifusi melalui membran sel ke dalam pembuluh darah, asam
lemak akan berikatan dengan proein darah, yaitu serum albumin dan diangkut ke
jaringan yang membutuhkan untuk metabolisme energi. Dalam jantung dan otot-otot
rangka, asam lemak akan dilepaskan dari albomin dan berdifusi ke dalam sel (Gambar
7.9). Gliserol, monoasilglierol, dan diasilgliserol dari jaringan adiposa dapat digunakan
untuk membentuk triasilgliserol dalam hati. Beberapa gliserol bebas yang terbentuk

81

dapat masuk ke aliran utama metabolisme melalui konversi dalam bentuk

dihidroksiaseton fosfat (DHAP).
e). Asam Lemak dalam Sel-sel Otot
Asam lemak dalam pembuluh darah masuk ke dalam sitoplasma sel-sel otot
melalui difusi. Asam lemak yang terdapat dalam sitoplasma harus diangkut ke dalam
matriks mitokondria agar proses degradasi oksidasi (-oksidasi yang dilanjutkan
dengan siklus asam trikarboksilat) dapat terjadi. Untuk dapat masuk ke mitokondria,
asam lemak dalam sitoplasma harus diaktifkan dahulu. Asam lemak akan diaktifkan
dengan bantuan ATP dan KoASH. Asam lemak akan berikatan dengan KoASH melalui
ikatan ester membentuk molekul lemak asil-KoA (Gambar 7.10). Bentukan asil-KoA
tersebut akan menembus membran luar mitokondria dengan cara difusi.
Rantai asam lemak yang panjang menyebabkan asam lemak tidak dapat begitu
saja masuk ke dalam matriks mitokondria walaupun dalam bentuk asil-KoA. Perlu
adanya pengangkutan khusus sehingga bentukan asil-KoA dalam ruang antar
membran mitokondria dapat menembus membran dalam mitokondria dan masuk ke
dalam matriks mitokondria. Pengangkutan khusus tersebut dinamakan karnitin shuttle.
Asil-KoA akan berikatan dengan karnitin membentuk asil karnitin dan dengan bantuan
enzim karnitin asil transferase I, asil karnitin dapat menembus membran mitokondria
dan masuk ke dalam matriks mitokondria (Gambar 7.11). Gugus asil akan dilepaskan
dalam matriks mitokondria dan karnitin akan dikembalikan ke ruang antar membran
dengan bantuan enzim translokase. Gugus asil akan kembali berikatan dengan KoASH
sehingga terbentuk molekul asil-KoA.

Gambar 7.7

Diagram dari suatu silomikron

82

Gambar7.8

Pencernaan, pergerakan, dan pengangkutan triasilgliserol dari makanan.

Gambar 7.9.

Proses pembentukan asam lemak dari triasilglisrol dalam sel adiposa.

83

Gambar 7.10

Pengaktifan asam lemak membentuk asil-KoA dengan bantuan ATP.

Gambar 7.11.

Jalur karnitin shuttle. (a) Asil-KoA akan diikat oleh molekul karnitin dengan
melepaskan gugus KoA dan membentuk asil karnitin. Dengan bantuan enzim
karnitin asil tranferase I, asil karnitin akan melalui membran dalam dan masuk
ke dalam matriks mitokondria. Dalam matriks mitokondria, gugus asil akan
kembali berikatan dengan KoASH dalam suatu reaksi yang dikatalisasi oleh
enzim karnitin asil transferase II. (b) Struktur molekul karnitin dan asil karnitin.

84

e). -Oksidasi
Molekul asil-KoA dalam matriks mitokondria siap mengalami degradasi bertahap
dalam bentuk -oksidasi. Setiap tahap -oksidasi merupakan rangkaian dari 4 reaksi
dan masing-masing reaksi melibatkan 4 enzim yang berbeda. Setiap satu tahap
oksidasi

melepaskan 1 molekul asetil-KoA dan 1 molekul asam lemak baru yang

rantainya lebih pendek 2 atom C. Molekul asetil-KoA selanjut akan masuk ke dalam
siklus asam trikarboksilat. Asam lemak yang terbentuk akan didegradasi kembali
dengan reaksi yang sama untuk menghasilkan molekul asetil-KoA dan asam lemak
lagi, begitu seterusnya sampai seluruh molekul asam lemak terdegradasi menjadi
asetil-KoA. Jumlah tahap degradasi atau -oksidasi untuk masing-masing asam lemak
tidak sama, tergantung pada panjangnya rantai asam lemak. Jalur -oksidasi dapat
dilihat pada Gambar 7.12.
-oksidasi melibatkan senyawa kofaktor pereduksi, yaitu NADH dan FADH2.
Senyawa tersebut akan masuk ke dalam rantai pengangkutan elektron pada membran
dalam mitokondria dan akan menghasilkan ATP melalui fosforilasi oksidasi. -oksidasi
dari suatu asam lemak jenuh dengan 16 atom C (asam palmitat) akan mengalami 7
kali degradasi (-oksidasi) danmenghasilkan 8 asetil-KoA. Jumlah energi yang
dihasilkan dari 1 molekul asam lemak jauh lebih besar jika dibandingkan dengan energi
yang dihasilkan dari 1 molekul glukosa (Tabel 7..1. dan Gambar 7.12).
Tabel 7.1.

Energi yang dihasilkan asam palmitat dari keseluruhan oksidasi

Tahap Metabolisme
Aktivasi KoA
-oksidasi (7 tahap degradasi)
Siklus Asam Trikarboksilat (8 siklus)
Sub total
Foforilasi oksidatif
31 NADH x 3 ATP
15 FADH2 x 2 ATP
Fosforilasi tingkat sustrat

NADH
0
7
24
31

=
=
=

FADH2
0
7
8
15

Fosforilasi tingkat Substrat

-2
0
8
6

93 ATP
30 ATP
6 ATP
129 ATP

Total

Tabel 7.1. menunjukkan bahwa jika asam palmitat dikatabolisme melalui oksidasi dan siklus asam trikarboksilat akan menghasilkan 31 NADH, 15 FADH2, dan 6
ATP tingkat substrat. Seluruh NADH dari oksidasi asam lemak dihasilkan di
mitokondria, sehingga tidak diperlukan adanya sistem shuttle elektron seperti pada
NADH sioplasmik (dalam proses glikolisis). Keseluruhan rangkaian oksidasi asam
palmitat untuk membentuk CO2 dan H2O menghasilkan 129 ATP. Jumlah ini jauh lebih

85

besar bila dibandingkan dengan ATP yang dihasilkan dari katabolisme 1 molekul
glukosa.

Gambar 7.12.

Empat rangkaian reaksi dalam satu tahap -oksidasi dari lemak asil-KoA.

f). Oksidasi Asam Lemak Tak Jenuh

Banyak triasilgliserol dalam makanan kita mengandung asam lemak tak jenuh.
Beberapa macam minyak untuk memasak mengandung sampai 94% asam lemak tak
jenuh. Ikatan rangkap pada asam lemak tak jenuh menyebabkan katabolismenya
sedikit berbeda dengn asam lemak jenuh. Ikatan rangkap pada asam lemak tak jenuh
adalah cis, sedangkan pada asam lemak jenuh adalah trans. Ikatan rangkap trans
pada asam lemak jenuh dihasilkan dari reaksi pertama -oksidasi. Reaksi tersebut
melibatkan FAD yang direduksi menjadi FADH2 dan dikatalis oleh enzim asil SkoA
dehidrogenase. Pembentukan ikatan rangkap trans ini merupakan ciri khas dari reaksi
yang melibatkan kofaktor pereduksi FADH2.

86

Pencernaan, penyimpanan, pengangkutan, dan pengaktifan asam lemak tak

jenuh sama dengan asam lemak jenuh. Pengangkutan bentuk asil-KoA dari ruang
antar membran ke dalam matriks mitokondria juga diperantarai oleh karnitin. Proses oksidasi dari rantai asam lemak tak jenuh dengan ikatan tunggal juga sama dengan
asam lemak jenuh, sedangkan perbedaannyaterletak pada proses degradasi ikatan
rangkapnya.
Contoh asam lemak yang mengandung 16 atom C dengan ikatan rangkap berada
pada atom C ke 9-10 dan C ke 12-13. Proses -oksidasi dimulai dari ikatan tunggal
atom C ke 1 sampai dengan ke 6 yang memerlukan 3 siklus -oksidasi dan
menghasilkan 3 asetil SkoA,setelah terjadi -oksidasi pada ikatan tunggalnya, jumlah
atom C tinggal 10 dan ikatan rangkap menjadi tergeser pada atom C ke 3-4 dan 6-7.
Proses -oksidasi dapat terjadi jika ikatan rangkap berada pada posisi atom C ke 2-3
(2) dengan susunan trans,karena posisi ikatan rangkap pada atom C ke 3-4 (3) dan
tersusun cis maka harus diubah posisinya dengan bantuan enzim enoil KoA
isomerase.
Airmengaktifkan enzim hidratase untuk membentuk senyawa L-3-hidroksiasil
SkoAsetelah ikatan rangkap pada posisi 2 dengan susunan trans. Senyawa L-3hidroksiasil SkoA selanjutnya direduksi melalui reaksi yang dikatalis dengan enzim
dehidrogenase dan melibatkan faktor pereduksi NAD+ sehingga diperoleh sebuah
gugus keto.Reaksi dilanjutkan dengan pemisahan ikatan C-C oleh enzim tiolase untuk
pembentukan satu asetil KoA dan satu asam lemak baru yang lebih pendek 2 atom
karbon. oksidasi berulang sampai semua ikatan C-C habis. Jumlah total asetil KoA
yang terbentuk sama dengan degradasi asam palmitat, yaitu 8 molekul, tetapi ATP
yang terbentuk dari asam lemak tak jenuh berbeda dengan asam lemak jenuh.
Tabel 7.2.

Energi yang dihasilkan dari seluruh rangkaian oksidasi asam lemak tak jenuh yang mengandung 16
atom C dengan 2 ikatan rangkap

Tahap Metabolisme
Aktivasi KoA
-oksidasi: (5 tahap degradasi lengkap dan 2
tahap degradasi ikatan rangkap)
Siklus Asam Trikarboksilat (8 siklus)
Sub total
Foforilasi oksidatif
31 NADH x 3 ATP
13 FADH2 x 2 ATP
Fosforilasi tingkat sustrat

NADH
0
7

FADH2
0
5

Fosforilasi tingkat Substrat

-2
0

24
31

8
13

8
6

=
=
=

93 ATP
26 ATP
6 ATP
125 ATP

Total

g). Oksidasi Asam Lemak dengan Atom C Berjumlah Ganjil

87

Asam lemak dengan jumlah atom C ganjil tidak banyak dijumpai di alam, tetapi
ditemukan dalam jumlah yang signifikan pada sejumlah tumbuhan dan organisme laut.
Asam lemak ini mengalami proses -oksidasi yang normal, tetapi pada akhir degradasi
akan dihasilkan 1 asetil KoA dan 1 unit molekul dengan 3 atom C, yaitu propionil KoA
(Gambar 7.13). Propionil KoA tidak dapat memasuki siklus asam trikarboksilat,
sehingga perlu diubah dalam bentuk suksinil KoA. Tiga tahap reaksi dibutuhkan untuk
mengubah propionil KoA menjadi suksinil KoA, yaitu (1) reaksi karboksilasi
pembentukan D-metilmalonil KoA; (2) isomerisasi D-metilmalonil KoA menjadi Lmetilmalonil KoA; (3) pembentukan suksinil KoA. Suksinil KoA yang terbentuk akan
masuk ke jalur siklus asam trikarboksilat untuk membentuk asam suksinat.
h). Metabolisme Badan-badan Keton
Proses -oksidasi akan menghasilkan asetil KoA untuk menjalani oksidasi lebih
lanjut dalam siklus asam trikarboksilat,pada kondisi tertentu, misalnya pada orang yang
berpuasa, bencana kelaparan, penderita diabetes militus, atau diet rendah karbohidrat,
asetil KoA dihasilkan dalam jumlah sangat besar (di atas batas normal) karena
pemecahan asam lemak yang berlebihan. Pemecahan asam lemak dalam jumlah
berlebih terjadi karena jumlah karbohidrat tidak mencukupi atau terganggunya
pemanfaatan karbohidrat, khususnya glukosa. Metabolisme lemak dan glukosa yang
tidak seimbang tersebut menyebabkan perubahan aliran nutrisi pada berbagai macam
jalur

Gambar 7.13.

Metabolisme asam lemak tak jenuh 16:29,12

88

Gambar 7.14.

Tahap akhir dari -oksidasi asam lemak dengan jumlah atom C ganjil.
Propionil KoA akan diubah menjadi suksinil KoA untuk dapat masuk ke jalur
asam trikarboksilat.

Asam lemak menjadi molekul bahan bakar pilihan untuk jantung, otot rangka dan
hati jika tidak tersedia karbohidrat..Asam oksaloasetat dari siklus asam trikarboksilat
akan berkurang jumlahnya jika kondisi ini berlanjut, karena molekul tersebut akan
digunakan untuk pembentukan glukosa, akibatnya akan terjadi timbunan asetil KoA
dari proses -oksidasi yang tidak berlanjut ke siklus asam trikarboksilat. Timbunan
asetil KoA tersebut akan mengalami metabolisme pada jalur yang lain untuk
membentuk badan-badan keton, yaitu asetoasetat, -hidroksibutirat dan aseton
(Gambar 7.15.). Pembentukan badan-badan keton lebih banyak dibentuk dalam hati,
tetapi akan segera didistribusikan ke seluruh tubuh melalui darah. Badan-badan keton
dapat keluar tubuh melalui pernafasan atau air seni. Aseton dapat dikeluarkan melalui
pernafasan dan -hidroksibutirat dapat dikeluarkan melalui air seni. Individu yang
mengandung badan-badan keton dalam jumlah tinggi dalam darahnya, secara medis
disebut mengalami ketosis. Ketosis dapat menyebabkan turunnya pH darah atau
asidosis yang dapat menyebabkan kematian.

Gambar 7.15.

Pembentukan badan-badan keton dari asetil KoA.

89

i). Biosintesis Asam Lemak

Asam lemakdalam jumlah berlebihakan disimpan dalam bentuk triasilgliserol
dalam sel-sel adiposa. Jumlah lemak yang dapat disimpan oleh hewan tingkat tinggi
dan manusia tidak terbatas. Glukosa dan glikogen yang terdapat dalam jumlah berlebih
juga akan diubah menjadi lemak (gambar 7.16). Kelebihan glukosa akan disimpan
dalam bentuk glikogenhanya untuk sementara waktu dan dalam jumlah terbatas,jika
batas penyimpan glikogen telah tercapai, maka kelebihan glukosa akan didegradasi
untuk membentuk asetil KoA melalui proses glikolisis. Asetil KoA yang terbentuk akan
dikonversi menjadi asam lemak dan selanjutnya disimpan dalam bentuk triasilgliserol.
Proses pengubahan ini merupakan kebalikan dari proses degradasi asam lemak
yang menghasilkan asetil KoA. Jika proses degradasi asam lemak terjadi di dalam
mitokondria, maka pembentukan asam lemak dari asetil KoA terjadi dalam sitoplasma,
sehingga

kelebihan asetil KoA dalam mitokondria harus dikeluarkan ke dalam

sitoplama sel. Asetil KoA dikeluarkan dari mitokondria dalam bentuk asam sitrat,
sebagai hasil penggabungan asetil KoA dengan asam oksaloasetat. Di dalam
sitoplasma, asam sitrat kembali akan diuraikan menjadi asetil KoA dan asam
oksaloasetat (Gambar 7.17). Asetil KoA yang telah terdapat di dalam sitoplasma akan
diubah menjadi malonil KoA, suatu molekul dengan 3 atom C dan merupakan prekusor
pembentukan asam lemak (Gambar 7.18).

Gambar 7.16.

Hubungan antara metabolisme karbohidrat dan asam lemak pada hewan.

j). Tahap-tahap Pembentukan Asam Lemak

90

Malonil KoA dibentuk dari karboksilasi asetil KoA, setelah malonilkoA

terbentuksintesis asam lemak dapat dimulai.Proses degradasi asam lemak diaktivasi
dengan KoA-SH, maka dalam sintesis asam lemak akan diaktivasi dengan asil karier
protein (ACP-SH). ACP-SH merupakan molekul yang mirip dengan KoA-SH. Senyawa
antara dalam pembentukan asam lemak akan berikatan dengan gugus -SH pada
bagian akhir ACP melalui ikatan tioester.
Reaksi pembentukan asam lemak merupakan kebalikan dari proses -oksidasi,
terdiri atas 4 tahap, yaitu (1) pembentukan ikatan tunggal C-C; (2) reduksi gugus keto;
(3) dehidrasi untuk pembentukan ikatan rangkap yang tersusun trans; dan (4) reduksi
ikatan rangkap untuk membentuk rantai asam lemak. Urutan selengkapnya reaksi
pembentukan asam lemak dapat dilihat pada Tabel 7.3. dan Gambar 7.19.

Gambar 7.17.

Proses pengangkutan asam sitrat dari mitokondria ke sitoplasma melalui

enzim trikarboksilat translokase (). Asam sitrat dalam sitoplasma akan
diuraikan menjadi asam oksaloasetat dan asetil KoA oleh enzim sitrat liase
(). Asetil KoA sitoplasmik akan digunakan untuk pembentukan asam lemak.
Asam oksaloasett akan diubah oleh enzim malat dehidrogenase ()dan
maleat () menjadi piruvat yang akan diangkut ke mitokondria oleh enzim
piruvat translokase ()Di dalam mitokondria, asam piruvat akan diubah
menjadi asam oksaloasetat dan sitrat oleh PEP karboksikinase () dan sitrat
sintase ().

91

Tabel 7.3

Urutan reaksi pembentukan asam lemak dari asetil KoA.

No.
Reaks
i
1

Reaksi

Enzim

Asetil SkoA + CO2 + ATP

+
Malonil SkoA + ADP + Pi + H
2
Asetil SkoA + ACP-SH
Asetil S-ACP + KoA-SH
3
Malonil SkoA + ACP-SH
Malonil S-ACP + KoA
4
Asetil SkoA + Malonil S-ACP
Asetoasetil S-ACP + KoA-SH + CO2
+
5
Asetoasetil S-ACP + NADPH + H
+
D-3-hidroksibutiril-S-ACP + NADP
6
D-3-hidroksibutiril-S-ACP
Krotonil S-ACP + H2O
+
7
Krotonil S-ACP + NADPH + H
+
Butiril S-ACP + NADP
Catatan: Beberapa tipe reaksi:
a
Pembentukan ikatan baru yang diperantarai oleh ATP
b
Pemindahan gugus
c
Pemisahan atau eliminasi nonhidrolitik
d
Oksidasi-reduksi

Asetil KoA karboksilase

Asetil KoA-ACP transasetilase

Malonil KoA transferase
-ketoasil-ACP sintase

-ketoasil-ACP reduktase

3-hidroksiasil-ACP dehidratase
Enoil-ACP reduktase

Gambar 7.18.

Proses pembentukan malonil KoA dari asetil KoA .

Gambar 7.19.

Reaksi pembentukan asam lemak. Untuk dapat membentuk asam

lemak,gugus asetil berikatan dengan -keto-ACP sintase kemudian malonil
ACP bergabung untuk membentuk senyawa antara dengan 4 atom C yang
lebih lanjut akan diubah menjadi butiril-ACP yang jenuh. Sebagai catatan,
urutan ini adalah kebalikan dari -oksidasi. K-SH = -ketoasil-ACP sintase

92

k). Biosintesis Asam Lemak Tak Jenuh

Sintesis asam lemak tak jenuh terjadi di dalam retikulum endoplasma oleh enzimenzim lemak asil-KoA desaturase. Enzim-enzim tersebut mengkatalis reaksi oksidasireduksi yang unik. Sebagai contoh adalah dehidrogenasi asam stearat (18:0)
membentuk asam oleat (18:9):
Stearoil KoA + NADPH + H+ + O2 oleoil KoA + NADP+ + 2H2O
Molekul oksigen berperan sebagai substrat yang menerima 4 elektron, yaitu 2 dari
stearoil KoA dan 2 dari NADPH.
Dua macam asam lemak, yaitu asam linoleat (18:29,12) dan asam linolenat
(18:39,12,15) merupakan asam lemak esensial yang diperlukan untuk pertumbuhan dan
perkembangan. Asam lemak ini hanya terdapat pada tumbuhan dan tidak disintesis
pada hewan. Manusia dapat memperoleh asam lemak tersebut dari sumber makanan
nabati. Asam linoleat penting dalam pembentukan sfingolipid pada kulit dan
merupakan prekusor pembentukan asam arakhidonat (20:45,8,11,14). Arakhidonat
digunakan untuk sintesis leukotrin, prostaglandin, dan tromboksan.

l). Jalur (Siklus) Glioksilat

Pada hewan asetil KoA yang terbentuk tidak dapat digunakan lagi untuk
pembentukan glukosa.Asetil KoA dari degradasi asam lemak atau metabolisme
glukosa itu sendiri pada tumbuhan dapat digunakan untuk membentuk glukosa
kembali, akibatnyatumbuhan dapat menyimpan cadangan makanan dalam bentuk
karbohidrat dengan jumlah besar. Pembentukan glukosa dari asetil KoA melalui jalur
khusus yang disebut sebagai jalur glioksilat (Gambar 7.20). Jalur glioksilat terjadi di
dalam glioksisom yang mengandung enzim isositrat liase dan malat sintase.
Silkusglioksilat menghasilkan asam suksinat yang akan masuk ke mitokondria. Dalam
mitokondria, asam suksinat akan masuk dalam siklus asam trikarboksilat dan
menghasilkan

asam

oksaloasetat.

Asam

oksaloasetat

merupakan

prekusor

pembentukan glukosa melalui proses glukoneogenesis (lihat bab metabolisme

karbohidrat).

93

Gambar 7.20

Siklus glioksilat dalam biji yang sedang berkecambah akan mengubah asetil
KoA menjadi karbohidrat.

94

DAFTAR PUSTAKA
Boyer, R. 1999.Concepts in Biochemistry. Washington: Brook/Cole Publishing Co
Voelt, D. Voelt, G.J. 2011.Biochemistry4th Ed. USA: John Willey & Sons.

95