HALAMAN PENGESAHAN

Laporan Lengkap Praktikum Kimia Organik II yang berjudul “Asam Amino dan
Protein” oleh:
Nama : Nurul Annisa Fitri
Nim : 1713141003
Kelas : Kimia Sains
Kelompok : IV (empat)
telah diterima dan dikonsultasikan oleh Asisten dan Koordinator Asisten maka
laporan ini diterima.

Makassar, November 2018

Koordinator Asisten Asisten

Rislaepi, S.pd Yudhi Priyatno, S.pd

Mengetahui,
Dosen penanggung jawab

Dr. Pince Salempa, M.si

NIP: 19571220 198602 2 001
A. JUDUL PERCOBAAN
Asam Amino dan Protein
B. TUJUAN PERCOBAAN
Sebelum melakukan percobaan mahasiswa harus memahami terlebih dahulu
struktur protein selama. melakukan melakukan ini diharapkan:
1. Dapat membuktikan adanya ikatan peptida
2. Dapat memahami reaksi xanthoproteat dan uji biuret terhadap bermacam-macam
kandungan dan protein
3. Memahami kelarutan dan sifat amfoter dari asam amino
C. LANDASAN TEORI
Asam amino merupakan bahan pembentuk makhluk hidup, sebab senyawa
tersebut dapat membentuk ikatan rantai panjang dengan cara membentuk ikatan
peptida atau ikatan amida. Nama asam amino menunjukkan bahwa senyawa ini
mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus karboksil yang bersifat asam dan gugus
amino yang bersifat basa.
H O

CH3 C C OH

NH2
(Parlan dan Wahjudi, 2005:111).
Asam amino mengandung suatu gugus amino yang berbeda dalam bentuk kation
amonium dan gugus karboksil yang berada dalam bentuk anion karboksilat sehingga
asam amino mengandung gugus yang bersifat basa dan bersifat asam dalam molekul
yang sama. Suatu asam amino mengalami reaksi asam-basa internal yang
menghasilkan suatu ion dipolar, yang juga disebut zwitterion. Karena strukturnya ini
maka asam amino tidak selalu bersifat seperti senyawa-senyawa organik. Asam
amino memiliki titik leleh yang lebih tinggi, tidak larut dalam pelarut organik tetapi
larut dalam pelarut polar (Wardiyah, 2016:190).
Asam karboksilat dan gugus fungsi amino secara bersamaan berada dalam asam
amino. Asam amino dengan satu gugus amino dan satu gugus karboksil lebih baik
digambarkan sebagai struktur dipolar. Gugus amino diprotonasi dan hadir sebagai ion
amonium, sedangkan gugus karboksil kehilangan proton nya dan hadir sebagai ion
karboksilat.

R CH C O-

+
NH3

Struktur dipolar ini konsisten dengan sifat asam amino yang seperti/menyerupai
garam (hart, 2003 : 523).
Suatu asam amino dapat bereaksi dengan asam ataupun basa, masing-masing
akan menghasilkan suatu anion atau suatu kation. Dalam larutan asam, asam amino
akan brsiat basa yang akan menerima proton sehingga akan menghasilkan kation.
Dalam larutan basa, asam amino akan bersifat asam yang akan memberikan proton
sehingga akan menghasilkan suatu anion dari asam amino (wardiyah, 2016 : 193).
Asam amino yang bersifat amoterik berprilaku sebagai asam dan mendonasikan
proton pada basa kuat, atau dapat pula berperilaku sebagai basa dan menerima proton
dari asam kuat. Perilaku ini dinyatakan dalam keseimbangan berikut untuk asam
amino dengan satu gugus amino dan satu gugus karboksil:
RCHCO2H RCHCO2- RCHCO2-
+ +
H H
OH- OH-
+ +
NH3 NH3 NH2
(Asam) (Netral) (Basa)
(Hart, 2003 : 523).
 Asam-asam yang terdapat dalam protein adalah asam α-aminokarboksilat.
Protein adalah suatu polipeptida yang tersusun dari banyak asam amino. Protein
merupakan makromolekul yang sangat vital untuk organisme yang terdapat di semua
sel. Rantai asam amino dihubungkan dengan kovalen spesifik. Struktur dan fungsi
protein ditentukan oleh kombinasi, jumlah, urutan asam amino (wardiyah, 2016:195).
Protein mempunyai fungsi utama yang kompleks di dalam semua proses biologi.
Protein berfungsi sebagai katalisator, sebagai pengangkut, sebagai penyimpanan
molekul oksigen, mendukung secara mekanis sistem kekebalan tubuh, menghasilkan
pergerakan tubuh, sebagai transmitur gerakan syaraf dan mengendalikan
pertumbuhan (katili, 2009:19-20).
Peptida dan protein adalah polimer yang terbentuk suatu asam amino melalui
ikatan peptida antara satu gugus α-amino dari suatu asam amino dan gugus karboksil
dari asam amino lain. Ikatan peptide itu akan membentuk gugus amida asam amino
pembentuk peptide disebut juga sebagai residu. Contoh peptide yang dibentuk dari
gusina dan serina disebut gusil serina (Wardiyah, 2016:194).
Jenis protein cukup banyak dan fungsinya berbeda-beda meskipun jenis nya
banyak dan fungsinya berbeda-beda,berbagai protein mempunya struktur kimia yang
mirip sebab tersusun dari sejumlah asam amino yang terikat satu sama lain dan
membentuk rantai panjang. Rantai panjang terbentuk dengan cara membentuk ikatan
peptida ataupun ikatan amida (Parlan dan Wahjudi, 2005:111).
Protein dapat mengalami kerusakan sifat fisik dan aktivitas biologinya dapat
berubah yang disebut denaturan protein. Denaturasi adalah rusaknya ikatan hidrogen
dan gaya sekunder lain dalam protein sehingga menyebabkan hilangnya sifat-sifat
struktur yang lebih tinggi. Denaturasi dapat reversibel bila kondisi denaturasi yang
lembut seperti sedikit perubahan PH (Wardiyah, 2016:197).
Pembagian tingkat organisasi struktur protein ada empat kelas, yakni struktur
primer, struktur sekunder, struktur tersier, dan struktur kuarterner. Protein
mempunyai fungsi utama yang kompleks di dalam semua proses biologi. Protei
tersusun dari bahan dasar asam amino. Asam amino yang menyusun protein ada 20
macam ( katili, 2009:19-20).
Asam aspartat merupakan asam amino polar yang bermuatan non esensial,
bersifat asam dengan rantai samping mengandung gugus karboksil dan struktur
kimianya alifatik. Tirosin merupakan asam amino non esensial, bersifat nonpolar dan
tidak bermuatan. Glisin termasuk dalam klasifikasi asam amino yang bersifat netral,
non polar, non esensial, dan memiliki rantai samping terbuka sehingga tergolong
asam amino alifatik (Rahayu, Dkk, 2014: 240-241).
D. ALAT DAN BAHAN
1. Alat
a. Tabung reaksi 12 buah
b. Erlenmeyer 250 mL 1 buah
c. Rak tabung reaksi 2 buah
d. Neraca analitik 1 buah
e. Gelas ukur 10 mL 1 buah
f. Gelas ukur 25 mL 1 buah
g. Gelas kimia 250 mL 1 buah
h. Gelas kimia 600 mL 1 buah
i. Penjepit tabung 1 buah
j. Pembakar spiritus 1 buah
k. Kaki tiga dan kasa asbes 1 buah
l. Corong biasa 1 buah
m. Pipet tetes 8 buah
n. Botol semprot 1 buah
o. Stopwatch 1 buah
p. Spatula 1 buah
q. Batang pengaduk 1 buah
r. Pinset 1 buah
s. Termometer 1 buah
t. Lap kasar 1 buah
u. Lap halus 1 buah
2. Bahan
a. Larutan asam klorida (HCl) 18% dan 20%
b. Larutan natrium nitrit (NaNO2) 5%
c. Larutan tembaga sulfat (CuSO4) 2%
d. Larutan asam nitrat (HNO3) pekat
e. Asam L-aspartat (C3H5O2N) 0,2 M
f. Glisin (C3H5O2N)
g. L-Tirosin (C9H11O3)
h. Larutan Natrium Hidroksida (NaOH) 10%
i. Kasein (C18H12O6N)
j. Urea
k. Aquades (H2O)
l. Kertas lakmus merah
m. Kertas lakmus biru
n. Kertas saring
o. Es batu
p. Aluminium foil (Al2O3)
q. Label
E. PROSEDUR KERJA
1. Kelarutan dan sifat amfoter
a. 1). 2 mL H2O dimasukkan kedalam tabung yang berisi 0.1 g kasein.
2). Kemudian, diuji pH dengan kertas lakmus serta amati kelarutannya.
3). Lalu, diulangi percobaan dengan asam L-aspartat dan L-tirosin.
b. 1). 1 mL NaOH 10% dimasukkan kedalam tabung yang berisi 0,1 g L-tirosin.
2). Kemudian, ditambahkan 2 mL H2O.
3). Lalu, diuji pH dengan kertas lakmus merah.
 4). Setelah itu, ditambahkan setetes demi setetes larutan asam sampai larutan
bersifat asam kemudian dikocok.
5). Lalu, diuji pH dengan kertas lakmus biru.
6). Setelah itu diamati.
c. 1). 5 mL H2O dimasukkan kedalam tabung yang berisi 0,1 g glisin.
2). Kemudian ditambahkan 2 mL NaOH 10 %.
3). Setelah itu ditutup dengan aluminium foil.
4). Lalu dikocok dan diamati.
5). Kemudian larutan tersebut disimpan untuk percobaan selanjutnya.
2. Reaksi dengan asam nitrit
a. 1). 5 mL HCl 10 % dimasukkan kedalam tabung 1 yang berisi 0,1 g glisin.
2). 5 mL HCl 10 % dimasukkan kedalam tabung 2.
3). Tabung 1 dan 2 ditambahkan 1 mL NaNO2 5 % lalu didinginkan dalam air es.
b. 1). 1 mL NaNO2 5 % dimasukkan kedalam tabung yang berisi 0,1 g kasein.
2). Kemudian diamati.
3. Uji Biuret
a. 1). 0,5 g urea dipanaskan hingga meleleh dalam tabung 1.
2). Kemudian diuji dengan kertas lakmus dan mengamati baunya.
3). Lalu dilanjutkan pemanasan sampai pembentukan gas berhenti dan sisanya
menjadi padat.
4). Setelah itu larutan didinginkan dan dilarutkan dengan air suling panas.
5). Kemudian larutan disaring.
6). Lalu ditambahkan 2 mL NaOH 10% dan 3 tetes CuSO4 2%.
7). Kemudian diaduk dan diamati.
8). 2 mL NaOH 10% dimasukkan kedalam tabung 2 yang berisi 0,5 g urea.
9). Kemudian ditambahkan 3 tetes CuSO4.
10). Lalu dibandingkan hasilnya.
b. 1). 2 mL kasein dimasukkan kedalam tabung reaksi.
2). Kemudian ditambahkan 2 mL H2O dan 3 tetes CuSO4 2%.
 3). Lalu bandingkan hasilnya.
4. Uji Xanthoproteat
a. 2 mL HNO3 pekat dimasukkan kedalam tabung yang berisi 0,1 g kasein.
b. Kemudian larutan dipanaskan kemudian didinginkan.
c. Setelah itu ditambahkan larutan NaOH berlebih dan dinetralkan dengan NaOH.
d. Kemudian larutan diamati.
5. Hidrolisis Protein
a. 20 mL HCl 20% ditambahkan kedalam Erlenmeyer 250 mL yang berisi 0,5 g
kasein.
b. Kemudian larutan dipanaskan.
c. Lalu larutan dibagi menjadi 2 bagian dan dimasukkan kedalam masing-masing
tabung.
d. Setelah itu tabung 1 didinginkan pada suhu kamar.
e. Kemudian tabung 2 didinginkan dalam air es dan ditambah basa berlebih.
f. Setelah itu ditambahkan 3 mL NaOH 10% dan 3 tetes CuSO4 2%.
g. Kemudian kedua tabung diamati dan dibandingkan hasilnya.
F. HASIL PENGAMATAN
1. Kelarutan dan Sifat Amfoterik
No Perlakuan Hasil Pengamatan
.
1. - 0,1 g glisin + 2 mL H2O Glisin larut dan larutan bersifat asam
+ kertas lakmus
- 0,1 g L-aspartat + 2 mL H2O Sedikit larut + endapan putih dan
+ kertas lakmus larutan bersifat asam
- 0,1 g L-tirosin + 2 mL H2O Tidak larut dan lakmus berwarna biru
+ kertas lakmus (basa) dan larutan berwarna ungu +
endapan putih
2. 0,1 g tirosin + 1 mL NaOH 20% Larut dan lakmus berwarna biru
+ 2 mL H2O + kertas lakmus +
 HCl
3. 0,1 g kasein + 5 mL H2O + 2 mL Terbentuk koloid
NaOH 10%
2. Reaksi dengan Asam Nitrit
No Perlakuan Hasil Pengamatan
.
1. 0,1 g glisin + 5 mL HCl 10% Larutan bening
5 mL HCl 10% dalam tabung lain Larutan bening
(pembanding)
Tabung I dan II ditambah 1 mL
NaNO2 5%
Tabung I Bening dan terdapat gelembung
Tabung II Bening tidak terdapat gelembung
2. Kasein 0,1 g + 1 mL NaNO2 5% Keruh tidak terdapat gelembung
3. Uji Biuret
No Perlakuan Hasil Pengamatan
.
1. 0,5 g urea dipanaskan hingga Meleleh dan terbentuk gas
meleleh dan diuji dengan kertas Lakmus tetap berwarna biru (basa)
lakmus biru
Larutan dipanaskan Larutan menjadi padat
+ 2 mL NaOH 20% Larutan bening
+ 3 tetes CuSO4 2% Larutan ungu
Larutan pembanding
0,5 g urea + 2 mL NaOH 20% + 3 Larutan bening
tetes CuSO4 2% Larutan berwarna biru

2. 2 mL kasein + 2 mL H2O + 3 tetes Larutan berwarna ungu

CuSO4 2%
4. Uji Xanthoproteat
No Perlakuan Hasil Pengamatan
.
1. 0,1 g kasein + 2 mL HNO 3 pekat Terbentuk cincin benzena
dan dipanaskan
2. Larutan didinginkan + dinetralkan Larutan berwarna kuning pekat
dengan NaOH + NaOH berlebih
5. Hidrolisis Protein
No Perlakuan Hasil Pengamatan
.
1. 0,5 g kasein + 20 mL HCl 20% Larutan bening
Dipanaskan
Tabung I (didinginkan pada suhu Larutan berwarna ungu pekat
kamar)
Tabung II (didinginkan pada air es) Larutan berwarna coklat
+ 3 mL NaOH 10% + 3 tetes Larutan berwarna coklat bening +
CuSO4 2% endapan coklat

G. PEMBAHASAN
Asam amino adalah asam α-aminokarboksilat. Struktur asam amino mengandung
gugus karboksil, amino, hidrogen, dan alkil (R). Asam amino akan berikatan sehingga
membentuk ikatan peptida. Asam amino bersifat amfoter karena suatu asam amino
dapat bereaksi dengan asam ataupun dengan basa masing-masing akan menghasilkan
suatu kation atau anion. Protein adalah suatu polipeptida yang tersusun dari banyak
asam amino (Wardiyah, 2016: 200).
Tujuan dari percobaan ini yaitu dapat membuktikan adanya ikatan peptida, dapat
memahami reaksi xanthoproteat dan ui biuret terhadap bermacam-macam kandungan
dari protein, dan memahami kelarutan dan sifat amfoter dari asam amino. Percobaan
ini dilakukan dengan 5 perlakuan, yaitu kelarutan dan sifat amfoterik, reaksi dengan
asam nitrit, uji biuret, uji xanthoproteat dan hidrolisis protein.
1. Kelarutan dan Sifat Amfoterik
Percobaan ini bertujuan untuk mengetahui kelarutan dan sifat amfoterik dari
asam-asam amino. Pengujian pertama untuk mengetahui kelarutan dari asam amino
dan keasaman dari asam amino. Pada percobaan ini digunakan 3 jenis asam amino,
yaitu glisin, asam L-aspartat dan L-tirosin yang masing-masing dilarutkan dalam air.
Asam amino merupakan monomer dari protein yang mengandung gugus –NH 2 dan –
COOH yang terikat pada C alfa. Pada pengujian pertama diperoleh:
a. Pengujian glisin, hasil yang didapatkan yaitu glisin mudah larut dalam air, hal itu
disebabkan karna struktur glisin yang sederhana.
H CH COOH
NH 2
Glisin
Panjang gugus alkil (R) atau banyaknya atom C yang sedikit menyebabkan glisin
menjadi mudah larut dalam air. Dan juga hasil ini menunjukkan bahwa glisin
memiliki struktur yang polar sehingga glisin dapat larut dalam pelarut polar seperti
air. Pengujian keasaman glisin menunjukkan bahwa glisin bersifat asam. Hal ini
terjadi karena struktur glisin yang dipolar dimana gugus amin dan karboksil
didalamnya saling bereaksi menghasilkan ion zwitter karena air yang bertindak
sebagai basa. Hasil ini telah sesuai dengan teori bahwa glisin bersifat dipolar yang
menyebabkan mudah larut dalam pelarut polar seperti air dan bersifat netral karena
terjadi kesetimbangan antara bentuk anion dan kation dari glisin sehingga asam
amino berada pada titik isolistrik. Begitu halnya dengan asam L-aspartat yang sedikit
larut dalam air dan bersifat asam. Reaksinya :
-
H CH COOH + H 2O H CH COO + H2O
+
NH 2 NH 3
(Glisin) (Ion zwitter glisin)

L-tirosin direaksikan dengan air menghasilkan larutan keruh yang mana L-tirosin
tidak larut dalam air yang mana dia memiliki cincin aromatik atau senyawa aromatik
sehingga L-tirosin sukar larut dalam air. Hasil pengujian keasaman menunjukkan
bahwa L-tirosin bersifat basa. Hal ini disebabkan karna rantai L-tirosin yang panjang
dan memiliki gugus benzena yang menyebabkan struktur L-tirosin stabil dengan
adanya resonansi sehingga L-tirosin yang sukar larut dalam air. Hal ini telah sesuai
dengan teori bahwa semakin banyak rantai samping dari asam amino maka akan
semakin sukar pula larut dalam air. Struktur tirosin yaitu :
COOH
H2N C H
CH 2

OH
L-Tirosin

Uji yang kedua untuk mengetahui sifat amfoterik asam amino. Tirosin
dilarutkan dengan air dan menghasilkan larutan bening. Kemudian ditambahkan
dengan NaOH, NaOH berfungsi sebagai pemberi suasana basa dan sebagai penerima
proton sehingga membuat larutan bersifat basa dan ketika diuji dengan kertas lakmus
biru tetap biru. Kemudian ditambahkan HCl berfungsi sebagai pemberi suasana asam
dengan menyumbangkan protonnya dan menghasilkan larutan yang bening tetapi
lakmus biru tetap berwarna biru yang artinya larutan bersifat basa dimana yang
seharusnya lakmus berwarna merah (asam). Hal ini dikarenakan kesalahan praktikan
saat mereaksikan bahan sehingga hal ini tidak sesuai dengan teori yang menyatakan
asam amino bersifat amfoter karena suatu asam amino dapat bereaksi dengan asam
ataupun basa (Wardiyah, 2016: 200). Adapun reaksinya:

HO CH 2 CH COOH + H 2O + NaOH HO CH 2 CH COONa + 2H2O

H2 N H2N
(L-Tirosin) (Natrium Hidroksida) (Natrium Tirosin)
HO CH 2 CH COONa + HCl HO CH 2 CH COOH + NaCl
H2N H2N

(Natrium Tirosin) (Asam Klorida) (L-Tirosin) (Natrium Klorida)

Uji yang ketiga, kasein dilarutkan dengan air dan direaksikan dengan NaOH
berfungsi sebagai pemberi suasana basa dan terbentuk sedikit. Hasil yang diperoleh
yaitu terbentuk koloid. Kasein tak dapat larut dalam air karena merupakan suatu
protein dari monomer tirosin dengan rantai samping yang panjang dan terdapat cincin
benzena atau senyawa aromatik sehingga kasein sukar larut dalam air. Adapun
reaksinya yaitu :
O O O
HN CH C HN CH C HN CH C
CH 2 CH 2 CH 2

+ H2O

OH OH OH
n
(Kasein)

2. Reaksi dengan Asam Nitrit

Percobaan ini bertujuan untuk mendeteksi adanya gugus amin (-NH 2) bebas
dalam asam amino yang ditandai dengan terbentuknya gas N2. Glisin direaksikan
dengan HCl berfungsi sebagai pemberi suasana asam dan juga HCl dapat bereaksi
dengan NaNO2 membentuk HNO2 yang dapat melepas N2 jika direaksikan dengan
glisin menghasilkan larutan bening dan terdapat gelembung. Hal ini menunjukkan
lepasnya gugus amin bebas pada glisin dengan terbentuknya gas N2. Hal ini sesuai
dengan teori bahwa dalam asam amini terdapat gugus amin (NH 2) yang dapat lepas
menjadi gas N2. Adapun reaksinya:

H CH COOH + HNO 2 H CH COOH + H2O + N2

NH2 OH
(Glisin) (Asam Nitrit) (Nitrogen)

Adapun larutan pembanding dimana HCl direaksikan dengan NaNO 2

menghasilkan larutan bening dan tidak terdapat gelembung. Hal ini dikarenakan tidak
adanya gugus amin (NH2) yang dapat bereaksi menghasilkan gas N2. Adapun
reaksinya:
HCl + NaNO 2 HNO 2 + NaCl

(Asam Klorida) (Natrium Nitrit) (Asam Nitrit) (Natrium Klorida)

Reaksi antara larutan kasein yang didinginkan dengan NaNO2 menghasilkan

larutan keruh dan tidak terdapat gelembung. Tidak terbentuknya gelembung
disebabkan karena tidak adanya gugus amin yang bebas pada kasein. Kasein yang
merupakan poli tirosin yang gugus aminnya telah berikatan dengan gugus karboksil
dalam ikatan peptida sehingga gugus aminnya tidak bebas dan tidak dapat bereaksi
dengan HNO2 membentuk gas N2. Reaksinya:
O O O
HN CH C HN CH C HN CH C
CH 2 CH 2 CH 2

+ NaNO 2

OH OH OH

n
Kasein (Natrium Nitrit)

3. Uji Biuret
Percobaan ini bertujuan untuk mengetahui adanya ikatan peptida pada protein.
Uji positifnya yaitu terbentuknya larutan berwarna ungu. Pada percobaan ini, urea
dipanaskan, pemanasan bertujuan untuk membentuk ikatan peptida. Hasil dari
pemanasan menghasilkan atan peptida. Hasil dari pemanasan menghasilkan gas yang
bersifat basa. Kemudian pemanasan dilanjutkan sampai pembentukan gas berhenti
dan sisanya mulai padat. Pemanasan urea melebihi titik lelehnya akan mengubah
warna urea. Gas yang berbau itu adalah gas amonia (NH3) yang dilepaskan saat
pemanasan. Adapun reaksinya:
O O O O
H2N C NH2 + H2N C NH2 H2N C NH C NH2 + NH3
(Urea) (Biuret) (Gas Amonia)

Endapan putih yang diperoleh dari proses pemanasan dilarutkan dalam air
panas. Air panas berfungsi mencegah agar ikatan pada biuret tidak terhidrolisis.
Kemudian disaring untuk memisahkan filtrat dari residu agar diperoleh larutan
 dengan partikel yang lebih kecil. Filtrat yang diperoleh dari penyaringan direaksikan
dengan NaOH untuk mencegah terbentuknya endapan Cu(OH)2 yang dapat memecah
ikatan peptida. Kemudian biuret direaksikan dengan CuSO4 yang berfungsi untuk
menghasilkan senyawa kompleks. Hasil yang diperoleh yaitu larutan berwarna ungu
yang menandakan adanya ikatan peptida. Adapun reaksinya:
CuSO4 + 2NaOH Cu(OH)2 + Na2 SO4
(T e m b a g a ( II) S u lfa t) ( N a tr iu m H id r o k s id a ) (T e m b a g a (II) H id ro k s id a ) ( N a tr iu m S u lfa t)

2+ -
Cu(OH)2 Cu + 2OH

(T e m b a g a (II ) H id ro k s id a ) (Io n T e m b a g a ) (Io n H id ro k s id a )

O H O O H O
2+ -
H2 N C N C NH 2 + Cu H2N C N C NH 2 + Na 2SO 4 + 2OH

2+
Cu

H2N C N C NH 2
O H O
(B iu r e t) (Io n T e m b a g a ) (S e n y a w a K o m p le k s b e rw a rn a u n g u ) ( N a triu m S u lfa t) ( Io n H id ro k s id a )

Larutan pembanding, urea dilarutkan dalam air menghasilkan larutan bening.

lalu direaksikan dengan NaOH dan CuSO4 menghasilkan larutan yang berwarna biru.
NaOH berfungsi untuk mencegah terbentuknya endapan Cu(OH)2 yang dapat
memecah ikatan peptida. CuSO4 berfungsi sebagai donor Cu2+ sehingga menghasilkan
larutan berwarna biru. Hal ini menandakan bahwa tidak ada ikatan peptida yang
terbentuk karena tidak dilakukan pemanasan pada urea sehingga tidak terbentuk
biuret. Reaksinya :
O
H2N C NH 2 + NaOH + CuSO 4

(Urea) (Natrium Hidroksida) (Tembaga Sulfat)

Kasein yang direaksikan dengan NaOH dan CuSO4 menghasilkan larutan

ungu yang menandakan dalam kasein terdapat ikatan peptida. Hasil ini telah sesuai
dengan teori bahwa reaksi biuret positif untuk semua jenis protein dan hasil-hasil
antara hidrolisisnya jika masih mempunyai dua atau lebih ikatan peptida (Sumardjo,
2008: 186). Adapun reaksinya::
O H O H O OH OH OH
HN CH C N CH C N CH C
2+
CH2 CH2 CH2 + Cu
CH2 O H CH2 O H CH2 O
HN CH C N CH C N CH C
OH OH OH n n
(Io n T em b a g a )
(K a s e in ) 2+
Cu

HN CH C N CH C N CH C
CH2 O H CH2 O H CH2 O

OH OH OH

S en y aw a k o m p ek s b erw arn a u n g u

4. Uji Xanthoproteat
Percobaan ini bertujuan untuk menguji adanya gugus aromatik pada protein.
Uji positifnya adalah terdapat warna kuning pada larutan. Pada percobaan ini kasein
direaksikan dengan HNO3 pekat berfungsi untuk melarutkan kasein dan juga akan
bereaksi dengan cincin benzena pada kasein membentuk nitro dengan proses nitrasi
benzena. Larutan yang digunakan harus pekat karena proses nitrasi berlangsung
dengan larutan yang pekat dan jika larutan tidak pekat maka tidak akan terjadi proses
nitrasi benzena. Setelah itu larutan dipanaskan yang berfungsi untuk mempercepat
atau membantu proses reaksi.hasil yang diperoleh yaitu terbentuk cinin benzena yang
menunjukkan bahwa kasein telah bereaksi dengan HNO 3. Larutan kemudian dibagi,
didinginkan dan dinetralkan dengan NaOH berfungsi untuk memekatkan warna
nitrobenzene. Kemudian ditambahkan NaOH berlebih yang berfungsi mengubah
warna larutan. Hasil yang diperoleh yaitu larutan berwarna kuning pekat . adapun
reaksinya:
O O O
HN CH C NH CH C NH CH C + HNO 3
CH 2 CH 2 CH 2

OH HO OH
n
(Kasein) (Asam Nitrat)

O O O
HN CH C NH CH C NH CH C + NaOH
CH 2 CH 2 CH 2

NO 2 NO 2 NO 2

NO 2 NO 2 NO 2

OH HO OH
n
(Natrium Hidroksida)

O O O
HN CH C NH CH C NH CH C + H2 O
CH 2 CH 2 CH 2

NO 2 NO 2 NO 2

NO 2 NO 2 NO 2

ONa NaO ONa

5. Hidrolisis Protein
Percobaan ini bertujuan untuk memutuskan ikatan peptida dengan
menghidrolisis protein menjadi asam-asam aminonya. Kasein ditambahkan dengan
HCl sebagai reagen penghidrolisis. Larutan dipanaskan untuk dapat mempercepat
hidrolisis. Hasil hidrolisis bagian I didkemudian dibagi kedalam 2 bagian,yang
berwarna cokelat dibagi dua, satu bagian didinginkan dalam air es sedangkan bagian
lainnya didinginkan pada suhu kamar. Larutan dibagi dua agar dapat dibandingkan
hasil hidrolisisnya dimana pada air es akan mempercepat reaksi hidrolisis
dibandingkan pada suhu kamar. Kemudian kedua larutan ditambahkan NaOH yang
berfungsi untuk memberikan suasana basa dan untuk mencegah terbentuknya
endapan. Kemudian. ditambahkan dengan CuSO4 yang berfungsi untuk menguraikan
protein menjadi asam-asam amino penyusunnya sehingga tidak ditemui lagi ikatan
peptidanya. Hasil yang diperoleh yaitu larutan berwarna coklat dan terdapat endapan.
Hal ini menandakan bahwa protein telah terhidrolisis menjadi asam-asam amino
penyususnnya. Adapun reaksinya:
O O O HOOC
HN CH C NH CH C NH CH C + HCl H2N C H
CH 2 CH 2 CH 2 CH 2

OH

OH HO OH n

n
(Kasein) (Asam Klorida ) (L-Tirosin)

HOOC
H2N C H
CH 2
+ NaOH + CuSO 4

OH
n
(L-Tirosin) (Natruim Hidroksida) (Tembaga (II) Sulfat)

H. KESIMPULAN DAN SARAN

1. Kesimpulan
Berdasarkan hasil percobaan, maka dapat disimpulkan:
a. Ikatan peptida merupakan ikata yang terbentuk dari gabungan antara atau lebih
gugus amin (NH2) dari asam amino yang satu dengan gugus karboksil dari asam
amino lain. Salah satu cara untuk mengidentifikasi adanya ikatan peptida yaitu
dengan uji biuret yang ditandai dengan larutan berwarna ungu.
b. Reaksi xanthoproteat adalah reaksi nitrasi pada inti benzena yang terdapat pada
gugus amino penyusun protein. Reaksi ini positif untuk tirosin dan kasein. Uji
biuret adalah uji untuk membuktikan adanya ikatan peptida pada suatu zat. Uji
ini positif pada urea yang dipanaskan yang ditandai dengan larutan berwarna
ungu.
c. Kelarutan suatu asam amino dipengaruhi oleh jenis suatu senyawa yang terikat
pada rantai sampingnya. Sifat amfoterik dari asam amino yang memiliki arti
bahwa kedua asam amino dapat bereaksi dengan asam ataupun basa.
2. Saran
Untuk praktikan selanjutnya agar memperhatikan bahan-bahan yang akan
digunakan agar tidak terjadi kesalahan pada saat melakukan percobaan.
 DAFTAR PUSTAKA

Hart, Harold. 2003. Kimia Organik. Jakarta: Erlangga.

Katili, Abu Bakar Sidik. 2009. Struktur dan Fungsi Protein. Jurnal Pelangi Ilmu Vol.
2, No. 5.

Parlan dan Wahjudi. 2005. Kimia Organik II. Malang: Universitas Negeri Malang.

Rahayu, Mutia, Prawonowibowo, Taufik Yulianto. 2014. Profil Asam Amino yang
terdistribusi kedalam Kolom Air Laut pada Ikan Kembung (Rastrenger
Kanagurta) sebagai Umpan (Skala Laboratorium). Journal Of Fishenes
Resources Utilization Managament And Technology. Vol. 3, No. 3.

Wardiyah. 2016. Kimia Organik. Jakarta: Pusdik SDM Kesehatan.