MAKALAH BIOKIMIA

PROTEIN

OLEH KELOMPOK 4 (TINGKAT IIC):

1.MASNA PALAN BOLEN

2. FIRGILIA JENITA SEONG

3. MARIA G.G DULI

4.SHERLY ADELIA LENDE

5. YEVENTIA AURELIA USKENAT

6. NOVI W.A LEDOH

JURUSAN FARMASI

POLTEKKES KEMENKES KUPANG

2019/2010
 KATA PENGANTAR

Puji syukur kepada Tuhan Yang Maha Esa, karena atas limpah karunia-Nya, kami dapat
menyelesaikan makalah yang berjudul “Mekanisme reaksi Identifikasi senyawa Asam
karboksilat dan Ester ” dengan baik.

Makalah ini disusun dlam rangka memenuhi tugas mata kuliah Kimia Organik.Selama
menyelesaikan makalah ini kami sebagai penyusun tidak terlepas dari dorongan, bimbingan
dan bantuan dari berbagai pihak.Oleh karena itu, pada kesempatan ini kami sebagai penyusun
mengucapkan limpah terima kasih kepadasemua pihak yang telah membantu dalam
menyelesaikan makalah ini dengan semaksimal mungkin.

Kami sebagai penyusun menyadari adanya kekurangan yang terdapat dalam makalah
ini.Oleh karena itu, kritik dan saran yang bersifat membangun daripembaca sangat kami
harapkan demi kesempurnaan makalah ini.Semoga makalah ini dapat bermanfaat bagi kita
semua.

Kupang,21 September 2019

Tim Penyusun
 DAFTAR ISI

JUDUL HALAMAN
KATA PENGANTAR
DAFTAR ISI
BAB I PENDAHULUAN
1.1. Latar Belakang
1.2. Rumusan Masalah
1.3. Tujuan

BAB II PEMBAHASAN

2.1. Defenisi protein

2.2. Ciri makromolekul protein

2.3. Komposisi Kimia Protein
2.4. Klasifikasi Protein
2.5. Penggolongan, Struktur dan Denaturasi Protein
2.6. Asam Amino Protein
2.7. Sintesis protein
2.8. Fungsi Protein
2.9. Sumber protein
2.10. Pencernaan protein
2.11. Analisis Protein
2.12 Akibat Kekurangan dan Kelebihan Protein

BAB III PENUTUP

3.1. Kesimpulan
3.2. Saran

DAFTAR PUSTAKA
 BAB I

PENDAHULUAN

1.1. Latar Belakang

Istilah protein berasal dari kata Yunani Proteos, yang berarti yang utama atau yang

didahulukan. Kata ini diperkenalkan oleh seorang ahli kimia belanda, Gerardus Mulder

(1802-1880), karena ia berpendapat bahwa protein adalah zat yang paling penting dalam

setiap organisme.

Protein adalah bagian dari semua sel hidup dan merupakan bagian terbesar tubuh

sesudah air. Seperlima bagian tubuh adalah protein, separuhnya ada didalam otot,

seperlima didalam tulang dan tulang rawan, sepersepuluh didalam kulit, dan selebihnya

didalam jaringan lain dan cairan tubuh. Semua enzim, berbagai hormon, pengangkut zat-

zat gizi dan darah, matriks interseluler dan sebagainya protein. Disamping itu asam amino

yang membentuk protein bertindak sebagai prekursor sebagian besar koenzim, hormon,

asam nukleat, dan molekul-molekul yang esensial untuk kehidupan.

Protein mempunyai fungsi khas yang tidak dapat digantikan oleh zat gizi lain, yaitu

membangun serta memelihara sel-sel dan jaringan tubuh.

Protein adalah senywa organik yang molekulnya sangat besar dan susunannya
sangat kompleks serta merupakan polimer dari alfa asam-asam amino. Jadi, sebenarnya
protein bukan merupakan zat tunggal, serta molekulnya sederhana, tetapi masih
merupakan asam amino. Oleh karena protein tersusun atas asam-asam amino, maka
susunan kimia mengandung unsur-unsur seperti terdapat pada asam-asam amino
penyusunnya yaitu C, H, O, N dan kadang-kadang mengandung unsur-unsur lain, seperti
misalnya S, P, Fe, atau Mg.
Dalam kehidupan protein memegang peranan yang penting pula. Proses kimia
dalam tubuh dapat berlangsung dengan baik karena adanya enzim, suatu protein yang
berfungsi sebagai biokatalis. Disamping itu hemoglobin dalam butir-butir darah merah
atau eritrosit yang berfungsi sebagai pengangkut oksigen dari paru-paru keseluruh bagian
tubuh, adalah salah satu jenis protein. Disamping digunakan untuk pembentukan sel-sel
tubuh, protein juga dapat digunakan sebagai sumber energi apabila tubuh kita kekurangan
karbohidrat dan lemak. Protein mempunyai molekul besar dengan bobot molekul
bervariasi antara 5000 sampai jutaan. Ada 20 jenis asam amino yang terdapat dalam
molekul protein. Asam-asam amino ini terikat satu dengan yang lain oleh ikatan
peptide.protein mudah dipengaruhi oleh suhu tinggi, PH, dan pelarut organic.
Protein adalah salah satu bio-makromolekul yang penting perananya dalam
makhluk hidup. Fungsi dari protein itu sendiri secara garis besar dapat dibagi ke dalam
dua kelompok besar, yaitu sebagai bahan struktural dan sebagai mesin yang bekerja pada
tingkat molekular. Apabila tulang dan kitin adalah beton, maka protein struktural adalah
dinding batu-batanya. Beberapa protein struktural, fibrous protein, berfungsi sebagai
pelindung, sebagai contoh a dan b-keratin yang terdapat pada kulit, rambut, dan kuku.
Sedangkan protein struktural lain ada juga yang berfungsi sebagai perekat, seperti kolagen.
Protein dapat memerankan fungsi sebagai bahan structural karena seperti halnya

polimer lain, protein memiliki rantai yang panjang dan juga dapat mengalami cross-

linking dan lain-lain. Selain itu protein juga dapat berperan sebagai biokatalis untuk

reaksi-reaksi kimia dalam sistem makhluk hidup. Makromolekul ini mengendalikan jalur

dan waktu metabolisme yang kompleks untuk menjaga kelangsungan hidup suatu

organisma. Suatu sistem metabolisme akan terganggu apabila biokatalis yang berperan di

dalamnya mengalami kerusakan.

istilah protein berasal dari bahasa Yunani “protos” yang berarti ‘yang paling utama’. Protein
di dalam sel mempunyai peranan penting sehingga diartikan ‘yang paling utama’. Seberapa
penting peranan protein di dalam sel? Pada kenyataannya protein adalah makromolekul paling
melimpah di dalam sel. Protein melakukan paling banyak pekerjaan di dalam sel. Fungsi
protein antara lain : perlindungan terhadap infeksi, katalis reaksi metabolik, dukungan dan
kekuatan mekanik. Semua fungsi protein tersebut adalah essensial untuk kehidupan sel.
Protein merupakan kelompok molekul makanan yang penting karena protein menyediakan
organisme tidak hanya karbon dan hidrogen, tetapi juga nitrogen dan sulfur. Nitrogen dan sulfur
tidak tersedia pada lemak dan karbohidrat yang merupakan kelompok molekul makanan utama
lainnya.
 Protein dapat digambarkan sebagai untaian sederetan residu asam amino dengan
urutan spesifik. Residu asam amino tersebut dihubungkan oleh ikatan peptida. Istilah
“residu” menandakan bahwa air telah hilang ketika satu asam amino bergabung dengan
asam amino lainnnya. Untaian deretan residu asam amino pada suatu protein,
sesungguhnya tidak linear tetapi melipat membentuk struktur yang kompleks seperti
coils, zikzaks, turns dan loops. Lebih dari 50 tahun yang lalu, bentuk tiga dimensi
(konformasi) protein telah ditentukan. Konformasi adalah penataan ruang atom-atom
yang tergantung pada rotasi dari sebuah ikatan. Konformasi suatu molekul seperti protein
dapat berubah tanpa memutus ikatan kovalen, sedangkan konformasi bermacam molekul
dapat berubah hanya oleh pemutusan dan pembentukan kembali ikatan kovalen.

Perhatikanlah bentuk L dan D asam amino ditunjukkan oleh konformasi yang berbeda. Setiap
protein mempunyai sejumlah bentuk potensial konformasi karena setiap residu asam amino
mempunyai sejumlah kemungkinan konformasi dan ada banyak residu asam amino pada suatu
protein. Kebanyakan protein melipat membentuk struktur stabil yang dikenal sebagai konformasi
native. Fungsi biologi suatu protein tergantung pada bentuk konformasi nativenya. Oleh sebab
itu, setiap protein mempunyai struktur tiga dimensi yang merefleksikan fungsinya. Suatu
protein mungkin untai polipeptida tunggal atau mungkin tersusun dari beberapa untai polipeptida
yang berikatan satu dengan lainnya melalui interaksi lemah. Beberapa polipeptida mengandung
hanya 100 residu asam amino dengan Mr sekitar 11.000. Protein lainnya mengandung untai
polipeptida yang sangat besar yang ukurannya lebih dari pada 2.000 residu asam amino dengan
Mr sekitar 220.000.
Protein bervariasi bentuknya. Walaupun demikian bentuk protein dapat
dikelompokkan dua yaitu protein globular dan protein fibrous. Protein globular
merupakan protein yang larut di dalam air. Makromolekul ini berbentuk seperti ’bola’
dengan karakteristik pada bahagian dalam protein hidrofobik dan pada permukaan
protein hidrofilik. Oleh sebab itu, protein globular larut di dalam air. Kebanyakan protein
globular adalah enzim. Protein fibrous adalah protein struktural yang menyediakan
dukungan mekanik pada sel dan organisme. Protein fibrous dirancang khusus seperti
‘kabel besar’ atau ‘lembaran’. Sebagai contoh adalah α-keratin, komponen utama rambut
dan kuku; collagen, komponen utama tanduk, kulit, tulang dan gigi. Contoh lain protein
struktural adalah komponen protein virus, bacteriophage, spora dan pollen.

1.2. Identifikasi Masalah

 Adapun masalah dari latar belakang diatas yaitu:

1. Jelaskan komposisi kimia dan klasifikasi protein ?

2. Jelaskan penggolongan, struktur dan denaturasi protein?

3. Jelaskan fungsi protein ?

4. Jelaskan akibat kekurangan dan kelebihan protein

1.3. Maksud dan Tujuan

Adapun tujuan dari makalah ini yaitu agar dapat memahami

1. Mengetahui apakah Komposisi kimia dan klasifikasi protein

2. Mengetahui penggolongan, struktur dan denaturasi protein

3. Mengetahui fungsi protein.

4. Mengetahui akibat kekurangan dan kelebihan protein

BAB II
PEMBAHASAN
2.1   Defenisi Protein
Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti “yang paling utama”)
adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari
monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida.
Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur
serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan
virus.
Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain berperan
dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang membentuk batang dan
sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, sistem
kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam
transportasi hara. Sebagai salah satu sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam
amino bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof).
Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida, lipid, dan
polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain itu, protein
merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam biokimia. Protein ditemukan
oleh JÃ’ns Jakob Berzelius pada tahun 1838.
Protein adalah molekul makro yang mempunyai berat molekul antara lima ribu
hingga beberapa juta. Protein terdiri atas rantai-rantai panjang asam amino yang
terikat satu sama lain dalam ikatan peptida. Asam amino terdiri atas unsur-unsur
karbon, hidrogen, oksigen dan nitrogen. Beberapa asam amino disamping itu
mengandung unsur-unsur fosfor, besi, sulfur, iodiom, dan kobalt. Unsur nitrogen
adalah unsur utama protein, karena terdapat didalam semua protein akan tetapi tidak
terdapat didalam karbohidrat dan lemak. Unsur nitrogen merupakan 16% dari berat
protein.
Molekul protein lebih kompleks dari pada karbohidrat dan lemak dalam hal
berat molekul dan keanekaragaman unit-unit asam amino yang membentuknya. Berat
molekul protein bisa mencapai 40 juta. Bandingkan dengan berat glukosa yang
besarnya 180. Ada dua puluh jenis asam amino yang diketahui sampai sekarang yang
terdiri atas sembilan asam amino esensial ( asam amino yang tidak dapat dibuat tubuh
dan harus didatangkan dari makanan ) dan sebelas asam amino nonesensial.
 STRUKTUR PROTEIN

2.2 Ciri Makromolekul Protein

Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusundari sejumlah L-asam amino yang
dihubungkan oleh ikatan peptide, bobot molekul tinggi. Suatu molekul protein disusun oleh
sejumlah asam amino dengan susunan tertentu dan bersifat turunan. Rantai polipeptida
sebuah molekul protein mempunyai satu konformasi yang sudah tertentu pada suhu dan pH
normal.Konformasi ini disebut konformasi asli, sangat stabil sehingga memungkinkan protein
dapat diisolasi dalam keadaan konformasi aslinya itu.
Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain berperan
dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang membentuk batang dan
sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, sistem
kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam
transportasi hara. Sebagai salah satu sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam
amino bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut
(heterotrof).
Semua jenis protein terdiri dari rangkaian dan kombinasi dari 20 asam amino. Setiap jenis
protein mempunyai jumlah dan urutan asam amino yang khas. Di dalam sel, protein terdapat
baik pada membran plasma maupun membran internal yang menyusun organel sel seperti
mitokondria, retikulum endoplasma, nukleus dan badan golgi dengan fungsi yang berbeda-
beda Tergantung pada tempatnya.
1. Berat molekulnya besar, ribuan sampai jutaan, sehingga merupakan suatu makromolekul.
2. Susunan kimia yang khas, Setiap protein individual merupakan senyawa murni
3. Umumnya terdiri atas 20 macam asam amino. Asam amino berikatan (secara kovalen) satu
dengan yang lain dalam variasi urutan yang bermacam-macam, membentuk suatu rantai
polipeptida. Ikatan peptida merupakan ikatan antara gugus α-karboksil dari asam amino
yang satu dengan gugus α-amino dari asam amino yang lainnya.
4. Terdapatnya ikatan kimia lain, yang menyebabkan terbentuknya lengkungan-lengkungan
rantai polipeptida menjadi struktur tiga dimensiprotein. Sebagai contoh misalnya ikatan
hidrogen, ikatan hidrofob (ikatan apolar), ikatan ion atau elektrostatik dan ikatan Van Der
Waals.
5. Strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti ph, radiasi, temperatur, medium
pelarut organik, dan deterjen.
6. Umumya reaktif dan sangat spesifik, disebabkan terdapatnya gugus samping yang reaktif
dan susunan khas struktur makromolekulnya.

Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusundari sejumlah L-asam amino

yang dihubungkan oleh ikatan peptide, bobot molekul tinggi. Suatu molekul protein disusun
oleh sejumlah asam amino dengan susunan tertentu dan bersifat turunan.
Rantai polipeptida sebuah molekul protein mempunyai satu konformasi yang sudah
tertentu pada suhu dan pH normal. Konformasi ini disebut konformasi asli, sangat stabil
sehingga memungkinkan protein dapat diisolasi dalam keadaan konformasi aslinya itu.
Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain berperan
dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang membentuk batang dan
sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, sistem
kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam
transportasi hara. Sebagai salah satu sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam
amino bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof).
Semua jenis protein terdiri dari rangkaian dan kombinasi dari 20 asam amino. Setiap
jenis protein mempunyai jumlah dan urutan asam amino yang khas. Di dalam sel, protein
terdapat baik pada membran plasma maupun membran internal yang menyusun organel sel
seperti mitokondria, retikulum endoplasma, nukleus dan badan golgi dengan fungsi yang
berbeda-beda tergantung pada tempatnya.
 1. Berat molekulnya besar, ribuan sampai jutaan, sehingga merupakan suatu
makromolekul.
2. Umumnya terdiri atas 20 macam asam amino. Asam amino berikatan (secara kovalen)
satu dengan yang lain dalam variasi urutan yang bermacam-macam, membentuk suatu
rantai polipeptida. Ikatan peptida merupakan ikatan antara gugus α-karboksil dari
asam amino yang satu dengan gugus α-amino dari asam amino yang lainnya.
3. Terdapatnya ikatan kimia lain, yang menyebabkan terbentuknya lengkungan-
lengkungan rantai polipeptida menjadi struktur tiga dimensi protein. Sebagai contoh
misalnya ikatan hidrogen, ikatan hidrofob (ikatan apolar), ikatan ion atau elektrostatik
dan ikatan Van Der Waals.
4. Strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti ph, radiasi, temperatur,
medium pelarut organik, dan deterjen.
Umumya reaktif dan sangat spesifik, disebabkan terdapatnya gugus samping yang reaktif dan
susunan khas struktur makromolekulnya

2.3 Komposisi Kimia Protein

Protein adalah molekul makro yang mempunyai berat molekul antara lima ribu
hingga beberapa juta. Protein terdiri atas rantai-rantai panjang asamamino yang terikat
satu sama lain dalam ikatan peptida. Asam amino terdiriatas unsur-unsur karbon,
hidrogen, oksigen dan nitrogen. Beberapa asam aminodisamping itu mengandung unsur-
unsur fosfor, besi, sulfur, iodiom, dan kobalt. Unsur nitrogen adalah unsur utama protein,
karena terdapat didalam semua protein akan tetapi tidak terdapat didalam karbohidrat dan
lemak. Unsur nitrogen merupakan 16% dari berat protein.
Molekul protein lebih kompleks dari pada karbohidrat dan lemak dalam hal berat
molekul dan keanekaragaman unit-unit asam amino yang membentuknya. Berat molekul
protein bisa mencapai 40 juta. Bandingkan dengan berat glukosa yang besarnya 180. Ada
20 jenis asam amino yang diketahui terdiri atas 9 asam amino esensial (asam amino yang
tidak dapat dibuat tubuh dan harus didatangkan dari makanan) dan 11 asam amino
nonesensial.

Ciri-ciri Molekul Protein

Beberapa ciri molekul protein antara lain:
1) Berat molekulnya besar, hingga mencapai ribuan bahkan jutaan sehingga merupakan suatu
makromolekul.
 2) Umumnya terdiri dari 20 macam asam amino, asam amino tersebut berikatan secara
kovalen satu dengan yang lainnya dalam variasi urutan yang bermacam-macam
membentuk suatu rantai polipeptida.
3) Ada ikatan kimia lainnya
Ikatan kimia lainnya mengakibatkan terbentuknya lengkunganlengkungan rantai
polipeptida menjadi struktur tiga dimensi protein, sebagai contohnya yaitu ikatan hidrogen
dan ikatan ion.
4) Struktur tidak stabil terhadap beberapa faktor, antara lain, pH, radiasi, temperatur, dan
pelarut organik.
Jenis-jenis Protein
         Kolagen, protein struktur yang diperlukan untuk membentuk kulit, tulang dan ikatan

tisu.
 Antibodi, protein sistem pertahanan yang melindungi badan daripada serangan
penyakit.
 Dismutase superoxide, protein yang membersihkan darah kita.
 Ovulbumin, protein simpanan yang memelihara badan.
 Hemoglobin, protein yang berfungsi sebagai pembawa oksigen
 Toksin, protein racun yang digunakan untuk membunuh kuman.
 Insulin, protein hormon yang mengawal aras glukosa dalam darah.

         Tripsin, protein yang mencernakan makanan protein.

2.4 Klasifikasi Protein

1) Berdasarkan Fungsi Biologisnya
a) Protein Enzim
Golongan protein ini berperan pada biokatalisator dan pada umumnya mempunyai
bentuk globular. Protein enzim ini mempunyai sifat yang khas, karena hanya bekerja
pada substrat tertentu.
Yang termasuk golongan ini antara lain:
(1) Peroksidase yang mengkatalase peruraian hidrogen peroksida.
(2) Pepsin yang mengkatalisa pemutusan ikatan peptida.
(3) Polinukleotidase yang mengkatalisa hidrolisa polinukleotida.
b) Protein Pengangkut
 Protein pengangkut mempunyai kemampuan membawa ion atau molekul tertentu dari
satu organ ke organ lain melalui aliran darah.
Yang termasuk golongan ini antara lain:
(1) Hemoglobin pengangkut oksigen.
(2) Lipoprotein pengangkut lipid.
c) Protein Struktural
Peranan protein struktural adalah sebagai pembentuk struktural sel jaringan dan
memberi kekuatan pada jaringan.
Yang termasuk golongan ini adalah elastin, fibrin, dan keratin.
d) Protein Hormon
Adalah hormon yang dihasilkan oleh kelenjar endokrin membantu mengatur aktifitas
metabolisme didalam tubuh.
e) Protein Pelindung
Protein pada umumnya terdapat pada darah, melindungi organisme dengan cara
melawan serangan zat asing yang masuk dalam tubuh.
f) Protein Kontraktil
Golongan ini berperan dalam proses gerak, memberi kemampuan pada sel untuk
berkontraksi atau mengubah bentuk.
Yang termasuk golongan ini adalah miosin dan aktin.
g) Protein Cadangan
Protein cadangan atau protein simpanan adalah protein yang disimpan dan dicadangan
untuk beberapa proses metabolisme.

2) Berdasarkan Struktur Susunan Molekul

a) Protein Fibriler/Skleroprotein
Protein ini berbentuk serabut, tidak larut dalam pelarut-pelarut encer, baik larutan
garam, asam, basa, ataupun alkohol. Berat molekulnya yang besar belum dapat
ditentukan dengan pasti dan sukar dimurnikan. Susunan molekulnya terdiri dari rantai
molekul yang panjang sejajar dengan rantai utama, tidak membentuk kristal dan bila
rantai ditarik memanjang, dapat kembali pada keadaan semula. Kegunaan protein ini
terutama hanya untuk membentuk struktur bahan dan jaringan. Conto protein fibriler
adalah kolagen yang terdapat pada tulang rawan, miosin pada otot, keratin pada rambut,
dan fibrin pada gumpalan darah (Winarno, 2004).
b) Protein Globuler/Sferoprotein
 Protein ini berbentuk bola, banyak terdapat pada bahan pangan seperti susu, telur, dan
daging. Protein ini larut dalam larutan garam dan asam encer, juga lebih mudah
berubah dibawah pengaruh suhu, konsentrasi garam, pelarut asam, dan basa jika
dibandingkan dengan protein fibriler. Protein ini mudah terdenaurasi, yaitu susunan
molekulnya berubah yang diikuti dengan perubahan sifat fisik dan fisiologiknya seperti
yang dialami oleh enzim dan hormon (Winarno, 2004).
3) Berdasarkan Komponen Penyusunan
a) Protein Sederhana
Protein sederhana tersusun oleh asam amino saja, oleh Karenna itu pada
hidrolisisnya hanya diperoleh asam-asam amino penyusunnya saja. Contoh protein
ini antara lain, albumin, globulin, histon, dan prolamin.
b) Protein Majemuk
Protein ini tersusun oleh protein sederhana dan zat lain yang bukan protein. Zat lain
yang bukan protein disebut radikal protestik. Yang termasuk dalam protein ini
adalah:
(1) Phosprotein dengan radikal prostetik asam phostat.
(2) Nukleoprotein dengan radikal prostetik asam nukleat.
(3) Mukoprotein dengan radikal prostetik karbohidrat.
4) Berdasarkan Asam Amino Penyusunnya
a) Protein yang tersusun oleh asam amino esensial
Asam amino esensial adalah asam amino yang dibutuhkan oleh tubuh, tetapi tubuh tidak
dapat mensintesanya sendiri sehingga harus didapat atau diperoleh dari protein
makanan. Ada 10 jenis asam esensial yaitu isoleusin (ile), leusin (leu), lisin (lys),
metionin (met), sistein (cys), valin (val), triptifan (tryp), tirosina (tyr), fenilalanina (phe),
dan treonina (tre).
b) Protein yang tersusun oleh asam amino non esensial
Asam amino non esensial adalah asam amino yang dibutuhkan oleh tubuh dan tubuh
dapat mensintesa sendiri melalui reaksi aminasi reduktif asam keton atau melaui
transaminasi. Yang termasuk dalam protein ini adalah alanin, aspartat, glutamat,
glutamine (Tejasari, 2005).
5) Berdasarkan Sumbernya
a) Protein Hewani
Yaitu protein dalam bahan makanan yang berasal dari hewan, seperti protein daging,
ikan, ayam, telur, dan susu.
 b) Protein Nabati
Yaitu protein yang berasal dari bahan makanan tumbuhan, seperti protein jagung,
kacang panjang, gandum, kedelai, dan sayuran (Safro, 1990).
6) Berdasarkan Tingkat Degradasi
a) Protein alami adalah protein dalam keadaan seperti protein dalam sel.
b) Turunan protein yang merupakan hasil degradasi protein pada tingkat permulaan
denaturasi.
Dapat dibedakan sebagai protein turunan primer (protean, metaprotein) dan protein
turunan sekunder (proteosa, pepton, dan peptida) (Winarno, 2004).
2.5 Penggolongan, Struktur dan Denaturasi Protein
1. Penggolongan Protein Berdasarkan Bentuk dan sifat fisik
Berdasarkan bentuknya protein dibedakan atas :
- Protein globular,
Protein Globular berbentuk bola terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Protein ini larut
dalam air, berdifusi cepat dan bersifat dinamis, mudah berubah dibawah pengaruh suhu,
konsentrasi garam serta mudah mengalami denaturasi. Contohnya meliputi enzim,
hormon dan protein darah, insulin, albumin, globulin plasma, kasein dan banyak ensim.

- Protein serabut (fibrous),

Terdiri atas beberapa rantai peptida berbentuk spiral yang terjalin satu sama lain
sehingga menyerupai batang yang kaku. Protein fibrous mempunyai bentuk molekul
 panjang seperti serat atau serabut, tidak larut dalam air. mempunyai kekuatan mekanis
yang tinggi dan tahan terhadap enzim pencernaan. Protein ini terdapat dalam unsur-unsur
struktur tubuh.Contohnya meliputi kolagen, miosin, fibrin, gluten, elastin dan keratin
pada rambut, kuku, dan kulit.

2. Penggolongan protein berdasarkan kelarutannya

- Albumin : Larut dalam air dan larutan garam. Tidak mempunyai asam amino khusus,
misalnya albumin telur dan albumin serum.
- Globulin : Sedikit larut dalam air tetapi larut dalam larutan garam.Tidak mempunyai
asam amino Khusus misalnya, Glutenin (gandum), orizenin (padi).
- Prolamin : Larut dalam 70 – 80 % etanol tetapi tidak larut dlm air dan etanol absolut.
Kaya akan arginin, misalnya Gliadin/gandum, zein/jagung.
- Histon : Larut dalam larutan garam, tidak larut air. Bersifat basa, cenderung berikatan
dengan asam nukleat di dalam sel.Globin bereaksi dengan heme (senyawa
asam menjadihemoglobin). Misalnya globulin serum dan globulin telur.
- Skleroprotein : Tidak larut dalam air atau larutan garam. Kaya akan glisine, alanine dan
pro.
 - Protamin : Larut dalam air dan tidak terkoagulasi oleh panas.Contoh Salmin dalam ikan
salmon.

3. Penggolongan protein berdasarkan kandungan senyawa bukan hanya protein

a. Fosfoprotein : Protein yang mengandung fosfor, misalnya kasein pada susu, vitelin pada
kuning telur.
b. Kromoprotein: Protein berpigmen, misalnya asam askorbat oksidase mengandung Cu.
c. Fosfoprotein : Protein yang mengandung fosfor, misalnya kasein pada susu, vitelin pada
kuning telur.
d. Kromoprotein: Protein berpigmen, misalnya asam askorbat oksidase mengandung Cu.
e. Protein Koenzim: Misalnya NAD+, FMN, FAD dan NADP+.
f. Lipoprotein: Mengandung asam lemak, lesitin.
g. Metaloprotein: Mengandung unsur anorganik (Fe, Co, Mn, Zn, Cu, Mg).
h. Glikoprotein: Gugus prostetik karbohidrat, misalnya musin (pada air liur), oskomukoid
(pada tulang).
i. Nukleoprotein Protein dan asam nukleat berhubungan (berikatan valensi sekunder)
misalnya pada jasad renik.
4. Penggolongan protein berdasarkan fungsi biologi
1. Enzim (ribonukease, tripsin)
2. Protein transport (hemoglobin, mioglobin, serum, albumin)
3. Protein nutrien dan penyimpan (gliadin/gandum, ovalbumin/telur, kasein/susu,
feritin/jaringan hewan)
4. Protein kontraktil (aktin dan tubulin)
5. Protein Struktural (kolagen, keratin, fibrion)
6. Protein Pertahanan (antibodi, fibrinogen dan trombin, bisa ular)
7. Protein Pengatur (hormon insulin dan hormon paratiroid)

5. Sifat fisikomia asam amino dan Struktur Protein

Sifat fisikomia setiap protein tidak sama, tergantung pada jumlah dan jenis asam
aminonya. Berat molekul protein sangat besar sehingga bila protein dilarutkan dalam air
akan membentuk suatu dispersi koloidal. Protein ada yang larut dalam air, ada pula yang
 tidak larut dalam air, tetapi semua protein tidak larut dalam pelarut lemak, misalnya etil
eter. Adanya gugus amino dan karboksil bebas pada ujung-ujung rantai molekul protein,
menyebabkan protein mempunyai banyak muatan (polielektrolit) dan bersifat amfoter
(dapat bereaksi dengan asam maupun dengan basa) (Winarno, 2004).
Ada 4 struktur protein antara lain:
a. Struktur Primer
Struktur primer adalah rantai polipeptida. Struktur primer protein di tentukan oleh
ikatan kovalen antara residu asam amino yang berurutan yang membentuk ikatan
peptida. Struktur primer dapat di gambarkan sebagai rumus bangun yang biasa di tulis
untuk senyawa organik.

Struktur primer protein adalah urutan residu asam amino pada rantai protein yang
dihasilkan dari pembentukan ikatan peptida antara residu asam amino di dalam rantai.
Ikatan yang memelihara struktur primer adalah ikatan peptida yang merupakan ikatan
kovalen. Setiap protein mempunyai struktur primer yang dibedakan oleh jumlah, urutan
dan macam residu asam amino yang terletak sepanjang rantai protein. Struktur primer
heksapeptida dimuat pada Gambar 84. Prefiks ‘heksa’ pada kata ‘peptida’ bukan
menunjukkan jumlah ikatan peptida tetapi menunjukkan jumlah residu asam aminonya.
Jumlah ikatan peptida heksapeptida (terbentuk dari 6 asam amino) adalah lima
Protein adalah polimer L-α-asam amino dimana gugus karboksil dari satu asam amino dihubungkan
dengan gugus amino dari asam amino lainnya. Ikatan peptida adalah ikatan amida yang terbentuk
antara gugus α-karboksilat (–COO-) dari satu asam amino dengan gugus α-amino (-NH3+) dari asam
amino lainnya. Reaksi ini adalah reaksi dehidrasi karena molekul air hilang dan ikatan peptida
dibentuk. Residu asam amino dengan gugus α-NH3+ bebas dikenal sebagai amino terminal atau
residu N-terminal. Residu asam amino dengan gugus –COO- dikenal sebagai karboksil atau residu
C-terminal. Urutan residu asam amino suatu protein ditulis dengan residu asam amino N-terminal di
sebelah kiri dan residu asam amino C-terminal di sebelah kanan (Gambar 84).
Penulisan residu asam amino pada struktur primer protein dapat menggunakan simbol
tiga huruf asam amino atau satu huruf. Penggunaan simbol satu huruf lebih praktis
dibandingkan tiga huruf apalagi untuk protein dengan jumlah residu asam amino yang
banyak. Exoinulinase dari Bacillus subtilis terdiri dari 512 residu asam amino (Gambar
85). Sekuens residu asam amino protein ini dimuat pada basis data GenBank dengan
nomor asesi AAK00768.2. Walaupun demikian, kode tiga huruf asam amino sering
digunakan untuk menyatakan struktur primer suatu oligopeptida.

Struktur primer lysozyme, suatu protein yang berfungsi sebagai enzim untuk mengkatalisis reaksi
hidrolisis ikatan glikosida β(1→4) yang menghubungkan N-acetylmuramic acid (NAM) dengan N-
acetylglucosamine (NAG), komponen dinding sel peptidoglikan (polisakarida NAM-NAG) bakteri.
Lysozyme banyak terdapat pada air mata dan putih telur. Oleh sebab itu, air mata dan putih telur dapat
mendegradasi dinding sel bakteri. Lysozyme dari putih telur ayam merupakan protein kecil yang
terdiri dari 129 residu asam amino dengan 4 ikatan disulfida dan mempunyai massa molekul 14,7
kDa. Struktur primer enzim lysozyme dimuat pada Gambar 86.
Struktur primer adalah urutan residu asam amino yang diikat secara kovalen. Peptida
Leu-Gly-Thr-Val-Arg-Asp-His mempunyai sruktur primer yang berbeda dengan Val-
His-Asp-Leu-Gli-Arg-Thr walaupun keduanya mempunyai jumlah dan jenis asam
amino yang sama. Sebagai catatan bahwa urutan dari asam amino dapat ditulis pada
satu garis. Struktur primer adalah struktur satu dimensi yang merupakan langkah
pertama untuk menentukan struktur tiga-dimensi suatu protein. Beberapa ahli biokimia
mendefinisikan struktur primer dengan memasukkan semua interaksi kovalen, termasuk
ikatan disulfida yang dibentuk oleh sistein. Bagaimanapun juga ikatan disulfida
merupakan bagian struktur tersier.

Struktur Primer Lysozyme dari Putih Telur Ayam

Sekuens residu asam amino suatu protien merupakan struktur primer. Struktur primer
menentukan struktur tiga dimensinya yang selanjutnya menentukan sifat dan bentuk
aktifnya secara biologi.

Struktur tiga dimensi suatu protein yang benar diperlukan untuk fungsi yang benar.
Struktur primer suatu protein adalah translasi dari informasi yang terdapat pada gen.
Sekuens basa nukleotida pada gen dapat berubah karena proses mutasi. Mutasi suatu
gen dapat mengakibatkan perubahan sekuens residu asam amino dari sebuah protein
yang dikodenya. Dengan demikian, mutasi dapat merubah struktur primer protein. Hal
ini dapat diartikan bahwa, jika dua spesies dari organime menyimpang menjadi spesies
baru dalam waktu yang sangat dekat, maka perbedaan sekuens residu asam amino dari
proteinnya akan sangat sedikit. Lain halnya jika mereka berbeda berjuta-juta tahun
 yang lalu ada banyak perbedaan dalam sekuens residu asam amino proteinnya. Sebagai
akibatnya kita dapat membandingkan hubungan evolusi diantara spesies dengan
membandingkan struktur primer protein yang hadir pada kedua spesies tersebut.

b. Struktur Sekunder
Struktur sekunder ditentukan oleh bentuk rantai asam amino :lurus, lipatan, atau
gulungan yang mempengaruhi sifat dan kemungkinanjumlah protein yang dapat
dibentuk. Struktur ini terjadi karena ikatanhydrogen antara atom O dari gugus karbonil
( C=O) dengan atom H dari gugus amino ( N-H ) dalam satu rantai peptida,
memungkinkan terbentuknya konfirasi spiral yang disebut struktur helix.
Dua aspek struktur tiga-dimensi dari rantai tunggal polipeptida adalah struktur sekunder
dan struktur tersier. Struktur sekunder polimer didefinisikan sebagai konformasi lokal dari
backbone polimernya. Struktur sekunder protein merefer ke penataan ruang dari residu asam
amino yang berdekatan di dalam segmen suatu polipeptida. Sifat geometri ikatan peptida adalah
prasyarat untuk mengerti struktur ini. Struktur sekunder protein terbentuk akibat ikatan
hidrogen antara hidrogen amida dan oksigen karbonil sepanjang ikatan peptida dari protein
tersebut. Bentuk struktur sekunder protein adalah α-helix, β-sheet, loop (ikalan) dan turn
(belokan). Struktur α-helix dan β-sheet merupakan struktur yang berulang pada interval yang
teratur. Struktur α-helix seperti spiral dan hanya melibatkan satu polipeptida, sedangkan
struktur β-sheet dapat melibatan satu atau lebih polipeptida. Struktur helix merupakan penataan
paling sederhana dari rantai polipeptida yang oleh Pauling dan Corey dinamakan dengan α-
helix.
α-helix
Struktur sekunder rantai protein yang paling umum adalah berpilin ke kiri yang dikenal dengan
α-helix. Mengapa struktur α- helix yang terbentuk dibandingkan kemungkinan struktur lainnya?
Sebagian jawabannya adalah bahwa struktur α-helix membuat optimal penggunaan ikatan
hidrogen. Struktur ini distabilkan oleh ikatan hidrogen yang sejajar dengan sumbu helix di
dalam backbone rantai tunggal polipeptida. Jika struktur α-helix mulai terbentuk dari ujung N-
terminal, maka atom O pada gugus C-O dari setiap residu asam amino berikatan hidrogen
dengan atom H pada gugus N-H dari residu ke-4 asam amino. Konformasi helix memungkinkan
penataan linier dari atom-atom yang terlibat di dalam ikatan hidrogen. Hal ini memberikan
kekuatan ikatan maksimum yang membuat konformasi helix sangat stabil. Setiap putaran helix
terdapat 3,6 residu asam amino dengan panjang putaran 5,4ºA. Dengan demikian, panjang
residu asam amino pada α-helix adalah 0,15 nm.
Asam amino prolin menghasilkan bengkokan pada backbone polipeptida karena struktur
sikliknya. Oleh sebab itu, asam amino prolin tidak ditemukan pada struktur α-helix. Pada
konformasi α-helix, semua rantai samping residu asam amino terletak di luar helix, karena tidak
cukup ruang untuk menampung rantai samping di dalam struktur helix (Gambar 87). Pada
semua protein, putaran helix dari α-helix adalah putar kanan. Protein mempunyai jumlah
struktur α-helix yang bervariasi dari sangat sedikit sampai 100%. Umumnya, sekitar seperempat
dari semua residu asam amino di dalam suatu protein ditemukan dalam bentuk α-helix.
Sekuens residu asam amino pada polipeptida mempengaruhi kestabilan α-helix. Tidak
semua residu asam amino pada polipeptida dapat membentuk struktur α-helix yang
stabil. Alanin memperlihatkan kecendrungan terbesar untuk membentuk α-helix di
dalam kebanyakan sistem eksperimen. Posisi dari suatu residu asam amino relatif
dengan residu asam amino lainnya adalah penting. Interaksi antara rantai samping
residu asam amino dapat menstabilkan atau menggoyahkan struktur α-helix. Sebagai
contoh jika segmen suatu rantai polipeptida terdiri dari Glu, maka pada bagian ini tidak
akan terbentuk α-helix pada pH 7. Mengapa? Muatan negatif gugus karboksil menolak
dengan kuat residu asam amino Gln yang berdekatan pada segmen ini, sebagai
akibatnya mencegah pembentukan struktur α-helix. Begitu juga jika banyak berdekatan
residu Lys dan atau residu Arg. Gugus rantai samping residu asam amino ini bermutan
positip pada pH 7, akibatnya residu asam amino ini mencegah pembentukan struktur α-
helix. Jumlah yang melimpah dari residu Asn, Ser, Thr dan Cys dapat mendestabilkan
sebuah struktur α-helix, jika residu asam amino tersebut berdekatan di dalam rantai
polipopeptida.

Struktur α-helix (a) dilihat dari Samping (b) dari Atas

β-Sheet
Ikatan hidrogen antara rantai peptida pada β-sheet menghasilkan struktur zigzag berulang.
Oleh sebab itu, diistilahkan ‘pleates sheet’ (lembaran berlipat) lengkapnya β-pleates sheet.
Sebagai catatan, ikatan hidrogen adalah tegak lurus dengan arah rantai peptida, tidak
paralel seperti pada α-helix. Gugus R dari residu asam amino berdekatan menonjol dari
struktur zigzag pada arah berlawanan. Panjang pengulangan pada konformasi β-sheet
paralel adalah 6,5Aº, sedangkan pada β-sheet antiparalel adalah 7Aº. Beberapa struktur
protein memiliki struktur β-sheet tergantung pada jenis residu asam aminonya. Ketika dua
atau lebih β-sheet berlapis bersama di dalam suatu protein, gugus R dari residu asam
amino mengarah ke permukaan harus relatif kecil.

Penataan Ikatan Hidrogen pada β-sheet Antiparalel, Nampak Atas dan Nampak
Samping
β sheet paralel kurang stabil dibandingkan β-sheet antiparalel, karena kemungkinan
ikatan hidrogen terdistorsi pada penataan paralel. β-sheet kadang-kadang dinamakan β-
pleated sheet karena gugus peptida saling bertemu planar pada sudut seperti sebuah
harmonika tangan atau seperti lipatan kipas dari kertas. Sebagai akibatnya gugus rantai
samping terletak di atas atau di bawah bidang sheet.
c. Struktur tersier
Struktur tersier ditentukan oleh ikatan tambahan antara gugus R pada asam-asam amino
yang memberi bentuk tiga dimensi sehingga membentuk struktur kompak dan padat
suatu protein.
Beberapa bentuk umum struktur supersekunder atau motif adalah helix-loop-helix,
coiled, helix bundle, βαβ unit, hairpain, β meander, Greek key, β-sandwich (Gambar
93). Panah menunjukkan arah β strand ujung-N ke ujung-C dari rantai pebtida. Motif
coiled-coil terdiri dari dua amphipathic α-helix yang berinteraksi melalui tepi
hidrophobik. Beberapa α-helix dapat berasosiasi untuk membentuk sebuah bundelan
helix. Pada kasus ini α-helix individual mempunyai orientasi berlawanan dimana α-
helix adalah paralel pada motif coiled-coil. Motif βαβ terdiri dari dua β strand paralel
yang diantaranya terdapat sebuah α-helix yang dihubungkan oleh dua loop. Helix
menghubungkan ujung terminal-C dari sebuah β strand ke ujung terminal-N berikutnya
dan sering paralel ke dua untai. Hairpin terdiri dari dua β strand antiparalel yang
berdekatan yang dihubungkan oleh sebuah β turn.

Motif β meander merupakan sebuah β-sheet antiparalel yang tersusun oleh

sederetan β strand yang dihubungkan oleh loop atau turn. β meander sheet mungkin
mengandung satu atau lebih hairpin tetapi biasanya β strand dihubungkan oleh loop
yang lebih besar. Nama motif Greek key berasal dari desain yang ditemukan pada
 keramik klasik Yunani. Motif ini adalah sebuah motif β-sheet yang menghubungkan
empat β strand antiparalel dimana strand 3 dan 4 di tepi dari sheet, sedangkan 1 dan 2
terletak di tengah dari sheet. Motif β sandwich dibentuk ketika β strand atau sheet
bertumpukan di atas satu sama lainnya. Pada Gambar 93 diperlihatkan contoh β
sandwich dimana β strand dihubungkan oleh loop yang pendek dan turn tetapi β
sandwich dapat juga dibentuk oleh interaksi dari dua β-sheet pada daerah yang berbeda
dari rantai polipeptida.

d. Struktur kuartener
Struktur kuartener adaalah susunan kompleks yang terdiri dari dua rantai polipeptida
atau lebih, yang setiap rantainya bersama dengan struktur primer, sekunder, tersier
membentuk satu molekul protein yang besar dan aktif secara biologis.

Beberapa protein mengandung dua atau lebih rantai polipeptida yang berbeda atau sama.
Rantai polipeptida pada protein ini dinamakan subunit. Masing-masing subunit merupakan
polipeptida yang terpisah. Proteinnya dinamakan dengan protein multisubunit. Protein
multisubunit dapat terdiri dari 2 subunit (dimer), 3 subunit (trimer), 4 subunit (tetramer), dan
bahkan lebih dari 4 subunit. Protein yang terdiri dari sejumlah kecil subunit dinamakan
oligomer. Protein dengan hanya satu subunit adalah monomer. Subunit pada protein
multisubunit mungkin identik atau berbeda. Subunit identik dominan pada dimer dan
tetramer. Ketika subunit berbeda, setiap tipe subunit sering mempunyai fungsi yang berbeda.
Penataan polipeptida-polipeptida pada protein multisubunit dalam struktur tiga-
dimensinya dinamakan struktur quartener. Struktur quartener berhubungan dengan topologi,
penataan ruang dari dua atau lebih rantai polipeptida. Struktur quartener merupakan penataan
dan pengorganisasian subunit-subunit protein menjadi protein kompleks yang fungsional.
Interaksi antara subunit pada protein multisubunit dimediasi oleh interaksi nonkovalen seperti
ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik, dan interaksi elektrostatik. Sebagai akibat dari
interaksi non kovalen tersebut, perubahan kecil struktur pada suatu sisi dari suatu molekul
protein multisubunit mungkin menyebabkan perubahan drastis pada sisi yang jauh dari protein
tersebut. Sifat protein seperti ini terjadi pada protein allosteric. Tidak semua protein
multisubunit menunjukkan efek allosterik, tetapi kebanyakan efek allosterik adalah penting
pada regulasi metabolik.
Metoda umum untuk menggambarkan protein oligomer adalah menggunakan huruf
Yunani untuk mengidentifikasi tipe subunit dan subkrip angka menunjukkan jumlah subunit.
Sebagai contoh protein α2βγ mengandung dua subunit α dan satu subunit yang masing-masing
ditandai dengan β dan γ. Dengan demikian, protein α2βγ adalah tetramer. Subunit dalam
protein oligomer selalu mempunyai definisi stoikiometri dan penataan subunit memberikan
struktur stabil. Interaksi hidrophobik adalah kekuatan utama yang terlibat meskipun kekuatan
elektrostatik mungkin berkontribusi pada penataan subunit yang disukai. Karena kekuatan
intersubunit biasanya lemah, subunit dari protein oligomer dapat sering dipisahkan di
laboratorium. Bagaimanapun juga secara in vivo, subunit biasanya tetap berasosiasi dengan
erat.
Beberapa protein multisubunit diperlihatkan pada Gambar 95. Pada HIV-1 aspartic
protease merupakan dimer yaitu dua subunit protein yang identik, sedangkan
phosphoribosyl transferase merupakan protein tetramer yang terdiri dari empat subunit
dengan dua subunit identik (dua pasang subunit nonidentik).
Pada kenyataan sebagian besar protein terdiri dari subunit yang berasosiasi. Hal ini terjadi
barangkali berhubungan dengan beberapa faktor.
a. Oligomer biasanya lebih stabil dari pada subunit yang terpisah. Struktur quartener
diusulkan memperpanjang hidup dari protein secara in vivo
b. Sisi aktif beberapa enzim oligomer dibentuk oleh residu dari polipeptida yang berdekatan
 c. Struktur tiga dimensi dari kebanyakan protein oligomer berubah ketika protein mengikat
ligan. Perubahan tersebut adalah kunci dalam pengaturan aktivitas biologi dari protein
oligomer tertentu.
d. Protein multisubunit mungkin terlibat pada reaksi enzimatik berurutan dimana produk dari
reaksi pertama menjadi substrat dari reaksi kedua. Hal ini memberikan efek yang dikenal
sebagai ‘pengaliran’ (channeling).

6. Denaturasi Protein
Protein dapat mempertahankan kesesuaian bentuknya asalkan lingkungan fisik dan
kimianya dipertahankan. Jika lingkungan berubah maka, protein dapat terurai atau
mengalami perubahan sifat ( denaturasi ); mereka dapat kehilangan struktur sekunder,
tersier, dan kuarternya sehingga aktivitas biologisnya juga hilang.
a. Kesesuaian bentuk protein bergantung pada ikatan hidrogen, yang lemah dan sangat
senitif terhadap perubahan PH dan suhu.
b. Paparan singkat pada suhu yang tinggi ( diatas 60oC ) atau paparan pada asam atau basa
kuat dalam periode waktu yang lama akan menyebabkan denaturasi karena ikatan
hidrogen ruptur.
c. Sebagian protein dapat dikembalikan kebentuk aslinya, jika terdenaturasi tanpa harus
menjadi insoluble.
d. Perbedaan panas yang besar dapat menyebabkan denaturasi yang menetap. Putih telur
akan memadat dan menjadi insoluble jika dipanaskan.
- Suhu tubuh yang sangat tinggi dapat menyebabkan koagulasi protein selular.
- Jika suhu tubuh naik sampai diatas 41oC atau 42oC maka akan mengakibatkan
denaturasi protein.
1. Suhu
Pengaruh suhu pada struktur tiga dimensi protein dapat digambarkan sebagai berikut.
Kenaikan suhu secara sederhana menaikan kecepatan pergerakan molekul. Jika suhu
terus dinaikkan ikatan di dalam molekul protein mulai bervibrasi. Interaksi lemah
seperti ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik yang memelihara struktur protein rusak.
Dengan kata lain, protein terdenaturasi. Molekul protein yang terdenaturasi akan
kehilangan karakteristik konformasi tiga dimensinya. Koagulasi terjadi ketika
molekul protein tidak melipat dan menjadi terjerat. Pada keadaan ini protein tidak
dapat larut, protein menggumpal dan menjadi padat. Hal ini dapat kita amati efek
kenaikan suhu pada putih telur. Putih telur merupakan larutan viscous dari albumin
telur. Ketika putih telur dimasak, protein mengalami denaturasi dan selanjutnya
koagulasi dan kita melihatnya sebagai padatan. Banyak protein pada sel kita. Sebagai
contoh enzim, enzim dalam sitoplasma sebagai larutan kental (viscous). Untuk
menjalankan fungsinya, enzim harus selalu dalam larutan dan terpelihara struktur tiga
dimensinya dengan benar. Jika suhu tubuh kita menjadi sangat tinggi, atau jika daerah
tertentu dari badan kita sangat tinggi suhunya seperti ketika kita menyentuh
pemanggang kue yang panas maka protein seluler menjadi terdenaturasi. Protein
kehilangan fungsinya yang dapat mengakibatkan sel atau organisme menjadi mati.

2. pH
Semua protein mempunyai karakteristik muatan listrik karena gugus R dari asam
aminonya. Masing-masing protein mempunyai karakteristik muatan listrik total pada
permukaannya karena setiap protein mempunyai komposisi residu asam amino yang
berbeda. Gugus R bermuatan positif dan negatif pada permukaan molekul protein
berinteaksi dengan ion dan molekul air. Interaksi ini memelihara protein dalam larutan
di sitoplasma. Protein yang diperlihatkan pada Gambar108a mempunyai muatan total
2+ karena protein tersebut mempunyai dua ekstra gugus NH3+. Jika kita
menambahkan dua mol basa seperti NaOH pada protein tersebut, maka gugus amino
 terprotonasi kehilangkan protonnya yang mengakibatkan muatan protein menjadi
netral. Dengan kata lain, muatan total protein menjadi nol. pH dimana protein
mempunyai jumlah muatan positip dan muatan negatif sama (muatan totalnya adalah
nol) dinamakan titik isoelektrik. Sebaliknya, protein pada Gambar 108b mempunyai
muatan total 2- karena terdapat dua ekstra gugus karboksil. Ketika dua mol asam
ditambahkan, gugus karboksil menjadi terprotonasi. Sebagai akibatnya protein ‘netral’
dan muatan total protein menjadi nol. Hal ini dapat dikatakan bahwa larutan protein
berada pada titik isoelektrik.
Ketika pH larutan protein di atas titik isoelektriknya, maka semua molekul protein akan
mempunyai muatan permukaan total negatif. Sebaliknya, ketika pH larutan protein di
bawah titik isoelektrik protein akan mempunyai muatan total positip. Pada titik
isoelektrik molekul protein tidak mempunyai muatan total permukaan. Sebagai
akibatnya, protein tidak kuat menolak satu sama lainnya dan protein paling sedikit
larut.
Pengaruh pH dapat kita amati pada susu yang diletakkan di kulkas untuk waktu yang
lama. Bakteri pada susu mulai tumbuh. Bakteri menggunakan gula susu (laktosa)
sebagai sumber energi dalam proses fermentasi dan menghasilkan asam laktat sebagai
produknya. Bakteri berlanjut tumbuh dan berkembang yang mengakibatkan
konsentrasi asam laktat naik. Kenaikan konsentrasi asam laktat mengakibatkan
protonasi dari gugus karboksilat pada permukaan protein susu. Protein menjadi
isoelektrik dan mengkoagulasi selanjutnya menjadi padat seperti ‘dadih’.
 Pengaruh pH pada Protein
3. Pelarut Organik
Pelarut organik polar seperti 2-propanol, dapat mendenaturasi protein dengan merusak
ikatan hidrogen di dalam protein. Daerah nonpolar dari pelarut mengganggu interaksi
hidrofobik di dalam interior molekul protein dengan demikian mengganggu
konformasi protein. Oleh sebab itu, larutan alkohol 70% sering digunakan sebagai
antiseptik atau disinfektan. Selain itu, ikatan hidrogen terbentuk antara pelarut dan air.
4. Detergen
Detergen mempunyai daerah hidrofob dan polar atau daerah hidrofilik. Ketika
detergen berinterakis dengan protein, detergen merusak interaksi hidrofobik
menyebabkan rantai protein tidak melipat.
5. Logam Berat
Logam berat seperti merkuri (Hg2+) dan timbal (Pb2+) mungkin membentuk ikatan
dengan gugus rantai samping bermuatan negatif. Hal ini mengganggu jembatan garam
yang terbentuk antara gugus R residu asam amino dari rantai protein yang
mengakibatkan protein dapat kehilangan konformasi. Logam berat mungkin juga
berikatan dengan gugus sulfuhidril dari protein. Hal ini mungkin menyebabkan
perubahan besar pada struktur tiga dimensi protein yang mengakibatkan protein dapat
kehilangan fungsinya.
 6. Gerakan Mekanik
Pengocokan, pukulan, goncangan dapat merusak interaksi lemah yang memelihara
konformasi protein. Pengocokan putih telur menghasilkan busa yang kaku.
2.6 Asam Amino Protein
Asam amino terdiri atas atom karbon yang terikat pada suatu gugus karboksil ( - COOH )
satu gugus amino ( - NH2 ), satu atom hidrogen ( - H ) dan satu gugus radikal ( - R ), atau
rantai cabang. Sebagaimana tampak pada gambar struktur asam amino dibawah ini ;

COOH (gugus karboksil)

H C R (gugus radikal)

NH2 (gugus amino)

Asam Amino Protein Alami

Protein adalah polimer dari asam amino. Semua organisme menggunakan 20
asam amino yang sama sebagai unit pembangun suatu molekul protein. Kedua puluh
asam amino ini adalah asam amino normal yang terdapat pada protein alami. Asam
amino pertama yang ditemukan adalah asparagin pada tahun 1806, sedangkan asam
amino yang terakhir ditemukan adalah treonin yang belum teridentifikasi sampai
tahun 1938. Protein alami terdiri dari kombinasi keduapuluh asam amino. Kedua
puluh asam amino ini adalah α-amino acid. Struktur umum asam amino diperlihatkan
pada Gambar 75. Sembilan belas dari duapuluh asam amino yang umumnya diisolasi
dari protein alami mempunyai struktur umum yang sama dengan amina primer pada
α-karbon. Asam amino lainnya adalah prolin yang merupakan amina sekunder.
 Struktur Umum Asam Amino Kecuali Prolin
Semua asam amino kecuali glisin, pada α-karbon terikat empat gugus yang
berbeda yaitu gugus karboksilat (gugus karboksil yang kehilangan sebuah proton,
-COO-) dan gugus amino terprotonasi (gugus amino yang memperoleh sebuah proton,
-NH3+), gugus rantai samping (R) dan atom hidrogen. Atom α-karbon demikian
dinamakan kiral. Penataan gugus yang terikat pada α-karbon adalah tetrahendral.
Empat gugus ini dapat melingkupi dua penataan ruang terpisah yang unik yaitu
stereoisomer L dan D. Pada Gambar 76 dimuat stereoisomer alanin. Hampir semua
asam α-amino yang diisolasi dari protein alami mempunyai stereoisomer L.

Dua Stereoisomer Alanin

Pada pH 7, kondisi yang diperlukan untuk fungsi hidup, kita tidak akan
menemukan asam amino yang gugus karboksilatnya diprotonasi (-COOH) dan gugus
aminonya tidak terprotonasi (-NH2). Pada kondisi ini, gugus karboksil membentuk
basa konjugate (-COO-) dan gugus amina membentuk asam konjugate (-NH3+).
Molekul netral dengan jumlah muatan positip dan negatif sama dinamakan zwitterion.
Dengan demikian, asam amino dalam air berada sebagai ion dipolar yang dinamakan
zwitterion. Pada α-karbon setiap asam amino juga terikat atom hidrogen dan sebuah
rantai samping, atau gugus R. Pada protein, gugus R berinteraksi dengan R lainnya
 melalui interaksi yang lemah yang bervariasi. Interaksi ini perpartisipasi dalam
pelipatan rantai protein membentuk struktur tiga dimensi yang menentukan fungsinya.
1. Pengelompokan Asam Amino
Semua asam amino mempunyai sebuah gugus karboksil dan sebuah gugus amina. Perbedaan
asam amino terletak pada rantai samping (gugus R). Gambar 77 memuat struktur asam
amino. Rantai samping asam amino bervariasi dalam hal struktur, ukuran, muatan listrik dan
kelarutannya di dalam air. Asam amino dapat dikelompokkan menurut kepolaran rantai
sampingnya. Rantai samping beberapa asam amino adalah nonpolar. Asam amino tersebut
lebih menyukai kontak dengan rantai samping asam amino nonpolar daripada kontak dengan
air dan dikatakan asam amino hydrophobic (water-fearing). Oleh sebab itu, residu asam
amino ini ditemukan pada interior protein globular. Asam amino ini dapat berasosiasi dengan
yang lainnya dan tetap terpisah dari air. Sembilan asam amino masuk kategori ini yaitu
alanin, valin, leusin, isolusin, prolin, glisin, metionin, phenilalanin dan triptopan. Gugus R
pada prolin adalah unik. Gugus ini berikatan dengan gugus α-amino membentuk amina
sekunder.
Sebelas asam amino mempunyai rantai samping polar karena rantai samping asam amino ini
berinteraksi dengan molekul air dan dikatakan asam amino hidrophilic (water-loving). Asam
amino hidrophilic disebut juga asam amino polar. Rantai samping residu asam amino ini
sering ditemukan pada permukaan protein globular. Asam amino polar dikelompokkan
menjadi tiga yaitu:
1. Asam amino netral tetapi polar. Asam amino ini mempunyai gugus R affinitas tinggi pada
air tetapi tidak ionik pada pH 7. Serin, treonin, tirosin, sistein, asparagin dan glutamin masuk
ke dalam kategori ini. Kebanyakan asam amino ini berasosiasi dengan yang lainnya melalui
ikatan hidrogen, tetapi sistein membentuk ikatan disulfida dengan sistein lainnya.
2. Asam amino bermuatan negatif. Asam amino ini mempunyai gugus karboksil terionisasi
pada rantai sampingnya. Pada pH 7, asam amino ini bermuatan total -1. Aspartat dan
glutamat adalah dua asam amino masuk ke dalam kategori ini. Asam amino ini adalah asam
amino bersifat asam karena ionisasi dari asam karboksilat melepaskan proton.
3. Asam amino bermuatan positip. Pada pH 7, lisin, arginin dan histidin mempunyai muatan
total negatif karena rantai sampingnya mengandung gugus positip. Asam amino ini bersifat
basa karena rantai samping dengan air mengambil proton dan melepaskan anion hidroksida.
Asam aminopun dapat dikelompokkan berdasarkan gugus rantai sampingnya yaitu:
1. Tujuh asam amino mempunyai gugus R aliphatik nonpolar
2. Tiga asam amino mempunyai gugus R aromatik
3. Lima asam amino mempunyai gugus R tidak bermuatan, polar
4. Tiga asam amino mempunyai gugus R bermuatan positip
5. Dua asam amino mempunyai gugus R bermuatan negatif

Struktur Asam Amino

2. Titrasi Asam Amino

Ketika sebuah asam amino dititrasi, kurva titrasinya menunjukkan reaksi dari setiap
gugus fungsi dengan ion hidrogen. Pada alanin, gugus karboksil dan amino adalah dua gugus
yang dapat dititrasi. Pada pH yang sangat rendah, alanin mempunyai sebuah gugus karboksil
yang terprotonasi (dengan demikian tidak bermuatan) dan gugus amino bermuatan positip
yang juga terprotonasi. Pada kondisi ini alanin mempunyai muatan positip total satu. Jika
basa ditambahkan, gugus karboksil kehilangan protonnya menjadi gugus karboksilat
bermuatan negatif dan pH larutan naik. Alanin sekarang tidak bermuatan total (muatan
totalnya nol). Jika pH dinaikkan selanjutnya dengan penambahan basa, gugus amino
terprotonasi kehilangan proton dan molekul alanin sekarang bermuatan negatif satu. Dengan
demikian, kurva titrasi alanin seperti asam diprotik (Gambar 78). Semua asam amino yang
mempunyai satu gugus α-amino, satu gugus karboksil dan gugus R yang tidak mengion
mempunyai kurva titrasi yang serupa dengan kurva titrasi alanin. Kelompok asam amino ini
dicirikan oleh harga pK1 yang mirip pada kisaran 2 sampai 3, sedangkan pK2 pada kisaran 9
sampai 10 (Tabel 11).

Kurva Titrasi Alanin

Pada histidin, rantai samping imidazole berkontribusi sebagai gugus yang dapat
dititrasi. Pada pH yang sangat rendah, molekul histidin mempunyai muatan positip total dua
karena gugus amino dan immidazole bermuatan positip. Jika basa ditambahkan pH naik,
gugus karboksil kehilangan proton menjadi gugus karboksilat, dan histidin sekarang
mempunyai muatan total satu. Jika basa masih ditambahkan gugus imidazole kehilangan
proton dan pada titik ini histidin bermuatan total nol. Pada nilai pH yang lebih tinggi akibat
penambahan basa, gugus aminonya kehilangan proton, akibatnya molekul histidin
mempunyai muatan negatif satu. Dengan demikian, kurva titrasi histidin adalah seperti asam
triprotik
 Kurva Titrasi Histidin
Gugus yang dapat dititrasi dari setiap asam amino mempunyai nilai karakteristik pKa. Nilai pKa dari
α-karboksil rendah yaitu sekitar 2. Nilai pKa dari gugus amino lebih tinggi yaitu antara 9-10,5. Nilai
pKa gugus rantai samping termasuk gugus rantai samping-karboksil dan amino tergantung pada sifat
kimia gugus. Tabel 11 memuat nilai pKa gugus yang dapat dititrasi dari asam amino, nilai pI dan
singkatan/simbol asam amino. Klasifikasi asam amino sebagai asam amino bersifat asam atau basa
tergantung pada pKa rantai samping. Histidin, lisin dan arginin dipertimbangkan sebagai asam amino
bersifat basa karena rantai sampingnya mempunyai gugus yang mengandung nitrogen yang dapat
berada dalam bentuk terprotonasi atau deprotonasi. Asam aspartat dan asam glutamat
dipertimbangkan sebagai asam amino bersifat asam karena strukturnya mempunyai rantai samping
asam karboksilat dengan nilai pKa rendah. Gugus ini masih dapat dititrasi setelah asam amino
membentuk peptida atau protein, tetapi pKa dari gugus yang dapat dititrasi pada rantai samping
adalah tidak sama pada suatu protein dan sebagai asam amino bebas.
Pada kenyataannya asam amino, peptida dan protein mempunyai nilai pKa yang berbeda yang
menimbulkan kemungkinan bahwa zat tersebut dapat mempunyai muatan yang berbeda pada pH
tertentu. Sifat ini dimanfaatkan pada elektroforesis, metoda umum untuk memisahkan molekul pada
medan listrik. Metoda ini sangat bermanfaat dalam penentuan sifat penting protein. pH dimana
molekul mempunyai muatan total nol dinamakan pH isoelektrik atau titik isoelektrik (simbol pI). Pada
pH isoelektriknya molekul tidak akan bergerak dalam medan listrik. Sifat ini dapat digunakan pada
metoda pemisahan molekul protein. Titik isoelektrik (pI) sebuah asam amino dapat dihitung dengan
persamaan berikut.
3.Ikatan peptida
Antara asam amino dengan asam amino lainnya dapat berikatan membentuk ikatan kovalen. Ikatan
kovalen terbentuk antara gugus α-karboksil dari satu asam amino dengan gugus α-amino dari asam
amino berikutnya. Air dieliminasi pada proses ini dan residu asam amino yang terikat tetap setelah
air tereliminasi. Ikatan yang terbentuk adalah ikatan peptida. Peptida adalah senyawa yang
terbentuk dari sejumlah asam amino yaitu antara 2 sampai beberapa buah asam amino bahkan
sampai ratusan asam amino. Protein terbentuk dari banyak asam amino.
Reaksi asam amino glisin dan alanin menghasilkan glycil-alanine (Gambar 80). Penulisan
glycil-alanine dapat disingkat menjadi Gly-Ala atau GA. GA adalah dipeptida. Molekul
yang terbentuk dari kondensasi dua asam amino dinamakan dipeptida. Pada
pembentukan dipeptida dilepaskan satu molekul air. Oleh sebab itu, dipeptida terdiri dari
dua residu asam amino yang dihasilkan dari reaksi dua asam amino. Pada dipeptida
terdapat satu ikatan peptida. Kata ‘di’ pada dipeptida bukan menunjukkan jumlah ikatan
peptida tetapi menunjukkan jumlah residu asam amino. Dengan demikian, jumlah residu
asam amino pada peptida ditunjukkan oleh prefiks di- (2 unit), tri-(3 unit), tetra-(4 unit).
Jumlah residu asam amino 2-50 dikenal sebagai oligopeptida, sedangkan lebih dari 50
residu asam amino dikenal sebagai polipeptida. Protein adalah polipeptida.

Pembentukan Ikatan Peptida

Pada tahun 1930an dan 1940an, Linus Pauling dan Robert Corey menemukan bahwa
ikatan peptida adalah planar dan kaku. Ikatan peptida lebih pendek dari yang
diharapkan. Apakah arti semua ini? Pauling menyimpulkan bahwa ikatan peptida
mempunyai karakter ‘ikatan ganda sebagian’ karena pengaruh resonansi. Oleh sebab itu,
ikatan peptida dapat ditulis sebagai hibrid resonansi dari dua struktur (Gambar 81), satu
ikatan tunggal antara karbon dan nitrogen dan yang lainnya ikatan ganda antara karbon
dan oksigen. Setiap ikatan peptida mempunyai karakter ikatan-ganda sekitar 40% yang
disebabkan oleh resonansi akibatnya ikatan peptida lebih kuat dari pada ikatan tunggal
karena stabililisasi resonansinya. Tetapi ikatan peptida tidak dapat berotasi

Struktur Resonansi Ikatan Peptida

Ini berarti bahwa hanya dua rotasi bebas dari tiga ikatan tunggal dari backbone peptida
yang membatasi jumlah kemungkinan konformasi peptida. Rotasi bebas terdapat pada
ikatan antara α-karbon dari residu asam amino dan karbon karbonil dan nitrogen amino
dari residu itu. Rotasi bebas tersebut adalah ikatan N-Cα () dan C- Cα (). Konformasi
ikatan peptida didefinisikan oleh nilai  dan  (-180º sampai 180º). Plot nilai  sebagai
sumbu x dan  sebagai sumbu y menghasilkan Ramachandran plot. Kekakuan ikatan
peptida mengakibatkan gugus R pada residu asam amino berdekatan berlawanan
sepanjang rantai peptida (Gambar 82). Gambaran struktur ini mempunyai implikasi
penting untuk konformasi tiga-dimensi dari peptida dan protein. Stereokimia ini
memainkan peranan penting dalam penentuan bagaimana backbone protein dapat melipat.

Ikatan Peptida adalah Planar dan Kaku

a. Klasifikasi Asam Amino
1) Asam amino mengandung sedikitnya satu gugus asam Karboksil (-COOH) dan
sedikitnya satu gugus amino (-NH2) kedua gugus tersebut tersebut terikat pada atom
karbon yang sama. Setiap asam amino mempunyai anak rantai yang disebut sebagai
satu gugus R.
a. Asam-asam amino memiliki perbedaan dalam gugus R-nya yang memberi ciri khas
dan mempengaruhi sifat protein tempat asam amino tersebut bergabung.
b. Gugus R nonpolar menyebabkan asam amino relatif tidak larut dalam air. Gugus
yang polar atau bermuatan listrik menyebabkan asam amino larut dalam air.
2) Asam-asam amino bergabung untuk membentuk protein melalui reaksi kondensasi
(dehidrasi) antara gugus karboksil dari salah satu asam amino dan gugus amino dari
asam amino lain.

b. Klasifikasi Asam Amino Menurut Esensial dan Tidak Esensial

Dr. William Rose, (1917) seorang peonir dalam penelitian protein dengan
menggunakan berbagai campuran asam amino dan meneliti pengaruhnya pertumbuhan
tikus percobaan dan manusia. membagi asam amino dalam dua golongan, yaitu asam
amino esensial dan tidak esensial. dalam penelitiannya ternyata ada 10 macam asam amino
yang dibutuhkan
binatang ( tikus ) untuk pertumbuhan yang tidak dapat disintesis tubuh , asam amino
ini dinamakan asam amino esensial. Asam amino lain dinamakan asam amino tidak
esensial. Asam amino tidak esensial juga penting untuk pembentukan protein tubuh, tetapi
asam amino ini bila tidak terdapat dalam tubuh dapat disintesis tubuh dalam jumlah yang
diperlukan.
Ternyata ada sembilan jenis asam amino esensial untuk manusia yang diperlukan
untuk pertumbuhan dan pemeliharaan jaringan tubuh. kesembilan asam amino ini tidak
dapat disintesis tubuh, yang berarti harus ada dalam makanan sehari-hari. Bila tubuh
mengandung cukup nitrogen, tubuh mampu mensintesis sebelas jenis asam amino lain,
yaitu asam amino tidak esensial yang diperlukan untuk pertumbuhan dan pemeliharaan
jaringan tubuh. Nitrogen ini dapat berasal dari asam amino tidak esensial dan asam amino
esensial
yang berlebihan. Sudah tentu ke 20 asam amino tersebut diperlukan untuk
pertumbuhan, perkembangan dan pemeliharaan kesehatan tubuh.
Tabel. Pengelompokan asam amino dengan sebuah gugus amino dan karboksil

TABEL
Nama Singkatan Rumus R
A. Asam amino dengan sebuah gugus amino dan karboksil

1. Glisin Gly H CH CO2H

NH2

2. Alanin Ala CH3 CH CO2H R = H atau alkil

NH2

3. Valin Val CH3 CH CH CO2H

CH3 NH2

4. Leusin Leu CH3 CH CH2 CH CO2H

CH3 NH2

5. Isoleusin Ile* CH3 CH2 CH CH CO2H

CH3 NH2

6. Serin Ser CH2 CH CO2H R mengandung

OH NH2
sebuah gugus

fungsi alkohol

7. Treonin Thr* CH3 CH CH CO2H

OH NH2

8. Sistein Cys CH2 CH CO2H Dua buah asam

SH NH2
amino

mengandung

belerang

9. Metionin Met* CH3S CH2 CH2 CH CO2H

NH2
10. Prolin Pro CO2H Gugus amino
NH
sekunder dan

berbentuk

cincin

11. Fenilalanin Phe* NH2

CH2 CH CO2H

12. Tirosin Tyr NH2

HO CH2 CH CO2H

13.Triptofan Trp* O
H2N CH C
OH
CH2

HN

B. Asam amino dengan sebuah gugus amino dan dua buah gugus karboksil

14. Asam aspartat Asp HOOC CH2 CH COOH

NH2

15.asam glutamat Glu HOOC CH2 CH2 CH COOH

NH2

16. asparagin Asn O

NH2 CH C
OH
CH2
C
HO O

17. Glutamin Gln O

NH2 CH C
OH
CH3

C. Asam amino dengan sebuah gugus karboksil dan dua buah gugus basa

18. Lisin Lys* CH2CH2CH2CH2 CH CO2H

NH2 NH2
 19. Arginin Arg O
NH2 CH C
OH
CH2
CH2
CH2
NH
C NH
NH2

20. Histidin His O

H2N CH C
OH
CH2

N
NH

2.7. Sintesis protein

Dari makanan kita memperoleh Protein. Di sistem pencernaan protein akan diuraikan
menjadi peptid peptid yang strukturnya lebih sederhana terdiri dari asam amino. Hal ini
dilakukan dengan bantuan enzim. Tubuh manusia memerlukan 9 asam amino. Artinya
kesembilan asam amino ini tidak dapat disintesa sendiri oleh tubuh esensiil, sedangkan
sebagian asam amino dapat disintesa sendiri atau tidak esensiil oleh tubuh. Keseluruhan
berjumlah 21 asam amino. Setelah penyerapan di usus maka akan diberikan ke darah. Darah
membawa asam amino itu ke setiap sel tubuh. Kode untuk asam amino tidak esensiil dapat
disintesa oleh DNA. Ini disebut dengan DNAtranskripsi. Kemudian karena hasil transkripsi
di proses lebih lanjut di ribosom atau retikulum endoplasma, disebut sebagai translasi.
Protein digabungkan dari asam amino menggunakan informasi dalam gen. Setiap
protein memiliki urutan asam amino unik yang ditetapkan oleh nukleotida. Dengan kode
genetika maka kumpulan tiga set nukleotida yang disebut kodon dan setiap kombinasi tiga
nukleotida membentuk asam amino, misalnya AUG (adenine – urasil – guanin) adalah kode
untuk methionine.
Karena DNA berisi empat nukleotida, total jumlah kemungkinan kodon adalah 64.
Oleh karena itu, ada beberapa kelebihan dalam kode genetik, dan beberapa asam amino dapat
ditentukan oleh lebih dari satu codon. Kode gen DNA yang pertama di transkripsi menjadi
pra – messenger RNA (mRNA) oleh enzim seperti RNA polymerase. Sebagian besar
organisme maka proses pra-mRNA (juga dikenal sebagai dasar transkrip) menggunakan
berbagai bentuk pasca transcriptional modifikasi untuk membentuk mRNA matang, yang
kemudian digunakan sebagai template untuk sintesis protein oleh ribosome. Dalam
prokariotik mRNA yang dibuat bisa digunakan segera, atau diikat oleh ribosome setelah
dipindahkan dari inti sel. Sebaliknya, eukariotik membuat mRNA di inti sel dan kemudian
memindahkan ke sitoplasma, dimana sintesis protein yang kemudian terjadi. Laju sintesis
protein yang lebih tinggi dapat terjadi di prokaryotes maupun eukariotik yang dapat mencapai
hingga 20 asam amino per detik.
Proses yang sintesis protein dari mRNA template dikenal sebagai
translasi/terjemahan. mRNA yang diambil ke ribosome kemudian membaca tiga nukleotida
dan mencocokan kodon dengan pasangan antikodonnya yang terletak pada RNA transfer
yang membawa asam amino sesuai dengan kode kodon. Enzim aminoacyl tRNA synthetase
menyusun molekul tRNA dengan asam amino yang benar. Polipeptida berkembang yang
sering disebut rantai peptida. Protein selalu dibiosintesiskan dari N-terminal ke C-terminal.
Ukuran panjang sintesis protein dapat diukur dengan melihat jumlah asam amino
yang berisi dengan total massa molekul, yang biasanya dilaporkan dalam unit daltons (identik
dengan unit massa atom), atau turunan unit kilodalton (kDa). Yeast protein rata-rata
panjangnya adalah 466 asam amino dan 53 kDa di massa. Protein terbesar adalah titins,
komponen dari otot sarkomer, dengan massa molekular hampir 3.000 kDa, dan total panjang
hampir 27.000 asam amino.
 Kebutuhan Protein
Komposisi protein yang mengandung unsur karbon menjadikan protein sebagai bahan bakar
sumber energi. Apabila tubuh tidak menerima karbohidrat dan lemak dalam jumlah yang
cukup untuk memenuhi kebutuhan tubuh maka protein akan dibakar untuk sumber
energi. Dalam hal ini, keperluan tubuh akan energi lebih diutamakan sehingga sebagian
protein tidak dapat digunakan untuk membentuk jaringan.Protein mensuplai 4 kalori per
gram, tetapi secara ekonomis sumber energi yang berasal dari protein lebih mahal
dibandingkan dengan sumber energi yang berasal dari lemak dan karbohidrat.
Sebagai dasar perhitungan, kecukupan protein = 10-15 % dari total suplai kalori. Misalnya
10% dari kecukupan energi = 210 kalori = 52,5 gram protein, (1 kalori = 4 gram protein)
(Suhardjo dan Clara, 1992).

2.8 Fungsi Protein

1 . Sebagai biokatalisator (enzim). Protein yang paling bervariasi dan mempunyai

kekhususan tinggi adalah protein yang mempunyai aktivitas katalis, yakni enzim.
Hampir semua reaksi kimia biomolekul organik didalam sel dikatalis oleh enzim.
Lebih dari 2000 jenis enzim , masing-masing dapat mengkatalisa reaksi kimia yang
berbeda, telah ditemukan dalam berbagai bentuk kehidupan.
2. Sebagai protein transport contohnya hemoglobin mengangkut oksigen dalam eritrosit,
mioglobin mengangkut oksigen dalam otot. Ion besi diangkut dalam plasma darah oleh
transferin dan disimpan dalam hati sebagai kompleks dengan feritin.
3. Protein transport didalam plasma darah mengikat dan membawa molekul atau ion
spesifik dari satu organ ke organ lain. Hemoglobin pada sel darah merah mengikat
oksigen ketika darah melalui paru-paru, dan membawa oksigen ke jaringan periferi.
Plasma darah mengandung lipo protein. Yang membawa lipid dari hati ke organ lain.
Protein transport lain terdapat didalam membran sel dan menyesuaikan strukturnya
untuk mengikat dan membawa glukosa, asam amino dan nutrien lain melalui membran
menuju kedalam sel.
4. Sebagai pengatur pergerakan. Protein merupakan komponen utama daging. Gerakan
otot terjadi karena ada dua molekul (aktin dan miosin) protein yang saling bergeseran.
5. Sebagai penunjang mekanis. Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang
disebabkan adanya kolagen. Pada persendian ada elastin. Pada kuku, bulu rambut ada
protein keratin.
6. Pertahanan tubuh dalam bentuk antibodi. Suatu protein khusus yang mengikat benda
asing yang masuk kedalam tubuh seperti virus, bakteri dan lain lain.
7. Sebagai media perambatan impuls saraf. Protein ini biasanya berbentuk reseptor
misalnya rodopsin suatu protein yang bertindak sebagai reseptor atau penerima warna
atau cahaya pada sel-sel mata.
8. Protein Nutrien dan Penyimpan. Biji berbagai tumbuhan menyimpan protein nutrien
yang dibutuhkan untuk pertumbuhan embrio tanaman, terutama protein biji dari
gandum, jagung dan beras.
9. Protein Pengatur. Beberapa protein membantu mengatur aktivitas seluler atau fisiologi.
Terdapat sejumlah hormon, seperti insulin, yang mengatur metabolisme gula dan
kekurangannya, hormon pertumbuhan dari pituitary dan hormon paratiroid, yang
mengatur transport Ca++ dan fosfat juga.
2.9 Sumber protein
Bahan makanan hewani merupakan sumber protein yang baik, dalam jumlah
maupun mutu, seperti telur, susu, daging, unggas, ikan, dan kerang. Sumber protein nabati
adalah kacang kedelai dan hasilnya, seperti tempe dan tahu, serta kacang-kacangan lain.
Kacang kedelai merupakan sumber protein nabati yang mempunyai mutu atau nilai biologi
tertinggi. Bahan makanan nabati yang kaya akan protein adalah kacang-kacangan.Sumber
protein untuk manusia ada 2, yaitu :
1. Sumber protein hewani.
Bahan makanan hewani merupakan sumber protein yang baik, dalam jumlah maupun
mutu. Sumber protein hewani dapat berbentuk daging dan alat-alat dalam seperti hati,
pankreas, ginjal, paru, jantung, jeroan, susu, telur dan ikan. Ayam dan jenis burung
lain merupakan sumber protein yang berkualitas baik.
 2. Sumber protein nabati.
Sedangkan protein nabati terdapan dalam biji-bijian, kacangkacangan dan gandum.
Satu gram protein mampu menghasilkan energi 4,1 kalori. HH

2.10 PENCERNAAN PROTEIN

Sebagian besar protein dicernakan menjadi asam amino, selebihnya menjadi tripeptida

dan dipeptida.

 Lambung

Pencernaan atau hidrolisis protein dimulai didalam lambung. Asam klorida

lambung membuka gulungan protein (proses denaturasi), sehingga enzim

pecernaan dapat memecah ikatan peptida. Asam klorida mengubah enzim

pepsinogen tidak aktif yang dikeluarkan oleh mukosa lambung menjadi bentuk

aktif pepsin. Karena makanan hanya sebentar tinggal di lambung, pencernaan

 protein hanya terjadi hingga dibentuknya campuran polipeptida, proteose dan

pepton.

 Usus halus

Pencernaan protein dilanjutkan didalam usus halus yang berasal campuran enzim

proteose. Pankreas mengeluarkan cairan yang bersifat sedikit basa dan

mengandung berbagai prekursor protease seperti tripsinogen, kemotripsinogen,

prokarbobsipeptidase, dan proelastase. Enzim-enzim ini menghidrolisis ikatan

peptida tertentu. Sentuhan kimus terhadap mukosa usus halus mengrangsang

dikeluarkannya enzim enterokinase yang mengubah tripsinogen tidak aktif yang

berasal dari pankreas menjadi Tripsin aktif.

Perubahan ini juga dilakukan oleh Tripsin sendiri secara oto-katalitik

disamping itu Tripsin dapat mengaktifkan enzim-enzim proteolitik lain berasal dari

pankreas. Kimotripsinogen diubah menjadi beberapa jenis kimotripsin aktif;

prokarboksipeptidase dan proelastase diubah menjadi karboksipeptidase dan elastase

aktif. Enzim-enzim pankreas ini memecah protein dari polipeptida menjadi peptida

lebih pendek, yaitu tripeptida, dipeptida, dan sebagian menjadi asam amino. Mukosa

usus halus juga mengeluarkan enzim-enzim proteose yang menghidrolisis ikatan

peptida. Sebagian enzim mukosa usus halus ini bekerja di dalam sel.

Hasil pencernaan terjadi setelah memasuki sel-sel mukosa atau pada saat

diangkut pada dinding epitel. Mukosa usus halus mengeluarkan enzim amino

peptidase yang memecah polipeptida menjadi asam amino bebas. Enzim ini

membutuhkan mineral Mn++ dan Mg++ untuk pekerjaannya. Mukosa usus halus juga

mengandung enzim dipeptidase yang memecah dipeptida tertentu dan membutuhkan

mineral Co++ dan Mn++ untuk pekerjaannya.

Ringkasan pencernaan protein

Saluran pencernaan Pencernaan dan absorpsi

1. Mulut Mengunyah makanan bercampur dengan air ludah dan ditelan.

2. Esofagus Tidak ada pencernaan

3. Lambung Asam lambung membuka molekul protein dan mengaktifkan enzim

lambung.

4. Usus halus Protein protease lambung HCLpolipeptida lebih pendek

 Pepsin ( proteose dan pepton )

Polipeptida protease pankreas dipeptida, tripeptida dan

Eterokinase, tripsin asam amino ( diserap )

Peptida dipeptidase dan asam amino bebas

Tripeptidase mukosa usus halus ( diserap )

2.11 Analisis Protein

Analisis protein dapat dilakukan dengan dua cara:
a. Analisis Protein Kualitatif
1) Reaksi Warna
Reaksi warna ini berdasarkan adanya ikatan peptid, maupun adanya sifat-sifat dari asam
amino yang dikandungnya.
a) Reaksi Biuret
Reaksi ini merupakan tes umum yang baik terhadap protein, dilakukan dengan cara
menambahkan larutan protein dengan beberapa tetes CuSO4 encer dan beberapa ml
NaOH. Reaksi positif dengan warna ungu, terjadi karena adanya kompleks senyawa
yang terjadi antara Cu dengan N dari molekul ikatan peptida.

b) Reaksi Ninhidrin
Larutan protein ditambah dengan beberapa tetes larutan ninhidrin kemudian
dipanaskan beberapa saat dan didiamkan hingga dingin, hasil positif apabila
terbentuk warna biru (Kusnawidjaja, 1989).
c) Reaksi Molish
Reaksi positif menunjukkan adanya gugus karbohidrat pada protein. Tes ini
dilakukan dengan cara, larutan protein ditambah dengan beberapa tetes alpha naftol,
dikocok perlahan selama 5 detik, miringkan tabung dan ditambahkan H2SO4
melalui dinding tabung, kemudian tegakkan kembali tabung.Hasil positif bila terlihat
adanya cincin diperbatasan kedua cairan.

d) Reaksi Millon
 Dilakukan dengan cara menambahkan larutan protein dengan beberapa tetes reagen
millon diaduk sampai adanya endapan putih kemudian dipanaskan hati-hati dan
ditambahkan NaNO3 setelah dingin. Hasil positif ditandai dengan terjadinya warna
merah pada larutan tersebut.

b. Analisis Protein Kuantitatif

1) Cara Kjeldahl
Cara kjeldahl digunakan untuk menganalisis kadar protein kasar dalam bahan makanan
secara tidak langsung, karena yang dianalisis dengan cara ini adalah nitrogennya.
Dengan mengalikan hasil analisis tersebut dengan angka konversi 6,5, diperoleh nilai
protein dalam bahan makanan itu. Angka 6,5 berasal dari angka konversi serum
albumin yang biasanya mengandung 16% nitrogen. Prinsip cara analisis Kjeldahl
adalah, mula-mula bahan didekstruksi dengan asam sulfat pekat menggunakan katalis
selenium oksiklorida atau butiran Zn. Amonia yang terjadi didestilasi dengan zat
pengikat, kemudian jumlah nitrogennya ditentukan dengan menitrasi destilat. Cara
Kjeldahl pada umumnya dapat dibedakan atas tiga cara, yaitu cara makro, semimakro,
dan mikro.
Cara makro Kjeldahl digunakan untuk contoh yang sukar dihomogenisasi dan besar
contoh 1-3 gram, semimakro Kjeldahl dirancang untuk contoh ukuran kecil yaitu
kurang dari 300 mg dari bahan yang homogen, dan cara mikro digunakan untuk contoh
yang lebih kecil lagi yaitu 10-30 mg. Cara Kjeldahl ini terdiri dari beberapa tahap
sebagai berikut:
a) Tahap Destruksi
Dalam tahap ini, sampel dipanaskan dalam asam sulfat pekat sehingga terurai
menjadi unsur-unsurnya. Elemen karbon, hidrogennya teroksidasi menjadi CO,
CO2, H2O, sedangkan nitrogennya berubah menjadi NH4HSO4. Untuk
mempercepat proses destruksi, ditambah selenium sebagai katalisator.

H O
Cu2+
Reaksi: R C C CO2 + H2O + NH3 + SO2
OH

NH2

NH3 + H2SO4 NH4HSO4

 b) Tahap Destilasi
Pada tahap ini amonium hidrogen sulfat dipecah menjadiammonia (NH3) dengan
penambahan NaOH sampai alkalis dan dipanaskan. Agar tidak menghasilkan
gelembung gas yang besar maka dapat ditambah dengan logam seng. Ammonia yang
dibebaskan selanjutnya ditangkap oeh larutan asam, asam yang dapat dipakai
adalah asam borat 2%. Agar kontak antara asam dan ammonia lebih baik maka
diusahakan ujung tabung destilasi tercelup sedalam mungkin dalam larutan asam.
Destilasi diakhiri apabila semua ammonia terdestilasi sempurna yaitu destilasi
tidak basa lagi.
NH4HSO4 + 2NaOH Na2SO4 + NH3 + 2H2O
3NH3 + H3BO3 (NH4)3BO3
c) Tahap Titrasi
Pada tahap ini destilat dititrasi dengan HCl 0,1 N dengan menggunakan indikator
methyl orange (MO) sampai terjadi perubahan warna dari kuning menjadi orange.

(NH4)3 BO3 + 3HCl 3NH4Cl + H3BO3

(Sudarmaji, dkk, 1989).

2) Cara Dumas
Prinsip cara ini adalah bahan makanan contoh dibakar dalam atmosfer CO2 dan dalam
lingkungan yang mengandung kupri oksida. Semua atom karbon dan hidrogen akan
diubah menjadi CO2 dan uap air. Semua gas dialirkan kedalam larutan NaOH dan
dilakukan pengeringan gas. Semua gas terabsorpsi kecuali gas nitrogen, dan gas ini
kemudian dianalisis dan diukur (Winarno, 2004).
2.12 Akibat Kekurangan dan Kelebihan Protein
1. Akibat Kekurangan Protein
- Kerontokan rambut (Rambut terdiri dari 97-100% dari Protein -Keratin)
- Yang paling buruk ada yang disebut Kwasiorkor, penyakit kekurangan protein.
Biasanya pada anak-anak kecil penderitanya, dapat dilihat dari yang namanya
busung lapar, yang disebabkan oleh filtrasi air di dalam pembuluh darah sehingga
 menimbulkan odema terutama pada perut, kaki dan tangan. Gejalanya adalah
pertumbuhan terhambat otot-otot berkurang dan melemah, edema, muka bulat
seperti bulan dan gangguan psikomotor, anak apatis, tidak ada nafsu makan tidak
gembira dan suka merengek. Kulit mengalami depigmentasi, kering, bersisik, pecah-
pecah, dan dermatosis. Luka sukar sembuh, rambut mengalami depigmentasi
menjadi lurus , kusam, halus, dan mudah rontok, hati membesar dan berlemak dan
sering disertai anemia.
- Kekurangan yang terus menerus menyebabkan marasmus dan berakibat kematian.
Meramus pada umumnya merupakan penyakit pada bayi (dua belas bulan pertama).
Meramus adalah penyakit kelaparan, gejalanya adalah pertumbuhan terhambat,
lemak dibawah kulit berkurang, serta otototot berkurang dan melemah. Tidak ada
edema tetapi, kadang-kadang terjadi perubahan pada kulit, rambut dan pembesaran
hati. Sering terjadi gastroenteritis yang diikuti oleh dehidrasi, infeksi saluran
pernapasan, tuberkolosis, cacingan berat dan penyakit kronis lain. Meramus sering
mengalami defisiensi vitamin D dan vitamin A.

2. Akibat Kelebihan protein

Protein secara berlebihan tidak menguntungkan tubuh. Makanan yang tinggi protein
biasanya tinggi lemak sehingga dapat menyebabkan obesitas. Kelebihan protein dapat
menimbulkan masalah lain terutama pada bayi. Kelebihan asam amino akan memberatkan
ginjal dan hati yang harus memetabolisme dan mengeluarkan kelebihan nitrogen.
Kelebihan protein akan menimbulkan asidosis, dehidrasi, diare, kenaikan amoniak darah,
kenaikan ureum darah, dan demam,Protein secara berlebihan tidak menguntungkan tubuh.
Makanan yang tinggi proteinnya biasanya tinggi lemak sehingga dapat menyebabkan
obesitas.
Diet protein tinggi yang sering dianjurkan untuk menurunkan berat badan kurang
beralasan. Kelebihan dapat menimbulkan masalah lain, terutama pada bayi. Kelebihan
asam amino memberatkan ginjal dan hati yang harus memetabolisme dan mengeluarkan
kelebihan nitrogen. Kelebihan protein akan menimbulkan asidosis, dehidrasi, diare,
kenaikan amoniak darah, kenaikan ureum darah, dan demam. Ini dilihat pada bayi yang
diberi susu skim atau formula dengan konsentrasi tinggi,sehingga konsumsi protein
mencapai 6 g/kg BB. Batas yang dianjurkan untuk konsumsi protein adalah dua kali
angaka kecukupan gizi (AKG) untuk protein.
 BAB III
PENUTUP

3.1 Kesimpulan
Adapun kesimpulan dari makalah ini yaitu:
- protein adalah molekul makro yang mempunyai berat molekul antara lima ribu hingga
beberapa juta. Protein terdiri atas rantai-rantai panjang asam amino yang terikat satu sama
lain dalam ikatan peptida.
- Penggolongan protein berdasarkan bentuknya yaitu
 1) protein globular,
2) protein serabut (fibrous).
Dan struktur protein terdiri ; protein primer, protein sekunder, protein tersier, dan protein
kuartener.
- Fungsi protein antara lain ; Sebagai biokatalisator (enzim, Sebagai protein transport,
Sebagai pengatur pergerakan, Sebagai penunjang mekanis, Pertahanan tubuh dalam bentuk
antibodi, Sebagai media perambatan impuls saraf, Sebagai pengendalian pertumbuhan. Dan
pencernaan protein, yaitu dari mulut, lambung, dan usus halus. Metabolisme protein terdiri
dari absorpsi dan transportasi protein, katabolisme protein, dan anabolisme protein.
- Kekurangan protein menyebabkan ; Kerontokan rambut (Rambut terdiri dari 97-100% dari
Protein -Keratin), Kwasiorkor, Hipotonus, gangguan pertumbuhan, hati lemak, marasmus
dan berkibat kematian. Dan kelebihan protein menyebabkan ; akan memberatkan ginjal dan
hati yang harus memetabolisme dan mengeluarkan kelebihan nitrogen. Kelebihan protein
akan menimbulkan asidosis, obesitas, dehidrasi, diare, kenaikan amoniak darah,kenaikan
ureum darah, dan demam.
3.2 Saran
Sebaiknya dalam mengkonsumsi makanan tidak hanya yang mengandung protein saja tapi
juga unsur yang lain harus dipenuhi agar dapat seimbang sehingga tidak menimbulkan
kerugian bagi tubuh.

DAFTAR PUSTAKA
Sloane, Ethel. Anatomi Dan Fisiologi Untuk Pemula. jakarta: Penerbit Buku Kedokteran
(EGC), 2003.
Almatsier, Sunita. Prinsip Dasar Ilmu Gizi. Jakarta: Gramedia Pustaka Utama,
2009.
Murray, Robert K. Daryl K. Granner. Victor W. Radwell. Biokimia Harper Edisi
27.Jakarta: Penerbit Buku Kedokeran (EGC), 2009.