MAKALAH KIMIA ORGANIK II

ASAM AMINO DAN PROTEIN

Dosen Pengampu :

Dr. T. Ir. Dyah Suci P, MT

Disusun oleh :

Kelompok 1 Paralel D

PROGRAM STUDI TEKNIK KIMIA

FAKULTAS TEKNIK

UNIVERSITAS PEMBANGUNAN NASIONAL “VETERAN”

JAWA TIMUR

SURABAYA

2021
Nama Anggota Kelompok :

1. Rahmi Oktarini 20031010136

2. Miftachul Wijaya 20031010140
3. Selvia Sofi Yanti 20031010141
4. Sandy Buana Putra 20031010142
5. M. Rifqy Zamzami 20031010143
6. Irham Alva Royyan 20031010144
7. Aurela Naura Aisyah 20031010145
8. Wasila Rochmawati 20031010146
9. Arya Mustofa 20031010147
10. Niken Febrila Awardani 20031010149
11. Wahyu Qurani Nufus 20031010151
12. Puput Srianah 20031010157
13. M. Nizammudin B 20031010160
14. M. Taufiq Akbar 20031010163
15. M. Arriza Novan T 20031010164
16. Farhah Kamilatun Nuha 20031010166
17. Rasendriya Putra Reswara 20031010168
18. Prasdinata Meidaus K 20031010170
19. Suriyanto 20031010172
20. Wiwin Nopiyanti 20031010173
 KATA PENGANTAR
Puji dan syukur kami ucapkan kehadirat Tuhan Yang Maha Esa karena
berkat karunia, rahmat, serta kemampuan untuk kami sehingga dapat
menyelesaikan makalah ini sebagai bentuk tanggung jawab dari dosen atas tugas
yang telah diberikan kepada kami.

Dalam penyusunan maupun penulisan makalah ini, kami mengalami

beberapa kesulitan. Namun, berkat bimbingan dari beberapa pihak akhirnya
makalah ini dapat diselesaikan, walaupun masih terdapat banyak kekurangan. Oleh
sebab itu, sudah sepantasnya kami mengucapkan terima kasih kepada dosen
pengampu mata kuliah Kimia Organik II. Makalah ini berisi tentang materi yang
berhubungan dengan Kimia Organik yang membahas tentang Asam Amino dan
Protein. Makalah ini diharapkan dapat memberikan informasi kepada para
pembacanya.

Kami menyadari sepenuhnya bahwa makalah ini masih jauh dari sempurna
dikarenakan terbatasnya pengetahuan dan pengalaman yang kami miliki. Oleh
karena itu, kami mengharapkan segala bentuk saran serta masukan bahkan kritik
yang membangun dari berbagai pihak. Akhirnya kami berharap semoga makalah
ini dapat memberikan manfaat bagi perkembangan dunia Pendidikan.

Surabaya, 24 November 2021

Penulis

i
 DAFTAR ISI

KATA PENGANTAR.................................................................................... i
DAFTAR ISI ................................................................................................. ii
BAB I ............................................................................................................ 1
BAB II ........................................................................................................... 3
BAB III ........................................................................................................ 33
DAFTAR PUSTAKA ................................................................................. 35

ii
 BAB I
PENDAHULUAN
I.1 Latar Belakang
Protein merupakan molekul besar dengan berat molekul 5000
sampai puluhan juta. Protein dibentuk oleh berbagai asam amino yaitu asam
amino esensial dan asam amino non esensial, yang mengandung unsur
karbon (C), hidrogen (H), oksigen (O) melalui ikatan peptida. Semua
protein bersifat larut dalam air, protein dapat mengendap dalam asam
mineral pekat (HCl, H2SO4, dan HNO3), Protein memiliki muatan polaritas
yang tinggi (tetapi pada pH netral protein tidak bermuatan), selain itu
protein dapat mengalami denaturasi pada suhu (50 – 60 oC dan 10 – 15 oC),
proses denaturasi tidak merusak ikatan peptida pada struktur primer, tetapi
mengubah bentuk lipatannya. Berdasarkan sumber pangannya, protein
dibedakan atas protein hewani dan protein nabati. Protein nabati banyak
terdapat terutama dalam jenis kacang – kacangan dan protein hewani
banyak terdapat pada daging, telur, ikan dan udang.
Didalam kehidupan, protein merupakan molekul yang sangat
penting dalam tubuh maklhuk hidup. Hal ini disebabkan oleh hampir
semua reaksi kimia dalam sistem biologi dikatalisis oleh enzim dan
hampir semua enzim adalah protein. Unit dasar penyusun struktur protein
adalah asam amino. Yang asam amino ini bekerja dalam proses
kehidupan di dalam tubuh makhluk hidup. Pentingnya protein dan asam
amino bagi makhluk hidup membuat kami merasa tertarik tertantang
untuk membahas materi ini. Pokok bahasan ini erat kaitannya dengan kerja
tubuh kitasehari-hari sebab molekul ini (protein) merupakan
makromolekul terbanyak dalam sel (hampir setengah dari berat kering
sel merupakan molekul protein). Selain untuk menambah pengetahuan dan
wawasan kami, pembuatan makalah ini juga dapat membuat kami
menyadari akan kebesaran Tuhan Yang Maha Esa dan menjadi belajar
lebih bersyukur serta untuk memenuhi tugas kimia organik.

1
I.2 Tujuan
1. Untuk mengetahui perbedaan protein dengan asam amino
2. Untuk mengetahui klasifikasi dari protein dan asam amino
3. Untuk mengetahui struktur dari protein dan asam amino
I.3 Manfaat
1. Agar dapat lebih memahami mengenai protein dan asam amino
2. Agar dapat mengetahui aplikasi dari protein dan asam amino

2
 BAB II
TINJAUAN PUSTAKA
II. 1 Pengertian Protein
Protein merupakan senyawa organik kompleks dengan bobot
molekul tinggi. Protein juga merupakan suatu polimer yang terdiri dari
monomer-monomer asam amino yang dihubungkan dengan ikatan peptida.
Protein memiliki banyak fungsi diantaranya sebagai enzim, hormon dan
antibodi. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen
dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur
dan fungsi semua sel makhluk hidup (Sawitri,2014). Protein merupakan
makro molekul yang memiliki bahan dasar asam amino. Asam amino
penyusun protein ada 20 macam. Asam amino penyusun protein memiliki
rantai samping yang berbeda-beda dan mencirikan sifat kimia dari masing-
masing asam amino tersebut. Protein memiliki jenis-jenis yang bermacam-
macam. Adanya perbedaan jenis ini disebabkan oleh adanya perbedaan jenis
asam amino yang menyusun suatu protein serta jenis gugus R-nya
(Katili,2009).
II. 2 Struktur Protein

Struktur protein merupakan sebuah struktur biomolekuler dari

suatu molekul protein. Setiap protein, khususnya polipeptida merupakan
suatu polimer yang merupakan urutan yang terbentuk dari berbagai
asam L-α-amino (urutan ini juga disebut sebagai residu). Perjanjiannya,
suatu rantai yang panjangnya kurang dari 40 residu disebut sebagai
sebagai polipeptida, bukan sebagai protein. Struktur protein bervariasi
dalam hal ukuran, dari puluhan hingga ribuan residu. Protein
diklasifikasikan berdasarkan ukuran fisik mereka sebagai nanopartikel
(1-100 nm). Sebuah protein dapat mengalami perubahan struktural
reversibel dalam menjalankan fungsi biologisnya. Struktur alternatif
protein yang sama disebut sebagai konformasi.

3
 Gambar II.1. Struktur protein

Pada pembahasan protein digunakan pembagian empat

tingkatan struktur yaitu struktur primer, sekunder, tersier, dan
kuartener.

1. Struktur Primer
Pada tahun 1953, Frederick Sanger menentukan urutan
asam amino insulin, suatu hormon protein. Hal ini merupakan
peristiwa penting karena pertama kali memperlihatkan dengan
tegas bahwa protein mempunyai urutan asam amino yang
tertentu yang tepat. Urutan asam amino inilah yang kemudian
dikenal sebagai struktur primer. Selain itu juga diperlihatkan
bahwa insulin terdiri dari hanya asam amino L yang saling
berhubungan melalui ikatan peptida antara gugus amino-α dan
gugus karboksil-α prestasi ini merangsang peneliti lain untuk
mempelajari urutan asam amino berbagai protein. Saat ini telah
diketahui urutan asam amino yang lengkap lebih dari 10.000
protein. Fakta yang menyolok menyatakan bahwa tiap protein
mempunyai urutan asam amino yang khas dengan urutan yang
sangat tepat.
Pada protein, gugus karboksil-α asam amino terikat pada
gugus aminoα asam amino lain dengan ikatan peptida (disebut
juga ikatan amida). Pada pembentukan suatu dipeptida dari dua
asam amino terjadi pengeluaran satu molekul air. Keseimbangan
reaksi ini adalah ke arah hidrolisis tidak pada sintesis. Oleh
sebab itu, biosintesis ikatan peptida memerlukan energi bebas,

4
 sebaliknya hidrolisis ikatan peptida secara termodinamika
bersifat eksergonik.

Gambar II. 2. Pembentukan ikatan peptide.

2. Struktur Sekunder
Pauling dan Corey mempelajari berbagai kemungkinan
konformasi polipeptida dengan membuat model-model molekul.
Mereka sangat mentaati hasil pengamatan sudut ikatan dan jarak
pada asam amino dan peptida kecil. Pada tahun 1951, mereka
mengemukakan dua struktur polipeptida yang disebut heliks α
dan lembar berlipat β . Struktur ini berhubungan dengan
pengaturan kedudukan ruang residu asam amino dalam urutan
linier. Heliks α merupakan struktur berbentuk batang. Rantai
polipeptida utama yang bergelung membentuk bagian dalam
batang dan rantai samping mengarah ke luar dari heliks.
Bentuk heliks α dimantapkan oleh ikatan hidrogen antara
gugus NH dan gugus CO pada rantai utama. Gugus CO setiap
asam amino membentuk ikatan hidrogen dengan gugus NH asam
amino terletak pada empat residu di depannya pada urutan linier.
Berarti semua gugus CO dan gugus NH pada rantai utama
membentuk ikatan hidrogen. Tiap residu asam dengan residu
berikutnya sepanjang aksis heliks .Heliks α mempunyai jarak
1,5o A dengan rotasi 100°, sehingga terdapat 3,6 residu asam
amino tiap putaran heliks.
Struktur heliks α telah disimpulkan oleh Pauling dan
Corey enam tahun sebelum struktur ini terbukti pada mioglobin
dengan pemeriksaan menggunakan sinar X. Uraian tentang

5
 struktur heliks α ini merupakan peristiwa penting dalam sejarah
biologi molekuler sebab memperlihatkan bahwa konformasi
rantai polipeptida dapat diperkirakan bila sifat komponennya
diketahui dengan teliti dan tepat.

Gambar II. 3. struktur asam amino dan pita peptide

3. Struktur Tersier
Struktur tersier menggambarkan pengaturan ruang residu
asam amino yang berjauhan dalam urutan linier dan pola ikatan-
ikatan disulfida. Perbedaan antara struktur sekunder dan tersier
tidaklah terlalu jelas. Kolagen memperlihatkan tipe khusus suatu
heliks dan merupakan protein yang paling banyak ditemukan
pada mamalia. Kolagen merupakan komponen serat utama
dalam kulit, tulang, tendon, tulang rawan dan gigi. Protein
ekstrasel ini mengandung tiga rantai polipeptida berbentuk
heliks, yang masing-masing sepanjang hampir 1000 residu.
Urutan asam amino dalam kolagen sangat beraturan, tiap residu
ketiga hampir selalu glisin. Dibanding dengan protein lain
kandungan prolin dalam kolagen juga tinggi. Selanjutnya,
kolagen mengandung 4-hidroksiprolin yang jarang ditemukan
dalam protein lain. Urutan glisin-prolin-hidroksiprolin (Gly-
ProHyp) sering kali dijumpai.

4. Struktur Kuartener
Struktur Kuartener mengacu pada struktur
makromolekul protein yang dibentuk oleh interaksi antara

6
 beberapa rantai polipeptida. Setiap rantai polipeptida disebut
sebagai subunit. Protein dengan struktur kuaterner dapat terdiri
dari lebih dari satu jenis subunit protein yang sama. Mereka
mungkin juga terdiri dari subunit yang berbeda. Hemoglobin
adalah contoh protein dengan struktur kuaterner. Hemoglobin,
ditemukan di dalam darah , adalah protein yang mengandung
zat besi yang mengikat molekul oksigen. Ini berisi empat
subunit: dua subunit α dan dua subunit β.
( Rosana, 2019)
II. 3 Sifat – Sifat Protein
1. Denaturasi
Denaturasi merupakan proses perubahan konfigurasi
molekul protein sehingga terjadi perubahan atau perusakan struktur
sekunder, tersier dan kuartenernya tanpa menyebabkan kerusakan
ikatan peptide. Ada dua macam denaturasi, pengembangan
polipeptida dan pemecahan protein menjadi unit yang lebih kecil
tanpa disertai pengembangan molekul. Terjadinya kedua jenis
denaturasi ini tergantung pada keadaan molekul. Yang pertama
terjadi pada rantai polipeptida, sedangkan yang kedua terjadi pada
bagian-bagian molekul yang tergabung dalam ikatan sekunder.
Selain sifat-sifat yang umum, kebanyakan protein alam masih
mempunyai satu atau lebih sifat khusus. Sifat khusus tersebut
misalnya : (a) daya angkut oksigen; (b) mempunyai daya sebagai
alat pengangkut lipida; (c) mempunyai kelarutan tertentu dalam
garam encer atau asam encer; dan (d) mempunyai aktivitas sebagai
enzim atau hormon. Protein tersebut yang dipengaruhi oleh
beberapa faktor seperti suhu yang panas dan dingin, sinar ultraviolet,
gelombang ultrasonik, pengocokan yang kuat, suasana asam dan
basa yang ekstrim, kation logam berat, penambahan garam jenuh,
serta bahan kimia seperti aseton, alkohol, dan sebagainya dapat
mengalami proses denaturasi. Denaturasi itu sendiri dapat diartikan

7
 sebagai suatu proses perubahan konfigurasi tiga dimensi molekul
protein tanpa menyebabkan kerusakan ikatan peptida.
Kontak protein dengan beberapa bahan kimia tertentu dapat
mengakibatkan protein tersebut mengalami denaturasi. Penambahan
deterjen pada kebanyakan larutan protein menyebabkan interaksi
hidrofobik pada bagian-bagian dalam molekul protein menjadi
rusak. Perubahan pH yang terjadi karena penambahan asam mineral
atau penambahan basa pada protein dapat merusak ikatan garam
yang terdapat pada protein tersebut. Seperti kita ketahui, ikatan
garam dalam molekul protein adalah secara ionik dan terjadi karena
gaya tarik menarik antara gugus COO dan gugus NH3 yang
berdekatan. Terdapat 3 mekanisme denaturasi, yaitu:
a. Denaturasi protein akibat panas
b. Denaturasi protein akibat asam basa
c. Denaturasi protein akibat logam berat
2. Koagulasi
Koagulasi adalah proses penggumpalan partikel koloid
karena penambahan bahan kimia sehingga partikel-partikel tersebut
bersifat netral dan membentuk endapan karena adanya gaya
grafitasi. Koagulasi dapat terjadi secara fisik seperti:
a. Pemanasan, kenaikan suhu sistem koloid menyebabkan
tumbukan antar partikelpartikel sol dengan molekul-molekul air
bertambah banyak. Hal ini melepaskan elektrolit yang
teradsorpsi pada permukaan koloid. Akibatnya partikel tidak
bermuatan. contoh: darah
b. Pengadukan, contoh: tepung kanji
c. Pendinginan, contoh: agar-agar. Sedangkan secara kimia seperti
penambahan elektrolit, pencampuran koloid yang berbeda
muatan dan penambahan zat kimia koagulan

3. Reaksi Pencoklatan

8
 Reaksi pencoklatan (browning) terdiri dari reaksi
pencoklatan enzimatis dan non-enzimatis. Reaksi pencoklatan
enzimatis biasa terjadi pada buah-buahan dan sayur-sayuran yang
memiliki senyawa fenolik. Sedangkan reaksi pencoklatan non-
enzimatis yaitu karamelisasi, reaksi Maillard dan pencoklatan akibat
vitamin C.
4. Sifat Fisika Kimia Protein
Pada umunya protein larut pada air. Bila larutan protein
ditambahkan garam, daya larut protein akan berkurang dan protein
akan terpisah sebagai endapan. Bila dipanaskan atau ditambahkan
alkohol protein akan menggumpal. Garam-garam logam berat dan
asam-asam mineral baik untuk mengendapkan protein. Selain itu
protein juga bersifat amfoter, yaitu sifat dimana protein bisa bereaksi
baik itu dengan asam maupun basa. Pada lar. asam, asam amino
bersifat basa shg protein bermuatan positif, molekul protein akan
bergerak ke arah katoda. Pada lar. basa, asam amino bersifat asam,
shg protein bermuatan negatif, molekul protein akan bergerak ke
arah anoda. Pada titik isoelektrik/pI ,titik dimana harga pH suatu
larutan asam amino, yang asam amino/protein tidak bergerak dalam
medan listrik. Titik isoelektrik (Isoelectric point = pI) ; pH dimana
suatu senyawa (as. Amino) mempunyai jumlah muatan positip dan
negatip sama banyak.
Larutan protein dalam air juga mempunyai viskositas atau
kekentalan yang relatif lebih besar dari viskositas air. Viskositas
protein tergantung pada :
a. Bentuk molekul : molekkul panjang, viskositas lebih besar
daripada molekul bulat
b. Konsentrasi : viskositas berbanding lurus dengan konsentrasi
larutan
c. Suhu : viskositas berbanding terbalik dengan suhu larutan

9
 Beberapa jenis protein dapat diperoleh dalam bentuk kristal,
tetapi ada juga yang tidak (albumin). Proses kristalisasi dilakukan
dengan penambahan garam pada larutan protein pada pH atau titik
isoelektriknya. Pada titik isoelektrik, kelarutan protein paling
minimum shg dapat dikristalkan dgn baik.
(Sanger, 2018)
II. 4 Klasifikasi Protein

Klasifikasi berikut ini mengikuti salah satu dari banyak kriteria

yang dapat digunakan untuk prngelompokan protein. Berdasarkan
komponen penyusunnya protein dikelompokkan menjadi protein
sederhana dan protein kompleks.

A. Protein Sederhana
Protein sederhana adalah protein yang apabila dihidrolisa
hanya akan menghasilkan asam- asam amino atau derivatnya saja.
Bredasarkan bentuk dan kelarutannya maka protein sederhana
dikelompokkan menjadi dua yaitu protein globular dan protein
fibrosa.
1. Protein Fibrosa (SCLEROPROTEINS)
Protein fibrosa adalah protein yang mempunyai rasio
aksial (perbandingan panjang terhadap lebar) yang mempunyai
nilai lebih besar dari 10. Protein fibrosa mempunyai ciri-ciri
antara lain berbentuk benang atau fibriler, derajat kristalisasinya
tinggi atau hampir tidak membentuk kristal dan tidak larut dalam
pelarut netral atau larutan garam.
2. Protein Globular (SPHEROPROTEINS)
Protein globular adalah protein yang mempunyai rasio
aksial kurang dari 10 dan umumnya lebih dari 3-4. Protein ini
berbentuk bola dan ditandai oleh rantai polipeptida yang penuh
lipatan-lipatan dan berbelit. Berdasarkan kelarutannya masih
dikelompokkan lebih lanjut menjadi:

10
a) ALBUMIN
Albumin bersifat larut dalam air dan larutan
garam. Albumin terkoagulasi oleh panas dan
terendapkan oleh amonium sulfat. Contoh ovalbumin
dalam putih telur, laktalbumin dalam susu, albumin
dalam serum darah, legumetin dalam kacang-kacangan,
dan leucosin dalam gandum.
b) GLOBULIN
Globulin sedikit larut dalam air dan larut dalam
larutan garam (dari asam kuat atau basa kuat). Globulin
terkoagulasi oleh panas. Contoh myosin dalam otot,
laktoglobulin dalam susu, glysin dalam kedele, arachin dan
conarachin dalam kacang tanah, plasma globulin dalam
darah, ovoglobulin dalam kuning telur, dan legumetin dalam
kacang-kacangan.

c) GLUTELIN
Glutelin tidak larut dalam pelarut netral tetapi larut
dalam larutan asam atau basa. Contoh glutelin dalam
gandum, dan oryzenin dalam jagung.
d) PROLAMIN
Prolamin bersifat larut dalam etanol (50-80)%.
Contoh gliadin dalam gandum, zein dalam jagung, dan
hordein dalam barley.
e) HISTONE
Histone larut dalam air, asam/basa encer, dan larutan
garam, tetapi tidak larut dalam larutan amonia encer. Contoh
histone dalam ikan paus, pankreas, dan globin dalam darah.
f) PROTAMIN
Protamin larut dalam etanol (70-80)%, tetapi tidak
larut dalam air dan etanol absolut. Protamin bersifat basa

11
 kuat, dengan asam akan membentuk garam kuat. Contoh
salmin dalam salmon, klupein dalam herring, dan cyprinin
dalam karper.
B. Protein Kompleks
Protein kompleks adalah protein apabila dihidrolisa selain
menghasilkan asam-asam amino juga senyawa-senyawa bukan asam
amino. Senyawa bukan asam amino sebagai gugus prostetis,
misalnya lipida, karbohidrat, asam nukleat, dan lain-lain. Pemberian
nama protein sesuai dengan gugus prostetis yang ada dalam protein,
misalnya :
1. Fosfoprotein mempunyai gugus prostetis berupa asam fosfat
yang terkait dengan gugus hidroksil pada serine dan
threonine melalui ikatan ester, misalnya kasein dan vitelin
dalam kuning telur.
2. Glikoprotein dan protein polisakarida mempunyai gugus
prostetis berupa karbohidrat. Glikoprotein mempunyai
gugus prostetis berupa karbohidrat. Glikoprotein
mempunyai gugus prostetis oligosakarida, sedang protein
polisakarida mempunyai gugus prostetis rantai karbohidrat
yang mengandung ratusan residu glikosil. Keduanya sebagai
komponen struktural utama pada hewan, misalnya dalam
jaringan pengikat tendomucin pada tendon, mucin (muco
protein) pada kelenjar mukosa atau kelenjar air liur.
3. Lipoprotein mengandung gugus prostetis berupa lipida
terutama lesitin dan kolesterol, misalnya lipoprotein dalam
serum darah, kuning telur, susu dan sebagainya.
4. Kromoprotein mengandung gugus prostetis berupa
metaloporfirin seperti klorofil atau hemin dalam
hemoglobin, termasuk juga ensim-ensim peroksidase,
katalase, sitikrom dan myoglobin pada otot daging.

12
 5. Nukleoprotein dengan gugus prostetis asam nukleat yang
berikatan dalam bentuk garam dengan protein.
(Sugiyono , 2004)
II. 5 Enzim
Enzim adalah biomolekul berupa protein berbentuk bulat (globular),
yang terdiri atas satu rantai polipeptida atau lebih dari satu rantai
polipeptida. Enzim berfungsi sebagai katalis atau senyawa yang dapat
mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi. Dengan adanya enzim,
molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya
menjadi molekul lain yang disebut produk. Keunggulan enzim sebagai
biokatalisator antara lain memiliki spesifitas tinggi, mempercepat reaksi
kimia tanpa pembentukkan produk samping, produktivitas tinggi dan
dapat menghasilkan produk akhir yang tidak terkontaminasi sehingga
mengurangi biaya purifikasi dan efek kerusakan lingkungan. Enzim
bersifat spesifik baik terhadap substrat yang dikatalisis maupun produk
reaksinya. Semua enzim berupa protein, yang kadang dilengkapi dengan
komponen non-protein yang disebut kofaktor. Kofaktor berupa molekul
organik (koenzim) atau ion logam. Apoenzim adalah protein inaktif
karena kehilangan kofaktor. Holoenzim adalah enzim yang tersusun dari
apoenzim dan kofaktor. Gugus prostetik adalah kofaktor yang terikat
dalam enzim, susah dipisahkan tanpa merusak aktivitasnya. Hanya
holoenzim yang aktif sebagai katalis.
Enzim dapat berfungsi di luar sel hidup sebagai katalis biologis
secara in vitro. Aktivitas enzimatik terkait dengan struktur protein
karena enzim memiliki sisi aktif yang mengikat substrat. Secara umum,
enzim pencernaan adalah struktur protein murni misalnya urease.
Pepsin, tripsin dan kimotripsin dikenal sebagai enzim pencernaan.
Lisozim adalah enzim aktif yang ditemukan dalam air mata, air liur, dan
putih telur yang mencerna dinding sel beberapa bakteri. Struktur lisozim
dalam bentuk kristal, diamati dengan kristalografi sinarX. Aktivitas

13
 enzim ditentukan oleh struktur protein tiga dimensi (Kusumaningrum,
2019).
II. 6 Aplikasi Protein

Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel

mahluk hidup.Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa,
yang merupakan penyusun utama mahluk Hidup .Protein dapat
diaplikasikan pada berbagai bidang dalam kehidupan sehari-hari, yaitu
aplikasi Protein dalam bidang pangan, bidang industri, bidang pertanian,
bidang kecantikan, bidang obat dan Farmasi.

Aplikasi Protein dalam Bidang Kedokteran

1. Vaksin
Vaksin berasal dari kata vaccinus yang berarti berasal dari
sapi. Vaksin merupakan bahan Antigenic yang digunakan untuk
menghasilkan kekebalan aktif terhadap suatu penyakit sehingga
Dapat mencegah atau mengurangi pengaruh infeksi oleh organisme
alami. Vaksin dapat berupa Organisme hidup dan mati atau hasil-
hasil pemurniannya (protein, peptide, partikel serupa virus).Pada
proses pembuatan vaksin, protein sangat berperan di dalamnya.
Pembuatan vaksin Terdiri dari beberapa tahap yaitu diantaranya
adalah persiapan benih virus. Kemudian setelah Disiapkan, virus
ditumbuhkan dalam media yang mengandung protein misalnya
protein yang berasal Dari mamalia (protein murni dari darah sapi).
Media ini dapat mendorong proses reproduksi dari sel.Pertumbuhan
virus dapat dibantu dengan bantuan enzim ke medium yang
digunakan. Enzim yang Digunakan yaitu enzim tripsin. Enzim
tripsin merupakan protein yang berfungsi sebagai katalis dalam
Metabolism dan pertumbuhan sel. Pada proses ini, tripsin
didapatkan dari pancreas sapi. Setelah Dilakukan pertumbuhan pada
virus, virus tersebut lalu dipisahkan dari mediumnya. Pemisahan ini
Dapat dilakukan dengan cara filtrasi, sentrifugasi atau teknik lain.

14
2. Insulin
Insulin merupakan suatu protein yang bertugas mengatur
metabolisme gula di dalam tubuh Manusia. Penderita diabetes tidak
dapat menghasilkan insulin dalam jumlah maksimal sehingga
Diperlukan bantuan dari luar tubuh untuk memenuhi suplai insulin.
Sebelumnya, insulin bisa Didapatkan dari kelenjar pancreas sapid an
babi. Pada umumnya untuk memperoleh 0,45 kg insulin Dibutuhkan
750 orang pasien diabetes dalam setahun diperlukan 3.600 kg
kelenjar pancreas yang Berasal dari 23.000 ekor hewan.Insulin
manusia tersusun atas dua rantai protein A dan B. Urutan basa
nitrogen dalam molekul DNA yang mengkode masing-masing rantai
dibuat dalam tabung reaksi dengan menggunakan Struktur yang
diketahui insulin

Aplikasi Protein dalam Bidang pangan dan minuman

1. Roti
Enzim lipase dapat digunakan dalam proses pembuatan
roti. Enzim lipase memiliki sisi aktif sehingga dapat
menghidrolisis triasilgliserol menjadi asam lemak dan gliserol.
Enzim lipase untuk menghasilkan coklat tiruan, serta glukosa
oksidase untuk mencegah reaksi pencoklatan pada produk
tepung telur dan lain-lain. Sumber enzim lipase didapatkan dari
bakteri (S.aureus), kapang (Aspergillus niger, Rhizopus
arrhizus), tanaman yang menghasilkan trigliserida(kacang-
kacangan), pancreas dan susu.Enzim xilanase juga dapat
digunakan dalam pembuatan roti. Efisiensi xilanase dalam
perbaikan kualitas roti yang telah dilakukan, yaitu xilanase yang
berasal dari Aspergillus niger varawamori yang ditambahkan ke
dalam adonan roti menghasilkan kenaikan volume spesifik roti
dan untuk lebih meningkatkan kualitas roti maka perlu dilakukan
kombinasi penambahan amilase dan xilanase (Maat et al., 1992).

15
 2. Susu
Pada susu, salah satu unsur yang penting adalah protein.
Protein yang terdapat pada susu Terdiri atas kasein dan protein
serum (whey protein). Dalam hal ini, kasein merupakan 80%
dari Seluruh protein susu dan 20% protein seum (whey protein).
Terdapat tiga jenis dalam kasein, yaitu 50% alpha-kasein, 33%
betha kasein, dan 15% kappa kasein. Sedangkan dalam protein
serum Terdapat dua jenis yaitu protein globulin dan 68%
albumin. Dalam prosesnya, prosesnya, pertama Kasein
dipisahkan dari krim dengan agen pengfilter sehingga lemaknya
naik ke atas. Ketika susu telah Terpisah, garam kasein dan enzim
kalsium kaseinat tertahan di dalam susu skim tersebut. Lalu
untuk Memisahkan kasein dengan susu skim, digunakan proses
presipitasi. Inti dari presipitasi adalah susu Dipanaskan dengan
kondisi yang sangat dikontrol. Setelah beberapa lama, protein
akan menyusut Dan mengeluarkan embun. Hasil dari proses ini
adalah protein serum. Protein Efficiency Ratio (PER)
Menyatakan nilai protein dalam susu. Rata-rata PER dalam susu
bernilai 3,1 lebih tinggi dibanding Dengan protein dalam
gandum, kedelai maupun daging sapi

Aplikasi Protein dalam Bidang Industri

1. Kertas

Dalam pembuatan kertas pada industri kertas, bahan

baku utama berupa pulp dari hasil Pengolahan serat tumbuhan.
Maka dari itu diperlukan pengolahan serat campuran antara
selulosa,Hemiselulosa dan lignin untuk menghasilkan pulp
dengan kualitas yang baik. Produksi pulp secara Komersial
dapat dilakukan dengan menggunakan proses kraft, yaitu dengan
menggunakan perlakuan Suhu dan pH yang tinggi untuk
mendegradasi dan melarutkan lignin yang berasosiasi dengan

16
 selulosa Dan hemiselulosa. Pulp hasil produksi menggunakan
metode kraft berwarna kecoklatan yang Disebabkan oleh residu
lignin dan turunan lignin. Untuk mengatasi hal tersebut, maka
industri Melakukan pemutihan menggunakan agen pemutih
yaitu klorin. Pemakaian klorin ini biasa digunakan Untuk
pemutihan pulp karena murah dan efektif untuk memutihkan
pulp. Namun penggunaan klorin Secara terus menerus dalam
jumlah banyak menyebabka pencemaran lingkungan dan
memerlukan Perlakuan khusus pada limbah yang dihasilkan.
Maka dari itu beberapa upaya dilakukan untuk Mengurangi dan
menggantikan penggunaan klorin di industri kertas, yaitu
penggunaan enzim xilanase Sebagai agen biobleaching.

2. Deterjen

Rekayasa versi tradisional enzim untuk produksi deterjen

adalah, protease dan amilase. Pada Generasi kedua, generasi
enzimnya dioptimalkan untuk memenuhi persyaratan dan
kinerja deterjen Yang lebih baik, dimana komposisi deterjen
juga terus dikembangkan.Kompatibilitas enzim dengan Deterjen
(yaitu sifat stabilitasnya) diutamakan, sehingga kemampuannya
untuk berfungsi pada suhu Yang lebih rendah juga memberikan
peningkatan, untuk menghemat energi, temperatur yang
Digunakan dalam pencucian rumah tangga dan mesin pencuci
piring otomatis telah diturunkan pada Tahun ini. Protease
menampilkan aktivitas yang rendah telah diisolasi dari alam,
tetapi juga telah Berkembang di laboratorium dengan evolusi
yang diarahkan pada pendekatan dengan bahan awal Subtilisin
Ness protease digunakan satu putaran untuk mengisolasi DNA
menyeret protease baru Dengan meningkatkan berbagai sifat.

II. 7 Pengertian Asam Amino

17
 Asam amino adalah salah satu golongan senyawa organik yang
sangat penting dalam organisme, yakni sebagai penyusun protein.
Asam-asam amino merupakan zat padat yang terdiri atas kristal bertitik
lebur tinggi. Asam amino tidak larut dalam pelarut nonpolar seperti
benzena, heksana, eter dan sebagainya; tetapi larut dalam pelarut polar
misalnya pada larutan air atau etanol. Asam amino mempunyai dua
gugus fungsional, yaitu gugus asam amino dan gugus asam karboksilat.
Pada asam -amino kedua gugus fungsional tersebut terikat pada atom
C- yang sama (Sugiyono, 2014).
II. 8 Struktur Asam Amino
Asam amino adalah senyawa yang memiliki gugus amino (-NH2)
dan asam karboksilat (COOH) pada molekul yang sama . Tiap asam
amino tersusun atas suatu atom karbon yang mengikat atom hidrogen,
gugus amino, dan gugus karboksillat dan salah satu gugus R yang
berbeda pada 20 asam amino dan struktur gugus R menentukan identitas
asam amino dan sifat-sifat khasnya. Rantai samping (gugus R)
tergantung pada gugus fungsionalnya dapat berupa alifatis, aromatis,
asam, basa, hidroksilik, mnegandung sulfur, atau amidic Adapun rumus
umum asam amino dapat dilihat pada gambar di bawah ini;

Gambar II.4. Rumus umum Asam Amino

Dari struktur umum asam amino tersebut dapat dilihat bahwa
atom karbon α ialah atom karbon asimetrik, kecuali bila R ialah atom H.
Struktur molekul dari 20 asam amino protein, memiliki gugus baku yaitu
gugus amino dan gugus karboksil, sednagkan gugus R-nya bervariasi.
Oleh sebab atom karbon α ialah atom karbon asimetrik, kecuali bila R

18
 ialah atom H sehingga setiap asam amino memiliki sifat dapat memutar
bidang cahaya terpolarisasi atau dikenal dengan istilah aktivitas optic
yang dapat digambarkan dengan rumus proyeksi Fischer dan dengan
model bola dan batang sehingga memiliki 2 konfigurasi yaitu D dan L.
Molekul asam amino dikatakan mempunyai konfigurasi L, apabila gugus
–NH2 di sebelah kiri atom karbon α. Apabila posisi gugus –NH2 di
sebelah kanan, maka gugus asam amino itu mempunyai konfigurasi D.

Gambar II.5 Struktur L dan D Asam Amino

Keterangan:
Gugus –NH2 di sebelah kiri L= Leavo = kiri
Gugus –NH2 di sebelah kanan D= Dextro = Kanan
II. 9 Sifat – Sifat Asam Amino
Bentuk-bentuk netral asam amino adalah zwitter ion. Sifat asam
basa asam amino disebabkan karena asam amino memiliki gugus aktif
amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus
asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-
R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus
amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –NH3),
sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif
(terdeprotonasi, –COO-) sehingga asam amino bersifat amfoter. Titik
isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Titik
isoelektrik atau pH isoelektrik merupakan pH yang mana molekul tidak
mempunyai muatan elektrik atau muatannya nol. Dalam keadaan
demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. Zwitter-
ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih

19
yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam
amino bebas berada dalam bentuk zwitterion pada pH netral maupun pH
fisiologis yang dekat netral. Karena mempunyai muatan negatif dan
positif, asam amino dapat mengalami reaksi terhadap asam maupun basa.
Amfoter/amfoterik adalah kemampuan suatu zat yang dapat
berpindah sifat keasaman dari sifat asam ke sifat basa, hal ini tergantung
dari kondisi atau linkungan dimana zat tersebut berekasi bila zat itu
berada di lingkungan asam kuat maka zat tersebut bersifat basa dan
begitu pula sebaliknya bila zat tersebut berada pada linkungan asam
maka zat tersebut bersifat basa .salah satu zat bersifat amfoter yang biasa
kita temui ditemui diskitar kita adalah air (H2O).
Sebagai basa:
H2O + HCl → H3O+ + Cl-
HCl adalah asam kuat sehingga air bersifat basa.
Sebagai asam:
H2O + NH3 → NH4+ + OH-
NH3 adalah basa sehingga air bersifat sebagai asam
Di dalam asam amino gugus karboksil (-COOH) bersifat asam
dangugus amina (-NH) bersifat basa. Jadi, asam amino dapat bersifat
asam dan basa, dan sifat inilah yang diberi istilah bersifat amfoterik.
Molekul yang bersifat amfoterik dapat bersifat netral atau tidak
bermuatan, namun dapat juga bersifat dipolar seperti ditulis dalam
struktur di atas. Dalam bentuk dipolar ini asam amino bersifat sebagai
“Zwitter Ion”.
Dalam larutan asam keras (pH asam) sebagian besar asam amino
berada dalam bentuk kation (bermuatan positif), dalam larutan basa keras
(pH basa) asam amino berada dalam bentuk anion (bermuatan negatif).
Pada pH tertentu untuk setiap asam amino dapat berada dalam keadaan
Titik isolistrik adalah titik atau pH asam amino mempunyai muatan
listrik yang netral. dan nilai pH tersebut dimana asam amino berada
dalam keadaan netral dikenal sebagai titik isoelektrik dari asam amino.

20
 Titik isolistrik asam amino asam pada pH 3, diperlukan larutan yang
lebih asam untuk asam amino golongan ini untuk menambah proton
gugusan karboksilat kedua. Titik isolistrik basa asam amino basa sekitar
pH 9-10, diperlukan larutan yang lebih basa untuk menghilangkan proton
dari gugusan amonium kedua. Asam amino memiliki gugus aktif amina
dan karboksil sekaligus, jadi dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan
basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang
dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada
asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –NH3+), sedangkan
gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, –COO–).
Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam
keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion.
Pada keadaan zwitter ion, umumnya memiliki titik isoelektrik,
yaitu titik dimana asam amino mempunyai pH optimum (pHI).
Rumus :
pHI= 0,5 (pK’1 +pK’2)
Sifat fisikomia pada setiap protein tidak selalu sama, baik jenis asam
aminonya,berat molekul (BM) sangat besar sehingga protein tidak dapat
melalui membran semipermeabel, masih dapat menimbulkan tegangan
pada membran. Sifat-sifat asam amino yang dapat larut dalam air dapat
membentuk Kristal. Harga konstanta dielektrikum yang tinggi, memiliki
netralisasi seperti pada H dan OH dan dalam medan listrik misalnya
dengan eklektrophoresa tak bergerak dalam keadaan tertentu. Masa asam
amino dipercayai memiliki sifat amfoter atau dalam keadaan zwitter ion
yang memiliki muatan (+) dan (-) yang seimbang Gugus karboksil
melepas ion, Gugus amino menerima proton, Molekul asam amino
“dipolar”(Wahyudiati, 2017).
II. 10 Amino Essensial dan Non Essensial
Asam amino essensial
Asam amino esensial merupakan asam amino yang tidak
dapat disintesis di dalam tubuh sehingga harus diasup dari luar tubuh

21
melalui makanan. Asam amino esensial memiliki peranan yang
penting dalam keseimbangan tubuh.
Berikut ini penjelasan lebih lanjut mengenai jenis asam
amino esensial dan fungsinya untuk tubuh:
1. Metionin
Metionin adalah asam amino yang mengandung sulfur
yang bertanggung jawab untuk pertumbuhan dan perbaikan
jaringan. Asam amino ini juga dapat berfungsi menjaga rambut,
kulit, dan kekuatan kuku. Selain itu, metionin bertanggung
jawab untuk melindungi tubuh dari polutan, memperlambat
penuaan sel, dan sangat penting untuk penyerapan dan
bioavailabilitas seng dan selenium.
2. Valin
Valin juga memiliki banyak fungsi untuk tubuh. Jenis
asam amino esnsial ini di antaranya berfungsi:
• Mencegah kerusakan otot saat berolahraga
• Mendukung fungsi tubuh sehari-hari
• Metabolisme otot
• Pertumbuhan
• Metabolisme tubuh
• Membantu sistem saraf termasuk fungsi kognitif
• Menjaga keseimbangan nitrogen
Valin adalah salah satu dari tiga asam amino rantai
cabang (branched-chain amino acid/BCAA) yang artinya
memiliki rantai bercabang ke satu sisi struktur molekulnya.
3. Leusin
Leusin juga termasuk asam amino esensial yang
memiliki banyak fungsi untuk tubuh. Ini termasuk:
• Merangsang pertumbuhan dan kekuatan otot
• Mengatur gula darah
• Berkontribusi pada produksi hormon pertumbuhan

22
 • Membantu penyembuhan luka
Lusin dianggap sebagai asam amino rantai cabang
(BCAA) 'utama' yang bertanggung jawab untuk sintesis protein
otot.
4. Isoleusin
Isoleusin adalah bentuk leusin yang juga memiliki
banyak fungsi untuk tubuh. Ini termasuk:
• Membantu produksi energi
• Membantu penyembuhan luka
• Mendetoksifikasi limbah nitrogen
• Merangsang fungsi kekebalan tubuh
• Diperlukan untuk pembentukan hemoglobin
• Membantu pengaturan gula darah
Isoleusin juga termasuk bagian dari kelompok asam
amino rantai cabang (BCAA).
5. Treonin
Teonin adalah jenis asam amino esensial yang memiliki
banyak fungsi berikut:
• Membantu menjaga struktur email gigi, kolagen, dan elastin
• Penting untuk sistem saraf
• Penting untuk metabolisme lemak
• Mencegah penumpukan lemak di hati
• Membantu mengurangi kecemasan dan depresi ringan
6. Lisin
Lisin adalah jenis asam amino esensial yang memiliki
banyak fungsi berikut:
• Mempertahankan kadar karnitin yang tepat yang membantu
menurunkan kolesterol
• Diperlukan untuk pertumbuhan dan perbaikan jaringan

23
 • Bertanggung jawab untuk mendukung sistem kekebalan
tubuh
• Bertanggung jawab untuk penyerapan kalsium
• Bertanggung jawab untuk produksi karnitin dan kolagen
7. Triptofan
Banyak orang mungkin tidak asing lagi dengan jenis
asam amino esensial triptofan. Berikut ini adalah fungsi triptofan
untuk tubuh:
• Bertindak sebagai neurotransmitter, yakni dapat
membantu komunikasi antarsel saraf
• Mengatur hormon tertentu
• Meningkatkan sistem saraf dan kesehatan otak
• Termasuk prekursor (senyawa yang berpartisipasi dalam
reaksi kimia yang menghasilkan senyawa lalin) untuk
serotonin. Serotonin sendiri bertanggung jawab untuk
mengatur tidur, nafsu makan, suasana hati, dan rasa sakit
8. Fenilalanin
Fenilalanin adalah jenis asam amino esensial yang di
antaranya memiliki fungsi:
• Bertanggung jawab atas struktur dan fungsi banyak protein
dan enzim
• Diubah menjadi tirosin yang bertanggung jawab atas
dopamin dan norepinefrin (neurotransmitter)
9. Histidin
Histidin dapat dikatakan sebagai asam amino semi-
esensial. Histidin di antaranya dapat berfungsi untuk:
• Membantu perkembangan dan pemeliharaan jaringan tubuh
yang sehat dan sistem saraf
• Penting untuk perkembangan anak dan anak usia dini

24
 • Juga berperan dalam sistem kekebalan tubuh, sekresi
lambung, dan fungsi seksual
Dalam pembentukan sel darah, histidine berfungsi
melindungi sel dari radiasi dan kerusakan logam berat.
Asam amino non esensial

Asam amino non esensial merupakan asama amino yang

dapat disintesis dalam tubuh. Hasil analisis terdeteksi 6 jenis asam
amino non esensial, yaitu asam aspartat, asam glutamat, serin, glisin,
alanin dan tirosin. (Siahaya, 2020).
II. 11 Aplikasi Asam Amino
Aplikasi dari asam sangat banyak dalam kehidupan sehari
hari salah satu contoh nya adalah untuk meningkatkan Aktivitas
Mikroba Tanah. Asam amino adalah nutrisi bagi mikroba tanah.
Aplikasi asam amino ke dalam tanah akan meningkatkan aktivitas
dan populasi mikroba menguntungkan. Keseimbangan dan aktivitas
mikroba yang tinggi di dalam tanah akan memperbaiki mineralisasi
bahan organik di dalam tanah, sehingga meningkatkan kesuburan
tanah. Jika siklus hara berjalan dengan baik dan ketersediaan nutrisi
ke tanaman menjadi lebih banyak, maka keberadaan mikroba tanah
merupakan salah satu kunci untuk meningkatkan kualitas
tanah.Aplikasi Asam amino bisa digunakan untuk tujuan
memperbesar buah, umbi, batang tanaman bahkan getah tanaman
yang bisa disesuaikan dengan jenis metoda yang dituju untuk hasil
yang optimal, baik komoditas tanaman pangan, hortikultura dan
perkebunan (Syukur, 2021).
II. 12 Sintesis Asam Amino dan Protein
A. Sintesis Asam Amino
Asam amino biasa merupakan senyawa yang agak
sederhana, dan sintesis campuran rasemik dari kebanyakan asam
amino ini dapat dicapai dengan teknik-teknik standar. Campuran

25
 rasemik kemudian dapat dipisahkan untuk menghasilkan asam
amino enantiomer murni.
Sintesi Strecker dari asam amino, yang dikembangkan
dalam tahun 1850 merupakan rentetan dua tahap. Tahap pertama
ialah reaksi antara suatu aldehida dan suatu campuran ammonia
dan HCN untuk menghasilkan suatu aminonitrile. Hidrolisis
aminonitrile itu menghasilkan asam amino.

Gambar II.6. Sintesis Asam Amino

Jalur sintesis lain menuju asam amino ialah dengan
aminasi suatu asam -halo dengan ammonia berlebih (perlu
digunakan NH berlebih untuk menetralkan asam dan
meminimalkan alkilasi berlebih).

Gambar II.7. Sintesis Asam Amino

Sintesis ftalimida Gabriel merupakan jalur yang lebih
bagus sekali menuju asam amino. Keuntungan sintesis ini
terhadap aminasi langsung ialah bahwa tidak terjadi alkilasi
berlebih (Fessenden, 1982)

B. Sintesis Protein
Sintesis protein memerlukan DNA. DNA tersusun dari
banyak gen dan setiap gen akan menghasilkan protein. Gen yang

26
berbeda akan menghasilkan protein yang berbeda pula. Protein
A akan dihasilkan oleh gen A, dan protein B akan dihasilkan
oleh gen B. Gen merupakan bagian dari DNA, dan merupakan
urutan nukleotida tertentu pada DNA yang mengkode protein
tertentu.
Gen sebagai cetakan menghasilkan mRNA, sedangkan
proses sintesis mRNA dengan DNA (gen) sebagai cetakannya
disebut sebagai proses Transkripsi. Selanjutnya mRNA
berfungsi sebagai cetakan yang hasil cetakannya disebut sebagai
protein. Proses sintesis protein dengan mRNA sebagai
cetakannya disebut sebagai proses Translasi.
1) Transkripsi
Transkripsi adalah proses sintesis RNA dengan DNA
sebagai cetakannya. Apabila transkripsi terjadi pada gen
kelas II maka berlangsung di dalam inti sel dan
menghasilkan mRNA. Proses transkripsi tentu harus diawali
dengan ketersediaan cetakan DNA. Cetakan akan tersedia
diawali dengan terjadinya denaturasi. Proses denaturasi
dalam sel kita terjadi dengan adanya enzym Gyrase yang
akan memotong ikatan hidrogen, sehingga DNA tersebut
akan menjadi 2 strand yang terpisah, dan masingmasing
strand akan menjadi cetakan.
2) Translasi
Tranlasi adalah proses sintesis protein dengan
mRNA sebagai cetakannya. Proses translasi ini memerlukan
(1) mRNA, (2) ribosom, (3) tRNA dan (4) asam amino.
Proses translasi terjadi pada ribosom yang terletak pada
permukaan retikulum endoplasma kasar (RE kasar). Proses
tranlasi dibantu oleh tRNA yang letaknya di dalam
sitoplasma. tRNA berfungsi untuk mentransfer asam amino
dari sitoplasma ke ribosom. Asam amino yang ada pada

27
 sitoplasma setiap sel berasal dari makanan atau minuman
yang bentuknya protein. Dalam proses penguraian menjadi
asam-asam amino yang dibawa oleh darah dan diedarkan
pada setiap sel yang membutuhkan. Asam amino akhirnya
sampailah pada sitoplasma yang merupakan bahan untuk
sintesis protein.
(Nurhayati, 2017)
II. 13 Uji Protein dan Asam Amino
a) Uji Ninhidrin
Uji ninhidrin adalah uji umum untuk protein dan asam
amino. Ninhidrin dapat mengubah asam amino (asam amino
terminal) menjadi suatu aldehida. Uji ninhidrin dilakukan
dengan menambahkan beberapa tetes larutan ninhidrin yang
tidak berwarna ke dalam sampel, kemudian dipanaskan beberapa
menit. Adanya protein atau asam amino ditunjukkan oleh
terbentuknya warna ungu.
b) Uji Biuret
Uji Biuret adalah uji umum untuk protein (ikatan
peptida) tetapi tidak dapat menunjukkan asam amino bebas. Zat
yang akan diselidiki mula-mula ditetesi larutan NaOH,
kemudian larutan tembaga(II) sulfat yang encer. Jika terbentuk
warna ungu berarti zat itu mengandung protein.
c) Uji Xantoproteat
Uji Xantoproteat adalah uji terhadap protein yang
mengandung gugus fenil (cincin benzena). Apabila protein yang
mengandung cincin benzena dipanaskan dengan asam nitrat
pekat, maka terbentuk warna kuning yang kemudian menjadi
jingga bila dibuat alkalis (basa) dengan larutan NaOH.
d) Uji Belerang
Adanya unsur belerang dalam protein dapat ditunjukkan
sebagai berikut. Mula-mula larutan protein dengan larutan

28
 NaOH pekat (± 6 M) dipanaskan, kemudian diberi beberapa tetes
larutan timbel asetat. Bila terbentuk endapan hitam (dari PbS)
menunjukkan adanya belerang.
(Subhan, 2013)
II. 14 Reaksi – Reaksi Asam Amino dan Protein

A. Asam Amino
1. Keamfoteran Asam Amino
Suatu asam amino dapat bereaksi dengan asam ataupun
dengan basa, masing-masing akan menghasilkan suatu kation
atau suatu anion. Dalam larutan asam, asam amino akan bersifat
basa yang akan menerima proton sehingga akan menghasilkan
kation. Dalam larutan basa, asam amino akan bersifat asam yang
akan memberikan proton sehingga akan menghasilkan suatu
anion.
Dalam larutan asam:

Gambar II.8. Reaksi Asam Amino Dalam Larutan Asam

Dalam larutan basa:

Gambar II.9. Reaksi Asam Amino Dalam Larutan Asam

2. Asilasi
Asilasi gugus amino dengan suatu halida asam atau
anhidrida asam akan menghasilkan amida. Tetapi sifat dari
amida ini akan berbeda dibandingkan dengan senyawa asam
amino karena Nitrogen pada amida tidak bersifat basa, sehingga

29
 senyawa amino yang terasilasi membentuk amida ini berbeda
sifatnya dibandingkan asam amino.

Gambar II.10. Reaksi Asilasi Asam Amino

3. Reaksi dengan Ninhidrin
Reaksi dengan ninhidrin digunakan sebagai uji bercak
senyawa asam amino pada pada kertas kromatiografi. Asam-
asam amino bereaksi dengan ninhidrin untuk membentuk
produk yang disebut ungu Ruherman.

Gambar II.11. Reaksi Ninhidrin Asam Amino

(Wardiyah, 2016)

B. Protein
1. Reaksi keamfoteran protein
Amfoter merujuk pada zat yang dapat bereaksi sebagai
asam atau basa. Protein mengandung gugus karboksil (COO)
dan mengandung gugus amina (NH2). Ketika terkondensasi,
gugus karboksil melepas OH- dan gugus amina melepas
H+.Asam ini dapat bereaksi dengan asam ataupun dengan basa,
masing-masing dengan menghasilkan suatu kaiton atau suatu
anion.

30
 Gambar II.12. Reaksi amfoter
2. Reaksi dengan logam berat
Protein dapat bereaksi dengan logam berat seperti Pb,
Zb, Cu, Fe, Hg. Protein akan mengendap jika direaksikan dengan
logam berat. Terbentuk endapat dikarenakan protein berada
dalam bentuk isoelektrik yang bermuatan negatif

3. Reaksi Warna Protein

a. Reaksi Biuret
Reaksi biuret merupakan reaksi warna yang umum
untuk gugus peptida dan protein. Reaksi positif ditandai
dengan terbentuknya warna ungu karena terbentuk senyawa
kompleks antara Cu2+ dan N dari molekul ikatan peptida.
Banyaknya asam amino yang terikat pada ikatan peptida
mempengaruhi hasil reaksi. Senyawa dengan dipeptida
memberikan warna biru, tripeptida memberikan warna ungu,
tetrapeptida serta peptida kompleks memberikan warna
merah.

Gambar II.13. struktur komplek Cu2+ senyawa peptida

b. Reaksi Ninhidrin
Asam amino bereaksi dengan ninhidrin untuk
membentuk produk yang disebut ungu ruhemann. Reaksi
ninhidrin digunakan untuk mendeteksi dan menduga asam
amino secara kuantitatif dalam jumLah kecil. Pemanasan

31
 dengan ninhidrin berlebih menghasilkan produk berwarna
ungu pada semua asam amino yang memiliki gugus α-amino
bebas, sedangkan produk yang dihasilkan oleh prolin
berwarna kuning, karena pada molekul ini terjadi substitusi
gugus α-amino.

Gambar II.14. Reaksi Ninhidrin

c. Hidrolisis Protein dan Tes Adanya Belerang
Adanya penambahan alkali pada protein dapat
menyebabkan terjadinya hidrolisis ikatan peptida dari
polimer protein. Hidrolisis ini menghasilkan monomer –
monomer asam amino dan sebagian gugus amino yang
berubah menjadi ammonia. Akibat hidrolisis tersebut
jumLah gugus amino berkurang. Jika dalam protein terdapat
asam amino yang memiliki atom S seperti sistein dan sistin
dalam molekulnya maka asam amino ini dapat tereliminasi
ke dalam bentuk senyawa H2S. Penambahan garam Pb dalam
suasana basa menjadi endapan PbS yang mudah untuk
diamati.
(Fessenden, 1982)

32
 BAB III
PENUTUP
III. 1 Kesimpulan
Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul
tinggi yang merupakan polimer dari monomer asam amino yang
dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein
mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala
sulfur serta fosfor. Asam amino adalah sembarang senyawa organik
yang memiliki gugus fungsional karboksil dan amina. Dalam
biokimia sering kali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat
pada satu atom karbon yang sama. Gugus karboksil memberikan
sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Protein dapat
diklasifikasikan berdasarkan komponen penyusunnya menjadi
protein sederhana yang meliputi protein fibrosa (sclereoproteins),
protein globular (sphereoproteins) yang meliputi albumin, globulin,
glutelin, prolamin, histone, dan protamin. Selain itu dapat juga
diklasifikasikan menjadi protein kompleks yang meliputi
fosfoprotein, glikoprotein, lipoprotein, kromoprotein, dan
nucleoprotein. Struktur protein merupakan sebuah struktur
biomolekuler dari suatu molekul protein. Setiap protein, khususnya
polipeptida merupakan suatu polimer yang merupakan urutan yang
terbentuk dari berbagai asam L-α-amino (urutan ini juga disebut
sebagai residu). Perjanjiannya, suatu rantai yang panjangnya kurang
dari 40 residu disebut sebagai sebagai polipeptida, bukan sebagai
protein. Struktur protein bervariasi dalam hal ukuran, dari puluhan
hingga ribuan residu. Protein diklasifikasikan berdasarkan ukuran
fisik mereka sebagai nanopartikel (1-100 nm). Sebuah protein dapat
mengalami perubahan struktural reversibel dalam menjalankan
fungsi biologisnya. Struktur alternatif protein yang sama disebut
sebagai konformasi. Pada pembahasan protein digunakan

33
 pembagian empat tingkatan struktur yaitu struktur primer, sekunder,
tersier, dan kuartener.
III. 2 Saran
Penulis tentunya masih menyadari jika makalah di atas
masih terdapat banyak kekurangan. Dan jauh dari kesempurnaan.
Penulis akan memperbaiki makalah tersebut dengan berpedoman
Pada banyak sumber serta kritik yang membangun dari para
pembaca.

34
 DAFTAR PUSTAKA
Fessenden, JR 1982, Kimia Organik Edisi Ketiga Jilid 2, Erlangga, Jakarta
Hartati L. Kurniasari. 2003. Kajian Produksi Kolagen dari Limbah Sisik Ikan
Secara Ekstraksi Enzimatik. Semarang : Universitas Wahid Hasyim
Katili,Abubakar 2009,’Struktur dan Fungsi Protein Kolagen’,Jurnal Pelangi
Ilmu,Vol. 01,No. 5,hh 19
Kusumaningrum, dkk 2019,’Optimasi Suhu dan pH Terhadap Aktivitas Enzim
Endoglukanase Menggunakan Response Surface Methodology (RSM)’,
Jurnal Rekayasa dan Manajemen Agroindustri, Vol. 7, No. 2, hal 243-253

Ningrum, Vona Pawaka. (2002 ) Aplikasi Gelatin Tipe B Sebagai Bahan Pengental
Pada Produk Shower Gel . Bogor : Institut Pertanian Bogor
Nurhayati, B & Darmawati, S 2017, Biologi Sel dan Molekuler, Badan PPSDM
Kesehatan, Jakarta
Rosana, D 2019, Modul 2 Struktur dan Fungsi Protein, Universitas Terbuka, Serang

Sanger, G., Damngilala, L.J., Montolalu, L.A.D.Y., & Dotulong, V. 2018. Kimia
Pangan. Universitas Sam Ratulangi, Manado
Sawitri,K Sumaryada,T & Ambarsari,L 2014, ‘Analisa Pasangan Jembatan Garam
Residu GLU15-LYS4 Pada Kestabilan Termal Protein 1GB1’,Jurnal
Biofisika, Vol. 10,No. 01,hh 69
Siahaya, R. A. (2020). Profil Asam Amino dan Asam Lemak Ikan Julung
(Hemiramphus sp.) Kering di Desa Keffing Kabupaten Seram Bagian
Timur. JUSTE (Journal of Science and Technology), 1(1), 75–93.
Srianta, 2000, ‘Potensi Aplikasi Transglutaminase dalam industri Pangan’, Jurnal
Teknologi Pangan dan Gizi, Vol. 1, No. 2
Subhan, 2013, Kimia Dasar 2, Dua Satu Press, Makassar
Sugiyono, 2004, Kimia Pangan, Universitas Negeri Yogyakarta, Yogyakarta.

Suyanto, P 2008, ‘Penerapan Enzim Untuk Penyamakan Kulit Ramah Lingkungan’,

Jurnal Teknik Lingkungan, Vol. 1, No. 1
Syukur .A, 2021 , asam amino dan manfaatnya bagi tanaman ,dinas pertanian dan
ketahanan pangan , kepulauan bangka belitung.
Wahyudiati, D, 2017, Biokimia, Leppim Mataram, Mataram

35
Wahyu, R 2005, Peran Enzim dalam Dunia Industri, dilihat pada 23 November
2021, http://sciencebiotech.net/peran-enzime-Dalam-dunia-industri/
Wardiyah 2016, Kimia Organik, Pusdik SDM Kesehatan, Jakarta
Winarno F.G., dan Ivone E. F. 2007. Susu dan Produk Fernmentasinya. Bogor: E-
Mbrio Pre

36