Nama : Rohma Parwati

NIM : 205070301111021
Kelas : 1A3

ENZIM PANGAN

Enzim yang Berasal dari Bahan Pangan

1. Enzim Fenolase
Enzim Fenolase, atau yang bisa disebut juga polifenolase atau Polifenol
oksidase (PPO), merupakan enzim yang bertanggung jawab untuk terjadinya
reaksi pencoklatan. Enzim fenolase adalah suatu enzim yang termasuk pada
golongan oksidoreduktase yang mengkatalisis proses hidrosilasi senyawa
monofenol menjadi senyawa difenol, kemudian dilanjutkan dengan
mengkatalisis proses oksidasi difenol menjadi kuinon. Senyawa kuinon yang
terbentuk sangat reaktif sehingga akan mengalami reaksi polimerisasi
menghasilkan pigmen merah, coklat dan hitam yang disebut pigmen melanin.
Kesemuanya ini menampakkan warna kecoklatan pada jaringan buah -
buahan dan sayur -sayuran yang memar (Jibril, 2018). Pigmen coklat yang
dihasilkan akan membentuk pertahanan terhadap patogen. Keadaan ini
secara sederhana dapat dibuktikan bila buah apel yang telah dikupas atau
mendapat perlakuan pelukaan, maka dalam tempo satu hingga dua jam di
udara terbuka akan mencoklat, ini menunjukkan bahwa enzim fenolase hadir
dalam proses pencoklatan.
Enzim fenolase bekerja pada jaringan yang luka atau rusak pada
tanaman. Ini terjadi akibat adanya polimerasi spontan dan cross-linking o –
quinon. Apabila difenol menjadi o -quinon, atau sering disebut sebagai
aktivitas katekolase (oksidoreduktase oksigen difenol). Senyawa quinon
adalah senyawa yang memiliki molekul elektrofilik reaktif, dapat
berpolimerisasi, dan berperan dalam pembentukan pigmen coklat dan hitam.
Enzim fenolase dalam tanaman tingkat tinggi memiliki peran secara fisiologis
yaitu dalam pembentukan pigmen, penghalangan molekul oksigen pada
kloroplas, serta pemblokiran radikal bebas dalam jaringan fotosintesis. Dilihat
 dari strukturnya, fenolase (dalam hal ini katekol oksidase) memiliki enam ligan
berupa histidin dan salah satu dari ligan tersebut berikatan secara kovalen
dengan sistein.
Enzim fenolase ini aktif pada pH 3 hingga 8,5. Aktivitas maksimum enzim
fenolase yaitu pada pH 7. Pada sel tumbuhan, enzim ini terdapat di dalam
vakuola sel dan letaknya terpisah dengan senyawa -senyawa fenol yang
terdapat dalam tumbuhan tersebut. Inilah sebabnya reaksi pencoklatan akan
terjadi hanya jika jaringan atau selnya rusak. Fungsi dari enzim fenolase ini
dalam sel yang utuh belum diketahui secara pasti, diperkirakan enzim ini
berfungsi sebagai pemacu biosintesis lignin atau berpartisipasi dalam
perlindungan mekanik dari jaringan tumbuhan yang luka atau memar (Jibril,
2018).
2. Enzim Pektinase
Pektinase merupakan enzim yang berperan dalam proses degradasi
molekul pektin (polisakarida) yang umumnya berada pada sel tumbuhan.
Pada umumnya, pectin berperan dalam membentuk struktur tubuh tumbuhan
sehingga menjadikan tumbuhan tersebut kuat dan kaku. Pektin adalah
matriks seperti jelly yang menyusun komponen dinding bersama dengan fibril
selulosa. Pektinase adalah enzim yang memecah pektin, polisakarida
yang ditemukan di dinding sel tanaman. Biasanya disebut enzim
pectolyase, pectozyme dan poligalakturonase. Pektinase mampu
mendegradasi beberapa jenis molekul pektin, yaitu protopektin, pektin, asam
pektinat, asam pektik, dan rhamnogalakturonan.
Kemampuan pektinase mendegradasi molekul keras pektin membuat
pektinase terlibat langsung dalam siklus karbon di alam. Pektin dipecah
sehingga menghasilkan molekul galakturonan jenuh dan tak jenuh, kemudian
dikatabolis menjadi 5-keto-4-deoksi-uronat. Pada reaksi selanjutnya, molekul
ini akan diubah menjadi piruvat dan 3-fosfogliseraldehida (Susanti, 2017).
Beberapa mikroorganisme mampu menghasilkan enzim pektinase seperti
Aspergillus flavus, Fusarium oxysporum, dan Botrytis cinerea.
Enzim pektinase menyebabkan pelunakan pada buah dan jumlahnya
akan meningkat seiring dengan pematangan buah. Poligalakturonase, salah
 satu jenis enzim yang memecah golongan pektin, berperan dalam proses
pematangan buah secara alami (Susanti, 2017). Poligalakturonase juga
merupakan salah satu pektinase komersial yang paling banyak dipelajari
dan banyak digunakan. Pektinase dapat diekstraksi dari jamur benang seperti
Aspergillus niger. Jamur ini menghasilkan enzim untuk memecah lamella
tengah pada tanaman sehingga dapat memasukkan hifa jamur dan
mengekstrak nutrisi dari jaringan tanaman. Pektinase memiliki suhu
optimum dan pH sehingga menghasilkan aktivitas yang paling tinggi.
3. Enzim Lipoksigenase
Enzim lipoksigenase adalah enzim yang mengkatalisis oksidasi asam
lemak tidak jenuh yang memiliki ikatan cis, cis-pentadiena seperti asam
linoleat dan asam linolenat menggunakan molekul oksigen. Reaksi
oksidasi ini akan menghasilkan senyawa hidroperoksida yang dapat
terurai menjadi asam, keton dan aldehid. Senyawa-senyawa tersebut
dapat menimbulkan flavor yang tidak disukai. Selain itu hidroperoksida
yang terbentuk juga dapat berinteraksi dengan protein, peptida dan asam
amino sehingga menurunkan nilai gizi produk dan menghasilkan senyawa
volatil dengan bau tidak enak yang menyengat (langu).
Aktivitas enzim lipoksigenase paling tinggi terdapat pada kacang kedelai
(Mutiaraningtyas, 2018). Aktivitas lipoksigenase pada kacang kedelai
menjadi masalah terutama dalam pengolahan produk cair kacang kedelai,
misalnya susu kacang kedelai. Aktivitas enzim ini akan menghasilkan
cita rasa yang tidak disenangi karena adanya oksidasi asam lemak tidak
jenuh oleh enzim lipoksigenase yang secara alami terdapat dalam kacang
kedelai. Enzim ini bereaksi dengan lemak sewaktu dinding sel pecah oleh
penggilingan, terutama jika penggilingan dilakukan secara basah dengan
suhu rendah. Hasil tersebut menghasilkan paling sedikit delapan senyawa
volatile (mudah menguap), dimana senyawa yang paling banyak
menghasilkan rasa langu adalah etil-fenil-keton. Enzim ini mudah rusak oleh
panas. Selain itu hidroperoksida yang dihasilkan sangat reaktif sehingga
dapat merusak protein dan vitamin yang menurunkan nilai biologisnya.
 Pada industri makanan enzim lipoksigenase sangat penting, seperti dalam
pembuatan roti dan mie. Dalam hal pembuatan mie, perubahan warna
mie menjadi putih terjadi pada tingkat yang lebih rendah. Lembaran mie
yang lebih putih didapat ketika lipoxygenase dari kacang kedelai
ditambahkan ke dalam formula. Sifat tekstur dan struktur dari mie putih
yang menguntungkan disebabkan oleh penambahan enzim, pengenyal dan
produk anti-lengket. Namun, penggunaan kedelai untuk produk-produk
makanan sering dibatasi oleh adanya enzim lipoksigenase yang sukar
dihilangkan dan menyebabkan kerusakan flavor makanan.
Enzim lipoksigenase banyak digunakan dalam aplikasi bidang
biosensor seperti dalam bidang aplikasi medis dan farmasi, digunakan
untuk mengontrol penyakit dan diagnosis untuk obat, metabolit, enzim,
vitamin. Dalam bidang aplikasi kimia digunakan untuk mendeteksi
kandungan asam lemak esensial dalam bahan makanan. Asam lemak
esensial adalah asam lemak yang dibutuhkan tubuh dan mengandung
ikatan rangkapyang tidak dapat disintesis oleh tubuh manusia sehingga
perlu asupan melalui makanan. Asam lemak esensial mencakup golongan
asam lemak tak jenuh, khususnya dari kelompok asam lemak omega-3
dan omega-6.Omega-3 dan omega-6 mengandung ikatan rangkap, pada
omega-3 ikatan rangkap terletak pada karbon ketiga sedangkan pada omega-
6 berada pada karbon keenam. Asam lemak ini banyak terdapat pada
beberapa jenis biji-bijian salah satunya kacang kedelai.

Enzim Pada Pengolahan Pangan

1. Enzim Amilase
Amilase adalah enzim hidrolase glikosida yang mengkatalisis
pemecahan pati menjadi gula. Amilase merupakan salah satu enzim yang
paling penting dalam bioteknologi saat ini (Ariandi, 2016). Amilase
merupakan enzim yang memecah pati yang diproduksi oleh berbagai jenis
mahluk hidup seperti dari bakteri, jamur, tumbuhan, manusia. Amilase
diklasifikasikan sebagai saccharidase (enzim yang memotong
polisakarida). Amilase merupakan enzim pencernaan, terutama dilakukan
oleh pankreas dan kelenjar ludah. Fungsi utama dari enzim amilase adalah
untuk memecah pati dalam makanan sehingga mereka dapat digunakan
oleh tubuh. Amilase juga disintesis dalam buah tanaman selama
pematangan, menyebabkan buah menjadi lebih manis.
Amilase adalah enzim yang mengkatalisis hidrolisis dari alpha-1,4-
glikosidik polisakarida untuk menghasilkan dekstrin, oligosakarida, maltosa,
dan D-glukosa. Amilase bisa berasal dari hewan, jamur, dan sumber
tanaman. Pancreatin dan pancrelipase mengandung amilase yang berasal
dari pankreas hewan, pankreas biasanya babi. Amilase juga berasal dari
malt barley dan jamur Aspergillus oryzae (Wang, 2009).
Ada beberapa tipe amilase yang berbeda Enzim ini diklasifikasikan
sesuai dengan cara memotong ikatan glysosidic. Alpha-amilase
menghidrolisis alpha 1,4-glikosidik, secara acak menghasilkan dekstrin,
oligosakarida dan monosakarida. Alpha-amilase adalah endo-amilase.
Exoamylases menghidrolisis alpha 1,4-glikosidik linkage hanya dari non-
pereduksi ujung rantai polisakarida luar. Exoamylases termasuk beta-amilase
dan glucoamylases (gamma-amilase, amyloglu-cosidases).
Jenis-jenis enzim amilase:
a. α-amilase
α-amilase adalah kalsium metalloenzymes, benar-benar tidak dapat
berfungsi dengan tidak adanya kalsium. α-amilase memotong karbohidrat
rantai panjang pada lokasi acak di sepanjang rantai pati, yang pada
akhirnya menghasilkan maltotriosa dan maltosa dari amilosa, atau
maltosa, glukosa dan "limit-dextrin "dari amilopektin. α-amilase
cenderung lebih cepat kerjanya dibanding β-amilase karena dapat
bekerja di mana saja pada substrat. Secara fisiologis pada manusia,
baik amilase ludah dan pankreas adalah α-amilase. Juga ditemukan
pada tumbuhan, jamur (ascomycetes dan basidiomycetes) dan bakteri
(Bacillus). Mekanisme kerja enzim α-amilase terdiri dari dua tahap,
yaitu tahap pertama degadasi amilosa menjadi maltosa dan maltotriosa
yang terjadi secara acak. Degadasi ini terjadi sangat cepat dan diikuti
dengan menurunnya viskositas dengan cepat. Tahap kedua terjadi
 pembentukan glukosa dan maltosa sebagai hasil akhir dan tidak acak.
Keduanya merupakan kerja enzim α-amilase pada molekul amilosa.
Pada molekul amilopektin kerja α-amilase akan menghasilkan glukosa,
maltosa dan satu seri α-limit dekstrin, serta oligosakarida yang terdiri
dari empat atau lebih glukosa yang mengandung ikatan α-1,6-
glikosidik.
b. β-amilase
β-amilase adalah bentuk lain dari amilase disintesis oleh bakteri,
jamur, dan tanaman. β-amilase mengkatalisis hidrolisis ikatan glikosidik
kedua α-(1,4), bekerja membentuk ujung non-reducing, memecah
maltosa menjadi dua unit glukosa pada suatu waktu. Selama
pematangan buah, β-amilase memecah pati menjadi maltosa, sehingga
menghasilkan rasa manis pada buah yang matang. α-amilase dan β-
amilase dijumpai dalam biji, β-amilase muncul dalam bentuk tidak aktif
sebelum perkecambahan, sedangkan α-amilase dan protease muncul
setelah perkecambahan dimulai. Jaringan hewan tidak mengandung β-
amilase.
c. γ-Amilase / glukoamilase
γ-amilase/ glukoamilase memecah ikatan glikosidik α-(1,6), selain
memecah ikatan glikosidik α(1,4) terakhir pada ujung non-reducing dari
amilosa dan amilopektin, sehingga menghasilkan glukosa. Tidak
seperti bentuk lain dari amilase, γ-amilase yang paling efisien dalam
lingkungan asam dan memiliki pH optimum 3.

Enzim amilase banyak digunakan dalam industri. Hal ini digunakan

dalam industri pembuatan dan fermentasi bir untuk konversi pati menjadi
gula terfermentasi. Pada industri tekstil, amilase digunakan untuk
merancang tekstil, kemudian pada industri deterjen, amilase tercampur
dengan enzim protease dan lipase sebagai pencuci noda pakaian dan
dalam industri makanan digunakan untuk pembuatan sirup manis, untuk
meningkatkan konten diastase tepung, untuk modifikasi makanan bayi, dan
menghilangkan pati dalam produksi jelly. Amilase juga dapat memiliki efek
 samping yang tidak diinginkan dalam adonan, mengurangi konsistensi
dan memodifikasi properti reologinya dengan meningkatkan ekstensibilitas
dan mengurangi resistensi bila enzim tambahannya berlebihan. Enzim
dengan dosis besar menyebabkan penurunan elastisitas dan meningkatkan
kekakuan karena peningkatan konten dekstrin.
2. Enzim Glukosa Isomerase
Glukosa isomerase atau Xilosa isomerase adalah enzim yang
mengkatalisis interkonversi D-xilosa dan D-xilulose. Enzim ini tergolong
dalam keluarga enzim isomerase, khususnya yang berperan dalam
interkonversi oksidoreduktase pada intramolekul aldosa dan ketosa.
Aktivitas xilosa isomerase pertama kali diamati oleh Mitsuhashi dan
Lampen pada tahun 1953 pada bakteri Lactobacillus. Isomerase
diproduksi oleh banyak spesies bakteri khususnya pada genus
Actinoplanes, Streptomyces dan Bacillus. Aktivitas xilosa isomerase dalam
mengkonversi D-glukosa menjadi D-fruktosa diinvestigasi oleh Marshall dan
Kooi (1957).
Xilosa isomerase sering disebut sebagai glukosa-isomerase telah
diaplikasikan dalam industri sirup jagung tinggi fruktosa dan glukosa.
karena penggunaannya dalam industri untuk memproduksi sirup jagung
fruktosa tinggi dari glukosa. Enzim ini mampu mengubah glukosa menjadi
isomernya yaitu fruktosa. Nama sistematis kelas enzim ini adalah D-xilosa
aldosa-ketosa-isomerase. Nama lain yang umum digunakan termasuk D-
xilosa ketoisomerase. Selain mengubah gula pentose seperti glukosa
menjadi fruktosa, enzim ini juga bekerja pada berbagai macam substrat
gula heksosa seperti D-ribosa, L-arabinosa, L-rhamnosa, dan D-allosa.
Konversi glukosa menjadi fruktosa dengan xilosa isomerase pertama kali
dipatenkan pada 1960-an. Akan tetapi, proses katalisis yang dipatenkan pada
saat itu belum layak untuk digunakan dalam industri. Proses recovery
enzim belum dapat dilakukan sehingga membutuhkan banyak biaya untuk
pembelian enzim. Takanashi mengembangkan xilosa isomerasi imobil
pada permukaan padat sehingga dapat digunakan berkali-kali dalam
memproduksi sirup fruktosa jagung.
 Setelah pati diubah menjadi glukosa, dengan menggunakan enzim
glukosa isomerase glukosa diubah menjadi fruktosa. Fruktosa merupakan
gula yang memiliki tingkatan rasa manis diatas glukosa dan sukrosa.
Sirup fruktosa dapat dibuat dari sukrosa dengan cara hidrolisis asam
atau dengan menggunakan enzim invertase alami dari Saccharomyces
cerevisiae. Akan tetapi, jika jumlahnya lebih dari 20% maka akan
menghambat aktivitas enzim invertase. Saat ini, produksi sirup fruktosa
menggunakan isomerisasi lebih menjanjikan dan menguntungkan karena
rasa sirup fruktosa yang lebih manis. Terdapat tiga jenis sirup fruktosa
yang saat ini dikomersialisasikan, yaitu sirup fruktosa 42%, 55%, dan
90%. Enzim glukosa isomerase juga telah banyak diproduksi secara
komersial. Enzim yang dikomersialkan dikemas dalam bentuk enzim imobil
sehingga dapat digunakan untuk reaksi yang berkelanjutan (continuous) di
dalam tangki reaktor (packed bed reactor) dengan pengaturan suhu, pH,
waktu dan substrat secara berkesinambungan.
3. Enzim Xilanase
Xilanase (endo-beta-1,4-xilanase) adalah enzim yang mampu
memutuskan ikatan pada rantai utama xilan, membentuk oligosakarida
pendek. Penghasil enzim xilanase adalah bakteri (Clostridium acetobuty-
licum) dan jamur (Aspergillus niger dan Trichoderma ressel). Enzim xilanase
dari jamur lebih aktif dibanding dari bakteri, namun xilanase bakteri lebih
tahan panas.
Enzim ini memegang peranan kunci dalam mendegradasi polimer
xilan yang banyak ditemukan pada dinding sel tanaman berkayu. Xilan
sendiri merupakan salah satu komponen penyusun sel pada tanaman
berkayu. Degradasi senyawa ini dilakukan oleh berbagai jenis
mikroorganisme. Enzim-enzim penghidrolisis yang dihasilkan oleh
mikroorganisme inilah yang memegang peranan kunci dalam degradasi
biomasa tanaman dan siklus karbon di alam. Di dalam dinding sel
tanaman, xilan akan berinteraksi dengan lignin dan selulosa melalui ikatan
nonkovalen membentuk struktur sel yang kuat. Xilan termasuk golongan
kompleks polisakarida dengan ikatan beta-1,4 xilopiranosil sebagai tulang
 punggungnya. Pada beberapa tanaman lain, seperti rumput laut, xilan dapat
terbentuk dengan ikatan beta-1,3. Di samping itu, residu ramnosa dan
galaktosa kadang dijumpai terikat pada molekul xilan. Diperlukan beberapa
jenis enzim hidrolisis untuk memecah struktur xilan. Terdapat dua
mekanisme pendegradasian xilan, yaitu dengan memutus ikatan pada
rantai utamanya dan dengan memotong rantai sampingnya. Pemutusan
rantai utama dapat dilakukan dengan enzim xilanase.
Aktivitas enzim xilanase dilakukan dengan cara memutus ikatan antar
gugus pada bagian tengah secara acak menghasilkan xilooligosakarida.
Xilanase dapat diklasifikasikan berdasarkan substrat yang dihidrolisis, yaitu
β-xilosidase, eksoxilanase, dan endoxilanase. β-xilosidase, yaitu xilanase
yang mampu menghidrolisis xilooligosakarida rantai pendek menjadi
xilosa. Aktivitas enzim akan menurun dengan meningkatnya rantai xilo
oligosakarida. Xilosa selain merupakan hasil hidrolisis juga merupakan
inhibitor bagi enzim β-xilosidase. Sebagian besar enzim β-xilosidase
yang berhasil dimurnikan masih menunjukkan adanya aktivitas transferase
sehingga enzim ini kurang dapat digunakan industri penghasil xilosa.
Eksoxilanase mampu memutus rantai polimer xilosa (xilan) pada ujung
reduksi, sehingga menghasilkan xilosa sebagai produk utama dan sejumlah
oligosakarida rantai pendek. Enzim ini dapat mengandung sedikit aktivitas
transferase sehingga potensial dalam industri penghasil xilosa.
Endoxilanase mampu memutus ikatan β 1-4 pada bagian dalam rantai xilan
secara teratur. Ikatan yang diputus ditentukan berdasarkan panjang rantai
substrat, derajad percabangan, ada atau tidaknya gugus substitusi, dan pola
pemutusan dari enzim hidrolase tersebut.
4. Enzim Selulase dan Pektinase
Salah satu jenis enzim yang dapat menghidrolisis ikatan β(1-4) pada
selulosa, sedodekstrin, selobiosa, dan turunan selulosa lainnya adalah
enzim selulase. Enzim selulase merupakan enzim yang berperan penting
dalam proses biokonversi limbah-limbah organik berselulosa menjadi
glukosa, protein sel tunggal, makanan ternak, etanol dan lain-lain.
Selulase diproduksi oleh bakteri simbiotik dalam perut herbivora dan
beberapa serangga rayap. Beberapa jenis selulase diketahui berbeda
secara struktural dan mekanis.
Pektinase merupakan enzim yang berperan dalam proses degradasi
molekul pektin (polisakarida) yang umumnya berada pada sel tumbuhan.
Pada umumnya, pectin berperan dalam membentuk struktur tubuh tumbuhan
sehingga menjadikan tumbuhan tersebut kuat dan kaku. Pektin adalah
matriks seperti jelly yang menyusun komponen dinding bersama dengan fibril
selulosa. Pektinase adalah enzim yang memecah pektin, polisakarida
yang ditemukan di dinding sel tanaman. Biasanya disebut enzim
pectolyase, pectozyme dan poligalakturonase. Pektinase memiliki suhu
optimum dan pH sehingga menghasilkan aktivitas yang paling tinggi.
Pektinase komersial dapat aktif pada suhu 45 sampai 55 °C dan bekerja
dengan baik pada pH 3,0-6,5.
Kombinasi antara enzim selulase dan enzim pectinase tersebut dapat
digunakan untuk memurnikan sari buah. Pektinase umum digunakan dalam
proses yang melibatkan degradasi bahan tanaman, seperti mempercepat
ekstraksi jus buah dari buah, termasuk apel dan sawo. Pektinase juga telah
digunakan dalam produksi anggur sejak 1960-an. Fungsi pektinase dalam
pembuatan minuman anggur ada dua, yang pertama membantu memecah
dinding sel buah dan membantu ekstraksi rasa dari hancuran buah. Kedua,
adanya pektin dalam proses pembuatan anggur menyebabkan produk
anggur menjadi sedikit keruh, dan pektinase berperan dalam
menghilangkan kekeruhan sehingga dihasilkan anggur yang jernih.
Selain itu, Pektinase juga digunakan dalam proses ekstraksi jus dan
mampu membantu menjaga keutuhan warna, rasa, dan kandungan vitamin.
Proses ekstraksi jus tidak memerlukan suhu tinggi. Pektinase digunakan
dalam proses maserasi dan depektinisasi. Proses maserasi merupakan
langkah awal untuk memecah komponen hemiselulosa pada buah, kerja
enzim pektinase dibantu oleh enzim selulase. Proses depektinisasi
merupakan langkah lanjutan untuk memisahkan jus dengan residu
pemecahan pektin dan hemiselulosa.
5. Enzim Lipase
Lipase (triasilgliserol hydrolase) adalah kelas enzim hydrolase yang
mengkatalisis hidrolisis trigliserida menjadi gliserol dan asam lemak
bebas dan sintesis ester dalam pelarut organik. Dalam kondisi percobaan
tertentu, seperti dengan adanya jejak air, lipase mampu membalikkan
reaksi mengarah ke esterifikasi dan pembentukan gliserida dari asam lemak
dan gliserol. Substrat alami lipase berupa triasilgliserol memiliki kelarutan
sangat rendah dalam air. Dalam kondisi alami, lipase mengkatalisis hidrolisis
ikatan ester pada antarmuka antara fase substrat dengan fase air di
mana enzim terlarut. Sementara itu, reaksi dari lipase dengan substrat
terjadi pada antarmuka antara substrat dan fase air. Enzim ini juga
mengkatalisis pertukaran ikatan ester (transesterifikasi) saat hadir dalam
media yang bukan air. Lipase memiliki spesifisitas dan enantioselektifitas
tinggi untuk reaksi esterifikasi dan transesterifikasi.
Dalam Industri, lipase memiliki peranan penting dalam pembuatan
yoghurt dan fermentasi keju. Namun, lipase juga dieksploitasi sebagai
katalis yang harganya relative murah dan diaplikasikan dalam industri
yang lebih modern, seperti kue, deterjen dan bahkan sebagai biokatalis
dalam proses pembuatan energi alternatif untuk mengubah minyak nabati
menjadi bahan bakar. Penggunaan enzim lipase dalam pengolahan
biodiesel menggantikan katalis kimia memiliki keunggulan yaitu lebih ramah
lingkungan dan aman. Aplikasi industri lipase membutuhkan proses
intensifikasi untuk pengolahan terus menerus menggunakan alat-alat
seperti microreactors aliran kontinu pada skala kecil.
Penggunaan komersial lipase fungi terdiri dari aplikasi yang berbeda
termasuk produksi biopolimer, biodiesel, obat-obatan, bahan kimia
pertanian, kosmetik, penyedap rasa, dll. Saat ini, lipase dalam industri enzim
diproduksi melalui teknologi DNA rekombinan. Organisme laut seperti ikan,
ganggang, dan rumput laut yang ditemukan merupakan sumber yang
kaya lipase. Ada beberapa laporan tentang produksi lipase oleh
mikroorganisme laut. Ganggang yang ditemukan merupakan sumber
utama dari lipid dan lemak. Kelompok alga relatif belum dieksplorasi secara
 lanjut dalam hal produksi lipase, mengingat data yang cukup banyak
mengenai lipase yang bersumber dari bakteri, tanaman dan hewan.
6. Enzim Protease
Protease adalah kelompok besar enzim, dan mereka menghidrolisis
ikatan peptida protein. Protease juga disebut enzim proteolitik atau
proteinase. Enzim ini umumnya ditemukan pada tumbuhan, hewan dan
mikroorganisme. Mereka sangat penting untuk banyak proses fisiologis,
misalnya konversi protein makanan dalam proses pencernaan makanan,
daur ulang protein intraseluler, jalur pembekuan darah, antigen dan
aktivasi berbagai protein. Enzim proteolitik tidak hanya penting untuk proses
fisiologis tetapi juga dapat berbahaya ketika aktivitas mereka tidak
terkontrol. Enzim proteolitik juga digunakan dalam proses seperti
pembuatan bir, pengempukan daging dan pengolahan susu.
Protease sendiri sangat selektif untuk posisi hidrolisis ikatan peptida
dalam substrat. Berdasarkan jenis reaksi, ada dua kelas protease yaitu
endopeptidase dan eksopeptidase. Eksopeptidase membelah proksimal
ikatan peptida pada bagian ujung / terminal ubstrat, sedangkan
endopeptidase memutus ikatan peptida membelah pada bagian
tengah/dalam substrat. Protease dapat diklasifikasikan dalam beberapa
cara, misalnya, berdasarkan kisaran pH di mana mereka aktif (asam,
netral, atau basa), atau kemampuan mereka untuk menghidrolisis protein
spesifik (keratinase, elastase, kolagenase, dan lain-lain), atau kesamaan
mereka untuk proteinase juga ditandai seperti pepsin, tripsin,
chymotrypsin, atau cathepsins mamalia. Ada lima kelas protease
dikategorikan oleh database Merops, yaitu Serine, Sistein, Aspartat,
Metallo dan Threonine. Secara umum, berdasarkan aktivitas protease pada
pH optimum, protease dibagi menjadi: (i) protease Asam, aktif dalam
kisaran 2 pH - 3,5; (ii) Protease Netral, aktif dalam pH antara 6,5 dan 7,5
dan (iii) protease Alkali, aktif dalam pH antara 7,5 dan 10,5. Berdasarkan
urutan asam amino dan kelompok katalitik enzim yang terlibat dalam
aktivitas nukleofilik pada ikatan peptida, protease diklasifikasikan ke dalam
beberapa kelompok yaitu untuk protease serin, protease sistein, protease
aspartat, metalloproteases, atau jenis yang tidak diketahui masing-masing.
Karena peran penting dari protease dalam bioteknologi, mereka memiliki
tempat pertama di pasar dunia enzim. Sebagian besar enzim komersial
telah diproduksi terutama dari sumber mikroorganisme. Namun, beberapa
enzim protease dari tanaman juga menjadi semakin penting, dengan
aplikasi dalam proses industri, bioteknologi dan farmakologi. Karena
tingkatan reaksi yang cepat, rentang pH optimal dan suhu yang luas membuat
enzim protease sangat aplikatif dalam berbagai industri. Beberapa aplikasi
enzim protease dalam bidang industri yaitu dalam proses pembuatan
keju, pelunak daging (tenderizing agent), bir, penguat rasa, dan lain
sebagainya. Enzim protease juga digunakan dalam industri kulit untuk
membuat kulit lebih kenyal, sebagai bahan pembersih seperti deterjen
dan cairan pembersih lensa kontak. Protease tanaman telah diterima di
industri farmasi dan bioteknologi karena aktivitas mereka dalam berbagai
suhu dan pH. Protease sistein seperti papain dan bromelain sangat
berguna dalam industri makanan dan industri obat.
Di industri pangan, papain kasar atau bromelain dan ficin digunakan
dalam industri pembuatan bir untuk mendapatkan sifat koloid baik pada
suhu rendah, sehingga menghilangkan kekeruhan. Protease juga
diaplikasikan pada industri kue untuk menghidrolisis gluten, sehingga
massa kue lebih mudah disiapkan. Bromelain juga telah digunakan untuk
mendapatkan tepung terigu yang bersifat hypoallergenic karena
kemampuannya untuk memecah glutenin gandum. Dalam industri farmasi
dan obat-obatan, enzim papain, bromelain, ficin, chimopapain dapat
membunuh nematoda gastrointestinal dengan menghancurkan kutikulanya.
Lalu di industry deterjen, papain adalah protease yang sangat potensial
untuk digunakan dalam industri deterjen karena enzim ini aktif pada
berbagai suhu dan stabil pada pH basa. Dalam industri biologi molekuler
protease dari lateks dari Carica candamarcensis digunakan sebagai agen
pelindung selama ekstraksi DNA.
Daftar Pustaka

Ariandi. 2016. Pengenalan Enzim Amilase (Alpha-Amylase) dan Reaksi

Enzimatisnya Menghidrolisis Amilosa Pati Menjadi Glukosa. Jurnal
Dinamika, 7(1): 74-82.
Christianni, M.S. 2015. Isolasi dan Uji Aktivitas Enzim Lipoksigenase Kacang
Kedelai. Skripsi. Palembang: Program Sarjana Universitas Sriwijaya.
Jibril, N.M. 2018. Studi Aktivitas Enzim Polifenol Oksidase (PPO) dari Buah
Langsat. Skripsi. Makassar: Program Sarjana Universitas Hasanuddin.
Mutiaraningtyas, E. dan Kuswardinah, A. 2018. Pembuatan Susu Nabati
Berbahan Dasar Biji Jali (Coix Lachryma-jobi L. Var. Ma-yuen) dengan
Penambahan Kacang Kedelai (Glycine Max L.) sebagai Alternatif Sumber
Antioksidan. Jurnal Kompetensi Teknik, 10(1): 67-75.
Susanti, R. dan Fibriana, F. 2017. Teknologi Enzim. Yogyakarta: Penerbit Andi.