Enzim Pepsin: Struktur, Fungsi dan

penggunaan
Enzim hewan pertama yang ditemukan dan mengkristal, pepsin adalah enzim proteolitik yang
memecah protein menjadi peptida. Artikel ini akan menulis tentang informasi mengenai struktur,
fungsi, dan fakta-fakta penting tentang pepsin.
Lapisan lambung manusia memiliki jutaan kelenjar lambung. Setelah makan, kelenjar ini
melakukan fungsi vital mensekresi asam lambung. Berbagai jenis sel yang ditemukan dalam
kelenjar ini. Ini termasuk sel-sel parietal, sel chief, sel penghasil lendir, dan sel-sel yang
mensekresi hormon. Sel-sel parietal mensekresikan asam klorida dan faktor intrinsik, sedangkan
sel-sel penghasil lendir mengeluarkan musin. Sel-sel utama memproduksi dan mengeluarkan
pepsinogen, yang merupakan prekursor pepsin enzim proteolitik.
Harus dicatat bahwa sel-sel yang mensekresi hormon pada lambung merangsang kelenjar
lambung untuk mengeluarkan asam lambung. Setelah menelan makanan dan masuk ke lambung,
saraf vagus mengirimkan sinyal yang merangsang pelepasan gastrin dalam aliran darah. Setelah
terjadi kontak dengan kelenjar lambung dalam perut, itu memicu sekresi asam lambung, yang
terdiri dari asam klorida, lendir, dan enzim pencernaan seperti renin dan pepsin.

Enzim Pepsin Fungsi dan Penggunaan

Pepsin, kimotripsin, dan tripsin ditempatkan di bawah kategori enzim proteolitik. Enzim ini
terlibat dalam hidrolisis protein menjadi peptida dan asam amino dengan memecah mereka ke
ikatan peptida.

hidrolisis ikatan peptida

Pepsin cukup efektif dalam memecah ikatan peptida dalam kasus asam amino seperti fenilalanin,
triptofan, dan tirosin. Pepsin disekresikan dalam bentuk pepsinogen, yang merupakan zymogen
(proenzim atau prekursor tidak aktif). Ini adalah pelepasan asam klorida oleh sel parietal pada
lapisan lambung yang menyebabkan pepsinogen prekursor tidak aktif untuk berubah menjadi
bentuk aktif dari pepsin. Asam klorida membantu menjaga keasaman optimum (pH 1-3) untuk
fungsi pepsin.
Pada lambung, molekul pepsinogen mencerna satu sama lain sebagian, sehingga menghapus
segmen rantai polipeptida, dan mengubah pepsinogen menjadi pepsin. Pepsin memecah ikatan
peptida antara asam amino dengan rantai samping hidrofobik di tengah polipeptida. Dengan
demikian, ia mengubah polipeptida panjang menjadi polipeptida pendek.

sekresi pepsin didalam lambung

Proses konversi protein menjadi pepton dapat dicapai dengan bantuan komersial disiapkan
pepsin. Salah satu aplikasi pepsin dalam industri makanan, dimana enzim digunakan untuk
mengentalkan susu dalam pembuatan keju. Mungkin juga dapat digunakan untuk pengolahan
protein kedelai dan gelatin, sehingga untuk memberikan mereka kualitas kambing. Ini dapat
digunakan untuk persiapan sayuran dan protein hewani hidrolisat yang dapat digunakan sebagai
agen penyedap dalam makanan atau minuman. Dalam kimia makanan, pepsin dapat digunakan
untuk menilai daya cerna protein. Dalam industri kulit, digunakan untuk menghapus sisa-sisa
jaringan dan rambut dari kulit dan melembutkan mereka. Hal ini juga digunakan dalam analisis
laboratorium berbagai protein.

Struktur Enzim Pepsin

Pada dasarnya, protein merupakan polimer besar yang bergabung dengan ikatan peptida. Ikatan
peptida adalah hubungan amida yang bergabung dengan gugus amino dari satu asam amino
dengan gugus karboksil lain. Protein terdiri dari beberapa jenis asam amino, dengan perbedaan
berada di sifat kimia rantai samping. Ketika banyak asam amino yang bergabung dengan cara ini,
itu mengarah pada pembentukan peptida. Polipeptida terbentuk ketika ratusan asam amino
bergabung dengan cara ini. Dalam kasus protein, satu atau lebih rantai polipeptida yang diikat
bersama oleh interaksi non-kovalen. Mereka memiliki N-terminus, di mana gugus amino dari
asam amino akhirnya dihapus linknya, dan C-terminal, di mana gugus karboksil dari asam amino
akhir adalah unlinked.

Struktur Enzim Pepsin

Pepsinogen memiliki tambahan asam amino pada 44 N-terminus. Selama transformasi
pepsinogen menjadi pepsin, 44 asam amino ini dirilis. Sementara pepsin memiliki residu asam
amino esensial yang lebih sedikit, memiliki 44 residu asam. Ini adalah alasan mengapa tetap
stabil pada pH yang sangat rendah. Untuk mencegah pencernaan sendiri, pepsin harus disimpan
pada suhu yang sangat rendah yang berkisar antara -80 C dan -20 C.
Pepsin menghidrolisis ikatan peptida protein, memecah mereka ke fragmen polipeptida kecil.
Hal ini aktif dalam kondisi yang asam yang disediakan oleh adanya asam lambung dalam perut.
PH rendah perut disebabkan oleh sekresi HCl oleh kelenjar lambung. Keasaman lambung yang
kuat mendenaturasi protein dari makanan yang dicerna, sehingga meningkatkan pemaparan dari
ikatan peptida dari protein. Pepsin bekerja paling baik pada keasaman asam lambung yang
normal, yang memiliki pH yang berkisar antara 1,5 dan 2,5. Harus dicatat bahwa reaksi untuk
konversi pepsinogen menjadi pepsin membutuhkan nilai pH kurang dari 5. Pepsin tidak efektif

dalam usus, seperti asam lambung yang dinetralkan, dengan nilai pH menjadi 7. Penelitian
laboratorium telah menunjukkan bahwa pepsin yang paling efisien dalam membelah ikatan yang
melibatkan asam amino aromatik yang mencakup fenilalanin, triptofan, dan tirosin.

ikatan peptida
Pada catatan penutup, impuls dari saraf vagus, serta sekresi gastrin dan hormon sekretin
merangsang pelepasan pepsinogen ke dalam lambung, di mana ia dicampur dengan asam klorida
dan cepat diubah menjadi enzim pepsin. Harus dicatat bahwa pepsin hanya terlibat dalam
degradasi parsial protein. Situs utama pencernaan protein adalah usus, dimana tripsin,
kimotripsin (disekresi oleh pankreas), dan lain-lain bekerja pada pencernaan protein, dengan
demikian memecah mereka menjadi peptida, yang pada gilirannya diubah menjadi asam amino.