MENGUKUR AKTIVITAS ENZIM AMILASE

LAPORAN PRAKTIKUM
Untuk Memenuhi Tugas Matakuliah Fisiologi Tumbuhan
Yang dibina oleh Bapak Drs. I Wayan Sumberartha, M.Sc.

Oleh
Kelompok 5/ Offering A 2016
Agrintya Indah Mawarni 160341606041
Aprilia Aurely Putri F. 160341606068
Dewi Safitri 160341606041
Hikmah Buroidah 160341606031
Yanang Surya Putra H. 160341606061

UNIVERSITAS NEGERI MALANG

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
JURUSAN BIOLOGI
OKTOBER 2017
1. TOPIK
Mengukur Aktivitas Enzim Amilase
2. TUJUAN
Berikut adalah tujuan dari praktikum mengukur aktivitas enzim amilase.
1. Untuk membuktikan pengaruh pH terhadap aktivitas amilase
2. Untuk membuktikan pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim amilase.
3. DASAR TEORI
Enzim amilase merupakan enzim yang mampu bertindak sebagai katalis dalam
reaksi hidrolisis pati oleh air membentuk gula. Gula merupakan produk konstituen utama
dalam industri makanan dan minuman (Widiasa, et.al, 2007) . Kemampuan enzim dalam
memproduksi gula dipengaruhi terutama oleh kemampuan enzim sebagai katalis proses
produksi, yang dapat dikuantifikasi melalui pengujian aktivtas enzim. Terdapat banyak
faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim. Oleh sebab itu, pengujian aktivitas enzim
sebaiknya dilakukan pada kondisi optimum sehingga hasil kuantifikasi yang didapatkan
lebih akurat.
Proses pengolahan pati menjadi gula sebenarnya dapat dilakukan dengan
menggunakan dua jenis katalis, yaitu katalis asam dan katalis enzim. Pengolahan pati
degan bantuan katalis enzim terdiri dari dua tahap, yaitu likuifaksi dan sakarifikasi. Pada
tahap likuifaksi, enzim yang digunakan adalah enzim α-amilase. Enzim α-amilase
membantu proses hidrolisis pati (polisakarida) menjadi oligosakarida, berupa limit
dekstrin dan senyawa oligosakarida lainnya. Kemudian proses pengolahan dilanjutkan
dengan penambahan enzim lainnya selama proses sakarifikasi. Jenis enzim yang
ditambahkan selama proses sakarifikasi spesifik tergantung jenis dan karakteristik produk
gula yang ingin dihasilkan.

4. ALAT DAN BAHAN

4.1 Alat 4.2 Bahan
1. Centrifuge dan tabung centrifuge 1. Kecambah kacang hijau umur 2 hari
2. Mortar dan pistilum 2. Larutan amilum 1%
3. Tabung reaksi 3. Larutan IKI
4. Pipet 4. HCl encer (10%)
5. Corong Kaca 5. Larutan NaOH 1%
6. Rak tabung 6. Larutan Fehling A dan B
7. Lampu spirtus 7. Aquades
8. Penjepit Tabung 8. Kertas Saring dan kertas pH
5. PROSEDUR KERJA

Buatlah ekstrak amilase dari 100g kecambah

kacang hijau umur 2 hari dengan cara
menggerus dalam mortar dengan
menambahkan 50 ml aquades.

Saring dan masukkan dalam tabung

centrifuge, kemudian putar selama 15 menit
dengan kecepatan 2500 RPM.
Supernatan diperoleh sebagai ekstrak enzim.

5.1 Membuktikan pengaruh pH terhadap aktivasi amilase

Siapkan 5 tabung reaksi besar dan isikan ke dalam masing-masing tabung

0,5 amilum 1%. Kemudian beri label I-V

Tabung IV tambahkan 10 tetes laruan IKI, sedangkan tabung V tambahkan

Fehling A dan B panaskan, catat warna pada tabung IV dan V

Pada tabung I sampai III tambahkan ekstrak enzim 1 ml, selanjutnya pada
tabung II ditambah 1-2 tetes HCL encer, tabung III ditambah 1-2 tetes NaOH
1% cek pH nya pada masing masing tabung.

Isi campuran pada tabung I – III masing-masing dibagi dalam 3 tabung kecil
yang diberi tabel a,b, dan c

Semua tabung a setelah 10 menit ditambah larutab IKI atau Fehling A dan B.
Tabung b setelah 20 menit diberi perlakuan seperti pada tabung A.
Selanjutnya tabung c diberi perlakuan sama setelah 30 menit. Catat
perubahan warnanya, bandingkan dengan warna pada tabung IV dan V
5.2 Pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas amilase

Buatlah enzim amilase dengan konsentrasi 75%, 50% dan 25% dari ekstrak
enzim 100% (yang diperoleh dari ekstraksi kecambah kacang hijau), masing-
masing sebanyak 20 ml

Masukkan dalam 4 tabung reaksi masing-masing 0,5 ml larutan amilum 1% beri

label a,b,c dan d.

Dalam tabung a tambahkan 5 ml amilase 100%, tabung b tambahkan 5 ml

amilase 75% ,tabung c ditambah 5 ml amilase 50% dan tabung d ditambah 5 ml
amilase 25%. Masing-masing tabung diinkubasi selama 10 menit.

Setelah inkubasi teteskan dalam plat tetes masing-masing campuran ke 4

tabung, kemudian uji dengan arutan IKI . Pada saat perlakuan uji yang pertama
kali ini dianggap sebagai titik awal (0 menit)

Perlakuan uji larutan IKI diulangi 2 menit, amati dan catat pada menit keberapa
masing-masing perlakuan pada tabung (a,b,c,d) menunjukkan perubahan
warna. Jika sudah menunjukkan perubahan warna hentikan perlakuan pada
tabung tersebut dan lanjutkan perlakuan hanya pada tabung yang belum
menunjukkan perubahan

Waktu yang diperlukan sampai terjadinya perubahan warna pada uji dengan IKI
ini dianggap sebagai waktu yang diperlukan oleh enzim amilase dalam
menghidrolisis amilum, catat waktu yang diperlukan ini pada setiap konsentrasi
enzim.

6. Hasil Pengamatan
6.1 Pengaruh Ph terhadap aktivasi amilase
Bahan Waktu pH
Amilum+IKI (kontrol) 0 menit 8
Amilum+IKI+ekstrak kacang hijau 10 menit 7
Amilum+IKI+ekstrak kacang hijau 20 menit 6
Amilum+IKI+ekstrak kacang hijau 30 menit 6
 Bahan Waktu pH
Amilum+HCl (kontrol) 0 menit 8
Amilum+HCl, ekstrak 10 menit 1
Amilum+HCl, ekstrak 20 menit 3
Amilum+HCl, ekstrak 30 menit 4

Bahan Kontrol pH
Larutan amilum+20 tetes ekstrak kacang 0 menit 13
hijau +NaOH 1/20 tetes (kontrol fehling
A+B)
Larutan amilum+20 tetes ekstrak kacang 10 menit 18
hijau +NaOH 1/20 tetes
Larutan amilum+20 tetes ekstrak kacang 20 menit 13
hijau +NaOH 1/20 tetes
Larutan amilum+20 tetes ekstrak kacang 30 enit 0
hijau +NaOH 1/20 tetes

6.2 Pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas amilase

Bahan Volume Waktu Konsentrasi 75% Konsentrasi 100%
amilum
Amilum + larutan 1 ml 0 menit Bening (+) Kuning pekat (+++)
IKI
Amilum + larutan 1 ml 2 menit Bening (++) Kuning pekat (+++)
IKI
Amilum + larutan 1 ml 4 menit Kuning (+++) Kuning pekat
IKI (++++)
Amilum + larutan 1 ml 6 menit Kuning pekat Kuning kehijauan
IKI (++++) (+)
Amilum + larutan 1 ml 8 menit Kuning (+++) Kuning kehijauan
IKI (++)
Amilum + larutan 1 ml 10 menit Kuning pekat Hijau bening (+++)
IKI (++++)

Bahan Volume Waktu Konsentrasi Konstentrasi 50%

amilum 25%
Amilum + fehling 1 ml Kontrol Hijau
A+fehling B
Amilum + larutan 1 ml 0 menit Bening kuning Kuning (+++)
IKI (+)
Amilum + larutan 1 ml 2 menit Bening kuning Kuning (++)
IKI (++)
Amilum + larutan 1 ml 4 menit Kuning (+++) Kuning(+)
IKI
Amilum + larutan 1 ml 6 menit Kuning pekat Bening agak
IKI (++++) hijau (+)
Amilum + larutan 1 ml 8 menit Kuning (+++) Hijau (++)
IKI
Amilum + larutan 1 ml 10 menit Kuning (++++) Hijau pekat
IKI (+++)

7. Analisis Data
7.1 Pengaruh Ph terhadap aktivitas amylase
Percobaan pertama tentang pengaruh pH terhadap aktivitas enzim yaitu larutan
amilum 20 tetes (1 ml) ditambahkan 1 ml ekstrak kacang hijau diteteskan pada 3 tabung
reaksi yang diberi perlakuan berbeda yaitu waktu, pada tabung A didiamkan selama 10
menit, tabung B 20 menit, dan tabung C 30 menit. Warna yang dihasilkan sama yaitu
warna putih susu. Setelah didiamkan, tabung reaksi ditambahkan 1 ml IKI, hasil pH yang
didapat pada masing-masing tabung berturut-turut adalah 7, 6, 6. Dengan perubahan warna
yaitu menjadi biru kehitaman. Warna yang dihasilkan sama seperti larutan kontrol, dan
memiliki pH 8.
Percobaan kedua memberi perlakuan yang berbeda yaitu 3 tabung diisi dengan
masing-masing 1 larutan amilum ditambah 1 ml ekstrak kacang hijau dan ditambah 1 ml
HCl 1%. Warna yang dihasilkan yaitu putih susu. Masing-masing didiamkan dengan waktu
yang berbeda, yaitu 10 menit, 20 menit, dan 30 menit. Setelah didiamkan, masing-masing
tabung ditambah 1ml larutan IKI, warna yang dihasilkan yaitu biru kehitaman, dengan pH
masing-masing tabung yaitu 1, 3, 4.
Percobaan ketiga yaitu 3 tabung diisi dengan masing-masing 1 larutan amilum
ditambah 1 ml ekstrak kacang hijau dan ditambah 1 ml NaOH 1%. Warna yang dihasilkan
yaitu kuning bening. Masing-masing didiamkan dengan waktu yang berbeda, yaitu 1 0
menit, 20 menit, dan 30 menit. Setelah didiamkan, masing-masing tabung ditambah 1ml
larutan IKI, warna yang dihasilkan yaitu kuning yang memudar, dengan pH masing-
masing tabung yaitu 10, 13, 13.

7.2 Pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas amilase

Pada praktikum pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim amilase 1 ml
amilum dengan konsentrasi berbeda ditetesi dengan larutan IKI dengan rentang waktu
penetesan yang berbeda beda. Pada menit ke-0 pada konsentrasi 25% berwarna bening
kuning (+), pada konsentrasi 50% berwarna warna kuning (+++), konsentrasi 75%
berwarna bening (+), dan pada konsentrasi 100% berwarna kuning pekat (+++). Pada
menit ke-2 pada konsentrasi 25% berwarna bening kuning (++), pada konsentrasi 50%
berwarna warna kuning (++), konsentrasi 75% berwarna bening (++), dan pada konsentrasi
100% berwarna kuning pekat (+++). Pada menit ke-4 pada konsentrasi 25% berwarna
kuning pekat (++++), pada konsentrasi 50% berwarna warna kuning (+), konsentrasi 75%
berwarna kuning (+++) dan pada konsentrasi 100% berwarna kuning pekat (++++). Pada
menit ke-6 pada konsentrasi 25% berwarna kuning (+++), pada konsentrasi 50% berwarna
bening agak hijau (+), konsentrasi 75% berwarna kuning pekat (++++) dan pada
konsentrasi 100% berwarna kuning kehijauan (+). Pada menit ke-8 pada konsentrasi 25%
berwarna kuning (+++), pada konsentrasi 50% berwarna hijau (++), konsentrasi 75%
berwarna kuning (+++) dan pada konsentrasi 100% berwarna kuning kehijauan (++). Pada
menit ke-10 pada konsentrasi 25% berwarna kuning (++++), pada konsentrasi 50%
berwarna hijau pekat (+++), konsentrasi 75% berwarna kuning pekat (++++) dan pada
konsentrasi 100% berwarna hijau bening (+++)

8. Pembahasan
8.1 Pengaruh Ph terhadap aktivitas amylase
Pada praktikum kali ini, kami melakukan pengamatan terhadap pengaruh pH
terhadap aktivitas amilase. Amilase yang digunakan pada praktikum ini yaitu kecambah
kacang hijau yang sudah dihaluskan, yang kemudian diambil supernatanya. Supernatan
tersebut dianggap sebagai enzim dengan konnsentrasi 100 %.
Pada praktikum kali ini dilakukan dengan mengamati tiga jenis larutan, yaitu
larutan netral, larutan yang bersifat basa yakni dengan menambahkan NaOH dan larutan
asam yang dibuat dengan menambahkan HCL pada ekstrak kacang hijau. Kemudian
dilakukan inkubasi yang bertujuan untuk menghomogenkan kondisi semua larutan,
inkubasi dilakukan selama 10 menit, 20 menit dan 30 menit.
Dari hasil pengamatan yang dilakukan, pada larutan netral diperoleh pH optimum
dari enzim yaitu 6-8, larutan dengan penambahan HCl diperoleh pH asam yaitu 1-4 dan
pada larutan dengan penambahan NaOH diperoleh pH basa yaitu 13-18. Semakin lama
waktu inkubasi, pH yang dihasilkan semakin tinggi hal ini dimungkinka karena larutan
semakin lama semakin homogen.
Berdasarkan teori, aktivitas enzim dipengaruhi oleh pH karena sifat ionik gugus
karboksil dan gugus asam amino mudah dipengaruhi oleh pH. Jika gugus amino tidak
bermuatan yang esensial, maka pH optimum akan cukup tinggi, sedangkan gugus karboksil
netral membutuhkan pH yang rendah. pH optimum umumnya antara 6 dan 8, tapi bisa
lebih rendah atau lebih tinggi bagi beberapa enzim. Sedangkan pada enzim amylase pH
yang optimum adalah pada pH asam. pH yang ekstrem biasanya berakibat denaturasi. Hal
ini menyebabkan daerah katalitik dan konformasi enzim menjadi berubah, selain itu
perubahan pH juga menyebabkan denaturasi enzim dan mengakibatkan hilangnya aktivitas
enzim. Enzim memiliki pH optimum, apabila melebihi batas dari pH optimum tersebut
maka dapat menyebabkan pergeseran aktivitas enzim.
Pada praktikum ini, seharusnya dilakukan pengamatan perubahan warna pada tiap-
tiap larutan sebelum dan setelah diinkubasi untuk mendeteksi apakah terjadi hidrolisis
semupurna atau tidak sehingga dapat diketahui aktivitas dari enzim tersebut berdasarkan
besar pHnya. Akan tetapi, praktikan hanya mengukur pH dari tiap-tiap larutan sehingga
tidak dapat diketahui bagiamana aktivitas dari enzim tersebut.

8.2 Pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas amilase

Amilase ini banyak digunakan dalam menghidrolisis molekul pati menjadi maltosa
ataupun glukosa (Sebayang, 2005). Amilase mengubah karbohidrat yang merupakan
polisakarida menjadi maltosa (alfa dan beta) ataupun glukosa (gluko amilase) (Anam,
2010).
Pengaruh konsentrasi terhadap aktivitas enzim amilase dapat dilihat dengan adanya
perubahan warna pada perlakuan konsentrasi 25%, 50%, 75% dan 100%. Pada konsentrasi
25% pada waktu 0, 2, 4, 6, 8, 10 menit secara berturut-turut menghasilkan perubahan
warna yang berbeda mulai dari bening kuning (+), bening kuning (++), kuning (+++),
kuning pekat (++++), kuning (+++) dan kuning (++++). Warna muncul setelah diberi
larutan IKI. Hasil pengamatan sesuai dengan Ophardt (2003), yang menyatakan bahwa ion
iodine masuk ke dalam spiral amilum membentuk kompleks sehingga menyebabkan warna
biru kehitaman. Apabila campuran ditetesi reagen IKI menunjukkan warna biru kehitaman,
maka amilum masih terdapat di dalam campuran tersebut, sehingga dapat diketahui bahwa
enzim amilase belum menghidrolisis amilum seluruhnya, sehingga masih terdapat amilum
di dalam campuran tersebut. Sehingga semakin lama waktu yang digunakan, warna yang
ditunjukkan semakin pekat.
Pada konsentrasi 50% pada waktu 0, 2, 4, 6, 8, 10 menit secara berturut-turut
menghasilkan perubahan warna yang berbeda mulai dari kuning (+++), kuning (++),
kuning (+), bening mendekati hijau (+), hijau (++) dan hijau pekat (+++). Warna muncul
setelah diberi larutan IKI. Hasil pengamatan sesuai dengan Ophardt (2003), yang
menyatakan bahwa ion iodine masuk ke dalam spiral amilum membentuk kompleks
sehingga menyebabkan warna biru kehitaman. Apabila campuran ditetesi reagen IKI
menunjukkan warna biru kehitaman, maka amilum masih terdapat di dalam campuran
tersebut, sehingga dapat diketahui bahwa enzim amilase belum menghidrolisis amilum
seluruhnya, sehingga masih terdapat amilum di dalam campuran tersebut. Sehingga
semakin lama waktu yang digunakan, warna yang ditunjukkan semakin pekat.
Pada konsentrasi 75% pada waktu 0, 2, 4, 6, 8, 10 menit secara berturut-turut
menghasilkan perubahan warna yang berbeda mulai dari bening (+), bening (++), kuning
(+++), kuning pekat (++++), kuning (+++) dan kuning pekat (++++). Warna muncul
setelah diberi larutan IKI.
 Hasil pengamatan sesuai dengan Ophardt (2003), yang menyatakan bahwa ion
iodine masuk ke dalam spiral amilum membentuk kompleks sehingga menyebabkan warna
biru kehitaman. Apabila campuran ditetesi reagen IKI menunjukkan warna biru kehitaman,
maka amilum masih terdapat di dalam campuran tersebut, sehingga dapat diketahui bahwa
enzim amilase belum menghidrolisis amilum seluruhnya, sehingga masih terdapat amilum
di dalam campuran tersebut. Sehingga semakin lama waktu yang digunakan, warna yang
ditunjukkan semakin pekat.
Pada konsentrasi 100% pada waktu 0, 2, 4, 6, 8, 10 menit secara berturut-turut
menghasilkan perubahan warna yang berbeda mulai dari kuning pekat (++++), kuning
pekat (++++), kuning pekat (++++), kuning pekat (++++), kuning pekat (+++++) dan
kuning pekat (+++++). Warna muncul setelah diberi larutan IKI.
Hasil pengamatan kurang sesuai dengan Ophardt (2003), yang menyatakan bahwa
ion iodine masuk ke dalam spiral amilum membentuk kompleks sehingga menyebabkan
warna biru kehitaman. Apabila campuran ditetesi reagen IKI menunjukkan warna biru
kehitaman, maka amilum masih terdapat di dalam campuran tersebut, sehingga dapat
diketahui bahwa enzim amilase belum menghidrolisis amilum seluruhnya, sehingga masih
terdapat amilum di dalam campuran tersebut. Pada pengamatan 100% seharusnya semakin
lama waktu yang dibutuhkan untuk reaksi maka semakin pekat warna yang ditampakkan.
Peningkatan reaksi enzim terjadi pada konsentrasi 25%, 50% dan 75%. Hal ini
sesuai dengan Anam (2010) bahwa kecepatan reaksi enzimatik umumnya dipengaruhi
kadar substrat. Penambahan kadar substrat sampai jumlah tertentu dengan jumlah enzim
yang tetap, akan mempercepat reaksi enzimatik sampai mencapai maksimum.
Pada konsentrasi 100%, tidak menunjukkan peningkatan reaksi enzim. Hal ini
sesuai dengan gambar (1) yang menunjukkan hubungan jika konsentrasi enzim yang
digunakan tetap, sedangkan substrat dinaikkan. Di sini dapat terlihat bahwa pada
penambahan pertama kecepatan reaksi naik dengan cepat. Tetapi jika penambahan substrat
dilanjutkan, dilanjutkan maka tambahan kecepatan mulai menurun sampai pada suatu
ketika tidak ada tambahan kecepatan reaksi lagi (Girindra, 1990).
 Gambar 1. Grafik hubungan antara kecepatan reaksi dengan konsentrasi substrat.
Pada Substrat yang spesifik, enzim akan mengkatalisis reaksi sehingga
menghasilkan produk yang spesifik, juga pada penambahan pereaksi kimia tertentu dapat
mengakibatkan enzim menunjukkan bentuk stereokimianya dimana interaksi enzim dengan
substrat terjadi dalam ikatan, dimana kelebihan substrat tidak dapat diikat seluruhnya oleh
enzim (Prawiranata, 1989)
Pada konsentrasi 25%, 50% dan 75%, semakin rendah konsentrasi enzim amilase
maka waktu yang diperlukan untuk menghidrolisis amilum semakin lama pula, sehingga
pada saat diuji dengan reagen IKI tetap menunjukkan reaksi positif. Seperti dijelaskan pada
Dahlia (2001) bahwa kecepatan reaksi dipengaruhi konsentrasi enzim yang berperan
sebagai katalisator dalam reaksi tersebut. Banyaknya substrat ditransformasikan sesuai
dengan tingginya konsentrasi enzim yang digunakan. Reaksi yang dikatalis oleh enzim
pada berbagai konsentrasi substrat mengalami 2 fase, yaitu: (1) jika konsentrasi substrat
masih rendah, daerah yang aktif pada enzim tidak semuanya terikat dengan substrat dan (2)
jika jumlah molekul substrat meningkat maka daerah yang aktif terikat seluruhnya oleh
substrat, dan pada saat ini enzim telah bekerja dengan kapasitas penuh. Sehinggga kadar
atau konsentrasi enzim berengaruh terhadap kecepatan reaksi atau aktivitas enzim tersebut.
Kecepatan reaksi atau aktivitas enzim tersebut berbanding lurus dengan konsentrasinya.
9. Kesimpulan
Berdasarkan hasil pengamatan yang telah dilakukan, dapat disimpulkan bahwa pH
berpengaruh terhadap aktivitas enzim Amilase. Enzim amilase menurut Hopkons, Cole,
dan Green adalah pH optimumnya mencapai 4,5-4,7. Sedangkan, enzim amilase kecambah
kacang hijau berdasarkan sumber lain bekerja optimum suasana netral dan sedikit basa,
kisarn pH optimum untuk enzim amilase kecambah kacang hijau adalah 4,8 – 8,5.
 Pada dasarnya enzim amilase akan memecah atau menghidrolisis amilum menjadi
glukosa. Dimana pada keadaan yang sedikit asam atau basa akan menurunkan
aktivitasenzim, karena pada desarnya enzim amilase bekerja optimum pada pH 7 (netral).
Konsentrasi amilase yang semakin tinggi, diuji dengan iodium dan benedict
menghasilkan warna yang semakin memudar. Ini artinya enzim amilase semakin efektif
dalam menghidrolisis amilum menjadi monosakarida. Hal ini menunjukkan, bahwa
semakin tinggi konsentrasi enzim, maka semakin efektif dalam mengkatalisis substrat.
 10. Lampiran
Kelompok 1
Pengaruh pH terhadap aktivasi enzim amilase

10 menit amilum + 20 menit amilum + 30 menit amilum +

amilase amilase amilase

10 menit amilum + 20 menit amilum + 30 menit amilum +

amilase + IKI amilase + IKI amilase + IKI

10 menit pH 7 20 menit pH 6 30 menit pH 6

 Kelompok 2

10 menit amilum + Hcl 20 menit amilum + Hcl 30 menit amilum + Hcl

10 menit amilum + 20 menit amilum + 20 menit amilum +

amilase + IKI amilase + IKI amilase + IKI

10 menit pH 1 10 menit pH 3 10 menit pH 4

Kelompok 3

Tabung kuning = selama 10 Menunjukkan Ph 10 pada tabung

menit 10 menit
Tabung jingga = selama 20 menit
Tabung hijau =selama 30 menit

Menunjukkan Ph 13 pada tabung Menunjukkan Ph 13 pada tabung

20 menit 30 menit
Kelompok 4

Ekstrak Enzim Konsentrasi 75% Ekstrak Enzim Konsentrasi 100%

Hasil Pengujian Pengaruh Konsentrasi Enzim Terhadap Aktivitas Amilase

Kelompok 5

pH kontrol: 13

Konsentrasi 25% Konsentrasi 50%

0 menit: bening kuning (+)
2 menit: bening kuning (++)
4 menit: kuning (+++)
6 menit: kuning pekat (++++)
8 menit: kuning (+++)
10 menit: kuning (++++)
0 menit: kuning (+++)
2 menit: kuning (++)
4 menit: kuning (+)
6 menit: bening mendekati hijau (+)
8 menit: hijau (++)
10 menit: hijau pekat (+++)
 DAFTAR RUJUKAN
Anam, K. 2010. Produksi Enzim Amilase. Bandung: IPB.
Anam, K. 2010. Kinetika Reaksi Enzimatis. Bandung: IPB.
Anggraeni, 2009. Pengantar Fisiologi Tumbuhan. Semarang: Universitas Diponegoro
Press.
Dahlia. 2001. Petunjuk Praktikum Fisiologi Tumbuhan. UM Press: Malang.
Girindra, 1990. Kimia Analisis I. Yogyakarta: Universitas Gadjah Mada press.
Ophart, C.E. 2003. Virtual Chembook. Elmhurst College.
Prawiranata, W. 1989. Dasar-Dasar Fisiologi Tumbuhan II. Bandung: IPB.
Sebayang, F. 2005. Amobilisasi enzim penisilin asilase dari E.coli B1O4 dengan
poliakrilamida. Jurnal Komunikasi Penelitian. 17 (3): 1-3.
Widiasa, I.N.; Wenten, I.G.,"Combination of reverse osmosis and electrodeionization for
simultaneous sugar recovery and salts removal from sugar wastewater", Reaktor 11
(2007), 91-97