MAKALAH HEMATOLOGI

Metabolisme Hb (Sintesis dan Perombakan Hb)

Dosen Pembimbing :

Anita Dwi Anggraini, S.ST, M.Si

Anggota Kelompok :

1. Ibadia Nanda Fitria ‘Ain (P27834118017)

2. Laras Enik Sasmita (P27834118018)
3. Novalinda Rusdiana (P27834118019)
4. Mirna Elsa Zunita (P27834118020)
5. Ikda Nikmatullailita (P27834118021)
6. Heni Nuril Afriyanti (P27834118022)
7. Amaliatus Syafitri (P27834118023)
8. Deby Wardatsani (P27834118024)

POLITEKNIK KESEHATAN KEMENKES SURABAYA

PROGRAM STUDI D4 ANALIS KESEHATAN

TAHUN AKADEMIK 2019/2020

1
 Kata Pengantar

Segala puji bagi Allah SWT yang telah memberikan kami kemudahan sehingga
kami dapat menyelesaikan makalah inin dengan tepat waktu. Tanpa pertolongan-Nya
tentunya kami tidak akan sanggup untuk menyelesaikan makalah ini dengan baik. Selain itu,
Kami juga ingin mengucapkan terimakasih kepada orang tua, keluarga, teman-teman yang
sudah mendukung hingga titik terakhir makalah ini.

Penulis mengucapkan syukur kepada Allah SWT atas limpahan nikmat sehat-Nya,
baik itu berupa sehat fisik maupun akal pikiran, sehingga penulis mampu untuk
menyelesaikan pembuatan makalah sebagai tugas dari mata kuliah Hematologi dengan judul
“Metabolisme Hb (Meliputi : Sintesis dan Perombakan Hb)”.

Penulis tentu menyadari bahwa makalah ini masih jauh dari kata sempurna dan masih
banyak terdapat kesalahan serta kekurangan di dalamnya. Untuk itu, penulis mengharapkan
kritik serta saran dari pembaca untuk makalah ini, supaya makalah ini nantinya dapat menjadi
makalah yang lebih baik lagi. Kemudian apabila terdapat banyak kesalahan pada makalah ini
penulis mohon maaf yang sebesar-besarnya.

Demikian, semoga makalah ini dapat bermanfaat. Terima kasih.

Surabaya, 11 Oktober 2019

Penulis

2
 DAFTAR ISI

Kata Pengantar....................................................................................................................................2

DAFTAR ISI........................................................................................................................................3

BAB I....................................................................................................................................................4

PENDAHULUAN................................................................................................................................4

1.1 Latar Belakang.............................................................................................................................4

1.2 Rumusan Masalah........................................................................................................................5

1.3 Tujuan..........................................................................................................................................6

BAB II..................................................................................................................................................7

PEMBAHASAN...................................................................................................................................7

2.1 Pengertian Hemoglobin...............................................................................................................7

2.2 Struktur Hemoglobin (Hb)...........................................................................................................7

2.3 Proses Sintesa Hemoglobin.........................................................................................................9

2.4 Guna Hemoglobin (Hb).............................................................................................................10

2.5 Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Afinitas Hemoglobin (Hb) Terhadap O2..........................10

2.6 Metode Pemeriksaan Kadar Hemoglobin (Hb).........................................................................12

2.7 Kadar Hemoglobin (Hb)............................................................................................................14

2.8 Proses Perombakan Hemoglobin...............................................................................................15

2.9 Penyebab Hemoglobin rendah...................................................................................................15

2.10 Kelainan Hemoglobin..............................................................................................................17

BAB III...............................................................................................................................................19

PENUTUP..........................................................................................................................................19

3.1 Kesimpulan................................................................................................................................19

3.2 Saran..........................................................................................................................................19

DAFTAR PUSTAKA........................................................................................................................20

3
 BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Hemoglobin adalah metaloprotein (protein yang mengandung zat besi) di dalam sel
darah merah yang berfungsi sebagai pengangkut oksigen dari paru-paru ke seluruh
tubuh, pada mamalia dan hewan lainnya. Hemoglobin juga mempunyai peranan penting
dalam menjaga bentuk sel darah merah. Normalnya sel darah merah berbentuk bulat
dengan bagian tengah yang pipih menyerupai donat tanpa lubang di tengahnya. Struktur
hemoglobin yang abnormal dapat mengganggu bentuk sel darah merah dan menghalangi
fungsinya untuk bekerja melalui pembuluh darah. Hemoglobin juga pengusungkarbon
dioksida kembali menuju paru-paru untuk dihembuskan keluar tubuh. Molekul
hemoglobin terdiri dari globin,apoprotein, dan empat gugus heme, suatu molekul organik
dengan satu atom besi. Mutasi pada gen protein hemoglobin mengakibatkan suatu
golongan penyakit menurun yang disebut hemoglobinopati, di antaranya yang paling
sering ditemui adalah anemia sel sabit dan talasemia.

Hemoglobin disintesa semasa proses maturasi eritrositik. Proses sintesa heme berlaku
dalam semua sel tubuh manusia kecuali eritrosit yang matang. Pusat penghasilan utama
bagi heme (porfirin) adalah sum sum tulang merah dan hepar.

Proses perombakan sel darah merah diawali dengan penghancuran sel darah merah
tersebut yang dilakukan dengan jalan hemolisa dan juga fregmentasi. Melalui sel histiosit
itu pula, hemoglobin akan diuraikan hingga menjadi senyawa hemin, zat besi, dan juga
globin. Sel senyawa hemin di rubah menjadi zat warna yaitu bilirubin dan biliverdin di
dalam hati. Kemudian setelah dirubah menjadi zat warna tersebut, lalu dikirim ke usus.
Setelah melalui suatu proses tertentu kemudian dibuang keluar tubuh bersama dengan
feses. Didalam usus, zat warna empedu ini (yang mempunyai warna hijau dan biru) di
oksidasi menjadi urobilin (yang mempunyai warna kuning dan coklat) yang mempunyai
fungsi memberi warna pada feses dan juga urin. Sementara, zat besi yang tertahanakan
tersimpan di dalam hati atau dikembalikan ke sum sum tulang, sedangkan globin
digunakan untuk pembentukan eritrosit baru dan juga metabolisme protein.

Penyebab kekurangan hemoglobin umumnya karena perdarahan yang dapat berasal

dari luka,perdarahan di saluran cerna, saluran kemih, saat menstruasi berat, atau

4
 karena perdarahan pasca persalinan. Selain itu, kekurangan hemoglobin juga disebabkan
beberapa penyakit yang membuat produksi Hb atau sel darah merah berkurang
seperti anemia defisiensi besi, anemia aplastik, defisiensi vitamin B12, kanker, gastritis,
sirosis, penyakit Hodgkin, hipotirodisme, gagal ginjal kronis, sistitis,
leukemia, myeloma dan myelodysplastic syndrome. Efek samping obat kemoterapi juga
dapat menyebabkan Hb yang rendah. Beberapa kelainan dapat merusak hemoglobin
lebih cepat daripada kemampuan tubuh membuatnya, misalnya porfiria, splenomegali,
vaskulitis atau radang pada pembuluh darah, anemia hemolitik, dan gangguan pada
proses pembentukan hemoglobin seperti padathalassemia dan anemia sel sabit.

Didalam tubuh manusia terdapat sekitar 15 gram hemoglobin per 100 gram darah atau
sekitar 5 juta sel hemoglobin per stau sel per milimeter sel darah merah. Untuk
mengukur hemoglobin dengan reaksi kimia yang jumlah Hb per ml darah bisa sebagai
petunjuk kadar oksigen yang berada didalam darah manusia. Kadar hemoglobin pada
tubuh berlebih dapat terjadi karena perubahan tempat tinggal di daerah jauh dari
permukaan lau akan mempunyai kadar yang lebih tinggi daripada dengan seseorang yang
tinggal di daerah pantai. Kadar hemoglobin ini bisa menjadi terpengaruh karena posisi
seseorang seperti pada saat berdiri, berbaring dan lain sebagainya. Kadar ini secara
benarnya dipengaruhi pada setiap individu dan tidak sama dengan semua orang.
Perbedaan suku bangsa dapat menjadi pengaruh terhadap jumlah kadar hemoglobin pada
tubuh manusia oleh sebab itu penentuan batas hemoglobin pada tubuh ini lebih sulit
ditentukan secara satu pihak. Pemeriksaan hemoglobin akan mengetahui jumlahnya juga
dapat dipengaruhi dari peralatan yang dipakai. Perbedaan hasil pemeriksaan tentu sangat
bisa dirasakan utamanya apabila memakai alat dan cara yang sederhana dengan cara
yang sudah modern.

1.2 Rumusan Masalah

1. Jelaskan bagaimana struktur Hemoglobin?
2. Jelaskan bagaimana proses sintesis dan guna Hemoglobin?
3. Apa saja faktor yang mempengaruhi afinitas Hemoglobin?
4. Bagaimanakah metode pemeriksaan kadar Hemoglobin?
5. Bagaimanakah proses perombakan Hemoglobin dan apa yang penyebab Hemoglobin
rendah?

5
1.3 Tujuan
1. Untuk mengenal/mengidentifikasi bagaimana struktur Hemoglobin
2. Untuk mengetahui bagaimana proses sintesis dan guna Hemoglobin
3. Untuk mengetahui apa saja faktor yang mempengaruhi afinitas Hemoglobin
4. Untuk mengetahui bagaimanakah metode pemeriksaan kadar Hemoglobin
6. Untuk mengetahui bagaimanakah proses perombakan Hemoglobin dan apa yang
penyebab Hemoglobin rendah

6
 BAB II

PEMBAHASAN

2.1 Pengertian Hemoglobin

Hemoglobin adalah metalprotein pengangkut oksigen yang mengandung besi dalam

sel merah dalam darah mamalia dan hewan lainnya. Molekul hemoglobin terdiri dari globin,
apoprotein dan empat gugus heme, suatu molekul organik dengan satu atom besi.
Hemoglobin adalah protein yang kaya akan zat besi. Memiliki afinitas (daya gabung)
terhadap oksigen dan dengan oksigen itu membentuk oxihemoglobin di dalam sel darah
merah. Dengan melalui fungsi ini maka oksigen dibawa dari paru-paru ke jaringan-jaringan.

Hemoglobin merupakan senyawa pembawa oksigen pada sel darah merah.

Hemoglobin dapat diukur secara kimia dan jumlah Hb/100 ml darah dapat digunakan sebagai
indeks kapasitas pembawa oksigen pada darah.

Hemoglobin adalah kompleks protein-pigmen yang mengandung zat besi. Kompleks

tersebut berwarna merah dan terdapat didalam eritrosit. Sebuah molekul hemoglobin
memiliki empat gugus heme yang mengandung besi fero dan empat rantai globin.

Hemoglobin adalah suatu senyawa protein dengan Fe yang dinamakan conjugated protein.
Sebagai intinya Fe dan dengan rangka protoperphyrin dan globin (tetra phirin) menyebabkan
warna darah merah karena Fe ini. Eritrosit Hb berikatan dengan karbondioksida menjadi
karboxy hemoglobin dan warnanya merah tua. Darah arteri mengandung oksigen dan darah
vena mengandung karbondioksida (Depkes RI dalam Widayanti, 2008).

Menurut William, Hemoglobin adalah suatu molekul yang berbentuk bulat yang terdiri dari 4
subunit. Setiap subunit mengandung satu bagian heme yang berkonjugasi dengan suatu
polipeptida. Heme adalah suatu derivat porfirin yang mengandung besi. Polipeptida itu secara
kolektif disebut sebagai bagian globin dari molekul hemoglobin (Shinta, 2005).

2.2 Struktur Hemoglobin (Hb)

Pada pusat molekul terdiri dari cincin heterosiklik yang dikenal dengan porfirin yang
menahan satu atom besi, atom besi ini merupakan situs/lokal ikatan oksigen. Porfirin yang
mengandung besi disebut heme. Nama hemoglobin merupakan gabungan dari heme dan

7
globin, globin sebagai istilah generik untuk protein globular. Ada beberapa protein
mengandung heme dan hemoglobin adalah yang paling dikenal dan banyak dipelajari.Pada
manusia dewasa, hemoglobin berupa tetramer (mengandung 4 submit protein), yang terdiri
dari dari masing-masing dua sub unit alfa dan beta yang terikat secara non kovalen. Sub
unitnya mirip secara struktural dan berukuran hampir sama. Tiap sub unit memiliki berat
molekul kurang lebih 16.000 Dalton, sehingga berat molekul total tetramernya menjadi
64.000 Dalton. Tiap sub unit hemoglobin mengandung satu heme, sehingga secara
keseluruhan hemoglobin memiliki kapasitas empat molekul oksigen.

Reaksi bertahap dapat dinayatakan dalam persamaan reaksi kesetimbangan :

·     Hb + O2 -> Hbo2

·     HbO2 + O2 -> Hb (O2)2

·     Hb (O2)2 + O2 -> Hb (O2)3

·     Hb (O2)3 + O2 -> Hb (O2)4

Reaksi keseluruhan:

·    Hb + 4O2 ->Hb (O2)4

Penggabungan oksigen dengan molekul hemoglobin (Hb) merupakan reaksi yang sangat
kompleks. HbO2adalah oksihemoglobin, kompleks hemoglobin yang menjadi alat
transportasi oksigen ke jaringan. Tetapan kesetimbangannya adalah sebagai berikut

Kc = _[HbO2]___

[HbO2] [O2]

Pada ketinggian 3 km tekanan parsial oksigen kira-kira hanya 0,14 atm, sedangkan tekanan
parsial permukaan laut sekitar 0,2 atm .

Menurut prinsip Le Chatelier, pengurangan konsentrasi oksigen akan menggeser

kesetimbangan diatas dari kanan ke kiri. Hal ini mengakibatkan berubahnya kadar oksigen
hemoglobin , tubuh memerlukan waktu yang lama. Kesetimbangan akan bergeser dari kiri ke
kanan sejalan dengan terbentuknya oksihemoglobin. Penambahan jumlah hemoglobin sangat
lambat yaitu dua sampai tiga minggu untuk membentuknya. Terkadang untuk
mengembalikan kadarnya ke kondisi normal dibutuhkan beberapa tahun.

8
2.3 Proses Sintesa Hemoglobin

Hemoglobin disintesa semasa proses maturasi eritrositik. Proses sintesa heme berlaku
dalam semua sel tubuh manusia kecuali eritrosit yang matang. Pusat penghasilan utama bagi
heme (porifin) adalah sumsum tulang merah dan hepar. Heme yang terhasil dari prekursor
eritroid adalah identik dengan sitokrom dan mioglobin. Aktiviti preliminer yang memulai
pembentukan heme yaitu sintesa porfirin yang berlaku apabila suksinil-koenzim A (CoA)
berkondensasi dengan glisin. Asam adipat yaitu perantara yang tidak stabil yang berhasil
melalui proses kondensasi tersebut akan mengalami proses dekarboksilasi menjadi asam
deltaaminolevulinat (ALA). Reaksi kondensasi awalan ini berlaku di mitokondria dan
memerlukan vitamin B6. Faktor pembatas penting pada tahap ini adalah kadar konversi
kepada delta-ALA yang dikatalisir oleh enzim ALA-sintetase. Aktivitas enzim ini pula
dipengaruhi oleh eritropoietin dan kofaktor piridoksal fosfat (Vitamin B6).

Setelah pembentukan delta ALA di mitokondria, reaksi sintesis terus dilanjutkan di

sitoplasma. Dua molekul ALA berkondensasi untuk membentuk monopirol porfobilinogen
(PBG). Enzim ALA dehidrase mengkatalisir enzim ini. Untuk membentuk uroporfirinogen I
atau III, empat molekul PBG dikondensasikan menjadi siklik tetrapirol. Isomer tipe III
dikonversi melalui jalur koproporfirinogen III dan protoporfirinogen menjadi protoporfirin.

Langkah terakhir yang berlangsung di mitokondria melibatkan pembentukan

protoporfirin dan penglibatan ferum untuk pembentukan heme. Empat daripada enam posisi
ordinal ferro menjadi chelating kepada protoporfirin oleh enzim heme sintetase ferrocelatase.
Langkah ini melengkapkan pembentukan heme, yaitu komponen yang mengandung empat
cincin pirol yang dihubungkan oleh jembatan methene supaya membentuk struktur tetrapirol
yang lebih besar.

Struktur dan produksi globin tergantung kepada kontrol genetik. Sekuensi spesifik
asam amino dimulai oleh tiga kode dari basis DNA yang diwariskan secara genetik.
Sekurang-kurangnya terdapat lima loki yang mengarahkan sintesa globin. Kromososn 11
( rantai non-alfa) dan kromosom 16 (rantai alfa) menempatkan loki untuk sintesa globin.

Rantai polipeptida bagi globin diproduksi di ribosom seperti yang terjadi pada protein
tubuh yang lain. Rantai polipeptida alfa bersatu dengan salah satu daripada tiga rantai lain
untuk membentuk dimer dan tetramer. Pada dewasa normal, rantai ini terdiri dari dua rantai
alfa dan dua rantai beta.

9
 Sintesa globulin sangat berkoordinasi dengan sintesa porfirin. Apabila sintesa
globulin terganggu, proses sintesa profirin akan menjadi kurang dan sebaliknya. Walaupun
begitu, tiada kaitan antara jumlah pengambilan globin berkurang, ferum akan berakumulasi di
dalam sitoplasma sel sebagai ferritin yang beragregasi. (Turgeon,2005).

2.4 Guna Hemoglobin (Hb)

Hemoglobin di dalam darah membawa oksigen dari paru-paru ke

seluruh jaringan tubuh dan membawa kembali karbondioksida dari seluruh sel ke paru-paru
untuk dikeluarkan dari tubuh. Mioglobin berperan sebagai reservoir oksigen : menerima,
menyimpan dan melepas oksigen di dalam sel-sel otot. Sebanyak kurang lebih 80% besi
tubuh berada di dalam hemoglobin (Sunita, 2001).
Menurut Depkes RI adapun guna hemoglobin antara lain :
1. Mengatur pertukaran oksigen dengan karbondioksida di dalam
jaringan- jaringan tubuh.
2. Mengambil oksigen dari paru-paru kemudian dibawa ke seluruh
jaringan- jaringan tubuh untuk dipakai sebagai bahan bakar.
3. Membawa karbondioksida dari jaringan-jaringan tubuh sebagai hasil
metabolisme ke paru-paru untuk di buang, untuk mengetahui apakah
seseorang itu kekurangan darah atau tidak, dapat diketahui
dengan pengukuran kadar hemoglobin. Penurunan kadar hemoglobin dari no
rmal berarti kekurangan darah yang disebut anemia (Widayanti, 2008).

2.5 Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Afinitas Hemoglobin (Hb) Terhadap O2

1. Keasaman atau pH
Keasaman bertambah atau pH semakin turun dan kadar ion H+ meningkat
akan melemahkan ikatan antara oksigen dan hemoglobin sehingga kurva disosiasi
oksigen - hemoglobin bergerak ke kanan (Afinitas Hb terhadap O 2 berkurang )
sehingga menyebabkan hemoglobin melepaskan lebih banyak oksigen ke
jaringan.Misal peningkatan asam laktat dan asam karbonat yang dihasilkan oleh
jaringan yang aktif secara metabolic. Keasaman turun atau PH naik afinitas Hb
terhadap O2 bertambah sehingga kurva disosiasi oksigen hemoglobin bergerak ke kiri
(afinitas Hb tehadap O2 Bertambah) dan hemoglobin banyak mengikat O2. Hb bekerja
sbg buffer utk ion H+ .

10
2. PO2 atau Tekanan Parsial O2
Apabila PO2 darah meningkat , misalnya seperti di kapiler paru, Hb berikatan
dengan sejumlah besar O2 mendekati 100% jenuh, PO2 60-100 mmHg : Hb >/90%
jenuh (afinitas Hb terhadap O2 bertambah) dan kurva disosiasi oksigen hemoglobin
bergerak ke kiri.Dan apabila PO2 menurun, misal di kapiler sistemik PO 2 antara 40
dan 20 mmHg (75-35% jenuh) : sejumlah besar O 2 dilepas dari Hb setiap penurunan
PO2, afinitas Hb terhadap O2 berkurang dan kurva disosiasi oksigen hemoglobin
bergeser ke kanan.
3. PCO2 atau Tekanan Parsial CO2

PCO2 darah meningkat di kapiler sistemik sehingga CO 2 berdifusi dari sel ke

darah mengikuti penurunan gradiennya menyebabkan penurunan afinitas Hb terhadap
O2 (Hb lebih banyak membebaskan O2) kurva disosiasi oksigen hemoglobin bergeser
ke kanan.PCO2 darah menurun di kapiler paru sehingga CO2 berdifusi dari darah ke
alveoli menyebabkan peningkatan afinitas Hb terhadap O2 ( Hb lebih banyak
mengikat O2) kurva disosiasi oksigen hemoglobin bergeser ke kiri.

4. Temperatur atau Suhu

Panas yang dihasil reaksi metabolism dari kontraksi otot melepaskan banyak
asam & panas menyebabkan temperatur tubuh naik dan sel aktiv perlu banyak O2
memacu pelepasan O2 dari oksiHb (afinitas Hb tehadap O2 berkurang) kurva bergeser
ke kanan.Hipotermia menyebabkan metabolisme sel lambat sehingga O2 yang
dibutuhkan jaringan sedikit pelepasan O2 dari Hb juga lambat (afinitas Hb terhadap O 2
berkurang) dan kurva disosiasi oksigen hemoglobin bergeser ke kiri.

5. Terdapat BPG (2,3-Bisphosphoglyceric acid)

Peningkatan BPG yang dihasikan dari suatu metabolit glikolisis dan terdapat
dalam darah sehingga Hb berikatan dg BPG dapat mengurangi afinitas Hb thd O 2 dan
kurva bergeser ke kanan. Hormon tiroksin, GH, epinefrin, norepi & testosteron dapat
meningkatkan pembentukan BPG dan kadar BPG meningkat pada orang yg tinggal di
dataran tinggi. Penurunan BPG di darah menyebabkan ikatan Hb terhadap O2 semakin
kuat karena Hb tidak diikat oleh BPG afinitas Hb terhadap O 2 bertambah, kurva
disosiasi oksigen hemoglobin bergeser ke kiri.
6. Kecukupan Besi dalam Tubuh,

11
 Besi dibutuhkan untuk produksi hemoglobin, sehingga anemia gizi besi akan
menyebabkan terbentuknya sel darah merah yang lebih kecil dan kandungan
hemoglobin yang rendah

2.6 Metode Pemeriksaan Kadar Hemoglobin (Hb)

Diantara metode yang paling sering digunakan di laboratorium dan yang paling
sederhana adalah metode sahli, dan yang canggih adalah metode cyanmethemoglobin
(Bachyar, 2002). Pada metode sahli, hemoglobin dihidrolisi dengan HCl menjadi
globinferroheme. Ferroheme oleh oksigen yang ada di udara di oksidasi menjadi ferriheme
yang akan segera bereaksi dengan ion Ci membentuk ferrihemechlorid yang juga disebut
hematin atau hemin yang berwarna cokelat. Warna yang terbentuk ini dibandingkan warna
standar (hanya dengan mata telanjang). Untuk memudahkan perbandingan, warna standar
dibuat konstan, yang diubah adalah warna hemin yang terbentuk. Perubahan warnanya sama
dengan warna standar. Karena yang membandingkan adalah dengan mata telanjang, maka
subjektivitas sangat berpengaruh. Disamping faktor mata, faktor lain misalnya ketajaman,
penyinaran dan sebagainya dapat dipengaruhi hasil pembacaan. Meskipun demikian untuk
pemeriksaan di daerah yang belum mempunyai peralatan canggih atau pemeriksaan lapangan,
metode sahli ini masih memadai dan bila pemeriksaannya telat terlatih hasilnya dapat
diandalkan. Metode yang lebih canggih adalah metode cyanmethemoglobin. Pada metode ini
hemoglobin dioksidasi oleh kalium ferrosiandia menjadi methemoglobin yang berwarna
merah. Intensitas warna dibaca denngan fotometer dan dibandingkan dengan standar. Karena
yang membandingkan alat eletronik, maka hasilnya lebih objektif. Namun, fotometer saat ini
masih cukup mahal, sehingga belum semua laboratorium memilikinya.

Cara pemeriksaan Hb Sahli

Prinsip hemoglobin diubah menjadi asam hematin, kemudian warna yang terjadi
dibandingkan secara visual dengan standar dalam alat itu. Cara sahli banyak dipakai di
Indonesia, walau cara ini tidak tepat 100% mengalami kurang darah atau darahnya masih
normal, pada pemeriksaan ini faktor kesalahan kira-kira 10%. Kelemahan cara ini
berdasarkan kenyataan bahwa asam hematin itu merupakan larutan sejati dan juga alat
hemoglobimeter itu sukar distandarkan, selain itu tidak semua macam hemoglobin dapat
diubah hematin misalnya : karboxyhemoglobin, methemoglobin dan sulfahemoglobin.

 Tabung hemometer sahli diisi dengan HCl 0,1 N sampai tanda 2.

12
  Hisaplah darah pada tabung EDTA dengan pipet sahli sampai tepat pada tanda 20 ul.
 Hapuslah kelebihan darah yang melekat pada ujung luar pipet dengan kertas tissue
secara perlahan dan hati-hati. Jangan sampai darah dari dalam pipet berkurang.
 Masukkan darah sebanyak 20 ul ini kedalam tabung yang berisi larutan HCl tanpa
menimbulkan gelembung udara.
 Bilas pipet sebelum diangkat dengan cara menghisap dan mengeluarkan HCl dari
dalam pipet secara berulang-ulang sebanyak 3 kali.
 Homogenkansampai didapat warna yang sama dengan warna standart.
 Baca kadar hemoglobin.

Cara cyanmethemoglobin

Prinsipnya adalah hemoglobin diubah menjadi cyanmethemoglobin dalam larutan

drabkin yang berisi kalium sianida dan kalium ferisianida. Absorbensi larutan ukur pada
panjang gelombang 540 nm. Larutan drabkin yang dipakai untuk mengubah hemoglobin,
oxyhemoglobin, methemoglobin dan karboxymoglobin menjadi cyanmethemoglobin, sedang
sulfhemoglobin tidak berubah karena tidak diukur. Cara ini baik untuk laboratorium rutin dan
sangat dianjurkan untuk penetapan kadar hemoglobin dengan teliti karena standar
cyanmethemoglobin yang ditanggungkan kadarnya stabil dan dapat dibeli. Larutan drabkin
terdiri atas natrium bikarbonat 1 gram, kalium sianida 50 mg, kalium ferisianida 200 mg,
aquadest 100 ml.

Cara tallquist

Prinsipnya adalah membandingkan darah asli dengan suatu skala warna yang
bertingkat-tingkat mulai dari warna merah muda sampai warna merah tua. Cara ini hanya
mendapatkan kesan dari kadar hemoglobin saja, sebagai dasar diambil darah = 100% = 15,8
gr hemoglobin per 100 ml darah. Tallquist mempergunakan skala warna dalam satu buku
mulai dari merah muda 10% di tengah-tengah ada lowong dimana darah dibandingkan dapat
dilihat menjadi darah dibandingkan secara langsung sehingga kesalahan dalam melakukan
pemeriksaan antara 25-50%.

Cara sulfat

Cara ini dipakai untuk menetapakan kadar hemoglobin dari donor yang diperlukan
untuk transfuse darah. Hasil dari metode ini adalah persen dari hemoglobin. Perlu diketahui

13
bahwa kadar hemoglobin cukup kira-kira 80% hemoglobin. Kadar minuman ini ditentukan
dengan setetes darah yang tenggelam dalam larutan kufrisulfat dengan berat jenis.

Kesalahan dalam pemeriksaan Hb

 Hemolisis darah.
 Mengkonsumsi obat.
 Mengambil darah dari lengan yang terpasang cairan invus dapat mengencerkan
sampel darah.
 Membiarkan turniket terpasang terlebih dahulu lebih dari satu menit akan
menyebakan hemokosentrasi.
 Tinggal di daratan tinggi dapat menyebakan peningkatan kadar hemoglobin.

2.7 Kadar Hemoglobin (Hb)

Kadar hemoglobin ialah ukuran pigmenrespiratorik dalam butiran-butiran darah

merah. Jumlah hemoglobin dalam darah normal adalah kira-kira 15 gram setiap 100 ml
darah. Batas normal nilai hemoglobin untuk seseorang sukar ditentukan karena kadar
hemoglobin bervariasi diantara setiap suku bangsa. Namun WHO telah menetapkan batas
kadar hemoglobin normal berdasarkan umur dan jenis kelamin.
Pada bayi baru lahir, kadar hemoglobin lebih tinggi daripada orang dewasa yaitu
berkisar antara 13,6-19,6 g/dl. Kemudian kadar hemoglobin menurun pada umur 3 tahun
dicapai kadar paling rendah yaitu 9,5 – 12,5 g/dl. Setelah itu secara bertahap kadar
hemoglobin naik dan pada pubertas kadarnya mendekati kadar pada dewasa yaitu berkisar
antara 13-16 g/dl sedangkan pada wanita dewasa antara 12 – 14 g/dl.

14
2.8 Proses Perombakan Hemoglobin

Proses perombakan sel darah merah diawali dengan penghancuran sel darah
merah tersebut yang dilakukan dengan jalan hemolisa dan juga fregmentasi.Melalui sel
histiosit itu pula, hemoglobin akan diuraikan hingga menjadi senyawa hemin, zat besi, dan
juga globin.Sel senyawa hemin dirubah menjadi zat warna yaitu bilirubin dan biliverdin di
dalam hati.Kemudian setelah dirubah menjadi zat warna tersebut, lalu dikirim ke usus.
Setelah melalui suatu proses tertentu kemudian dibuang ke luar tubuh bersama dengan
feses.Di dalam usus, zat warna empedu ini (yang mempunyai warna hijau dan biru)
dioksidasi menjadi urobilin (yang mempunyai warna kuning dan coklat) yang mempunyai
fungsi memberi warna pada feses dan juga urin.Sementara, zat besi yang tertahan akan
tersimpan di dalam hati atau dikembalikan ke sumsum tulang , sedengkan globin digunakan
untuk pembentukan eritrosit baru dan juga metabolisme protein.

2.9 Penyebab Hemoglobin rendah

Terdapat beberapa hal yang bisa menyebabkan kadar Hb menurun seperti :

 Meningkatnya aktivitas fisik

Seseorang yang memiliki berbagai macam aktivitas dapat mengakibatkan tubuh
menjadi kelelahan dan kurang mendapatkan istirahat. Hal ini dapat memicu penyebab
Hb rendah hingga menjadi menurun dalam darah. Dehidrasi atau yang biasa dikenal
dengan kurangnya cairan dalam tubuh dapat disebabkan oleh berbagai macam
aktivitas dan kegiatan berat seperti berolahraga yang tidak diimbangi asupan cairan
yang cukup dalam tubuh.

15
 Akibat kurang minum yang terus menerus dibiarkan dapat mengakibatkan timbulnya
gejala penurunan kadar hemoglobin dalam darah, yang ditandai dengan kelelahan,
pusing, mata berkunang-kunang.
 Kurangnya asupan nutrisi dalam tubuh
Kurangnya kebutuhan nutrisi manusia yang penting dalam tubuh seperti makanan
yang mengandung zat besi, folat, maupun vitamin B12, dapat mengakibatkan
meningkatnya risiko seseorang untuk mengalami gangguan kurang darah. Karena
nutrisi-nutrisi tersebut sangat penting untuk membantu proses pembentukan sel darah
merah dalam tubuh.
 Kehamilan
seorang wanita sangat rentan mengalami gangguan rendahnya tingkat hemoglobin
dalam darah. Hal ini dikarenakan kurangnya asupan makanan yang mengandung asam
folat dan dalam tubuhnya. Selama 6 bulan pertama kehamilan, bagian cairan darah
wanita (plasma) membutuhkan peningkatan jumlah sel darah merah dengan lebih
cepat. Ini dapat mengencerkan darah dan dapat menjadi penyebab Hb rendah pada ibu
hamil menjadi menurun.
 Terjadinya perdarahan serius seperti yang terjadi pada kasus wasir berdarah, operasi,
kecelakaan, proses persalinan, menstruasi, dan sebagainya dapat mengakibatkan
penurunan tingkat hemoglobin dalam darah.
 Infeksi penyakit tertentu
Beberapa jenis penyakit kronis yang disebabkan oleh adanya infeksi baik itu infeksi
virus, infeksi bakteri, maupun infeksi karena mikroorganisme lainnya seperti pada
penderita gagal ginjal, kanker, penyakit autoimune, infeksi usus, maupun berbagai
jenis penyakit lainnya dapat menjadi penyebab menurunnya kadar hemoglobin dalam
darah. Hal ini dikarenakan penyakit tersebut membuat tubuh kesulitan untuk
memproduksi sel-sel darah merah.
 Penggunaan obat-obatan
Beberapa jenis penggunaan obat-obatan seperti obat-obatan untuk kemoterapi maupun
prosedur radiasi dengan menggunakan sinar X memiliki efek penurunan kadar
hemoglobin dalam darah pasien. Penanganan segera perlu dilakukan untuk
mengatasinya. Segera konsultasi ke dokter jika merasa lemas, mata berkunag-kunang,
lesu dan tidak bertenaga untuk mendeteksi apakah hemoglobin rendah dan penyebab
utamanya. Jika memungkinkan segera periksa Hb ke laboratorium terdekat sebelum

16
 berkonsultasi. Jika terdeteksi Hb rendah maka akan diberi obat untuk penambah darah
sesuai kadar Hb. Jika sangat rendah maka tidak menutup kemungkinan harus
dilakukan transfusi darah.

2.10 Kelainan Hemoglobin

Thalassemia merupakan salah satu penyakit genetik terbanyak di dunia yang ditandai
dengan tidak terbentuk atau berkurangnya salah satu rantai globin baik itu -α ataupun -β yang
merupakan komponen penyusun utama molekul hemoglobin normal. Berdasarkan hal
tersebut thalassemia dibedakan menjadi thalassemia -α dan thalassemia -β. Secara klinis
thalassemia dibagi menjadi: 1. thalassemia mayor, dimana pasien memerlukan transfusi darah
yang rutin dan adekuat seumur hidupnya. Pembagian ke 2. bila pasien membutuhkan
transfusi tetapi tidak rutin maka disebut sebagai thalassemia intermedia ke-3.,bila tanpa
gejala, secara kasat mata  tampak normal, disebut sebagai pembawa sifat thalassemia. tanda
atau gejala klinis yang timbul walaupun hanya ringan dan jangan mengabaikannya. Gejala
tersebut antara lain anak akan tampak pucat akibat turunnya kadar hemoglobin (Hb), kadang
anak terlihat kuning, ikterus akibat hemolisis yang berat dan dapat disertai tanda gangguan
fungsi jantung. tanda atau gejala lainnya yang mungkin muncul adalah  terabanya benjolan
pada perut anak saat orangtua memandikan anaknya. Pembesaran ini biasanya adalah organ
limpa  yang membesar akibat kompensasi dari anemia kronis, dimana limpa sebagai organ
RES bekerja keras membantu kerja tulang untuk membentuk sel darah merah. Hal lain yang
perlu diperhatikan adalah karena penyakit thalassemia ini merupakan penyakit genetik atau
bawaan yang diturunkan berdasarkan hukum Mendel, maka jika dua pembawa
sifat/thalassemia minor menikah, maka mereka berpeluang mempunyai 25% anak yang sehat,
50% anak sebagai pembawa sifat dan 25% anaknya sebagai thalassmeia mayor. Peluang ini
terjadi pada setiap konsepsi/kehamilan, karenanya bisa saja dalam 1 keluarga semua anaknya
merupakan pengidap thalassemia mayor, atau malah mungkin  tampak sehat, karena tidak
memberikan gejala sama sekali, tetapi belum tentu mereka sehat, karena tetap mempunyai

17
peluang sebagai thalassemia minor.  Oleh karena itu jika kedua orangtua diketahui sebagai
pembawa sifat thalassemia harus sesegara mungkin memeriksakan diri mereka dan anak
keturunannya untuk segera  dapat segera diidentifikasi sedini mungkin.

Penyakit thalassemia sendiri membawa banyak sekali komplikasi kepada penderitanya, Hal
ini terjadi biasanya terjadi karena beberapa faktor, yaitu keadaan anemia kronik atau
kelebihan zat besi akibat rendahnya kepatuhan atau keterbatasan dalam menggunakan obat
kelasi besi. Kelebihan besi akan menyebabkan penumpukan diberbagai organ terutama kulit,
jantung, hati dan kelenjar endokrin, sehingga terjadilah kardiomiopati, perdarahan akibat
rusaknya organ hati, diabetes melitus gangguan pertumbuhan, seperti perawakan tubuh yang
pendek, infertilitas, hipogonadisme, kulit hitam dan juga bentuk muka yang berubah atau
dikenal sebagai facies  Cooley, disertai osteoporosis bahkan dapat terjadi fraktur patologis.
Selain itu didapatkan juga limpa dan hati yang membesar sehingga menyebabkan perut anak
dengan thalassemia tampak besar..

Penumpukan besi dalam tubuh juga merupakan komplikasi yang terjadi akibat proses
transfusi maupun jika transfusi dengan kadar Hb yang selalu rendah.  Penumpukan besi di
organ-organ seperti hati dan jantung sangat berbahaya karena dapat mengakibatkan kematian.
Selain itu besi juga merupakan media yang baik untuk pertumbuhan kuman, oleh karena itu
penumpukan berlebih kadar besi dalam tubuh dapat menjadikan anak dengan thalassemia
rentan terhadap penyakit infeksi.

18
 BAB III

PENUTUP

3.1 Kesimpulan

Hemoglobin adalah metaloprotein (protein yang mengandung zat besi) di dalam sel darah

merah yang berfungsi sebagai pengangkut oksigen dari paru-paru ke seluruh tubuh, pada
manusia maupun hewan. Yang mana hemoglobin memliki banyak fungsi unruk tubuh kita.
Sintesis protein berlangsung di mitokondria dan dipengaruhi oleh faktor-faktor afinitas
hemoglobin terhadap O2. Metode pemeriksaan Kadar Hemoglobin ada 4 cara yaitu cara
sulfat, cara tallquist, cara cyanmethemoglobin dan cara pemeriksaan Hb Sahli. Hemoglobin
juga memiliki beberapa kelainan, antara lain thalasemia. Nilai Normal Laki-laki: 12-14 gr%
dan Perempuan: 13-16 gr % .
Hemoglobin disintesa semasa proses maturasi eritrositik. Proses sintesa heme berlaku
dalam semua sel tubuh manusia kecuali eritrosit yang matang. Pusat penghasilan utama bagi
heme (porfirin) adalah sum sum tulang merah dan hepar. Proses perombakan sel darah merah
diawali dengan penghancuran sel darah merah tersebut yang dilakukan dengan jalan hemolisa
dan juga fregmentasi. Melalui sel histiosit itu pula, hemoglobin akan diuraikan hingga
menjadi senyawa hemin, zatbesi, dan juga globin.

3.2 Saran

Berdasarkan kesimpulan diatas saran yang dapat kita buat yaitu untuk memperdalam lagi
Metabolisme Hb. Dalam penulisan dan pembahasan makalah ini, tentunya masih jauh dari
kata sempurna dan masih banyak kekurangan. Oleh sebab itu kami sebagai penulis sangat
mengharapkan kritik atau saran dari pihak pembaca agar kami dapat memperbaiki atau
menyempurnakan makalah kami.

19
 DAFTAR PUSTAKA

B., B., 1998. The laboratory diagnosis of haemoglobinopathies. s.l.:Br. J. Haematol.

Hoffbrand, V. & Mehta, A., 2006. Haematologi at a Glance. s.l.:Erlangga.

Kiswari, R., 2014. Hematologi dan transfusi. s.l.:Erlangga.

20