LAPORAN PRAKTIKUM

BIOKIMIA FISIKA
PENENTUAN PERUBAHAN KONFORMASI DARI PROTEIN BERDASARKAN
PENGUKURAN KEKENTALAN

DISUSUN OLEH :
NAMA : TENI ASTUTI
NIM : K1A018043
TANGGAL : 12 OKTOBER 2020

KEMENTERIAN PENDIDIKAN DAN KEBUDAYAAN

UNIVERSITAS JENDERAL SOEDIRMAN
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
JURUSAN KIMIA
LABORATORIUM BIOKIMIA
PURWOKERTO
2020
 PENENTUAN PERUBAHAN KONFORMASI DARI PROTEIN BERDASARKAN
PENGUKURAN KEKENTALAN
I. TUJUAN
Mengetahui perubahan konformasi dari protein berdasarkan pengukuran kekentalan.
II. TINJAUAN PUSTAKA
Protein merupakan makromolekul yang dapat ditemui dalam sel hidup. Protein merupakan
komponen paling penting dan utama untuk sel hewan dan sel manusia. Protein memiliki
peranan penting dalam biologi, yaitu sebagai zat pembentuk, transport, katalisator reaksi
kimia, hormone, racun, dan yang lainnya. protein memiliki empat fungsi utama yaitu untuk
memperbaiki jaringan yang rusak untuk pertumbuhan jaringan baru, sebagai enzim, dan
sebagai hormon (Mandle, 2012). Protein merupakan polimer dari asam amino yang
dihubungkan dengan ikatan peptida, yaitu rantai pendek (Kuchel dan Gregory, 2002).
Menurut Fatchiyah, dkk (2011) protein dikelompokkan kedalam empat struktur, yaitu:
a. Struktur Primer
Struktur primer protein menggambarkan sekuens linear residu asam amino dalam suatu
protein. Sekuens asam amino selalu dituliskan dari gugus terminal amino ke gugus
terminal karboksil.
b. Struktur Tersier
Struktur tersier terbentuk karena adanya ikatan hidrogen amida dan oksigen karbonil dari
rangka peptida. Struktur sekunder utama meliputi alpha-heliks dan beta-sheet.
c. Struktur sekunder
Struktur sekunder menggambarkan rantai polipeptida yang mengalami folded sempurna
dan kompak.
d. Struktur Kuartener
Struktur Kuartener melibatkan asosiasi dua atau lebih rantai polipeptida yang membentuk
multisubunit atau protein oligomerik.
Pada umumnya, protein sangat peka terhadap pengaruh-pengaruh fisik dan zat kimia,
sehingga mudah mengalami perubahan bentuk. Perubahan atau modifikasi pada struktur
molekul protein disebut denaturasi. Protein yang mengalami denaturasi akan menurunkan
aktivitas biologi protein dan berkurangnya kelarutan protein, sehingga mudah mengendap.
Apabila suatu larutan ditambahkan garam, maka daya larut protein akan semakin berkurang.
Akibatnya, protein akan terpisah menjadi endapan. Apabila proteindipanaskan atau
ditambahkan alkohol, maka protein akan menggumpal. Hal ini disebabkan oleh alkohol
menarik mantel ar yang melingkupi molekul-molekul protein. Selain itu, penggumpalan juga
dapat terjadi karena aktivitas enzim-enzimproteolitik (Yazid, 2006).
Viskositas merupakan tahanan yang timbul akibat adanya gesekan antara molekul didalam zat
cair yang mengalir. Suatu larutan protein dalam air memiliki viskositas atau kekentalan yang
relative lebih besar daripada viskositas air sebagai pelarutnya. Viskositas larutan protein
tergantung pada jenis protein, bentuk molekul, konsentrasi serta suhu larutan. Viskositas
berbanding lurus dengan konsentrasi namun berbanding terbalik dengan suhu. Larutan suatu
protein yang bentuk molekulnya panjang, memiliki viskositas lebih besar daripada larutan
suatu protein yang berbentuk bulat (Poedjiadi, 1994)
III. METODOLOGI PERCOBAAN
3.1 Alat
Alat-alat yang digunakan pada praktikum kali ini adalah Viskometer Ostwald, penangas
air 30oC, alat pencatat waktu
3.2 Bahan
Bahan-bahan yang digunakan pada praktikum kali ini adalah larutan kalium khlorida
0,1M , larutan urea (0,1 M ; 0,2M ; 0,3M ; 0,4M ; dalam KC l 0,1M), kasein atau
sejenisnya.
3.3 Cara Kerja
1. Viscometer dicuci dengan larutan KCl, ditempatkan dalam penangas
2. Dimasukkan kedalam bagian tabung A sebanyak 20ml larutan KCl 30oC
3. Dibiarkan selama 5 menit
4. Dilakukan sedikit tekanan bagian tabung (I) atau dihisap pada tabung (II)
5. Tekanan dilepaskan dan waktu yang diperlukan dihitung
6. Dilakukan pengulangan percobaan sampai perbedaan percepatan waktu aliran sebesar
0,2
7. Dihitung waktu rataan yang diperlukan
8. Diulang percobaan diatas menggunakan larutan urea sebagi pelarut dan larutan kasein
sebagai larutan protein
9. Waktu yang diperlukan larutan urea diberi tanda to sedangkan untuk larutan protein
diberi tanda tt
10. Dihitung kekentalan relative dan dibuat grafik hubungan antara kekentalan relative
tersebut dengan konsentrasi urea yang digunakan
11. Diperoleh kesimpulan hasil
12. Dihitung nilai V dari protein yang dilarutkan di dalam 10mmol/l KCl dan didalam
8mmol/l urea
IV. HASIL DAN PEMBAHASAN
4.1 Hasil Pengamatan
Perlakuan Pengamatan
Viskometer dicuci dengan menggunakan
larutan KCl dan ditempatkan di dalam
penangas air
Letak viskometer harus tegak lurus dan
digunakan peralatan sandaran tegak
Dimasukkan ke dalam bagian tabung A
sebanyak 20 ml larutan KCl yang
mempunyai temperatur 30 oC (Perhatikan
tanda tera pada tabung A)
Dibiarkan selama 5 menit untuk mencapai
kesetimbangan.
Dilakukan sedikit tekanan bagian tabung (I)
atau hisap pada bagian tabung (II) sehingga
tinggi miniskus cairan di atas tanda tera B
Tekanan dilepaskan dan dihitung waktu
yang diperlukan oleh cairan untuk mengalir
dari tera B ke C
Percobaan dapat diulang beberapa kali t1 = 3,59
sampai perbedaan percepatan waktu aliran t2 = 3,59
sebesar 0.2. Dihitung waktu rataan yang t3 = 3,46
diperlukan untuk cairan untuk aliran t = 3,55
tersebut.
Percobaan di atas dilakukan kembali
dengan larutan yang digunakan yaitu
larutan urea sebagai pelarut dan larutan
kasein sebagai larutan protein.
Waktu yang diperlukan larutan urea diberi
tanda to sedangkan untuk larutan protein
 diberi tanda t1.
Dihitung kekentalan relatif dan dibuat
grafik hubungan antara kekentalan relatif
tersebut dengan konsentrasi urea yang
digunakan.
Dihitung nilai V dari protein yang - 0,1 M
dilarutkan di dalam 10 mmol/l KCl dan di V = 0,952
dalam 8 mmol/l urea
- 0,2 M
V = 0,36

- 0,3 M
V = 0,451

- 0,4 M
V = 0,145

Konsentrasi Kontrol 0,1M 0,2M 0,3M 0,4M

3,59 4,35 1,95 2,77 1,07
3,59 4,23 1,87 2,71 1
3,46 4,11 1,95 2,90 1
á 3,55 4,23 1,923 2,793 1,023

4.2 Data Perhitungan

C ŋ V
0,1 1,1915 0,952
0,2 0,5416 0,36
0,3 0,7859 0,451
0,4 0,2881 0,145

Mencari ŋ
 • Urea 0,1M
𝑡𝑡 𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠
Ŋ rel :
𝑡𝑡 𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘
4,23
:
3,55

: 1,1915

• Urea 0,2M
𝑡𝑡 𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠
Ŋ rel :
𝑡𝑡 𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘
1,923
:
3,55

: 0,546

• Urea 0,3M
𝑡𝑡 𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠
Ŋ rel :
𝑡𝑡 𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘
2,793
:
3,55

: 0,7859

• Urea 0,4M
𝑡𝑡 𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠
Ŋ rel :
𝑡𝑡 𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘
1,023
:
3,55

: 0,2881
Mencari V
• Urea 0,1M
Ŋ rel : 1 + 2,5 c.V
1,19 : 1 + 2,5 (0,1) V
V : 0,952
• Urea 0,2M
Ŋ rel : 1 + 2,5 c.V
0,54 : 1 + 2,5 (0,2) V
V : 0,36
• Urea 0,3M
Ŋ rel : 1 + 2,5 c.V
 0,79 : 1 + 2,5 (0,3) V
V : 0,451
• Urea 0,4M
Ŋ rel : 1 + 2,5 c.V
0,29 : 1 + 2,5 (0,4) V
V : 0,145
4.3 Pembahasan
Protein merupakan makromolekul yang tersusun dari monomer asam amino. Protein
tersusun dalam semua organisme baik organize yang berada pada tingkat tinggi maupun
rendah. Protein berfugsi seagai katalisator, pengangkut dan penyimpan molekul lain
seperti oksigen, mendukung secara mekanis sistem kekebalan tubuh, sebagai transmitor
gerakan syaraf dan mengendalikan pertumbuhan dan perkembangan. Analisa elementer
protein menghasilkan unsure-unsur C H N dan O dan sering juga S. Selain itu, beberapa
protein memiliki unsure-unsur lain terutama P, Fe, Zi, dan Cu (Soerodikoesoemo & Hari,
1989). Protein memiliki beberapa sifat, yaitu:
a. Berat Molekul ; Protein mempunyai berat molekul yang bervariasi dari 5000 sampai
beberapa juta (Girindra,Aisjah, 1990).

b. Protein sebagai Amfoter ; Sifat-sifat protein sebagai amfoter ditentukan oleh gugus-
gugusnya yang dapat mengion. Derajat ionisasi dari asam amino sangat dipengaruhi oleh
pH (Girindra,Aisjah, 1990).

c. Sifat Ionik Protein ; Jika protein banyak mengandung asam amino (yang bersifat asam)
glutamate dan aspartat, protein mempunyai titik isoelektrik yang rendah.

d. Hidrasi Protein ; Beberapa protein dapat membentuk gel. Protein yang cepat membentuk
gel mempunyai strutur tiga dimensi yang bergandengan dengan ikatan hydrogen.

e. Presipitasi / pengendapan protein ; Bila kedalam zat pelarut ditambah sedikit garam,
kelarutan protein meningkat karena daya elektrostatis antara molekul disekelilingnya
turun, peristiwa ini disebut denagan salting-in. Tapi bila konsentrasi garam tinggi,
kelarutan protein turun, peristiwa ini disebut dengan salting-out. Protein dapat
mengendap dalam garam berkonsentrasi tinggi, logam-logam berat, alkohol
(Girindra,Aisjah, 1990).

f. Koagulasi Protein ; misalnya putih telur mula-mula bening, tidak berwarna, bila
dipanaskan berubah menjadi padatan berwarna putih. Peristiwa ini disebut sebagai
koagulasi. Panas dapat menyebabkan koagulasi protein dengan suhu efektif berkisar
antara 38–75oC (Girindra,Aisjah, 1990).
g. Denaturasi Protein ; Denaturasi protein adalah berubahnya susunan ruang lantai
polipeptida suatu molekul protein. Terjadinya denaturasi protein tahap awal pada saat
protein dikenai suhu pemanasan sekitar 50oC. Protein tersebut belum bias dikatakan
rusak, hanya mengalami perubahan struktur sekunder, tersier, kuartener.
Perubahan konformasi dari struktur protein disebut denaturasi protein. Denaturasi protein
adalah berubahnya susunan ruang lantai polipeptida suatu molekul protein. Terjadinya
denaturasi protein tahap awal pada saat protein dikenai suhu pemanasan sekitar 50oC. Protein
tersebut belum bisa dikatakan rusak, hanya mengalami perubahan struktur sekunder, tersier,
kuartener. Denaturasi disebabkan oleh beberapa faktor antara lain:
Penyebab Fisik, denaturasi disebabkan oleh beberapa penyebab fisik, diantaranya:
1. Panas ; Ketika larutan protein dipanaskan secara bertahap di atas suhu kritis, protein
mengalami transisi dari keadaan asli menjadi terdenaturasi.
2. Tekanan ; Denaturasi akibat tekanan terjadi pada suhu 25⁰C jika tekanan yang
diberikan cukup tinggi. Kebanyakan protein mengalami denaturasi pada tekanan 1-12
kbar. Tekanan dapat menyebabkan denaturasi protein karena protein bersifat fleksibel
dan dapat dikompresi.
3. Pengadukan ; Pengadukan mekanik kecepatan tinggi seperti pengocokan, pengulenan,
dan pembuihan menyebabkan protein terdenaturasi. Ketika pengadukan tinggi
dilakukan menggunakan pengaduk berputar maka akan terbentuk kavitasi. Keadaan ini
menyebabkan protein mudah terdenaturasi. Pengadukan yang lebih cepat
menyebabkan tingkat denaturasi yang lebih tinggi.
Penyebab Kimiawi, denaturasi disebabkan oleh beberapa penyebab kimiawi, diantaranya:
1. Derajad keasaman (pH) ; Protein bersifat lebih stabil pada pH di titik isolelektrik
dibandingkan pH lain. Pada pH netral, kebanyakan protein bermuatan negatif dan
hanya sedikit yang bermuatan positif. Denaturasi protein akibat pH kebanyakan
bersifat reversibel. Akan tetapi, pada sejumlah kasus hidrolisis ikatan peptida secara
parsial, deamiadase residu asparagin dan glutamin, dan kerusakan gugus sulfihidril
pada pH alkali dapat menyebabkan denaturasi protein yang bersifat irreversibel.
2. Pelarut Organik ; Pelarut organik mempengaruhi stabilitas interaksi hidrofobik protein,
ikatan hidrogen, dan interaksi elektrostatik. Pada konsentrasi rendah, sejumlah pelarut
organik dapat menstabilkan beberapa enzim terhadap denaturasi. Pada konsentrasi
 tinggi, pelarut organik menyebabkan protein terdenaturasi karena efek pelarutan rantai
samping nonpolar.
3. Senyawa Organik ; Sejumlah senyawa organik seperti urea dan guanidin hidroksida
menyebabkan denaturasi protein. Urea dan guanidin pada konsentrasi tinggi
membentuk ikatan hidrogen dan menyebabkan ikatan hidrogen dalam air menjadi
terganggu. Rusaknya ikatan hidrogen antarmolekul air menjadikan air sebagai pelarut
yang baik untuk residu nonpolar. Dampaknya adalah struktur protein terbuka dan
terjadi pelarutan residu nonpolar dari bagian dalam molekul protein.
4. Garam ; Peningkatan stabilitas protein pada kadar garam rendah disebabkan
peningkatan ikatan hidrogen antarmolekul air. Sebaliknya, pada konsentrasi tinggi,
garam mendenaturasi protein karena merusak struktur air sehingga air menjadi pelarut
yang baik untuk residu nonpolar protein (Estiasih, 2016).
Viskositas atau kekentalan merupakan sifat cairan yang berhubungan dengan hambatan untuk
mengalir. Beberapa cairan ada yang dapat mengalir dengan cepat namun ada yang mengalir
secara lambat. Viskositas menentukan kecepatan mengalirnya cairan (Halliday dan Resnick,
2000). Faktor yang mempengaruhi viskositas ialah suhu, kosentrasi larutan, berat molekul
terlarut, dan tekanan (Sani, 2010).

1. Suhu ; Viskositas berbanding terbalik dengan suhu. Jika suhu naik maka viskositas akan
turun, dan begitu sebaliknya.

2. Konsentrasi larutan ; viskositas berbanding lurus dengan konsentrasi larutan. Suatu

larutan dengan konsentrasi tinggi akan memiliki viskositas yang tinggi pula, karena
konsentrasi larutan menyatakan banyaknya partikel zat yang terlarut tiap satuan volume.
Semakin banyak partikel yang terlarut, gesekan antar partikel semakin tinggi dan
viskositasnya semakin tinggi pula.

3. Berat molekul terlarut ; viskositas berbanding lurus dengan berat molekul terlarut.

4. Tekanan ialah semakin tinggi tekanan maka semakin besar viskositas suatu cairan
Percobaan “Penentuan Perubahan Konformasi dari Protein Berdasarkan Pengukuran Kekentalan”
dilakukan dengan menyiapkan viscometer, kemudian dicuci dengan larutan KCl, hal ini
bertujuan agar pengotor pada viscometer hilang ditempatkan dalam penangas.

Gambar 4.3.1 viscometer

Viscometer dimasukkan kedalam bagian tabung A sebanyak 10ml larutan KCl 30oC, perlakuan
ini bertujuan agar protein tidak rusak karena suhu 30oC merupakan suhu optimum, dan dibiarkan
selama 5 menit fungsi dibiarkan 5 menit adalah untuk mencapai kesetimbangan. Dilakukan
sedikit tekanan bagian tabung (I) atau dihisap pada tabung (II), tekanan dilepaskan dan waktu
yang diperlukan dihitung. Kemudian dilakukan pengulangan percobaan sampai perbedaan
percepatan waktu aliran sebesar 0,2 dan dihitung waktu rataan yang diperlukan. Percobaan
diulang menggunakan larutan urea sebagai pelarut dan larutan kasein sebagai larutan protein.

Gambar 4.3.2 hasil percobaan

Waktu yang diperlukan larutan urea diberi tanda to sedangkan untuk larutan protein diberi tanda
tt. Kekentalan relative dihitung dan dibuat grafik hubungan antara kekentalan relative tersebut
dengan konsentrasi urea yang digunakan. Grafik yang diperoleh seperti sebagai berikut:
 Grafik hubungan antara konsentrasi
terhadap kekentalan relatif
1,5

0,5

0
0,1 0,2 0,3 0,4

Gambar 4.3.3 grafik hubungan antara konsentrasi terhadap kekentalan relative

Kesimpulan dari grafik yang diperoleh adalah tidak teratur, pada konsentrasi 0,2M grafik atau
kekentalan relative turun, pada konsentrasi 0,3M kekentalan relative naik dan pada konsentrasi
0,4M kekentalan relative kembali turun. Hal ini tidak sesuai dengan refferensi yang menyatakan
bahwa semakin tinggi konsentrasi maka nilai viskositasnya semakin rendah karena jumlah
partikel semakin tinggi dan gaya geseknya semakin tinggi maka viskositasnya semakin tinggi
(Sukardo 1997).

Hubungan antara konsentrasi terhadap laju

alir
1

0,75

0,5

0,25

0
0,1 0,2 0,3 0,4

Gambar 4.3.4 grafik huugan konsentrasi terhadap laju alir

Dihitung nilai V dari protein yang dilarutkan di dalam 10mmol/l KCl dan didalam 8mmol/l urea.
Hasil grafik menunjukkan bahwa laju alir konsentrasi urea naik turun. Hal ini tidak sesuai
dengan refferensi yang menyatakan bahwa semakin tinggi konsentrasi maka semakin banyak
protein yang terdenaturasi dan larut sehingga laju alir semakin naik (Sukardo 1997).
V. KESIMPULAN
Protein dapat mengalami perubahan konformasi akibat dari penambahan konsentrasi. semakin
tinggi konsentrasi maka semakin banyak protein yang terdenaturasi dan larut sehingga laju
alir semakin naik
 DAFTAR PUSTAKA

Girindra, Aisjah. 1998. Biokimia 1st. Jakarta : Gramedia

Halliday dan Resnick, 2000, “Fisika,” Erlangga, Jakarta Hidayat, B. 2008.Teknik
Perawatan, Pemeliharaan dan Reparasi Sepeda Motor. Yogyakarta : Absolut
Kuchel, P dan Gregory B.R,. 2002. Schaum’s easy outlines biochemistry. USA: McGraw-
Hill Companies
Mandle, dkk. 2002. Protein structure prediction using support vector machine.
International journal on soft computing (ijsc) Vol 3 No.1
Sani, 2010. Pengaruh Pelarut Phenol Pada Reklamasi Minyak Pelumas. Unesa
University Press.
Soerodikoesoemo, Wibisono & Hari Hartiko. 1989. Biologi Molecular. Proyek
Pengembangan Pusat Fasilitas Bersama Antar Universitas (Bank Dunia XVII)-PAU Bioteknologi.
Yogyakarta : Universitas Gajah Mada
Sukardjo. 1997. Kimia Fisika. Yogyakarta : Rineka Cipta
 LAMPIRAN
5.1 Hasil Pengamatan
Perlakuan Pengamatan
Viskometer dicuci dengan menggunakan
larutan KCl dan ditempatkan di dalam
penangas air
Letak viskometer harus tegak lurus dan
digunakan peralatan sandaran tegak
Dimasukkan ke dalam bagian tabung A
sebanyak 20 ml larutan KCl yang
mempunyai temperatur 30 oC (Perhatikan
tanda tera pada tabung A)
Dibiarkan selama 5 menit untuk mencapai
kesetimbangan.
Dilakukan sedikit tekanan bagian tabung (I)
atau hisap pada bagian tabung (II) sehingga
tinggi miniskus cairan di atas tanda tera B
Tekanan dilepaskan dan dihitung waktu
yang diperlukan oleh cairan untuk mengalir
dari tera B ke C
Percobaan dapat diulang beberapa kali t1 = 3,59
sampai perbedaan percepatan waktu aliran t2 = 3,59
sebesar 0.2. Dihitung waktu rataan yang t3 = 3,46
diperlukan untuk cairan untuk aliran t = 3,55
tersebut.
Percobaan di atas dilakukan kembali
dengan larutan yang digunakan yaitu
larutan urea sebagai pelarut dan larutan
kasein sebagai larutan protein.
Waktu yang diperlukan larutan urea diberi
tanda to sedangkan untuk larutan protein
 diberi tanda t1.
Dihitung kekentalan relatif dan dibuat
grafik hubungan antara kekentalan relatif
tersebut dengan konsentrasi urea yang
digunakan.
Dihitung nilai V dari protein yang - 0,1 M
dilarutkan di dalam 10 mmol/l KCl dan di V = 0,952
dalam 8 mmol/l urea
- 0,2 M
V = 0,36

- 0,3 M
V = 0,451

- 0,4 M
V = 0,145

Konsentrasi Kontrol 0,1M 0,2M 0,3M 0,4M

3,59 4,35 1,95 2,77 1,07
3,59 4,23 1,87 2,71 1
3,46 4,11 1,95 2,90 1
á 3,55 4,23 1,923 2,793 1,023

5.2 Data Perhitungan

C ŋ V
0,1 1,1915 0,952
0,2 0,5416 0,36
0,3 0,7859 0,451
0,4 0,2881 0,145

Mencari ŋ
 • Urea 0,1M
𝑡𝑡 𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠
Ŋ rel :
𝑡𝑡 𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘
4,23
:
3,55

: 1,1915

• Urea 0,2M
𝑡𝑡 𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠
Ŋ rel :
𝑡𝑡 𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘
1,923
:
3,55

: 0,546

• Urea 0,3M
𝑡𝑡 𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠
Ŋ rel :
𝑡𝑡 𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘
2,793
:
3,55

: 0,7859

• Urea 0,4M
𝑡𝑡 𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠𝑠
Ŋ rel :
𝑡𝑡 𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘𝑘
1,023
:
3,55

: 0,2881
Mencari V
• Urea 0,1M
Ŋ rel : 1 + 2,5 c.V
1,19 : 1 + 2,5 (0,1) V
V : 0,952
• Urea 0,2M
Ŋ rel : 1 + 2,5 c.V
0,54 : 1 + 2,5 (0,2) V
V : 0,36
• Urea 0,3M
Ŋ rel : 1 + 2,5 c.V
 0,79 : 1 + 2,5 (0,3) V
V : 0,451
• Urea 0,4M
Ŋ rel : 1 + 2,5 c.V
0,29 : 1 + 2,5 (0,4) V
V : 0,145