LAPORAN PRAKTIKUM

MATA KULIAH BIOKIMIA KLINIK

Uji Kelarutan Protein, Uji Pengendapan Protein Dengan Garam,
Uji Xanthoprotein, Uji Milon
Laporan ini dibuat untuk memenuhi tugas mata kuliah Praktikum Biokimia Klinik

DISUSUN OLEH:
Fa’izah Nur Nabila Saputri (1201028)
Fania Hasna Fadhilah (1201029)
Heny Setyaningsih (1201030)
Ida Ayu Premana (1201031)
Ina Tri Pamungkas (1201032)

PRODI D-III TEKNOLOGI LABORATORIUM MEDIS

SEKOLAH TINGGI KESEHATAN NASIONAL SURAKARTA
2021
 PAKTIKUM PEMERIKSAAN

UJI KELARUTAN PROTEIN

A. TUJUAN

Untuk Mengetahui daya kelarutan protein terhadap pelarut tertentu

B. PRINSIP
Protein bersifat amfoter, yaitu dapat beraksi dengan larutan asam
maupun basa. Daya larut protein berbeda di dalam air, asam dan basa.
Sebagian mudah larut dan ada pula yang sukar larut. Namun semua protein
tidak larut dalam pelarut lemak seperti etr atau kloroform. Apabila protein
protein dipanaskan atau ditambah etanol absolut, maka protein akan
menggumpal (terkoagulasi). Hal ini disebabkan etanol menarik mantel air
yang melingkupi molekul-molekul protein.

C. ALAT dan BAHAN

ALAT BAHAN
Tabung reaksi Aquadest
Pipet tetes HCL
Rak tabung reaksi NaOH
Alkohol
Kloroform
Albumin
Putih telur

D. CARA KERJA
Siapkan 5 tabung reaksi, masing-masing diisi 5 tetes larutan putih telur
1. Tabung 1 : tambahkan 10 tetes aquadest, kocok kuat, amati perubahan
2. Tabung 2 : tambahkan 10 tetes HCl, kocok kuat, amati perubahan
3. Tabung 2 : tambahkan 10 tetes NaOH, kocok kuat, amati perubahan
4. Tabung 2 : tambahkan 10 tetes alkohol, kocok kuat, amati perubahan
 5. Tabung 2 : tambahkan 10 tetes kloroform, kocok kuat, amati perubahan

E. HASIL

Pengamatan
No Percobaan
Awal Akhir
1 Putih telur + aquadest Jernih Tidak larut
2 Putih telur + HCl Jernih Tidak larut
3 Putih telur + NaOH Jernih Larut
4 Putih telur + alkohol Jernih Tidak larut
5 Putih telur + kloroform Jernih Tidak larut

F. KESIMPULAN
Dari pemeriksaan uji kelarutan protein dengan sampel putih telur
didapat hasil antara lain bila ditambah dengan aquadest sampel tidak larut,
bila ditambah HCl sampel tidak larut, bila ditambah NaOH sampel dapat
larut, bila ditambah alkohol sampel tidak larut, bila ditambah kloroform
sampel tidak larut.

G. PEMBAHASAN
Protein adalah senyawa organik yang mempunyai berat molekul
besar antara ribuan hingga jutaan satuan (g/mol) komponen protein terdiri
atas atom karbon, hydrogen, oksigen, nitrogen, dan beberapa hal yang
mengandung sulfur dan fosfor. Protein yang hanya tersusun dari asam
amino disebut protein sederhana. Protein disebut juga polypeptida karena
beberapa asam amino saling berkaitan dalam ikatan peptida. Kualitas
protein ditentukan oleh jumlah dan jenis asam aminonya. (Devi, 2010)
Di dalam tubuh, protein mempunyai peranan yang sangat penting.
Fungsi utamanya sebagai zat pembangun atau pembentuk struktur sel,
misalnya untuk pembentukan kulit, otot, rambut, membrane sel, jantung,
hati, ginjal, dan beberapa organ penting lainnya. Kemudian terdapat protein
yang mempunyai fungsi khusus, yaitu protein yang aktif. Beberapa
diantaranya yaitu enzim yang berperan sebagai biokatalisator, hemoglobin
sebagai pengangkut oksigen, hormone sebagai pengatur metabolisme tubuh
dan antibody untuk mempertahankan tubuh dari serangan penyakit.
Kekurangan protein dalam jangka waktu yang lama dapat mengganggu
berbagai proses metabolisme dalam tubuh serta mengurangi daya tahan
tubuh terhadap serangan penyakit. (De man, 1997)
Protein dalam tubuh manusia diperoleh dari bahan makanan, baik
yang berasal dari hewan maupun tumbuhan. Protein yang berasal dari
hewan disebut protein hewani, sedangkan yang berasal dari tubuhan disebut
protein nabati. Protein dalam makanan yang dikonsumsi akan dipecah
menjadi asam-asam amino dalam proses pencernaan yang dibantu oleh
enzim seperti pepsin dan tripsin. Asam-asam amino yang dihasilkan
kemudian diserap oleh usus dan dibawa kearah hati atau didistribusikan ke
jaringan-jaringan yang membutuhkan. Selain untuk pembentukan sel-sel
tubuh, protein dapat sebagai bahan bakar apabila keperluan energi tubuh
tidak terpenuhi oleh karbohidrat dan lemak. (Wirahadikusumah, 1989)
Pada umumnya, protein sangat peka terhadap pengaruh-pengaruh
fisik dan zat kimia, sehingga mudah mengalami perubahan bentuk.
Perubahan atau modifikasi pada strktur molekul disebut denaturasi. Hal-hal
yang menyebabkan terjadinya denaturasi yaitu panas, pH, tekanan, tekanan
listrik, dan adanya bahan kimia seperti urea, alkohol, atau sabun. Proses
denaturasi kadang berlangsung secara reversible, tetapi ada pula yang
irreversible, tergantung pada penyebabnya. Protein yang mengalami
denaturasi akan menurunkan aktiviras biologinya dan berkurang
kelarutannya, sehingga mudah mengendap. (Lehninger, 1982)
Pada uji kelarutan protein, protein bersifat amfoter, yaitu dapat
bereaksi dengan larutan asam maupun basa. Daya larut protein berbeda
didalam air, asam, dan basa. Sebagian ada yang mudah larut dan ada pula
yang sukar larut. Namun, semua protein tidak larut dalam pelarut lemak
seperti eter, atau kloroform. Apabila protein dipanaskan atau ditambah
etanol absolute, maka protein akan menggumpal (terkoagulasi). Hal ini
disebabkan etanol menarik mantel air yang melingkup molekul-molekul
protein. (Sirajuddin, 2012)
 PAKTIKUM PEMERIKSAAN

UJI PENGENDAPAN PROTEIN DENGAN GARAM

A. TUJUAN
Mengetahui pengaruh larutan garam alkali dan garam divalen
konsentrasi tinggi terhadap sifat kelarutan protein.

B. DASAR TEORI
Kelarutan protein akan berkurang bila ke dalam larutan protein
ditambahkan garam-garam anorganik. Pengendapan terus terjadi karena
kemampuan ion garam untuk menghidrasi, sehingga terjadi kompetensi
antara garam anorganik dengan molekul protein untuk mengikat air. Karena
garam anorganik lebih menarik air yang tersedia untuk molekul protein akan
berkurang (garam merusak kestabilan dari koloid protein).

C. ALAT dan BAHAN

ALAT BAHAN
Tabung reaksi Larutan BaCl 5%
Pipet tetes Larutan NaCl 5%
Larutan CaCl2 5%
Larutan MgSO4 5%
Albumin (putih telur)
Larutan (NH4)2SO4 jenuh

D. CARA KERJA
1. Sediakan 5 tabung reaksi
2. Masing-masing diisi 5 tetes albumin
3. Pada tabung 1,2,3,4,5 berturut-turut ditambahkan larutan (NH4)2SO4
jenuh, NaCl 5%, BaCl 5%, CaCl2 5%, dan MgSO4 5% setetse demi
tetes hingga muncul endapan.
4. Selanjutnya tambahkan kembali larutan garam secara berlebihan.
 5. Kocok tabung, amati perubahan yang terjadi.

E. HASIL
Bahan Tabung 1 Tabung 2 Tabung 3 Tabung 4 Tabung
5
Albumin 5 tetes 5 tetes 5 tetes 5 tetes 5 tetes
telur
(NH4)2SO4 Berlebih
NaCl 5% Berlebih
BaCl 5% Berlebih
CaCl2 5% Berlebih
MgSO4 5% Berlebih
Kocok tabung reaksi dengan kuat
Hasil Tidak ada Endapan Endapan Endapan Endapan
endapan sedikit banyak sedikit sedikit

F. KESIMPULAN
Dari pemeriksaan uji pengendapan protein dengan garam dengan
sampel albumin telur didapat hasil bila ditambah dengan (NH4)2SO4 tidak
ada endapan, bila ditambah NaCl 5% terjadi endapan sedikit, bila ditambah
BaCl 5% terjadi banyak endapan, bila ditambah CaCl2 5% terjadi sedikit
endapan, bila ditambah MgSO4 5% terjadi endapan sedikit.

G. PEMBAHASAN
Kata protein berasal dari protos atau proteos yang berarti pertama
atauutama. Protein ialah ikatan peptida yaitu terjadi antara atom C dari
gugus –COOHdengan atom N dari gugus –NH2. Protein merupakan
komponen penting ataukomponen utama sel hewan atau manusia. Oleh
karena sel itu merupakan pembentuk tubuh kita, maka protein yang terdapat
dalam makanan berfungsisebagai zat utama dalam pembentukan dan
pertumbuhan tubuh. Kita memperoleh protein dari makanan yang berasal
dari hewan atau tumbuhan. Protein yang berasal dari hewan disebut protein
hewani, sedangkan yang berasal dari tumbuhandisebut protein nabati
(Poedjiadi, 1994)
Protein adalah sumber asam amino yang mengandung unsur C,H,O
dan N yang tidak dimiliki oleh lemak dan karbohidrat. Molekul protein
mengandung gula terpor belerang, dan ada jenis protein yang mengandung
unsur logam seperti besi dan tembaga. (Winarnno, 1997).
Sifat-sifat protein berbeda-beda saat berhidrolisis dengan air,
beberapa reagen dengan pemanasan serta beberapa perlakuan lainya.
Kelarutan protein akan berkurang bila kedalaman larutan protein
ditambahkan garam-garam anorganik. Pengendapan terus terjadi karena
kemampuan ion garam untuk menghidrasi, sehingga terjadi kompetisi
antara garam anorganik dengan molekul protein untuk menngikat air.
Garam anorganik lebih menarik air maka jumlah air yang tersedia untuk
molekul protein akan berkurang (Hamdan. 2007).
Melalui reaksi hidrolisis protein telah didapatkan 20 macam asam
amino yang dibagi berdasarkan gugus R-nya, berikut dijabarkan
penggolongan tersebut : asam amino non-polar dengan gugus R yang
hidrofobik, antara lain Alanin, Valin, Leusin, Isoleusin, Prolin, Fenilalanin,
Triptofan dan Metionin. Golongan kedua yaitu asam amino polar tanpa
muatan pada gugus R yang beranggotakan Lisin, Serin, Treonin, Sistein,
Tirosin, Asparagin dan Glutamin. Golongan ketiga yaitu asam amino yang
bermuatan positif pada gugus R dan golongan keempat yaitu asam amino
yang bermuatan negatif pada gugus R. Dari ke-20 asam amino yang ada,
dijumpai delapan macam asam amino esensial yaitu valin, leusin, Isoleusin,
metionin, Fenilalanin, Triptofan, Treonin, dan Lisin. Asam amino essensial
ini tidak bisa disintesis sendiri oleh tubuh manusia sehingga harus
didapatkan dari luar seperti makanan dan zat nutrisi lainnya (Pearce. 2009).
Seperti asam amino, protein yang larut dalam air akan membentuk
ion yang mempunyai muatan positif dan negatif. Dalam suasana asam
molekul protein akan membentuk ion positif, sedangkan dalam suasana basa
akan membentuk ion negatif. Pada titik isolistrik protein mempunyai
muatan positif dan negatif yang sama, sehingga tidak bergerak ke arah
elektroda positif maupun negatif apabila ditempatkan di antara kedua
elektroda tersebut (Poedjiadi, 2009).
Protein dapat diendapkan dengan pennambahan alkohol. Pelarut
organik akan mengubah (mengurangi) konstanta dielektrika dari air,
sehingga kelarutan protein berkurang, dan juga karena alkohol akan
berkompetisi dengan protein terhadap air. Protein merupakan biopolimer
yang multifungsi, yaitu sebagai struktural pada sel maupun jaringan dan
organ, sebagai enzim suatu biokatalis, sebagai pengemban atau pembawa
senyawa atau zat ketika melalui biomembran sel, dan sebagai zat pengatur.
(Effendi 2003).
Ada beberapa Uji pengendapan protein yang sering digunakan
dalam uji kandungan protein yaitu pertama uji Pengendapan dengan Logam,
pada pH di atastitik isoelektrik protein bermuatan negative, sedangkan di
bawah titik isoelektrik protein bermuatan
positif. Olehkarena itu untuk mengendapkan protein dengan ion
logam diperlukan pH larutan di atas titik isoelektrik, sedangkan
untuk pengendapan protein dengan ion
negative memerlukan pH larutan di bawah titik isoelektrik. Ion- ion
positif yang dapat mengendapkan protein adalah Ag+, Ca2+,Zn2+,
Hg2+,Pb2+,Cu2+,Fe2+. Sedangkan ion-ion negative yang dapat
mengendapkan protein adalah ion salisilat, trikloroasetat, pikrat, tanat dan
sulfosalisilat. Kedua uji Pengendapan dengan Garam, Pembentukan
senyawa taklarut antara protein dengan ammonium sulfat. Apabila terdapat
garam-garamanorganik dalam konsentrasi tinggi dalam larutan
protein(albumin dan gelatin),maka kelarutan protein akan berkurang
sehingga terjadi pengendapan protein.Teori menyebutkan bahwa sifat
tersebut terjadi karena ion garam mampu mengikat air (terhidrasi) sehingga
berkompetisi dengan molekul protein dalam mengikat air. Yang terakhir uji
Pengendapan dengan Alkohol, protein dapat diendapkan dengan
penambahan alkohol. Pelarut organic dapat merubah atau mengurangi
konstanta dielektrika dari air sehingga kelarutan protein berkurang,dan
karena juga alkohol berkompetisi dengan protein terhadap air (Ridwan,
1990).
Apabila kadalam larutan protein ditambahkan larutan garam-garam
anorganik dengan konsentrasi tinggi, maka kelarutan protein akan
berkurang sehingga membentuk endapan. Proses ini terjadi karena adanya
kompetisi antara molekul protein dengan ion anorganik dalam mengikat air
(hidrasi). (Sumardjo 1998)
Menurut Lehninger (1982), Ada beberapa faktor yang
menyebabkanterjadinya pengendapan protein pada uji pengendapan dengan
menggunakkan asam kuat yaitu :
1. Denaturasi yang merupakan konfirmasi alamiah menjadi suatu
konfirmasi yangtidak menentukan dan terjadi secara reversible.
2. Viskositas adalah tahanan yang ditimbulkan oleh adanya gesekan
antaramolekul-molekul di dalam zat mengalir.
Pada umumnya, protein sangat peka terhadap pengaruh-pengaruh
fisik dan zat kimia, sehingga mudah mengalami perubahan bentuk.
Perubahan atau modifikasi pada struktur molekul protein disebut denaturasi.
Hal-hal yang dapat menyebabkan terjadinya denaturasi adalah panas, pH,
tekanan, aliran listrik dan adanya bahan kimia seperti urea, alkohol, atau
sabun. Proses denaturasi kadang berlangsung secara reversible, tetapi ada
pula yang irreversible, tergantung penyebabnya. Protein yang mengalami
denaturasi akan menurunkan aktifitas biologis dan berkurangnya
kelarutannya, sehingga mudah mengendap (Sirajuddin, 2009).
Viskositas adalah tahanan yang timbil oleh adanya gesekan antara
molekul-molekul di dalam zat cair yang mengalir. Suatu larutan protein
dalam air mempunyai viskositas atau kekentalan yang relatif besar daripada
air sebagai pelarut. Pada umumnya viskositas suatu larutan tidak ditentukan
atau diukur secara absolut, tetapi ditentukan viskositas relatif, yaitu
dibandingkan terhadap viskositas zat cair tertentu. Viskositas larutan protein
tergantung pada jenis protein, bentuk molekul, konsentrasi serta suhu
larutan. Viskositas berbanding lurus dengan konsentrasi dan berbanding
terbalik dengan suhu (Poedjiadi, 2009).
 PAKTIKUM PEMERIKSAAN

UJI XANTHOPROTEIN

A. TUJUAN
Membuktikan adanya asam amino tirosin, triptofan atau fenilalanin
yang terdapat dalam protein

B. DASAR TEORI
Reaksi pada uji xanthoprotein didasarkan pada inti benzene yang
terdapat pada molekul protein. Jika protein yang mengandung cincin
benzena (tirosin, triptofan dan fenilalanin) ditambahkan asam nitrat pekat,
maka akan terbentuk endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning
sewaktu dipanaskan. Senyawa nitro yang terbentuk dalam suasana basa
akan terionisasi dan warnanya berubah menjadi orange.

C. ALAT dan BAHAN

ALAT BAHAN
Tabung reaksi Larutan albumin
Pipet tetes Larutan casein
Larutan gelatin
Larutan HNO 3
Larutan NH 4 OH

D. CARA KERJA
Sediakan 3 tabung reaksi
1. Tabung 1 : 25 tetes larutan albumin ditambahkan 10 tetes HNO 3
pekat dipanaskan dengan nyala api pembakar spirtus, didinginkan
dibawah air kran dan ditambahkan dengan 5 pipet penuh NH 4 OH
melalui dinding tabung amati perubahan yang terjadi.
2. Tabung 2 : 25 tetes larutan gelatin ditambahkan 10 tetes HNO 3
pekat dipanaskan dengan nyala api pembakar spirtus, didinginkan
 dibawah air kran dan ditambahkan dengan 5 pipet penuh NH 4 OH
melalui dinding tabung amati perubahan yang terjadi.
3. Tabung 3 : 25 tetes larutan casein ditambahkan 10 tetes HNO 3 pekat
dipanaskan dengan nyala api pembakar spirtus, didinginkan
dibawah air kran dan ditambahkan dengan 5 pipet penuh NH4OH
melalui dinding tabung amati perubahan yang terjadi.

E. HASIL

Tabung Hasil
Albumin (+) putih lama-lama kuning
Gelatin (+) putih lama-lama kuning
Casein (+) putih lama-lama kuning

F. KESIMPULAN
Dari pemeriksaan uji xanthoprotein didapat hasil dengan sampel
albumin positif yang akan terjadi warna kuning, dengan sampel gelatin
positif yang akan terjadi warna kuning, dengan sampel casein positif yang
akan terjadi warna kuning.

G. PEMBAHASAN

Uji xanthoprotein membuktikan adanya asam amino torisin,

triptofan, atau fenilalanin yang terdapat dalam protein. Jika protein yang
mengandung cincin benzena (tirosin, triptofan, dan fenilalanin)
ditambahkan asam nitrat pekat, maka akan terbentuk endapan putih yang
dapat berubah menjadi kuning sewaktu dipanaskan. Senyawa nitro yang
terbentuk dalam suasana basa akan terionisasi dan warnanya berubah
menjadi jingga (Yazid & Nursanti, 2006)
Uji Xantoprotein Dalam praktikum larutan sampel terlebih dahulu
direaksikan dengan asam nitrat kemudian ditambahkan NaOH. Ini lah yang
disebut dengan uji Xantoprotein. Fungsi dari uji xantoprotein ini adalah
untuk mengetahui ada atau tidaknya gugus benzena dalam sampel protein.
Karena protein merupakan senyawa yang kompleks maka beberapa jenis
protein memiliki gugus benzena didalamnya. Mekanismenya adalah proses
nitrasi langsung dari asam nitrat terhadap gugus benzen pada protein.
Apabila dalam suatu protein terdapat gugus benzena maka reaksi ditandai
dengan perubahan warna sampel menjadi orange setelah penambahan
NaOH (basa), biasanya warna timbul dan berada diantara lapisan NaOH dan
sampel protein. Didalam literatur protein pada putih terlur (albumin)
memiliki gugus benzen. Namun pada praktikumnya, terdapat data
pengamatan yang didapat setelah melalui proses nitrasi sampel protein
berubah warna menjadi berwarna merah muda (pink). Ini terjadi karena
adanya kemungkinan preaksi yang rusak atau adanya kontaminan pada
preaksi sehingga warna yang timbul menjadi merah muda.
 PAKTIKUM PEMERIKSAAN

UJI MILON

A. TUJUAN
Untuk menunjukkan asam amino fenolat seperti tirosin

B. DASAR TEORI
Senyawa yang mengandung radikal hidroksibenzen dapat bereaksi
engan reagen millon membentuk senyawa kompleks berwarna merah.
Hanya asam amino fenolat sperti tirosin dan keturunannya yang
memberikan reaksi positif. Regaen millon merupakan larutan merkuri nitrat
50% v/v dalam asam nitrat. Sekarang dapat menggunakan modifikasi
reagen millon yaitu merkrui sulfat dalam asam sulfat.

C. ALAT dan BAHAN

ALAT BAHAN
Tabung reaksi Larutan albumin
Pipet tetes Larutan gelatin

rengen millon

larutan casein

D. CARA KERJA
Sediakan 3 tabung reaksi
1. Tabung 1:20 tetes larutan albumin, tambahkan 6 tetes reagen
millon, dipanaskan dengan api Bunsen secara hati hati
2. Tabung 2:20 tetes larutan gelatin, ditambahkan 6 tetes reagen
millon, dipanaskan dengan api Bunsen secara hati hati
3. Tabung 3: 20 tetes larutan casein, ditambahkan 6 tetes reagen
millon, dipanaskan dengan api Bunsen secara hati hati
E. HASIL

No Percobaan Pengamatan
Awal Akhir
1. 10 tetes larutan Albumin + Putih Merah coklat
3 tetes reagen millon
2. 10 tetes larutan Gelatin + 3 Jernih Jernih
tetes reagen millon
3. 10 tetes larutan Casein + 3 Kuning Jernih
tetes reagen Millon

F. KESIMPULAN
Dari pemeriksaan uji milon didapat hasil dengan sampel albumin
akan terjadi warna merah coklat, dengan sampel gelatin warna akan tetap
jernih, dengan sampel casein berubah warna menjadi jernih.

G. PEMBAHASAN
Protein merupakan komponen penting atau komponen utama sel
hewan atau manusia. Oleh karena sel itu merupakan pembentuk tubuh kita,
maka protein yang terdapat dalam makanan berfungsi sebagai zat utama
dalam pembentukan dan pertumbuhan tubuh (Poedjiadi, 1994). Protein
terdapat baik dalam produk hewan maupun dalam produk tumbuhan dalam
jumlah yang berarti. Di negara maju, orang memperoleh sebagian besar
proteinnya dari produk hewan. Dibagian lain dunia, bagian utama protein
makanan diperoleh dari produk tumbuhan (deMan, 1989). Tumbuhan
membentuk protein dari CO2, H20 dan senyawa nitrogen. Hewan yang
makan tumbuhan mengubah protein nabati menjadi protein hewani. Selain
digunakan untuk pembentukan sel-sel tubuh, protein juga dapat digunakan
sebagai sumber energi apabila tubuh kita kekurangan karbohidrat atau
lemak. Komposisi rata-rata unsur kimia yang terdapat dalam protein ialah
sebagai berikut: Karbon 50%, hidrogen 7%, oksigen 23%, nitrogen 16 %,
belerang 0 3%, dan fosfor 0-3% (Poedjiadi, 1994).
 Pereaksi Millon adalah pereaksi yang digunakan untuk mendeteksi
keberadaan protein terlarut. Beberapa tetes pereaksi ditambahkan ke larutan
uji, yang kemudian dipanaskan dengan perlahan. Endapan coklat
kemerahan menunjukkan adanya tirosina dalam protein. ( Walsh, 1961)
Perbedaan antara asam nitrat pekat (Uji Xanthoprotein) dengan
pereaksi Millon adalah pada uji xanthoprotein yang diuji adalah semua asam
amino aromatik yaitu tirosin, fenilalanin dan triptofan. Sedangkan pada uji
Millon yang diuji hanya tirosin saja (Poedjiadi, 1994)
Endapan yang dibentuk setelah penambahan reagen millon pada
larutan protein, dimana Hg yang larut pada NaNO3 akan teroksidasi
menjadi Hg+. Ion ini kemudian akan membentuk garam dengan gugus
karboksil dari tirosin. Untuk membuktikan kandungan asam amino dengan
uji Millon diperoleh bahwa albumin berwarna merah dan menghasilkan
endapan hal ini menunjukkan reaksi positif rena mempunyai rantai samping
gugus fenolik dan terjadi endapan. Untuk percobaan terhadap kasein, tirosin
dan fenol menghasilkan reaksi negatif dengan warna biru dan glisin dengan
warna coklat, hal ini seharusnya menunjukkan adanya reaksi positif tetapi
hasil yang di peroleh adalah negatif. Hasil yang negatif ini peroleh dengan
penambhan millon yang terlalu banyak.
Tirosin merupakan gugus R dari asam amino polar yang larut dalam
air atau lebih hidrofilik dibandingkan dengan asam amino nonpolar, karena
golongan ini mengandung gugus fungsional yang mengikat ikatan hydrogen
dengan air. Bentuk yang umum adalah tirosin (S-tirosin), yang juga
ditemukan dalam tiga isomer struktur Tirosin (Lehninger 1982). Tirosin
dalam bentuk tirosina, meki peran suci unampengaktifan beberapaenzim
tertentu melalui proses fosforilasi (membentuk fosfotirosina) pada
transduksi signal. Bagi manusia, tirosina merupakan prekursor homon
tiroksin dan triiodotironin yang dibentuk dikelenjar tiroid, pigmen kulit
melanin, dan dopamin, norepinefrin dan epinefrin (Winarno FG 2004).
 DAFTAR PUSTAKA

De man. 1997. Kimia Makanan. Bandung: ITB Press

DeMAn, J.M. 1989. Principle of Food Chemistry (Terjemahan) Kimia Makanan.
Bandung: ITB. Hal 50-214.
Devi N. 2010. Nutrition and Food Gizi untuk Keluarga. Jakarta: PT Kompas Media
Nusantara
Effendi Hefni. 2003. Telaah Kualitas Air Bagi Pengolahan Sumber Daya dan
Hamdan Ali. 2007. Buku Biokimia Laboratorium Dasar. Universitas Trunojoyo
Lehninger. 1982. Dasar-Dasar Biokimia. Jilid 1. Jakarta: Erlangga.
Lingkungan Perairan. Yogyakarta : Penerbit Kanisius
Pearce Evelyn. 2009. Anatomi dan Fisiologi untuk Paramedis. Yuliani Sri,
penerjemah. Jakarta : PT Gramedia Pustaka Utama.
Poedjiadi, Anna dan F. M. Titin Supriyanti. 2009. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta:
Universitas Indonesia
Poedjiadi, Anna. 1994. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta: Universitas Indonesia
Press.
Ridwan, S. 1990. Kimia Organik edisi I. Binarupa Aksara: Jakarta.
Sirajuddin S. 2012. Penuntun Praktikum Biokimia. Makassar: Universitas
Hasanuddin
Sumardjo D. 1998. Kimia Kedokteran Undip edisi ke 3. Semarang : Universitas
Diponegoro
Sumardjo, Damin. 2006. Pengantar Kimia Buku Panduan Kuliah Mahasiswa
Kedokteran. Jakarta: Penerbit Buku Kedoktern EGC (halaman : 180)
Walsh, Edward O'Farrell. 1961. An Introduction to Biochemistry. London: The
English Universities Press Ltd. hlm. 406-407.
Winarno FG. 2004, Kimia Pangan dan Gizi. Jakarta (ID): Gramedial.ehninger.
1982 Dasar-Dasar Biokimia Jilid I. Maggy Thenawidjaja, penerjemah.
Jakarta (ID): Erlangga. Terjemahan dari: Principles of Biochemistry.
Winarno, F.G, 1997, Kimia Pangan Dan Gizi, Jakarta, Gramedia Pustaka Utama
Wirahadikusumah M. 1989. Biokimia Protein, Enzim, dan Asam Nukleat. Bandung:
Institut Teknologi Bandung